Что такое белки в биологии: Аминокислоты, белки. Строение белков. Уровни организации белковой молекулы

Видеоурок по биологии «Белки»

Белки — это строительные материалы и живые нано-машины нашего тела. По сравнению с липидами и углеводами белки являются наиболее важными для организма.

Каждый из сотен тысяч разных белков обладает неповторимой пространственной структурой. И у каждого белка своя задача и функция. Есть белки костной и мышечной ткани, белки тканей кожи и мозга. Белки ферменты и рецепторы.

Если в организме отсутствует хотя бы один белок (например, белковый гормон инсулин), жизнь человека в опасности, так как инсулин оказывает многогранное влияние на обмен практически во всех тканях. Основное действие инсулина заключается в снижении концентрации глюкозы в крови.

Белки — это самые сложные молекулярные системы, имеющиеся в природе.

Кроме углерода, кислорода, водорода и азота в состав белков могут входить сера, фосфор, железо.

Белки построены из мономеров, которыми являются аминокислоты.

Среди двухсот известных аминокислот только 20 из них участвуют во внутриклеточном синтезе белков. Их называют протеиногенными или стандартными аминокислотами. Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся нерешённым. Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих.

Из 20 аминокислот, входящих в состав белков, может быть образовано вот такое число комбинаций различных белков, которые будут обладать совершенно одинаковым составом, но различным строением.

Все аминокислоты подразделяют на заменимые и незаменимые.

Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека, к ним относят: аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновую кислоту, глицин, глутамин, глутаминовую кислоту, пролин, серин, тирозин и цистеин.

Незаменимые аминокислоты в организме не синтезируются и должны в обязательном порядке поступать с пищей. Это валин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин. Содержатся они в основном в продуктах животного происхождения.

Для удобства названия аминокислот имеют общепринятые сокращения.

Молекула аминокислоты состоит из двух одинаковых для всех аминокислот частей, одна из которых является аминогруппой (─ ) с основными свойствами, другая —карбоксильной группой (─COOH) с кислотными свойствами. Часть молекулы, которая называется радикалом (в формулах она обычно обозначается большой латинской буквой R), у разных аминокислот имеет различное строение.

Аминокислоты соединяются между собой. Так образуется молекула, которая представляет собой пептид. Эта реакция называется (полимеризацией). В процессе полимеризации выделяется молекула воды, а освободившиеся электроны образуют ковалентную связь, которая получила название пептидной. Это связь между атомами углерода и азота.

Поскольку на одном конце дипептида находится свободная аминогруппа, а на другом — свободная карбоксильная группа, дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты.

Также белки могут состоять и из большого числа аминокислотных остатков. И, кроме того, каждая аминокислота может встречаться в белке несколько раз.

В состав белка может входить одна, две и более полипептидные цепи. Например, в молекуле инсулина — две цепи, а иммуноглобулины состоят из четырёх цепей.

Среди белков различают протеины, состоящие только из белков, и протеиды, содержащие не белковую часть. Например, гемоглобин.

Гемоглобин является сложным белком класса хромопротеинов, то есть в качестве небелкового компонента здесь выступает особая пигментная группа, содержащая железо, — гем.

Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из четырёх субъединиц. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1и β2.

Четвертичная структура гемоглобина придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода.

Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии. В эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина.

Эритроцит при этом приобретает форму серпа. Из-за этого малярийный плазмодий не проникает в эритроцит и не питается белком-гемоглобином. Изменение в форме эритроцита приводит к заболеванию ─ серповидноклеточной анемии.

Если белки состоят только из аминокислот, то их называют простыми.

Если в состав белков входят компоненты неаминокислотной природы, то такие белки относят к сложным.

Если в состав сложных белков входят углеводы, то их называют «гликопротеиды». Если входят липиды — то «липопротеиды», а если нуклеиновые кислоты — «нуклеопротеиды».

Именно строение белковых молекул определяет многообразие функций белков и их особую роль в жизненных процессах. Поэтому исследование структуры белков ─ самая важная стадия познания явлений, происходящих в живой клетке.

Белок можно выявить при помощи его денатурации. Денатурация — это утрата белковой молекулой своей первоначальной структуры.

Денатурация может возникать под воздействием нагревания (температуры), химических веществ (например, кислот, оснований, органических растворителей), обезвоживания, облучения и других факторов, в результате которых свойство белковых молекул резко изменяется.

Зажигаем спиртовку, наливаем в демонстрационную пробирку каллоидный раствор белка в дистиллированной воде. Закрепляем пробирку в держалке и осторожно нагреваем содержимое пробирки. Уже при небольшом нагревании хорошо видны изменения, происходящие в растворе. Он перестаёт быть прозрачным, появляется белый осадок. Это и есть свернувшийся белок. Температура (нагревание) вызывает свёртывание коллоидного раствора белка.

Следующий опыт

В пробирку с коллоидным раствором белка в дистиллированной воде добавляем разбавленный раствор азотной кислоты. Признак реакции — образование осадка. Белок денатурирован.

Третий опыт

Денатурация белка происходит и под действием растворов солей тяжёлых металлов. К раствору белка добавляем раствор сульфата меди. Признаком реакции является образование белого непрозрачного осадка. Это и есть денатурированный белок.

Обнаружив белок, мы ничего не можем сказать о его составе, структуре, свойствах. Что бы ответить на все эти вопросы, необходимо, прежде всего, выделить белок — получить его в чистом виде. Существует множество методов получения белков в чистом виде.

Процесс, обратный денатурации, при котором белки возвращают свою природную структуру, называется ренатурацией.

Уровни организации белковой молекулы

Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы —конформации, которые представляют собой четыре уровня их организации.

Последовательное чередование различных аминокислотных звеньев в полипептидной цепи называется — первичной структурой белковой молекулы. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.

Молекула белка обладает определённой пространственной формой — это вторичная структура. Такая структура поддерживается водородными связями. Водородные связи возникают межу амино- и карбоксильными группами амикислотных остатков полипептидной цепи.

Водородные связи фиксируют различные пространственные структуры. Хотя они и малопрочные, но из-за того, что их большое количество, — вторичная структура белка достаточно прочна. Части белковой молекулы могут организовываться в спираль или в другие виды вторичной структуры.

Третичная структура белка имеет вид клубка (глобулы). Третичная структура — это трёхмерная организация белковой молекулы. Она поддерживается водородными и дисульфидными (-S-S-) связями между остатками цисцеина (аминокислоты), а также гидрофобными взаимодействиями.

Существует и четвертичная структура белка. Однако она характерна не для всех молекул белка. Четвертичная структура возникает в результате соединения нескольких глобул в сложный комплекс. Например, гемоглобин крови состоит из четырёх таких субъединиц.

Как вы уже поняли, белки многочисленны и многообразны. И у каждого белка своя задача и функция.

Структурная функция белков

Так как белки являются основой всех биологических мембран, они выполняют строительную функцию.

Белок коллаген — важный составной компонент соединительных тканей.

Эластин — эластичный компонент связок, стенок кровеносных сосудов.

Кератин — фибриллярный белок, обладающий механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь хитину. В основном из кератинов состоят роговые производные эпидермиса кожи — такие структуры, как волосы, ногти, рога, перья и роговой чехол, который покрывает клюв птиц.

Ферментативная функция белков

Ферменты — вещества белковой природы. Их молекулы состоят в основном из аминокислотных звеньев. Ферменты специфичны для каждого вещества. Основная функция их — это ускорение биохимических реакций организма, реакций распада и синтеза.

Они действуют в строго определённой последовательности. Почему так? Дело в том, что избирательность действия ферментов на разные химические вещества связана с их строением. Ферменты имеют специфические активные участки (центры), с которыми связываются субстраты.

Форма и химическое строение активного центра таково, что с ним могут связаться только определённые молекулы в силу их пространственного соответствия, они подходят друг к другу, как ключ к замку.

Связывание субстрата осуществляется именно в активном центре фермента. Одни ферментные системы направляют процессы биосинтеза. Этот процесс требует затрат энергии.

Другие ферментные системы регулируют распад и окисление веществ. При этих реакциях энергия выделяется.

На заключительном этапе химической реакции комплекс распадается с образованием конечных продуктов и свободного фермента.

Освободившийся при этом активный центр фермента может снова принимать новые молекулы вещества — субстрата.

Многие ферменты, как мы уже сказали, представлены белковыми молекулами. Другие состоят не только из белка, но и из небелкового соединения (кофермента). В качестве кофермента могут выступать различные вещества, но, как правило, это витамины и ионы металлов.

Отсутствие витамина в пище сначала приводит к недостаточному образованию кофермента, а без него не может работать (активироваться) соответствующий фермент. Поэтому скорость биохимической реакции, за которую отвечает этот фермент, значительно падает. Итогом этого становится нарушение обмена веществ.

Транспортная функция белков имеет важное значение. Так, гемоглобин переносит кислород из лёгких к клеткам других тканей.

В мышцах эту функцию выполняет белок миоглобин. Сывороточный альбумин крови способствует переносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ.

Белки-переносчики осуществляют перенос веществ через клеточные мембраны.

Специфические белки выполняют защитную функцию. Они предохраняют организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждения.

Например, на проникновение в организм чужеродных белков реагирует иммунная система организма. Она бросает против них целую армию своих белков, так называемых антител. Антитела являются особым классом гликопротеинов, имеющихся на поверхности B-лимфоцитов в виде мембраносвязанных рецепторов.

При помощи антиген-связывающих участков антитела присоединяются к вирусам и бактериям, чужеродным белкам, препятствуя их размножению.

Ещё один важный белок нашего организма — интерферон — универсальный противовирусный белок.

Фибриноген и тромбин предохраняют организм от кровопотери, образуя тромб.

Многие живые существа для обеспечения защиты выделяют белки, называемые токсинами, которые в большинстве случаев являются сильными ядами.

Регуляторная функция белков присуща белкам-гормонам (регуляторам). Они регулируют различные физиологические процессы.

Например, наиболее известным гормоном является упомянутый выше инсулин, регулирующий содержание глюкозы в крови. При недостатке инсулина в организме возникает заболевание, известное как сахарный диабет.

Белки могут выполнять энергетическую функцию, являясь одним из источников энергии в клетке. При полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии.

Но в качестве источника энергии белки используются в последнюю очередь, после углеводов и жиров. Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.

Таким образом, роль белков огромна. Современная биология показала, что сходство и различие организмов определяются в конечном счёте набором белков. Чем ближе организмы друг к другу в систематическом положении, тем более сходны их белки.

Синтетическая биология: новые аминокислоты, новые белки | Научные открытия и технические новинки из Германии | DW

Первые в истории человечества искусственные постройки были сооружены, конечно же, из природных материалов — глины, древесины, камней. Сегодня строители располагают поистине необъятным ассортиментом искусственных материалов — от бетона и стали до пластмасс и стекла. Столь широкий выбор стройматериалов и связанные с ними новые возможности предопределили и изменения в архитектуре сооружений. Похоже, сходные метаморфозы ждут нас и в биологии.

Новые задачи требуют новых белков

Природа создала практически все живые организмы — от бактерии до человека — по одному рецепту: наследственная информация, закодированная в генах, определяет состав и последовательность синтеза белков в клетках. Именно белки, собственно, и являются основой жизни — по крайней мере, в той форме, в которой она существует на Земле. Белки же представляют собой высокомолекулярные органические вещества, состоящие преимущественно из аминокислот. Набор аминокислот, образующих белки, невелик: их всего 20, так что все гигантское многообразие свойств белковых молекул определяется лишь различными комбинациями этих аминокислот.

Так задумала природа. Однако эти рамки представляются некоторым исследователям слишком узкими. В их числе и Недилько Будиша (Nediljko Budiša), хорватский ученый, работающий в Германии, в Институте биохимии Общества Макса Планка в Мартинсриде близ Мюнхена: «Все живые организмы используют эти 20 основных кирпичиков для синтеза белков, — поясняет ученый. — Но природа не могла предусмотреть, что мы поставим перед собой какие-то новые цели и начнем развивать биотехнологии».

Это и побудило исследователя взяться за создание новых аминокислот — с тем, чтобы использовать их в качестве составных элементов новых белков. Он начал с того, что сконструировал две не существующие в природе аминокислоты, а затем ему удалось заставить бактерии производить белки, в состав которых вошли и эти самые искусственные субстанции. Сегодня ученый уже владеет богатым ассортиментом приемов, с помощью которых он может заставить бактерии встраивать в синтезируемые ими белки самые разные химические элементы, природой там отнюдь не предусмотренные.

Фторопласты, липазы и катализаторы

«Фтор — это элемент, который природа практически никогда не использовала, или использовала крайне редко, — говорит Недилько Будиша. — Так, в организме человека фтор содержится разве что в зубной эмали. Это связано, прежде всего, с тем, что фториды — кристаллические соединения, в форме которых фтор встречается в природе, — нерастворимы в воде. Между тем, за последние годы и десятилетия в мире сформировалось целое направление органической химии, занимающееся фторсодержащими соединениями. Это чрезвычайно перспективное направление, здесь уже имеются весьма значительные достижения. Если мы искусственно создадим фторсодержащую аминокислоту и встроим ее в белок, то такой белок может и в органических растворителях быть таким же активным, как в воде».

Химической промышленности такие фторсодержащие белки будут как нельзя более кстати. Ведь сегодня фторопласты, то есть полимеры, содержащие атомы фтора и обладающие поэтому высокой химической стойкостью, получают чисто химическим путем, используя метод электролиза. Между тем, в биореакторах синтез фторопластов был бы более экологичным и обходился бы дешевле, — уверен Недилько Будиша.

Еще один пример — это липазы, водорастворимые ферменты, помогающие расщеплять жиры. Они широко применяются в моющих средствах и стиральных порошках. Путем внедрения в состав этих ферментов целого ряда специальных, не существовавших ранее в природе, аминокислот исследователю удалось существенно повысить эффективность моющих средств.

«Если говорить о важных в промышленном отношении ферментах, то их эффективность — как, например, в случае с этими липазами, — можно повысить ни много ни мало в 10 раз, — подчеркивает Недилько Будиша. — Ну, скажем, в 10 раз уменьшить расход катализаторов, необходимых для поддержания технологических процессов. Ведь эти катализаторы чрезвычайно дороги, и вот появляется возможность повысить их эффективность в 10 раз».

То, что поначалу выглядело — а возможно, и было, — забавой, сегодня стало уже серьезной инновацией. Казалось бы, промышленность должна двумя руками ухватиться за эту разработку. Но не тут-то было, — сетует Недилько Будиша: «Сравнивая свою ситуацию с ситуацией моих американских коллег, я должен сказать, что немецкая промышленность не проявляет особого интереса к новым технологиям. Она берет только то, что полностью готово к внедрению и не требует никаких дополнительных капиталовложений».

Впрочем, 20-ти аминокислотам потребовалось 3,5 миллиарда лет на то, чтобы прочно занять свое место в составе белков. Ясно, что новичкам приходится туго.

Автор: Владимир Фрадкин
Редактор: Дарья Брянцева

Ученые выяснили, как синтез белка влияет на старение

https://ria.ru/20200706/1573957800.html

Ученые выяснили, как синтез белка влияет на старение

Ученые выяснили, как синтез белка влияет на старение — РИА Новости, 06.07.2020

Ученые выяснили, как синтез белка влияет на старение

Биологи из Московского государственного университета совместно с коллегами из Гарвардской школы медицины изучили, как меняется с возрастом биосинтез белка в… РИА Новости, 06.07.2020

2020-07-06T14:46

2020-07-06T14:46

2020-07-06T14:47

наука

мгу имени м. в. ломоносова

российская академия наук

открытия — риа наука

здоровье

биология

старение

/html/head/meta[@name=’og:title’]/@content

/html/head/meta[@name=’og:description’]/@content

https://cdn23.img.ria.ru/images/148823/03/1488230305_0:270:5184:3186_1920x0_80_0_0_f8f200a853bd5b5b9af5d31a6908cd98.jpg

МОСКВА, 6 июл — РИА Новости. Биологи из Московского государственного университета совместно с коллегами из Гарвардской школы медицины изучили, как меняется с возрастом биосинтез белка в органах мышей. Это дает понимание одного из фундаментальных механизмов процесса старения. Результаты исследования опубликованы в журнале Proceedings of the National Academy of Sciences.В основе старения лежат повреждения, которые со временем накапливаются в клетках, тканях и органах живых организмов. Биосинтез белка — важнейший метаболический процесс, на который клетка тратит большую часть вырабатываемой энергии. Его нарушения вносят большой вклад в старение организма в целом.Известно, что некоторые воздействия, снижающие эффективность белкового синтеза, увеличивают продолжительность жизни животных. Например, при отсутствии аминокислот — когда животное голодает — или в условиях, способствующих денатурации белков — при перегреве или интоксикации — уровень синтеза белка падает, и эта адаптация позволяет организму выжить в неблагоприятных условиях.Эффект замедления синтеза белка, продлевающий жизнь, возникает в организмах некоторых животных при низкокалорийной диете или применении лекарственных средств, снижающих активность одного из главных регуляторов белкового синтеза — протеинкиназы mTOR.Авторы выяснили, что с возрастом в печени и почке мышей происходит нечто похожее: стареющие клетки, как бы чувствуя накопление повреждений, снижают уровень белкового синтеза, чтобы отсрочить наступление неблагоприятных последствий. Задачей ученых было понять механизм этого процесса. Исследованием изменений, происходящих с возрастом в различных организмах — от дрожжей до человека — ученые из НИИ Физико-химической биологии имени А.Н. Белозерского МГУ занимаются с 2017 года. Главным проектом лаборатории стало изучение картины биосинтеза белка в органах мышей разного возраста методом рибосомного профайлинга. «Этот ультрасовременный метод появился относительно недавно и совершил настоящую революцию, привнеся все преимущества системной биологии в область изучения биосинтеза белка, — приводятся в пресс-релизе МГУ слова Сергея Дмитриева, одного из авторов исследования, старшего научного сотрудника НИИ ФХБ МГУ и ИМБ РАН. — В клетке белок синтезируют специальные молекулярные машины – рибосомы. Они «переводят» (транслируют) последовательности генов с языка азотистых оснований, на котором записана информация в ДНК и РНК, на язык аминокислот, из которых и состоят белки. Метод рибосомного профайлинга позволяет определить одновременно все РНК, которые в данный конкретный момент транслируются рибосомами в клетке. Для этого используется секвенирование нового поколения и сложная биоинформатическая обработка данных».Как биохимическую, так и «компьютерную» части исследования выполняли в МГУ с учетом опыта американских коллег.Выпускница факультета биоинженерии и биоинформатики МГУ Александра Анисимова, первый автор статьи, рассказывает: «Благодаря уникальному опыту, накопленному в лаборатории Вадима Гладышева в Бостоне, мы смогли применить метод рибосомного профайлинга к двум органам — печени и почке — мышей разного возраста. Это позволило детально охарактеризовать изменения в экспрессии генов на уровне биосинтеза белка при старении. Мы обнаружили изменения в синтезе компонентов многих важных процессов и регуляторных путей, в том числе связанных с иммунитетом, воспалением, внеклеточным матриксом и метаболизмом жиров. Но самое яркое наблюдение, которое мы сделали, касается снижения темпов наработки самих компонентов белок-синтезирующего аппарата — рибосомных белков и трансляционных факторов».»Полученные результаты помогают понять фундаментальные механизмы, лежащие в основе процессов старения. Одновременно мы узнаем много нового о молекулярных механизмах биосинтеза белка», — отмечает один из руководителей работы, профессор Гарвардской школы медицины Вадим Гладышев.В настоящее время ученые продолжает исследования с целью выяснения, какие именно воздействия на организм мышей приводят к увеличению продолжительности жизни.

https://ria.ru/20200428/1570662373.html

https://ria.ru/20200310/1568379308.html

РИА Новости

[email protected]

7 495 645-6601

ФГУП МИА «Россия сегодня»

https://xn--c1acbl2abdlkab1og.xn--p1ai/awards/

2020

РИА Новости

[email protected]

7 495 645-6601

ФГУП МИА «Россия сегодня»

https://xn--c1acbl2abdlkab1og.xn--p1ai/awards/

Новости

ru-RU

https://ria.ru/docs/about/copyright.html

https://xn--c1acbl2abdlkab1og.xn--p1ai/

РИА Новости

[email protected]

7 495 645-6601

ФГУП МИА «Россия сегодня»

https://xn--c1acbl2abdlkab1og.xn--p1ai/awards/

https://cdn23.img.ria.ru/images/148823/03/1488230305_288:0:4896:3456_1920x0_80_0_0_9c3d71e9bd6a504a98585ecacf112b2e.jpg

РИА Новости

[email protected]

7 495 645-6601

ФГУП МИА «Россия сегодня»

https://xn--c1acbl2abdlkab1og.xn--p1ai/awards/

РИА Новости

[email protected]

7 495 645-6601

ФГУП МИА «Россия сегодня»

https://xn--c1acbl2abdlkab1og.xn--p1ai/awards/

мгу имени м. в. ломоносова, российская академия наук, открытия — риа наука, здоровье, биология, старение

МОСКВА, 6 июл — РИА Новости. Биологи из Московского государственного университета совместно с коллегами из Гарвардской школы медицины изучили, как меняется с возрастом биосинтез белка в органах мышей. Это дает понимание одного из фундаментальных механизмов процесса старения. Результаты исследования опубликованы в журнале Proceedings of the National Academy of Sciences.

В основе старения лежат повреждения, которые со временем накапливаются в клетках, тканях и органах живых организмов. Биосинтез белка — важнейший метаболический процесс, на который клетка тратит большую часть вырабатываемой энергии. Его нарушения вносят большой вклад в старение организма в целом.

Известно, что некоторые воздействия, снижающие эффективность белкового синтеза, увеличивают продолжительность жизни животных. Например, при отсутствии аминокислот — когда животное голодает — или в условиях, способствующих денатурации белков — при перегреве или интоксикации — уровень синтеза белка падает, и эта адаптация позволяет организму выжить в неблагоприятных условиях.

Эффект замедления синтеза белка, продлевающий жизнь, возникает в организмах некоторых животных при низкокалорийной диете или применении лекарственных средств, снижающих активность одного из главных регуляторов белкового синтеза — протеинкиназы mTOR.

Авторы выяснили, что с возрастом в печени и почке мышей происходит нечто похожее: стареющие клетки, как бы чувствуя накопление повреждений, снижают уровень белкового синтеза, чтобы отсрочить наступление неблагоприятных последствий. Задачей ученых было понять механизм этого процесса.

Исследованием изменений, происходящих с возрастом в различных организмах — от дрожжей до человека — ученые из НИИ Физико-химической биологии имени А.Н. Белозерского МГУ занимаются с 2017 года. Главным проектом лаборатории стало изучение картины биосинтеза белка в органах мышей разного возраста методом рибосомного профайлинга.

28 апреля 2020, 09:36

Российские и литовские ученые придумали «вакцину от старения»»Этот ультрасовременный метод появился относительно недавно и совершил настоящую революцию, привнеся все преимущества системной биологии в область изучения биосинтеза белка, — приводятся в пресс-релизе МГУ слова Сергея Дмитриева, одного из авторов исследования, старшего научного сотрудника НИИ ФХБ МГУ и ИМБ РАН. — В клетке белок синтезируют специальные молекулярные машины – рибосомы. Они «переводят» (транслируют) последовательности генов с языка азотистых оснований, на котором записана информация в ДНК и РНК, на язык аминокислот, из которых и состоят белки. Метод рибосомного профайлинга позволяет определить одновременно все РНК, которые в данный конкретный момент транслируются рибосомами в клетке. Для этого используется секвенирование нового поколения и сложная биоинформатическая обработка данных».

Как биохимическую, так и «компьютерную» части исследования выполняли в МГУ с учетом опыта американских коллег.

Выпускница факультета биоинженерии и биоинформатики МГУ Александра Анисимова, первый автор статьи, рассказывает: «Благодаря уникальному опыту, накопленному в лаборатории Вадима Гладышева в Бостоне, мы смогли применить метод рибосомного профайлинга к двум органам — печени и почке — мышей разного возраста. Это позволило детально охарактеризовать изменения в экспрессии генов на уровне биосинтеза белка при старении. Мы обнаружили изменения в синтезе компонентов многих важных процессов и регуляторных путей, в том числе связанных с иммунитетом, воспалением, внеклеточным матриксом и метаболизмом жиров. Но самое яркое наблюдение, которое мы сделали, касается снижения темпов наработки самих компонентов белок-синтезирующего аппарата — рибосомных белков и трансляционных факторов».

«Полученные результаты помогают понять фундаментальные механизмы, лежащие в основе процессов старения. Одновременно мы узнаем много нового о молекулярных механизмах биосинтеза белка», — отмечает один из руководителей работы, профессор Гарвардской школы медицины Вадим Гладышев.

В настоящее время ученые продолжает исследования с целью выяснения, какие именно воздействия на организм мышей приводят к увеличению продолжительности жизни.

10 марта 2020, 13:40НаукаРоссийские ученые открыли механизм, останавливающий старение

белки — урок. Биология, Общие биологические закономерности (9–11 класс).

Белки (протеины, полипептиды) — самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. В состав молекул белков входят атомы углерода, кислорода, водорода, азота и иногда серы, фосфора и железа.

Мономерами белков являются аминокислоты, которые (имея в своём составе карбоксильную и аминогруппы) обладают свойствами кислоты и основания (амфотерны).

Благодаря этому аминокислоты могут соединяться друг с другом (их количество в одной молекуле может достигать нескольких сотен). В связи с этим молекулы белков имеют большие размеры, и их называют макромолекулами.

Структура белковой молекулы

Под структурой белковой молекулы понимают её аминокислотный состав, последовательность мономеров и степень скрученности молекулы белка.

В молекулах белков встречается всего \(20\) видов различных аминокислот, и огромное разнообразие белков создаётся за счёт различного их сочетания.

• Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи — это первичная структура белка. Она уникальна для любого типа белка и определяет форму его молекулы, его свойства и функции.
• Длинная молекула белка сворачивается и приобретает сначала вид спирали в результате образования водородных связей между —СО и —NН группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи (между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты). Эта спираль — вторичная структура белка.
• Третичная структура белка — трёхмерная пространственная «упаковка» полипептидной цепи в виде глобулы (шарика). Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот (гидрофобными, водородными, ионными и дисульфидными S–S связями).
• Некоторые белки (например, гемоглобин крови человека) имеют четвертичную структуру. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Четвертичная структура удерживается непрочными ионными, водородными и гидрофобными связями.

 

Структура белков может нарушаться (подвергаться денатурации) при нагревании, обработке некоторыми химическими веществами, облучении и др. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном — третичная, а затем — вторичная, и белок остаётся в виде полипептидной цепи. В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию.

Нарушение четвертичной, третичной и вторичной структур обратимо. Этот процесс называют ренатурацией.

 

Разрушение первичной структуры необратимо.

 

Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть ещё и сложные белки, в состав которых могут входить углеводы (гликопротеины), жиры (липопротеины), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеины) и др.

Функции белков

• Каталитическая (ферментативная) функция. Специальные белки — ферменты — способны ускорять биохимические реакции в клетке в десятки и сотни миллионов раз. Каждый фермент ускоряет одну и только одну реакцию. В состав ферментов входят витамины.

• Структурная (строительная) функция — одна из основных функций белков (белки входят в состав клеточных мембран; белок кератин образует волосы и ногти; белки коллаген и эластин — хрящи и сухожилия).

• Транспортная функция — белки обеспечивают активный транспорт ионов через клеточные мембраны (транспортные белки в наружной мембране клеток), транспорт кислорода и углекислого газа (гемоглобин крови и миоглобин в мышцах), транспорт жирных кислот (белки сыворотки крови способствуют переносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ).

• Сигнальная функция. Приём сигналов из внешней среды и передача информации в клетку происходит за счёт встроенных в мембрану белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды.
• Сократительная (двигательная) функция — обеспечивается сократительными белками — актином и миозином (благодаря сократительным белкам двигаются реснички и жгутики у простейших, перемещаются хромосомы при делении клетки, сокращаются мышцы у многоклеточных, совершенствуются другие виды движения у живых организмов).

• Защитная функция — антитела обеспечивают иммунную защиту организма; фибриноген и фибрин защищают организм от кровопотерь, образуя тромб.

• Регуляторная функция присуща белкам — гормонам (не все гормоны являются белками!). Они поддерживают постоянные концентрации веществ в крови и клетках, участвуют в росте, размножении и других жизненно важных процессах (например, инсулин регулирует содержание сахара в крови).
• Энергетическая функция — при длительном голодании белки могут использоваться в качестве дополнительного источника энергии после того, как израсходованы углеводы и жиры (при полном расщеплении \(1\) г белка до конечных продуктов выделяется \(17,6\) кДж энергии). Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.

Источники:

http://ours-nature.ru/lib/b/book/1063747118/348

Юбилейная конференция «Биосинтез белка в контексте современной структурной биологии»

Большое спасибо всем участникам конференции и сотрудникам Института!
Было очень интересно!

Конференция проходила с 6 по 9 июня 2017 года в конференц-зале Института.

Фотографии с конференции можно посмотреть в фотогалерее нашего сайта.

9 июня 2017 года исполняется 50-лет со дня основания Института белка РАН, который был организован Президиумом Академии наук СССР для «исследования проблемы белка», а именно: для изучения процессов биосинтеза белка, его регуляции, сворачивания белковых молекул в уникальную пространственную структуру, исследования пространственных структур белков и образуемых ими комплексов с другими молекулами. За прошедшие со дня основания Института годы произошел заметный прогресс в развитии этих научных тем, причем большой вклад в него внесли настоящие и бывшие сотрудники Института белка РАН. 

Конференция «Биосинтез белка в контексте современной структурной биологии» будет посвящена обзору современного состояния молекулярной биологии по следующим актуальным направлениям физико-химической биологии, являющимися направлениями деятельности Института белка РАН:

• изучение процесса биосинтеза белка в клетках и механизмов его регуляции; 
• структурные и функциональные исследования белков и их комплексов; 
• развитие теории пространственной структуры белков;
• применение биоинформатики к исследованию белков; 
• изучение внутриклеточной организации цитоскелетных структур и клеточной подвижности;
• развитие основ нанобиотехнологии.

Участниками конференции будут как нынешние сотрудники Института белка, чьи работы являются лидирующими в этих областях, так и бывшие сотрудники Института, которые на сегодняшний момент работают в других исследовательских организациях в России и в других странах, но продолжают заниматься теми же научными проблемами и поддерживают взаимосвязь с Институтом. Часть докладов будет представлена известными учёными, которые не работали в Институте белка, но сотрудничали с нами на протяжении многих лет.

 

 

Белки • Джеймс Трефил, энциклопедия «Двести законов мироздания»

В основе жизнедеятельности любого организма лежат химические процессы. В каждой клетке вашего тела происходят тысячи химических реакций, и совокупность этих реакций определяет вашу индивидуальность. В этой грандиозной химической системе важнейшую роль играют молекулы белков.

Давайте в начале нашей беседы о белках поговорим об их строении. При конструировании сложных молекул вы можете пойти двум путями: либо использовать систему модулей и собирать всевозможные крупные молекулы из небольшого числа структурных единиц, либо изготавливать каждую молекулу по индивидуальному плану. Вспомните старые и новые методы строительства. Раньше все элементы конструкции изготавливали только для одного здания, и в других зданиях они не встречались. В наше время такие здания (если их только можно отреставрировать) считаются очень красивыми и ценятся выше современных построек. Современный же метод строительства состоит в том, чтобы взять уже готовые однотипные детали, или модули (кирпичи, окна, двери), и собрать из них здание. Но и в такой системе, компонуя серийные детали по-разному, можно построить самые разнообразные сооружения. Аналогичный подход реализуется в живых системах — структурная сложность достигается за счет модульного принципа построения. Именно такой подход логичен с точки зрения теории эволюции, поскольку он позволяет последовательно усложнять структуры по мере появления новых модулей.

Основной структурной единицей белков являются аминокислоты. Молекулы этого класса имеют сходную структуру, немного различаясь в деталях. Они представляют собой цепочку атомов, на одном конце которой находится положительно заряженный ион водорода (Н⁺), а на другом — отрицательно заряженная гидроксильная группа (ОН^–), состоящая из кислорода и водорода. От основной цепи ответвляются боковые группы, различные для разных аминокислот. В живых организмах насчитывается 21 аминокислота.

Из аминокислот строится белок. Этот процесс напоминает нанизывание бусинок на нить. При сближении двух аминокислот ион водорода (Н⁺) одной из них соединяется с ОН^–-группой второй, и две аминокислоты связываются друг с другом с высвобождением молекулы воды. При этом возможны самые разные сочетания аминокислот. Последовательность аминокислот в «бусах» называется первичной структурой белка. Поскольку бусиной может быть любая из 21 аминокислоты, то даже для коротких белков существует огромное количество возможных вариантов первичной структуры. Например, существует более 10 триллионов способов собрать белок длиной всего в 10 аминокислот!

После того как определена первичная структура белка, под действием электростатических взаимодействий между различными боковыми группами аминокислот, а также между аминокислотами и окружающей их водой белок принимает сложную трехмерную форму. Для нас важнее всего белки, которые сворачиваются в сложные сферические структуры, поскольку именно они регулируют химические реакции в живых организмах. (Другие типы белков, например те, из которых состоят волосы и прочие структуры тела, имеют не такую форму.)

При взаимодействии сложных молекул между определенными атомами каждой из молекул образуется химическая связь. Одной лишь способности молекул к взаимодействию недостаточно для образования связи. Две молекулы должны сблизиться и принять такую ориентацию, при которой атомы, способные образовывать химические связи, могли бы состыковаться, как космические корабли на орбите. Поэтому трехмерная структура имеет первостепенное значение для химических процессов, идущих в живых организмах.

Трудно поверить, чтобы две сложные молекулы, предоставленные сами себе, случайным образом расположились бы в пространстве так, чтобы стало возможным их взаимодействие. Для протекания химической реакции с заметной скоростью необходимо участие молекул, называемых ферментами (см. Катализаторы и ферменты). Фермент притягивает обе молекулы к себе и придает им ориентацию, обеспечивающую взаимодействие. Как только взаимодействие произошло, фермент, выполнивший свою работу, высвобождается и может повторить эту операцию со следующей парой молекул.

Благодаря своей сложной структуре белки идеально справляются с ролью ферментов. Каждой первичной структуре соответствует определенная форма молекулы белка и, следовательно, определенная химическая реакция, которую этот белок катализирует. Во всех живых организмах первичная структура белка записана на молекуле ДНК (см. Центральная догма молекулярной биологии). Таким образом, ДНК держит под контролем весь организм, определяя спектр образующихся белков и, таким образом, возможные химические реакции.

В принципе, по первичной структуре белка можно было бы предсказать, какую форму будет иметь его молекула, а значит, предсказать и природу химической реакции, в которой этот белок будет участвовать. В действительности же эта проблема укладки белка настолько сложна, что пока ее невозможно вычислить даже при помощи лучших компьютеров и программного обеспечения. На сегодняшний день это одна из основных нерешенных проблем молекулярной биологии.

Презентация по биологии «Белки» — биология, презентации

Красноуфимский филиал ГБПОУ «СОМК»

Органические вещества клетки.

Белки

Презентация

ОУД.11 Биология

Автор: Галкина Е.А.

Обучающаяся 191 группы

Специальность Сестринское дело

Красноуфимск

2016

Органические вещества клетки

Белки (10 — 12% от общей массы клетки)

Липиды (5-10% находится в клетке)

Углеводы (1-5% сухой массы клетки животных, до 70% сухой массы клетки в растительной клетке)

Нуклеиновые кислоты

Что такое белки?

Белки -это природные высоко-молекулярные соединения (биополимеры), структурную основу которых составляют полипептидные цепи, построенные из остатков альфа-аминокислот.

Открытие белка

Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке французским химиком Антуана де Фуркруа.

Антуан Франсуа де Фуркруа

В то время были исследованы белки: альбумин («яичный белок»), фибрин (белок из крови) и глютен из зерна пшеницы.

В 1894 г. Альбрехт Коссель выдвинул теорию, что аминокислоты являются основными структурными элементами белков.

Альбрехт Коссель

В начале XX века немецкий химик Эмиль Фишер экспериментально доказал эту теорию.

Эмиль Герман Фишер

Строение белковых молекул

К. Линдстрём-Ланг предложил выделять 4 уровня структурной организации белков:

Первичная

Вторичная

Третичная

Четвертичная

Кай Ульрик Линдстрём-Ланг

Первичная структура:

Число и последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи

Первичная структура белка

Инсулин -первичная структура была установлена в 1954 году.

Вторичная структура

Спираль, образованная в результате скручивания полипептидной цепи, за счет водородных связей между

группами и

-C-

|

-O-

-N-

|

-H-

Водородная связь

Третичная структура

Полипептидные цепи свернуты в глобулу.

Связи:

• ковалентные;
• ионные;
• водородные;
• гидрофобные

взаимодействия

Третичная структура белка

Четвертичная структура

Взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.

Пример четвертичной структуры.

По составу белки делятся на:

Протеины (простые)

Протеиды (сложные)

Макро-молекулы содержат остатки аминокислот, полисахаридов, фосфорной кислоты и катионы металла.

Макро-молекулы состоят из остатков аминокислот.

Альбумин

Запомните!

В организме человека не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты, часть должна поступать с белковой пищей.

Продукты, содержащие белки:

Теперь вы знаете больше!

Список использованной литературы

1. Wikipedia.оrg — свободная энциклопедия [Электронный ресурс]. – Москва. – 2016.- Режим доступа: https://ru.wikipedia.org/wiki/Белки

2. Xumuk.ru – Химическая энциклопедия [Электронный ресурс]. – Москва. – 2010.- Режим доступа:

http://www.xumuk.ru/encyklopedia/486.html

3. BioFile.ru – Научно-информационный журнал [Электронный ресурс]. – Москва. – 2009.- Режим доступа: http://biofile.ru/bio/21838.html

4. Edaplus.info — Портал о еде [Электронный ресурс]. – Москва. – 2013.- Режим доступа: http://edaplus.info/proteins.html

5. Маркун Т. А. Строение и уровни структурной организации белков [Электронный ресурс] // Вono-esse.ru: [Сайт].-Петропавловск-Камчатский. – 2016. — Режим доступа: http://bono-esse.ru/blizzard/A/Chimia/Belki/stroenie_i_urovni_strukt_org_belkov.html

6. Stroy-telo.com — Спортивный Журнал [Электронный ресурс]. – Москва. – 2014.- Режим доступа: http://stroy-telo.com/dieta/produkty/vse-chto-neobkhodimo-znat-pro-produkty-soderzhashchie-belok.html

7. Wikipedia.org — свободная энциклопедия [Электронный ресурс]. – Москва. – 2016.- Режим доступа: https://ru.wikipedia.org/wiki/Фуркруа,_Антуан_де

1.12: Белки — Биология LibreTexts

1. Последнее обновление

2. Сохранить как PDF

1. Белки
   1. Структура белка
   2. Функции белков
   3. Белки и диета
2. Резюме
3. Узнать больше
   1. Узнать больше I
   2. Узнать больше II
4. Обзор

Вы можете сказали, что белки полезны для вас.Вам они нравятся?

Белки в пище. Для вас они могут не выглядеть аппетитно (или могут), но они обеспечивают хороший запас аминокислот, строительных блоков белков. Белки выполняют множество важных функций: от транспортировки, передачи сигналов, приема и катализирования до хранения, защиты и обеспечения движения. Где вы берете аминокислоты, необходимые для того, чтобы ваши клетки могли вырабатывать собственные белки? Если вы не можете его приготовить, вы должны его съесть.

Белки

Белок — это органическое соединение, состоящее из небольших молекул, называемых аминокислотами .В белках живых организмов обычно содержится 20 различных аминокислот. Маленькие белки могут содержать всего несколько сотен аминокислот, тогда как большие белки могут содержать тысячи аминокислот. Самыми крупными известными белками являются тайтины, обнаруженные в мышцах, которые состоят из более чем 27 000 аминокислот.

Общая структура аминокислот. Эта модель показывает общую структуру всех аминокислот. Только боковая цепь R варьируется от одной аминокислоты к другой. Например, в аминокислоте глицине боковая цепь представляет собой просто водород (H).Напротив, у глутаминовой кислоты боковая цепь представляет собой CH ₂ CH ₂ COOH. Различные боковые цепи придают аминокислотам разные химические свойства. Порядок аминокислот вместе со свойствами аминокислот определяет форму белка, а форма белка определяет функцию белка. КЛЮЧ: H = водород, N = азот, C = углерод, O = кислород, R = вариабельная боковая цепь

Структура белка

Когда аминокислоты связываются вместе, они образуют длинную цепь, называемую полипептидом .Белок состоит из одной или нескольких полипептидных цепей. Белок может иметь до четырех уровней структуры. Самый низкий уровень, первичная структура белка, — это последовательность аминокислот. Более высокие уровни структуры белка описаны на рис. ниже. Сложная структура различных белков придает им уникальные свойства, необходимые им для выполнения различных функций в живых организмах. Вы можете узнать больше о структуре белка, просмотрев анимацию по следующей ссылке: http: // www.stolaf.edu/people/giannini/flashanimat/proteins/protein%20structure.swf.

Структура белка. Структура белка начинается с его последовательности аминокислот. Что определяет вторичную структуру белка? Каковы два типа вторичной структуры белка?

Функции белков

Белки играют важную роль в живых организмах. Некоторые белки помогают клеткам сохранять свою форму (структурные белки), некоторые, такие как соединительные и моторные белки, составляют мышечные ткани, а некоторые транспортируют элементы в клетки и из них (транспортные белки).Некоторые белки действуют как сигналы, а другие белки принимают эти сигналы. Ферменты — это белки, которые ускоряют химические реакции в клетках. Другие белки — это антитела , которые связываются с чужеродными веществами, такими как бактерии, и нацелены на их разрушение. Третьи белки несут сообщения или транспортируют материалы. Например, красные кровяные тельца человека содержат белок под названием гемоглобин , который связывается с кислородом. Гемоглобин позволяет крови переносить кислород от легких к клеткам по всему телу.Модель молекулы гемоглобина показана на рис. ниже.

Молекула гемоглобина. Эта модель представляет собой белок гемоглобин. Фиолетовая часть молекулы содержит железо. Железо связывается с молекулами кислорода.

Короткое видео с описанием функции белков можно посмотреть на http://www.youtube.com/watch?v=T500B5yTy58 (4:02).

«Когда вы рассматриваете функций белков в организме, сосредотачивается на следующих концепциях:

1. количество белка в каждой клетке,
2. роли различных типов белков.«

Белки и диета

Белки в рационе необходимы для жизни. Пищевые белки расщепляются на составляющие их аминокислоты при переваривании пищи. Затем клетки могут использовать эти компоненты для создания новых белков. Люди способны синтезировать все, кроме восьми из двадцати обычных аминокислот. Эти восемь аминокислот, называемые незаменимыми аминокислотами , необходимо употреблять с пищей. Как и пищевые углеводы и липиды, пищевые белки также могут расщепляться, чтобы обеспечить клетки энергией.

Резюме

• Белки — это органические соединения, состоящие из аминокислот.
• Белок может иметь до четырех уровней структуры. Сложная структура различных белков придает им уникальные свойства.
• Ферменты — это белки, ускоряющие биохимические реакции в клетках. Антитела — это белки, нацеленные на уничтожение патогенов.

Узнать больше

Используйте эти ресурсы, чтобы ответить на следующие вопросы.

Узнать больше I

1. Приведите 3 примера белков.
2. Что определяет первичную структуру белка?
3. Что определяет функцию белка?
4. Как можно нарушить конформацию белка?

Узнать больше II

1. Сколько различных белков содержится в клетке?
2. Какую функцию рецепторные белки и структурные белки выполняют в нервных клетках?
3. Какая информация используется для создания отдельного белка?
4. В какой части клетки производятся белки?

Обзор

1. Белки сделаны из ____________.
2. Что определяет первичную структуру белка?
3. Укажите две функции белков.
4. Что такое ферменты?
5. Опишите роль гемоглобина.

биологических белков | Биология | Visionlearning

Паучий шелк, гемоглобин, кератин в ногтях и волосах, актин и миозин в мышечных волокнах — все это белки. Как класс биологических соединений, они жизненно важны практически для каждого биологического процесса, поскольку могут принимать очень много разных форм.Белки могут быть длинными волокнами, способными скользить, как в мышцах; они могут быть большими и шаровидными, как фактор фон Виллебранда, который способствует свертыванию крови; или они могут быть небольшими, как инсулин, который необходим для метаболизма сахара. Инсулин — один из самых известных белков, поскольку он используется для лечения диабета, но он также знаком биохимикам, поскольку это была первая открытая полная структура белка.

В 1921 году Фредерик Бантинг и Чарльз Бест извлекли инсулин из поджелудочной железы собак и узнали, что это гормон, влияющий на уровень сахара в крови.В течение года его использовали, чтобы спасти жизнь мальчика-диабетика. Это вызвало волну исследований, которые поставили инсулин в центр внимания, достигнув пика в 1950-х годах, когда британский биохимик Фредерик Сэнджер выяснил точную последовательность, в которой строительные блоки аминокислот соединяются для создания инсулина.

Последовательность строительных блоков

Во время Второй мировой войны, когда Сэнгер обратил свое внимание на инсулин, он и другие биохимики того времени уже знали, что этот гормон является белком.Сегодня мы знаем, что белки — это полимеры, состоящие из строительных блоков, называемых аминокислотами (рис. 1).

Рисунок 1 : Общая структура аминокислоты.

Возможно множество аминокислот. На самом деле, метеорит Мерчисон (рис. 2), упавший в Австралии в 1969 году, содержал семьдесят различных аминокислот, но жизнь на Земле использует только двадцать, но этого достаточно, чтобы создать астрономическое количество возможных белков.

Рис. 2 : Метеорит Мерчисон, приземлившийся в Австралии в 1969 году, показал, что он содержит многие типы химических веществ, необходимых для жизни на Земле.Справа — обломок метеорита размером с гальку; при 10-кратном увеличении и помещении в поляризованный свет срез метеорита показывает различные минералы разного цвета. image © NASA

Одно человеческое тело содержит около 100 000 различных белков из-за того, что одни и те же 20 аминокислот могут сочетаться различными способами. . Но ученые в начале 20-го века не думали, что структура белков каким-либо образом влияет на их функцию, и Сэнгер сыграл ключевую роль в изменении этой идеи.

До крупных открытий Сэнгера биохимики узнали о функции белков, называемой дисульфидным мостиком (рис. 3). Они также обнаружили, что обработка химическими веществами, называемыми восстановителями, разрывает дисульфидный мостик между двумя цистеинами, а также заставляет большие белки расщепляться на более мелкие белки, утверждая, что эти связи существуют в белках, чтобы удерживать их вместе.

Рисунок 3 : Дисульфидный мостик (соединенные молекулы S), соединяющий два цистеина.

Следовательно, биохимики в эпоху Второй мировой войны считали, что аминокислоты должны быть связаны в цепочки таким образом, который сегодня мы можем уподобить бусинкам на нитке. Они знали, что каждая аминокислота в цепи связана со следующей аминокислотой через особый тип химической связи, называемой амидной связью, также называемой пептидной связью.

Контрольная точка понимания

В организме человека более 100 000 различных аминокислот.

Пептидная связь

Чтобы понять пептидную связь, нам нужно более внимательно изучить структуру аминокислот. Как отмечалось ранее, разные типы аминокислот различаются на основе группы R. Например, если R представляет собой атом водорода, аминокислота представляет собой глицин. Если R представляет собой метильную группу (CH ₃ ), аминокислота представляет собой аланин. Если R представляет собой сульфгидрил (CH ₂ SH), аминокислота представляет собой цистеин.Это всего лишь несколько примеров, но, за исключением группы R, все аминокислоты в остальном одинаковы. На одном конце каждая аминокислота имеет функциональную группу COOH, называемую карбоксилом. С другой стороны, каждая аминокислота имеет группу NH ₂ , называемую амино. (Пептидная связь в аминокислоте представлена ​​на рисунке 4.)

Рисунок 4 : Пептидная связь

Пептидная связь образуется, когда карбоксильный атом углерода одной аминокислоты ковалентно соединяется с атомом азота аминогруппы другой аминокислоты, вытесняя молекулу воды (H ₂ O).Связывание нескольких аминокислот их карбоксильными и аминогруппами дает небольшой белок, также называемый полипептидом, поскольку он содержит несколько пептидных связей (рис. 5). Соединение аминокислот таким образом дает цепь с COOH на одном конце и Nh3 на другом конце, называемую карбоксильным и амино-концом соответственно.

Рис. 5 : Соединение двух аминокислот (красный) с удаленной молекулой воды (синий).

Ко времени Сэнгера биохимики использовали кислотные химические вещества, чтобы разорвать пептидные связи белка, таким образом разделяя отдельные аминокислоты.Кроме того, они знали, что белок может иметь более одной полипептидной цепи, соединенной друг с другом дисульфидными связями, прикрепленными к участкам цепи, содержащей цистеин. Обрабатывая белок для разрушения дисульфидных мостиков, биохимики в начале 1940-х годов могли узнать количество цепей в белке. Кроме того, разорвав пептидные связи и проведя химические тесты, они могли определить идентичность аминокислот белка и относительные количества каждой аминокислоты.

Однако это не сообщило биохимикам последовательность, в которой эти аминокислоты были связаны друг с другом.Что отличало Сэнгера от его современников, так это понимание того, что относительные количества каждого типа аминокислот и их последовательность могут быть чрезвычайно важны. Это могло быть основой того, как функционировал каждый белок. Если это так, то аминокислотная последовательность также будет ключом к тому, как функционирует жизнь. Учитывая преобладание белков в организмах, эта идея имела большой смысл, но теперь задача Сэнгера заключалась в том, чтобы доказать это. Сделать это было бы непросто, но первым делом нужно было выбрать конкретный белок, на котором он будет сосредоточивать свою работу.

Контрольная точка понимания

Чтобы разделить отдельные аминокислоты, ученые используют _____ химикатов, чтобы разорвать пептидные связи белка.

Инсулин как модель для изучения структуры белка

Поскольку инсулин имеет небольшие размеры и важен для лечения болезней, Сэнгер стал логичным выбором для начала своей работы по секвенированию аминокислот.Он начал с бычьего инсулина, поскольку его было легко получить и очистить в больших количествах. Первым делом он обработал инсулин химическим веществом, разрушающим дисульфидные мостики. Если бы инсулин состоял только из одной полипептидной цепи, тестирование размера белка до и после химической обработки дало бы одинаковый результат.

Аминокислоты в белках несут электрические заряды, поэтому белок или его фрагменты могут двигаться в электромагнитном поле разной степени силы.Этот метод называется электрофорезом (рис. 6). Это было в новинку для Сангера, но дало ему очень четкие результаты. В то время как до обработки дисульфидным мостиком инсулин вел себя одним определенным образом при электрофорезе, после обработки электрофорез давал два разных результата, оба отличающиеся от результата до обработки. Это означало, что инсулин был разделен на две части, каждая из которых немного отличалась по размеру. Другими словами, инсулин состоит из двух пептидных цепей, и теперь задача состояла в том, чтобы найти аминокислотную последовательность каждой из них.

Рисунок 6 : Современный пример гель-электрофореза. В лабораторных условиях для разделения молекул в зависимости от их размера используется электрический ток. Изображение © Jean-Etienne Poirrier

Точно так же, как большие фрагменты белка могут перемещаться определенным образом с помощью электрофореза, так и более мелкие фрагменты, в том числе когда белок подвергается действию фрагментированы на куски, состоящие из 10-15 аминокислот каждая. Он произвел фрагментацию, обработав каждую цепь ферментом под названием трипсин, который разрезает только определенные аминокислоты (лизин и аргинин).Впоследствии он мог использовать другие ферменты для большей фрагментации каждого фрагмента, вплоть до отдельных аминокислот. Каждый фрагмент имеет свой рисунок при электрофорезе.

С помощью другого метода, называемого хроматографией (рис. 7), Сэнгер мог идентифицировать фрагменты, которые были связаны с определенным химическим агентом, который он разработал, известным как динитрофторбензол (DNFB), который мог химически реагировать с аминогруппами, которые не были частью пептидной связи. .После выполнения первой фрагментации с использованием трипсина, но перед дальнейшей фрагментацией каждой части на отдельные аминокислоты, он добавил DNFB, который изменил любую аминокислоту на амино-конце фрагмента (также называемую N-концевой аминокислотой). Из-за этого, когда он затем разбил фрагмент на отдельные аминокислоты, аминокислота, которая была на N-конце, осталась связанной с DNFB. Он мог идентифицировать эту связанную с DNFB аминокислоту в хроматографии, сравнивая хронографический сигнал разорванной цепи с 20 «стандартами» — образцами соединений, состоящих из DNFB, связанного с одной из 20 аминокислот, каждая из которых давала отчетливый хроматографический образец. .

Рис. 7 : Страница из записной книжки Фредерика Сенгера, подробно описывающая работу с инсулином для коров и свиней. Справа — одна из его бумажных хроматограмм. Изображение © Frederick Sanger Papers, SABIO / P / 1/13, Wellcome Library

Если бы аминокислота была изменена с помощью DNFB, это была бы аминокислота на амино-конце белка фрагмент цепи. Зная идентичность аминокислоты на N-конце фрагмента, он мог использовать фермент, который разрезал бы карбоксильный конец этой известной аминокислоты, тем самым получая фрагмент, содержащий следующую аминокислоту в качестве N-концевой аминокислоты. .На этом измененном фрагменте он мог повторить процедуру связывания DNFB и хроматографию и таким образом узнать идентичность этой второй аминокислоты фрагмента.

Он повторил методику для каждого фрагмента, получив, таким образом, аминокислотную последовательность всех из них. Затем он повторил всю процедуру, используя другой фермент, а не трипсин, чтобы разбить большую цепь на фрагменты из 10-15 аминокислот, а затем снова используя другой фермент.Он использовал четыре разных фермента, каждый из которых работал, разрезая рядом с определенными аминокислотами, а не с другими, и это позволяло только одну возможность для того, чтобы порядок фрагментов был связан вместе в исходной цепи.

Это был долгий и утомительный процесс, но у Сэнгера была аминокислотная последовательность обеих цепей в 1952 году. Еще через три года подобной химической тактики он и несколько коллег продемонстрировали, что для инсулиновых цепей A и B, чтобы они работали вместе, как с физиологически функциональным инсулином они должны были быть связаны тремя дисульфидными мостиками в трех различных точках (рис. 8).

Рисунок 8 : Метод Ф. Сенгера для анализа концевых групп пептидов. Все начинается с использования его реагента, DNFB, для реакции с N-концевой аминокислотой. При этом аминокислота остается связанной с DNFB ( A ). Затем посредством гидролиза ( B ) он мог идентифицировать аминокислоту с помощью хроматографии.

Инсулин считается небольшим для белка, потому что вместе его две цепи содержат всего 51 аминокислоту, но открытие Сенгера применимо к белкам в целом.Маленькие или большие белки были построены из определенных аминокислотных последовательностей; изменение последовательности сделало бы его другим белком. Открытие, за которое Сангер получил первую Нобелевскую премию по химии в 1958 году. Позже он получил вторую Нобелевскую премию по химии за разработку аналогичного подхода к секвенированию ДНК, что поместило его в очень короткий список людей, получивших Нобелевскую премию. Приз более чем один раз.

Контрольная точка понимания

Сангер выбрал инсулин для своего исследования по секвенированию аминокислот, потому что

Аминокислотные последовательности влияют на химические свойства белка.

Открытие Сэнгера с инсулином показало не только то, как белки определяют химические структуры, но и почему разные белки имеют разные функции.Подобно тому, как разные буквы алфавита имеют разное звучание, различные цепи R придают двадцати аминокислотам разные химические свойства. Таким образом, соединение аминокислот вместе в различных комбинациях приводит к белкам с чрезвычайно разнообразными свойствами и формами.

Исследования Сэнгера по инсулину послужили трамплином для работы других химиков-протеинов в 1950-х и 60-х годах, посвященных тому, как структура соотносится с функцией. Пропуская рентгеновские лучи через различные белки, исследователи получали изображения их трехмерных структур.Изучая изображения и решая вопросы, связанные с физикой химических связей, биохимики середины 20 века узнали, что аминокислотная последовательность представляет структуру белка только на одном уровне. Они начали называть последовательность первичной структурой, поскольку она заставляет белковую цепь скручиваться и изгибаться таким образом, что придает белку более сложную форму.

Некоторые аминокислоты, например, позволяют полипептидной цепи изгибаться, в то время как другие аминокислоты удерживают цепь более жесткой (рис. 9).Некоторые цепи R очень гидрофильны; им нравится находиться в воде, и поэтому аминокислота становится водорастворимой. Другие цепи R гидрофобны; они не смешиваются с водой. Часто наличие гидрофобной области или «кармана» внутри белка может помочь белку выполнять свою конкретную работу, например захватывать гидрофобный субстрат для его химического изменения.

Первичная структура	Вторичная структура
Третичная структура	Четвертичная структура
Рис. 9 : Различные белковые структуры.

В зависимости от цепей R аминокислоты также могут различаться по кислотности и щелочности. Когда окружающая среда нейтральна (pH 7), аминокислоты аспартат и глутамат действуют как кислоты, тогда как аргинин и лизин действуют как основания, и это тоже имеет большое значение для свойств белка.

Высшие порядки белковой структуры

За исключением очень коротких цепей (настолько коротких, что их обычно даже не называют белками), полипептиды изгибаются и скручиваются в сложные формы почти сразу после их построения, что приводит к вторичной и третичной структуре белка.Вторичная структура относится к любой из горстки правильных форм или узоров, которые образуются как прямой результат первичной структуры, в основном за счет силы, называемой водородной связью.

Наиболее распространенной вторичной структурой является альфа-спираль (рис. 9). Думайте об этом как о винтовой лестнице. Каждый виток спирали состоит из 3,6 аминокислот; другими словами, четыре аминокислоты составляют более одного витка. Обычно альфа-спираль содержит около 10 аминокислот и, следовательно, три витка, но они также могут быть короче или длиннее этого.Что касается их функции, альфа-спираль может обеспечивать форму, а также упругую гибкость для следующего уровня структуры белка, третичной структуры. Следовательно, они присутствуют во многих различных белках, даже в таких небольших, как инсулин.

Другая распространенная вторичная структура называется бета-слоем, который образуется, когда водородные связи стягивают различные несмежные сегменты или «бета-нити» полипептидной цепи так, что первичная структура многократно складывается сама по себе (см. Рисунок 9).В результате образуется область в форме ленты, которая, как спираль, имеет тенденцию укреплять и укреплять белок.

Большие белки обычно содержат как альфа-спирали, так и бета-листы. Небольшой белок инсулин помогает регулировать перемещение глюкозы из крови в клетки, контролируя активность другого белка, фермента гексокиназы. Однако, в отличие от инсулина, гексокиназа огромна. Гексокиназа, состоящая из более чем 900 аминокислот, представляет собой хорошее сочетание альфа-спиралей и бета-листов.Гемоглобин, с другой стороны, почти полностью альфа-спиральный, а антитела почти полностью состоят из бета-листов.

Присутствие альфа-спиралей и бета-листов, а также взаимодействия между различными аминокислотами, не прилегающими друг к другу в цепи, заставляют белок еще больше складываться и скручиваться, но уникальным и нерегулярным образом. Это третичная структура, и она стабилизируется не только альфа-спиралями и бета-слоями внутри нее, но часто также дисульфидными (S-S) мостиками между цистеинами.Объясняя структуру инсулина, Сэнджер обнаружил, что один такой мостик S-S вносит вклад в третичную структуру, соединяя два цистеина, которые оба находятся в цепи А, но не находятся рядом друг с другом в первичной аминокислотной последовательности. Он также обнаружил два других моста S-S, соединяющих цепь A и цепь B.

С годами исследователи обнаружили, что большие белки обычно содержат множество дисульфидных мостиков. Лизоцим, например, фермент, который иммунные клетки используют для уничтожения бактерий, имеет четыре дисульфидных мостика, а количество антител зависит от подтипа антител.В начале 1970-х годов аргентинский исследователь Сезар Мильштейн помог определить, что дисульфидные мостики в антителах расположены по определенной схеме, которая позволяет каждому антителу принимать уникальную форму антитела (рис. 10). (См. Наш профиль Сезар Мильштейн: Клетки гибридомы для создания моноклональных антител для получения дополнительной информации об исследованиях Мильштейна.) Дисульфидные мостики, однако, не универсальны. Гемоглобин и связанный с ним белок, называемый миоглобином, например, известны тем, что вообще не имеют S-S-связей.

Рисунок 10 : Схематическая диаграмма антитела и антигенов.

Последний уровень структуры — это четвертичная структура (см. Рис. 9), которая существует, когда две или более полипептидных цепей соединяются. Примером может служить гемоглобин, состоящий из четырех цепей. В дополнение к простому увеличению размера молекулы, четыре цепи гемоглобина фактически влияют друг на друга, вызывая эффект, который помогает молекуле захватывать кислород, когда кровь циркулирует через легкие, а затем отдает кислород тканям глубоко в теле, где он необходим.

Не все белки имеют четвертичную структуру, поскольку многие белки состоят только из одной цепи. Хотя Сэнджер обнаружил, что инсулин состоит из двух цепей, эти две цепи и соединяющие их дисульфидные связи на самом деле являются частью третичной структуры, а не четвертичной. Причина в том, что инсулин производится из более крупного предшественника белка, называемого проинсулином, в котором цепи A и B связаны третьей последовательностью, цепью C. Вместо того, чтобы быть полученным из отдельных цепей, проинсулин синтезируется в клетках как одна цепь.Затем цепь изгибается сама по себе, и в этом процессе помогают три дисульфидные связи, но затем цепь C обрывается (рис. 11).

Рисунок 11 : Структура проинсулина, показывающая С-пептид и А и В цепи инсулина. Изображение © Zapyon

Контрольная точка понимания

Общие вторичные белковые структуры — это

Белковые структуры в медицинских исследованиях

Как и во времена Фредерика Сенгера, исследования структуры белков сегодня имеют большое значение в клинической медицине.Что касается вторичной структуры, например, исследователи развивают способность обнаруживать и контролировать определенные заболевания на их ранних стадиях. Хотя бета-листы являются нормальным явлением для многих белков, в некоторых случаях они являются признаком болезни. Ярким примером является вещество, называемое бета-амилоидом, которое образуется, когда нормальный белок в клетках организма развивает бета-слои, которых у него не должно быть. При болезни Альцгеймера бета-амилоид накапливается в клетках мозга, что приводит к слабоумию и ухудшению физического состояния.Это спорно, но ученые также подозревают, что бета-амилоид также накапливается в стареющем мозге при отсутствии болезни Альцгеймера.

Недавно ученые Вашингтонского университета научились синтезировать альтернативную вторичную структуру белков, называемую альфа-листом. Он похож на более распространенный бета-лист, за исключением того, что он перевернут геометрически, как зеркальное отображение. По сути, в противоположность бета-листу, альфа-листы могут действовать как детекторы для бета-листов, подобно тому, как можно использовать правую руку, чтобы «обнаружить» присутствие левой руки в темноте.Исследователи ожидают, что не только белки, синтезированные для содержания альфа-листов, могут быть использованы для раннего обнаружения амилоидных заболеваний, но альфа-листы также могут быть использованы для лечения в виде лекарств, состоящих из белков с альфа-листами. При контакте с патологическим бета-амилоидом такие препараты альфа-листа должны разрушать водородные связи аномальных бета-слоев, тем самым заставляя бета-амилоид вернуться в нормальный белок. Это может быть чрезвычайно полезно для людей, страдающих дегенеративными заболеваниями, такими как болезнь Альцгеймера, и, возможно, это также может открыть новую эру вмешательства против более мягкого, но, тем не менее, разрушительного процесса, который традиционно игнорировался для тех, кто достиг преклонного возраста.

Сводка

Этот модуль исследует, как белки представляют собой полимеры, состоящие из строительных блоков, называемых аминокислотами. Используя историческое исследование инсулина Фредерика Сэнгера в качестве отправной точки, объясняются сложные структуры белков, обусловленные молекулярными связями, такими как дисульфидный мостик и пептидная связь.

Ключевые понятия

• Белки являются жизненно важными компонентами почти любого биологического процесса.

• Белки — это полимеры, состоящие из строительных блоков, называемых аминокислотами, из которых жизнь на Земле использует только двадцать.

• Молекулярные связи определяют структуру аминокислот и белков. Пептидные связи связывают аминокислоты в цепочку; дисульфидные мостиковые связи удерживают белки вместе.

• Используя такие методы, как электрофорез и хроматография, Фредерик Сэнджер обнаружил, что белки состоят из определенных аминокислотных последовательностей и что изменение последовательности сделает их другим белком.

• Белки могут иметь четыре типа структур: (1) первичные, последовательность аминокислот, (2) вторичные, водородные связи между цепями аминокислот, образующие бета-листы или альфа-спирали, (3) третичные, трехкомпонентные. размерная, скрученная структура, основанная на связывающих взаимодействиях между аминокислотными цепями, и (4) четвертичная, сложная структура, состоящая из множества свернутых субъединиц.

Дэвид Вармфлэш, доктор медицины, Натан Х. Ленц, доктор философии. Visionlearning Vol.БИО-4 (9), 2016.

Что такое белки и для чего они нужны? — Биология муниципального колледжа Маунт-Худ 102

И у прокариот, и у эукариот основная цель ДНК — предоставить информацию, необходимую для конструирования белков, необходимых для того, чтобы клетка могла выполнять все свои функции. Белки — это большие сложные молекулы, которые играют важную роль в организме. Они выполняют большую часть работы в клетках и необходимы для структуры, функции и регулирования тканей и органов тела.

Белки состоят из сотен или тысяч более мелких единиц, называемых аминокислотами, которые связаны друг с другом длинными цепями. Существует 20 различных типов аминокислот, которые можно комбинировать для получения белка. Последовательность аминокислот определяет уникальную трехмерную структуру каждого белка и его конкретную функцию.

Белки можно описать в соответствии с их широким спектром функций в организме, перечисленных в алфавитном порядке:

Функция	Описание
Антитело	Антитела связываются с определенными инородными частицами, такими как вирусы и бактерии, чтобы защитить организм.
Фермент	Ферменты осуществляют почти все тысячи химических реакций, протекающих в клетках. Они также помогают формированию новых молекул, считывая генетическую информацию, хранящуюся в ДНК.
Посланник	Белки-мессенджеры, такие как некоторые типы гормонов, передают сигналы для координации биологических процессов между различными клетками, тканями и органами.
Компонент конструкции	Эти белки обеспечивают структуру и поддержку клеток. В большем масштабе они также позволяют телу двигаться.
Транспортировка / хранение	Эти белки связывают и переносят атомы и небольшие молекулы внутри клеток и по всему телу.

Возможно, вы заметили, что «источник энергии» не был указан среди функций белков.Это связано с тем, что белки в нашем рационе обычно снова расщепляются на отдельные аминокислоты, которые наши клетки затем собирают в наши собственные белки. На самом деле люди не могут вырабатывать некоторые аминокислоты внутри наших собственных клеток — они необходимы нам в нашем рационе (это так называемые «незаменимые» аминокислоты). Наши клетки могут переваривать белки для высвобождения энергии, но обычно это происходит только тогда, когда углеводы или липиды недоступны.

Рисунок 4: Примеры продуктов с высоким содержанием белка.(«Белок» Национального института рака находится в открытом доступе).

Функции белков очень разнообразны, потому что они состоят из 20 различных химически различных аминокислот, которые образуют длинные цепи, и аминокислоты могут располагаться в любом порядке. Функция белка зависит от формы белка. Форма белка определяется порядком аминокислот. Белки часто состоят из сотен аминокислот и могут иметь очень сложную форму, потому что существует очень много различных возможных порядков для 20 аминокислот!

Рисунок 5: Основные уровни структуры белка.(«Основные уровни структуры белка en» от LadyofHats находятся в открытом доступе)

Уникальная форма каждого белка в конечном итоге определяется геном, кодирующим этот белок. Любое изменение в последовательности гена может привести к добавлению другой аминокислоты к полипептидной цепи, вызывая изменение структуры и функции белка. Люди, страдающие серповидно-клеточной анемией, могут иметь множество серьезных проблем со здоровьем, таких как одышка, головокружение, головные боли и боли в животе. При этом заболевании β-цепь гемоглобина имеет единственную аминокислотную замену, вызывающую изменение как структуры (формы), так и функции (работы) белка.Примечательно, что молекула гемоглобина состоит примерно из 600 аминокислот. Структурное различие между нормальной молекулой гемоглобина и молекулой серповидноклеточных клеток заключается в одной аминокислоте из 600.

Рисунок 6: Уникальная форма нормального белка гемоглобина. («Структура гемоглобина Gower 2» от Emw под лицензией CC BY-SA 3.0)

Если не указано иное, изображения на этой странице находятся под лицензией CC-BY 4.0 от OpenStax.

OpenStax, Биология.OpenStax CNX. 27 мая 2016 г. http://cnx.org/contents/[email protected]:QhGQhr4x@6/Biological-Molecules

«Что такое белки и что они делают?» Национальной медицинской библиотеки США находится в общественном достоянии

Protein — обзор | ScienceDirect Topics

1 Введение

CSP — это белок, характеризующийся четырьмя остатками цистеина, расположенными в двух соседних дисульфидных мостиках в консервативных положениях (Picimbon, 2003). Он складывается в гибкую треугольную пирамидальную структуру, обычно состоящую из шести α-спиралей.Основание многоугольника очень гидрофобно, а вершина свободна (Jansen et al., 2007; Jansen, Zídek, Löfstedt, Picimbon, & Sklenar, 2006; Lartigue et al., 2002; Tomaselli et al., 2006).

Естественное распространение CSP происходит по различным частям тела насекомого, не только в усиках, щупиках и ногах, но также во многих различных органах, не являющихся сенсорными, лимфатических и тканях, таких как гемолимфа, эпидермис, кишечник и жировое тело. (Angeli et al., 1999; Ozaki et al., 2005; Picimbon, Dietrich, Angeli, et al., 2000; Пичимбон, Дитрих, Бреер и Кригер, 2000; Пичимбон, Дитрих, Кригер и Брир, 2001; Пичимбон и Лил, 1999; Xuan et al., 2015).

У бабочек синтез CSP начинается на очень ранних стадиях развития взрослых особей, намного раньше, чем появление хемосенсорных нейронов, и продолжается на взрослой стадии при высоком уровне активности, особенно в ответ на инсектицидный стресс (Picimbon et al. al., 2001; Xuan et al., 2015). Половые феромоны железы самок тутового шелкопряда содержат 14 CSP и экспрессируют еще большее количество аминокислотных вариантов в белках CSP посредством редактирования РНК (Picimbon, 2019; Xuan et al., 2014, 2015; Суан, Раджашекар, Касвандик и Пицимбон, 2016 г .; Сюан, Раджашекар и Пичимбон, 2019 г.). У медоносных пчел специфический нокаут гена CSP приводит к архаичному развитию головы (Maleszka, Forêt, Saint, & Maleszka, 2007), что убедительно свидетельствует о функции этого семейства генов в развитии, росте и / или регенерации тканей. в раннем отчете Номуры, Кавасаки, Кубо и Натори (1992).

Эти данные о развитии и липидах тканей объединяются не только с профилями экспрессии генов, но и с данными связывания, i.е. , характеристика свойств белка по связыванию функционального лиганда. Известно, что CSP взаимодействуют с липидными соединениями разной длины цепи (C12-C18, , т.е. , длина цепи 12-18 атомов углерода), в конечном итоге проявляя определенное или специфическое свойство различения (Briand et al., 2002; Dani et al., 2010 ). Соответственно, было показано, что они сохраняют склонность к конформационным изменениям и взаимодействию с множеством липидов или липидных цепей (Campanacci et al., 2001, 2003; Lartigue et al., 2002). Однако не все CSP взаимодействуют с липидами. У белокрылки сладкого картофеля или серебристой белокрылки Bemisia tabaci было показано, что CSP1 связывают линолевую кислоту (C18: 2, , т.е. , длина 18 углеродной цепи с двумя двойными связями), в то время как CSP2 и CSP3 более специфично взаимодействуют с небольшими циклическими связями. такие соединения, как коричный альдегид, основной компонент растительного масла, который признан довольно репеллентным и / или очень токсичным для насекомых (Liu, Ma, Xie, Xuan, & Picimbon, 2016; Liu, Ma, Xie, Xuan, Xia, Fan, et al., 2016; Лю, Арно, Оффманн и Пичимбон, 2017 г .; Liu et al., 2020), решительно подтверждая роль CSP в метаболизме липидов и / или деградации ксенобиотиков (Einhorn & Imler, 2019; Liu et al., 2020).

В этой главе мы исследуем молекулярную эволюцию генов CSP у двукрылых видов, уделяя особое внимание мухам и комарам, чтобы показать набор данных, необходимых для полного и актуального эволюционного анализа конкретного семейства генов белков. Мы описываем, как использовать полную базу данных генома двукрылых Drosophila ananassae , D.erecta , D. grimshawi , D. melanogaster , D. mojavensis , D. persimilis , D. pseudoobscura , D. sechellia , D. simulans , D. virilis , D. willistoni , D. yakuba , Aedes aegypti , Anopheles gambiae и Culex pipiens , чтобы идентифицировать 127 копий гена CSP и сообщить о структурных свойствах гена и реконструированных филогенезах всех последовательности (аминокислота, нуклеотид, экзон и интрон).Мы также стремимся объяснить необходимость знания о ретротранспозициях ( Feilai-Twin ) и их связи с расширением и эволюцией определенного семейства генов. Затем мы предоставляем руководство для всего анализа (геномная организация, сдвиг границы интрона и филогенетического распределения) и интерпретации двукрылых как классической модельной системы не только для ретротранспозиции, но и для многих различных хромосомных перестроек (делеций, дупликаций, вставок, инверсий). , мутации и транслокации), которые явно влияют на эволюцию генов и геномов.

Новая вселенная минипротеинов меняет клеточную биологию и генетику | Наука

Автор: Митч Лесли, 17 октября 2019 г., 14:00

Мыши посрамляют бегунов-людей. Несмотря на скромные успехи, грызуны могут преодолевать 10 и более километров за ночь на колесе для упражнений. Но выделялись мыши, которых мышечный биолог Эрик Олсон из Юго-Западного медицинского центра Техасского университета в Далласе и его коллеги представили в 2015 году.На беговой дорожке мыши могли суетиться по крутому склону 10% в течение примерно 90 минут, прежде чем споткнуться, что на 31% дольше, чем у других грызунов. Эти железные мыши отличались от своих собратьев только одним маленьким отличием — исследователи генетически изменили животных так, чтобы им не хватало одного мышечного белка. Этого было достаточно, чтобы развязать превосходную мышечную производительность. «Это как будто вы отключили тормоза», — говорит Олсон.

Не менее поразительной была природа важнейшего белка. В мышцах содержится огромное количество белков. Дистрофин, структурный белок, ген которого может нести мутации, вызывающие мышечную дистрофию, содержит более 3600 аминокислот.Титин, который действует как пружина, придавая мышцам эластичность, является крупнейшим известным белком, содержащим более 34 000 аминокислот. Белок, отключенный у мышей, имеет ничтожное количество 46. Хотя исследователи исследовали, как работают мышцы более 150 лет, они полностью упустили из виду огромное влияние этого крошечного белка, называемого миорегулином, на функцию мышц.

Не только Олсон и его коллеги были ошеломлены белками лилипутов. Как теперь понимают ученые, их первоначальные правила анализа геномов дискриминировали идентификацию этих молекул размером с пинту.Теперь более широкие критерии и более совершенные методы обнаружения позволяют обнаруживать крошечные белки тысячами, не только у мышей, но и у многих других видов, включая человека. «Впервые мы собираемся исследовать эту вселенную новых белков», — говорит биохимик Джонатан Вайсман из Калифорнийского университета в Сан-Франциско.

Биологи только начинают вникать в функции этих молекул, называемых микробелками, микропептидами или минипротеинами. Но их небольшой размер, кажется, позволяет им блокировать сложную работу более крупных белков, подавляя одни клеточные процессы и высвобождая другие.Ранние результаты показывают, что микробелки укрепляют иммунную систему, контролируют разрушение дефектных молекул РНК, защищают бактерии от жары и холода, определяют время цветения растений и обеспечивают токсичный удар для многих типов яда. «Вероятно, во всех биологических процессах будут участвовать небольшие [белки]. Мы просто не искали их раньше», — говорит биохимик Алан Сагателиан из Института биологических исследований Солка в Сан-Диего, Калифорния.

Яд этого хищного водяного клопа содержит более десятка мелких белков.

ЭНДРЮ УОКЕР

Маленькие белки также обещают пересмотреть текущее понимание генома. Многие из них, по-видимому, закодированы в участках ДНК и РНК, которые, как считалось, не помогают строить какие-либо белки. Некоторые исследователи предполагают, что короткие участки ДНК могут быть генами новорожденных, которые эволюционируют в более крупные гены, которые производят полноразмерные белки. Отчасти благодаря небольшим белкам «Нам нужно переосмыслить, что такое гены», — говорит микробиолог и молекулярный биолог Гизела Сторц из Национального института здоровья детей и развития человека в Бетесде, штат Мэриленд.

Несмотря на остающуюся загадку, ученые уже исследуют потенциальные возможности использования этих молекул. Одна компания продает инсектициды, полученные из небольших белков яда австралийского воронкообразного паука. В ходе клинических испытаний оценивается агент визуализации на основе еще одного крошечного белка в яде скорпиона, предназначенный для выделения границ опухолей, чтобы хирурги могли удалить их более точно. Многие фармацевтические компании сейчас ищут небольшие белки с медицинским потенциалом, говорит биохимик Гленн Кинг из Университета Квинсленда в Санкт-Петербурге.Люсия, Австралия. «Это одна из самых быстрорастущих областей».

Клетки изобилуют другими короткими аминокислотными цепями, часто называемыми пептидами или полипептидами, но они представляют собой урезанные остатки более крупных предшественников. Миорегулин и его миниатюрные собратья, напротив, рождаются маленькими. Насколько они могут быть крошечными, остается неясным. Как отмечает специалист по геномике микробов Ами Бхатт из Стэнфордского университета в Пало-Альто, Калифорния, плодовые мушки полагаются на микропротеин с 11 аминокислотами для роста нормальных ног, а некоторые микробы могут вырабатывать белки длиной менее 10 аминокислот.Но даже самые большие маленькие белки не соответствуют белкам среднего размера, таким как альфа-амилаза, фермент из 496 аминокислот в нашей слюне, который расщепляет крахмал.

До недавнего времени было обнаружено несколько небольших белков из-за критерия идентификации генов, установленного около 20 лет назад. Когда ученые анализируют геном организма, они часто сканируют открытые рамки считывания (ORF), которые представляют собой последовательности ДНК, разграниченные сигналами, которые сообщают рибосомам клетки, ее линиям сборки белка, где начать и где остановиться.Отчасти для того, чтобы избежать большого количества данных, прошлые исследователи обычно исключали любую открытую рамку считывания, которая могла бы давать белок, содержащий менее 100 аминокислот у эукариот или 50 аминокислот у бактерий. Например, в дрожжах этот порог ограничивал список ORF примерно до 6000.

Ослабление этого критерия показывает, что клетки несут гораздо больше открытых рамок считывания. Ранее в этом году постдок из Стэнфорда Хила Сберро Ливнат, Бхатт и его коллеги исследовали фрагменты генома микробов, населяющих четыре части человеческого тела, включая кишечник и кожу.Путем поиска небольших ORF, которые могут кодировать белки длиной от пяти до 50 аминокислот, исследователи идентифицировали около 4000 семейств потенциальных микропротеинов. Почти половина из них не похожи на известные белки, но последовательность для одной маленькой ORF предполагала, что соответствующий белок находится в рибосомах — намек на то, что он может играть фундаментальную роль. «Не только гены с эзотерическими функциями были упущены из виду», когда ученые упускали из виду небольшие ОРС, — говорит Бхатт. «Это гены с ключевыми функциями.«

Впервые мы собираемся исследовать эту вселенную новых белков.

Джонатан Вайсман, Калифорнийский университет, Сан-Франциско

Другие клетки также содержат огромное количество коротких открытых рамок считывания — например, дрожжи могут производить более 260 000 молекул, содержащих от двух до 99 аминокислот. Но клетки почти наверняка не используют все эти открытые рамки считывания, и некоторые из производимых ими аминокислотных цепочек могут не работать. В 2011 году, обнаружив более 600000 коротких ORF в геноме плодовой мухи, генетик по вопросам развития Хуан Пабло Кузо из Университета Сассекса в Брайтоне, США.К. и его коллеги пытались сократить число. Они рассудили, что, если конкретная ORF имеет идентичную или почти идентичную копию у родственного вида, вероятность того, что это геномный мусор, меньше. После поиска генома другой плодовой мушки и анализа других доказательств того, что последовательности транслируются, группа в конечном итоге получила более управляемую цифру в 401 короткую ORF, которая может давать микробелки. Это все равно составляет значительную часть белкового репертуара насекомых — они содержат около 22 000 полноразмерных белков.

Вайсман и его коллеги обнаружили микробелки вторым путем, с помощью метода, который они изобрели, чтобы в целом определить, какие белки производят клетки. Чтобы создать любой белок, клетка сначала копирует ген в информационную РНК. Затем рибосомы считывают мРНК и соединяют аминокислоты в указанном порядке. Посредством секвенирования мРНК, прикрепленных к рибосомам, Вайсман и его команда точно определяют, какие клетки фактически превращаются в белки, а где на РНК рибосома начинает считываться. В исследовании Cell 2011 года он и его команда применили этот метод профилирования рибосом, также называемый Ribo-seq, к эмбриональным стволовым клеткам мыши и обнаружили, что клетки вырабатывают тысячи неожиданных белков, в том числе многие из них, уровень которых ниже 100 аминокислот. — отсечка кислоты.«Было совершенно ясно, что стандартное понимание игнорировало большую вселенную белков, многие из которых были короткими», — говорит Вайсман.

Сагателян и его коллеги применили третий подход, чтобы обнаружить кладезь микропротеинов в наших собственных клетках. Исследователи использовали масс-спектрометрию, которая включает разбиение белков на части, которые сортируются по массе, чтобы получить отличительный спектр для каждого белка. Сагателян, его тогдашний постдок Сара Славофф и коллеги применили этот метод к смесям белков из человеческих клеток, а затем вычли сигнатуры известных белков.Этот подход позволил выявить спектры 86 ранее не обнаруженных крошечных белков, самые маленькие из которых имеют длину всего 18 аминокислот, сообщили исследователи в 2013 году в журнале Nature Chemical Biology .

Малый размер ограничивает возможности белка. Более крупные белки складываются в сложные формы, подходящие для определенной функции, например, для катализирования химических реакций. По словам химика Хулио Камареро из Университета Южной Калифорнии в Лос-Анджелесе, белки с размером меньше 50-60 аминокислот, вероятно, не складываются.Так что они, вероятно, не подходят в качестве ферментов или структурных белков.

Однако их миниатюрный размер также открывает новые возможности. «Они достаточно крошечные, чтобы поместиться в укромных уголках и трещинах более крупных белков, которые функционируют как каналы и рецепторы», — говорит Олсон. Маленькие белки часто разделяют короткие отрезки аминокислот со своими более крупными партнерами и поэтому могут связываться с этими белками и изменять их активность. Связанные микробелки также могут переносить более крупные молекулы в новые места, например, помогая им проникать в клеточные мембраны.

Микропротеин в яде скорпиона-ловца смерти был слит с флуоресцентным красителем, чтобы опухоли испускали свет в ближнем инфракрасном диапазоне. ( 1 ) Опухоль в видимом свете ( 2 ) Та же опухоль в видимом и ближнем инфракрасном свете

(Сверху вниз) ИВАН КУЗЬМИН / НАУЧНЫЙ ИСТОЧНИК; BLAZE BIOSCIENCE (2)

Из-за их притяжения к более крупным белкам маленькие белки могут дать клеткам обратимый способ включать или выключать более крупные белки.В исследовании 2016 года, проведенном в PLOS Genetics , биолог по развитию растений Стефан Венкель из Копенгагенского университета и его коллеги генетически изменили растений Arabidopsis для производства дополнительных количеств двух небольших белков. Обычно растения зацветают, когда дни достаточно длинные, но когда они производят избыточное количество двух микробелков, их цветение откладывается. Маленькие белки вызвали эту задержку, блокируя здоровенный белок CONSTANS, который запускает цветение. Они привязывают CONSTANS к другим ингибирующим белкам, которые его отключают.«Клетка использует то, что помогает ей выжить. Если короткий белок выполняет свою работу, это нормально», — говорит Сагателян.

Эти задания включают в себя другие ключевые задачи. В 2016 году Славофф, Сагательян и его коллеги показали, что человеческие клетки производят 68-аминокислотный белок, который они назвали NoBody, который может помочь управлять разрушением неисправных или ненужных молекул мРНК. Название NoBody отражает его роль в предотвращении образования процессинговых телец (P-телец), загадочных кластеров в цитоплазме, где может происходить распад РНК.Когда белок отсутствует, образуется больше Р-телец, что ускоряет разрушение РНК и изменяет внутреннюю структуру клетки. «Это показывает, что небольшие белки могут оказывать огромное влияние на клетку», — говорит Славофф.

Мышцы зависят от множества микробелков. Во время эмбрионального развития отдельные мышечные клетки сливаются в волокна, обеспечивающие сокращение. Миомиксер из 84 аминокислотных белков объединяется с более крупным белком, чтобы объединить клетки, сообщила команда Олсона в 2017 году в Science .Без него эмбриональные мыши не могут формировать мышцы и почти прозрачны.

Позже миорегулин начинает регулировать мышечную активность. Когда мышца получает стимул, клетки-хранилища высыпают кальций, заставляя волокна сокращаться и генерировать силу. Затем ионный насос SERCA начинает возвращать кальций в запасы, позволяя мышечным волокнам расслабиться. Команда Олсона обнаружила, что миорегулин связывается с SERCA и ингибирует его. Эффект ограничивает частоту сокращения мускулов мыши — возможно, гарантируя, что у животного есть запас мускулов на случай чрезвычайной ситуации, например, при побеге от хищника.Другой небольшой белок, DWORF, имеет противоположный эффект, высвобождая SERCA и позволяя мышце многократно сокращаться.

Даже тщательно изученные организмы, такие как кишечная бактерия Escherichia coli , содержат неожиданные маленькие белки, которые выполняют важные функции. В 2012 году Сторц и ее команда сообщили, что ранее неизвестный белок из 49 аминокислот под названием AcrZ помогает микробу выжить при некоторых антибиотиках, стимулируя насос, который выталкивает лекарства.

А яд, производимый множеством организмов, включая пауков, многоножек, скорпионов и ядовитых моллюсков, изобилует крошечными белками.Многие компоненты яда выводят из строя или убивают, блокируя каналы для натрия или других ионов, которые необходимы для передачи нервных импульсов. Маленькие белки «поражают эти ионные каналы с удивительной специфичностью и эффективностью», — говорит Кинг. «Они являются основными компонентами ядов и ответственны за большинство фармакологических и биологических эффектов».

Австралийский гигантский водяной клоп, убивающий рыбу, например, полагается не только на острые когти и похожие на копья рты, чтобы подчинить себе добычу. Он вводит своим жертвам смесь из более чем 130 белков, 15 из которых содержат менее 100 аминокислот, сообщили Кинг и его коллеги в прошлом году.

В отличие от гигантских белков, таких как антитела, микропротеины, доставляемые с помощью таблеток или инъекций, могут проникать в клетки и изменять их функции. Каптоприл, первый из класса лекарств от высокого кровяного давления, известных как ингибиторы ангиотензинпревращающего фермента, был разработан из небольшого белка в яде бразильской гадюки. Но лекарство, которое Управление по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов одобрило для продажи в Соединенных Штатах в 1981 году, было обнаружено случайно, до того, как ученые выделили небольшие белки в отдельную группу.На данный момент только несколько микробелков вышли на рынок или в клинические испытания.

Исследователи рака пытаются извлечь выгоду из микробелка из яда скорпиона-ловца смерти ( Leiurus quinquestriatus ) из Африки и Ближнего Востока. Молекула имеет загадочное притяжение к опухолям. Объединив его с флуоресцентным красителем, ученые надеются осветить границы опухолей головного мозга, чтобы хирурги могли безопасно вырезать раковые ткани. «Он освещает опухоль. Вы можете увидеть края и метастазы», ​​- говорит Кинг.В настоящее время проводится клиническое исследование, посвященное оценке того, может ли двойная молекула помочь хирургам удалять опухоли головного мозга у детей.

Насколько важны малые белки для медицины, пока неизвестно, но они уже опровергли несколько биологических предположений. Генетик Норберт Хюбнер из Центра молекулярной медицины Макса Дельбрюка в Берлине и его коллеги обнаружили десятки новых микропротеинов в клетках сердца человека. Группа проследила их до неожиданного источника: короткие последовательности в длинных некодирующих РНК, разновидность, которая, как считалось, не продуцирует белки.После идентификации 169 длинных некодирующих РНК, которые, вероятно, считывались рибосомами, Хюбнер и его команда использовали тип масс-спектрометрии, чтобы подтвердить, что более половины из них дают микробелки в клетках сердца, результат был сообщен ранее в этом году в Cell .

Бактерии, такие как Escherichia coli , также производят множество микробелков, хотя их функции во многих случаях остаются неясными.

KWANGSIN KIM / НАУЧНЫЙ ИСТОЧНИК

Последовательности ДНК других крошечных белков также встречаются в нетрадиционных местах.Например, некоторые из них находятся рядом с открытыми рамками считывания для более крупных белков. Ранее исследователи думали, что эти последовательности помогают управлять производством более крупных белков, но редко дают начало самим белкам. Некоторые кодирующие последовательности для недавно открытых микробелков даже вложены в последовательности, кодирующие другие, более длинные белки.

Эти геномные сюрпризы могут пролить свет на то, как возникают новые гены, говорит биолог-эволюционист Анн-Руксандра Карвунис из Университета Питтсбурга в Пенсильвании.Исследователи думали, что большинство новых генов возникает, когда существующие гены дублируются или сливаются, или когда виды обмениваются ДНК. Но для Карвуниса микробелки предполагают, что протогены могут образовываться, когда мутации создают новые сигналы запуска и остановки в некодирующей части генома. Если полученная в результате ORF продуцирует полезный белок, новые последовательности останутся в геноме и будут подвергаться естественному отбору, в конечном итоге превратившись в более крупные гены, которые кодируют более сложные белки.

В исследовании 2012 года Карвунис, который тогда был постдоком в лаборатории Марка Видаля в Институте рака Дана-Фарбер в Бостоне, и его коллеги обнаружили, что дрожжи переводят более 1000 коротких открытых рамок считывания в белки, подразумевая, что эти последовательности являются протогенами.В новом исследовании Карвунис и ее команда проверили, могут ли молодые ORF быть полезными для клеток. Они генетически изменили дрожжи, чтобы увеличить выход 285 недавно разработанных ORF, большинство из которых кодируют молекулы, которые меньше стандартного порогового значения белка или чуть выше него. Для почти 10% белков увеличение их уровней усиливало рост клеток по крайней мере в одной среде. Результаты, опубликованные на сервере препринтов bioRxiv, предполагают, что эти последовательности могут стать полноценными генами, говорит Карвунис.

Славофф до сих пор вспоминает, как был поражен, когда во время собеседования на постдока с Сагательяном он спросил, не захочет ли она пойти на охоту за маленькими белками. «Я никогда не думал, что может существовать такой размер белков, который до сих пор был для нас темным».

Но ставка окупилась — теперь у нее есть собственная лаборатория по поиску микробелков. Недавно она рассказала некоторым из своих постдоков и аспирантов об одном из наиболее изученных организмов, штамме K12 E.coli. Вскоре команда обнаружила пять новых микробелков. «Мы, вероятно, только царапаем поверхность», — говорит она.

белков: обзор ускоренного курса биологии AP®

Внимание: Этот пост был написан несколько лет назад и может не отражать последние изменения в программе AP®. Мы постепенно обновляем эти сообщения и удалим этот отказ от ответственности после обновления этого сообщения. Спасибо за ваше терпение!

Введение

Белки, наряду с углеводами и липидами, представляют собой тип органических макромолекул, которые являются фундаментальными строительными блоками жизни.Хотя вы много слышите о белках в повседневной жизни — например, в рекламе протеиновых коктейлей и протеиновых порошков — существует несколько неправильных представлений о том, почему белки важны и как они работают. После прочтения этого обзора ускоренного курса биологии AP®, а также практических вопросов и краткого обзора в конце вы должны почувствовать, что хорошо понимаете, что такое белки, и что вы готовы к экзамену AP® Bio!

Что такое белки?

Начнем с определения белка.Белки представляют собой тип сложной макромолекулы, состоящей из мономеров, называемых аминокислотами, которые связаны в сложные полимеры связями, известными как пептидные связи.

Аминокислоты образуются присоединением аминогруппы, карбоксильной группы и переменной (R) к центральному атому углерода. Хотя вы, вероятно, уже знакомы с карбоксильными группами (COOH) и аминогруппами (Nh3), так называемая группа R может быть для вас новой. Существует 20 общих аминокислот, и они различаются по своим R-группам.Например, полярные аминокислоты имеют полярные связи в своей R-группе, в то время как неполярные аминокислоты имеют неполярные связи, как в Ch3 и Ch4 в своих R-группах. Заряженные аминокислоты имеют основания или кислоты в качестве своих R-групп. Некоторые аминокислоты имеют очень специализированные функции, которые позволяют им выполнять их уникальные R-группы. Группы R также иногда называют боковыми цепями или боковыми группами .

Белки образуются, когда аминокислоты соединяются посредством пептидных связей , поэтому их также называют полипептидами .Пептидные связи между аминокислотами образуются в процессе, называемом дегидратационным синтезом . Если вы читали другие обзоры ускоренного курса биологии по макромолекулам AP® ( углеводов и липидов ), вы, возможно, помните этот процесс, поскольку эти полимеры также связаны посредством синтеза дегидратации. Если нет, вы можете подробно прочитать о синтезе дегидратации в обзоре , посвященном этой теме.

Источник изображения: Wikimedia Commons

Хотя белки, углеводы и липиды являются важными макромолекулами, связанными одним и тем же процессом, их структуры совершенно разные.Белки уникальны тем, что их структура имеет четыре различных уровня структуры из-за сложных взаимодействий, которые происходят между аминокислотами в длинноцепочечном полипептиде. Давайте посмотрим на каждый из этих уровней более внимательно.

Уровни структуры белка

Белки имеют четыре основных структурных уровня, каждый более сложный, чем следующий. К счастью, они расположены в порядке номеров, поэтому их легко запомнить. Четыре типа структуры: первичная, вторичная, третичная и четвертичная .Тип структуры белка определяет его конформацию или его уникальную форму, которая позволяет ему выполнять любую конкретную работу, являющуюся его функцией. Мы рассмотрим различные возможные функции, которые могут иметь белки, более подробно в следующем разделе, а пока просто запомните, что структура белка определяет его функцию .

Первичная структура белка — это уникальная последовательность последовательности аминокислот. Эта последовательность определяется порядком нуклеотидов, кодирующих этот белок в ДНК.Один из способов думать о первичной структуре — это думать об аминокислотах как о буквах алфавита, а о первичной структуре как о словах, образованных из этих букв. Подобно тому, как изменение одной буквы в слове может изменить его значение, изменение отдельной аминокислоты в последовательности белка может иметь серьезные последствия. Одним из примеров этого является состояние, называемое серповидноклеточной анемией , которое возникает из-за замены аминокислот в молекулах гемоглобина и имеет опасные для жизни последствия.

Вторичная структура белка означает, что молекула полипептида имеет водородных связей внутри нее. Эти водородные связи заставляют аминокислотную цепь складываться или скручиваться. Это может привести к двум конкретным формам. Альфа-спираль возникает, когда водородные связи образуются в цепи, вызывая спиралевидный узор. Бета-листы образуются, когда цепи, параллельные друг другу, соединяются, образуя складчатую форму. Иногда альфа-спирали и бета-формы можно комбинировать в различных формах для создания супервторичной структуры или мотива , но вам не нужно беспокоиться об этом для AP® Bio.

Третичная структура белка относится к его трехмерной пространственной конформации, или, другими словами, к тому, как его вторичная структура (его альфа-спираль или бета-лист, или и то и другое) складывается внутри его. Эта уникальная окончательная складчатая форма определяет специфичность белка. Есть несколько факторов, которые способствуют формированию и поддержанию третичных структур. Вам не нужно знать их мельчайшие подробности, но хорошо иметь возможность перечислить / распознать некоторые из них.Один из них — это взаимодействие Ван-дер-Ваальса , которое относится к притяжению (через силы Ван-дер-Ваальса) неполярных цепочек, которые расположены близко друг к другу. Другие — это водородных связей, между группами R, ионных связей, между группами R и гидрофобных взаимодействий, . Белки с третичной структурой часто имеют глобулярную форму, как субъединицы гемоглобина, важного белка крови.

Окончательная структура — это четвертичная структура .Не все белки имеют такую ​​структуру; только белки, которые состоят из двух или более полипептидных цепей, так как эта структура конкретно относится к соединению нескольких полипептидов с образованием функционирующего белка. Момент назад мы использовали субъединицы гемоглобина как пример третичной структуры. Гемоглобин также имеет четвертичную структуру, поскольку состоит из комбинации четырех полипептидных цепей. Фактически, гемоглобин показывает все четыре уровня белковой структуры и поэтому является хорошим примером для объяснения структуры для AP® Bio Exam.

Ниже вы можете найти изображение, которое демонстрирует каждый из четырех уровней структуры белка, чтобы помочь вам визуализировать.

Источник изображения: Wikimedia Commons

Функция белка

Белки — один из строительных блоков жизни, потому что они выполняют множество функций по всему телу. Для AP® Bio вам необходимо знать семь основных функций, которые мы сейчас рассмотрим (в произвольном порядке).

Первая основная функция — это транспорт . Транспортные белки переносят небольшие молекулы и ионы через клеточные мембраны и по всему телу. Гемоглобин, о котором мы уже упоминали несколько раз, — это транспортный белок в крови, который переносит кислород из легких в другие части тела. Протонные насосы внутри клеточных мембран также являются транспортными белками и регулируют то, что может и не может проникать в клетку.

Вторая важная функция белков — это защита . Защитные белки защищают от болезней, распознавая и атакуя чужеродные микробы.Примерами являются антитела и иммуноглобины. Они являются жизненно важной частью иммунной системы.

Белки также обслуживают функцию , поддерживающую функцию . Структурные белки , такие как кератин, коллаген и фибрин, составляют такие вещи, как волосы, ногти, чешуя, рога и перья. Аналогично этому, четвертая функция белков — это хранения . Запасные белки хранят аминокислоты и могут удерживать определенные молекулы, такие как железо и кальций.

Положение также является функцией. Гормональные белки координируют функции организма, отправляя и получая информацию о состоянии тела в мозг и от него. Инсулин, регулирующий уровень сахара в крови, является хорошим примером.

Механизм — шестая основная функция. Сократительные белки , такие как актин и миозин, позволяют двигаться, контролируя мышечные сокращения.

Последняя основная функция, которую вам нужно знать, — это ферментный катализ . Ферментные белки облегчают химические реакции, ускоряя их. Например, пищеварительные ферменты ускоряют гидролиз полимеров в пище. Ферменты — это тема, которую стоит изучить более подробно перед экзаменом, так почему бы не взглянуть на этот обзор курса AP® Biology Crash специально по этой теме?

Обзорные вопросы

Вопрос 1. Какой уровень структуры белка определяется в основном водородными связями?

A) Первичная структура

B) Вторичная структура

C) Третичная структура

D) Четвертичная структура

Вопрос 2.Что из перечисленного не является одной из основных функций белков?

A) Транспорт через клеточные мембраны

Б) Защита организма от болезней

C) Информация о кодировании

D) Катализирующие ферменты

Вопрос 3. Какие типы связей используются для связывания аминокислот друг с другом?

A) Ионные связи

B) Водородные связи

C) Гликозидные связи

D) Пептидные связи

ответов

Вопрос 1.Правильный выбор — B: Вторичная структура.

Вопрос 2. Правильный выбор — C: Кодировка информации.

Вопрос 3. Правильный выбор — D: Пептидные связи.

Обзор ускоренного курса

Поздравляем, вы достигли конца этого ускоренного курса AP® по биологии, посвященного белкам! Надеюсь, теперь вы чувствуете, что лучше понимаете определение белка и почему белки так важны для жизни, как мы их знаем. Вот краткое изложение основных вопросов, которые мы рассмотрели:

• Белки представляют собой органические макромолекулы, состоящие из аминокислот, соединенных пептидными связями
• Аминокислоты — это мономеры, состоящие из карбоксильной группы, аминогруппы и группы R, присоединенной к центральному углероду
• Есть четыре все более сложных уровня структуры белка
• Первичная структура — линейная последовательность аминокислот
• Вторичные структуры включают водородные связи, которые заставляют цепи скручиваться в альфа-спирали или бета-листы
• Третичная структура — это окончательная сложенная трехмерная форма
• Четвертичная структура связывает субъединицы белков с множеством полипептидных цепей
• Белки выполняют семь основных функций: транспорт, защита, структура, хранение, регулирование, перемещение и ферментативный катализ.

Вы уверены в своих знаниях о белках? Дайте нам знать!

Нужна помощь в подготовке к экзамену AP® по биологии?

У Альберта есть сотни практических вопросов AP® по биологии, бесплатные ответы и полные практические тесты, которые можно опробовать.

Вы преподаватель или администратор, заинтересованный в улучшении успеваемости студентов AP® Biology?

Узнайте больше о наших школьных лицензиях здесь, .

Сворачивание белков: хорошее, плохое и уродливое

Мы часто думаем о белках как о питательных веществах в пище, которые мы едим, или как о главном компоненте мышц, но белки также представляют собой микроскопические молекулы внутри клеток, которые выполняют разнообразные и жизненно важные функции. Завершив проект «Геном человека», ученые обращают свое внимание на «протеом» человека — каталог всех человеческих белков. Эта работа показала, что мир белков увлекателен, он полон молекул с такими замысловатыми формами и точными функциями, что они кажутся почти фантастическими.

Функция белка зависит от его формы, и когда образование белка идет не так, образующиеся в результате деформированные белки вызывают проблемы, которые варьируются от плохих, когда белки пренебрегают своей важной работой, до уродливых, когда они образуют липкую комковатую массу внутри клеток. Текущие исследования показывают, что мир белков далек от первозданного. Образование белка — это процесс, подверженный ошибкам, и ошибки на этом пути были связаны с рядом заболеваний человека.

Большой мир белков:

В типичной человеческой клетке содержится от 20 000 до более чем 100 000 уникальных типов белков.Почему так много? Белки — это рабочие лошадки клетки. Каждый мастерски выполняет определенную задачу. Некоторые из них являются структурными, например, придают жесткость и жесткость мышечным клеткам или длинным тонким нейронам. Другие связываются с определенными молекулами и доставляют их в новые места, а третьи катализируют реакции, которые позволяют клеткам делиться и расти. Такое разнообразие и специфичность функций стало возможным благодаря, казалось бы, простому свойству белков: они сворачиваются.

Белки складываются в функциональную форму

Белок начинается в клетке как длинная цепочка, состоящая в среднем из 300 строительных блоков, называемых аминокислотами.Существует 22 различных типа аминокислот, и их порядок определяет, как белковая цепь будет складываться сама по себе. При складывании первыми обычно образуются конструкции двух типов. Некоторые области белковой цепи сворачиваются в тонкие образования, называемые «альфа-спиралями», в то время как другие области складываются в зигзагообразные узоры, называемые «бета-листами», которые напоминают складки бумажного веера. Эти две структуры могут взаимодействовать, образуя более сложные структуры. Например, в одной структуре белка несколько бета-листов обвиваются вокруг себя, образуя полую трубку с несколькими альфа-спиралями, выступающими из одного конца.Трубка короткая и приземистая, так что общая структура напоминает змей (альфа-спирали), выходящих из банки (бета-листовая трубка). Несколько других белковых структур с описательными названиями включают «бета-ствол», «бета-пропеллер», «альфа / бета-подкову» и «складку желе-ролла».

Эти сложные структуры позволяют белкам выполнять свою разнообразную работу в клетке. Белок «змеи в банке», будучи встроенным в клеточную мембрану, создает туннель, который позволяет входить и выходить из клеток.Другие белки образуют формы с карманами, называемыми «активными центрами», которые идеально подходят для связывания с определенной молекулой, например, с замком и ключом. Сворачиваясь в различные формы, белки могут выполнять очень разные роли, несмотря на то, что они состоят из одних и тех же основных строительных блоков. Чтобы провести аналогию, все автомобили сделаны из стали, но обтекаемая форма гоночного автомобиля побеждает в гонках, в то время как автобус, самосвал, кран или дзамбони имеют форму для выполнения своих уникальных задач.

Почему иногда происходит сбой сворачивания белка?

Сворачивание позволяет белку принимать функциональную форму, но это сложный процесс, который иногда терпит неудачу.Сворачивание белка может пойти не так по трем основным причинам:

1: Человек может обладать мутацией, которая изменяет аминокислоту в белковой цепи, что затрудняет поиск конкретным белком его предпочтительной складки или «нативного» состояния. Это касается наследственных мутаций, например, приводящих к муковисцидозу или серповидно-клеточной анемии. Эти мутации расположены в последовательности ДНК или «гене», кодирующем один конкретный белок. Следовательно, эти типы унаследованных мутаций влияют только на этот конкретный белок и связанные с ним функции.

2: С другой стороны, нарушение сворачивания белков можно рассматривать как продолжающийся и более общий процесс, который влияет на многие белки. Когда создаются белки, машина, считывающая указания ДНК для создания длинных цепочек аминокислот, может делать ошибки. По оценкам ученых, этот механизм, рибосома, допускает ошибки в 1 из каждых 7 белков! Эти ошибки могут снизить вероятность правильного сворачивания полученных белков.

3: Даже если аминокислотная цепь не имеет мутаций или ошибок, она все равно может не достичь своей предпочтительной складчатой ​​формы просто потому, что белки не складываются правильно в 100% случаев.Сворачивание белка становится еще более трудным, если условия в клетке, такие как кислотность и температура, изменяются от тех, к которым привык организм.

Нарушение сворачивания белка вызывает несколько известных заболеваний, и ученые предполагают, что многие другие болезни могут быть связаны с проблемами сворачивания. Есть две совершенно разные проблемы, которые возникают в клетках, когда их белки не сворачиваются должным образом.

Один тип проблемы, называемый «потеря функции», возникает, когда недостаточное количество определенного белка сворачивается должным образом, вызывая нехватку «специализированных работников», необходимых для выполнения конкретной работы.Например, представьте, что правильно сложенный белок имеет идеальную форму, чтобы связывать токсин и расщеплять его на менее токсичные побочные продукты. Без достаточного количества правильно сложенного белка токсин будет накапливаться до разрушительного уровня. В качестве другого примера, белок может отвечать за метаболизм сахара, так что клетка может использовать его для получения энергии. Клетка будет расти медленно из-за недостатка энергии, если в ее функциональном состоянии будет недостаточно белка. Причина, по которой клетка заболевает, в этих случаях связана с нехваткой одного специфического, правильно сложенного функционального белка.Муковисцидоз, болезнь Тея-Сакса, синдром Марфана и некоторые формы рака являются примерами заболеваний, которые возникают, когда один тип белка не может выполнять свою работу. Кто знал, что один тип белка из десятков тысяч может быть настолько важен?

Белки, которые сворачиваются неправильно, также могут влиять на здоровье клетки независимо от функции белка. Когда белки не могут свернуться в свое функциональное состояние, полученные неправильно свернутые белки могут принимать форму, неблагоприятную для переполненной клеточной среды.Большинство белков содержат липкие, «ненавидящие воду» аминокислоты, которые они закапывают глубоко внутри своего ядра. Неправильно свернутые белки носят эти внутренние части снаружи, как леденцы в шоколаде, раздавленные, чтобы обнажить липкую карамельную серединку. Эти неправильно свернутые белки часто слипаются, образуя сгустки, называемые «агрегатами». Ученые предполагают, что накопление неправильно свернутых белков играет роль в нескольких неврологических заболеваниях, включая болезнь Альцгеймера, Паркинсона, Хантингтона и болезнь Лу Герига (БАС), но ученые все еще работают над тем, чтобы выяснить, как именно эти неправильно свернутые липкие молекулы наносят ущерб клеткам. .

Один неправильно свернутый белок выделяется среди остальных и заслуживает особого внимания. «Прионный» белок при болезни Крейтцфельдта-Якоба, также известной как болезнь коровьего бешенства, является примером неправильно свернутого белка. Этот белок не только необратимо неправильно свернут, но и превращает другие функциональные белки в свое скрученное состояние.

Как наши клетки защищаются от неправильно свернутых белков?

Недавние исследования показывают, что неправильная укладка белков часто происходит внутри клеток.К счастью, клетки привыкли справляться с этой проблемой и имеют несколько систем для повторного укладки или разрушения аберрантных белковых образований.

Шапероны — одна из таких систем. Правильно названные, они сопровождают белки в процессе сворачивания, улучшая шансы белка на правильное сворачивание и даже позволяя некоторым неправильно свернутым белкам возможность повторно укладываться. Интересно, что шапероны сами по себе являются белками! Есть много разных типов шаперонов. Некоторые специально предназначены для того, чтобы помочь одному типу белка сворачиваться, в то время как другие действуют в более общем плане.Некоторые шапероны имеют форму больших полых камер и обеспечивают белкам безопасное пространство, изолированное от других молекул, в котором они могут складываться. Производство нескольких шаперонов усиливается, когда клетка сталкивается с высокими температурами или другими условиями, затрудняющими сворачивание белка, в результате чего эти шапероны получили прозвище «белки теплового шока».

Другая линия защиты клетки от неправильно свернутых белков называется протеасомой. Если неправильно свернутые белки задерживаются в клетке, они будут уничтожены этой машиной, которая пережевывает белки и выплевывает их в виде небольших фрагментов аминокислот.Протеасома похожа на центр переработки, позволяющий клетке повторно использовать аминокислоты для производства большего количества белков. Сама протеасома — это не один белок, а множество действующих вместе. Белки часто взаимодействуют с образованием более крупных структур с важными клеточными функциями. Например, хвост спермы человека представляет собой структуру, состоящую из многих типов белков, которые работают вместе, образуя сложный роторный двигатель, который продвигает сперму вперед.

Будущие исследования сворачивания и неправильного сворачивания белков:

Почему некоторые неправильно свернутые белки способны уклоняться от таких систем, как шапероны и протеасома? Как липкие неправильно свернутые белки могут вызывать перечисленные выше нейродегенеративные заболевания? Некоторые белки неправильно складываются чаще, чем другие? Эти вопросы находятся в авангарде текущих исследований, направленных на понимание основ биологии белков и болезней, которые возникают в результате неправильного сворачивания белка.

Обширный мир белков с большим разнообразием форм наделяет клетки способностями, которые позволяют жизни существовать и допускают ее разнообразие (например, различия между клетками глаза, кожи, легких или сердца, а также различия между видами) . Возможно, по этой причине слово «белок» происходит от греческого слова «протас», что означает «первостепенное значение».

— Внесено Керри Гейлер, аспирантом 4-го курса Гарвардского факультета органической и эволюционной биологии

.