Суббота, 27 апреля

Строение и функция белков: Белки, их строение и функции

Строение белков

Среди органических веществ белки, или протеины, — самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. На их долю приходится 50 — 80% сухой массы клетки.

Молекулы белков имеют большие размеры, поэтому их называют макромолекулами. Кроме углерода, кислорода, водорода и азота, в состав белков могут входить сера, фосфор и железо. Белки отличаются друг от друга числом (от ста до нескольких тысяч), составом и последовательностью мономеров. Мономерами белков являются аминокислоты (рис. 1)

Бесконечное разнообразие белков создается за счет различного сочетания всего 20 аминокислот. Каждая аминокислота имеет свое название, особое строение и свойства. Их общую формулу можно представить в следующем виде:

Молекула аминокислоты состоит из двух одинаковых для всех аминокислот частей, одна из которых является аминогруппой (—NH2) с основными свойствами, другая — карбоксильной группой (—COOH) с кислотными свойствами. Часть молекулы, называемая радикалом (R), у разных аминокислот имеет различное строение. Наличие в одной молекуле аминокислоты основной и кислотной групп обусловливает их высокую реакционную способность. через эти группы происходит соединение аминокислот при образовании белка. При этом возникает молекула воды, а освободившиеся электроны образуют пептидную связь. Поэтому белки называют полипептидами.

Молекулы белков могут иметь различные пространственные конфигурации, и в их строении различают четыре уровня структурной организации.

Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи представляет первичную структуру белка. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.
Большинство белков имеют вид спирали в результате образования водородных связей между —CO- и —NH- группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи. Водородные связи малопрочные, но в комплексе они обеспечивают довольно прочную структуру. Эта спираль — вторичная структура белка.

Третичная структура — трехмерная пространственная «упаковка» полипептидной цепи. В результате возникает причудливая, но для каждого белка специфическая конфигурация — глобула. Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот.

Четвертичная структура характерна не для всех белков. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Например, гемоглобин крови человека представляет комплекс из четырех макромолекул белка.
Такая сложность структуры белковых молекул связана с разнообразием функций, свойственных этим биополимерам.
Нарушение природной структуры белка называют денатурацией. Она может происходить под воздействием температуры, химических веществ, лучистой энергии и других факторов. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном — третичная, а затем — вторичная, и белок остается в виде полипептидной цепи.
Этот процесс частично обратим: если не нарушена первичная структура, то денатурированный белок способен восстанавливать свою структуру. Отсюда следует, что все особенность строение макромолекулы белка определяются его первичной структурой.

Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть еще и сложные белки

Другие заметки по биологии

Строение и функции белков

Доказано, что белки составляют, в среднем, до 50% от сухой массы практически всех живых существ. Основным структурным элементом белка является аминокислота. В составе каждой из аминокислот имеется карбоксильная (кислотная) и аминогруппа. При комбинации этих групп появляется пептидная связь, поэтому второе название белков – полипептиды.

Структуры белка

1. Первичная структура — цепь, состоящая из аминокислот, соединенных пептидной связью (мощной, ковалентной). При чередовании 20 аминокислот в разном порядке образуется множество разнообразных белков. В случае замены в определенной белковой цепочке хотя бы одной аминокислоты полностью меняется структура и, соответственно, функции белка. Поэтому первичная структура по праву является основной в белке.

2. Вторичная. Это спираль, форма которой поддерживается водородными связями (относительно слабыми).

3. Третичная структура – это шар, или так называемая глобула. Она образована, благодаря четырем видам связей. Из них наиболее мощная дисульфидная (так называемый серный мостик). Более слабыми являются такие связи, как гидрофобные, ионные, водородные). Функции белка определяются формой глобулы, по которой белки сильно отличаются друг от друга. Вследствие денатурации происходит изменение формы белка, что влечет нарушение его функции.

4. Четвертичная структура характерна не для всех белков. Представлена несколькими глобулами, объединенными друг с другом теми же связями, что и в третичной структуре. Ярким примером является гемоглобин.

Денатурация

Это процесс внешнего влияния на белок, который приводит к изменению формы его глобулы. Воздействие на белок оказывает высокая температура, избыточная соленость, кислотность, реакции с другими веществами. В случае, когда воздействие на белок не сильное (например, повышение температуры на 1 градус), возникает обратимая денатурация. При значительных воздействиях белок подвергается необратимой денатурации. В этом случае повреждаются все структуры, за исключением первичной.

Функции белков

В любом живом организме белки выполняют множество разных функций. Самые важные из них:

1. Структурная (строительная) заключается в том, что любая живая клетка состоит, в большей степени, из белков и воды.

2. Ферментативная выражается в том, что существуют белки-ферменты, выполняющие роль ускорителей химических реакций. Это происходит, так как активная часть фермента подходит к определенному веществу как ключик к замку.

3. Защитная функция ярко прослеживается на примере организма животного, где белки-антитела иммунной системы уничтожают болезнетворные микроорганизмы.

Похожие материалы:




Биология 9 класс. Тема урока: Строение и функции белков. | Уроки по Биологии

Биология 9 класс. Тема урока: Строение и функции белков.