Казеиновый протеин состав: Что такое казеин (казеиновый протеин), состав, как принимать, рейтинг

Что такое казеин (казеиновый протеин), состав, как принимать, рейтинг

Казеиновый протеин по праву считается одним из наиболее важных компонентов спортивного питания. Этот продукт должен занимать особое место в рационе каждого атлета, нацеленного на серьезный спортивный результат. Выпускается казеин в виде порошка и полностью натурален, поскольку производится без использования химических компонентов и термообработки.

Само слово «казеин» происходит от латинского названия сыра. Казеин является одним из основных белковых составляющих обычного молока. Когда молоко скисает, казеин ферментируется и выпадает в осадок; в итоге получается то, что мы называем творогом. Таким образом, именно в этом кисломолочном продукте содержится наибольшее количество казеина.

Казеиновый протеин относится к «долговременным» источникам белка – важнейшего материала для строительства клеток. Образующийся под воздействием желудочной кислоты коагулянт переваривается в желудке и всасывается достаточно долго, способствуя медленному, но неуклонному росту уровня аминокислот в плазме крови.

В этом и состоит основное отличие казеинового протеина от сывороточного, который усваивается в несколько раз быстрее. Такой продолжительный антикатаболический эффект делает казеин наиболее оптимальным белком для нечастого приема добавок, например, перед сном. Этот препарат может в течение всей ночи обеспечивать организм аминокислотами и азотом.

Свойства казеина

Основные свойства казеина:

• стимулятор естественной выработки белков организмом для активного наращивания мышечной ткани;
• быстро восстанавливает мышцы после интенсивных нагрузок, что дает полное право называть его антикатаболическим видом протеина;
• казеиновый протеин не имеет противопоказаний. 

Еще одним положительным свойством этого нутриента является то, что он способен подавить разыгравшийся аппетит, позволяя спортсмену не чувствовать себя голодным в течение продолжительного времени. Поэтому при сжигании жиров в период сушки данная добавка окажет спортсмену неоценимую помощь. А в качестве бонуса казеин еще и препятствует повреждению мышечных волокон. Кроме того, он необходим всем тем, кто борется с лишним весом, поскольку в его составе содержится совсем незначительное количество жиров (около 1,5%).

Как правильно принимать казеин

При наборе мышечной массы его целесообразно принимать один раз в день перед сном в количестве 40 г. Для худеющих количество дневных приемов может быть увеличено до 2-3, однако в этом случае доза корректируется соответственно и составляет 20-30 г. 

Растворяют данный препарат в воде либо в молоке, можно использовать шейкер или миксер. Если вам не по душе творожный вкус, его можно разнообразить, добавив в коктейль ложечку какао, фруктовый сироп или ванильный сахар. Не забудьте только учесть калорийность этих продуктов при расчете суточного рациона.

Для усиления анаболического эффекта казеин часто комбинируют в составе спортивных добавок с сывороточным протеином в сочетании 1:2.  Наблюдения над спортсменами показали, что при комплексном применении этих добавок увеличение мышечной массы происходит в два раза быстрее, чем в тех группах, где атлеты принимали только один из видов протеина.

что это такое и как правильно принимать?

© topteen — stock.adobe.com

Сложно встретить человека, который хотя бы краем уха не слышал о казеиновом протеине. Для большинства людей он ассоциируется с какими-то молочными продуктами, и мало кто задумывается о его значимости для здорового питания. Кто-то принимает его для набора массы, кто-то просто игнорирует, а кто-то давно и успешно использует казеин для похудения.

Казеин – что это?

Что собой представляет казеиновый протеин?

Казеин – это сложный белок, который содержится в больших количествах (примерно 80%) в молоке млекопитающих.

Его получают путем створаживания молока специальными ферментами. Если говорить простым языком, то именно казеин “виновник” образования творога.

Забавным может показаться то факт, что хотя человечество давно знакомо с казеином, ранее он использовался исключительно в качестве составляющей строительных материалов, клея, краски и , о ужас, пластмасс. Постепенно он эволюционировал во вкусовую добавку и составляющую консервантов.

На сегодняшний день казеин занимает лидирующие места среди используемых в спортивном питании протеинов. Его особенности позволяют, как похудеть, так и набрать мышечную массу в зависимости от способа и режима его употребления. Более того, при использовании казеинового протеина, происходит сжигание жиров, а мышечная масса остается неизменной, что делает его незаменимым продуктом при сушке у спортсменов.

Если говорить о его влиянии на организм человека, то он ничем не отличается от от других белковых продуктов и не приносит вреда. Конечно, существуют и исключения.

Казеин противопоказан для людей с непереносимостью лактозы и болезнями поджелудочной железы. В этих случаях его прием может привести к нарушениям в работе пищевого тракта или тошноте.

Важные особенности казеина

Можно сказать, что главной отличительной чертой казеина является именно то, что организм его усваивает очень долго. Для сравнения, сывороточный протеин усваивается в два раза быстрее. Но именно это свойство казеина и обеспечивает длительное и равномерное поступление необходимых аминокислот в организм. Это позволяет свести к минимуму катаболизм и уменьшить содержание жировой клетчатки в организме. Благодаря этому казеин выходит на первое место среди веществ, способствующих снижению веса без вреда для организма.

Казеиновый протеин принимают в виде коктейля, смешивая его с молоком или соком. Такое употребление вызывает длительное ощущение сытости в организме.

А аминокислоты поступают в организм еще в течение 5-8 часов после приема. Что является очень большим плюсом, поскольку препятствует разрушению мышц в периоды сна и отсутствия пищи. Видимо, эта его особенность и повлияла на то, что его стали называть еще и “ночным” протеином. Одним словом, пить казеин после ужина для похудения, как раз то, что нужно для получения быстрого и оптимального результата.

Исходя из изложенного выше, мы можем выделить следующие особенности и преимущества казеина:

• снижение аппетита;
• антикатаболитическое действие;
• равномерное насыщение организма аминокислотами на протяжении длительного времени;
• высокое содержание глютена;
• ценовая доступность вследствие легкости производства;
• содержит все аминокислоты, кроме гликоля, но ее организм может синтезировать сам;
• полностью расщепляется в процессе пищеварения.

Если говорить об использовании казеина для снижения веса, то стоит обратить внимание на мицеллярный казеин, поскольку процесс его усваивания организмом достигает 12 часов. Это позволяет надолго сохранить ощущение сытости организма.

Краткий обзор других видов протеина

Протеин используется в организме, как строительный материал для мышечной ткани. В спортивном питании под протеинами подразумеваются сухие концентраты, которые на 75-90% состоят из белка. Помимо казеина, существует ещё пять основных основных видов белка. Сравнить их со свойствами казеинового протеина и сделать личный вывод, вы сможете прочитав приведенный ниже краткий обзор всех этих разновидностей протеина и сопоставив из особенности и порядок приема.

Сывороточный протеин

Сывороточный протеин производится, как можно судить по названию, из молочной сыворотки. В процентном соотношении на его долю приходится 20 % всех белков в молоке.

Особенности

• высокая скорость усваивания организмом, буквально в течение полутора – двух часов;
• в состав входят все незаменимые аминокислоты.

Порядок приема

Принимают сывороточный протеин небольшими дозами каждые три-четыре часа в виде коктейля. Он идеально подходит для приема сразу после тренировки. Для снижения катаболизма рекомендуется пить утром сразу после сна.

© thaiprayboy — stock.adobe.com

Молочный протеин

Молочный производится непосредственно из молока. Как следствие, он на 20% состоит из молекул сыворотки, и на 80% – из молекул казеина.

Особенности

• это неразделимая сывороточно-казеиновая смесь белков;
• имеет среднюю скорость усвоения;
• содержит иммуноглобулины, альфа-лактульбин, полипептиды и прочее.

Порядок приема

Поскольку в состав входит и сывороточный, и казеиновый протеин, то, в зависимости от желаемого результата, молочный протеин можно принимать как после тренировок, так и на ночь.

Соевый протеин

Соевый протеин является растительным белком и производится путем дегидрирования соевых бобов.

Особенности

• подходит для использования вегетарианцами и людьми с непереносимостью лактозы;
• в отличие от протеинов животного происхождения содержит большее количество лизина и глютамина;
• понижает уровень холестерина в крови;
• имеет низкую скорость усвоения организмом.

Порядок приема

Употребление соевого протеина осуществляется между приемами пищи, а также перед тренировками и после них.

© New Africa — stock.adobe.com

Яичный протеин

Яичный протеин считается эталоном белка и производится из яичных белков.

Особенности

• имеет максимально высокую скорость усвоения организмом;
• характеризуется высокой биологической активностью;
• является самым дорогим протеином, поэтому крайне редко встречается в чистом виде;
• высокое содержание аминокислот;
• подходит людям с непереносимостью лактозы.

Порядок приема

Прием яичного протеина осуществляется перед тренировкой, затем в течение часа после нее, а так же на ночь.

Комплексный протеин

Комплексный протеин – это разработанная специалистами в диетологии и спортивном питании смесь с различным содержанием двух или более протеинов.

Особенности

• максимальное содержание полезных веществ и аминокислот;
• содержание медленно усваивающихся белков;
• используется также для похудения;
• повышает выносливость.

Порядок приема

Комплексный протеин принимается в зависимости от процентного содержания различных протеинов. Чаще всего его употребляют после тренировок, между приемами пищи и на ночь.

Влияние казеина на массонабор

Хорошо использовать казеин при наборе массы, поскольку он уменьшает процессы катаболизма более чем на 30 процентов. Но принимать его стоит в комплексе с другими протеинами. Так в течение дня рекомендуется принимать каждые три – четыре часа сывороточный протеин, а после тренировки или/и перед сном выпить казеиновый протеин. Это позволит максимально снизить воздействие кортизола на мышечную ткань и не допустить разрушения волокон.

Многие ошибочно считают, что при массонаборе нельзя пить казеин после тренировки. Но это ложное мнение, которое опровергнуто современными исследованиями. В первые несколько часов организм нуждается не в белках, а в углеводах, а непосредственно мышцы начинают “строиться” спустя несколько часов. Так что от скорости усваивания белка в данном случае прирост мышечной массы не зависит.

© zamuruev — stock.adobe.com

Отзывы

Отзывы о приеме казеинового протеина в своем подавляющем большинстве положительные. Отрицательные отзывы в основном имеют отношение к выбору вкуса, так как одним нравится привкус клубники со сливками, а другие предпочитают шоколад. Но при этом все подтверждают способность казеина к подавлению аппетита и процессов катаболизма.

Популярные вопросы про казеин

Чтобы сделать нашу статью максимально полезной, мы отобрали наиболее часто задаваемые вопросы по поводу протеинового казеина и постарались дать на них простые, но исчерпывающие ответы.

Вопрос	Ответ
Как правильно принимать казеиновый протеин?	Принимать препарат следует 3-4 раза в течение дня (за один раз не более 30 грамм) отдельно от какой-либо другой еды, при чем последний прием должен быть на ночь.
Есть ли противопоказания при приеме казеина?	Только при непереносимости молочного сахара и болезнях поджелудочной железы казеин принимать нельзя. Других противопоказаний нет.
Когда лучше пить казеиновый протеин?	Казеиновый протеин можно принимать несколько раз в течение дня и на ночь.
Подходит ли казеиновый протеин для похудения девушкам?	Ответ однозначен – да, поскольку он снижает чувство голода.
Какой лучший казеиновый протеин?	Лучшим, безусловно, можно считать мицеллярный казеин, так как время его усваивания организмом составляет 12 часов.
Можно ли пить казеин вместо ужина?	Конечно. Более того, это способствует скорейшему снижению веса.
Как пить казеиновый протеин для похудения?	С целью похудения лучше всего казеин употреблять в виде коктейлей на основе молока или сока.

Подводя итоги, можно смело утверждать, что для людей, стремящихся похудеть, именно казеиновый протеин является лучшим вариантом, поскольку это полезный и безопасный для организма продукт. При чем использовать его можно, как для подавления аппетита, так и для сохранения имеющейся мышечной массы.

Оцените материал

Научный консультант проекта.
Физиолог (биологический факультет СПБГУ, бакалавриат).
Биохимик (биологический факультет СПБГУ, магистратура).
Инструктор по хатха-йоге (Институт управления развитием человеческих ресурсов, проект GENERATION YOGA).
Научный сотрудник (2013-2015 НИИ акушерства, гинекологии и репродуктологии им. Отта, работа с маркерами женского бесплодия, анализ биологических образцов; 2015-2017 НИИ особо чистых биопрепаратов, разработка лекарственных средств)
Автор и научный консультант сайтов по тематике ЗОЖ и науке (в области продления жизни)
C 2019 года научный консультант проекта Cross.Expert.

Редакция cross.expert

Казеин — описание ингредиента, инструкция по применению, показания и противопоказания

Описание казеина

Казеин – это сложный белок, получаемый из своего предшественника казеиногена в ходе створаживания молока. Название вещества произошло от слова «caseus», что в переводе с латинского означает «сыр». Оно обусловлено тем, что без молочного белка из молока нельзя было бы производить творожную и сырную продукцию.

Казеин содержится в молоке в виде казеината кальция. Поэтому казеиновые концентраты молочного белка являются лидерами по содержанию кальция среди остальных протеиновых добавок.

Казеин бывает 2 видов – мицеллярный и казеинат Ca либо Na. Разница между ними заключается в методах производства. Второй получают с помощью высокотемпературной обработки молока кислотами, поэтому протеин частично денатурирован. А первый путем тщательной фильтрации продукта, что позволяет сохранить структуру белка.

Состав казеина

В состав казеинового концентрата молочного белка входят все незаменимые аминокислоты, которые не синтезируются в организме и должны поступать в него извне. В нем много фосфора, магния, натрия и кальция.

Внимание! Под воздействием пищеварительного сока казеин превращается в желудке человека в плотный и долго перевариваемый сгусток. Скорость усвоения протеина – от 6 до 8 часов.

Фармакологические свойства казеина

Казеин стимулирует синтез белков, из которых состоят мышцы, и насыщает организм полезными минеральными веществами. Добавка хорошо утоляет голод, подавляет аппетит, препятствует катаболическим процессам в мышечных тканях после тренировок. Кроме того, она подходит тем, кто нуждается в восполнении дефицита белка в организме.

Действие на организм

Благодаря медленному усвоению казеиновый концентрат молочного белка обеспечивает длительное и постепенное поступление в кровь питательных веществ. Это свойство продукта особенно ценно для спортсменов, поскольку гарантирует долгое поддержание синтеза белка после спортивных занятий и рост мышечной массы.

Внимание! В тренировочные дни казеин полезно принимать перед сном. Это поможет предупредить распад мышц в ночное время, улучшить их восстановление и избежать мышечной боли.

Противопоказания и побочные эффекты

Казеиновый концентрат содержит небольшое количество лактозы, поэтому не рекомендован людям с ее непереносимостью. Если организм не усваивает казеин, можно перейти на альтернативные протеиновые добавки, к примеру, сывороточный изолят.

Продукт противопоказан при беременности, грудном вскармливании, до 18 лет. При наличии хронических болезней печени, желудка, почек, перед его применением стоит проконсультироваться с врачом.

Правила применения и дозировки

Для роста мышечной массы казеин принимают в разовой дозировке 30–40 г, 1 раз в день, перед сном. С целью похудения – по 10–20 г, 2 раза в день: в промежутке между завтраком и обедом, за 2 часа до сна.

✅ Казеин противопоказания. Казеиновый протеин – состав

Что такое казеин? Как правильно принимать казеиновый протеин?

Медленный казеиновый протеин — действительно ли его прием полезен для ускорения роста мышц? Плюсы и минусы казеина, отличия от обычного сывороточного изолята.

Что такое казеин?

Казеин — это сложный белок, в натуральном виде содержащийся в коровьем молоке и, по сути, служащий главным материалом для производства творога и различных видов сыра. Даже само название казеина образовано от латинского слова caseus — сыр. На казеиновый протеин приходится порядка 70-90% белкового профиля обычного молока, тогда как на сывороточный протеин — не более 2-5%.

Казеиновый протеин доступен в виде спортивного питания для набора массы. Считается, что в отличие от сывороточного протеина, являющегося “быстрым”, казеин имеет длительную скорость усвоения и называется “медленным”. Большинство рекомендаций говорят о том, что спортивные добавки с казеином необходимо употреблять перед сном и в периоды длительного отсутствия еды.

Однако доказательная база казеина спорна. Научные исследования говорят о том, что даже само деление протеинов на “быстрые” и “медленные” весьма условно. Кроме этого, в результате экспериментов не было выявлено принципиальных преимуществ казеинового протеина по сравнению с другими типами спортивного питания. Несмотря на это, стоимость казеина обычно существенно превосходит стоимость изолята.

Казеин и глютен: братья близнецы

Поведение казеина в желудке сходно с поведением глютена, также являющегося сложным белком (принципиальная разница заключается в том, что глютен — это растительный белок, а казеин — животный). Оба образуют сгустки, склеивая содержимое желудка и замедляя переваривание пищи. Традиционно как казеин, так и глютен, служили материалами для изготовления технического клея.

Многие диетологи считают глютен главным врагом здоровью, связывая с ним ожирение, ослабление иммунитета и развитие воспалительных заболеваний кишечно-желудочного тракта. Казеин в природном виде (творог, сыр) редко провоцирует пищевые аллергии, однако переработанный казеиновый протеин, используемый в спортивном питании, все чаще рассматривается как источник потенциальной опасности для здоровья.

Казеин — медленный протеин?

Распространенное мнение о медленной скорости усвоения казеинового протеина основано на научном исследовании, проведенном более 25 лет назад. В этом исследовании шестнадцать человек разделили на две группы, принимавшие разный тип молочного протеина на голодный желудок. Главным показателем служил уровень аминокислоты лейцин в крови, измеряемый дважды в час¹.

График слева — финальные результаты вышеупомянутого исследования казеина, справа — их интерпретация в рекламных материалах. Для «наглядности» реклама казеина использует не усредненные значения, а максимальные, формируя не совсем точное впечатление об огромной разнице. Интересно и то, что исследование вовсе не изучало влияние казеина на похудение или набор мышц.

Влияние казеина на рост мышц

При употреблении сывороточного белка уровень исследуемого лейцина сперва повышался, достигая максимума на 30-60 минуте, затем постепенно снижался. В случае с казеином уровень аминокислоты также сперва достигал максимума (примерно 60% от максимума для сывороточного белка), затем снижался, но более плавно, чем в случае с сывороточным протеином — при этом итоговый объем усвоенного был протеина одинаков.

Отдельно отметим, что не существует никаких научных доказательств того, что более медленная скорость усвоения казеина каким-либо образом полезна для метаболизма спортсменов. Рекомендации принимать казеин на ночь, ровно как и любые другие рекомендации употребления казеинового протеина для роста мышц или для похудения, основаны исключительно на рекомендациях производителей и на рекламе.

Аминокислоты в казеиновом протеине

Еще одним фактом, подчеркиваемым в рекламе казеинового протеина, является повышенное содержание в его составе незаменимых аминокислот (и, в частности, аминокислот BCAA). Следом за этим производители спортивного питания любят перечислять плюсы этих аминокислот для роста мышц — в том числе, ускорение времени восстановления, активизацию анаболических процессов и так далее.

Частично данное утверждение является правдой — содержание важных аминокислот в казеине на 15-30% выше, чем в сывороточном протеине. Однако, поскольку они оба изготавливаются из коровьего молока, отличия вовсе нельзя считать принципиальными. Кроме этого, как Фитсевен уже отмечал, стоимость казеинового протеина как минимум на 30% превышает стоимость обычного изолята.

Как правильно принимать казеин?

Механика упомянутого выше научного исследования приема казеинового протеина также далека от реальной жизни. Испытуемые ничего не ели за 10 часов до начала исследования и через 7 часов после приема казеина или сывороточного белка. По сути, совершенно непонятно, как реальные условия (то есть, наличие какой-либо в пищи в желудке) повлияет на итоговую скорость усвоения казеина.

Вероятно, что присутствие в желудке жиров или сложных углеводов (в частности, крахмалов и клетчатки) замедлит усвоение обычного сывороточного протеина, делая его похожим на казеин. Другими словами, казеиновый протеин не имеет научно рекомендованной схемы приема, а совет принимать его перед сном основан исключительно на мнении компании-производителя, а не на научных данных.

Казеиновый протеин: возможный вред

Кроме научных исследований, не способных доказать какое-либо весомое преимущество казеина перед сывороточным белком, существуют пилотные исследования, показывающие связь между употреблением переработанного казеина и возникновением рака. Также выявлено, что как и в случае с глютеном и лактозой, некоторые люди могут страдать пищевой аллергией на казеин.

Еще раз отдельно отметим и то, что несмотря на легкость получения (напомним, что белок коровьего молока на 80% состоит именно из казеина), его цена в виде спортивного питания выше, чем цена качественного сывороточного изолята (на который приходится лишь 2-5% от состава молочного белка). Но если вы все же уверены в необходимости и важности приема казеина, помните о том, что он содержится в твороге и сыре.

Казеин, называемый в рекламе спортивного питания «протеином медленного усвоения», сотни лет известен как материал для получения сыра и творога. Научных данных о его пользе для набора мышц или для похудения не существует, однако существуют исследования, говорящие о возможном вреде переработанного казеинового протеина, являющегося, по сути, братом-близнецом глютена.

1. Nutritional evaluation of caseins and whey proteins and their hydrolysates, source
2. Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial protein accretion, source

Казеин: польза и вред

Казеин – один из самых вредных и бесполезных протеинов. Почему он стал популярен? Какие мифы и заблуждения связаны с употреблением казеина? В этой статье освещена разновидность протеина — казеин, польза и вред, которые он несет.

Профессиональные атлеты редко занимаются спортом, не используя специальные добавки. Среди них наибольшее распространение имеют протеины. Популярность белковых компонентов небезосновательна. Они способствуют быстрому восстановлению после тренировки, повышая результативность. Но не все протеины полезны. По мнению некоторых специалистов «медленный» протеин казеин, польза и вред которого до конца не выяснены, все же вреден для организма.

Что такое казеин

Казеин – белковое вещество, при помощи которого производится сыр и творог. Основа этой пищевой добавки – молоко коровы. Компонент отличается сложным белковым строением. Он также содержится в грудном молоке, потребляемым младенцами.

Казеин, или Кальция Казеинат, известен в качестве медленного протеина. При его производстве осуществляется ферментное створаживание молока. Биологическая продуктивность пищевой добавки равнозначна сывороточному протеину.

Вещество обладает склеивающими качествами, и тормозит процесс переваривания пищи.

Для подтверждения этого факта было проведено исследование, участники которого принимали казеин и сывороточный протеин. Результат эксперимента указала на то, что первый переваривается дольше второго. По этой причине казеин стал продвигаться как протеин медленного усвоения.

Производители широко рекламируют казеин, польза приема которого в торможении распада мышц, если принять его перед сном. В реальности ситуация обстоит иначе, и польза белковой добавки сильно преувеличена.

Прием казеина на ночь

Употребление казеина перед сном аргументировано необходимостью поддержания мышц при разрушении. Но в основе этого утверждения лежит популярный миф о распаде мышечных волокон в ночное время. На самом деле, единственный фактор, влияющий на разрушение мышц – тренировка. В остальное время происходит восстановление.

Некоторые производители поступают хитрее, заверяя, что именно для восстановления мышц после тренировки ночью и нужен медленный протеин. Однако это утверждение – также ложь. Во время сна организм использует накопившуюся энергию в теле и жировые отложения для восстановления мышечных тканей.

Исходя из перечисленных особенностей, надобность в употреблении казеина ночью отсутствует, что делает его бесполезным.

Исследование

Польза казеина доказана исследованием, участники которого принимали медленный протеин, после чего в течение нескольких часов сдавали анализ крови. Результаты показали, что добавка снабжает организм белком длительное время. Но описанный эксперимент имеет ряд недостатков:

• в течение 10 часов до употребления казеина участники исследования не ели других продуктов;
• на протяжение 7 часов после использования медленного протеина они не употребляли пищу;
• совместное использование в рационе вещества и других продуктов исследовано не было.

Таким образом, эксперимент не показал реальной скорости усвоения белковой добавки. Лабораторные тестирования пользы медленного протеина при употреблении на ночь не проводились. Учитывая свойства белковой добавки, при стандартных условиях ее польза значительно снижается.

Вредные свойства казеина

Медленный протеин обладает свойствами, аналогичными глютену. Вещество сложно переваривается в желудке, и склеивает продукты, употребляемые в пищу. Если спортсмен регулярно принимает казеин, вред для организма заключается в:

• ожирении;
• снижении иммунитета;
• возникновении заболеваний ЖКТ.

Ранее казеин использовался для изготовления технического клея. Склеивающие компоненты вещества способны соединять строительный материал. По этой причине желудок испытывает серьезную нагрузку при употреблении белкового компонента.

Вещество переваривается медленно, но за этот период можно потребить большее количество белков в других пищевых добавках. Из-за сложного процесса усваивания, протеин не дает достаточного количества питательных элементов, нивелируя пользу других продуктов. По этой причине казеин для набора мышц подходит плохо.

Среди протеинов казеин считается худшей белковой добавкой для развития мускулатуры. Из-за обработки химическими соединениями вещество вызывает:

• изжогу;
• неприятный запах в ротовой полости;
• сбои в работе желудка;
• аллергическую реакцию.

Для извлечения добавки из молока применяются дешевые химические кислоты. Аналогичные соединения включает бытовая химия и удобрения. Этот фактор обусловил низкую стоимость и качество протеина.

Разные производители белковых добавок уверяют, что их продукция предполагает более высокое качество. Но, реализуемый на рынке спортивного питания казеин, вред несет независимо от производителя, ведь он имеет практически одинаковый состав. При его производстве применяется серная и соляная кислота. Несмотря на то, что в основе белковой добавки лежат чистые природные компоненты, конечный продукт содержит вредные химические соединения.

Польза

Фактическая польза казеина для организма отсутствует. Ввиду побочных действий он представляет серьезную угрозу для здоровья. Длительное переваривание позволяет использовать казеин для похудения . Вещество дает положительный эффект, нанося организму серьезные последствия. Специалисты рекомендуют использовать для этой цели более безопасные методы.

Популярность белковой добавки построена исключительно на маркетинговой программе. Независимые исследования показали потенциальную взаимосвязь между ее использованием и возникновением раковых заболеваний.

Наиболее безопасный вариант – медленный протеин , полученный при помощи молочной кислоты. Но такая спортивная добавка имеет поврежденные белковые молекулы, из-за чего польза для организма минимальна. Самый лучший способ добавить в рацион натуральный казеин – употреблять творог и сыр.

Казеиновый протеин

Среди существующих видов протеина наибольшее распространение в бодибилдинге получил казеиновый. Он представляет собой многосоставной белок. Его получают в процессе ферментного створаживания молока. Этот белок, в отличие от прочих, обеспечивает поступление аминокислот в организм атлета на протяжении длительного периода. Это обусловлено тем, что казеин, попадая в желудок, образует сгусток, которыq переваривается достаточно долгое время.

Прием казеинового протеина замедляет процесс переваривания остальных белков, ведет к подавлению аппетита. Он, в отличие от остальных типов протеина, оказывает гораздо более высокое анаболическое воздействие. Однако, учитывая то, что он обеспечивает длительную подпитку мышечных тканей аминокислотами, бодибилдеры принимают его, как правило, непосредственно перед сном.

Эффективность казеинового протеина при наборе мышечной массы

Казеин демонстрирует гораздо меньшую результативность в увеличении массы, нежели прочие виды. Его прием для набора мускулатуры целесообразен тогда, когда у атлета имеется приличный объем сывороточного протеина.

Набор массы с казеином предполагает правильный выбор времени приема. Протеин этого вида лучше всего пить на ночь. Это способствует замедлению скорости протекания катаболических процессов, ограждает мышцы от влияния кортизола, называемого стрессовым гормоном.

Восемь часов, проводимых во сне, подразумевают отсутствие питания, что влечет за собой замедление анаболических процессов. Употребление казеина и позволяет обеспечить на этот период времени хорошую антикатаболическую защиту. Сывороточный белок лучше употреблять в дневное время.

Прием казеина для похудения

Казеиновый протеин прекрасно справляется с чувством голода. Он позволяет сохранить мышечную массу в период сушки. Чтобы уменьшить подкожный жир, не теряя мускулатуры, казеин рекомендуется принимать за 60 минут перед сном, а сывороточный протеин в течение дня.

Атлетам, желающим похудеть, казеиновый протеин рекомендуется пить от двух и до четырех раз в сутки — в утренние часы, перед тренировкой, между приемами пищи, за 60 минут до сна. Преимуществом этого белка является то, что он становится прекрасной заменой яичному и сывороточному, если атлет страдает индивидуальной непереносимости на эти протеины.

Как правильно принимать казеин?

Разовая норма потребления казеинового протеина составляет от 30 и до 40 граммов. Его разводят в молоке, соке, обычной воде. Разбавленный казеин обладает творожным вкусом, который можно разнообразить. Чтобы подсластить коктейль, в него добавляют какао, фрукты, варенье. Готовить смесь удобнее всего в миксере или шейкере.

Не рекомендуется употреблять за один раз больше 40 граммов казеина. Превышение оптимальной дозировки способно стать причиной расстройства желудка. Казеин может вызывать индивидуальную непереносимость. Она проявляется диареей, рвотой, болями в области желудка, проблемами с пищеварением. Если аллергия проявила себя, следует перейти на другой тип протеина.

Приобретать добавку следует от дорожащих своей репутацией известных компаний-производителей. Казеин от менее популярной фирмы допустимо покупать только в тех случаях, когда к протеину прилагаются результаты лабораторных исследований. Выгоднее брать чистый продукт, а не смесь белков.

Польза и возможные побочные эффекты

Употребление казеина дает прирост мышечной массы и увеличивает показатели силы. Эта добавка становится отличным источником белка тогда, когда атлет имеют аллергию на сывороточный либо яичный протеин.

Казеиновый протеин способствует сохранению мышечных тканей в период сушки, помогает в процессе похудения. Он хорошо усваивается и переваривается, отлично подходит для диетического питания. В составе этого белка присутствуют практически все аминокислоты, кроме гликоля, которая синтезируется в организме, являясь легко заменимой.

Простота технологии получения казеина привела к тому, что данный белок выпускают многие фирмы, не все из которых, к сожалению, производят качественный продукт. Это накладывает определенные требования к покупке данной добавки. Не стоит приобретать продукцию от неизвестной компании, о которой нет практически никаких данных.

Казеиновый протеин не оказывает никакого негативного влияния на организм. Побочные явления возникают при несоблюдении дозировки. Если систематически злоупотреблять белком, его избыток отрицательно скажется на печени и почках. В сутки атлету достаточно потреблять от 1,5 и до 2 граммов белка на 1 килограмм собственного веса, чтобы обеспечить рост и прогресс от тренировок. Профессионалам, употребляющим фармакологию, протеина требуется в два раза больше.

Лучшие казеиновые протеины, ТОП5

Лидером среди добавок считается Gold Standard 100% Casein. Это комплекс, выпускаемый компанией Optimum Nutrition, в одном купе которого содержится 34 грамма протеина, 24 из которых приходится на казеин в чистом виде. Данный продукт лидирует среди аналогов, является ценным источником протеина, подавляющим катаболизм, стимулирующим прирост мышц.

Вторую строчку занимает Elite Casein, выпускаемый Dymatize, содержащий в одной порции 24 грамма протеина. Комплекс представляет собой белок высочайшего качества, позволяющий обеспечить организм атлета всеми необходимыми аминокислотами, помогает спортсмену получить желаемый прирост мускулатуры.

Тройку лидеров замыкает Casein, производимый компанией MusclePharm. Количество белка в продукте равно 80%. Он способствует стимуляции роста мышц, демонстрирует высокую эффективность в борьбе с процессом ночного катаболизма. Лучшему усвоению белка помогают энзимы и прибиотики, входящие в состав продукта.

На четвертом месте расположился Casein Pro, производимый Universal Nutrition, представленный в продаже со вкусом ванили, печенья-крема, шоколада. Основу комплекса составляет чистейший мицеллярный казеин. Количество белка в одной порции равно 24 граммам. Его прием позволяет сохранить собственную анаболическую среду.

Почетное пятое место достается MRM 100%. Это мицеллярный казеин, отличающийся постепенным и медленным процессом усвоения, уникальным составом аминокислот. Он оказывает прекрасное антикатаболическое влияние. Легкость усвоения продукта обеспечивают содержащиеся в добавки биологически активные ферменты.

Отзывы атлетов о приеме казеинового протеина

Бодибилдеры, как правило, отзываются об этом виде белка исключительно положительно. Атлеты, делающие выбор в пользу казеина от проверенных и хорошо зарекомендовавших себя фирм, получают по-настоящему качественный и эффективный продукт.

Отрицательный отзывы есть, но они малочисленны, оставлены атлетами, которые приобрели белковую продукцию низкого качества от производителя с соответствующей репутацией. Казеин, согласно отзывам, не оказывает негативного воздействия на желудочно-кишечный тракт, легко переваривается и усваивается на все 100%.

Судя по обсуждениям времени приема протеина, его употребление на ночь позволяет получить более ярко выраженный эффект, нежели в дневное время.

Источники:

http://fitseven.ru/myschtsy/sportivnoe-pitanie/casein
http://zen.yandex.ru/media/fiteria/kazein-polza-i-vred-5d5fc5b3c7e50c00ad932992
http://builderbody.ru/kazeinovyj-protein/

виды, какой лучше, как принимать и отзывы

Автор ВладимирВремя чтения 9 мин.Просмотры 5.4k.

Приветствую, любители спорта и активного образа жизни. Сегодня я расскажу о казеиновом протеине, который применяется для сжигания жира. Эту добавку относят к медленным протеинам, так как она усваивается постепенно. Казеиновый протеин для похудения подходит идеально. Он уменьшает аппетит, насыщает организм аминокислотами, защищает мышцы от разрушения.

Я вам расскажу, как правильно использовать добавку, чтобы она принесла только пользу и как выбрать качественный продукт.

Что такое казеин

Казеин – это многокомпонентный белок, который содержится в молоке. Он добывается из сыворотки во время ферментного створаживания. Шарообразные комки, которые появляются при скисании – это и есть казеин.

Спортивная добавка кроме казеинового белка содержит глютен (белок растительного происхождения), который в организме трансформируется в аминокислоты. Ее преимущество в том, что она не содержит лактозу и гормоны. Спортивное питание применяется для питания мышц и ускорения сжигания жира.

Попадая в желудок порошок долго переваривается, постепенно высвобождая необходимые аминокислоты. Казеин снижает аппетит, защищает мышцы от разрушения. По этой причине добавку применяют в период сушки.

В каких продуктах содержится

Казеин входит в состав следующих продуктов:

• Молоко (коровье, козье) – до 80% белка.
• Сыры (твердый, мягкий, в рассоле) – от 25 до 30%.
• Творог – от 18 до 22%.
• Сметана, кефир – 15%.
• Натуральный йогурт – 9%.
• Десерт из творожной массы – 9%.
• Йогурт с добавками – до 6%.

Однако концентрация протеина в этих продуктах намного ниже, чем в спортивном питании. Поэтому употребляйте их вместе с добавкой, а не вместо нее.

Польза и вред для организма

Если вы занимаетесь спортом, то протеин вам необходим (особенно при скудном питании и недостатке белков).

Преимущества казеина:

• Высокая концентрация аминокислот, которые нужны для построения клеток организма и сохранения мышц.
• Быстрое восстановление и прирост мышечной массы.
• Снижение аппетита, ускорение сжигания калорий при условии соблюдения диеты и уменьшения количества углеводов и жиров в рационе.
• Постепенное насыщение организма полезными веществами, так как казеиновые белки медленнее усваиваются.
• Казеин подходит спортсменам, у которых аллергия на яичный и сывороточный протеин.
• Большое количество кальция, который укрепляет костную ткань.

Кроме того, добавка на основе казеина сравнительно недорого стоит.

Эта добавка опасна только при избыточном употреблении, тогда нарушается работа печени и почек. В редких случаях возникает аллергия на компоненты добавки.

Противопоказания

Спортивное питание на основе казеинового протеина запрещено принимать только при аллергии на его компоненты. Соблюдать дозировку нужно атлетам, которые страдают от заболеваний поджелудочной железы, печени или почек. В таких случаях повышается вероятность побочных реакций, тогда лучше отказаться от казеина или уменьшить дозу.

Возможные побочные эффекты

Во время приема казеинового протеина у спортсменов возможны такие негативные реакции:

• Покраснение, сыпь, зуд на коже.
• Тошнота, боль в животе метеоризм, понос и другие расстройства желудка.

Подобные симптомы возникают при аллергии на казеин или передозировке.

Чтобы понять, как организм реагирует на казеиновый протеин, проведите тест на чувствительность. Для этого примите 10 г порошка, а потом следите за самочувствием на протяжении суток.

Что лучше: сывороточный протеин или казеиновый

Сывороточный протеин быстро насыщает организм белками, а казеиновый равномерно насыщает аминокислотами. Первый ускоряет набор мышечной массы, но не способен ее сохранять, а второй защищает мышцы от разрушения, но почти не влияет на их рост.

Поэтому я советую сочетать оба вида белков, чтобы одновременно уменьшать процент жира и наращивать мускулатуру. Женщине, которая желает снизить вес подходит казеин. Мужчине для набора мышечной массы предпочтительнее принимать сывороточный изолят.

Виды казеина

Виды казеинового протеина, которые отличаются способом выработки:

• Казеинат кальция и натрия. Для получения молочных белков используют кислоты, которыми воздействуют на молоко. Это доступный вариант, однако такие добавки плохо растворяются в жидкостях. Коктейль имеет неприятный вкус, специфический аромат, иногда провоцирует дискомфорт в животе.
• Мицеллярный. Этот вид протеина получают методом ультрафильтрации молока, производиться он без нагревания, поэтому структура белка не меняется. Конечный продукт не содержит жиры, углеводы, приятный на вкус. Однако его стоимость высокая.

Каждый вид казеина имеет свои плюсы и минусы. Однако решение о выборе продукта зависит от вас.

Мицеллярный

Этот вид белка считается безопасным и эффективным. Чтобы вы убедились в этом, я перечислю его особенности:

• Усваивается на протяжении 12 часов, что полезно при похудении.
• Поддерживает уровень аминокислот в организме, защищая мышцы от распада.
• Хорошо растворяется в жидкости.
• Приятный на вкус.

Кроме того, мицеллярный протеин надолго избавляет от чувства голода и удобен в применении.

Какой вид лучше

Как вы уже поняли, при снижении веса лучше принимать мицеллярный белок. Этот продукт ускоряет жиросжигание, подавляет аппетит, на протяжении 12 часов насыщает организм полезными веществами, которые защищают мышцы от разрушения. Он удобнее в применении, чем казеинат кальция и натрия. Кроме того, в последних добавках встречается лактоза, так как они не так глубоко очищаются, как мицеллярный казеин. Этот продукт идеален для девушек и женщин, которые желают снизить вес.

Советы по выбору

При выборе казеинового протеина для сжигания жира нужно учитывать многие факторы. Продукт должен быть безопасным, удобным в применении, долго усваиваться и насыщать мышцы аминокислотами. Кроме того, обращайте внимание на производителя спортивного питания.

На что обратить внимание

Ассортимент спортивного питания на основе казеина большой, поэтому легко растеряться и выбрать неподходящий продукт. Чтобы этого не случилось, обращайте внимание на следующие параметры:

• Способ очистки. Отдавайте предпочтение мицеллярному белку, он сохраняет натуральную структуру.
• Степень очистки. Выбирайте продукт с минимальным содержанием жиров (до 4 г) и углеводов (до 1.5 г).
• Удобство применения. Покупайте мицеллярный казеин, который быстро растворяется в воде.
• Скорость усвоения. Отдавайте предпочтение продукту, который медленнее усваивается.
• Производитель. Перед покупкой добавки изучите рейтинг проверенных производителей, которые гарантируют качество продукта.

Соблюдая эти правила, вы не ошибетесь в выборе.

Как правильно принимать

Новички не знают, как пить казеиновый протеин. Если вы первый раз приобрели добавку, то в первую очередь внимательно прочитайте инструкцию. Ведь дозировка у разных производителей нередко отличается. Кроме того, время употребления и доза порошка зависят от целей (похудение, набор массы).

Добавку принимают только во время диеты. Ведь, если вы будете принимать коктейль и при этом поглощать простые углеводы и жиры, то толку от него не будет. Тогда жировой прослойка только увеличится.

Растворяйте порошок в воде, молоке или соке. Я считаю, что коктейль на воде лучше, ведь в напитках на основе молока или сока больше калорий. Для приготовления используйте шейкер или миксер. Далее будет представлено видео, в котором показано, как правильно готовить протеиновые коктейли.

Соблюдайте правила приема казеинового белка, чтобы получить от него только пользу.

Дозировка и время приема

Казеиновый белок помогает утолить голод, поэтому его лучше употреблять днем и вечером в часы, когда вам хочется вредной калорийной пищи.

Днем выпейте коктейль, например, за 1 – 2 часа после тренировки или перед нагрузкой. Такой напиток вполне заменит один прием пищи. А на ночь употребите добавку за 1.5 – 2 часа до сна. Этот промежуток необходим, так как 1 порция коктейля содержит 100 – 120 ккал, что негативно скажется на сжигании жира. Однократная порция белка составляет 15 – 20 г. на 220 мл жидкости. За сутки принимайте до 40 г. порошка.

Соблюдайте дозировку, чтобы избежать побочных реакций.

Продолжительность приема

Принимайте казеин в домашних условиях 1 – 2 месяца, потом сделайте перерыв. Однако длительный прием возможен, если спортсмен чувствует себя хорошо. При возникновении побочных реакций (аллергия, расстройства пищеварения) откажитесь от казеинового белка и проконсультируйтесь с тренером.

Рейтинг лучших казеиновых протеинов

Чтобы вы приобрели качественный продукт, изучите топ добавок на основе казеинового белка:

• Gold Standard 100% Casein от Optimum Nutrition. Одна порция содержит 24 г. чистого белка.
• Elite Casein от Dymatise. Содержание казеина – 24 г. на 1 дозу.
• Casein от MusclePharm. В одном коктейле 28 г. протеина.
• Casein Pro от Universal Nutrition. Один скуп содержит 24 г. казеина.
• Micellar Casein от California Gold Nutrition. В каждой порции по 30 г. белка.

Цена этих добавок не низкая, однако качество радует.

Отзывы

Многие атлеты испытали на себе эффективность добавок на основе казеина. Большинство из них положительно отзываются об их действии при похудении. Негативные реакции возникали только при покупке некачественного продукта.

Отзывы:

Анна, 25 лет:

«Я регулярно провожу сушку, покупаю казеин от Optimum Nutrition и Dymatize. Оба продукта порадовали, окончательно определиться не могу, поэтом использую по очереди. За месяц удалось избавиться от 10 кг лишнего веса. Вкус добавок приятный, побочные реакции не возникали».

Максим, 39 лет:

«Я периодически принимаю Casein Pro от Universal Nutrition. Это лучший казеин, который приятный на вкус, ускоряет сжигание жира и помогает сохранить мышцы. Пробовал добавку со вкусом ванили и шоколада, они не приторные, в меру сладкие».

Наталия, 32 года:

«Я принимала казеин фирмы Optimum Nutrition. Пила коктейли на ночь, разбавляя с водой, а иногда обезжиренным молоком. При этом регулярно занималась спортом (кардио) и отказалась от быстрых углеводов и жиров. За месяц удалось скинуть 8 кг. Продукт снижает аппетит, приятный на вкус».

Что говорят ученые и врачи

[vote2x id=»8424″ align=»right»]

Было проведено много исследований влияния казеина на человека. По их результатам, спортивные добавки не вредят здоровью, но при условии покупки качественного продукта и соблюдения правил его приема. Врачи не рекомендуют принимать казеин людям с заболеваниями почек, печени, а также при непереносимости компонентов добавки.

Казеиновый протеин – это очень полезный продукт при похудении. Чтобы ускорить жиросжигание, принимайте добавки и включайте в рацион продукты, богатые на это вещество. Однако помните, что результаты будут только в том случае, если вы сочетаете прием казеина с диетой и жиросжигающими тренировками. Покупайте качественный продукт, соблюдайте дозировку, тогда вы извлечете максимум пользы от него. На этом я заканчиваю свой рассказ о казеиновом протеине. Подписывайте на статью и делитесь информацией в соцсетях. До новых встреч!

Калорийность Казеиновый Протеин [Ешь и Худей]. Химический состав и пищевая ценность.

Химический состав и анализ пищевой ценности

Пищевая ценность и химический состав

«Казеиновый Протеин [Ешь и Худей]».

В таблице приведено содержание пищевых веществ (калорийности, белков, жиров, углеводов, витаминов и минералов) на 100 грамм съедобной части.

Нутриент	Количество	Норма**	% от нормы в 100 г	% от нормы в 100 ккал	100% нормы
Калорийность	340 кКал	1684 кКал	20.2%	5.9%	495 г
Белки	83 г	76 г	109.2%	32.1%	92 г
Жиры	0.5 г	56 г	0.9%	0.3%	11200 г
Углеводы	1 г	219 г	0.5%	0.1%	21900 г

Энергетическая ценность Казеиновый Протеин [Ешь и Худей] составляет 340 кКал.

Основной источник: Интернет. Подробнее.

** В данной таблице указаны средние нормы витаминов и минералов для взрослого человека. Если вы хотите узнать нормы с учетом вашего пола, возраста и других факторов, тогда воспользуйтесь приложением
«Мой здоровый рацион».

Optimum Nutrition, Gold Standard 100% Casein, казеин со вкусом превосходного шоколада, 909 г (2 фунта)

Using a shaker cup is the easiest and most convenient way to mix up a consistently great casein shake every time. Just add one heaping scoop of Gold Standard 100% Casein to a shaker cup filled with 10-12 oz of your preferred beverage. Cover and shake for 25-30 seconds. Tip: Adjust the flavor and texture of your Gold Standard 100% Casein shake by varying the amount of liquid that you use to prepare it. For a bolder flavor with a slightly thicker body and more sweetness, mix one scoop with 8-10 oz of water, milk, or your favorite beverage. For a thinner, milder tasting, less sweet shake, use 12-14 oz of liquid.

Blender: Add one heaping scoop of Gold Standard 100% Casein to a blender filled with 10-12 oz of water, milk, or your favorite beverage. Blend for 20-30 seconds. Then add 3-4 ice cubes and blend for an additional 30 seconds. Shake Up Your Shake: By adding fresh or frozen fruits, peanut butter, flaxseed oil, coconut and other ingredients, you can make an even more delicious shake. Stack Your Shake: Customize your Gold Standard 100% Casein shake by adding recovery products like Creatine, Glutamine and BCAA powders.

Spoon Stirred: If you forgot your shaker cup or don’t have time to get out the blender, you can just add one heaping scoop of Gold Standard 100% Casein to a glass filled with 10-12 oz of cold water, milk, or your favorite beverage. Then mix it up with a spoon for about 30 seconds or until powder is dissolved.

Suggested Use: For healthy adults, consume enough protein to meet your daily protein requirements with a combination of high protein foods and protein supplements throughout the day as part of a balanced diet and exercise program.

Казеин — обзор | Темы ScienceDirect

3.7.1 Казеины и казеинаты

Казеины и казеинаты используются в качестве ингредиентов в самых разнообразных пищевых и непищевых продуктах. Кислый казеин и сычужный казеин были основными товарными продуктами на протяжении десятилетий, в то время как казеинаты катионов натрия, калия, кальция и магния также широко производятся, особенно казеинат натрия.

Кислый казеин получают из молока путем подкисления, которое достигается в основном за счет добавления минеральных кислот, таких как соляная кислота или серная кислота, хотя микробное подкисление с использованием молочнокислых бактерий также является обычным явлением.Подкисление обычно проводят до достижения pH ~ 4,2–4,6. В результате происходят две вещи; мицеллы казеина коагулируют, и MCP растворяется. После достижения необходимого pH творог готовится для улучшения удаления сыворотки; После удаления кислой сыворотки, содержащей лактозу, сывороточные белки и минералы, кислый казеиновый творог промывают водой для дальнейшего удаления сывороточного белка, лактозы и минералов и повышения чистоты казеина. Затем кислый казеиновый творог сушат и измельчают для получения порошка кислого казеина.Кислотный казеиновый порошок нерастворим в воде и обычно требует нейтрализации, чтобы сделать его растворимым (Mulvihill & Ennis, 2003; Carr & Golding, 2016).

В качестве альтернативы для производства казеинатов можно использовать промытый кислый казеиновый творог. Для производства казеинатов влажный кислый казеиновый творог измельчают и затем нейтрализуют до pH ~ 7,0 соответствующей щелочью, например гидроксидом натрия, калия, кальция или магния, с последующей сушкой распылением или сушкой в ​​валках. Казеинаты обычно хорошо растворяются в воде (Mulvihill & Ennis, 2003; Carr & Golding, 2016).Суспензии казеината натрия или калия содержат частицы с радиусом ~ 20 нм (HadjSadok et al., 2008; Huppertz et al., 2017). Суспензии казеината довольно вязкие, что частично связано с гидратацией казеиновых частиц, но в первую очередь из-за несферической формы частиц. Из-за небольшого размера частиц растворы казеината натрия и калия имеют низкую мутность и несколько полупрозрачны. Растворы казеината магния, и особенно казеината кальция, более мутные и менее полупрозрачные, что указывает на присутствие более крупных частиц, что подтверждается анализом размера частиц (Moughal et al., 2000). Более крупные частицы в казеинате кальция, вероятно, возникают в результате агрегации казеина при высокой температуре в присутствии кальция во время обработки, поскольку тщательная нейтрализация кислого казеина гидроксидом кальция не приводит к образованию мутных суспензий. Растворы казеината кальция и казеината магния обычно имеют более низкую вязкость, чем казеинат натрия и калия, что можно объяснить, прежде всего, ассоциацией ионов Ca или Mg с остатками SerP, что снижает гидратацию частиц казеината.

Производство сычужного казеина также основано на коагуляции казеина и удалении сыворотки. Затем, что касается кислого казеина, казеиновый творог готовят и промывают для удаления сывороточного протеина, лактозы и растворимых солей, а промытый сычужный казеиновый творог затем сушат (Mulvihill & Ennis, 2003; Carr & Golding, 2016). По сравнению с кислым казеином и казеинатами сычужный казеин имеет более высокое содержание минералов из-за того, что при производстве сычужного казеина не происходит подкисления, и таким образом MCP сохраняется в продукте.Поскольку сычужный казеин содержит агрегированные мицеллы пара -казеина, он нерастворим в воде. Солюбилизация обычно достигается добавлением хелатирующего кальций агента, например цитратных или фосфатных солей, как при приготовлении плавленого сыра и аналогов сыра, что является одним из основных применений сычужного казеина (Ennis et al., 1998 ; Mizuno & Lucey, 2005).

Химический состав, азотные фракции и аминокислотный профиль молока разных видов животных

Реферат

Состав молока является важным аспектом, влияющим на качество молочных продуктов.Целью исследования было сравнение химического состава, азотных фракций и аминокислотного профиля молока буйволов, коров, овец, коз и верблюдов. Было обнаружено, что в овечьем молоке больше всего жира (6,82 ± 0,04%), обезжиренного твердого вещества (11,24 ± 0,02%), общего содержания сухих веществ (18,05 ± 0,05%), белка (5,15 ± 0,06%) и казеина. (3,87% ± 0,04%), за которым следует молоко буйвола. Максимальный уровень сывороточного белка наблюдался в верблюжьем молоке (0,80% ± 0,03%), буйволином (0,68% ± 0,02%) и овечьем (0,66% ± 0,02%) молоке. Содержание небелкового азота варьировалось от 0.От 33% до 0,62% среди разных видов молока. Самые высокие значения r были зарегистрированы для корреляции между сырым белком и казеином у буйвола (r = 0,82), коровьего (r = 0,88), овечьего (r = 0,86) и козьего молока (r = 0,98). Казеины и сывороточные белки также положительно коррелировали с истинными белками у всех видов молока. Благоприятный баланс аминокислот с разветвленной цепью; лейцин, изолейцин и валин были обнаружены как в казеине, так и в сывороточных белках. Наибольшее содержание лейцина было у коровы (108 ± 2.3 мг / г), верблюда (96 ± 2.2 мг / г) и казеины молока буйвола (90 ± 2,4 мг / г). Максимальные концентрации изолейцина, фенилаланина и гистидина были отмечены в казеинах козьего молока. Среди заменимых аминокислот преобладали глутаминовая кислота и пролин. Безусловно, текущие исследования важны для переработчиков молока для создания питательных и стабильных качественных конечных продуктов.

Ключевые слова: Виды молока, состав молока, казеин, сывороточный протеин, аминокислоты

ВВЕДЕНИЕ

Во всем мире потребители уделяют большое внимание пище и ее составу из-за взаимосвязи между питанием и здоровьем человека.Молоко представляет собой сложную смесь жиров, белков, углеводов, минералов, витаминов и других компонентов, диспергированных в воде (Ahmad et al., 2008; Ozrenk and Inci, 2008). Качество молочных продуктов зависит от состава молока, который варьируется в зависимости от стадии лактации, методов доения, окружающей среды, сезона, диеты, системы кормления, породы и вида (Kittivachra et al., 2007). Однако состав молока заметно колеблется у разных видов (Pavic et al., 2002; Ahmad et al., 2008).Казеины и сывороточные белки являются основной группой молочных белков, которые содержатся в различных соотношениях в разных видах молока. В грудном молоке соотношение казеина и сывороточного протеина составляет 40:60, в хинном молоке — 50:50, в то время как в коровьем, овечьем, козьем и буйволовом молоке соотношение казеина и сывороточного протеина составляет 80:20 (Fox et al., 2000).

Среди компонентов молока белки являются наиболее важными составляющими рациона человека, которые обладают значительными питательными, биологическими и функциональными свойствами. Аминокислотный профиль казеинов и сывороточных белков занимает уникальное место в питании человека.Эти белки относятся к качественным белкам с наивысшей биологической ценностью, хорошей усвояемостью (от 97% до 98%), быстрым всасыванием и усвоением в организме. В частности, казеин является невероятно эффективным источником питательных веществ, поскольку он обеспечивает устойчивое и медленное высвобождение аминокислот в кровоток (Schaafsma, 2000). Самая высокая концентрация аминокислот с разветвленной цепью (BCAA), присутствующих в молочных белках, важна для поддержания роста тканей, восстановления и предотвращения катаболических действий во время упражнений.Точно так же аминокислота цистеин повышает уровень глутатиона, проявляет сильные антиоксидантные свойства и помогает организму бороться с различными заболеваниями (Ha and Zemel, 2003). Кроме того, молочные белки признаны за их применимость в спортивном питании, выпечке, заправках для салатов, эмульгаторах, детских смесях и медицинских питательных смесях.

Буйволиное молоко составляет 62,04% от общего объема молока, производимого в Пакистане, в то время как доля коровьего, козьего, овечьего и верблюжьего молока составляет 34,56%, 1.65%, 0,08% и 1,81% соответственно (GOP, 2014–15). Молоко играет жизненно важную роль в построении здорового общества и может использоваться как средство развития сельских районов. Важность молока от не крупного рогатого скота растет во всем мире из-за количества (15% мирового производства молока), а также экономических, культурных и экологических факторов. Заявлены особые питательные свойства различных видов молока и молочных продуктов, кроме коровьего (Al Haj and Al Kanhal, 2010). Эти недостаточно используемые ресурсы имеют большое значение для производителей, переработчиков и потребителей молока для разработки инновационных продуктов, обладающих универсальностью, вкусом и функциональностью.Следовательно, повышение ценности не коровьего молока и молочных продуктов требует интенсивных исследований, особенно в области белков, пептидов и аминокислот. Таким образом, настоящая исследовательская работа проводилась по составу молока, характеристикам белков и аминокислотному профилю казеина и белков сыворотки с особым упором на местные виды молока, встречающиеся в Пакистане. Для исследования были отобраны молочные породы буйвола (Нили-Рави), коровы (Сахивал), овцы (Каджли), козы (Битал) и верблюда (дромадер).

МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ

Сбор образцов молока

Тридцать свежих образцов буйволиного, коровьего, овечьего, козьего и верблюжьего молока (по шесть образцов каждого вида) были собраны в стерильные стеклянные бутылки на Молочной ферме, Департамент животноводства. , Сельскохозяйственный университет, Фейсалабад, Пакистан. Эти образцы были промаркированы, упакованы льдом и доставлены в лабораторию. Затем все образцы молока помещали в холодильник при 4 ° C для дальнейшего анализа. Физико-химические анализы были выполнены (в трех экземплярах) в течение 24 часов в лаборатории молочных технологий Национального института пищевых наук и технологий Сельскохозяйственного университета Фейсалабада.Лиофилизированные образцы казеинов и сывороточных белков также были подвергнуты оценке их аминокислотного профиля.

Физико-химический анализ

pH проб молока измеряли с помощью портативного pH-метра (Hanna, HI-99161). Кислотность (%) в образце оценивалась методом титрования (947,05), приведенным в AOAC (2005). Жирность молока определяли по методу Гербера, описанному Маршаллом (1993). Содержание твердого обезжиренного вещества (SNF) было рассчитано согласно Дэвиду (1977) с использованием лактометра.Общее содержание твердых веществ (TS) определяли в соответствии с методом, описанным в AOAC-925.23 (2005). Зольность была оценена путем сжигания образцов в муфельной печи при 550 ° C в течение 6 часов, как указано в AOAC, № 945.46 (2005).

Азотные фракции

Содержание сырого протеина (CP), истинного протеина (TP), казеина, неказеинового азота (NCN), сывороточных протеинов и небелкового азота (NPN) определяли с использованием метода Кьельдаля в соответствии с стандартный протокол IDF (1993). После расчета общего количества азота (%) его умножили на коэффициент 6.38, чтобы получить CP. TP в образце молока определяли обработкой 12% трихлоруксусной кислотой. Азот (%) был преобразован в содержание NPN и NCN с использованием коэффициента преобразования 3,60 и 6,25 соответственно. Фракции белка (азота) рассчитывались как:

TP = CP-NPN, казеин (N%) = общий белок (N%) — NCN (N%) сывороточный белок = NCN-NPN.

Аминокислотный анализ

Разделение казеина и белков сыворотки

Для разделения казеинов и белков сыворотки образцы молока обезжиривали центрифугированием при 5000 g в течение 15 минут при 4 ° C.Обезжиренное молоко, нагретое до 37 ° C, разделяли на цельный казеин и белки сыворотки путем изоэлектрического осаждения при pH 4,6 с помощью 1 н. HCl. После центрифугирования при 5000 g в течение 15 минут при 30 ° C супернатант (сывороточные белки) собирали и подвергали диализу при 4 ° C против нескольких смен дистиллированной воды, в то время как осажденные казеины промывали подкисленной дистиллированной водой (pH 4,6). Затем обе фракции сушили вымораживанием для дальнейшего анализа.

Анализ аминокислот

Затем лиофилизированные образцы казеина и сывороточного белка подвергали определению аминокислотного состава с использованием аминокислотного анализатора в соответствии с методом, описанным Schuster (1988).Высушенные вымораживанием образцы казеина и белков сыворотки гидролизовали 6 н. HCl в вакууме при 110 ° C в течение 24 часов. Гидролизаты сушили на роторном испарителе при 40 ° C в вакууме для удаления избытка кислоты (6 н. HCl). Затем сухие остатки растворяли в известном количестве цитратного буфера (pH 2,2) и фильтровали (0,2 мкм) для получения чистого раствора гидролизата. Аликвоту гидролизата вводили в колонку (Shim-pack ISC-07 / S1504 Na) аминокислотного анализатора на основе высокоэффективной жидкостной хроматографии (RF-10AXL, Shimadzu Corporation, Токио, Япония), оснащенного детектором флуоресценции (FLD-6A). ).В качестве реакционных растворов использовали растворы гипохлорита натрия и о-фталевого альдегида.

Статистический анализ

Статистический анализ экспериментальных данных проводился с применением полностью рандомизированного плана с 5% уровнем значимости, в то время как значимые различия между средними значениями сравнивались с использованием критерия множественного диапазона Дункана (Steel et al., 1997). Связь между долями азота рассчитывалась с помощью простых линейных корреляций.

РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ

Физико-химический анализ проб молока

Химический состав проб молока показал, что жир был наиболее несовместимым компонентом, тогда как содержание золы показало минимальные различия между разными видами молока ().Было замечено, что овечье молоко имеет максимальное содержание жира (6,82% ± 0,04%), SNF (11,24% ± 0,02%), TS (18,05 ± 0,05%) и золы (0,85% ± 0,01%), за которым следует молоко буйвола (6,58%). % ± 0,02%), (10,09% ± 0,03%), (16,67 ± 0,03%) и (0,82% ± 0,02%) соответственно. Предыдущие исследования показали, что буйволиное молоко пород Мурра и Нили-Рави содержало 6,57% и 6,53% жира соответственно (Han et al., 2007). Результаты, касающиеся содержания TS в буйволинном, коровьем, козьем и верблюжьем молоке, также сопоставимы с ранее опубликованными результатами Han et al.(2007) и Mal et al. (2007). Несколько факторов, таких как порода и здоровье животных, стадия лактации, системы кормления, сезонные изменения, частота доения и системы доения, питание и генетика, могут вызывать колебания в относительной пропорции компонентов молока. Незначительные различия наблюдались в кислотности образцов молока всех видов, однако были некоторые различия в значениях pH. PH молока является наиболее важным фактором при производстве различных молочных продуктов. Он определяет конформацию белков, активность ферментов и диссоциацию кислот, присутствующих в молоке.Более низкий уровень pH свежего молока может быть вызван действием бактерий, а более высокий показатель указывает на инфекцию вымени или мастит (Uallah et al., 2005). Многие предыдущие результаты, касающиеся pH и кислотности буйволиного молока (Han et al., 2007; Ahmad et al., 2008; Imran et al., 2008), коровьего молока (Ozrenk and Inci, 2008) и верблюжьего молока (Khaskheli et al. , 2005; Mal et al., 2007) согласуются с результатами текущего исследования.

Таблица 1

Химический состав различных видов молока

Виды	pH	Кислотность (%)	Зола (%)	Жир (%)	SNF (%)	TS (%) )
Buffalo	6.66 ± 0,01 a	0,12 ± 0,01 ab	0,82 ± 0,02 ab	6,58 ± 0,02 b	10,09 ± 0,03 b	16,67 ± 0,03 b
Корова	6,63 ± 0,02 ab	0,13 ± 0,01 b	0,72 ± 0,01 d	4,17 ± 0,03 d	9,13 ± 0,02 c	13,32 ± 0,04 d
Овцы	6.64 ± 0,02 b	0,14 ± 0,01 a	0,85 ± 0,01 a	6,82 ± 0,04 a	11,24 ± 0,02 a	18,05 ± 0,05 a
Коза	6,49 ± 0,05 d	0,12 ± 0,02 ab	0,82 ± 0,02 ab	4,61 ± 0,02 c	8,95 ± 0,04 d	13,56 ± 0,03 c
Верблюд	6.54 ± 0,04 c	0,12 ± 0,02 ab	0,79 ± 0,02 c	3,11 ± 0,03 e	8,15 ± 0,05 e	11,26 ± 0,04 e

Азотистые фракции

Белок — важный компонент молока, который содержит около 95% общего количества азота. В текущем исследовании белковые фракции, такие как CP, TP, казеины и сывороточные белки, содержание NCN и NPN показали значительные различия (p <0.05) среди разных видов молока. Содержание CP (5,15% ± 0,06%), TP (4,53% ± 0,03%), казеинов (3,87% ± 0,04%) и NPN (0,62% ± 0,02%) было относительно выше в овечьем молоке, за которым следовали буйволиное и коровье молоко ( ). Самый высокий уровень сывороточного протеина был в верблюжьем (0,80% ± 0,03%) молоке, тогда как коровье молоко было самым низким (0,47% ± 0,01%). Точно так же содержание казеина (2,11% ± 0,02%) было также самым низким в верблюжьем молоке по сравнению с другими видами. Что касается фракции NPN, не было замечено никаких существенных различий между буйволовым и козьим молоком.Самые высокие значения r () были зарегистрированы для корреляций между CP и казеином у буйвола (r = 0,82), коровы (r = 0,88), овцы (r = 0,86) и козьего молока (r = 0,98). CP также показал положительную взаимосвязь с сывороточным белком в овечьем (r = 0,80) и козьем (r = 0,98) молоке и содержанием NCN в верблюжьем молоке (r = 0,84). Неожиданно, CP отрицательно коррелировал с NPN в молоке буйвола (-0,75), тогда как положительно коррелировал с коровьим молоком (r = 0,84) и верблюжьим молоком (r = 0,85). Различные факторы, такие как генетика, вид / порода, стадии лактации, тип диеты, здоровье вымени и сезонные колебания, оказывают заметное влияние на содержание белка в молоке (Pavic et al., 2002). Казеины и сывороточные белки положительно коррелировали с TP у всех видов молока, но более высокие результаты наблюдались для сывороточного белка у коров (r = 0,83) и верблюжьего молока (r = 0,75).

Таблица 2

Фракции молочного белка различных видов молока

Виды	CP (%)	TP (%)	Казеин (%)	WP (%)	NCN (%)	NPN (%)
Buffalo	4.25 ± 0,07 b	3,87 ± 0,02 b	3,20 ± 0,03 b	0,68 ± 0,02 b	1,05 ± 0,02 c	0,38 ± 0,02 b c
Корова	3,57 ± 0,03 c	3,25 ± 0,03 c	2,79 ± 0,02 c	0,47 ± 0,01 e	0,77 ± 0,02 e	0,33 ± 0,03 d
Овца	5.15 ± 0,06 a	4,53 ± 0,03 a	3,87 ± 0,04 a	0,66 ± 0,02 c	1,28 ± 0,03 a	0,62 ± 0,02 a
Коза	3,35 ± 0,02 d	2,95 ± 0,02 d	2,44 ± 0,03 d	0,53 ± 0,02 d	0,94 ± 0,01 d	0,39 ± 0,01 b
Верблюд	3.24 ± 0,04 e	2,89 ± 0,02 e	2,11 ± 0,02 e	0,80 ± 0,03 a	1,13 ± 0,02 b	0,36 ± 0,02 b c

Таблица 3

Корреляция между долями азота в молоке разных видов

0,82

9049

9049

33

33

	Буйволиное молоко				Коровье молоко				Овечье молоко				Козье молоко				Верблюжье молоко
	CP	TP	CN	WP	CP	TP	CN	WP	CP	TP	CN	WP	CP	TP	CN	WP	CP	TP	CN	WP
TP	−0.77				0,45				0,47				0,25				0,54 6	94		0,54 6	94
0,02			0,88	0,35			0,86	0,66			0.98	0,24			0,47	0,7
WP	0,60	0,25	0,25		0,12	0,83 94	0,12	0,83 94 9 0,43	0,65		0,98	0,25	0,88		0,15	0,75	0,80
NCN	0.41	0,30	0,67	0,45	0,31	0,84	0,10	0,76	0,50	0,81	0,85	0,35	0,54	0,25	0,54	0,25	0,57	0,77	0,42
NPN	−0,75	−0,15	−0,37	−0,86	0,84	0,37	0.81	−0,04	0,36	0,82	0,71	0,20	−0,32	−0,32	−0,44	−0,32	0,85	0,58	0,78	0,58	0,78	Несколько результатов, касающихся содержания белка в белках буйвола (Han et al., 2007), коровьего (Ozrenk et al., 2008), козьего (Strzalkowska et al., 2009) и белков верблюжьего молока (Shamsia, 2009), подтвердили свое согласие с Настоящая исследовательская работа.Точно так же содержание TP в молоке буйволов, коров, овец и коз находится в соответствии с исследованиями Pirsi et al. (2000). Результаты предыдущих исследований сопоставимы с результатами текущих исследований относительно содержания казеина в овечьем, козьем молоке (Боркова, Снаселова, 2005), коровьем молоке (Имран и др., 2008) и верблюжьем молоке (Хасхели и др., 2005). ; Шамсия, 2009). Белки являются важным фактором, влияющим на качество молочных продуктов, поскольку снижение содержания белков и казеина (α- и β-казеин) приводит к ухудшению сыродельных свойств (Bernabucci et al., 2002). Результаты Боркова и Снасолва (2005) показали, что коровье и козье молоко содержат 0,47% ± 0,01% и 0,53% ± 0,02% сывороточного протеина соответственно. Аминокислотный профиль казеина и сывороточных белков Основные молочные белки, такие как казеин и сывороточные белки, составляют благоприятный баланс аминокислот, состоящий из незаменимых и заменимых аминокислот в различных концентрациях. Настоящее исследование показало, что лейцин является основной аминокислотой казеина, в то время как лизин занимает второе место среди всех незаменимых аминокислот, как показано на рис.Было обнаружено, что содержание лейцина было самым высоким в казеине коровьего молока (108 ± 2,30 мг / г), за которым следовали казеин верблюжьего (96 ± 2,20 мг / г) и буйволиного (90 ± 2,40 мг / г). Однако были отмечены незначительные различия в содержании лейцина в сывороточных белках всех видов молока (). Лейцин играет особую роль в метаболизме белка и пути инициации трансляции синтеза мышечного белка. Он также участвует в обратимом фосфорилировании белков, которые контролируют связывание мРНК с рибосомной субъединицей 40S (Anthony et al., 2001). Содержание незаменимых аминокислот в казеинах различных видов молока. Незаменимые аминокислоты в сывороточных белках различных видов молока. В текущем исследовании высокая концентрация незаменимой аминокислоты лизина была обнаружена в казеине верблюжьего молока (67 ± 2,39 мг / г) и сывороточных белках (96 ± 2,20 мг / г). Значительное количество валина, изолейцина, треонина и фенилаланина также наблюдалось как в казеине, так и в сывороточных белках. Наибольшая концентрация валина была обнаружена в казеине коров (54 ± 1.42 мг / г) и белков сыворотки овец (53 ± 1,30 мг / г). Аминокислоты изолейцин, фенилаланин и гистидин были максимальными в казеине козьего молока. Концентрация фенилаланина была выше в белках сыворотки верблюжьего (57 ± 1,50 мг / г), овечьего (51 ± 1,39 мг / г) и коровьего (44 ± 1,25 мг / г) молока. Аналогичным образом Stancheva et al. (2011) сообщили о самом высоком процентном содержании лейцина (10,09%), за которым следуют лизин (8,40%) и валин (6,73%) среди незаменимых аминокислот, а самое низкое содержание было определено для метионина в овечьем молоке.Shamsia (2009) сообщил, что белки верблюжьего молока обладают высоким содержанием незаменимых аминокислот, за исключением треонина и валина. Лизин и треонин ограничивают количество аминокислот в различных белковых ресурсах. Они абсолютно необходимы, чувствительны к катаболизму и важны для синтеза белка. Важно отметить, что различия в аминокислотном профиле пищевых белков также влияют на их использование в организме. Белки молока, в частности, вызывали большее увеличение концентрации BCAA (26%) в периферических тканях по сравнению с соевым белком (Bos et al., 2000; Fouillet et al., 2002). Кроме того, BCAA играют важную роль в контроле веса посредством гомеостаза глюкозы и метаболизма липидов. Среди заменимых аминокислот содержание глутаминовой кислоты было самым высоким как в казеине, так и в сывороточных белках (). Однако сывороточные белки буйвола (367 ± 4,50 мг / г) и козы (359 ± 5,29 мг / г) имеют максимальную концентрацию глутаминовой кислоты по сравнению с казеином. Козий казеин (144 ± 3,29 мг / г) и белки верблюжьей сыворотки (129 ± 4,79 мг / г) представляли хорошее содержание пролина.Цистеин также наблюдался в казеине и сывороточных белках с небольшими различиями между всеми видами молока. Было обнаружено, что аспарагин и серин содержат большое количество белков сыворотки молока буйвола по сравнению с другими наблюдаемыми видами (). Белки сыворотки верблюда показали более высокое содержание аланина и тирозина. Предыдущие исследования аминокислотного профиля козьего молока (Salem et al., 2009) и верблюжьего молока (Shamsia, 2009) также показали, что лейцин и глутаминовая кислота были основными аминокислотами в цельном казеине, в то время как метионин и глицин присутствовали в следовых количествах.Аналогичным образом Stancheva et al. (2011) сообщили о самом высоком процентном содержании глутаминовой кислоты (19,08%), за которой следуют пролин (10,63%) и аспарагиновая кислота (7,27%). Добавки с сывороточным белком и аминокислотами — это потенциальные средства для увеличения безжировой массы тела. Более того, серосодержащие аминокислоты (метионин, цистеин) усиливают иммунные функции за счет внутриклеточного преобразования в глутатион, тем самым служа антиоксидантами (Hall et al., 2003). Эти белки являются предметом большого внимания при определенных диетических манипуляциях, направленных на усиление защиты хозяина. Профиль незаменимых аминокислот в казеинах различных видов молока. Незаменимые аминокислоты в сывороточных белках различных видов молока. ЗАКЛЮЧЕНИЕ Сделан вывод о том, что состав молока и характеристики азота сильно различаются среди всех исследуемых видов молока. Более того, как в казеине, так и в сывороточных белках был обнаружен благоприятный баланс всех незаменимых аминокислот, особенно аминокислот с разветвленной цепью (люцина, изолейцина и валина).Настоящее исследование будет полезно для предприятий по переработке молока для разработки функциональных продуктов на основе молока с улучшенными питательными свойствами для уязвимых слоев населения, даже из молока не крупного рогатого скота. Химический состав, азотные фракции и аминокислотный профиль молока разных видов животных Реферат Состав молока является важным аспектом, влияющим на качество молочных продуктов. Целью исследования было сравнение химического состава, азотных фракций и аминокислотного профиля молока буйволов, коров, овец, коз и верблюдов.Было обнаружено, что в овечьем молоке больше всего жира (6,82 ± 0,04%), обезжиренного твердого вещества (11,24 ± 0,02%), общего содержания сухих веществ (18,05 ± 0,05%), белка (5,15 ± 0,06%) и казеина. (3,87% ± 0,04%), за которым следует молоко буйвола. Максимальный уровень сывороточного белка наблюдался в верблюжьем молоке (0,80% ± 0,03%), буйволином (0,68% ± 0,02%) и овечьем (0,66% ± 0,02%) молоке. Содержание небелкового азота варьировалось от 0,33% до 0,62% у разных видов молока. Самые высокие значения r были зарегистрированы для корреляций между сырым белком и казеином у буйволов (r = 0.82), коровье (r = 0,88), овечье (r = 0,86) и козье молоко (r = 0,98). Казеины и сывороточные белки также положительно коррелировали с истинными белками у всех видов молока. Благоприятный баланс аминокислот с разветвленной цепью; лейцин, изолейцин и валин были обнаружены как в казеине, так и в сывороточных белках. Содержание лейцина было самым высоким в казеинах коровьего (108 ± 2,3 мг / г), верблюжьего (96 ± 2,2 мг / г) и буйволиного (90 ± 2,4 мг / г) молока. Максимальные концентрации изолейцина, фенилаланина и гистидина были отмечены в казеинах козьего молока.Среди заменимых аминокислот преобладали глутаминовая кислота и пролин. Безусловно, текущие исследования важны для переработчиков молока для создания питательных и стабильных качественных конечных продуктов. Ключевые слова: Виды молока, состав молока, казеин, сывороточный протеин, аминокислоты ВВЕДЕНИЕ Во всем мире потребители уделяют большое внимание пище и ее составу из-за взаимосвязи между питанием и здоровьем человека. Молоко представляет собой сложную смесь жиров, белков, углеводов, минералов, витаминов и других компонентов, диспергированных в воде (Ahmad et al., 2008; Озренк и Инчи, 2008). Качество молочных продуктов зависит от состава молока, который варьируется в зависимости от стадии лактации, методов доения, окружающей среды, сезона, диеты, системы кормления, породы и вида (Kittivachra et al., 2007). Однако состав молока заметно колеблется у разных видов (Pavic et al., 2002; Ahmad et al., 2008). Казеины и сывороточные белки являются основной группой молочных белков, которые содержатся в различных соотношениях в разных видах молока. В грудном молоке соотношение казеина и сывороточного протеина составляет 40:60, в хинном молоке — 50:50, в то время как в коровьем, овечьем, козьем и буйволином молоке соотношение казеина и сывороточного протеина составляет 80:20 (Fox et al., 2000). Среди компонентов молока белки являются наиболее важными составляющими рациона человека, которые обладают значительными питательными, биологическими и функциональными свойствами. Аминокислотный профиль казеинов и сывороточных белков занимает уникальное место в питании человека. Эти белки относятся к качественным белкам с наивысшей биологической ценностью, хорошей усвояемостью (от 97% до 98%), быстрым всасыванием и усвоением в организме. В частности, казеин является невероятно эффективным источником питательных веществ, поскольку он обеспечивает устойчивое и медленное высвобождение аминокислот в кровоток (Schaafsma, 2000).Самая высокая концентрация аминокислот с разветвленной цепью (BCAA), присутствующих в молочных белках, важна для поддержания роста тканей, восстановления и предотвращения катаболических действий во время упражнений. Точно так же аминокислота цистеин повышает уровень глутатиона, проявляет сильные антиоксидантные свойства и помогает организму бороться с различными заболеваниями (Ha and Zemel, 2003). Кроме того, молочные белки признаны за их применимость в спортивном питании, выпечке, заправках для салатов, эмульгаторах, детских смесях и медицинских питательных смесях. Буйволиное молоко составляет 62,04% от общего объема молока, производимого в Пакистане, в то время как доля коровьего, козьего, овечьего и верблюжьего молока составляет 34,56%, 1,65%, 0,08% и 1,81% соответственно (GOP, 2014–15). Молоко играет жизненно важную роль в построении здорового общества и может использоваться как средство развития сельских районов. Важность молока от не крупного рогатого скота растет во всем мире из-за количества (15% мирового производства молока), а также экономических, культурных и экологических факторов. Заявлены особые питательные свойства различных видов молока и молочных продуктов, кроме коровьего (Al Haj and Al Kanhal, 2010).Эти недостаточно используемые ресурсы имеют большое значение для производителей, переработчиков и потребителей молока для разработки инновационных продуктов, обладающих универсальностью, вкусом и функциональностью. Следовательно, повышение ценности не коровьего молока и молочных продуктов требует интенсивных исследований, особенно в области белков, пептидов и аминокислот. Таким образом, настоящая исследовательская работа проводилась по составу молока, характеристикам белков и аминокислотному профилю казеина и белков сыворотки с особым упором на местные виды молока, встречающиеся в Пакистане.Для исследования были отобраны молочные породы буйвола (Нили-Рави), коровы (Сахивал), овцы (Каджли), козы (Битал) и верблюда (дромадер). МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ Сбор образцов молока Тридцать свежих образцов буйволиного, коровьего, овечьего, козьего и верблюжьего молока (по шесть образцов каждого вида) были собраны в стерильные стеклянные бутылки на Молочной ферме, Департамент животноводства. , Сельскохозяйственный университет, Фейсалабад, Пакистан. Эти образцы были промаркированы, упакованы льдом и доставлены в лабораторию.Затем все образцы молока помещали в холодильник при 4 ° C для дальнейшего анализа. Физико-химические анализы были выполнены (в трех экземплярах) в течение 24 часов в лаборатории молочных технологий Национального института пищевых наук и технологий Сельскохозяйственного университета Фейсалабада. Лиофилизированные образцы казеинов и сывороточных белков также были подвергнуты оценке их аминокислотного профиля. Физико-химический анализ pH проб молока измеряли с помощью портативного pH-метра (Hanna, HI-99161).Кислотность (%) в образце оценивалась методом титрования (947,05), приведенным в AOAC (2005). Жирность молока определяли по методу Гербера, описанному Маршаллом (1993). Содержание твердого обезжиренного вещества (SNF) было рассчитано согласно Дэвиду (1977) с использованием лактометра. Общее содержание твердых веществ (TS) определяли в соответствии с методом, описанным в AOAC-925.23 (2005). Зольность была оценена путем сжигания образцов в муфельной печи при 550 ° C в течение 6 часов, как указано в AOAC, № 945.46 (2005). Азотные фракции Содержание сырого протеина (CP), истинного протеина (TP), казеина, неказеинового азота (NCN), сывороточных протеинов и небелкового азота (NPN) определяли с использованием метода Кьельдаля в соответствии с стандартный протокол IDF (1993).После расчета общего количества азота (%) его умножили на коэффициент 6,38, чтобы получить CP. TP в образце молока определяли обработкой 12% трихлоруксусной кислотой. Азот (%) был преобразован в содержание NPN и NCN с использованием коэффициента преобразования 3,60 и 6,25 соответственно. Фракции белка (азота) рассчитывались как: TP = CP-NPN, казеин (N%) = общий белок (N%) — NCN (N%) сывороточный белок = NCN-NPN. Аминокислотный анализ Разделение казеина и белков сыворотки Для разделения казеинов и белков сыворотки образцы молока обезжиривали центрифугированием при 5000 g в течение 15 минут при 4 ° C.Обезжиренное молоко, нагретое до 37 ° C, разделяли на цельный казеин и белки сыворотки путем изоэлектрического осаждения при pH 4,6 с помощью 1 н. HCl. После центрифугирования при 5000 g в течение 15 минут при 30 ° C супернатант (сывороточные белки) собирали и подвергали диализу при 4 ° C против нескольких смен дистиллированной воды, в то время как осажденные казеины промывали подкисленной дистиллированной водой (pH 4,6). Затем обе фракции сушили вымораживанием для дальнейшего анализа. Анализ аминокислот Затем лиофилизированные образцы казеина и сывороточного белка подвергали определению аминокислотного состава с использованием аминокислотного анализатора в соответствии с методом, описанным Schuster (1988).Высушенные вымораживанием образцы казеина и белков сыворотки гидролизовали 6 н. HCl в вакууме при 110 ° C в течение 24 часов. Гидролизаты сушили на роторном испарителе при 40 ° C в вакууме для удаления избытка кислоты (6 н. HCl). Затем сухие остатки растворяли в известном количестве цитратного буфера (pH 2,2) и фильтровали (0,2 мкм) для получения чистого раствора гидролизата. Аликвоту гидролизата вводили в колонку (Shim-pack ISC-07 / S1504 Na) аминокислотного анализатора на основе высокоэффективной жидкостной хроматографии (RF-10AXL, Shimadzu Corporation, Токио, Япония), оснащенного детектором флуоресценции (FLD-6A). ).В качестве реакционных растворов использовали растворы гипохлорита натрия и о-фталевого альдегида. Статистический анализ Статистический анализ экспериментальных данных проводился с применением полностью рандомизированного плана с 5% уровнем значимости, в то время как значимые различия между средними значениями сравнивались с использованием критерия множественного диапазона Дункана (Steel et al., 1997). Связь между долями азота рассчитывалась с помощью простых линейных корреляций. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ Физико-химический анализ проб молока Химический состав проб молока показал, что жир был наиболее несовместимым компонентом, тогда как содержание золы показало минимальные различия между разными видами молока ().Было замечено, что овечье молоко имеет максимальное содержание жира (6,82% ± 0,04%), SNF (11,24% ± 0,02%), TS (18,05 ± 0,05%) и золы (0,85% ± 0,01%), за которым следует молоко буйвола (6,58%). % ± 0,02%), (10,09% ± 0,03%), (16,67 ± 0,03%) и (0,82% ± 0,02%) соответственно. Предыдущие исследования показали, что буйволиное молоко пород Мурра и Нили-Рави содержало 6,57% и 6,53% жира соответственно (Han et al., 2007). Результаты, касающиеся содержания TS в буйволинном, коровьем, козьем и верблюжьем молоке, также сопоставимы с ранее опубликованными результатами Han et al.(2007) и Mal et al. (2007). Несколько факторов, таких как порода и здоровье животных, стадия лактации, системы кормления, сезонные изменения, частота доения и системы доения, питание и генетика, могут вызывать колебания в относительной пропорции компонентов молока. Незначительные различия наблюдались в кислотности образцов молока всех видов, однако были некоторые различия в значениях pH. PH молока является наиболее важным фактором при производстве различных молочных продуктов. Он определяет конформацию белков, активность ферментов и диссоциацию кислот, присутствующих в молоке.Более низкий уровень pH свежего молока может быть вызван действием бактерий, а более высокий показатель указывает на инфекцию вымени или мастит (Uallah et al., 2005). Многие предыдущие результаты, касающиеся pH и кислотности буйволиного молока (Han et al., 2007; Ahmad et al., 2008; Imran et al., 2008), коровьего молока (Ozrenk and Inci, 2008) и верблюжьего молока (Khaskheli et al. , 2005; Mal et al., 2007) согласуются с результатами текущего исследования. Таблица 1 Химический состав различных видов молока Виды pH Кислотность (%) Зола (%) Жир (%) SNF (%) TS (%) ) Buffalo 6.66 ± 0,01 a 0,12 ± 0,01 ab 0,82 ± 0,02 ab 6,58 ± 0,02 b 10,09 ± 0,03 b 16,67 ± 0,03 b Корова 6,63 ± 0,02 ab 0,13 ± 0,01 b 0,72 ± 0,01 d 4,17 ± 0,03 d 9,13 ± 0,02 c 13,32 ± 0,04 d Овцы 6.64 ± 0,02 b 0,14 ± 0,01 a 0,85 ± 0,01 a 6,82 ± 0,04 a 11,24 ± 0,02 a 18,05 ± 0,05 a Коза 6,49 ± 0,05 d 0,12 ± 0,02 ab 0,82 ± 0,02 ab 4,61 ± 0,02 c 8,95 ± 0,04 d 13,56 ± 0,03 c Верблюд 6.54 ± 0,04 c 0,12 ± 0,02 ab 0,79 ± 0,02 c 3,11 ± 0,03 e 8,15 ± 0,05 e 11,26 ± 0,04 e Азотистые фракции Белок — важный компонент молока, который содержит около 95% общего количества азота. В текущем исследовании белковые фракции, такие как CP, TP, казеины и сывороточные белки, содержание NCN и NPN показали значительные различия (p <0.05) среди разных видов молока. Содержание CP (5,15% ± 0,06%), TP (4,53% ± 0,03%), казеинов (3,87% ± 0,04%) и NPN (0,62% ± 0,02%) было относительно выше в овечьем молоке, за которым следовали буйволиное и коровье молоко ( ). Самый высокий уровень сывороточного протеина был в верблюжьем (0,80% ± 0,03%) молоке, тогда как коровье молоко было самым низким (0,47% ± 0,01%). Точно так же содержание казеина (2,11% ± 0,02%) было также самым низким в верблюжьем молоке по сравнению с другими видами. Что касается фракции NPN, не было замечено никаких существенных различий между буйволовым и козьим молоком.Самые высокие значения r () были зарегистрированы для корреляций между CP и казеином у буйвола (r = 0,82), коровы (r = 0,88), овцы (r = 0,86) и козьего молока (r = 0,98). CP также показал положительную взаимосвязь с сывороточным белком в овечьем (r = 0,80) и козьем (r = 0,98) молоке и содержанием NCN в верблюжьем молоке (r = 0,84). Неожиданно, CP отрицательно коррелировал с NPN в молоке буйвола (-0,75), тогда как положительно коррелировал с коровьим молоком (r = 0,84) и верблюжьим молоком (r = 0,85). Различные факторы, такие как генетика, вид / порода, стадии лактации, тип диеты, здоровье вымени и сезонные колебания, оказывают заметное влияние на содержание белка в молоке (Pavic et al., 2002). Казеины и сывороточные белки положительно коррелировали с TP у всех видов молока, но более высокие результаты наблюдались для сывороточного белка у коров (r = 0,83) и верблюжьего молока (r = 0,75). Таблица 2 Фракции молочного белка различных видов молока Виды CP (%) TP (%) Казеин (%) WP (%) NCN (%) NPN (%) Buffalo 4.25 ± 0,07 b 3,87 ± 0,02 b 3,20 ± 0,03 b 0,68 ± 0,02 b 1,05 ± 0,02 c 0,38 ± 0,02 b c Корова 3,57 ± 0,03 c 3,25 ± 0,03 c 2,79 ± 0,02 c 0,47 ± 0,01 e 0,77 ± 0,02 e 0,33 ± 0,03 d Овца 5.15 ± 0,06 a 4,53 ± 0,03 a 3,87 ± 0,04 a 0,66 ± 0,02 c 1,28 ± 0,03 a 0,62 ± 0,02 a Коза 3,35 ± 0,02 d 2,95 ± 0,02 d 2,44 ± 0,03 d 0,53 ± 0,02 d 0,94 ± 0,01 d 0,39 ± 0,01 b Верблюд 3.24 ± 0,04 e 2,89 ± 0,02 e 2,11 ± 0,02 e 0,80 ± 0,03 a 1,13 ± 0,02 b 0,36 ± 0,02 b c Таблица 3 Корреляция между долями азота в молоке разных видов 0,82 9049 9049 33 33 Буйволиное молоко Коровье молоко Овечье молоко Козье молоко Верблюжье молоко CP TP CN WP CP TP CN WP CP TP CN WP CP TP CN WP CP TP CN WP TP −0.77 0,45 0,47 0,25 0,54 6 94 0,54 6 94 0,02 0,88 0,35 0,86 0,66 0.98 0,24 0,47 0,7 WP 0,60 0,25 0,25 0,12 0,83 94 0,12 0,83 94 9 0,43 0,65 0,98 0,25 0,88 0,15 0,75 0,80 NCN 0.41 0,30 0,67 0,45 0,31 0,84 0,10 0,76 0,50 0,81 0,85 0,35 0,54 0,25 0,54 0,25 0,57 0,77 0,42 NPN −0,75 −0,15 −0,37 −0,86 0,84 0,37 0.81 −0,04 0,36 0,82 0,71 0,20 −0,32 −0,32 −0,44 −0,32 0,85 0,58 0,78 0,58 0,78 Несколько результатов, касающихся содержания белка в белках буйвола (Han et al., 2007), коровьего (Ozrenk et al., 2008), козьего (Strzalkowska et al., 2009) и белков верблюжьего молока (Shamsia, 2009), подтвердили свое согласие с Настоящая исследовательская работа.Точно так же содержание TP в молоке буйволов, коров, овец и коз находится в соответствии с исследованиями Pirsi et al. (2000). Результаты предыдущих исследований сопоставимы с результатами текущих исследований относительно содержания казеина в овечьем, козьем молоке (Боркова, Снаселова, 2005), коровьем молоке (Имран и др., 2008) и верблюжьем молоке (Хасхели и др., 2005). ; Шамсия, 2009). Белки являются важным фактором, влияющим на качество молочных продуктов, поскольку снижение содержания белков и казеина (α- и β-казеин) приводит к ухудшению сыродельных свойств (Bernabucci et al., 2002). Результаты Боркова и Снасолва (2005) показали, что коровье и козье молоко содержат 0,47% ± 0,01% и 0,53% ± 0,02% сывороточного протеина соответственно. Аминокислотный профиль казеина и сывороточных белков Основные молочные белки, такие как казеин и сывороточные белки, составляют благоприятный баланс аминокислот, состоящий из незаменимых и заменимых аминокислот в различных концентрациях. Настоящее исследование показало, что лейцин является основной аминокислотой казеина, в то время как лизин занимает второе место среди всех незаменимых аминокислот, как показано на рис.Было обнаружено, что содержание лейцина было самым высоким в казеине коровьего молока (108 ± 2,30 мг / г), за которым следовали казеин верблюжьего (96 ± 2,20 мг / г) и буйволиного (90 ± 2,40 мг / г). Однако были отмечены незначительные различия в содержании лейцина в сывороточных белках всех видов молока (). Лейцин играет особую роль в метаболизме белка и пути инициации трансляции синтеза мышечного белка. Он также участвует в обратимом фосфорилировании белков, которые контролируют связывание мРНК с рибосомной субъединицей 40S (Anthony et al., 2001). Содержание незаменимых аминокислот в казеинах различных видов молока. Незаменимые аминокислоты в сывороточных белках различных видов молока. В текущем исследовании высокая концентрация незаменимой аминокислоты лизина была обнаружена в казеине верблюжьего молока (67 ± 2,39 мг / г) и сывороточных белках (96 ± 2,20 мг / г). Значительное количество валина, изолейцина, треонина и фенилаланина также наблюдалось как в казеине, так и в сывороточных белках. Наибольшая концентрация валина была обнаружена в казеине коров (54 ± 1.42 мг / г) и белков сыворотки овец (53 ± 1,30 мг / г). Аминокислоты изолейцин, фенилаланин и гистидин были максимальными в казеине козьего молока. Концентрация фенилаланина была выше в белках сыворотки верблюжьего (57 ± 1,50 мг / г), овечьего (51 ± 1,39 мг / г) и коровьего (44 ± 1,25 мг / г) молока. Аналогичным образом Stancheva et al. (2011) сообщили о самом высоком процентном содержании лейцина (10,09%), за которым следуют лизин (8,40%) и валин (6,73%) среди незаменимых аминокислот, а самое низкое содержание было определено для метионина в овечьем молоке.Shamsia (2009) сообщил, что белки верблюжьего молока обладают высоким содержанием незаменимых аминокислот, за исключением треонина и валина. Лизин и треонин ограничивают количество аминокислот в различных белковых ресурсах. Они абсолютно необходимы, чувствительны к катаболизму и важны для синтеза белка. Важно отметить, что различия в аминокислотном профиле пищевых белков также влияют на их использование в организме. Белки молока, в частности, вызывали большее увеличение концентрации BCAA (26%) в периферических тканях по сравнению с соевым белком (Bos et al., 2000; Fouillet et al., 2002). Кроме того, BCAA играют важную роль в контроле веса посредством гомеостаза глюкозы и метаболизма липидов. Среди заменимых аминокислот содержание глутаминовой кислоты было самым высоким как в казеине, так и в сывороточных белках (). Однако сывороточные белки буйвола (367 ± 4,50 мг / г) и козы (359 ± 5,29 мг / г) имеют максимальную концентрацию глутаминовой кислоты по сравнению с казеином. Козий казеин (144 ± 3,29 мг / г) и белки верблюжьей сыворотки (129 ± 4,79 мг / г) представляли хорошее содержание пролина.Цистеин также наблюдался в казеине и сывороточных белках с небольшими различиями между всеми видами молока. Было обнаружено, что аспарагин и серин содержат большое количество белков сыворотки молока буйвола по сравнению с другими наблюдаемыми видами (). Белки сыворотки верблюда показали более высокое содержание аланина и тирозина. Предыдущие исследования аминокислотного профиля козьего молока (Salem et al., 2009) и верблюжьего молока (Shamsia, 2009) также показали, что лейцин и глутаминовая кислота были основными аминокислотами в цельном казеине, в то время как метионин и глицин присутствовали в следовых количествах.Аналогичным образом Stancheva et al. (2011) сообщили о самом высоком процентном содержании глутаминовой кислоты (19,08%), за которой следуют пролин (10,63%) и аспарагиновая кислота (7,27%). Добавки с сывороточным белком и аминокислотами — это потенциальные средства для увеличения безжировой массы тела. Более того, серосодержащие аминокислоты (метионин, цистеин) усиливают иммунные функции за счет внутриклеточного преобразования в глутатион, тем самым служа антиоксидантами (Hall et al., 2003). Эти белки являются предметом большого внимания при определенных диетических манипуляциях, направленных на усиление защиты хозяина. Профиль незаменимых аминокислот в казеинах различных видов молока. Незаменимые аминокислоты в сывороточных белках различных видов молока. ЗАКЛЮЧЕНИЕ Сделан вывод о том, что состав молока и характеристики азота сильно различаются среди всех исследуемых видов молока. Более того, как в казеине, так и в сывороточных белках был обнаружен благоприятный баланс всех незаменимых аминокислот, особенно аминокислот с разветвленной цепью (люцина, изолейцина и валина).Настоящее исследование будет полезно для предприятий по переработке молока для разработки функциональных продуктов на основе молока с улучшенными питательными свойствами для уязвимых слоев населения, даже из молока не крупного рогатого скота. Белки казеина молока: древние, разнообразные и необходимые Белки казеина уникальны для молока и обеспечивают младенцев млекопитающих незаменимыми аминокислотами, а также связывают кальций и фосфор, необходимые для роста скелета. Молоко содержит несколько типов казеиновых белков, которые очень разнообразны как среди видов млекопитающих, так и внутри них. Интерес к составу казеина коровьего молока достиг пика в связи с появлением молока А2 на молочных фермах. A2 — один из 13 различных белков бета-казеина, каждый из которых способствует высокому содержанию белка и кальция в молоке. Возьмите ближайший пакет молока. Найдите этикетку с питанием. Под общим содержанием жира вы, вероятно, найдете информацию о том, сколько из этого жира является насыщенными, ненасыщенными и даже трансжирными кислотами.Под углеводами вы узнаете, сколько клетчатки и сахара содержится в вашем молоке. Но когда речь заходит о белке, есть только один ряд информации, создающий ложное впечатление, что молочный белок не так сложен, как молочный жир или сахар. Однако коровье молоко состоит из двух разных типов белков, сывороточного и казеина, большинство из которых — казеины. Существует четыре различных подтипа казеиновых белков, и для каждого из четырех подтипов существуют десятки различных генетических вариантов. Как вам такой комплекс? До недавнего времени никогда особо не беспокоило, какие типы казеиновых белков содержатся в той или иной упаковке коровьего молока.Но это может измениться с появлением молока A2 для молочных продуктов в США и утверждений, что одни казеиновые белки полезнее, чем другие. Простого знания того, сколько белка содержится в стакане молока, может быть недостаточно; пришло время усложнить задачу, выйти за рамки пищевой ценности и понять разнообразие казеинов в вашем стакане молока. Знакомство с казеинами Молоко всех млекопитающих, от утконоса, откладывающего яйца, до человека, живущего в социальных сетях, содержит смесь белков сыворотки и казеина.У людей их концентрация почти поровну: 60% сыворотки и 40% казеина. У коров преобладают казеины, составляющие почти 80% белков молока. Эти различия в пропорциях связаны с разными потребностями развития новорожденных людей и коров. Сывороточные белки легче перевариваются и, как следствие, являются более быстрым источником аминокислот. Напротив, уникальная структура казеиновых белков, называемых мицеллами казеина, затрудняет их разрушение и требует более длительного времени переваривания. Сывороточный протеин и казеин обеспечивают младенцев-млекопитающих аминокислотами, необходимыми для роста и развития. Но мицеллы казеина обеспечивают еще кое-что важное для роста: кальций и фосфор. Уникальная упаковка белков и минералов осуществляется только клетками молочной железы и позволяет суспендировать эти питательные молекулы в жидкости (в конце концов, молоко — это в основном вода), как если бы они были растворимы (хотя технически они нет). Мицеллы казеина содержат два типа казеиновых белков: чувствительные к кальцию (включая три подтипа αs1-, αs2- и β-казеина) и нечувствительные к кальцию (только κ-казеин).Три чувствительных к кальцию казеина отвечают за связывание кальция и фосфора, тогда как κ-казеин отвечает за стабилизацию структуры [1]. Когда эти белково-минеральные сферы достигают пищеварительного тракта, определенные пищеварительные ферменты отрезают κ-казеин, превращая некогда растворимую мицеллу в нерастворимый творог. Это может показаться плохим, но на самом деле это очень полезно для всех потребителей молока, потому что оно дольше сохраняет чувство сытости и постепенно высвобождает питательные вещества в кровоток.То, что когда-то было жидкостью, теперь стало твердым, что требует больше усилий и времени на переваривание. Но время и усилия, которые ребенок вкладывает в переваривание казеинового творога, того стоят — мицеллярная структура казеина позволяет концентрации кальция и фосфора в молоке превышать то, что было бы возможно, если бы эти минералы были доставлены сами по себе [1]. Все новорожденные и младенцы млекопитающих имеют высокие потребности в кальции и фосфоре, поскольку эти минералы необходимы для роста скелета. Но потребности в этих минералах особенно высоки у самых старых линий млекопитающих — монотремов (млекопитающих, откладывающих яйца) и сумчатых (млекопитающих с мешочком), которые рождают крайне незрелое потомство.Сказать, что казеины ответственны за успех линии млекопитающих, не будет преувеличением. Способность казеинового белка связывать кальций и фосфор, одновременно доставляя высококачественный белок новорожденному и младенцу, позволила самым ранним млекопитающим успешно воспроизводить незрелое потомство в различных средах [2,3]. Разнообразное генеалогическое древо Гены, которые обеспечивают инструкции по сборке кальций-чувствительных и нечувствительных к кальцию казеиновых белков, уникальны для млекопитающих и обнаружены у всех живых млекопитающих [2].Исследования генеалогического древа казеиновых белков показывают, что они наиболее тесно связаны с генами, ответственными за минерализацию зубов и костей позвоночных [2]; очевидно, казеины всегда имели сродство с кальцием и фосфором. Хотя все геномы млекопитающих содержат инструкции по производству αs1-, αs2-, β- и κ-казеинов, язык этих инструкций (A, C, T и G кода ДНК) сильно различается у разных видов и внутри них. [2–4]. Действительно, при сравнении генов молока у дальних родственников млекопитающих (например,g., утконос, опоссум, корова и человек) гены казеинового белка были наиболее дивергентными из белков молока [4]. Rijnkels [3] сообщает, что различия между видами в аминокислотных последовательностях αs1- и αs2-казеинов в первую очередь связаны с перетасовкой кодирующих частей генов, известных как экзоны. Напротив, вариация β-казеина — это, прежде всего, результат точечных мутаций, изменение всего лишь одной буквы кода ДНК [3]. Изменение слов в инструкции по эксплуатации вряд ли приведет к созданию рабочего конечного продукта.Таким же образом изменение аминокислот в кодирующей части гена обычно изменяет функцию белка. Так обстоит дело с серповидно-клеточным гемоглобином — изменение одной буквы в одной аминокислоте в одной из четырех белковых цепей, составляющих белок гемоглобина, производит серповидные красные кровяные тельца, которые функционально уступают своим предкам с круглым гемоглобином в транспортировке кислорода по всему телу. тело. Как могут гены казеинового белка иметь перестройки кодирующих частей или изменения в аминокислотной последовательности без серьезных функциональных изменений? Причина может быть связана с формой казеиновых белков.Многие белки плотно свернуты, как маленькие клубки пряжи. Аминокислоты, составляющие белковую цепь, заряжены либо положительно, либо отрицательно, и, таким образом, свертываясь, они вступают в реакцию друг с другом и изменяют форму белка. Однако описывается, что белки казеина имеют более открытую (или развернутую) форму с большим пространством между различными аминокислотами. Таким образом, мутации, которые изменяют аминокислоты в открытом белке, с меньшей вероятностью изменят форму и, следовательно, функцию белка.В результате белки казеина могут справляться с частыми мутациями лучше, чем другие типы белков. Они сильно расходятся, потому что могут быть; казеины не находятся под теми же ограничениями, что и другие белки [3]. Много шума о A2 Большинство потребителей могут знать, что их молоко содержит сывороточный и казеиновый протеины, но они, вероятно, не могут сказать вам конкретный тип казеинового протеина коровьего молока. Однако это может измениться для потребителей в США, поскольку молоко A2 становится все более распространенным в местных продуктовых магазинах.A2 относится к генетическому варианту β-казеина коровьего молока и считается предковым типом β-казеина. Точечная мутация (C был изменен на A) привела к варианту гена A1 более 8000 лет назад [5]. Считается, что эта мутация произошла в европейских стадах, поскольку коровы европейского происхождения продуцируют как белки β-казеина A1, так и A2, но коровы, произрастающие в Азии и Африке, имеют только аллель A2 [5]. Молоко A2 содержит только белки β-казеина A2, тогда как обычное (или обычное) молоко содержит некоторое количество β-казеина A1, где некоторое количество является ключевым словом.Большая часть молока в США, Канаде и Европе на самом деле содержит комбинацию белков β-казеина A1 и A2. Гены этих белков считаются содоминантными, что означает, что коровы A1 / A2 производят оба типа белков в молоке. Если стадо имеет в основном гены A2, молоко, которое они производят, может содержать только небольшое количество молока A1; стадо с преобладанием А1 будет давать совсем другое молоко. Таким образом, обычное молоко может быть в основном А2, в основном А1 или где-то посередине. Если говорить только об А1 и А2, кажется, что существует только два типа коровьего β-казеинового белка, но на самом деле их 13 [6].A2 и A1 являются генетическими вариантами, но также используются для обозначения «типов» белков β-казеина. Это упрощает разговор о белках коровьего молока, но маскирует разнообразие казеинов в разных породах и внутри них. Восемь белков β-казеина, сгруппированных под A2, имеют одну и ту же аминокислоту в положении 67 (пролин), тогда как пять сгруппированных под A1 имеют гистидин в положении 67. Это различие в аминокислоте имеет отношение к способу переваривания белков. Пищеварительные ферменты расщепляют А1 β-казеин в положении 67, производя пептид из семи аминокислот, называемый β-казоморфин 7 (BCM-7).Поскольку пролин образует прочную связь со своими соседними аминокислотами, типы β-казеина A2 остаются нетронутыми в положении 67 и не продуцируют BCM-7. Производство цепочки из семи аминокислот кажется несколько несущественным, если учесть все ингредиенты, содержащиеся в молоке, но есть утверждения, что BCM-7 может вызывать проблемы с пищеварением у некоторых потребителей. В настоящее время существует мало научных подтверждений различий в пищеварении между молоком, содержащим некоторые белки A1, и молоком, содержащим только A2.С другой стороны, оба типа β-казеина связаны с хорошо известной пользой для здоровья, получаемой от их незаменимых аминокислот, кальция и фосфора. 1. Мюллер-Бушбаум П., Гебхардт Р., Рот С.В., Метвалли Э., Достер В. 2007. Влияние концентрации кальция на структуру мицелл казеина в тонких пленках. Биофизический журнал, 93: 960-968. DOI: 10.1529 / biophysj.107.106385. 2. Кавасаки К., Лафонт АГ, сир Дж. 2011. Эволюция генов казеина молока от генов зубов до происхождения млекопитающих.Молекулярная биология и эволюция, 28 (7): 2053-2061. 3. Rijnkels M. 2002. Многовидовое сравнение локусов казеиновых генов и эволюция семейства казеиновых генов. Журнал биологии и неоплазии молочных желез, 7: 327-345. 4. Lemay DG, Lynn DJ, Martin WF, Neville MC, Casey TM, Rincon G, Kriventseva EV, Barris WC, Hinrichs AS, Molenaar AJ, Pollard KS, Maqbool NJ, Singh K, Murney R, Zdobnov EM. Теллам Р.Л., Медрано Дж. Ф., Герман Дж. Б., Рейнкельс М. 2009. Геном лактации крупного рогатого скота: понимание эволюции молока млекопитающих.Геномная биология, 10 (4): R43. 5. Брук-Тейлор С., Дуайер К., Вудфорд К., Кост Н. 2017. Систематический обзор желудочно-кишечных эффектов A1 по сравнению с A2 β-казеином. Успехи в питании, 8: 739-748. 6. Винсент Д., Элкинс А., Кондина М.Р., Эзерниекс В., Рохфорт С. 2016. Количественное определение и идентификация интактных основных белков молока для высокопроизводительных анализов LC-ESI-Q-TOF MS. PloS one, 11: p.e0163471. Предоставлено доктором Лорен Миллиган Ньюмарк Научный сотрудник Смитсоновский институт (PDF) Казеиновые белки: структурные и функциональные аспекты [66] М.Ноелкен, М. Рейбштейн, Конформация β-казеина B, Архивы биохимии и Biophysics 123 (1968) 397-402. [67] Дж. Бриньон, Б. Р. Дюма, Ж.-К. Мерсье, Ж.-П. Пелисье, Б. Das, Полная аминокислотная последовательность коровьего αS2-казеина, FEBS Letters 76 (1977) 274–279. [68] T.H.M. Снерен, Б. Ван Марквейк, Р. Ван Монфорт, Некоторые физико-химические свойства бычьего αS2-казеина, Biochimica et Biophysica Acta (BBA) -Protein Structure 622 (1980) 268–276. [69] Д.Ф. Во, П. Фон Хиппель, k-казеин и стабилизация мицелл казеина, журнал Американского химического общества 78 (1956) 4576–4582. [70] I.R. Диксон, Д.Дж. Перкинс, Исследования взаимодействий между очищенными казеинами крупного рогатого скота и ионами щелочноземельных металлов, Биохимический журнал 124 (1971) 235–240. [71] W.N. Eigel, J.E. Butler, C.A. Эрнстром, Х. Фаррелл, В. Харвалкар, Р. Дженнесс, Р.М. Whitney, Номенклатура белков коровьего молока: пятая редакция, Journal of Dairy Science 67 (1984) 1599–1631. [72] М.П. Томпсон, У.Г. Гордон, Р. Босуэлл, Х. Фаррелл, Растворимость сольватации и стабилизация αS1- и β-казеинов, Journal of Dairy Science 52 (1969) 1166–1173. [73] П. Уолстра, Т.Дж. Geurts, A. Noomen, A. Jellema, M. Van Boekel, Термическая обработка, молочные продукты Технологические принципы свойств и процессов молока, Marcel Dekker Inc., Нью-Йорк (1999) 189–234. [74] Р. Биби, Присутствие сульфгидрильных групп в k-казеине, Biochimica et Biophysica Acta (BBA) -General Subjects 82 (1964) 418-419. [75] П. Йоллес, К. Алайс, Аминокислотный состав k-казеина и концевых аминокислот k- и пара-k-казеина, Архив биохимии и биофизики 98 (1962) 56–57 . [76] А.К. Дункер, К.Дж. Браун, Дж.Д. Лоусон, Л.М. Якучева, З. Обрадович, Внутреннее расстройство и функция белка, Биохимия 41 (2002) 6573–6582. [77] В.Н. Уверский, Что значит быть изначально развернутым ?, Европейский журнал Биохимия 269 (2002) 2–12. [78] M.H. Алаймо, Х. Фаррелл, М. В. Германн, Конформационный анализ фобного пептида гидро‐ αS1 ‐ казеин (136–196), Biochimica et biophysica Acta (BBA) ‐Protein Structure and Molecular Enzymology 1431 (1999) 410–420. [79] К. Куваджима, Состояние расплавленных глобул альфа-лактальбумина, The FASEB Journal 10 (1996) 102–109. [80] Х. Дж. Фогель, Р. Д. Броккс, Х. Оуян, Кальций-связывающие белки, Спрингер, США, 2002. [81] П.Ф. Фокс, Белки молока: общие и исторические аспекты, Advanced Dairy Chemistry ‐ 1 Proteins, Springer, США, 2003 г., стр. 1–48. Молочные белки — от структуры до биологических свойств и аспектов здоровья18 Модификации структур и функций казеинов: научная и технологическая проблема Ахмад С., Пиот М., Руссо Ф., Гроннет Дж. Ф., Гошерон Ф (2009) Physico- химические изменения мицелл казеина из буйволиного и коровьего молока в зависимости от подщелачивания.Dairy Sci Technol 89: 387–403 CAS Статья Google Scholar Alexander M, Nieha MP, Ferrer MA, Corredig M (2011) Изменения в распределении кальциевых кластеров в ультрафильтрованном и диафильтрованном свежем обезжиренном молоке, наблюдаемые с помощью малоуглового рассеяния нейтронов. J Dairy Res 78: 349–356 CAS Статья Google Scholar Anema SG, Li Y (2003) Влияние pH на ассоциацию денатурированных белков сыворотки с мицеллами казеина в подогретом восстановленном обезжиренном молоке.J Agric Food Chem 51: 1640–1646 CAS Статья Google Scholar Aoki T, Toyooka K, Kako Y (1985) Роль фосфатных групп в чувствительности к кальцию α s2 -казеина. J Dairy Sci 68: 1624–1629 CAS Статья Google Scholar Огюстен М.А., Кларк П.Т. (2008) Сухое обезжиренное молоко с улучшенными пенообразующими и парообразными свойствами.Dairy Sci Technol 88: 149–161 CAS Статья Google Scholar Августин М.А., Удабаге П. (2007) Влияние обработки на функциональность молока и молочных белков. Adv Food Nutr Res 43: 1–38 Статья CAS Google Scholar Banach JC, Lin Z, Lamsal BP (2013) Ферментативная модификация концентрата молочного белка и характеристика конечных функциональных свойств.LWT — Food Sci Technol 54: 397–403 CAS Статья Google Scholar Benzaria A, Maresca M, Taieb N, Dumay E (2013) Взаимодействие куркумина с мицеллами фосфоказеина, обработанными или не обработанными динамическим высоким давлением. Food Chem 138: 2327–2337 CAS Статья Google Scholar Bhatt H, Cucheval A, Coker C, Patel H, Carr A, Bennett R (2014) Влияние лактозилирования на индуцированный плазмином гидролиз β-казеина.Int Dairy J 38: 213–218 CAS Статья Google Scholar Bingham EW (1976) Модификация казеина фосфатазами и протеинкиназами. J Agric Food Chem 24: 1094–1099 CAS Статья Google Scholar Bingham EW, Farrell HM, Carroll RJ (1972) Свойства дефосфорилированного αs 1 -казеин. Осаждение ионами кальция и мицеллообразование.Биохимия 11: 2450–2454 CAS Статья Google Scholar Бениш М.П., ​​Лаубер С., Кулозик У. (2004) Влияние ультравысокотемпературной обработки на ферментативное сшивание мицеллярного казеина и казеината натрия трансглютаминазой. J Food Sci 69: 398–404 Статья Google Scholar Bouchoux A, Gésan-Guiziou G, Pérez J, Cabane B (2010) Как сжать губку: мицеллы казеина при осмотическом стрессе, исследование SAXS.Biophys J 99: 3754–3762 CAS Статья Google Scholar Bravo FI, Felipe X, López-Fandiño R, Molina E (2013) Обработка молока под высоким давлением в промышленном и пилотном оборудовании: влияние условий обработки на распределение белка в различных фракциях молока. Eur Food Res Technol 236: 499–506 CAS Статья Google Scholar Buccheim W, Prokopeck D (1992) Die Hochdruckbehandlung: ein alternatives Verfahren zur Haltbarmachung und Bearteitung von Milch und anderen Lebensmitteln.Dtsch Milchwirtsch 43: 1374–1376 Google Scholar Cases E, Vidal V, Cuq JL (2003) Влияние дегликозилирования α-казеина на кислотную свертываемость молока. J Food Sci 68: 2406–2410 CAS Статья Google Scholar Casiraghi E, Lucisano M (1991) Сычужная коагуляция ретентатов молока. Эффект от добавления хлорида натрия и цитрата перед ультрафильтрацией.Milchwissenchaft 46: 775–778 CAS Google Scholar Кассиано М.М., Area JAG (2003) Зависимость межфазного поведения β-казеина от остатков фосфосерина. J Dairy Sci 86: 3876–3880 CAS Статья Google Scholar Chaubaroux C, Vrana E, Debry C et al (2012) Фибриллярные многослойные пленки на основе коллагена, сшитые натуральным агентом. Биомакромолекулы 13: 2128–2135 CAS Статья Google Scholar Chevalier-Lucia D, Blayo C, Gràcia-Julià A, Picart-Palmade L, Dumay E (2011) Обработка дисперсий фосфоказеина динамическим высоким давлением: влияние на физико-химические характеристики дисперсии и связывание α- токоферола ацетат в мицеллы казеина.Innov Food Sci Emerg Technol 12: 416–425 CAS Статья Google Scholar Chobert JM (2012) Адаптация молочного белка для улучшения функциональных и биологических свойств. J Bio Sci Biotech 1: 171–197 Google Scholar Chobert JM, Bertrand-Harb C, Nicolas MG (1988) Растворимость и эмульгирующие свойства казеинов и белков сыворотки, ферментативно модифицированных трипсином.J Agric Food Chem 36: 883–892 CAS Статья Google Scholar Chobert JM, Tran V, Haertlé T (1998) Как замена K188 сайта связывания трипсина ароматическими аминокислотами может влиять на процессинг β-казеина. Сообщения биохимических и биофизических исследований 246 (3): 847–858 Closs B, Courthaudon JL, Lorient D (1990) Влияние химического гликозилирования на поверхностные свойства растворимой фракции казеина.J Food Sci 55: 437–439 ​​ CAS Статья Google Scholar Colas B, Gobin C, Lorient D (1988) Вязкость и объемность казеинов, химически модифицированных восстановительным алкилированием восстанавливающими сахарами. J Dairy Res 55: 539–546 CAS Статья Google Scholar Corzo-Martinez M, Moreno FJ, Villamiel M, Harte FM (2010) Характеристика и улучшение реологических свойств казеината натрия, гликированного галактозой, лактозой и декстраном.Food Hydrocoll 24: 88–97 CAS Статья Google Scholar Courthaudon JL, Colas B, Lorient D (1989) Ковалентное связывание гликозильных остатков с бычьим казеином: влияние на растворимость и вязкость. J Agric Food Chem 37: 32–36 CAS Статья Google Scholar Creamer LK, Roeper J, Lohrey EH (1971) Получение и оценка некоторых растворимых в кислоте производных казеина.N Z J Dairy Sci Technol 6: 107 CAS Google Scholar Creamer LK, Berry GP, Mills OE (1977) Исследование диссоциации β-казеина из мицеллы бычьего казеина при низкой температуре. N Z J Dairy Sci Technol 12: 58–66 CAS Google Scholar Dalgleish DG (2011) О структурных моделях мицелл бычьего казеина — обзор и возможные улучшения.Soft Matter 7: 2265–2272 CAS Статья Google Scholar Dalgleish DG, Corredig M (2012) Структура мицеллы казеина молока и ее изменения в процессе обработки. Ann Rev Food Sci Technol 3: 449–467 CAS Статья Google Scholar Dalgleish DG, Law AJR (1988) pH-индуцированная диссоциация мицелл бычьего казеина. I. Анализ высвобожденных казеинов.J Dairy Res 55: 529–538 CAS Статья Google Scholar Dalgleish DG, Law AJR (1989) pH-индуцированная диссоциация мицелл бычьего казеина. II. Солюбилизация минералов и ее связь с высвобождением казеина. J Dairy Res 56: 727–735 Статья Google Scholar Dalgleish DG, Spagnuolo PA, Goff HD (2004) Возможная структура мицеллы казеина на основе автоэмиссионной сканирующей электронной микроскопии с высоким разрешением.Int Dairy J 14: 1025–1031 CAS Статья Google Scholar Dalsgaard TK, Nielsen JH, Larsen LB (2007) Протеолиз молочных белков, лактозилированных в модельных системах. Mol Nutr Food Res 51: 404–414 CAS Статья Google Scholar Darewicz M, Dziuba J, Mioduszewska H, ​​Minkiewicz P (1999a) Модуляция физико-химических свойств бычьего β-казеина неферментативным гликированием, связанным с ферментативным дефосфорилированием.Acta Aliment Hung 28: 339–354 CAS Статья Google Scholar Darewicz M, Dziuba J, Mioduszewska H (1999b) Некоторые физико-химические свойства и структурные изменения бычьего β-казеина при гликировании. Nahrung 42: 213–214 Статья Google Scholar Davies DT, White JCD (1960) Использование ультрафильтрации и диализа для выделения водной фазы молока и определения распределения компонентов молока между водной и дисперсной фазами.J Dairy Res 27: 171–190 CAS Статья Google Scholar De Jong GAH, Koppelman SJ (2002) Катализируемые трансглутаминазой реакции: влияние на пищевые продукты. J Food Sci 67: 2798–2806 Статья Google Scholar De Kort E, Minor M, Snoeren T., van Hooijdonk T, van der Linden E (2011) Влияние хелаторов кальция на физические изменения мицелл казеина в концентрированных растворах мицеллярного казеина.Int Dairy J 21: 907–913 Артикул CAS Google Scholar De Kruif CG (1997) Подкисление обезжиренного молока. J Colloid and Interface Sci 185: 19–25 Статья Google Scholar De Kruif CG (2003) Непищевые применения казеинов. В WY Aalbersberg, RJ Hamer, P Jasperse, HHJ de Jongh, CG de Kruif, P. Walstra, FA de Wolf (ред.) Прогресс в биотехнологии: промышленные белки в перспективе, Vol.23 (стр. 259–263, 269). Амстердам: Elsevier Science Ltd De Kruif CG, Holt C (2003) Структурные функции и взаимодействия казеиновых мицелл 1. In Fox, P. F., McSweeney, P. L.H., Eds .; Продвинутая химия молочных продуктов — белки, часть A, 3-е изд. Kluwer Academic / Plenum Publishers: New York, Vol. 1, pp. 233–276 Де Крюиф К.Г., Хуппертц Т., Урбан В.С., Петухов А.В. (2012) Мицеллы казеина и их внутренняя структура. Adv Colloid Interface Sci 171: 36–52 Статья CAS Google Scholar Desobry-Banon S, Ричард Ф, Харди Дж. (1994) Исследование кислотной и сычужной коагуляции молока под высоким давлением.J Dairy Sci 77: 3267–3274 CAS Статья Google Scholar Dickinson E (2006) Формирование структуры в гелях, пенах и эмульсиях на основе казеина. Коллоидные поверхности A: Physicochem Eng Asp 288: 3–11 CAS Статья Google Scholar Donato L, Guyomarc’h F (2009) Образование и свойства комплексов сывороточный белок / κ-казеин в нагретом обезжиренном молоке — обзор.Dairy Sci Technol 89: 3–29 CAS Статья Google Scholar Дауни В.К., Мерфи Р.Ф. (1970) Зависимая от температуры диссоциация β-казеина от мицелл и комплексов бычьего казеина. J Dairy Res 37: 361–372 CAS Статья Google Scholar Дзюба Дж., Минкевич П. (1996) Влияние гликозилирования на мицеллоустойчивую способность и биологические свойства С-концевых фрагментов κ-казеина коровы.Int Dairy J 6: 1017–1044 CAS Статья Google Scholar Endo TOHR, Taguchi HEIH (1973) Составляющие Gardenia jasminoides генипозид и генипин-гентиобиозид. Chem Pharm Bull (Tokyo) 21: 2684–2688 CAS Статья Google Scholar Evangelisti F, Calcagno C, Zunin P (1994) Взаимосвязь между заблокированным лизином и углеводным составом детских смесей.J Food Sci 59: 335–337 CAS Статья Google Scholar Faergemand M, Qvist KB (1997) Трансглутаминаза: влияние на реологические свойства, микроструктуру и проницаемость кислотных гелей обезжиренного молока установленного типа. Food Hydrocoll 11: 287–292 CAS Статья Google Scholar Faergemand M, Otte J, Qvist KB (1998) Эмульгирующие свойства белков молока, сшитых микробной трансглутаминазой.Int Dairy J 8: 715–723 CAS Статья Google Scholar Famelart MH, Lepesant F, Gaucheron F, Le Graët Y, Schuck P (1996) pH-индуцированные физико-химические модификации суспензий нативного фосфоказеината: влияние водной фазы. Lait 76: 445–460 CAS Статья Google Scholar Famelart MH, Gaucheron F, Mariette F, Le Graët Y, Raulot K, Boyaval E (1998) Подкисление обработанного под давлением молока.Int Dairy J 7: 325–330 Артикул Google Scholar Famelart MH, Le Graët Y, Raulot K (1999) Дисперсии мицелл казеина в воде, NaCl и CaCl 2 : физико-химические характеристики мицелл и коагуляции сычужного фермента. Int Dairy J 9: 293–297 CAS Статья Google Scholar Феррер М., Александр М., Корредиг М. (2014) Изменения физико-химических свойств мицелл казеина во время ультрафильтрации в сочетании с диафильтрацией.LWT Food Sci Technol 59: 173–180 CAS Статья Google Scholar Foegeding AE, Davis JP (2011) Функциональность пищевого белка: комплексный подход. Food Hydrocoll 25: 1853–1864 CAS Статья Google Scholar Fox PF, Brodkorb A (2008) Мицеллы казеина: исторические аспекты, современные концепции и значение. Int Dairy J 18: 677–684 CAS Статья Google Scholar Fox PF, McSweeney PL (1998) Химия и биохимия молочных продуктов.Blackie Academic and Professional Publishers, Лондон Google Scholar Fox PF, Mulvihill DM (1983) Функциональные свойства казеинов, казеинатов и соосаждений казеина. В: Физико-химические аспекты обезвоженных молочных продуктов, богатых белком, Симпозиум IDF, Хельсингор, Дания, Statens Forsogsmejeri, Хиллерод, Дания (стр. 188–259) Gastaldi E, Trial N, Guillaume C, Bourret E, Gontard N, Cuq JL (2003) Влияние контролируемого гидролиза k-казеина на реологические свойства кислых молочных гелей.J Dairy Sci 86: 704–711 CAS Статья Google Scholar Gaucheron F (2001) Деамидирование молекул казеина под действием тепла: влияние физико-химических условий. Milchwissenchaft 56: 183–187 CAS Google Scholar Gaucheron F (2004a) Взаимодействие казеинов и катионов. В: «Minéraux et produits laitiers», Editions Tec et Doc, Париж. pp 81–112 Gaucheron F (2004b) Minéraux et produits laitiers.Tec & Doc, Париж Google Scholar Gaucheron F (2005) Минералы молока. Репрод Nutr Dev 45: 473–483 CAS Статья Google Scholar Gaucheron F, Famelart MH, Le Graët Y (1996) Казеины с добавками железа: физико-химические характеристики и стабильность препарата. J Dairy Res 63: 233–243 CAS Статья Google Scholar Gaucheron F, Famelart MH, Mariette F, Raulot K, Michel F, Le Graët Y (1997a) Комбинированное влияние обработки температурой и высоким давлением на физико-химические характеристики обезжиренного молока.Food Chem 59: 439–447 CAS Статья Google Scholar Gaucheron F, Le Graët Y, Raulot K, Piot M (1997b) Физико-химическая характеристика обезжиренного молока с добавками железа. Int Dairy J 7: 141–148 CAS Статья Google Scholar Gaucheron F, Le Graët Y, Boyaval E, Piot M (1997c) Связывание катионов с молекулами казеина: важность физико-химических условий.Milchwissenchaft 52: 322–327 CAS Google Scholar Gaucheron F, Le Graët Y, Briard V (2000) Влияние добавления NaCl на минеральное равновесие концентрированных и подкисленных мицелл казеина. Milchwissenchaft 55: 82–86 CAS Google Scholar Gaucheron F, Mollé D, Pannetier R (2001) Влияние pH на индуцированный теплом протеолиз молекул казеина.J Dairy Res 68: 71–80 CAS Статья Google Scholar Girerd E, Martin JE, Mesnier D, Lorient D (1984) Влияние химических модификаций на caséine sur ses propriétés fonctionnelles. Sci Alim 4: 251–257 CAS Google Scholar Grufferty MB, Fox PF (1985) Влияние добавленного NaCl на некоторые физико-химические свойства молока. Ir J Food Sci Technol 9: 1–9 CAS Google Scholar Gu YS, Matsumura Y, Yamaguchi S, Mori T (2001) Действие протеин-глутаминазы на α-лактальбумин в нативном и расплавленном состояниях глобул.J Agric Food Chem 49: 5999–6005 CAS Статья Google Scholar Guillaume C, Jimenez L, Cuq JL, Marchesseau S (2004) Оригинальная pH-обратимая обработка молока для улучшения гелеобразования сычужного фермента. Int Dairy J 14: 305–311 CAS Статья Google Scholar HadjSadok A, Pitkowski A, Nicolai T., Benyahia L, Moulai-Mostefa N (2008) Характеристика казеината натрия как функции ионной силы, pH и температуры с использованием статического и динамического светорассеяния.Food Hydrocoll 22: 1460–1466 CAS Статья Google Scholar Hamada JS (1994) Деамидирование пищевых белков для улучшения функциональности. Crit Rev Food Sci Nutr 34: 283–292 CAS Статья Google Scholar Han XQ, Pfeifer JK, Lincourt RH, Schuerman JM (2003) Процесс изготовления сырного продукта с использованием трансглутаминазы. Патент США 6 572 901 B2 Haque ZU (1993) Влияние пептидов молока на определение функциональности белков молока: обзор.J Dairy Sci 76: 311–320 CAS Статья Google Scholar Харатифар С., Корредиг М. (2014) Взаимодействие между катехинами чая и мицеллами казеина и их влияние на сычужную функцию. Food Chem 143: 27–32 CAS Статья Google Scholar Harbourne N, Jacquier JC, O’Riordan D (2011) Влияние добавления фенольных соединений на кислотное гелеобразование молока.Int Dairy J 21: 185–191 CAS Статья Google Scholar Хиллер Б., Лоренцен П.С. (2009) Влияние обработки фосфатазой / трансглутаминазой на молярно-массовое распределение и техно-функциональные свойства казеината натрия. LWT Food Sci Technol 42: 87–92 CAS Статья Google Scholar Hinz K, Huppertz T, Kulozik U, Kelly AL (2007) Влияние ферментативного сшивания на шарики молочного жира и эмульгирующие свойства молочных белков.Int Dairy J 17: 289–293 CAS Статья Google Scholar Hoagland PD (1966) Ацилированные β-казеины: электростатические взаимодействия и агрегация. J Dairy Sci 49: 783–787 CAS Статья Google Scholar Holt C (1992) Структура и стабильность мицелл бычьего казеина. Adv Protein Chem 43: 63–151 CAS Статья Google Scholar Holt C (1995) Влияние нагревания и охлаждения на соли молока и их взаимодействие с казеином, In PF Fox, ed.: Изменения в молоке, вызванные нагреванием. Международная молочная федерация, специальный выпуск № 9501, Брюссель, стр 105–133 Holt C (1997) Соли молока и их взаимодействие с казеином. В: Fox PF, Chapman & Hall: Advanced молочная химия, том 3, лактоза, вода, соли и витамины, 2-е изд., Лондон, стр. 233–256 Holt C, Horne DS (1996) Волосатый казеин мицелла: эволюция концепции и ее значение для молочных технологий. Neth Milk Dairy J 50: 85–111 CAS Google Scholar Holt C, Carver J, Ecroyd H, Thorn DC (2013) Казеины и мицелла казеина: их биологические функции, структуры и поведение в пищевых продуктах.J Dairy Sci 96: 6127–6146 CAS Статья Google Scholar Хорн Д.С. (1986) Стерическая стабилизация и стабильность мицелл казеина. J Coll Interface Sci 111: 250–260 CAS Статья Google Scholar Хорн Д.С. (1999) Образование и структура подкисленных молочных гелей. Int Dairy J 9: 261–268 CAS Статья Google Scholar Huppertz T (2009) Новые применения ферментов в молочном секторе: оптимизация функциональных свойств белков молока путем ферментативного сшивания.В: Corredig M Ed .: Молочные ингредиенты, продукты питания и нутрицевтики. Woodhead Publishing Limited и CRC Press, стр. 394–416 Huppertz T, De Kruif CG (2008) Структура и стабильность частиц наногеля, полученных путем внутреннего сшивания мицелл казеина. Int Dairy J 18: 556–565 CAS Статья Google Scholar Huppertz T, Fox PF (2006) Влияние NaCl на некоторые физико-химические свойства концентрированного коровьего молока.Int Dairy J 16: 1142–1148 CAS Статья Google Scholar Huppertz T, Kruif D (2007) Разрушение и повторная ассоциация мицелл казеина во время обработки под высоким давлением: влияние сывороточных белков. J Dairy Res 74: 194–197 CAS Статья Google Scholar Huppertz T, Fox PF, Kelly AL (2004a) Обработка коровьего молока под высоким давлением: влияние на мицеллы казеина и сывороточные белки.J Dairy Res 71: 97–106 CAS Статья Google Scholar Huppertz T, Fox PF, Kelly AL (2004b) Свойства мицелл казеина в коровьем молоке, обработанном под высоким давлением. Food Chem 87: 103–110 CAS Статья Google Scholar Huppertz T, Smiddy MA, De Kruif CG (2007) Биосовместимые микрогелевые частицы из сшитых мицелл казеина. Биомакромолекулы 8: 1300–1305 CAS Статья Google Scholar Huppertz T, Vaia B, Smiddy MA (2008) Реформирование казеиновых частиц из мицелл казеина, разрушенных щелочью.J Dairy Res 75: 44–47 CAS Статья Google Scholar Hussain R, Gaiani C, Aberkane L, Scher J (2011a) Характеристика порошков с высоким содержанием молочного белка при регидратации при различных концентрациях соли. J Dairy Sci 94: 14–23 CAS Статья Google Scholar Hussain R, Gaiani C, Scher J (2011b) Выявление дисперсии мицелл казеина в различных диапазонах NaCl: эволюция размера и структуры частиц.World Acad Sci Eng Technol 73: 972–976 Google Scholar Ichilczyk-Leone J, Amram Y, Scheind N, Lenoir J ​​(1981) Le refroidissement du lait et son comportement en fromagerie. I. Incidences du refroidissement du lait sur ses caractères physical-chimiques et son comportement vis-à-vis de la presure. Rev Lait Fr 401: 7–18 Google Scholar Jacobsen J, Wind SL, Rasholt EL, van den Brink JM (2014) N-гликозидаза F улучшает твердость геля в кисломолочных продуктах.Int Dairy J 38: 169–173 CAS Статья Google Scholar Jaros D, Partschefeld C, Henle T, Rohm H (2006) Трансглутаминаза в молочных продуктах: химия, физика, приложения. J Texture Stud 37: 113–155 Артикул Google Scholar Johnston DE, Murphy RJ (1993) Влияние некоторых хелатирующих кальций агентов на физические свойства застывших кислотой молочных гелей.J Dairy Res 59: 197–208 Johnston DE, Austin BA, Murphy RJ (1992) Влияние высокого давления на молоко. Milchwissenschaft 47: 760–763 CAS Google Scholar Калиаппан С., Люси Дж. А. (2011) Влияние смесей хелатирующих кальций солей на физико-химические свойства мицелл казеина. J Dairy Sci 94: 4255–4263 CAS Статья Google Scholar Karlsson AO, Ipsen R, Shrader K, Ardo Y (2005) Взаимосвязь между физическими свойствами мицелл казеина и реологией концентрата обезжиренного молока.J Dairy Sci 88: 3784–3797 CAS Статья Google Scholar Карцова Л.А., Алексеева А.В. (2008) Влияние казеинов молока на концентрацию полифенольных соединений в чае. J Anal Chem 63: 1107–1111 CAS Статья Google Scholar Kelly PM, Burgess KJ (1978) Пенообразующие свойства концентрата молочного белка, полученного ультрафильтрацией. Ir J Food Sci Technol 2: 93–104 CAS Google Scholar Kethireddipalli P, Hill AR, Dalgleish DG (2010) Взаимодействие с белками в термически обработанном молоке и влияние на коагуляцию сычужного фермента.Int Dairy J 20: 838–843 CAS Статья Google Scholar Knoop AM, Peters KH (1975) Фосфатазная активность в подкисленном молоке. Milchwissenschaft 30: 674–680 CAS Google Scholar Кутина Г., Кнудсен Дж. К., Андерсен Ю., Скибстед Л. Х. (2014) Влияние температуры на равновесие кальция и фосфора в связи с образованием геля при подкислении обезжиренного молока.Int Dairy J 36: 65–73 CAS Статья Google Scholar Kumazawa Y, Miwa N (2005) Процесс производства сырного творога. Патент США 2005/0123645 A1 Lakkis J, Villota R (1992) Влияние ацилирования на субструктурные свойства белков: исследование с использованием флуоресценции и кругового дихроизма. J Agric Food Chem 40: 553–560 CAS Статья Google Scholar Le Graët Y, Brulé G (1993) Equilibres minéraux du lait: impact du pH et de la force ionique.Lait 73: 51–60 Статья Google Scholar Le Graët Y, Gaucheron F (1999) pH-индуцированная солюбилизация минералов из мицелл казеина: влияние концентрации казеина и ионной силы. J Dairy Res 66: 215–224 Статья Google Scholar Le Ray C, Maubois JL, Gaucheron F, Brulé G, Pronnier P, Garnier F (1998) Термостойкость воссозданных дисперсий мицелл казеина: изменения, вызванные добавлением соли.Lait 78: 375–390 Артикул Google Scholar Le TT, Holland JW, Bhandari B, Alewood PF, Deeth HC (2013) Прямые доказательства роли продуктов реакции Майяра в сшивании белков в сухом молоке во время хранения. Int Dairy J 31: 83–91 CAS Статья Google Scholar Lee SW, Shimizu M, Kaminogawa S, Yamauchi K (1987) Эмульгирующие свойства пептидов, полученных из гидролизатов β-казеина.Agric Biol Chem 51: 161–166 CAS Статья Google Scholar Li-Chan E, Nakai S (1989) Ферментативное дефосфорилирование бычьего казеина для улучшения свойств кислотного свертывания и усвояемости детской смеси. J Dairy Res 56: 381–390 CAS Статья Google Scholar Lieske B (1999) Влияние сукцинилирования на отдельные физико-химические свойства нативных мицелл казеина в молоке.Milchwissenchaft 54: 623–627 CAS Google Scholar Lieske B, Konrad G, Faber W (2000) Влияние сукцинилирования на сычужные свойства сырого молока. Milchwissenchaft 55: 71–74 CAS Google Scholar Liu J, Ru Q, Ding Y (2012) Гликация — перспективный метод модификации пищевых белков: физико-химические свойства и структура, обзор. Food Res Int 49: 170–183 CAS Статья Google Scholar Лю Д.З., Уикс М.Г., Данстан Д.Е., Мартин Джо (2013) Температурно-зависимая динамика мицелл бычьего казеина в диапазоне 10–40 ° C.Food Chem 141: 4081–4086 CAS Статья Google Scholar Liu XT, Zhang H, Wang F, Luo J, Guo HY, Ren FZ (2014a) Реологические и структурные свойства гелей разного подкисленного и ржаного молока. J Dairy Sci 97: 3292–3299 CAS Статья Google Scholar Liu Z, Juliano P, Williams RPW, Niere J, Augustin MA (2014b) Влияние ультразвука на сборку мицелл казеина в восстановленном обезжиренном молоке.J Dairy Res 81: 146–155 CAS Статья Google Scholar Liu Z, Juliano P, Williams RPW, Niere J, Augustin MA (2014c) Ультразвук улучшает сычужные свойства молока. Утрасон Соночем 21: 2131–2137 CAS Статья Google Scholar Ливни Ю.Д. (2010) Белки молока как носители биоактивных веществ. Curr Opin Colloid Interface Sci 15: 73–83 CAS Статья Google Scholar Lorenzen PC (2002) Ферментативное сшивание молочных белков.В кн .: Новые технологии обработки будущего. Труды конференции по новым технологиям, Окленд, Новая Зеландия. Международная молочная федерация, стр. 30–36 Lorenzen PC, Reimerdes EH (1992) Ферментативное дефосфорилирование казеинов и кремообразное поведение эмульсий масла в воде, стабилизированных фракциями дефосфорилированного казеина. Нарунг 36: 595–599 CAS Статья Google Scholar Lorenzen PC, Schlimme E, Roos N (1998) Сшивание казеината натрия микробной трансглутаминазой.Нарунг 42: 151–154 CAS Статья Google Scholar Лорьян Д., Линден Г. (1976) Дефосфорилирование бычьего казеина фосфатазой молока. J Dairy Res 43: 19–26 CAS Статья Google Scholar Lucey JA, Tamehana M, Singh H, Munro PA (2001) Влияние термической обработки на физические свойства молочных гелей, изготовленных как с сычужным ферментом, так и с кислотой. Int Dairy J 11: 559–565 CAS Статья Google Scholar Luo Y, Pan K, Zhong Q (2014) Физические, химические и биохимические свойства казеина, гидролизованного тремя протеазами: частичные характеристики.Food Chem 155: 146–154 CAS Статья Google Scholar Madadlou A, Mousavi ME, Emam-djomeh Z, Ehsani M, Sheehan D (2009) Разрушение реорганизованных мицелл казеина при различных значениях pH. Ultrason Sonochem 16: 644–648 CAS Статья Google Scholar Madadlou A, Emam-Djomeh Z, Mousavi ME, Mohamadifar M, Ehsani M (2010) Кислотно-индуцированное гелеобразование обработанных ультразвуком растворов казеина.Ultrason Sonochem 17: 153–158 CAS Статья Google Scholar Marchin S, Putaux JL, Pignon F, Léonil J (2007) Влияние факторов окружающей среды на структуру мицелл казеина, изученное с помощью крио просвечивающей электронной микроскопии и малоуглового рассеяния рентгеновских лучей / сверхмалого угла рассеяния рентгеновских лучей . J Chem Phys 126: 045101 Статья CAS Google Scholar Matheis G (1991) Фосфорилирование пищевых белков оксихлоридом фосфора — улучшение функциональных и питательных свойств: обзор.Food Chem 39: 13–26 CAS Статья Google Scholar Matheis G, Penner MH, Feeney RE, Whitaker JR (1983) Фосфорилирование казеина и лизоцима оксихлоридом фосфора. J Agric Food Chem 31: 379–387 CAS Статья Google Scholar Маккарти Н.А., Келли А.Л., О’Махони Дж. А., Фенелон М.А. (2013) Физические характеристики и свойства эмульгирования частично дефосфорилированного бычьего β-казеина.Food Chem 138: 1304–1311 CAS Статья Google Scholar McMahon DJ, Du H, McManus WR, Larsen KM (2009) Микроструктурные изменения в супрамолекулах казеина во время подкисления обезжиренного молока. J Dairy Sci 92: 5854–5867 CAS Статья Google Scholar Medina AL, Colas B, Le Meste M, Renaudet I, Lorient D (1992) Физико-химические и динамические свойства, измененные химическим фосфорилированием.J Food Sci 57: 617–620 CAS Статья Google Scholar Mekmene O, Le Graët Y, Gaucheron F (2009) Модель для прогнозирования солевого равновесия в молоке и молоке, обогащенном минералами. Food Chem 116: 233–239 CAS Статья Google Scholar Mekmene O, Le Graët Y, Gaucheron F (2010) Теоретическая модель для расчета ионного равновесия в молоке как функции pH: сравнение с экспериментом.J Agric Food Chem 58: 4440–4447 CAS Статья Google Scholar Menéndez-Aguirre O, Stuetz W, Grune T, Kessler A, Weiss J, Hinrichs J (2011) Инкапсуляция витамина D2 под высоким давлением в повторно собранные мицеллы казеина. High Pressure Res 31: 265–274 Статья CAS Google Scholar Menéndez-Aguirre O, Kessler A, Stuetz W, Grune T, Weiss J, Hinrichs J (2014) Повышенная нагрузка витамина D 2 в собранных мицеллах казеина при обработке под высоким давлением с модулированной температурой.Food Res Int 64: 74–80 Статья CAS Google Scholar Merel-Rausch E, Kulozik U, Hinrichs J (2007) Влияние скорости сброса давления и концентрации белка на формирование структур казеина, вызванных давлением. J Dairy Res 74: 283–289 CAS Статья Google Scholar Минкевич П., Дзюба Дж, Музинская Б. (1993) Вклад N-ацетилнейраминовой кислоты в стабилизацию мицеллярного казеина.Pol J Food Nutr Sci 2 (43): 39–48 CAS Google Scholar Miwa N, Yokoyama K, Wakabayashi H, Nio N (2010) Влияние дезамидирования протеин-глутаминазой на физико-химические и функциональные свойства обезжиренного молока. Int Dairy J 20: 393–399 CAS Статья Google Scholar Miwa N, Nio N, Somoto K (2014) Влияние ферментативного дезамидирования протеин-глутаминазой на текстурные и микроструктурные свойства застывшего йогурта.Int Dairy J 36: 1–5 CAS Статья Google Scholar Mizuno R, Lucey JA (2005) Влияние эмульгирующих солей на мутность и кальций-фосфатно-белковые взаимодействия в мицеллах казеина. J Dairy Sci 88: 3070–3078 CAS Статья Google Scholar Molina ACT, Alli I, Konishi Y, Kermasha S (2007) Влияние дефосфорилирования на казеин крупного рогатого скота.Food Chem 101: 1263–1271 Статья CAS Google Scholar Moon JH, Hong YH, Huppertz T, Fox PF, Kelly AL (2009) Свойства мицелл казеина, поперечно сшитых трансглютаминазой. Int J Dairy Technol 62: 27–32 CAS Статья Google Scholar Morr CV (1967a) Некоторые эффекты пирофосфатных и цитрат-ионов на коллоидные казеинат-фосфатные мицеллы и ультрафильтрат сырого и нагретого обезжиренного молока.J Dairy Sci 50: 1038–1044 CAS Статья Google Scholar Morr C (1967b) Влияние оксалата и мочевины на свойства ультрацентрифугирования сырых и нагретых мицелл казеина обезжиренного молока. J Dairy Sci 50: 1744–1751 CAS Статья Google Scholar Motoki M, Nio N, Takinami K (1984) Функциональные свойства пищевых белков, полимеризованных трансглютаминазой.Agric Biol Chem 48: 1257–1261 CAS Статья Google Scholar Motoki M, Seguro K, Nio N, Takinami K (1986) Глутамин-специфическое дезамидирование αs 1 -казеина трансглутаминазой. Agric Biol Chem 50: 3025–3030 CAS Статья Google Scholar Mounsey JS, O’Kennedy BT, Kelly PM (2005) Влияние обработки трансглутаминазой на свойства мицеллярного казеина и продуктов из него.Lait 85: 1–14 Статья CAS Google Scholar Nieuwenhuijse JA, Timmermans W, Walstra P (1988) Кальциевые и фосфатные перегородки при производстве стерилизованного концентрированного молока и их связь с термостабильностью. Neth Milk Dairy J 42: 387–421 CAS Google Scholar Nio N, Motoki M, Takinami K (1986) Механизм гелеобразования белкового раствора трансглутаминазой.Agric Biol Chem 50: 851–855 CAS Статья Google Scholar Нипун Бабу В., Каннан С. (2012) Повышенная доставка байкалеина с использованием сшитых коричным альдегидом наночастиц хитозана, вызывающих апоптоз. Int J Biol Macromol 51: 1103–1108 CAS Статья Google Scholar Nogueira Silva N, Bahri A, Guyomarc’h F, Beaucher E, Gaucheron F (2015) АСМ-исследование мицелл казеина, поперечно сшитых генипином: влияние кислого pH и цитрата.Dairy Sci Technol 95: 75–86 Статья CAS Google Scholar Nonaka M, Matsuura Y, Nakano K, Motoki M (1997) Улучшение профиля pH-растворимости казеината натрия с использованием Ca 2+ -независимой микробной трансглутаминазы с желатином. Food Hydrocoll 11: 347–349 CAS Статья Google Scholar О’Коннелл Дж. Э., Фокс П. Ф. (2001) Значение и применение фенольных соединений в производстве и качестве молока и молочных продуктов: обзор.Int Dairy J 11: 103–120 Артикул Google Scholar О’Реган Дж., Малвихилл Д.М. (2009) Получение, характеристика и выбранные функциональные свойства конъюгатов казеинат натрия-мальтодекстрин. Food Chem 115: 1257–1267 Статья CAS Google Scholar О’Салливан М.М., Келли А.Л., Фокс П.Ф. (2002) Влияние обработки трансглутаминазой на некоторые физико-химические свойства молока.J Dairy Res 69: 433–442 Google Scholar Odagiri S, Nickerson TA (1965a) Мицеллярные изменения в обезжиренном молоке, обработанном щелочью или кислотой. J Dairy Sci 48: 1157–1160 CAS Статья Google Scholar Одагири С., Никерсон Т.А. (1965b) Комплексообразование кальция с гексаметафосфатом, оксалатом, цитратом и этилендиаминтетраацетатом в молоке. II. Диализ молока, содержащего комплексообразователи.J Dairy Sci 48: 19–22 CAS Статья Google Scholar Oldfield DJ, Singh H, Taylor MW, Pearce KN (2000) Вызванные нагреванием взаимодействия β-лактоглобулина и α-лактальбумина с мицеллой казеина в обезжиренном молоке с отрегулированным pH. Int Dairy J 10: 509–518 CAS Статья Google Scholar Оливер С.М., Мелтон Л.Д., Стэнли Р.А. (2006) Гликирование казеината фруктозой и фруктоолигосахаридами во время контролируемой тепловой обработки в «сухом» состоянии.J Sci Food Agric 86: 722–731 CAS Статья Google Scholar Omoarukhe ED, On-Nom N, Grandison AS, Lewis MJ (2010) Влияние различных солей кальция на свойства молока, связанные с термостабильностью. Int J Dairy Technol 63: 504–511 CAS Статья Google Scholar Оно Т., Обата Т. (1989) Модель сборки мицелл бычьего казеина из субъединиц F2 и F3.J Dairy Res 56: 453–461 Статья Google Scholar Орлиен В., Кнудсен Дж. К., Колон М., Скибстед Л. Х. (2006) Динамика мицелл казеина в обезжиренном молоке во время и после обработки под высоким давлением. Food Chem 98: 513–521 CAS Статья Google Scholar Ouanezar M, Guyomarc’h F, Bouchoux A (2012) АСМ-визуализация мицелл казеина молока: доказательства структурной перестройки при подкислении.Ленгмюр 28: 4915–4919 CAS Статья Google Scholar Озкан-Йилсей Т., Ли В.Дж., Хорн Д., Люси Дж. А. (2006) Влияние тринатрийцитрата на реологические свойства и микроструктуру йогурта. J Dairy Sci 90: 1644–1652 Статья CAS Google Scholar Ozer B, Avni Kirmaci H, Oztekin S, Hayaloglu A, Atamer M (2007) Включение микробной трансглутаминазы в производство обезжиренного йогурта.Int Dairy J 17: 199–207 CAS Статья Google Scholar Panyam D, Kilara A (1996) Повышение функциональности пищевых белков с помощью ферментативной модификации. Trends Food Sci Technol 7: 120–125 CAS Статья Google Scholar Pearse MJ, Linklater PM, Hall RJ, Mackinlay AG (1986) Влияние состава мицелл казеина и дефосфорилирования казеина на коагуляцию и синерезис.J Dairy Res 53: 381–390 CAS Статья Google Scholar Pepper L, Thompson MP (1963) Дефосфорилирование α S — и κ-казеинов и его влияние на стабильность мицелл в системе κ-α S -казеина. J Dairy Sci 46: 764–767 CAS Статья Google Scholar Philippe M, Gaucheron F, Le Graët Y, Garem A, Michel F (2003) Физико-химическая характеристика обезжиренного молока с добавлением кальция.Lait 83: 45–59 CAS Статья Google Scholar Philippe M, Gaucheron F, Le Graët Y (2004) Физико-химические характеристики обезжиренного молока с добавлением кальция: сравнение трех растворимых солей кальция. Milchwissenchaft 59: 498–504 CAS Google Scholar Philippe M, Le Graët Y, Gaucheron F (2005) Влияние различных катионов на физико-химические характеристики мицелл казеина.Food Chem 90: 673–683 CAS Статья Google Scholar Пьер А., Брюле Г. (1981) Минеральное и белковое равновесие между коллоидной и растворимой фазами молока при низкой температуре. J Dairy Res 48: 417–428 CAS Статья Google Scholar Pierre A, Fauquant J, Le Graët Y, Piot M, Maubois JL (1992) Препарат фосфоказеината для микрофильтрации на мембране.Lait 72: 461–474 CAS Статья Google Scholar Питковски А., Николай Т., Дюран Д. (2008) Изучение рассеяния и мутности при диссоциации казеина хелатированием кальция. Биомакромолекулы 9: 369–375 CAS Статья Google Scholar Pouliot M, Pouliot Y, Britten M, Maubois JL, Fauquant J (1994) Исследование диссоциации β-казеина от природного фосфоказеината.Lait 74: 325–332 CAS Статья Google Scholar Qi PX (2007) Исследования структуры мицелл казеина: прошлое и настоящее. Lait 87: 363–383 CAS Статья Google Scholar Райкос В. (2010) Влияние тепловой обработки на функциональность молочного белка на границе раздела эмульсии. Обзор. Food Hydrocoll 24: 259–265 CAS Статья Google Scholar Raouche S, Naille S, Dobenesque M, Bot A, Jumas JC, Cuq JL, Marchesseau S (2009a) Обогащение обезжиренного молока железом: минералы и 57 Fe Mössbauer Study.Int Dairy J 19: 53–63 Артикул CAS Google Scholar Raouche S, Dobenesque M, Bot A, Cuq JL, Marchesseau S (2009b) Мицеллы казеина как средство обогащения пищевых продуктов железом. Eur Food Res Technol 229: 929–935 CAS Статья Google Scholar Regnault S, Dumay E, Cheftel JC (2006) Повышение давления сырого обезжиренного молока и дисперсии фосфоказеината при 9 ° C или 20 ° C: влияние на распределение минералов и белков между коллоидной и растворимой фазами.J Dairy Res 73: 91–100 CAS Статья Google Scholar Reimerdes EH, Roggenbuck G (1980) Химия и технология молочных белков. I. Модификация мицелл бета-казеина и казеина кислой фосфатазой картофеля. Milchwissenschaft 35: 195–201 CAS Google Scholar Riener J, Noci F, Cronin DA, Morgan DJ, Lyng JG (2009) Влияние термозвуковой обработки молока на отдельные физико-химические и микроструктурные свойства йогуртовых гелей во время ферментации.Food Chem 114: 905–911 CAS Статья Google Scholar Rollema HS (2003) Казеинаты. В: W. Y. Aalbersberg, R. J. Hamer, P. Jasperse, H. H. J. de Jongh, C. G. de Kruif, P. Walstra и F. A. de Wolf (Eds.), Progress in biotechnology: industrial protein in Perspective, vol. 23 (стр. 255–259, 269). Амстердам, Elsevier Science Ltd Rose D, Tessier H (1959) Состав ультрафильтратов из молока, нагретого до 80–230 F, в отношении термостабильности.J Dairy Sci 42: 969–980 CAS Статья Google Scholar Salaun F, Mietton B, Gaucheron F (2007) Влияние минеральной среды на буферную способность мицелл казеина. Milchwissenchaft 62: 20–23 CAS Google Scholar Santos CV, Tomasula PM (2000) Ацилирование и растворимость казеина, осажденного диоксидом углерода. J Food Sci 65: 227–230 CAS Статья Google Scholar Scaloni A, Perillo V, Franco P, Fedele E, Froio R, Ferrara L, Bergamo P (2002) Характеристика продуктов лактозилирования, индуцированного нагреванием в казеинах, с помощью иммуноферментных и масс-спектрометрических методов.Biochim Biophys Acta (BBA) -Протеины и протеомика 1598: 30–39 CAS Статья Google Scholar Schey A (2003) Улучшение текстуры ферментированных молочных продуктов путем ферментативного сшивания трансглутаминазой. В кн .: Кислое молоко. Материалы семинара IDF по аромату и текстуре ферментированного молока, Колдинг, Дания, стр. 371–375 Schmidt DG (1982) Ассоциация казеинов и структуры мицелл казеина.Dev Dairy Chem 1: 61–86 CAS Google Scholar Schokker EP, Church JS, Mata JP, Gilbert EP, Puvanenthiran A, Udabage P (2011) Восстановительные свойства порошка мицеллярного казеина: влияние состава и хранения. Int Dairy J 21: 877–886 CAS Статья Google Scholar Schrader K, Buchheim W (1998) Влияние высокого давления на коллоидный фосфат кальция и структурную целостность мицеллярного казеина в молоке.II. Кинетика распада мицелл казеина и белковые взаимодействия в молоке. Kiel Milchwirtsch Forschungsber 50: 79–88 CAS Google Scholar Schuck P, Piot M, Méjean S, Le Graët Y, Fauquant J, Brulé G, Maubois JL (1994) Дешидратация за счет распыления фосфоказеината, не подвергавшегося микрофильтрации на мембране. Lait 74: 375–388 CAS Статья Google Scholar Schuck P, Davenel A, Mariette F, Briard V, Méjean S, Piot M (2002) Регидратация казеиновых порошков: влияние добавленных минеральных солей и методов добавления солей на перенос воды.Int Dairy J 12: 51–57 CAS Статья Google Scholar Sharma R, Lorenzen PC, Qvist KB (2001) Влияние обработки обезжиренного молока трансглутаминазой на образование эпсилон- (гамма-глутамил) лизина и чувствительность отдельных белков к сшиванию. Int Dairy J 11: 785–793 CAS Статья Google Scholar Shibauchi Y, Yamamoto H, Sagara Y (1992) Изменение конформации мицелл казеина при обработке под высоким давлением.В кн .: Высокое давление и биотехнологии, ред. К. Бальни, Р. Хаяси, К. Хереманс и П. Массон. John Libbey Eurotext Ltd, Монруж, Франция, стр. 239–241 Siciliano R, Rega B, Amoresano A, Pucci P (2000) Современные масс-спектрометрические методологии мониторинга качества молока. Anal Chem 72: 408–415 CAS Статья Google Scholar Siciliano R, Mazzeo M, Arena S, Renzone G, Scaloni A (2013) Масс-спектрометрия для анализа лактозилирования белка в молочных продуктах.Food Res Int 54: 988–1000 CAS Статья Google Scholar Sikand V, Tong PS, Walker J (2013) Влияние добавления соли во время стадии диафильтрации при производстве порошкового концентрата молочного белка на минеральный и растворимый белковый состав. Dairy Sci Technol 93: 401–413 CAS Статья Google Scholar Silva CJSM, Sousa F, Gübitz G, Cavaco-Paulo A (2004) Химические модификации белков с использованием глутаральдегида.Food Technol Biotechnol 42: 51–56 CAS Google Scholar Сильва Н.Н., Пиот М., де Карвальо А.Ф., Виолло Ф., Фамо А.Л., Гошерон Ф. (2013) Деминерализация казеиновых мицелл, вызванная pH, изменяет их физико-химические и пенообразующие свойства. Food Hydrocoll 32: 322–330 CAS Статья Google Scholar Сильва Н.Н., Сен-Жалмс А., Де Карвальо А., Гошерон Ф. (2014) Разработка казеиновых микрогелей путем сшивания мицелл казеина генипином.Ленгмюр 30: 10167–10175 CAS Статья Google Scholar Sitohy M, Chobert JM, Haertle T (1995) Химическое фосфорилирование протеинов с молоком. Влияние условий на реакцию. Colloques de l’INRA (Франция). нет. 71 Slattery H, Fitzgerald RJ (1998) Функциональные свойства и горечь гидролизатов казеината натрия, полученных с протеиназой Bacillus. J Food Sci 63: 418–422 CAS Статья Google Scholar Smiddy MA, Martin JEGH, Kelly AL, de Kruif CG, Huppertz T (2006) Стабильность мицелл казеина, поперечно сшитых трансглютаминазой.J Dairy Sci 89: 1906–1914 CAS Статья Google Scholar Song F, Zhang LM, Yang C, Yan L (2009) Сшитые генипином казеиновые гидрогели для контролируемой доставки лекарств. Int J Pharm 373: 41–47 CAS Статья Google Scholar Стеффан В., Бальцер Х., Липперт Ф., Самбор BC, Брэдбери А.Г., Хенле Т. (2006) Характеристика лактозилирования казеина с помощью капиллярного электрофореза.Eur Food Res Technol 222: 467–471 CAS Статья Google Scholar Swaisgood HE (1992) Химия казеинов. В: Fox PF (ed) Продвинутая химия молочных продуктов: том 1, 2-е изд. Elsevier Applied Science, Proteins New York, стр. 63–110 Google Scholar Swaisgood HE (2003) Химия казеинов. В Fox PF, McSweeney PLH., Eds Advanced dairy chemistry — белки, часть A, 3-е изд.; Kluwer Academic / Plenum Publishers: New York, Vol. 1, pp 139–201 Tang C, Yang XQ, Chen Z, Wu H, Peng ZY (2005) Физико-химические и структурные характеристики биополимеров казеината натрия, индуцированные микробной трансглутаминазой. J Food Biochem 29: 402–421 CAS Статья Google Scholar Timmer-Keetels CJ, Nieuwenhuisje JA, Zijtveld-van der Wiel JH (2012). Пищевые продукты, обладающие повышенной термостойкостью.Патент США 0231117 A1 Titapiccolo GI, Corredig M, Alexander M (2010) Модификация сычужной функции мицелл казеина, вызванная неионогенными поверхностно-активными веществами. J Dairy Sci 93: 506–514 CAS Статья Google Scholar Тран Ле, Савейн П., Хоа HD, Ван дер Мерен П. (2008) Определение тепловых эффектов на гранулометрический состав мицелл казеина с помощью динамического рассеяния света и анализа отслеживания наночастиц.Int Dairy J 18: 1090–1096 Tuinier R, de Kruif CG (2002) Стабильность мицелл казеина в молоке. J Chem Phys 117: 1290–1295 CAS Статья Google Scholar Удабаге П., Маккиннон И.Р., Августин М.А. (2000) Минеральное и казеиновое равновесие в молоке: эффекты добавленных солей и хелатирующих кальций агентов. J Dairy Res 67: 361–370 CAS Статья Google Scholar Вайя Б., Смидди М.А., Келли А.Л., Хуппертц Т. (2006) Опосредованное растворителем разрушение мицелл бычьего казеина при щелочном pH.J Agric Food Chem 54: 8288–8293 CAS Статья Google Scholar Van Boekel MAJS (1998) Влияние нагревания на реакции Майяра в молоке. Food Chem 62: 403–414 Статья Google Scholar Van Boekel MAJS (1999) Деамидирование, дефосфорилирование и распад казеината под действием тепла. Int Dairy J 9: 237–241 Артикул Google Scholar Van Dijk HJM (1991) Свойства мицелл казеина.4. Влияние добавления NaCl, MgCl 2 или NaOH на распределение Ca, Mg и PO 4 в коровьем молоке. Neth Milk Dairy J 45: 241–251 Google Scholar Van Dijk HJM (1992) Свойства мицелл казеина. VI: поведение при pH выше 9 и значение для модели мицелл. Nederlands melk en Zuiveltijdschrift 46: 101–113 Google Scholar Van Hekken DL, Holsinger VH (2000) Использование холодной микрофильтрации для производства уникальных молочных гелей, обогащенных β-казеином.Lait 80: 69–76 Статья Google Scholar Van Hekken DL, Strange ED (1994) Реологические свойства и микроструктура дефосфорилированных цельных казеиновых сычужных гелей. J Dairy Sci 77: 907–916 Статья Google Scholar Van Hooydonk ACM, Hagedoorn HG, Boerrigter IJ (1986) pH-индуцированные физико-химические изменения мицелл казеина в молоке и их влияние на сычужное развитие.2. Влияние pH на сычужное состояние молока. Neth Milk Dairy J 40: 281–296 Google Scholar Vasbinder AJ, Rollema HS, De Kruif CG (2003) Нарушение сычужной способности нагретого молока; изучение кинетики ферментативного гидролиза и гелеобразования. J Dairy Sci 86: 1548–1555 CAS Статья Google Scholar Vercet A, Oria R, Marquina P, Crelier S, Lopez-Buesa P (2002) Реологические свойства йогурта, приготовленного из молока, подвергнутого манотермосонизации.J Agric Food Chem 50: 6165–6171 CAS Статья Google Scholar Видаль В., Марчессо С., Лагауд А., Кук Дж. Л. (1998) Влияние химических агентов на взаимодействия казеина в молочных продуктах: химическая модификация белков молока. Коллоиды и поверхность B: биоинтерфейсы 12: 7–14 CAS Статья Google Scholar Vidal V, Marchesseau S, Cuq JL (2002) Физико-химические свойства ацилированных мицелл казеина в молоке.J Food Sci 67: 42–47 CAS Статья Google Scholar Visser J, Minihan A, Smits P, Tjan SB, Heertje I (1986) Влияние pH и температуры на солевую систему молока. Neth Milk Dairy J 40: 351–368 CAS Google Scholar Walstra P (1990) О стабильности мицелл казеина. J Dairy Sci 73: 1965–1979 CAS Статья Google Scholar Walstra P (1999) Субмицеллы казеина: существуют ли они? Int Dairy J 9: 189–192 CAS Статья Google Scholar Walstra P (2002) Физическая химия пищевых продуктов.Марсель Деккер Инкорпорейтед: Нью-Йорк Walstra P, Wouters JTM, Geurts T (2006) Молочная наука и технология; 2-е изд. Группа Тейлор и Фрэнсис: Бока-Ратон, Vol. 3, pp 109–157 Wang J, Su Y, Jia F, Jin H (2013) Характеристика гидролизатов казеина, полученных в результате ферментативного гидролиза. Chem Central J 7: 62,1–8 Google Scholar Ward BR, Goddard SJ, Augustin MA, McKinnon IR (1997) ЭДТА-индуцированная диссоциация мицелл казеина и ее влияние на пенообразующие свойства молока.J Dairy Res 64: 495–504 CAS Статья Google Scholar Yamaguchi S, Yokoe M (2000) Новый дезамидирующий белок фермент из Chryseobacterium proteolyticum sp. nov., недавно выделенная из почвы бактерия. Appl Environ Microbiol 66: 3337–3343 CAS Статья Google Scholar Yamaguchi S, Jeenes DJ, Archer DB (2001) Протеин-глутаминаза из Chryseobacterium proteolyticum , фермента, дезамидирующего остатки глутамила в белках.Eur J Biochem 268: 1–13 Статья Google Scholar Ямаути К., Йонеда Ю. (1978) Влияние дефосфорилирования казеина на его коагуляцию и протеолиз химозином. Agric Biol Chem 42: 1031–1035 CAS Статья Google Scholar Ямаути К., Такемото С., Цуго Т. (1967) Кальций-связывающее свойство дефосфорилированных казеинов. Agric Biol Chem 31: 54–63 CAS Статья Google Scholar Ян М., Ши И, Ван П, Луи Х, Вен П, Рен (2014) Влияние сукцинилирования на функциональные свойства казеинов яка: сравнение с казеинами коров.Dairy Sci Technol 94: 359–372 CAS Статья Google Scholar Ye A (2011) Функциональные свойства концентратов молочного белка: эмульгирующие свойства, адсорбция и стабильность эмульсий. Int Dairy J 21: 14–20 CAS Статья Google Scholar Yong YH, Yamaguchi S, Gu YS, Mori T, Matsumura Y (2004) Влияние ферментативного дезамидирования протеин-глутаминазой на структуру и функциональные свойства альфа-зеина.J Agric Food Chem 52: 7094–7100 CAS Статья Google Scholar Yong YH, Yamaguchi S, Matsumura Y (2006) Влияние ферментативного дезамидирования протеин-глутаминазой на структуру и функциональные свойства глютена пшеницы. J Agric Food Chem 54: 6034–6040 CAS Статья Google Scholar Произошла ошибка при настройке пользовательского файла cookie Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности.Если ваш браузер не принимает файлы cookie, вы не можете просматривать этот сайт. Настройка вашего браузера для приема файлов cookie Существует множество причин, по которым cookie не может быть установлен правильно. Ниже приведены наиболее частые причины: В вашем браузере отключены файлы cookie. Вам необходимо сбросить настройки вашего браузера, чтобы он принимал файлы cookie, или чтобы спросить вас, хотите ли вы принимать файлы cookie. Ваш браузер спрашивает вас, хотите ли вы принимать файлы cookie, и вы отказались.Чтобы принять файлы cookie с этого сайта, используйте кнопку «Назад» и примите файлы cookie. Ваш браузер не поддерживает файлы cookie. Если вы подозреваете это, попробуйте другой браузер. Дата на вашем компьютере в прошлом. Если часы вашего компьютера показывают дату до 1 января 1970 г., браузер автоматически забудет файл cookie. Чтобы исправить это, установите правильное время и дату на своем компьютере. Вы установили приложение, которое отслеживает или блокирует установку файлов cookie.Вы должны отключить приложение при входе в систему или проконсультироваться с системным администратором. Почему этому сайту требуются файлы cookie? Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности, запоминая, что вы вошли в систему, когда переходите со страницы на страницу. Чтобы предоставить доступ без файлов cookie потребует, чтобы сайт создавал новый сеанс для каждой посещаемой страницы, что замедляет работу системы до неприемлемого уровня. Что сохраняется в файле cookie? Этот сайт не хранит ничего, кроме автоматически сгенерированного идентификатора сеанса в cookie; никакая другая информация не фиксируется. Как правило, в файле cookie может храниться только информация, которую вы предоставляете, или выбор, который вы делаете при посещении веб-сайта. Например, сайт не может определить ваше имя электронной почты, пока вы не введете его. Разрешение веб-сайту создавать файлы cookie не дает этому или любому другому сайту доступа к остальной части вашего компьютера, и только сайт, который создал файл cookie, может его прочитать. . Добавить комментарий Отменить ответ Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены * Комментарий * Имя * Email * Сайт Сохранить моё имя, email и адрес сайта в этом браузере для последующих моих комментариев.