L-валин
Валин – незаменимая аминокислота, оказывающая стимулирующее действие. Валин необходим для метаболизма в мышцах, восстановления поврежденных тканей и для поддержания нормального обмена азота в организме. Относится к разветвленным аминокислотам, и это означает, что он может быть использован мышцами в качестве источника энергии. Валин часто используют для коррекции выраженных дефицитов аминокислот, возникших в результате привыкания к лекарствам.
Чрезмерно высокий уровень валина может привести к таким симптомам, как парестезии (ощущение мурашек на коже), вплоть до галлюцинаций.
Валин содержится в следующих пищевых продуктах: зерновые, мясо, грибы, молочные продукты, арахис, соевый белок. Прием валина в виде пищевых добавок следует сбалансировать с приемом других разветвленных аминокислот – L-лейцина и L-изолейцина.
Симптомы недостаточности валина неизвестны.
При избыточном приеме валин просто преобразуется в другие аминокислоты, поэтому он в общем считается безопасным.
Людям, страдающим заболеваниями почек и печени, необходимо проконсультироваться со своим врачом перед началом приема валина. Может снижать эффективность действия лекарств от болезни Паркинсона.
Литература:
Майкл Рисман Биологически активные пищевые добавки. Неизвестное об известном;
Клатц Голдман Победить время.
Входит в состав следующих препаратов:
Валин лейцина, изолейцина и валин
Основная масса больщинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глутаминовую или аспарагиновую кислоты или аланин. Содержание амидов и этих трех аминокислот в белках, особенно в белках растений, обычно не менее 30%, а в некоторых белках, например в глиадине пшеницы, превышает 50% общего количества аминокислот. Кроме того, в процессах обмена эти три аминокислоты могут синтезироваться из других аминокислот. Глутаминовая кислота образуется из пролина, орнитина и гистидина, аланин— из триптофана, цистина, серина и т. д. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, также составляет не менее 30% аминокислот, входящих в состав белковых молекул. Таким образом, не менее 60% аминокислот, содержащихся в молекуле белка, составляют глутаминовая и аспарагиновая кислоты, их амиды, аланин и аминокислоты, связанные с ними прямыми переходами в обмене веществ. Кроме того, аминогруппы других аминокислот, например валина, лейцина, изолейцина, глицина, в результате переаминирования могут переходить на кетоглутаровую кислоту и образовывать глутаминовую кислоту. Следовательно, доля азота, подвергающаяся обмену через эту систему, еще более увеличивается. Эти данные также показывают центральную роль дикарбоновых аминокислот в обмене веществ. [c.257]
По полярности боковой цепи Я различают полярные и неполярные аминокислоты. К неполярным аминокислотам относятся глицин и аланин, а также гидрофобные аминокислоты — валин, лейцин, изолейцин, пролин, метионин и фенилаланин. К полярным аминокислотам причисляют серин, треоиин, цистеин, аспарагин, глутамин и триптофан (нейтральные соединения), аспарагиновую и глутаминовую кислоты и тирозин (кислые гидрофильные аминокислоты), а также лизин, аргинин и гистидин (основные гидрофильные аминокислоты). Гидрофильные полярные соединения увеличивают растворимость пептидов и белков в водных системах, в то время как нейтрально-полярные аминокислоты ответственны за каталитическую активность ферментов. В противоположность неполярным гидрофобным аминокислотам полярные аминокислоты обычно находятся на поверхности молекулы белка. [c.17]
Глицин Аланин Фенилаланин Лейцин Изолейцин Валин Метионин Цистеин Серин Аспарагиновая кислота [c.343]
РИС. 14-10. Биосинтез лейцина, изолейцина, валина и кофермента А. [c.113]
Как указывалось ранее, незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека и животных, их необходимо включать в состав пищи для обеспечения оптимального роста и для поддержания азотистого баланса. Для человека являются незаменимыми следующие аминокислоты лейцин, изолейцин, валин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан, треонин, гистидин и аргинин. Восемь из перечисленных аминокислот оказались незаменимыми для многих изученных видов высших животных. Что же касается гистидина и аргинина, то эти аминокислоты могут синтезироваться в организме, но в количестве, не обеспечивающем оптимального роста и развития. Иначе обстоит дело со всеми остальными незаменимыми аминокислотами, так как организм совершенно утратил в ходе эволюции способность синтезировать их углеродные цепи, т. е. незаменимым у незаменимых аминокислот является их углеродный скелет. Высшие растения и большинство микроорганизмов способны к активному синтезу этих аминокислот. Пути их биосинтеза у различных видов организмов идентичны или близки и гораздо сложнее, чем пути образования заменимых аминокислот. Во многих из этих реакций участвуют такие посредники, как тетрагидрофолиевая кислота (ТГФ), переносчик одноуглеродных фрагментов (—СН3, — Hj, —СНО, — HNH, —СН=) и 5-адено-зилметионин — главный донор метильных групп в реакциях трансметилирования. [c.402]
Итак, суммарная схема биосинтеза этих трех аминокислот — валина, лейцина, изолейцина — представлена ниже. [c.127]
Для жизнедеятельности организма человека н животных необходимы белки, жиры и углеводы, являющиеся пластическими и энергетическими материалами, а также минеральные соли н витамины. Среди жиров и продуктов гидролиза белков имеются незаменимые органические вещества, поступление которых должно обеспечиваться с пищей, так как они не синтезируются организмом. По-видимому, по мере эволюционного развития животного мира отдельные виды постепенно теряли способность к биосинтезу некоторых простых органических соединений, участвующих в метаболических процессах, так как более эффективным для организма путем они могли получить их из окружающей органической природы — растений и микроорганизмов или с животной пищей. К таким органическим соединениям относятся незаменимые -аминокислоты, незаменимые ненасыщенные жирные кислоты, а также витамины (термин витамины предложен Функом [2]). На необходимость для питания таких факторов ( витаминов ), не синтезируемых животными, указывал Лунин [3]. Для человека незаменимыми оказались восемь -аминокислот (из 20) валин, лейцин, изолейцин, лизин, треонин, метионин, фенилаланин триптофан [4]. Для животных незаменимых аминокислот значительно больше, например для крысы —11. [c.5]
Пути биосинтеза конкретных аминокислот различаются деталями схемы и природой исходной окси- или оксокислоты. По этому последнему фактору аминокислоты подразделяются на аминокислоты, происходящие из пировиноградной кислоты — лейцин, изолейцин, валин, лизин, аланин аминокислоты, происходящие из щавелевоуксусной кислоты — аспарагиновая кислота, аспарагин, треонин, метионин аминокислоты, происходящие из 2-оксоглу-таровой кислоты —аргинин, пролин, глутаминовая кислота, глутамин аминокислоты, происходящие из продуктов [c.80]
Аминокислоты, которые не синтезируются в результате биохимических превращений в организме (и поэтому организм получает их исключительно с пищей), называются незаменимыми аминокислотами. Для человека это валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, фенилаланин и триптофан. [c.187]
Heu — Arg — Leu — Phe — Lys — Ser —… и т. п. (всего 153 остатка). В русской транскрипции эта последовательность означает цепь, состоящую из аминокислотных остатков валшт — лейцин — серии — глутамин — глицин — глицин — триптофан — глутамин — лешдин — валин — лейцин — гистидин — валин — триптофан — аланин — лизин — валин — аланин — аспарагин — валин — аланин — глицин — гистидин — глицин — глутамин — аспарагин — изолешщн — лейцин — изолейцин — аргинин — лейцин — фенилаланин — лизин [c.721]
Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтетические. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные (20 аминокислот), которые входят в состав белков. Все протеиногенные аминокислоты представляют собой -формы. Из них восемь являются незаменимыми, они синтезируются только растениями и не синтезируются в организме человека, поэтому их получают с пищей. К ним относятся валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан, иногда в их число включают гистидин и аргинин, которые не синтезируются в организме ребенка. [c.10]
В процессе пищеварения Б. подвергаются гидролизу до аминокислот, к-рые и всасываются в кровь. Пищ ценность Б. зависит от их аминокислотного состава, содержания в них т. наз. незаменимых аминокислот, не синтезирующихся в организмах (для человека незаменимы триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин и фенилаланин). В питательном отношении растит. Б. менее ценны, [c.253]
Для написания отдельных а-аминокислот (и их остатков) часто применяют сокращенные обозначения, представляющие собой первые три латинские буквы тривиального названия (см. табл. 3.3.1) [3.3.1]. Из природных аминокислот для нормального питания человека наиболее важны следующие восемь аминокислот (незаменимые аминокислоты, Розе, 1935 г.) фенилаланин, треонин, метионин, валин, лейцин, изолейцин, лизин и триптофан. [c.650]
Источником энергии, очевидно, служит сопряженная реакция окисления-восстановления. Роль донора водорода могут выполнять, например, аланин, лейцин, изолейцин, валин, серин, метионин и т.д. Акцепторами водорода могут служить глицин, пролин, аргинин, триптофан и т.д. Аминокислота-донор дезаминируется в оксокислоту, которая затем в результате окислительного декарбоксилирования превращается в жирную кислоту. Этот этап сопряжен с фосфорилированием и, таким образом, представляет собой реакцию, доставляющую энергию. Водород, перенесенный при этом на ферредоксин, снова связывается при восстановительном дезаминировании аминокислоты-акцептора. Однако не все аминокислоты используются всеми пептолитическими клостридиями. [c.298]
В тесной связи с вопросом о биологической ценности белка находится представление о так называемых жизненно необходимых, или незаменимых, аминокислотах. Значение определенных аминокислот для нормального роста было выяснено в опытах на людях и некоторых животных. В этих опытах потребность в белках удовлетворялась смесью чистых аминокислот, из которой исключались те или иные аминокислоты, и, в зависимости от того, тормозился при этом рост или совершался нормально, делали вывод о значении исследуемых аминокислот для роста. Так, было установлено, что жизненно необходимыми (незаменимыми) аминокислотами для роста крыс являются следующие 10 аминокислот валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин, гистидин, аргинин (рис. 40 и 41). Незаменимость указанных аминокислот для роста, видимо, связана с тем, что организм неспособен их синтезировать. Они должны быть введены извне вместе с пищей. Скорость синтеза аргинина, который может быть синтезирован в организме, невелика. Поэтому при отсутствии аргинина в пище рост не прекращается, но идет медленнее, чем при наличии аргинина. Отсутствие в пище остальных аминокислот (например, гликокола, аспарагиновой кислоты) не влияет на рост, так как организм способен их синтезировать. [c.308]
Гидрофобная связь (называемая также «гидрофобным взаимодействием ) представляет собой результат несвязного взаимодействия неполярных алкильных групп в боковых цепях таких аминокислот, как аланин, валин, лейцин, изолейцин, за [c.69]
С-концевую аминокислоту, состоит главным образом из полярных аминокислот и экспонирован в цитоплазму клетки. Второй, содержащий большое количество неполярных аминокислот (лейцин, изолейцин, валин), пронизывает гидрофобную область мембраны. [c.219]
Древесная зелень по химическому составу сходна с травой, но содержит меньше каротина В расчете на сухую массу в хвое содержится 6—12% протеина и нуклеиновых кислот, 70—80 % углеводов В состав протеина древесной зелени входят около 20 аминокислот, в том числе лизин, лейцин, изолейцин, валин и другие незаменимые аминокислоты Поэтому витаминная мука, получаемая путем измельчения и высушивания древесной зе лени, является эффективной белково витаминной добавкой к корму для скота и птицы По питательной ценности древесная зелень сходна с пшеничной и ржаной соломой Однако надо иметь в виду, что древесная зелень в отличие от травы содер жит алкалоиды, смолистые и дубильные вещества, поэтому [c.333]
К-группы этого класса аминокислот представляют собой углеводороды, и, следовательно, они гидрофобны (рис. 5-6). К данному классу относятся пять аминокислот с алифатическими К-группами (аланин, валин, лейцин, изолейцин и пролин), две аминокислоты с ароматическими кольцами (фенилаланин и триптофан) и одна аминокислота, содержащая серу (метионин). Особого упоминания заслуживает пролин, так как его а-аминогруппа не свободна, а замещена частью К-группы, в результате чего молекула приобретает циклическую структуру (рис. 5-6). [c.115]
Заболевание, связанное с нарушением метаболизма аминокислот с разветвленными боковыми цепочками (валин, лейцин, изолейцин). —Яриж. перев. [c.9]
Лейцин + изолейцин Валин [c.182]
Г ЛИЦИН Аланин Валин Лейцин Изолейцин Фенилаланин Пролин Серин Треонин Оксипролин Тирозин [c.287]
Лейцин. … Изолейцин. . Валин. … Глютамин, к-та Аспарагин, к-та Гликоколь. Аланин. . . Про. н. . Оксипролин [c.367]
В настояш ее время некоторыми авторами высказывается идея о том, что распределение полярных и неполярных аминокислот вдоль полипептидной цепи является одним из важных элементов кодирования пространственной структуры глобулярных белков. Еще Фишером [55] было показано, что соотношение суммарных объемов полярных и неполярных аминокислотных остатков может обусловливать форму белковой молекулы (сферическую или вытянутую), а также способность образовывать четвертичные структуры. Анализ, проведенный Перутцем, Кендрью и Уотсоном [66] на примере восемнадцати аминокислотных последовательностей в различных миоглобинах и гемоглобинах, показал, что из 150 остатков, входящих в эти молекулы, 33 находятся в местах, экранированных от контакта с водой, т. е. во внутреннем ядре белковой глобулы, причем 30 из 33 являются неполярными аминокислотами (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, иро-лин, цистеин, метионин, тирозоин и триптофан). Это наводит [c.16]
Имеется сообщение о разделении и определении с точностью 10% валина, лейцина, изолейцина, треонина, метионина, фенилаланина, гистидина и аргинина. [c.91]
Перечислите исходные вещества, необходимые для синтеза в каждом случае, и приведите полную последовательность реакций для одного примера из каждой группы. Задача 37.11. При взаимодействии ацетальдегида со смесью K N и Nh5 I (синтез Штрек-кера) образуется соединение aHgNj (какова его структура ), которое при гидролизе дает аланин. Покажите, как синтез Штреккера можно применить для синтеза глицина, лейцина, изолейцина, валина и серина (в качестве исходного вещества используйте С2Н5ОСН2СН2ОН). Все необходимые при этом карбонильные соединения необходимо получить из легко доступных веществ. [c.1045]
Относительную чувствительность аминокислотных остатков в инсулине к «[-излучению исследовали Дрейк и его сотрудники [69]. Как указывалось ранее, интенсивное исследование инсулина особенно желательно, поскольку он является единственным белком, строение которого полностью известно. На основании результатов определений концевых групп, изучения спектров поглощения и хроматографии аминокислот на бумаге в образцах, подвергнутых облучению дозами до 40 мегафэр, были сделаны выводы 1) что цистин, тирозин, фенилаланин, пролин и гистидин обладают высокой радиочувствительностью 2) что лейцин, изолейцин, валин, лизин и аргинин заметно разрушаются при наиболее высоких дозах и 3) глицин и фенилаланин, Н-концевые аминокислоты (т. е. имеющие свободные а-аминогруппы) дезаминируются. [c.227]
Б белках к числу наиболее гидрофобных аминокислотных остатков от1Юсятся остатки валина, лейцина, изолейцина, фенилаланина, нрол1И1а, мел ионина, триптофана и тирозина. Два последних, правда, содержат и гидрофильные фрагменты, соответственно V—II и 0 Н, однако большой объем гид офобной части придает им преимущественно гидрофобный характер. [c.75]
К числу аминокислот несиптезируемых или слишко — медленно синтезируе.мых в организме высших животных относятся валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фен-кпаланин, триптофан аргинин, лизин и гистидин., Эти аминокислоты доллсостав пищевых белков, ценность которых определяется именно наличием в них незаменимых аминокислот. [c.192]
Каждая из 20 аминокислот, которые обьино обнаруживают как продукты гидролиза белков, содержит -карбоксильную группу, а-аминогруппу и специфическую для данной аминокислоты -группу, замещающую водород при а-атоме углерода. а-Атом углерода во всех аминокислотах (за исключением глицина) является асимметрическим, и, следовательно, каждая из этих аминокислот может существовать по меньшей мере в двух стереоизомерных формах. В белках встречаются только Ь-стереои-зомеры, соответствующие по своей конфигурации Ь-глицеральдегиду. Классификация аминокислот основана на различиях в полярности их К-групп. К классу неполярных аминокислот принадлежат аланин, лейцин, изолейцин, валин, пролин, фенилаланин, триптофан и метио-ний. В класс полярных нейтральных аминокислот входят глицин, серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин и глутамин. Класс отрицательно заряженных (кислых) аминокислот включает аспарагиновую и глутаминовую кислоты, а класс положительно заряженных (ос-нбвных) аминокислот-аргинин, лизин и гистидин. [c.132]
Основы метода. При обработке аминокислот белкового гидро-лизата нингидрином летучие альдегиды образуются из валина. лейцина, изолейцина, аланина, фанилаланина и метионина. Для определения иоследних трех аминокислот существуют отдельные метч>ды (см. гл. II, III и VII) следовательно, мо кно определить сумму аминокислот группы лейцина . [c.289]
Кроме того, аминоазот других аминокислот, например, валина, лейцина, изолейцина, глицина и метионина, может путем переаминирования переходить на кетоглютаровую кислоту, давая глютаминовую кислоту. Таким образом, доля азота аминокислот, подвергающаяся обмену через указанную систему, еще более увеличивается. [c.354]
Применение. Наибольший практич. интерес представляют алифатич. аминокарбоновые к-ты, являюищеся основой синтетич. и природных полиамидов (белков, полипептидов). а-А. используют для получения синтетич. полипептидов. L-a-A., и в особенности те, к-рые не синтезируются в организме человека и наз. незаменимыми А. (валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, треонин, метионин, лизин, триптофан), широко применяют в медицинской практике. (о-А. и их лактамы служат для промышленного синтеза полиамидов, Ароматич. А. используют в синтезе красителей и лекарственных препаратов. На основе аминокарбоновых и аминофосфоновых к-т синтезируют селективные комплексообразуюпще ионообменники. [c.52]
Аминокислоты (32 показателя) сдать в Подольске и Королёве
Описание
Аминокислоты — это органические соединения, являющиеся строительным материалом для белков и мышечных тканей. Нарушение обмена аминокислот является причиной многих заболеваний (печени и почек). Анализ аминокислот (мочи и крови) является основным средством оценки степени усвоения пищевого белка, а также метаболического дисбаланса, лежащего в основе многих хронических нарушений.
ПАланин (ALA), Аргинин (ARG), Аспарагиновая кислота (ASP), Цитруллин (CIT),
Глутаминовая кислота (GLU), Глицин (GLY),
Метионин (MET), Орнитин (ORN),
Фенилаланин (PHE), Тирозин (TYR), Валин
(VAL), Лейцин (LEU), Изолейцин (ILEU),
Гидроксипролин (HPRO), Серин (SER),
Аспарагин (ASN), a-аминоадипиновая к-та
(AAA), Глутамин (GLN), b-аланин (BALA),
Таурин (TAU), Гистидин (HIS), Треонин
(THRE), 1-метилгистидин (1MHIS),
3-метилгистидин (3MHIS), y-аминомасляная к-та (GABA), b-аминоизомасляная к-та (BAIBA), a-аминомасляная к-та (AABA),
Пролин (PRO), Цистатионин (CYST), Лизин
(LYS), Цистин (CYS), Цистеиновая кислота
(CYSA) — в крови
Аминокислоты представляют собой структурные химические единицы, образующие белки. В организме человека многие из аминокислот синтезируются в печени. Однако некоторые из них не могут быть синтезированы в организме, поэтому человек обязательно должен получать их с пищей.
Помимо того, что аминокислоты образуют белки, входящие в состав тканей и органов человеческого организма, некоторые из них:
выполняют роль нейромедиаторов (биологически активные химические вещества, посредством которых осуществляется передача электрического импульса от нервной клетки) или являются их предшественниками;
способствуют тому, что витамины и минералы адекватно выполняют свои функции;
непосредственно снабжают энергией мышечную ткань;
участвуют в ферментативных реакциях, метаболизме многих биологических веществ, иммунных реакциях, процессах детоксикации, выполняют регуляторную функцию и многое другое.
Если человеческий организм испытывает нехватку одной из обязательных аминокислот, начинаются серьёзные проблемы – депрессия, ожирение, проблемы с пищеварением и так далее, вплоть до замедления роста. Находятся в группе риска и спортсмены, поддерживающие положительный азотный баланс в организме искусственными средствами (анаболитическими препаратами), и вегетарианцы, и худеющие при помощи диет – в силу того, что они исключают из рациона многие необходимые продукты.
Анализ аминокислот (мочи и плазмы крови) является незаменимым средством оценки достаточности и степени усвоения пищевого белка, а также метаболического дисбаланса, лежащего в основе многих хронических заболеваний почек, печени, сердечно-сосудистой системы, дыхательных органов и т.д.
Функция основных аминокислот:
Аминокислоты (12 показателей): Аланин, аргинин, аспарагиновая кислота, цитруллин, глутаминовая кислота, глицин, метионин, орнитин, фенилаланин, тирозин, валин, отношение – лейцин/изолейцин.
Аланин-нормализует метаболизм углеводов. Является составной частью таких незаменимых нутриентов как пантотеновая кислота (витамин B5) и коэнзим А (производит энергию, необходимую для любого вида мышечной деятельности). Аланин замедляет рост опухолей, в том числе раковых, за счет стимуляции иммунной системы организма. Он повышает активность и увеличивает размер вилочковой железы, которая вырабатывает Т-лимфоциты (защищают организм от опухолевых клеток, сигнализируют о начале синтазе антител). Он способствует детоксикационным процессам в печени (прежде всего обезвреживанию аммиака).
Аргинин — важный компонент обмена веществ в мышечной ткани. Он способствует поддержанию оптимального азотного баланса в организме, так как участвует в транспортировке и обезвреживании избыточного азота в организме.
Аспараги?н- амид аспарагиновой кислоты. Путем образования аспарагина из аспарагиновой кислоты в организме связывается токсический аммиак.
Аспарагиновая кислотаприсутствует в организме в составе белков и в свободном виде. Играет важную роль в обмене азотистых веществ. Участвует в образовании пиримидиновых оснований, мочевины. Биологическое действие аспарагиновой кислоты: иммуномодулирующее, повышающее физическую выносливость, нормализующее баланс возбуждения и торможения в ЦНС и др.
Цитруллин — аминокислота, не входящая в состав белков; вырабатывается печенью в качестве побочного продукта в процессе биосинтеза аргинина и превращения аммиака в мочевину. При паталогически повышенном содержании оказывает токсическое действие. Дети с врожденным недостатком одного из ферментов, служащих для химического расщепления белков в моче (вследствие этого в крови происходит накопление аммиака и аминокислоты цитруллина) плохо развиваются, кроме того, у них ярко выражена задержка умственного развития.
Глутаминовая кислота является нейромедиатором, передающим импульсы в центральной нервной системе. Эта аминокислота играет важную роль в углеводном обмене и способствует проникновению кальция через гематоэнцефалический барьер. Глутаминовая кислота может использоваться клетками головного мозга в качестве источника энергии.
Она также обезвреживает аммиак, отнимая атомы азота в процессе образования другой аминокислоты — глутамина. Этот процесс — единственный способ обезвреживания аммиака в головном мозге.
Глицин- замедляет дегенерацию мышечной ткани, так как является источником креатина — вещества, содержащегося в мышечной ткани и используемого при синтезе ДНК и РНК.
Глицин необходим для синтеза нуклеиновых кислот, желчных кислот и заменимых аминокислот в организме. Он выполняет функцию тормозного нейромедиатора и таким образом может предотвратить эпилептические судороги.
Метионин– незаменимая аминокислота, помогающая переработке жиров, предотвращая их отложение в печени и в стенках артерий. Синтез таурина и цистеина зависит от количества метионина в организме. Эта аминокислота способствует пищеварению, обеспечивает детоксикационные процессы (прежде всего обезвреживание токсичных металлов), уменьшает мышечную слабость, защищает от воздействия радиации, полезна при остеопорозе и химической аллергии.
Орнитин-помогает высвобождению гормона роста, который способствует сжиганию жиров в организме. Этот эффект усиливается при применении орнитина в комбинации с аргинином и карнитином. Орнитин также необходим для иммунной системы и работы печени, участвуя в детоксикационных процессах и восстановлении печеночных клеток.
Фенилаланин– это незаменимая аминокислота. В организме она может превращаться в другую аминокислоту – тирозин, которая, в свою очередь, используется в синтезе двух основных нейромедиаторов: допамина и норадреналина. Поэтому эта аминокислота влияет на настроение, уменьшает боль, улучшает память и способность к обучению, подавляет аппетит. Фенилаланин используют в лечении артрита, депрессии, болей при менструации, мигрени, ожирения, болезни Паркинсона.
Тирозин-является предшественником нейромедиаторов норадреналина и дофамина. Эта аминокислота участвует в регуляции настроения; недостаток тирозина приводит к дефициту норадреналина, что, в свою очередь, приводит к депрессии. Тирозин подавляет аппетит, способствует уменьшению отложения жиров, способствует выработке мелатонина (он борется со старением и отвечает за здоровый сон) и улучшает функции надпочечников, щитовидной железы и гипофиза. Тирозин также участвует в обмене фенилаланина. Тиреоидные гормоны образуются при присоединении к тирозину атомов йода.
Валин— незаменимая аминокислота, оказывающая стимулирующее действие. Валин необходим для метаболизма в мышцах, восстановления поврежденных тканей и для поддержания нормального обмена азота в организме. Относится к разветвленным аминокислотам, и это означает, что он может быть использован мышцами в качестве источника энергии. Валин часто используют для коррекции выраженных дефицитов аминокислот, возникших в результате привыкания к лекарствам. Чрезмерно высокий уровень валина может привести к таким симптомам, как парестезии (ощущение мурашек на коже), вплоть до галлюцинаций.
Изолейцин— одна из незаменимых аминокислот, необходимых для синтеза гемоглобина. Также стабилизирует и регулирует уровень сахара в крови и процессы энергообеспечения.
Метаболизм изолейцина происходит в мышечной ткани. Изолейцин — одна из трех разветвленных аминокислот. Изолейцин необходим при многих психических заболеваниях; дефицит этой аминокислоты приводит к возникновению симптомов, сходных с гипогликемией.
Лейцин— незаменимая аминокислота, относящаяся к трем разветвленным аминокислотам. Действуя вместе, они защищают мышечные ткани и являются источниками энергии, а также способствуют восстановлению костей, кожи, мышц, поэтому их прием часто рекомендуют в восстановительный период после травм и операций. Лейцин также несколько понижает уровень сахара в крови и стимулирует выделение гормона роста. Избыток лейцина может увеличить количество аммиака в организме.
Дефицит аминокислот ведет к недостаточности всех синтетических процессов в организме, особенно страдают быстрообновляющиеся системы (половая система, гуморальные системы, красный костный мозг и др.).
Наследственные нарушения, реализующиеся изменением концентраций аминокислот и ацилкарнитинов, представляют собой одну из самых многочисленных и гетерогенных групп болезней метаболизма (ФКУ, тирозинемия, гистидинемия, гиперглицинемия и многое другое). Значение точной лабораторной диагностики данных заболеваний определяется тем, что часто их различные формы имеют сходную клиническую картину, что усложняет диагностику на клиническом этапе.
Избыточное накопление (вследствие нарушения метаболизма или других причин) многих аминокислот имеет токсический эффект: гомоцистеин, цитруллин, фенилаланин, валин и др.
Трилам Нео
ТРИЛАМ-НЕО
Торговое название препарата: Трилам-Нео
Лекарственная форма: раствор для инфузий.
Действующие вещества (МНН): L-валин, L-изолейцин, L-лейцин.
Состав:
100 мл раствора содержит:
Активные вещества: L-валин — 0,6 г; L-изолейцин — 0,6 г; L-лейцин — 1,2 г; Вспомогательные вещества: натрия хлорид — 0,9 г; вода для инъекций до 100 мл.
Описание: прозрачная, бесцветная или светло-желтая жидкость.
Фармакотерапевтическая группа: Препараты для парентерального питания, аминокислоты
Фармакологические свойства
Фармакодинамика
Раствор для инфузий Трилам-Нео содержит 3 незаменимых для человека аминокислоты с разветвленной боковой цепью: L-валин, L-изолейцин, L-лейцин, необходимых для синтеза ряда белков и других биологически важных компонентов. Разветвленные аминокислоты обеспечивают стабилизацию обмена ароматических аминокислот, оказывают положительное действие на обмен белков в мышцах, печени и нейромедиаторов в центральной нервной системе. Исследования в области компенсации мальнутриции, как фактора риска прогрессирования циррозов, показали, что при успешной компенсации мальнутриции с использованием разветвленных незаменимых аминокислот удается добиться снижение летальности при циррозах печени. Обычными состояниями, при которых используются разветвленные незаменимые аминокислоты, являются состояния с отрицательным азотистым балансом, состояния с метаболическим напряжением (гиперметаболизм), состояния с интолерантностью к белкам (циррозы печени). Установлен защитный эффект разветвленных незаменимых аминокислот на развитие сакропении у лиц пожилого и старческого возраста. Исследования у пациентов с циррозами печени при инфузионном введении аминокислот с разветвленной боковой цепью показали, что происходит увеличение содержания в крови введенных аминокислот и уменьшение ароматических аминокислот и метионина, при этом отмечается улучшение показателей печеночной энцефалопатии и электроэнцефалограммы. Из трех аминокислот препарата Трилам-Нео, в соответствии с исследованиями in vitro на скелетных мышцах, показано, что лейцин, прежде всего, ответственен за индукцию синтеза белка. Стимулирующий эффект лейцина на синтез белка установлен через индукцию трансляции мРНК. При этом имеется множество дополнительных механизмов, включая фосфорилирование рибосомного белка, активацию киназы S6, фактора инициирования (eIF) 4E. Ключевым компонентом в этом процессе и сопутствующем ему фосфорилировании, у млекопитающих является сигнальный белок-переключатель, названный mTOR (mammalian target of rapamycin). Обнаружено, что именно аминокислоты с разветвленной боковой цепью, в отличие от других гидрофобных аминокислот, способны обеспечить потребность в поддержании структуры белка и способствуют уменьшению скорости деградации белков, сохраняя их нативную структуру. Более того, аминокислоты с разветвленной боковой цепью уменьшают протеолиз белков и их эффект, по видимому, связан с инсулиноподобным действием на атрогин-1 (atrogin-1).
Фармакокинетика
Через 10 минут после однократного болюсного внутривенного введения меченого лейцина содержание в крови достоверно не отличается по сравнению с периодом до внутривенного введения. T1/2 лейцина (у здоровых людей) составляет 5-15 мин. Около 50% лейцина накапливается в органах через 30 минут после внутривенного введения, преимущественно в скелетных мышцах и печени. Через 4 часа после внутривенного введения весь лейцин распределяется в органах, при этом 60% лейцина полностью метаболизируются, а продукты метаболизма определяются в выдыхаемом СО2. При внутривенном введении меченого валина и лейцина, их фармакокинетика не имеет отличий у практически здоровых лиц и пациентов с циррозом печени. Исследования с мечеными валином, лейцином и изолейцином у человека показали, что их значительная часть, около 70%, попадает, прежде всего, в скелетные мышцы, но при этом доля образовавшихся кето-производных невысока.
При внутривенной инфузии изолированных аминокислот, L-валина (600 ммол/мин), L-изолейцина (150 ммол/мин) L-лейцина (300 ммол/мин) и смеси этих аминокислот (270 ммол/мин), обнаружено следующее:
- изолированная инфузия валина и изолейцина сопровождается увеличением содержания этих аминокислот в плазме крови в 622 раза. При этом, только изолированная инфузия валина сопровождается уменьшением содержания в крови тирозина;
- внутривенная инфузия изолейцина сопровождается увеличением содержания изолейцина в крови в 6 раз и уменьшением содержания тирозина (на 35% от исходного уровня), фенилаланина (на 35%), метионина (на 50%), валина (на 40%) и изолейцина (на 55%).
- инфузия смеси валин, лейцин и изолейцин приводит к увеличению содержания этих аминокислот в крови, в сочетании со снижением содержания тирозина (на 50% от исходного уровня), фенилаланина (на 50%) и метионина (на 35%), пониженный уровень которых сохраняется на протяжении 2х часов после окончания инфузии.
Аминокислоты с разветвленной боковой цепью участвуют в элиминации глютамина и аммиака из мозговой ткани, устраняя, таким образом, нейротоксический эффект, как самого глютамина, так и аммиака.
Оценка фармакокинетики аминокислот с разветвленной боковой цепью по степени окисления меченого фенилаланина показала, что наиболее оптимальным является совместное введение трех аминокислот валина, лейцина и изолейцина. При этом обнаружено, что высокие концентрации лейцина в крови сопровождаются уменьшением концентрации валина и изолейцина, в сочетании с активацией соответствующих дегидрогеназ. Эти данные доказывают необходимость совместного введения этих трех аминокислот с разветвленной боковой цепью в соответствующем соотношении, которое и имеется в препарате Трилам-Нео.
Расчет средней суточной дозы аминокислот с разветвленной боковой цепью по данным, опубликованным в 10 исследованиях с внутривенным введением аминокислот, показывает, что для достижения терапевтического действия используется следующая средняя суточная доза: — 0,43 г на кг массы тела в сутки, с колебаниями, минимальная – 0,15 г, максимальная — 0,8 г на кг массы тела.
Биотрансформация
Первые этапы в катаболизме аминокислот с разветвленной боковой цепью являются общими для трех аминокислот, через соответствующие аминотрасферазы и дегидрогеназы, с образованием их кето-производных (BCKD). При этом идентифицированы как цитозольные, так и митохондриальные изоферменты аминотрасфераз. Их дальнейший метаболизм различается и характеризуется прежде всего разным уровнем образования конечных продуктов (глюкоза и/или кетонные тела). Катаболизм аминокислот с разветвленной боковой цепью специфически регулируется аллостерическими и ковалентными механизмами. BCKD ингибируют фосфорилирование и активизируют дефосфорилирование, что лежит в основе их воздействия на мембранные структуры в клетках.
Сами BCKD имеют следующее распределение по степени метаболической активности: наибольшая их часть приходится на скелетные мышцы (60-70%) и жировую ткань (15-20%) и очень небольшая часть сосредоточена в печени (около 10%).
Распределение
При внутривенном введении смеси валина, лейцина и изолейцина эти аминокислоты, и прежде всего лейцин накапливаются преимущественно в скелетных мышцах и печени. Однако, через 4 часа после внутривенного введения 60% лейцина полностью метаболизируется и продукты метаболизма определяются в выдыхаемом СО2.
Выведение
При введении аминокислот с разветвленной боковой цепью абсолютная экскреция аминокислот меняется по направлению от больших величин к меньшим в ряду аминокислот следующим образом: глютамин, серин, глицин, треонин, гистидин, аланин, аргинин, тирозин, валин, метионин, изолейцин, фенилаланин, лейцин и лизин.
Показания к применению
Трилам-Нео назначается как источник незаменимых для человека аминокислот с разветвленной боковой цепью, необходимых для синтеза биологически важных компонентов, дефицит которых отмечается при хронических диффузных заболеваниях печени, хронических заболеваниях почек, у лиц старческого возраста, при травмах, при синдроме мальнутриции:
- терапия и парентеральное питание (частичное или полное, в зависимости от введения дополнительных компонентов, таких как растворы углеводов и жировых эмульсий), при нарушении функции печени (печеночной недостаточности) в сочетании с мальнутрицией, с или без признаков порто-системной энцефалопатии.
Способ применения и дозы
Внутривенно, медленно, скорость не должна превышать 400 мл за 3 часа, что соответствует примерно 2,2 мл в минуту. Дозу препарата устанавливают индивидуально с учетом состояния пациента и степени тяжести заболевания.
Взрослые:
Колебания суточной дозировки активных компонентов препарата, аминокислот с разветвленной боковой цепью, составляют 0,15 до 0,25 г на кг массы тела в сутки. Средняя суточная доза — 0,2 г на кг массы тела в сутки. Дозировка, соответствующая 0,15-0,25 г на кг массы тела в сутки, для раствора препарата Трилам-Нео составляет 6,2-10,4 мл раствора на кг массы тела в сутки. Максимальная доза составляет 14,5 мл на кг массы тела в сутки или 1015 мл препарата Трилам-Нео в сутки, при массе 70 кг. Для пациентов с индексом массы тела более 29,9 дозу необходимо рассчитывать, исходя из идеального веса.
У пациентов с установленной повышенной потребностью в аминокислотах с разветвленной боковой цепью можно использовать более высокие дозы препарата.
Клинические исследования показали, что пациенты при состояниях с отрицательным азотистым балансом, переносят дозу разветвленных аминокислот до 0,7 г на кг массы тела в сутки. Однако, индивидуальная доза аминокислот с разветвленной цепью для конкретного пациента определяется врачом, на основании оценки его состояния, метаболического статуса и имеющейся необходимости компенсации дефицита аминокислот с разветвленной боковой цепью.
Продолжительность терапии препаратом Трилам-Нео устанавливается врачом, с учетом оценки индивидуальной эффективности и безопасности.
Побочные действия
При применении препарата Трилам-Нео, в соотвествии с показаниями и рекомендациями по дозировке, побочные явления возникают редко.
Изредка отмечается тошнота, рвота, приливы жара и потливость при введении Трилам-Нео со скоростью, превышающей максимально рекомендуемую — 3,5 мл в минуту. При внутривенном введении может отмечаться повышение значений печеночных ферментов, при таких состояниях необходимо контролировать печеночные ферменты. Возможны реакции повышенной чувствительности к активным компонентам препарата. Как и при внутривенном введении всех инфузионных растворов, могут отмечаться: усиление диуреза, тромбофлебит, если используются длительные периоды введения через периферические вены. Возможно развитие флебита, особенно при многократной венепункции одной и той же вены.
Противопоказания
- гиперчувствительность к компонентам препарата;
- врожденные нарушение метаболизма аминокислот, такие как синдром «моча в виде кленового сиропа», аминоацидурия и др.;
- невосстановимые повреждения почек с уремией: нефритический синдром любой этиологии (в т.ч. быстро прогрессирующий, хронический), тубулоинтерстициальный нефрит любой этиологии (в т.ч. острый и хронический), наследственная нефропатия, обструктивная уропатия и рефлюксуропатия, тубулоинтерстициальные и тубулярные поражения почек (в т.ч вызванные лекарственными средствами и тяжелыми металлами), почечная недостаточность (в т.ч острая, хроническая и врожденная), сморщенная почка, маленькая почка, ишемия и инфаркт почки, киста почки, гемолитико-уремический синдром, экстраренальная уремия;
- сахарный диабет;
- состояния с гипергидратацией, гипонатриемией, гипокалиемией;
- острый или подострый фулминантный гепатит;
- хроническая сердечная недостаточность в состоянии декомпенсации;
- беременность;
- период лактации;
- детский и подростковый возраст до 18 лет.
Лекарственные взаимодействия
При рекомендуемой дозировке аминокислоты в инфузионном растворе Трилам-Нео не взаимодействуют между собой, а также не имеется данных о взаимодействии с другими лекарственными средствами.
Введение больших объемов инфузионных растворов, более 1,0 л в сутки, сопровождается электролитными расстройствами и расстройствами кислотно-щелочного баланса, для компенсации которых необходимо дополнительное введение электролитов.
Дополнительное введение аминокислот должно проводиться при должном для пациента обеспечении суточного калоража, в противном случае эффективность аминокислот снижается.
Внутривенная инфузия растворов через периферическую вену требует соблюдения асептики, надлежащего положения иглы в вене. Участок венепункции должен быть внимательно осмотрен на отсутствие кожных повреждений и инфекции и обработан перед венепункцией. Возможно развитие флебита, поэтому необходима ежедневная оценка состояния вены, через которую вводится раствор. При наличии признаков флебита недопустимо введение раствора в вену, пораженную флебитом.
Неизвестна совместимость раствора препарата Трилам-Нео с другими инфузионными растворами, поэтому следует избегать смешивания раствора для инфузий Трилам-Нео с другими инфузионными растворами и не следует вводить раствор для инфузий Трилам-Нео в случае образования мутности раствора, изменения его цвета или при наличии осадка.
Особые указания
Введение больших объемов (1,0 л и более в сутки) и при длительном введении (более 10 дней ежедневного использования) Трилам-Нео необходимо контролировать содержание в крови глюкозы, электролитов, альбумина, общего белка, КЩР, АСАТ, АЛАТ, ЩФ, креатинина, мочевину.
Применение в педиатрии
Безопасность и эффективность препарата Трилам-Нео для детей не установлена. Имеющиеся данные по активным компонентам препарата позволяют с осторожностью использовать препарат у детей в возрасте младше 12 лет.
Применение у лиц пожилого и старческого возраста
Нет необходимости корректировать дозу в зависимости от возраста.
Применение у пациентов с нарушенной функцией печени
Имеющиеся данные об особенностях действия активных компонентов препарата позволяют использовать препарат у пациентов с нарушенной функцией печени.
Применение у пациентов с почечной недостаточностью
С осторожностью используется у пациентов с почечной недостаточностью. Имеются опубликованные данные, указывающие на возможность использования активных компонентов препарата (разветвленные аминокислоты) у пациентов с почечной недостаточностью, находящихся на диализе.
Применение при беременности и период лактации
Для раствора Трилам-Нео исследования репродуктивной функции у животных или клинические исследования во время беременности не проводились. Однако, были опубликованы отчеты об успешном и надежном применении растворов разветвленных аминокислот (активных компонентов препарата Трилам-Нео) во время беременности у женщин. Нет опубликованных данных, которые бы указывали на неблагоприятное действие разветвленных незаменимых аминокислот на внутриутробное развитие плода и состояние беременной. Трилам-Нео может использоваться при беременности в исключительных случаях, когда имеются четкие клинические показания, например, цирроз печени с синдромом мальнутриции у беременной. Нет опубликованных данных указывающих на поступление разветвленных незаменимых аминокилот в молоко, при кормлении грудью.
Влияние на способность управлять автомобилем и сложными механизмами
Активные компоненты препарата не оказывают влияния на способность вождения автомобиля и управления потенциально опасными механизмами.
Передозировка
Внутривенное введение аминокислот может сопровождаться повышенным выделением с мочой меди и цинка, что необходимо учитывать при назначении микроэлементов, в частности, при длительном внутривенном питании. Специфических отрицательных реакций передозировки не описано.
Условия отпуска из аптек
По рецепту
Производитель:
СП ООО «REKA-MED FARM»
Лейцин + Изолейцин + Валин
Swanson® Аминокислоты с Разветвленной Цепью: Лейцин + Изолейцин + Валин
Количество: 100 капсул на 34 дня приёма.
- Играют жизненно важную роль в росте мышц и восстановления сил
- В составе три природные аминокислоты с разветвленной цепью, L-Лейцин, L-Изолейцин и L-Валин
- Препарат усилен Витамином B-6
Состав
Одна порция равна 3 капсулам
Всего порций 33
| Количество в одной порции | % Дневной Нормы | |
|---|---|---|
| Витамин B-6 USP(как пиридоксин HCl) | 7.5 mg | 375% |
| L-Лейцин | 1.02 грамма | * |
| L-Изолейцин | 513 мг | * |
| L-Валин | 513 мг | * |
*Дневная норма не определена
Другие ингредиенты:
Желатин, может содержать один или оба из следующих ингредиентов: стеарат магния или диоксид кремния.
Рекомендации по применению:
В качестве пищевой добавки принимайте три капсулы в день с водой.
Положительные эффекты аминокислот с разветвленной цепью
Что дает нам потребление Аминокислот с Разветвленной Цепью (ВСАА)? Исследования показывают, что прием Аминокислот с Разветвленной Цепью может дать вам довольно серьезные положительные эффекты, включая следующие:
Ускоренное восстановление.
Вероятно самый ценный положительный эффект для интенсивно тренирующихся атлетов — это ускорение метаболического восстановления в результате приема аминокислот с разветвленной цепью (ВСАА). Большинство атлетов ощущают значительное ослабление послетренировочной мышечной болезненности вскоре после того, как начинают использовать пищевые добавки ВСАА.
Даже если не учитывать других преимуществ потребления аминокислот с разветвленной цепью, данный эффект ускорения восстановления вызванных тренировками мышечных повреждений (не забывайте, что мышцы растут только тогда когда они получают микроповреждения) означает ускоренный рост мышц и увеличение силы. Благодаря ускоренному восстановлению вы можете тренироваться интенсивнее и чаще, что в свою очередь поможет реализовать поставленные цели намного быстрее.
Выносливость.
Аминокислоты с Разветвленной Цепью могут служить донором азота в образовании L-Аланина, который обеспечивает организм глюкозой после истощения запасов гликогена. Скорее всего, мысль об экономии гликогена вызывает у вас ассоциацию с высокоуглеводными диетами, однако, аминокислоты с разветвленной цепью и в этом доказали свою ценность.
Стимуляция синтеза протеина.
Оказывается, что ВСАА могут самостоятельно стимулировать синтез мышечного протеина. Другими словами, эти аминокислоты способны вызывать мышечный рост даже в отсутствии тренировок с отягощениями! Исследования показывают, что прием аминокислот с разветвленной цепью повышает уровни таких гормонов, как тестостерон, гормон роста и инсулин. А это, между прочим, сильные анаболические гормоны.
Стимуляция сжигания жира.
Потребление ВСАА активирует механизмы сжигания висцерального жира. Расположенный глубоко в абдоминальной области под подкожным жиром, висцеральный жир поддается сжиганию в результате ограничивающих калораж диет с очень большим трудом.
Одна из теорий о том, каким же образом BCAA обеспечивают свои эффекты сжигания жира и построения мышц, заключается в следующем. Во время выполнения тренировки организм обнаруживает высокий уровень ВСАА в крови, а это в свою очередь является признаком чрезмерного разрушения мышц. В связи с этим он останавливает мышечное разрушение и начинает использовать в качестве топлива преимущественно подкожный жир.
В то же время дополнительный объем аминокислот с разветвленной цепью в крови стимулирует инсулин, в результате чего ВСАА транспортируются прямо к мышцам. Таким образом, человек сжигает подкожный жир и одновременно наращивает мышечную массу.
Улучшение иммунной функции.
Тренироваться нелегко, если вы заболели, не говоря уже о мышечном росте. Более того, еще сложнее вернуться к тренировкам после простуды, не потеряв при этом силу и размеры. Когда вы тренируетесь с высокой интенсивностью или высоким объемом, то рискуете ослабить иммунитет и просто-напросто заболеть. Однако потребляя аминокислоты с разветвленной цепью, вы можете обратить потерю глютамина, который является важным соединением для иммунной системы. Кроме того, ВСАА способствуют профилактике катаболизма, что в свою очередь способствует ускорению восстановления и ослабляет негативные эффекты тренировок на организм.
Антикатаболические эффекты.
По всей видимости, аминокислоты с разветвленной цепью проводят большую часть своих анаболических эффектов через антикатаболическую активность. В двух словах, они подавляют использование мышечного протеина в качестве топлива и тем самым предотвращают его разрушение. Отчасти это происходит в результате того, что они жертвуют собою в качестве топлива.Сделано в США
| Пищевые ингредиенты. Аминокислоты: L-Лейцин, L-Валин, L-Изолейцин. Типы: стандарт, ферментированный, ферментированный быстрорастворимый, гидролизованный, гидролизованный быстрорастворимый. Упаковка- картонные и металлическ | 2922498500 |
| Пищевая добавка L-изолейцин, | 2922498500 |
| Аминокислотные премиксы ВСАА (L-лейцин, L-Валин, L-Изолейцин): | 2922498500 |
| Аминокислоты ВСАА 2:1:1 (L-валин, L-лейцин, L-изолейцин) | 2922498500 |
| Комплексная пищевая добавка ВСАА 8-1-1 (Лейцин (L-Leucine), Изолейцин (L-Isoleucine), Валин (L-Valine), | 2106909809 |
| Сырье для производства специализированной пищевой продукции: L-Валин, L-Изолейцин. Упаковка картонные бочонки по 25 килограмм, маркировка «VITAJOY» | 2922498500 |
| пищевой ингредиент: Аминокислота: L-Изолейцин упаковка мешки мешки полиэтиленовые помещенные в картонные коробки или барабаны . Масса от 10 до 50кг | 2106909809 |
| Сырье для использования в производстве пищевой продукции: L-Валин, L-Изолейцин, L-Аспартат Магния | 2922498500 |
| Пищевые ингредиенты: L-Валин, L-Лейцин, L-Изолейцин, L-Треонин, ВСАА 2:1:1, ВСАА 4:1:1, Бета-Аланин, D-Аспарагиновая кислота, L-Аспарагиновая кислота, Калия аспартат, Магния аспартат, L-Орнитин ГХЛ, Пара-Аминобензойная кис | 2922198500 |
| Сырье для пищевой промышленности, в том числе для производства биологически активных добавок: изолейцин, в волоконных, картонных барабанах (тубах) с внутренним вкладышем (полиэтиленовый мешок), в картонных коробках с внутр | 2922498500 |
| Пищевые добавки: L-Carnitine base/L-Карнитин база, L-Isoleucine/L-Изолейцин, L-Valine/L-Валин, L-Leucine/L-Лейцин, BCAA 2:1:1/BCAA 2:1:1, BCAA 4:1:1/BCAA 4:1:1, Glycine/Глицин, DL-Phenylalanine/ДЛ-Фенилаланин, Pottasium As | 2922498500 |
| Сырье для производства специализированной пищевой продукции: L-Валин, L-Изолейцин с маркировкой «VITAJOY», | 2922498500 |
| Аминокислотные премиксы ВСАА (L-лейцин, L-изолейцин, L-валин) 2:1:1, 4:1:1, 8:1:1 | 2922498500 |
| Сырье для пищевой промышленности, в том числе для производства биологически активных добавок: L-изолейцин, L-валин, L-лейцин, L-глютамин, BCAA 2:1:1 (cмесь аминокислот: L-изолейцин, L-валин, L-лейцин), упакованное в волоко | 2922498500 |
| Сырье для производства пищевых продуктов: аминокислоты L-Лейцин (L-Leucine), L-Изолейцин (L-Isoleucine), L-Валин (L-Valine), L-Глютамин (L-Glutamine), L-Карнитин (L-Carnitine base), L-Карнитин L-Тартрат (L- Carnitine L-Ta | 2106 |
| Пищевые ингредиенты.Аминокислотные премиксы ВСАА (L-лейцин, L-Валин, L-Изолейцин): : 2:1:1, 4:1:1, 8:1:1. Типы: стандарт, быстрорастворимый, ферментированный, ферментированный быстрорастворимый, гидролизованный, гидролизов | 2106909809 |
| Пищевые ингредиенты.Аминокислоты: L-Лейцин, L-Валин, L-Изолейцин. Типы: стандарт, быстрорастворимый, ферментированный, ферментированный быстрорастворимый, гидролизованный, гидролизованный быстрорастворимый. Упаковка- карто | 2922498500 |
| Пищевые ингредиенты.Аминокислотные премиксы ВСАА (L-лейцин, L-Валин, L-Изолейцин): 2:1:1, 4:1:1, 8:1:1. Типы: стандарт, быстрорастворимый, ферментированный, ферментированный быстрорастворимый, гидролизованный, гидролизован | 2106909809 |
| Пищевые ингредиенты.Аминокислоты: L-Лейцин, L-Валин, L-Изолейцин. Типы: стандарт, быстрорастворимый, ферментированный, ферментированный быстрорастворимый, гидролизованный, гидролизованный быстрорастворимый.Упаковка- картон | 2922498500 |
| Сырье для производства биологически активных добавок к пище и специализированных продуктов (спортивного питания): аминокислоты изолейцин, лейцин, валин в виде белого кристаллического порошка. Упакованные в полимерные паке | 2922498500 |
| Аминокислоты: L-Leucine (L-Лейцин), L-Isoleucine (L-Изолейцин), L-Valine (L-Валин) торговой марки Shanghai Passiono International Co., Ltd | 2922498500 |
| Пищевое сырье. Аминокислоты и их соли: Аминокислоты: L-Валин, L-Лейцин, L-Изолейцин, L-Треонин, ВСАА 2:1:1, ВСАА 4:1:1, Бета-Аланин, L-Аланин, D/L-Аспарагиновая кислота, L-Орнитин ГХЛ, Пара-Аминобензойная кислота, L-Карнит | 2922198500 |
| Сухой порошковый концентрат напитка с добавлением аминокислот — лейцин, изолейцин, валин в соотношении 2:1:1 «ВСАА» со вкусами: | 2106909809 |
| Аминокислоты: Л- (L-Isoleucine), Л-Лейцин (L-Leucine), Л-Валин (L-Valine), Л-Аргинин Альфа-Кетоглутарат 2:1 (ААКГ) (L-Arginine Alpha-Ketoglutarate 2:1 (AAKG), Л-Аргинин (L-Arginine), для использования в качестве с | 2922498500 |
| Сырье для производства биологически активных добавок: Аланин, Аспарагиновая кислота, Бета аланин, Валин, Изолейцин, Лейцин, ВСАА 2:1:1 инстант, Тирозин, Орнитина гидрохлорид/ | 2922492000 |
Лейцин и его эффективное использование для роста и восстановления мышц
Чтобы нарастить мышечную массу нужно усердно тренироваться, придерживаться сбалансированного питания, а также не забывать о пищевых добавках. Для того чтобы использование пищевых добавок было эффективным необходимо понимать, как в организме происходят отдельные химические процессы, влияющие на формирование мышц и уменьшение процента жира в организме. Мы поделимся с вами несколькими фактами о лейцине, аминокислоте, которая имеет решающее значение для синтеза белка.
Что такое лейцин?
Лейцин является незаменимой аминокислотой, которую организм не может вырабатывать сам. Существует 9 незаменимых аминокислот, и лейцин является одним из наиболее важных, поэтому важно получать его из пищи или пищевых добавок.
Лейцин является частью BCAA, аминокислот с разветвленной цепью, о которых можно узнать больше в нашей статье о Действии BCAA на организм. Речь идет в частности о трех аминокислотах – лейцин, изолейцин и валин, которые разрушаются в мышцах, а не в печени. BCAA помогают увеличить производство энергии и синтез белка в мышцах во время тренировок.
Лейцин считается основной и наиболее важной аминокислотой BCAA, поскольку он обладает множеством полезных свойств для организма. Он особенно популярен благодаря своему свойству наращивать мышцы и активировать белок, известный как mTOR, который запускает синтез мышечного белка. Конечно, изолейцин и валин также помогают активировать mTOR, но не так сильно, как лейцин. [1] [2]
Лейцин также отличается от двух других аминокислот BCAA тем, что он наиболее интенсивно изучался в изолированном состоянии, а не только как часть BCAA. В исследованиях лейцина ученые в основном сосредотачивались на синтезе мышечного белка и его влиянии на анаболический процесс или на способность стимулировать выработку глюкозы и инсулина.
Лейцин классифицируется в двух формах, таких как:
- L-лейцин – это естественная форма аминокислоты лейцина, которая содержится в белке и чаще всего используется в качестве пищевой добавки.
- D-лейцин – это форма L-лейцина, которая производится в лабораториях, а также служит для приготовления пищевых добавок.
Преимущества лейцина включают более быстрое сжигание жира, улучшение регенерации мышц и физической работоспособности. В следующих строках мы подробнее расскажем о пользе лейцина. [1]
6 преимуществ использования лейцина
Лейцин обладает многими положительными свойствами, которые особенно важны для спортсменов. Если вы хотите набрать мышечную массу и при этом избавиться от лишнего жира, или же ищете эффективную пищевую добавку для регенерации мышц, обязательно прочитайте статью до конца. Мы расскажем, как эффективно использовать лейцин для роста мышц и о его научно доказанных свойствах.
1. Способствует росту мышц
Лейцин пользуется большой популярностью в кругу спортсменов и культуристов благодаря его свойству значительно увеличить прирост мышечной массы. Он относится к ключевым аминокислотам, которые участвуют в синтезе белка, и, следовательно, помогает стимулировать рост мышц после тренировки. [5]
Как это работает? Было показано, что лейцин активирует mTOR, белок, который отвечает за синтез белка. MTOR действует как датчик энергии и питательных веществ из доступных аминокислот, а именно лейцина, который, в свою очередь, запускает синтез белка. Активация mTOR имеет решающее значение для увеличения мышечной массы. [22]
Это означает, что низкий уровень лейцина в кровообращении указывает на то, что в организме недостаточно белка для синтеза новых мышечных белков, а затем mTOR деактивируется. С другой стороны, если уровень лейцина увеличивается, mTOR получает сигнал о том, что в организме достаточно белка, чтобы синтезировать новые белки мышечной ткани и таким образом запускается синтез белка.
Исходя из результатов исследований не совсем ясно, как лейцин может активировать mTOR. Однако подтверждено, что mTOR чувствителен к концентрации лейцина и уровням АТФ (аденозинтрифосфата). [23] [24] Роль лейцина в этом процессе не ограничивается активацией синтеза белка, лейцин также регулирует весь процесс формирования мышц. Чем выше уровень лейцина, тем больше рост мышц. [7] Исследования подтверждают, что один лейцин способен увеличить синтез белка на 25% [20] Давайте рассмотрим несколько примеров.
Эксперты провели исследование, где испытуемые провели 45-минутную силовую тренировку. Затем эти участники были разделены на 3 группы, каждая из которых принимала разные комбинации добавок. Одна группа употребляла только углеводы, другая – углеводы и 30 г белка, а третья – углеводы, белок и лейцин. [25]
Исследование показало, что у третьей группы, которая принимала комбинацию углеводы-белки-лейцин, наблюдалось снижение расщепления белка и значительное увеличение синтеза белка, чем у группы, которая принимала комбинация углеводы–белки. В то же время результаты третьей группы были гораздо лучше, чем у первой группы, которая употребляла только углеводы. [25]
Возможное объяснение этому состоит в том, что белку требуется больше времени, чтобы из желудка попасть в кишечник, а в конечном итоге в кровообращение. Даже с быстро усваиваемым белком, таким как сывороточный белок, может потребоваться несколько часов для циркуляции лейцина. Напротив, лейцин в виде отдельной добавки быстрее всасывается, тем самым увеличивая уровень лейцина в плазме крови и активируя вышеупомянутые анаболические процессы. [25]
Вас можуть зацікавити ці продукти:
Другим примером является исследование 2017 года, в котором также проверялось влияние различных комбинаций добавок в разных дозах на увеличение синтеза белка. В исследовании участвовали 40 мужчин, со средним возрастом 21 год, которые были разделены на 3 группы. Первая группа принимала 25 г сывороточного протеина, содержащего 3 г лейцина. Вторая группа употребляла только 6,25 г сывороточного протеина, содержащего 0,75 г лейцина, а третья группа потребляла 6,25 г сывороточного протеина вместе с добавкой BCAA, таким образом, всего 5 г лейцина. [21]
Результаты показали, что 6,25 г сывороточного протеина вместе с высокой дозой лейцина – 5 г повышали анаболизм лучше, чем та же доза протеина с меньшим количеством лейцина (3 г). Кроме того, такая доза была настолько же эффективна для увеличения синтеза белка, как и высокая доза белка, которая составляет 25 г. Отсюда следует, что повышенная доза лейцина может компенсировать оптимальную дозу сывороточного протеина, и при этом синтез белка будет одинаково интенсивным. [21]
2. Улучшает спортивные показатели
Свойства и преимущества лейцина принесут пользу не только для бодибилдеров, но также и для опытных и начинающих спортсменов. Он улучшает физическую работоспособность даже во время аэробной физической активности. В одном исследовании выяснилось, что прием лейцина в течение шести недель значительно улучшил выносливость и силу у каноистов. Аналогичным образом, исследования подтверждают, что лейцин увеличивает мышечную массу и улучшает функциональные показатели у пожилых людей. [11] [12]
3. Усиливает сжигание жира
Если вы пытаетесь нарастить мышцы, и в тоже время сжечь жир на животе, лейцин – отличный выбор. Несколько исследований подтвердили, что лейцин эффективно помогает бороться с подкожным жиром. Опрос 2015 года показал, что аминокислота лейцин уменьшает накопление жира и предотвращает ожирение, связанное с питанием. [14]
4. Способствует регенерации мышц
Мышечная боль является естественным следствием хорошей тренировки. Однако после очень интенсивной физической активности, боль в мышцах может вывестиспортсмена из тренировочного режима. Тогда поможет лейцин.
Обнадеживающие результаты исследований показывают, что лейцин играет важную роль в восстановлении мышц. Одно исследование подтвердило, что потребление лейцина сразу после тренировки помогает восстановить мышцы и активировать синтез мышечного белка. Другое исследование показало, что добавки лейцина улучшают как регенерацию, так и выносливость даже в дни после тренировок. [15] [16]
5. Стабилизирует уровень сахара в крови
Гипергликемия или высокий уровень сахара в крови могут вызывать усталость, значительную потерю веса и повышенную жажду. Однако если не лечить повышенный уровень сахара, то это может привести к более серьезным последствиям, таким как повреждение нервов, проблемы с почками или риск кожных инфекций.
Некоторые исследования показывают, что лейцин может быть полезен для поддержания стабильного уровня сахара в крови. Исследование подтвердило, что лейцин, принимаемый с глюкозой, помогает стимулировать секрецию инсулина, тем самым снижая уровень сахара в крови. Другое исследование также предполагает, что лейцин способен облегчить передачу сигналов инсулина и потребление глюкозы, чтобы помочь стабилизировать уровень сахара в крови. [17] [18]
6. Предотвращает потерю мышц у пожилых людей
В организме происходит много изменений в процессе старения. Постепенное ухудшение состояния скелетных мышц, также называемое саркопенией, является одним из наиболее значимых симптомов пожилого возраста. Такое состояние может вызвать слабость и снижение выносливости, что приводит к снижению физической активности.
Именно лейцин помогает замедлить повреждение мышц. Одно исследование показало, что лейцин улучшает синтез мышц у пожилых людей, которые также принимали достаточное количество белка с пищей. Дальнейшие исследования опубликовали аналогичные результаты. Было обнаружено, что употребление добавок лейцина помогает снизить потерю веса, вызванную недоеданием у пожилых людей. [8] [9]
Источники лейцина
Для того, чтобы получить максимальную пользу от лейцина следует внимательно следить за его потреблением. Лейцин содержится в обычных продуктах, так как он является неотъемлемой частью богатой белком пищи. [3]
Если вы хотите узнать количество потребления лейцина из пищи, это будет довольно сложно, потому что на этикетках обычных продуктов можно найти только количество белка, но не лейцина. Однако специалисты в данной области утверждают, что количество лейцина, который содержится в белке, составляет около 5-10%. В следующей таблице приведены продукты с наибольшей долей лейцина. Большинство из них – это продукты, которые вы, вероятно, употребляете каждый день. [3]
| Продукты | Лейцин на 100 г |
|---|---|
| Сывороточный протеин Whey | 10 – 12 г |
| Соевый протеин | 7,5 – 8,5 г |
| Соевые бобы | 2,87 г |
| Говядина | 1,76 г |
| Арахис | 1,67 г |
| Лосось | 1,62 г |
| Миндаль | 1,49 г |
| Куриная грудка | 1,48 г |
| Яйца | 1,4 г |
| Чечевица | 0,65 г |
| Нут (турецкий горох) | 0,63 г |
Дневная норма лейцина
Оптимальная доза лейцина составляет 2000-5000 мг в день. Лейцин следует принимать натощак или вместе с едой с низким содержанием белка, которая, следовательно, содержит меньшее количество лейцина. [1]
Если вы занимаетесь спортом и хотите эффективно использовать лейцин для роста мышц и максимизировать его эффект, вам следует выполнить следующие шаги [4]:
- Потребляйте 2,5 г лейцина (или 5 г BCAA) за 30 минут до тренировки, чтобы поддержать анаболизм.
- Добавьте еще 5 г лейцина (или 10 г BCAA) к протеиновому коктейлю после тренировки. Добавление лейцина к сывороточному протеину может быть очень эффективным для дальнейшей стимуляции синтеза белка.
- Потребляйте 5 г лейцина перед сном, чтобы ускорить восстановление после тренировки.
- Потребляйте лейцин между приемами пищи, так как он может помочь быстро восстановить мышцы. Поэтому люди, которые соблюдают диету и пытаются нарастить мышечную массу, должны включать в свой рацион 2-3 г лейцина. Таким образом удастся побороть катаболизм и предотвратить распад мышц.
Побочные эффекты лейцина
В основном, лейцин не вызывает серьезных побочных эффектов, если не потреблять избыточное количество. Одно исследование, с участием 5 здоровых мужчин, которые принимали 1250 мг лейцина на килограмм массы тела, что в 25 раз превышало среднюю дневную норму, показало, что такие высокие дозы лейцина вызывали увеличение концентрации аммиака в организме. В результате этого исследования, выявили максимальную дозу потребления лейцина – 500 мг / кг массы тела в день. [12]
Однако лейцин может влиять на действие некоторых лекарств. Например, доза 30 г лейцина в день оказывает неблагоприятное воздействие на витамин В6 и В3. Избыток лейцина не позволяет организму вырабатывать эти витамины, которые могут привести к заболеваниям из-за их недостатка. Одним из таких заболеваний является пеллагра, симптомом которой являются поражения кожи, выпадение волос и проблемы с желудком. [7] [13]
Потребление лейцина с источником глюкозы повышает уровень инсулина и снижает уровень сахара в крови. Потребление лейцина наряду с диабетическим лечением, таким как инъекции инсулина, может удерживать сахар на очень низком уровне. Поэтому пациентам с гипогликемией не следует принимать лейцин. Все пациенты с диабетом должны проконсультироваться с врачом перед приемом лейцина. [7] Также, лейцин в качестве пищевой добавки не следует принимать беременным и кормящим женщинам.
Мы надеемся, что мы помогли Вам узнать о том, как сделать потребление лейцина еще более эффективным для роста мышц и быстрой регенерации. Напишите нам в комментарий используете ли Вы добавки лейцина и каков Ваш опыт их потребления. Если вам понравилась статья и она была полезной, поддержите нас репостом.
Источники:
[1] Kamal Patel. Leucine. – https://examine.com/supplements/leucine/
[2] Shimomura Y, Yamamoto Y, Bajotto G, Sato J, Murakami T? Shimomura N, Kobayoshi H, Mawatari K. Nutraceutical effects of branched-chain amino acids on skeletal muscle. – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16424141
[3] Malia Frey. What is leucine? A guide to leucine foods and leucine supplements – https://www.verywellfit.com/how-to-use-leucine-for-weight-loss-3495727
[4] Jonathan Mike. Supplemental leucine: How it powers muscle growth – https://www.bodybuilding.com/fun/supplemental-leucine-how-it-powers-muscle-growth.html
[5] Mero A. Leucine supplementation and intensive training – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10418071
[6] Balage M, Dardevet D. Long-term effects of leucine supplementation on body composition – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20110810
[7] Leucine. Dosage, benefits and side effects – https://us.myprotein.com/thezone/supplements/leucine-dosage-benefits-side-effects/
[8] Casperson SL, Sheffield-Moore M, Hewlings SJ, Paddon-Jones D. Leucine supplementation chronically improves muscle protein synthesis in older adults consuming the RDA for protein. – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22357161
[9] Rachael Link.Leucine: The muscle-building amino acid your body needs – https://draxe.com/nutrition/leucine/
[10] Dontao J Jr, Pedrosa RG, Cruzat VF, Pires IS, Tirapegui J.Effects of leucine supplementation on the body composition and protein status of rats submitted to food restriction. – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16600817/
[11] Joao A. B. Pedroso, Thais T: Zampieri, Jose Donato Jr. Reviewing the effects of l-leucin supplementation in the regulation of food intake, energy balance and glucose homeostasis – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4446786/
[12] Elango R, Chapman K, Rafi M, Ball RO, Pencharz PB. Determination of the tolerable upper intake level of leucine in acute dietary studies in young men. – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22952178
[13] University Rochester medical center.Leucine – https://www.urmc.rochester.edu/encyclopedia/content.aspx?contenttypeid=19&contentid=Leucine
[14] Joao A. B. Pedroso, Thais T: Zampieri, Jose Donato Jr.Reviewing the effects of l-leucin supplementation in the regulation of food intake, energy balance and glucose homeostasis – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4446786/
[15] Layman DK.Role of leucine in protein metabolism during exercise and recovery. – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12501002
[16] Thomson JS, Ali A, Rowlands DS .Leucine-protein supplemented recovery feeding enhances subsequent cycling performance in well-trained men. – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21609286
[17] Kalogeropoulou D, Lafave L, Schweim K, Gannon MC, Nuttall FQ — Leucine, when ingested with glucose, synergistically stimulates insulin secretion and lowers blood glucose. – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19013300
[18] Liu H, Liu R, Li X, Wang X, May Y, Guo H, Hao L, Yao P, Liu L, Wang D, Yang X. Leucine facilitates the insulin-stimulated glucose uptake and insulin signaling in skeletal muscle cells: involving mTORC1 and mTORC2. – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24806638
[19] Joe Cohen. Top 7 health benefits of leucine + side effects – https://selfhacked.com/blog/leucine-health-benefits-side-effects/
[20] Buse MG, Reid SS .Leucine. A possible regulator of protein turnover in muscle. – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1237498
[21] Churchward-Venne TA, Breen L, Di Donato DM, Hector AJ, Mitchell CJ, Moore DR? Stellingwerff T, Breuille D, Offord EA, Baker SK, Phillips SM. Leucine supplementation of a low-protein mixed macronutrient beverage enhances myofibrillar protein synthesis in young men: a double-blind, randomized trial.– https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24284442
[22] Anthony JC, Yoshizawa F, Anthony TG, Vary TC, Jefferson LS, Kimball SROV. Leucine stimulates translation initiation in skeletal muscle of postabsorptive rats viac a rapamycin-sensitive pathway. – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11015466
[23] Crozier SJ, Kimball SR, Emmert SW, Anthony JC, Jefferson LS. Oral leucine administration stimulates protein synthesis in rat skeletal muscle. – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15735066
[24] Bolster DR, Crozier SJ, Kimball SR, Jefferson LS. AMP-activated protein kinase supresses protein synthesis in rat skeletal muscle through down-regulated mammalian target of rapamycin (mTOR) signaling.– https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/11997383
[25] Koopman R, Wagenmakers AJ, Manders RJ, Zorenc AH, Senden JM, Gorselink M, Keizer HA, van Loon LJ. Combined ingestion of protein and free leucine with carbohydrate increases postexercise muscle protein synthesis in vivo in male subjects. – https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1556225
Что такое лейцин и изолейцин?
Лейцин и изолейцин входят в число 20 аминокислот, которые естественным образом содержатся в организме человека. Они очень похожи по строению, но имеют небольшие различия, которые изменяют их физиологические свойства.
молекуул_бе | Shutterstock
Обе эти аминокислоты являются неполярными и алифатическими и имеют боковую цепь из четырех атомов углерода, выходящую из основной аминокислотной структуры. Скелетная структура лейцина показана ниже.
Скелетная структура изолейцина показана ниже.
Оба содержат одинаковые карбоксильные и аминогруппы и имеют схожий размер, но имеют разную структуру боковых цепей. Это пример структурных изомеров, в которых атомы углерода находятся в разных положениях.
Роль лейцина в организме
Обе эти аминокислоты выполняют множество важных функций в организме, но, несмотря на их схожую структуру, эти роли имеют тенденцию различаться.Лейцин важен для общего здоровья мышц. Он может стимулировать синтез белка и уменьшить распад белка, особенно мышечного белка, после физической травмы.
Лейцин также увеличивает уровень инсулина в крови, что приводит к аналогичному эффекту на белки в мышечной ткани.
Лейцин также важен для регуляции уровня сахара в крови, поскольку он действует как источник глюконеогенеза (синтеза глюкозы из неуглеводных) в печени.Это помогает заживлению тела и мышц.
Роль изолейцина в организме
Изолейцин выполняет множество различных функций в организме. Он разделяет некоторые функции с лейцином в регулировании уровня глюкозы в крови и заживлении ран, но также имеет несколько уникальных функций. Изолейцин играет роль в детоксикации азотистых отходов, таких как аммиак, которые затем выводятся из организма почками.
Изолейцин также необходим для производства и образования гемоглобина и производства красных кровяных телец.Следовательно, это важная аминокислота в процессе восстановления после кровопотери или анемии.
Дефицит лейцина и изолейцина
Обе эти аминокислоты получают из сыра, яиц, большинства видов мяса, семян и орехов. Эти продукты обычно присутствуют в рационе, поэтому дефицит в них встречается довольно редко.
Дефицит изолейцина чаще всего встречается у пожилых людей и может привести к ослаблению и истощению мышц, а также к тремору.
Дефицит лейцина встречается гораздо реже, но может приводить к аналогичным симптомам, таким как мышечная слабость и колебания уровня сахара в крови
Аминокислоты с разветвленной цепью
Лейцин, изолейцин и валин (другая аминокислота) сгруппированы вместе как аминокислоты с разветвленной цепью или BCAA.Все BCAA необходимы для жизни человека. Они необходимы для физиологической реакции на стресс, для выработки энергии и, в частности, для нормального обмена веществ и здоровья мышц.
Эти аминокислоты с разветвленной цепью также, как правило, популярны у бодибилдеров и других людей, которые сосредоточены на наращивании физической силы, потому что потребление BCAA может уменьшить потерю мышечной массы и обеспечить более быстрое восстановление мышц.
Применение BCAA
BCAA вводят пациентам, выздоравливающим после травм или операций, для заживления мышц и ран.Они также могут помочь в лечении определенных типов поражения печени, часто встречающихся у алкоголиков, и уменьшить симптомы заболевания печени.
Еще одно состояние, при котором могут быть полезны BCAA, — это фенилкетонурия, при которой организм не может синтезировать аминокислоту фенилаланин. Прием BCAA может помочь организму справиться с нехваткой этой аминокислоты.
Эти аминокислоты также полезны при лечении анорексии, поскольку у таких людей часто слабые или тонкие мышцы, которые необходимо наращивать.В этих условиях лейцин и изолейцин особенно полезны для наращивания мышечной массы.
Дополнительная литература
Amazon.com: Vitacost BCAA L-лейцин, L-валин, L-изолейцин — 2400 мг на порцию
| Особые ингредиенты |
Аминокислота |
| Марка |
Торговая марка Vitacost |
| Форма элемента |
Капсула |
| Ингредиенты |
Желатин (капсула), стеариновая кислота и стеарат магния. |
| Вес предмета |
340 грамм |
| Количество единиц |
300 штук |
- Что такое BCAA (аминокислоты с разветвленной цепью)? Аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA) являются незаменимыми аминокислотами, то есть их необходимо получать с помощью диеты или добавок
- Торговая марка Vitacost
| Исходный Участник |
NCBI (Entrez) Идентификатор гена |
Ген Символ |
Ген Описание |
|---|---|---|---|
| 10449 | 10449 | ACAA2 | ацетил-КоА-ацилтрансфераза 2 [Источник: HGNC… |
| 11112 | 11112 | ХИБАД | 3-гидроксиизобутиратдегидрогеназа [Источник … |
| 1629 | 1629 | DBT | дигидролипоамид трансацила с разветвленной цепью … |
| 1738 | 1738 | DLD | дигидролипоамиддегидрогеназа [Источник: HGN… |
| 18 | 18 | ABAT | 4-аминобутират аминотрансфераза [Источник: H … |
| 1892 | 1892 | ECHS1 | еноил-КоА гидратаза, короткая цепь 1 [Источник … |
| 1962 | 1962 | EHHADH | еноил-КоА-гидратаза и 3-гидроксиацил-КоА… |
| 217 | 217 | ALDh3 | член семейства альдегиддегидрогеназы 2 [Итак … |
| 219 | 219 | АЛДх2Б1 | член семейства альдегиддегидрогеназы 1 B1 … |
| 223 | 223 | ALDH9A1 | член семейства альдегиддегидрогеназы 9 A1… |
| 224 | 224 | АЛДх4А2 | член семейства альдегиддегидрогеназы 3 A2 … |
| 259307 | 259307 | ИЛ4И1 | индуцированный интерлейкин 4 1 [Источник: HGNC Symbo … |
| 26275 | 26275 | HIBCH | 3-гидроксиизобутирил-КоА гидролаза [Источник :… |
| 27034 | 27034 | ACAD8 | член семейства ацил-КоА дегидрогеназы 8 [Так … |
| 30 | 30 | ACAA1 | ацетил-КоА ацилтрансфераза 1 [Источник: HGNC … |
| 3028 | 3028 | HSD17B10 | гидроксистероид 17-бета дегидрогеназа 10 [S… |
| 3030 | 3030 | ХАДА | трифункциональная гидроксиацил-КоА дегидрогеназа … |
| 3032 | 3032 | HADHB | трифункциональная гидроксиацил-КоА дегидрогеназа … |
| 3033 | 3033 | HADH | гидроксиацил-КоА дегидрогеназа [Источник: HGNC… |
| 3155 | 3155 | HMGCL | 3-гидрокси-3-метилглутарил-КоА лиаза [Кислый … |
| 3157 | 3157 | HMGCS1 | 3-гидрокси-3-метилглутарил-КоА-синтаза 1 … |
| 3158 | 3158 | HMGCS2 | 3-гидрокси-3-метилглутарил-КоА-синтаза 2… |
| 316 | 316 | AOX1 | альдегидоксидаза 1 [Источник: HGNC Symbol; Acc … |
| 34 | 34 | ACADM | ацил-КоА-дегидрогеназа средней цепи [Источник … |
| 35 | 35 | ACADS | короткая цепь ацил-КоА дегидрогеназы [Источник… |
| 36 | 36 | ACADSB | ацил-КоА дегидрогеназа короткая / разветвленная цепь … |
| 3712 | 3712 | IVD | изовалерил-КоА дегидрогеназа [Источник: HGNC … |
| 38 | 38 | ACAT1 | ацетил-КоА ацетилтрансфераза 1 [Источник: HGN… |
| 39 | 39 | ACAT2 | ацетил-КоА ацетилтрансфераза 2 [Источник: HGN … |
| 4329 | 4329 | ALDH6A1 | член семейства альдегиддегидрогеназы 6 A1 … |
| 4594 | 4594 | MMUT | метилмалонил-КоА мутаза [Источник: HGNC Symb… |
| 501 | 501 | ALDH7A1 | член семейства альдегиддегидрогеназы 7 A1 … |
| 5019 | 5019 | OXCT1 | 3-оксокислота-КоА-трансфераза 1 [Источник: HGNC S … |
| 5095 | 5095 | PCCA | субъединица альфа пропионил-КоА карбоксилазы [S… |
| 5096 | 5096 | PCCB | бета субъединица пропионил-КоА карбоксилазы [Итак … |
| 549 | 549 | AUH | AU РНК, связывающая метилглутаконил-КоА гидрат … |
| 56922 | 56922 | MCCC1 | метилкротоноил-КоА карбоксилаза 1 [Источник :… |
| 586 | 586 | BCAT1 | трансаминаза 1 аминокислот с разветвленной цепью [… |
| 587 | 587 | BCAT2 | трансаминаза 2 аминокислот с разветвленной цепью [… |
| 593 | 593 | BCKDHA | дегидрогеназа кетокислот с разветвленной цепью E1… |
| 594 | 594 | BCKDHB | кетокислотная дегидрогеназа с разветвленной цепью E1 … |
| 64064 | 64064 | OXCT2 | 3-оксокислота-КоА-трансфераза 2 [Источник: HGNC S … |
| 64087 | 64087 | MCCC2 | метилкротоноил-КоА карбоксилаза 2 [Источник :… |
| 84693 | 84693 | MCEE | метилмалонил-КоА эпимераза [Источник: HGNC S … |
braC — Предшественник лейцин-, изолейцин-, валин-, треонин- и аланин-связывающего белка — Pseudomonas aeruginosa (штамм ATCC 15692 / DSM 22644 / CIP 104116 / JCM 14847 / LMG 12228 / 1C / PRS 101 / PAO1)
braC
Pseudomonas aeruginosa (штамм ATCC 15692 / DSM 22644 / CIP 104116 / JCM 14847 / LMG 12228 / 1C / PRS 101 / PAO1)
Оценка Reviewed-Annotation:
4 из 5 баллов за аннотацию
Оценка аннотации обеспечивает эвристическую оценку содержания аннотации записи или протеома UniProtKB.Эту оценку нельзя использовать в качестве меры точности аннотации, поскольку мы не можем определить «правильную аннотацию» для любого данного белка.
-Экспериментальные данные на уровне белка i
Это указывает на тип доказательств, подтверждающих существование белка. Обратите внимание, что свидетельство «существования белка» не дает информации о точности или правильности отображаемых последовательностей.
Выберите раздел слева, чтобы просмотреть содержимое.
В этом разделе по умолчанию отображается каноническая последовательность белка, а по запросу — все изоформы, описанные в записи. Он также включает информацию, относящуюся к последовательностям, включая длину и молекулярный вес . Информация представлена в разных подразделах. Текущие подразделы и их содержание перечислены ниже:
Последовательность i
В этом подразделе раздела Последовательность указывается, что каноническая последовательность , отображаемая по умолчанию в записи, является полной или нет.
Статус последовательности i : завершено.
В этом подразделе раздела Последовательность указывается, что каноническая последовательность , отображаемая по умолчанию в записи, имеет зрелую форму или представляет собой предшественник.
Обработка последовательности и : отображаемая последовательность далее обрабатывается до зрелой формы.
P21175-1 [UniParc] FASTAAdd к basketAdded в корзину «Скрыть
10 20 30 40 50
MKKGTQRLSR LFAAMAIAGF ASYSMAADTI KIALAGPVTG PVAQYGDMQR
60 70 80 90 100
AGALMAIEQI NKAGGVNGAQ LEGVIYDDAC DPKQAVAVAN KVVNDGVKFV
110 120 130 140 150
VGHVCSSSTQ PATDIYEDEG VLMITPSATA PEITSRGYKL IFRTIGLDNM
160 170 180 190 200
QGPVAGKFIA ERYKDKTIAV LHDKQQYGEG IATEVKKTVE DAGIKVAVFE
210 220 230 240 250
GLNAGDKDFN ALISKLKKAG VQFVYFGGYH PEMGLLLRQA KQAGLDARFM
260 270 280 290 300
GPEGVGNSEI TAIAGDASEG MLATLPRAFE QDPKNKALID AFKAKNQDPS
310 320 330 340 350
GIFVLPAYSA VTVIAKGIEK AGEADPEKVA EALRANTFET PTGNLGFDEK
360 370
GDLKNFDFTV YEWHKDATRT EVK
Показать »
373 9000 5
39,769
8 декабря 2000 г. — v2
105188ADDEDEE63B
Экспериментальная информация
| Функциональный ключ | Положение (я) | Описание Действия | Графический вид | Длина |
В этом подразделе раздела «Последовательность» сообщается о различиях между канонической последовательностью (отображаемой по умолчанию в записи) и различными отправленными последовательностями, объединенными в записи.Эти различные материалы могут исходить из разных проектов секвенирования, разных типов экспериментов или разных биологических образцов. Конфликты последовательностей обычно имеют неизвестное происхождение. Конфликт последовательностей i |
165 | D → V в AAA88430 (PubMed: 2509433). | 1 |
|---|
Базы данных последовательностей
Базы данных аннотаций генома
Аминокислоты при раке | Экспериментальная и молекулярная медицина
Варбург, О., Винд, Ф. и Негелейн, Э. Метаболизм опухолей в организме. J. Gen. Physiol. 8 , 519–530 (1927).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Хенсли, К. Т., Вости, А. Т. и ДеБерардини, Р. Дж. Глутамин и рак: клеточная биология, физиология и клинические возможности. J. Clin. Расследование. 123 , 3678–3684 (2013).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Green, C.R. et al. Катаболизм аминокислот с разветвленной цепью способствует дифференцировке адипоцитов и липогенезу. Nat. Chem. Биол. 12 , 15–21 (2016).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Моффатт Б.А. и Ашихара Х. Синтез и метаболизм пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов. Книга арабидопсиса 1 , e0018 (2002).
Артикул
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Чжан Ю., Морар М. и Иалик С. Э. Структурная биология пути биосинтеза пуринов. Cell Mol. Life Sci. 65 , 3699–3724 (2008).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Locasale, J. W. Серин, глицин и одноуглеродные единицы: метаболизм рака в полном круге. Nat. Rev. Cancer 13 , 572–583 (2013).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Шувалов О.В. и др. Одноуглеродный метаболизм и биосинтез нуклеотидов как привлекательные мишени для противоопухолевой терапии. Oncotarget 8 , 23955–23977 (2017).
Артикул
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Лу, С., Чен, Г. Л., Рен, К., Кваби-Аддо, Б. и Эпнер, Д. Е. Ограничение метионина избирательно воздействует на тимидилатсинтазу в клетках рака простаты. Biochem. Pharm. 66 , 791–800 (2003).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Пегг, А. Е. Метаболизм и функция полиаминов млекопитающих. IUBMB Life 61 , 880–894 (2009).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Greene, L. I. et al. Роль триптофан-2,3-диоксигеназы в подавлении Т-лимфоцитов CD8 и доказательства катаболизма триптофана в плазме больных раком молочной железы. Мол. Cancer Res. 17 , 131–139 (2019).
Артикул
CAS
Google ученый
Fallarino, F. et al. Модуляция катаболизма триптофана регуляторными Т-клетками. Nat. Иммунол. 4 , 1206–1212 (2003).
Артикул
Google ученый
DiNatale, B.C. et al. Кинуреновая кислота является сильнодействующим лигандом эндогенного арилуглеводородного рецептора, который синергетически индуцирует интерлейкин-6 в присутствии воспалительного сигнала. Toxicol. Sci. 115 , 89–97 (2010).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Opitz, C.A. et al. Эндогенный опухолевый лиганд арилуглеводородного рецептора человека. Природа 478 , 197–203 (2011).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Nguyen, N. T. et al. Арилуглеводородный рецептор отрицательно регулирует иммуногенность дендритных клеток через кинуренин-зависимый механизм. Proc. Natl Acad. Sci. США 107 , 19961–19966 (2010).
Артикул
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Mezrich, J. D. et al. Взаимодействие между кинуренином и рецептором арилуглеводородов может генерировать регуляторные Т-клетки. J. Immunol. 185 , 3190–3198 (2010).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Вон, А. Э. и Дешмук, М. Метаболизм глюкозы подавляет апоптоз в нейронах и раковых клетках за счет окислительно-восстановительной инактивации цитохрома с. Nat. Cell Biol. 10 , 1477–1483 (2008).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Chung, W. J. et al. Подавление поглощения цистина нарушает рост первичных опухолей головного мозга. J. Neurosci. 25 , 7101–7110 (2005).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Lo, M., Ling, V., Wang, Y. Z. & Gout, P. W. Антипортер xc-цистина / глутамата: медиатор роста рака поджелудочной железы с ролью в устойчивости к лекарствам. Br. J. Cancer 99 , 464–472 (2008).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Fan, J. et al. Количественный анализ потока показывает, что производство НАДФН зависит от фолиевой кислоты. Природа 510 , 298–302 (2014).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Улановская, О.А., Зуль, А.М. и Краватт, Б.Ф. NNMT способствует эпигенетическому ремоделированию рака, создавая приемник метаболического метилирования. Nat. Chem. Биол. 9 , 300–306 (2013).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Maddocks, O. D. K. et al. Модуляция терапевтического ответа опухолей на диетическое голодание по серину и глицину. Природа 544 , 372–376 (2017).
Артикул
CAS
Google ученый
Пьетрокола, Ф., Галлуцци, Л., Браво-Сан-Педро, Дж. М., Мадео, Ф. и Кремер, Г. Ацетил-кофермент А: центральный метаболит и вторичный мессенджер. Cell Metab. 21 , 805–821 (2015).
Артикул
CAS
Google ученый
Son, S. M. et al. Лейцин передает сигнал mTORC1 через его метаболит ацетил-кофермент A. Cell Metab. 29 , 192–201.e197 (2019).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Wu, Z. et al. Индуцированное ТПО метаболическое перепрограммирование приводит к метастазированию в печень колоректального рака CD110 + опухолевых клеток. Стволовые клетки клеток 17 , 47–59 (2015).
Артикул
CAS
Google ученый
Son, J. et al. Глютамин поддерживает рост рака поджелудочной железы через метаболический путь, регулируемый KRAS. Природа 496 , 101–105 (2013).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
De Marchi, T. et al. Фосфосерин-аминотрансфераза 1 связана с плохим исходом терапии тамоксифеном при рецидивирующем раке молочной железы. Sci. Отчетность 7 , 2099 (2017).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Gupta, N. et al. Повышающая регуляция переносчика аминокислот ATB0, + (SLC6A14) при колоректальном раке и метастазировании у людей. Biochimica et. Biophysica Acta 1741 , 215–223 (2005).
Артикул
CAS
Google ученый
Gupta, N. et al. Повышающая регуляция транспортера аминокислот ATB (0, +) (SLC6A14) при карциноме шейки матки. Gynecol. Онкол. 100 , 8–13 (2006).
Артикул
CAS
Google ученый
Karunakaran, S. et al. Взаимодействие производных триптофана с SLC6A14 (ATB0, +) раскрывает потенциал переносчика в качестве лекарственной мишени для химиотерапии рака. Biochem. J. 414 , 343–355 (2008).
Артикул
CAS
Google ученый
Люки, М. Дж., Катт, В. П. и Церион, Р. А. Нацеливание на метаболизм аминокислот для лечения рака. Наркотическая дискотека. Сегодня 22 , 796–804 (2017).
Артикул
CAS
Google ученый
Abuchowski, A. et al. Лечение рака химически модифицированными ферментами.I. Противоопухолевые свойства конъюгатов полиэтиленгликоль-аспарагиназа. Cancer Biochem. Биофиз. 7 , 175–186 (1984).
CAS
PubMed
Google ученый
Wetzler, M. et al. Эффективное истощение запасов аспарагина пегилированной аспарагиназой приводит к улучшенным исходам при остром лимфобластном лейкозе у взрослых: исследование рака и лейкемии, группа B 9511. Кровь 109 , 4164–4167 (2007).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Leu, S. Y. & Wang, S. R. Клиническое значение аргиназы при колоректальном раке. Рак 70 , 733–736 (1992).
Артикул
CAS
Google ученый
Савока, К. В., Дэвис, Ф. Ф., ван Эс, Т., Маккой, Дж. Р. и Пальчук, Н. С. Терапия рака с использованием химически модифицированных ферментов.II. Терапевтическая эффективность аргиназы и аргиназы, модифицированной ковалентным присоединением полиэтиленгликоля, в отношении конической опухоли печени и мышиного лейкоза L5178Y. Cancer Biochem. Биофиз. 7 , 261–268 (1984).
CAS
PubMed
Google ученый
Schulte, M. L. et al. Фармакологическая блокада ASCT2-зависимого транспорта глутамина приводит к противоопухолевой эффективности на доклинических моделях. Nat. Med. 24 , 194–202 (2018).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Timmerman, L.A. et al. Анализ чувствительности к глутамину идентифицирует антипортер xCT как обычную тройную отрицательную терапевтическую мишень для опухолей молочной железы. Cancer Cell 24 , 450–465 (2013).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Possemato, R. et al. Функциональная геномика показывает, что путь синтеза серина важен при раке груди. Nature 476 , 346–350 (2011).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Pacold, M. E. et al. Ингибитор PHGDH обнаруживает координацию синтеза серина и судьбы одноуглеродной единицы. Nat. Chem. Биол. 12 , 452–458 (2016).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Cheong, J. E. & Sun, L. Нацеливание на путь IDO1 / TDO2-KYN-AhR для иммунотерапии рака — проблемы и возможности. Trends Pharm. Sci. 39 , 307–325 (2018).
Артикул
CAS
Google ученый
Эггермонт А. М., Криттенден М. и Варго Дж. Развитие комбинированной иммунотерапии при меланоме. Am. Soc. Clin. Онкол. Educ. Книга 38 , 197–207 (2018).
Кинан, М. М. и Чи, Дж .-Т. Альтернативное топливо для раковых клеток. Cancer J. 21 , 49–55 (2015).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Curthoys, N. P. & Watford, M. Регулирование активности глутаминазы и метаболизма глутамина. Annu. Rev. Nutr. 15 , 133–159 (1995).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Янг, Л., Веннети, С. и Награт, Д. Глутаминолиз: признак метаболизма рака. Annu Rev. Biomed. Англ. 19 , 163–194 (2017).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Чой, Б. Х. и Колофф, Дж. Л. Разнообразные функции заменимых аминокислот при раке. Раки 11 , https://doi.org/10.3390/cancers11050675 (2019).
Le, A. et al. Глюкозно-независимый метаболизм глутамина через цикл TCA для пролиферации и выживания в B-клетках. Cell Metab. 15 , 110–121 (2012).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Metallo, C. M. et al. Редукционный метаболизм глутамина с помощью IDh2 опосредует липогенез при гипоксии. Природа 481 , 380–384 (2011).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Mullen, A. R. et al. Восстановительное карбоксилирование поддерживает рост опухолевых клеток с дефектными митохондриями. Природа 481 , 385–388 (2012).
Артикул
CAS
Google ученый
Zhang, J. et al. Аспарагин играет решающую роль в регулировании клеточной адаптации к истощению запасов глутамина. Мол. Ячейка 56 , 205–218 (2014).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Павлова Н.Н. и др. По мере снижения уровня внеклеточного глутамина аспарагин становится незаменимой аминокислотой. Cell Metab. 27 , 428–438.e425 (2018).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Vander Heiden, M. G., Cantley, L. C. и Thompson, C. B. Понимание эффекта Варбурга: метаболические потребности пролиферации клеток. Наука 324 , 1029–1033 (2009).
Артикул
CAS
Google ученый
Mayers, J. R. et al. Повышение уровня циркулирующих аминокислот с разветвленной цепью является ранним событием в развитии аденокарциномы поджелудочной железы человека. Nat. Med. 20 , 1193–1198 (2014).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Commisso, C. et al. Макропиноцитоз белка — это путь доставки аминокислот в Ras-трансформированные клетки. Природа 497 , 633–637 (2013).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Зейтуни Д., Пилаева-Гупта Ю., Дер, К. Дж. И Брайант, К. Л. Мутантный рак поджелудочной железы по KRAS: нет единственного пути к эффективному лечению. Раки 8 , https://doi.org/10.3390/cancers8040045 (2016).
Шин, Дж. Х., Зонку, Р., Ким, Д. и Сабатини, Д.М. Нарушение регуляции аутофагии при депривации лейцина выявляет уязвимость клеток меланомы человека in vitro и in vivo. Cancer Cell 19 , 613–628 (2011).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Wang, J. et al. Зависимость эмбриональных стволовых клеток мыши от катаболизма треонина. Наука 325 , 435–439 (2009).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Majumdar, R. et al. Метаболические взаимодействия глутамата, орнитина, аргинина, пролина и полиаминов: этот путь регулируется на посттранскрипционном уровне. Перед. Plant Sci. 7 , https://doi.org/10.3389/fpls.2016.00078 (2016).
Delage, B. et al. Депривация аргинина и экспрессия аргининосукцинатсинтетазы в лечении рака. Внутр. J. Cancer 126 , 2762–2772 (2010).
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Амелио И., Кутруццола Ф., Антонов А., Агостини М. и Мелино Г. Метаболизм серина и глицина при раке. Trends Biochem. Sci. 39 , 191–198 (2014).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Дакер, Г. С. и Рабиновиц, Дж. Д. Одноуглеродный метаболизм в здоровье и болезнях. Cell Metab. 25 , 27–42 (2017).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Krall, A. S., Xu, S., Graeber, T. G., Braas, D. & Christofk, H. R. Аспарагин способствует пролиферации раковых клеток за счет использования в качестве фактора обмена аминокислот. Nat. Commun. 7 , 11457 (2016).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Кори Дж. И Кори А. Х. Важнейшие роли глутамина как доноров азота в синтезе пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов: лечение аспарагиназой при остром лимфобластном лейкозе у детей. Vivo 20 , 587–589 (2006).
CAS
Google ученый
Wang, Y. et al. Координационный метаболизм углерода и азота глутамина в пролиферирующих раковых клетках в условиях гипоксии. Nat. Commun. 10 , 201 (2019).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Yoneshiro, T. et al.Катаболизм BCAA в коричневом жире контролирует энергетический гомеостаз с помощью SLC25A44. Природа 572 , 614–619 (2019).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Li, S. et al. Соотношения незаменимых аминокислот и mTOR влияют на липогенные генные сети и экспрессию miRNA в эпителиальных клетках молочной железы крупного рогатого скота. J. Anim. Sci. Biotechnol. 7 , 44 (2016).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Гернер, Э. В. и Мейскенс, Ф. Л. Младший Полиамины и рак: старые молекулы, новое понимание. Nat. Rev. Cancer 4 , 781–792 (2004).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Shirahata, A. & Pegg, A. E. Повышенное содержание мРНК предшественника S-аденозилметиониндекарбоксилазы в простате крысы после лечения 2-дифторметилорнитином. Дж.Биол. Chem. 261 , 13833–13837 (1986).
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Холтта, Э. Окисление спермидина и спермина в печени крысы: очистка и свойства полиаминоксидазы. Биохимия 16 , 91–100 (1977).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Liu, R. et al. Плазма N-ацетилпутресцин, кадаверин и 1,3-диаминопропан: потенциальные биомаркеры рака легких, используемые для оценки эффективности противоопухолевых препаратов. Oncotarget 8 , 88575–88585 (2017).
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Xu, H. et al. Профилирование полиаминовых метаболитов для характеристики рака легких и печени с использованием метода ЖХ-тандемной МС с несколькими стратегиями сбора статистических данных: обнаружение потенциальных биомаркеров рака в плазме и моче человека. Molecules 21 , https://doi.org/10.3390/molecules21081040 (2016).
ван Дам, Л., Королев, Н. и Норденскиолд, Л. Взаимодействия полиаминов и нуклеиновых кислот и влияние на структуру ориентированных волокон ДНК. Nucleic Acids Res. 30 , 419–428 (2002).
Артикул
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Дрю, Х. Р. и Дикерсон, Р. Э.Структура додекамера B-ДНК. III. Геометрия гидратации. J. Mol. Биол. 151 , 535–556 (1981).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Panagiotidis, C.A., Artandi, S., Calame, K. & Silverstein, S.J. Полиамины изменяют специфичные для последовательности взаимодействия ДНК-белок. Nucleic Acids Res. 23 , 1800–1809 (1995).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Наканиши, С. и Кливленд, Дж. Л. Ориентация на цепь полиамин-гипузин для профилактики и лечения рака. Аминокислоты 48 , 2353–2362 (2016).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Wang, Z., Jiang, J., Qin, T., Xiao, Y. & Han, L. EIF5A регулирует пролиферацию и химиорезистентность при раке поджелудочной железы через сигнальный путь sHH. J. Cell Mol. Med. 23 , 2678–2688 (2019).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Guan, X. Y. et al. Онкогенная роль eIF-5A2 в развитии рака яичников. Cancer Res. 64 , 4197–4200 (2004).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Мэтьюз, М. Б. и Херши, Дж. У. Фактор трансляции eIF5A и рак человека. Biochimica et. Biophysica Acta 1849 , 836–844 (2015).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Миямото, С., Кашиваги, К., Ито, К., Ватанабе, С. и Игараши, К. Оценка распределения полиаминов и стимуляция полиаминами синтеза белка в Escherichia coli . Arch. Biochem. Биофиз. 300 , 63–68 (1993).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Чоудхари, С. К., Чаудхари, М., Багде, С., Гадбейл, А. Р. и Джоши, В. Оксид азота и рак: обзор. World J. Surg. Онкол. 11 , 118 (2013).
Артикул
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Бадави, А.А. Кинурениновый путь метаболизма триптофана: регуляторные и функциональные аспекты. Внутр. J. Tryptophan Res. 10 , 11786461938 (2017).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Masaki, A. et al. Клиническое значение катаболизма триптофана при лимфоме Ходжкина. Cancer Sci. 109 , 74–83 (2018).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Sperner-Unterweger, B. et al. Усиленная деградация триптофана у пациентов с карциномой яичников коррелирует с несколькими растворимыми в сыворотке маркерами иммунной активации. Иммунобиология 216 , 296–301 (2011).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Suzuki, Y. et al. Повышенное соотношение кинуренин / триптофан в сыворотке коррелирует с прогрессированием рака легких. Рак легких 67 , 361–365 (2010).
Артикул
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Barbul, A. Предшественники пролина для поддержания синтеза коллагена млекопитающих. J. Nutr. 138 , 2021–2024 годы (2008 г.).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Tang, L. et al. Глобальное метаболическое профилирование определяет ключевую роль метаболизма пролина и гидроксипролина в поддержке гипоксического ответа при гепатоцеллюлярной карциноме. Clin. Cancer Res. 24 , 474–485 (2018).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Аррик Б. А. и Натан К. Ф. Метаболизм глутатиона как определяющий фактор терапевтической эффективности: обзор. Cancer Res. 44 , 4224–4232 (1984).
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Doxsee, D. W. et al. Вызванное сульфасалазином цистиновое голодание: потенциальное использование для терапии рака простаты. Простата 67 , 162–171 (2007).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Mandal, P. K. et al. Система x (c) — и тиоредоксинредуктаза 1 совместно устраняют дефицит глутатиона. J. Biol. Chem. 285 , 22244–22253 (2010).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Лу, С. С. Регулирование синтеза глутатиона. Мол. Asp. Med. 30 , 42–59 (2009).
Артикул
CAS
Google ученый
Ye, J. et al. Катаболизм серина регулирует окислительно-восстановительный контроль митохондрий во время гипоксии. Рак Discov. 4 , 1406–1417 (2014).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Zhou, X. et al. Серин снимает окислительный стресс, поддерживая синтез глутатиона и цикл метионина у мышей. Мол. Nutr. Food Res. 61 , https://doi.org/10.1002/mnfr.201700262 (2017).
Maddocks, O. D. et al. Сериновое голодание вызывает стресс и p53-зависимое метаболическое ремоделирование раковых клеток. Природа 493 , 542–546 (2013).
Артикул
CAS
Google ученый
DeNicola, G.M. et al. NRF2 регулирует биосинтез серина при немелкоклеточном раке легкого. Nat. Genet. 47 , 1475–1481 (2015).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Nikkanen, J. et al. Дефекты репликации митохондриальной ДНК нарушают клеточные пулы dNTP и модифицируют одноуглеродный метаболизм. Cell Metab. 23 , 635–648 (2016).
Артикул
CAS
Google ученый
Эггер Г., Лян Г., Апарисио А. и Джонс П. А. Эпигенетика болезней человека и перспективы эпигенетической терапии. Nature 429 , 457–463 (2004).
Артикул
CAS
Google ученый
Файнберг А. П. и Тайко Б. История эпигенетики рака. Nat. Rev. Cancer 4 , 143–153 (2004).
Артикул
CAS
Google ученый
Allis, C. D. и Jenuwein, T. Молекулярные признаки эпигенетического контроля. Nat. Преподобный Жене. 17 , 487 (2016).
Артикул
CAS
Google ученый
Эдвардс, Дж. Р., Яричковская, О., Булар, М., Бестор, Т. Х. Метилирование ДНК Метилтрансферазы ДНК. Epigenet. Хроматин 10 , 23 (2017).
Кулис М. и Эстеллер М. Метилирование ДНК и рак. Adv. Genet. 70 , 27–56 (2010).
Артикул
Google ученый
Герман, Дж. Г. Гиперметилирование генов-супрессоров опухолей при раке. Семин. Cancer Biol. 9 , 359–367 (1999).
Артикул
CAS
Google ученый
Эстеллер М. Гены гиперметилирования CpG-островка и опухолевые супрессоры: процветающее настоящее, светлое будущее. Онкоген 21 , 5427–5440 (2002).
Артикул
CAS
Google ученый
Хюн, К., Чон, Дж., Пак, К. и Ким, Дж. Написание, стирание и чтение метилирования гистонового лизина. Exp. Усилитель; Мол. Med. 49 , e324 (2017).
Артикул
CAS
Google ученый
Улрей, К. Л., Лю, Л., Эндрюс, Л. Г.И Толлефсбол, Т. О. Влияние метаболизма на метилирование ДНК. Гум. Мол. Genet. 14 , R139 – R147 (2005).
Артикул
CAS
Google ученый
Уильямс, К. Т. и Шалинске, К. Л. Новые взгляды на регуляцию метильной группы и метаболизма гомоцистеина. J. Nutr. 137 , 311–314 (2007).
Артикул
CAS
Google ученый
Borrego, S. L. et al. Метаболические изменения, связанные с чувствительностью к метионину стресса в клетках рака молочной железы MDA-MB-468. Cancer Metab. 4 , 9 (2016).
Артикул
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Бухер, К., Лин, Д. В., Боррего, С. Л. и Кайзер, П. Подавление Cdc6 и пререпликационных комплексов в ответ на метиониновый стресс в клетках рака молочной железы. Cell Cycle 11 , 4414–4423 (2012).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Мэддокс, О. Д., Лабушагн, К. Ф., Адамс, П. Д. и Вусден, К. Х. Метаболизм серина поддерживает цикл метионина и метилирование ДНК / РНК посредством синтеза АТФ de novo в раковых клетках. Мол. Ячейка 61 , 210–221 (2016).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Shyh-Chang, N. et al. Влияние метаболизма треонина на S-аденозилметионин и метилирование гистонов. Наука 339 , 222–226 (2013).
Артикул
CAS
Google ученый
Янг, X. Дж. И Сето, E. HAT и HDAC: от структуры, функции и регуляции к новым стратегиям терапии и профилактики. Онкоген 26 , 5310 (2007).
Артикул
CAS
Google ученый
Ли, Дж. В. и др. Akt-зависимое метаболическое перепрограммирование регулирует ацетилирование гистонов опухолевых клеток. Cell Metab. 20 , 306–319 (2014).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Vermeulen, L. et al. Активность Wnt определяет стволовые клетки рака толстой кишки и регулируется микросредой. Nat. Cell Biol. 12 , 468–476 (2010).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Wise, D. R. et al. Myc регулирует программу транскрипции, которая стимулирует митохондриальный глутаминолиз и приводит к зависимости от глутамина. Proc. Natl Acad. Sci. США 105 , 18782–18787 (2008).
Артикул
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Gao, P. et al. Подавление c-Myc miR-23a / b увеличивает экспрессию митохондриальной глутаминазы и метаболизм глутамина. Nature 458 , 762–765 (2009).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Kang, Y. P. et al. Цистеиндиоксигеназа 1 является метаболическим фактором немелкоклеточного рака легкого. eLife 8 , https://doi.org/10.7554/eLife.45572 (2019).
Dunphy, M. P. S. et al. Анализ потока и метаболизма глутамина в опухоли с помощью ПЭТ in vivo: испытание (18) F- (2S, 4R) -4-фторглутамина на людях. Радиология 287 , 667–675 (2018).
Артикул
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Fuchs, B.C. & Bode, B.P. Переносчики аминокислот ASCT2 и LAT1 при раке: соучастники преступления? Семин. Cancer Biol. 15 , 254–266 (2005).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Kanai, Y. et al. Клонирование экспрессии и характеристика переносчика больших нейтральных аминокислот, активируемых тяжелой цепью антигена 4F2 (CD98). J. Biol. Chem. 273 , 23629–23632 (1998).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Mastroberardino, L. et al. Транспорт аминокислот гетеродимерами 4F2hc / CD98 и членами семейства пермеаз. Nature 395 , 288–291 (1998).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Мейер, К., Ристич, З., Клаузер, С. и Верри, Ф. Активация гетеродимерных аминокислотных обменников системы L внутриклеточными субстратами. EMBO J. 21 , 580–589 (2002).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Янагида О. и др. Переносчик аминокислот L-типа человека 1 (LAT1): характеристика функции и экспрессии в линиях опухолевых клеток. Biochimica et.Biophysica Acta 1514 , 291–302 (2001).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Elorza, A. et al. HIF2alpha действует как активатор mTORC1 через аминокислотный носитель SLC7A5. Мол. Ячейка 48 , 681–691 (2012).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Miko, E. et al. miR-126 подавляет пролиферацию клеток мелкоклеточного рака легких, воздействуя на SLC7A5. FEBS Lett. 585 , 1191–1196 (2011).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Jewell, J. L. et al. Обмен веществ. Дифференциальная регуляция mTORC1 лейцином и глутамином. Наука 347 , 194–198 (2015).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Кимбалл, С. Р., Шанц, Л. М., Хорецкий, Р. Л. и Джефферсон, Л. С. Лейцин регулирует трансляцию специфических мРНК в миобластах L6 посредством mTOR-опосредованных изменений доступности eIF4E и фосфорилирования рибосомного белка S6. J. Biol. Chem. 274 , 11647–11652 (1999).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Oda, K. et al. Ингибиторы транспортера 1 аминокислот L-типа подавляют рост опухолевых клеток. Cancer Sci. 101 , 173–179 (2010).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Yun, D. W. et al. JPh303, соединение, селективное в отношении переносчика 1 аминокислот L-типа, индуцирует апоптоз клеток рака полости рта человека YD-38. J. Pharm. Sci. 124 , 208–217 (2014).
Артикул
CAS
Google ученый
Kanai, Y. et al. Семейство высокоаффинных транспортеров глутамата и нейтральных аминокислот SLC1. Мол. Asp. Med. 34 , 108–120 (2013).
Артикул
CAS
Google ученый
Nicklin, P. et al. Двунаправленный транспорт аминокислот регулирует mTOR и аутофагию. Cell 136 , 521–534 (2009).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Wang, Q. et al. Сигнальные пути рецепторов андрогенов и питательных веществ координируют потребность в увеличении транспорта аминокислот во время прогрессирования рака простаты. Cancer Res. 71 , 7525–7536 (2011).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Reynolds, M. R. et al. Контроль метаболизма глутамина опухолевым супрессором Rb. Онкоген 33 , 556–566 (2014).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Sontheimer, H. Злокачественные глиомы: искажение гомеостаза глутамата и ионов для селективного преимущества. Trends Neurosci. 26 , 543–549 (2003).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Lyons, S. A., Chung, W. J., Weaver, A.K., Ogunrinu, T. и Sontheimer, H. Аутокринная передача сигналов глутамата способствует инвазии клеток глиомы. Cancer Res. 67 , 9463–9471 (2007).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Briggs, K. J. et al. Паракринная индукция HIF глутаматом при раке груди: EglN1 ощущает цистеин. Ячейка 166 , 126–139 (2016).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Nabeyama, A. et al. Дефицит xCT ускоряет химически индуцированный туморогенез. Proc. Natl Acad. Sci. США 107 , 6436–6441 (2010).
Артикул
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Абдельмагид, С. А., Рикард, Дж. А., Макдональд, У. Дж., Томас, Л. Н. и Тоо, С. К. CAT-1-опосредованное поглощение аргинина и регуляция синтаз оксида азота для выживания клеточных линий рака молочной железы человека. J. Cell Biochem. 112 , 1084–1092 (2011).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Sullivan, L. B. et al. Поддержка биосинтеза аспартата является важной функцией дыхания пролиферирующих клеток. Ячейка 162 , 552–563 (2015).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Birsoy, K. et al. Существенная роль митохондриальной цепи переноса электронов в пролиферации клеток заключается в обеспечении синтеза аспартата. Ячейка 162 , 540–551 (2015).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Beuster, G. et al. Ингибирование аланинаминотрансферазы in silico и in vivo способствует метаболизму митохондрий, препятствуя злокачественному росту. Дж.Биол. Chem. 286 , 22323–22330 (2011).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Wang, J. B. et al. Нацеленная на митохондриальную активность глутаминазы подавляет онкогенную трансформацию. Cancer Cell 18 , 207–219 (2010).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Gross, M. I. et al. Противоопухолевая активность ингибитора глутаминазы CB-839 при тройном отрицательном раке молочной железы. Мол. Рак Тер. 13 , 890–901 (2014).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Cui, H. et al. Повышенная экспрессия аспарагинсинтетазы в условиях недостатка глюкозы защищает раковые клетки поджелудочной железы от апоптоза, вызванного депривацией глюкозы и цисплатином. Cancer Res. 67 , 3345–3355 (2007).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Wyant, G.A. et al. Активатор mTORC1 SLC38A9 необходим для вывода незаменимых аминокислот из лизосом и использования белка в качестве питательного вещества. Ячейка 171 , 642–654.e612 (2017).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Ананьева, Э. Нацеливание на метаболизм аминокислот при росте рака и противоопухолевый иммунный ответ. World J. Biol. Chem. 6 , 281–289 (2015).
Артикул
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Shroff, E.H. et al. Сверхэкспрессия онкогена MYC вызывает почечно-клеточную карциному на мышиной модели через метаболизм глутамина. Proc. Natl Acad. Sci. США 112 , 6539–6544 (2015).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Xiang, Y. et al. Целенаправленное ингибирование опухолеспецифической глутаминазы снижает автономный клеточный туморогенез. J. Clin. Расследование. 125 , 2293–2306 (2015).
Артикул
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Yang, C. et al. Окисление глутамина поддерживает цикл TCA и выживаемость клеток во время нарушения транспорта пирувата в митохондриях. Мол. Ячейка 56 , 414–424 (2014).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Jin, L. et al. Глутаматдегидрогеназа 1 передает сигнал через антиоксидантную глутатионпероксидазу 1, чтобы регулировать окислительно-восстановительный гомеостаз и рост опухоли. Cancer Cell 27 , 257–270 (2015).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Jin, L. et al. Ось PLAG1-GDh2 способствует устойчивости к аноикису и метастазированию опухоли посредством передачи сигналов CamKK2-AMPK при LKB1-дефицитном раке легкого. Мол. Ячейка 69 , 87–99.e87 (2018).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Gout, P. W., Buckley, A. R., Simms, C. R., Bruchovsky, N. Сульфасалазин, мощный подавитель роста лимфомы путем ингибирования x (c) — переносчика цистина: новое действие для старого препарата. Лейкемия 15 , 1633–1640 (2001).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Cobler, L., Zhang, H., Suri, P., Park, C. & Timmerman, L.A. Ингибирование xCT повышает чувствительность опухолей к гамма-излучению за счет восстановления глутатиона. Oncotarget 9 , 32280–32297 (2018).
Артикул
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Arensman, M. D. et al. Дефицит цистин-глутаматного антипортера xCT подавляет рост опухоли, сохраняя противоопухолевый иммунитет. Proc. Natl Acad. Sci. США 116 , 9533–9542 (2019).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Wang, Q. et al. Рациональный дизайн селективных аллостерических ингибиторов синтеза PHGDH и серина с противоопухолевой активностью. Cell Chem.Биол. 24 , 55–65 (2017).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Mullarky, E. et al. Идентификация низкомолекулярного ингибитора 3-фосфоглицератдегидрогеназы для целевого биосинтеза серина при раке. Proc. Natl Acad. Sci. США 113 , 1778–1783 (2016).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Rohde, J. M. et al. Открытие и оптимизация ингибиторов фосфоглицератдегидрогеназы человека на основе пиперазин-1-тиомочевины. Bioorg. Med. Chem. 26 , 1727–1739 (2018).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Sullivan, M. R. et al. Повышенный синтез серина дает преимущество при опухолях, возникающих в тканях, где уровни серина ограничены. Cell Metab. 29 , 1410–1421.e1414 (2019).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Anglin, J. et al. Открытие и оптимизация ингибиторов аспартатаминотрансферазы 1 для достижения окислительно-восстановительного баланса при аденокарциноме протока поджелудочной железы. Bioorg. Med. Chem. Lett. 28 , 2675–2678 (2018).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Tonjes, M. et al. BCAT1 способствует пролиферации клеток за счет катаболизма аминокислот в глиомах, несущих IDh2 дикого типа. Nat. Med. 19 , 901–908 (2013).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Паносян, Э. Х., Лин, Х. Дж., Костер, Дж. И Ласки, Дж. Л. 3-й В поисках лекарств-мишеней для метаболизма аминокислот GBM. BMC Рак 17 , 162 (2017).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Zheng, Y.H. et al. BCAT1, ключевой прогностический предиктор гепатоцеллюлярной карциномы, способствует пролиферации клеток и индуцирует химиорезистентность к цисплатину. Печень Инт . 36 , 1836–1847 (2016).
Артикул
CAS
Google ученый
Ананьева Е.А., Пауэлл, Дж. Д. и Хатсон, С. М. Метаболизм лейцина при активации Т-клеток: передача сигналов mTOR и не только. Adv. Nutr. 7 , 798–805 (2016).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Ананьева Э. А., Патель К. Х., Дрейк К. Х., Пауэлл Дж. Д. и Хатсон С. М. Цитозольная аминотрансфераза с разветвленной цепью (BCATc) регулирует передачу сигналов mTORC1 и гликолитический метаболизм в CD4 + Т-клетках. J. Biol. Chem. 289 , 18793–18804 (2014).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Mayers, J. R. et al. Ткань происхождения определяет метаболизм аминокислот с разветвленной цепью при мутантном Kras-управляемом раке. Наука 353 , 1161–1165 (2016).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Kim, D. K. et al. Системные переносчики L-аминокислот по-разному экспрессируются в клетках астроцитов крысы и глиомы С6. Neurosci. Res. 50 , 437–446 (2004).
Артикул
CAS
Google ученый
Wempe, M. F. et al. Метаболизм и фармакокинетические исследования JPh303, соединения, селективного в отношении переносчика L-аминокислот 1 (LAT1). Drug Metab. Фармакокинет. 27 , 155–161 (2012).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Hattori, A. et al. Прогрессирование рака за счет перепрограммированного метаболизма BCAA при миелоидном лейкозе. Природа 545 , 500–504 (2017).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Нодзири, С., Фудзивара, К., Синкай, Н., Иио, Э. и Джох, Т.Эффекты добавления аминокислот с разветвленной цепью после радиочастотной абляции при гепатоцеллюлярной карциноме: рандомизированное исследование. Nutrition 33 , 20–27 (2017).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Shiozawa, S. et al. Влияние питательного вещества, обогащенного аминокислотами с разветвленной цепью, на цирроз печени с гепатоцеллюлярной карциномой, подвергающейся транскатетерной артериальной химиоэмболизации в клинике барселоны при раке печени стадии B: проспективное исследование. J. Nippon Med. Sch. 83 , 248–256 (2016).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Park, J. G. et al. Влияние аминокислот с разветвленной цепью (BCAA) на прогрессирование прогрессирующего заболевания печени: корейское национальное многоцентровое ретроспективное обсервационное когортное исследование. Медицина 96 , e6580 (2017).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Эрез, А. и ДеБерардини, Р. Дж. Нарушение метаболизма при моногенных расстройствах и раке — метод поиска в безумии. Nat. Rev. Cancer 15 , 440–448 (2015).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Chen, J. et al. Фосфоглицератдегидрогеназа незаменима для поддержания и роста опухоли груди. Oncotarget 4 , 2502–2511 (2013).
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Nilsson, L. M. et al. Генетика мышей предполагает зависимость от контекста клетки для Myc-регулируемых метаболических ферментов во время туморогенеза. PLoS Genet. 8 , e1002573 (2012).
Артикул
CAS
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Singh, N. et al. Открытие сильнодействующих ингибиторов большого переносчика нейтральных аминокислот 1 (LAT1) методами, основанными на структуре. Внутр. J. Mol. Sci . 20 , https://doi.org/10.3390/ijms20010027 (2018).
Лабади, Б. У., Бао, Р. и Люк, Дж. Дж. Переосмысление ингибирования пути IDO в иммунотерапии рака посредством последующего сосредоточения на оси триптофан-кинуренин-арилуглеводород. Clin. Cancer Res. 25 , 1462–1471 (2019).
Артикул
PubMed
PubMed Central
Google ученый
Химическая стабильность аминокислот, подвергшаяся твердотельному облучению: пример лейцина, изолейцина и валина | SpringerPlus
Идентификация продуктов излучения l-лейцина (l-Leu)
Масс-спектры в различных диапазонах масс l-Leu, облученного в отсутствие воздуха, представлены на рис.2а, б. Спектры были записаны в диапазоне малых масс ( m / z 15–200, рис. 2a) и в нормальном диапазоне масс ( m / z 50–800, рис. 2b), оба в положительном ионе. режим. Ионы, полученные из продуктов излучения, отмечены стрелкой.
Рис. 2
Масс-спектры l-Leu, облученного в условиях вакуума в режиме положительных ионов в диапазоне малых масс ( m / z 15–200) ( a ) и нормальном диапазоне масс ( m / z 50–800) ( b ).Облученный l-Leu растворяли в растворе 1: 1 MeOH-AcNH 4 45 мМ с получением концентрации 7,8 мМ. Масс-спектры стандарта l-Leu приведены в дополнительном файле 1.
Ионы m / z 132 (протонированный лейцин), m / z 154 (Na + лейциновый аддукт) и m / z 263 (димер, связанный с протонами лейцина) в первозданном образце l-Leu.Обнаруженные продукты радиолиза в нормальном диапазоне масс являются следствием процессов сборки радикалов. Фактически, аминокислоты превратились в радикалы из-за высокой энергии, выработанной в процессе радиолиза. Эти радикалы оставались во флаконах в процессе облучения. За это время они могли реагировать разными путями: реагировать друг с другом, реагировать с нейтральными молекулами или перегруппировываться. Взаимодействие с другим радикалом или нейтральной молекулой приводит к образованию продуктов с более высокой молекулярной массой, чем сама аминокислота.Не для всех ионов можно было определить молекулярную структуру, потому что было нелегко выделить ионы с низким содержанием. Процедура выделения MS является первым необходимым шагом для продолжения анализа CID, необходимого для выяснения структуры ионов. Некоторые из предполагаемых структур продуктов радиолиза показаны на рис. 3. Приведенные структуры относятся к ионам, обнаруженным в режиме положительных ионов и в диапазоне малых масс ( 2A , 2B ), в режиме положительных ионов и в нормальном диапазоне масс ( 2C , 2D ), режим отрицательных ионов и нормальный диапазон масс ( 2E , 2F ).
Рис.3
Предполагаемые нейтральные структуры, соответствующие ионам m / z 88 ( 2A ), m / z 101 ( 2B ), m / z (186 ( 2C ), m / z 202 ( 2D ), m / z 115 ( 2E ) и m / z 158 ( 2F ). Масс-спектры фрагментации этих ионов приведены в дополнительном файле 1.
Возможность получить масс-спектр в более низком диапазоне масс была важна для наблюдения за присутствием других продуктов радиолиза, например продуктов, полученных в процессе декарбоксилирования ( 2A ).Продукт декарбоксилирования 3-метилбутиламмин ( 2A ) является предшественником продукта, наблюдаемого как ион m / z 101, соответствующий 1-амино-3-метилбут-1-ениламину ( 2B ). Он является результатом реакции аммина 2A с аммиачным радикалом. Помимо режима двойной полярности ионов ESI (положительной и отрицательной), был получен ряд важных показаний. Масс-спектр в режиме отрицательных ионов показал присутствие других продуктов радиолиза, в первую очередь продукта дезаминирования ( 2E ).Некоторые ионы в режиме отрицательных ионов также присутствовали, если спектр был записан в режиме положительных ионов, как положительные ионы. Правдоподобно предположить, что если продукт виден как в режиме отрицательных, так и положительных ионов, амино- и карбоксильные группы сохраняются в продукте облучения. Когда ион присутствует только в одном из двух режимов ионизации, это означает, что одна из функциональных групп не присутствует в молекуле или препятствует ионизации. Это пример иона m / z 158 ( 2F ), видимого в режиме отрицательных ионов, нормальном диапазоне масс, где этильная группа, как считается, связана с аминогруппой.Последующее образование вторичной аминогруппы R-NH-R 1 не приводит к обнаружению в режиме положительных ионов.
Идентификация продуктов излучения l-изолейцина (l-Ile)
На рис. 4a, b представлены масс-спектры l-Ile, облученного в отсутствие воздуха, записанные в режиме положительных ионов в диапазоне низких масс ( m / z 15–200; рис. 4a) и в нормальном диапазоне масс ( m / z 50–800; рис. 4b). Ионы, полученные из продуктов излучения, отмечены стрелкой.
Рис. 4
Масс-спектры изолейцина, облученного в отсутствие воздуха в режиме положительных ионов, в диапазоне низких масс ( a ) и в диапазоне нормальных масс ( b ). Концентрация образцов составляла 6,7 мМ в растворе 1: 1 MeOH-AcNH 4 45 мМ. Масс-спектры для стандарта l-Ile приведены в дополнительном файле 1.
В отличие от лейцина, в случае изолейцина ионы, которые обнаруживают образование продукта окисления, были обнаружены в эксперименте по облучению в вакууме.Конкретный продукт облучения изолейцином наблюдается как ион m / z 148. Он показывает образование продукта окисления, не идентифицированного ни для лейцина, ни для валина в эксперименте по облучению в вакууме. Ион m / z 148, обнаруженный в режиме положительных ионов, и ион m / z 146, обнаруженный в режиме отрицательных ионов, позволил нам предположить небольшое присутствие влажности во флаконе. Однако, даже если продукт окисления был замечен, он имел очень низкий процент (0.2%).
Как это происходит с лейцином с образованием 1-амино-3-метилбут-1-ениламина, точно так же продукт декарбоксилирования изолейцина ( 4A ) может реагировать с радикалом аммиака и приводить к образованию 1-амино-2-метилбут-1-ениламин ( 4B ). Из-за отсутствия карбоксильной группы ион m / z 101 ( 4B ) детектировался только как протонированный ион, а продукт дезаминирования (ион m / z 115, 4F ) можно было наблюдать только как отрицательный ион.Ион m / z 74 ( 4E ) был идентифицирован как ион глицина, и он был обнаружен в режиме отрицательных ионов, в диапазоне малых масс. Невозможность выделить и фрагментировать некоторые ионы из-за их низкого относительного содержания помешала нам идентифицировать все продукты, хотя было возможно получить количественные данные. (см. «Количественные данные»). Остальные ионы можно было идентифицировать как продукты радикальных реакций сборки, происходящих во флаконе в течение длительного времени облучения (рис.5).
Рис. 5
Предполагаемые нейтральные структуры ионов m / z 88 положительные с малой массой ( 4A ), m / z 101 положительные с низкой массой ( 4B ), m / z 116 положительный элемент с низкой и нормальной массой ( 4C ), m / z 158 положительный элемент с нормальной массой ( 4D ), m / z 74 отрицательный элемент с низкой массой ( 4E ), m / z 115 нормальная масса отрицательная ( 4F ).Масс-спектры фрагментации этих ионов приведены в дополнительном файле 1.
Идентификация продуктов излучения l-валина (l-Val)
Масс-спектры l-Val, облученного в отсутствие воздуха, представлены на рис. 6a, b. На рис. 6a показан спектр в диапазоне малых масс ( m / z 15–200), а на рис. 6b спектр в нормальном диапазоне масс ( m / z 50–800), оба регистрируется в режиме отрицательных ионов, где обнаруживается большинство продуктов излучения.Ионы, полученные из продуктов излучения, отмечены стрелкой.
Рис. 6
Масс-спектры валина, облученного в отсутствие воздуха в диапазоне малых масс ( a ) и в диапазоне нормальных масс ( b ). Спектры записаны в режиме отрицательных ионов. Концентрация составляла 10 мМ в растворе 1: 1 MeOH-AcNH 4 . Масс-спектры для стандарта l-Val приведены в дополнительном файле 1.
Масс-спектры облученного l-Val показали наличие множества ионов, коррелированных с продуктами излучения.Помимо продукта декарбоксилирования (ион m / z 74) и продукта дезаминирования (ион m / z 101), были обнаружены некоторые интересные ионы, в основном в режиме отрицательных ионов.
Ионы m / z 132 ( 6A ), 145 ( 6B ) и 160 ( 6C ) все имели двойную карбоксильную группу (рис.7). Они были прямым следствием декарбоксилирования, индуцированного радиацией, и результирующего присутствия CO 2 во флаконе во время облучения.Таким же образом радикалы, происходящие из боковой цепи валина, могли реагировать с нейтральной молекулой валина и генерировать ряд продуктов, которые были представлены ионами m / z 174 ( 6D ), 198 и 285. Продукты декарбоксилирования и дезаминирования могут создавать другие молекулы, идентифицированные в масс-спектрах как ионы m / z 216 ( 6E ) и 213 ( 6F ) (рис. 7).
Рис.7
Некоторые гипотетические нейтральные структуры иона m / z 132 отрицательная нормальная масса ( 6A ), ион m / z 145 отрицательная нормальная масса ( 6B ), ион m / z 160 нормальная масса отрицательная ( 6C ), ионная m / z 174 нормальная масса положительная ( 6D ), ионная m / z 216 нормальная масса отрицательная ( 6E ), ион 213 с нормальной массой положительный ( 6F ).Масс-спектры фрагментации этих ионов приведены в дополнительном файле 1.
Количественные данные
С учетом массовых данных можно было оценить количество продуктов излучения. Таким образом, мы смогли установить не только реакционную способность аминокислот, подвергшихся воздействию радиации, но также оценить их способность выживать в теле метеоритов при той же дозе радиации. Относительный процент ионов продуктов радиолиза представлен в таблице 1.
Таблица 1 Относительный процент продуктов излучения, обнаруженных в масс-спектрах l-Leu, l-Ile и l-Val, облученных в условиях вакуума
В таблице 1 представлены три категории продуктов, образовавшихся в ходе экспериментов по облучению. Для каждого продукта показан относительный процент, рассчитанный с использованием программы Xcalibur масс-спектрометра и с учетом количества аминокислоты, сохраненной во время облучения. Потеря малых радикалов из молекул аминокислот относится к первой категории.Он представлен всеми продуктами, в которых есть потеря небольшой группы, например CO 2 , NH 3 , CH 4 . Декарбоксилирование и дезаминирование — наиболее важные процессы облучения. Они считаются отправной точкой для последующих радиационных путей, поскольку образовавшиеся первичные радиационные продукты могут вступать в дальнейшую реакцию. В четвертом столбце указаны ионы, полученные в результате зависимости радикалов от молекул аминокислот.Эти радикалы могут быть либо небольшими (CO 2 , NH 3 , CH 4 ), либо большими радикалами, причем последние происходят из боковой цепи аминокислоты. Остающийся столбец относится к продуктам присоединения малых и больших радикалов к уже упомянутым первичным продуктам излучения. Механизм образования этих продуктов будет обсуждаться в следующих разделах.
Польза для здоровья, побочные эффекты, применение, дозы и меры предосторожности
Асканази, Дж., Furst, P., Michelsen, C. B., Elwyn, D. H., Vinnars, E., Gump, F. E., Stinchfield, F. E., и Kinney, J. M. Мышечные и плазменные аминокислоты после травмы: гипокалорийная глюкоза против инфузии аминокислот. Ann Surg. 1980; 191 (4): 465-472. Просмотреть аннотацию.
Бассит Р. А., Савада Л. А., Бакурау Р. Ф., Наварро Ф. и Коста Роса Л. Ф. Влияние добавок BCAA на иммунный ответ триатлонистов. Медико-спортивные упражнения. 2000; 32 (7): 1214-1219. Просмотреть аннотацию.
Берри, Х. К., Бруннер, Р.Л., Хант, М. М. и Уайт, П. П. Валин, изолейцин и лейцин. Новое средство от фенилкетонурии. Ам Дж. Дис Чайлд 1990; 144 (5): 539-543. Просмотреть аннотацию.
Бигард, А. X., Лавье, П., Ульманн, Л., Легран, Х., Дус, П., и Гезеннек, К. Ю. Прием аминокислот с разветвленной цепью во время повторяющихся длительных тренировок на лыжах на высоте. Int.J Sport Nutr 1996; 6 (3): 295-306. Просмотреть аннотацию.
Биоло, Г., Де, Чикко М., Даль, Мас, В., Лорензон, С., Антонионе, Р., Чокки, Б., Бараццони, Р., Zanetti, M., Dore, F. и Guarnieri, G. Ответ кинетики мышечного белка и глутамина на аминокислоты с разветвленной цепью у пациентов интенсивной терапии после радикальной онкологической хирургии. Питание 2006; 22 (5): 475-482. Просмотреть аннотацию.
Бломстранд, Э. и Ньюсхолм, Э. А. Влияние добавления аминокислот с разветвленной цепью на вызванное физической нагрузкой изменение концентрации ароматических аминокислот в мышцах человека. Acta Physiol Scand. 1992; 146 (3): 293-298. Просмотреть аннотацию.
Бломстранд, Э.и Saltin, B. Потребление BCAA влияет на метаболизм белка в мышцах после, но не во время тренировки у людей. Am J Physiol Endocrinol. Metab 2001; 281 (2): E365-E374. Просмотреть аннотацию.
Бломстранд, Э., Андерссон, С., Хассмен, П., Экблом, Б., и Ньюсхолм, Э.А. Влияние добавок аминокислот с разветвленной цепью и углеводов на вызванное физической нагрузкой изменение концентрации аминокислот в плазме и мышцах у людей. Acta Physiol Scand. 1995; 153 (2): 87-96. Просмотреть аннотацию.
Бломстранд, Э., Hassmen, P., Ekblom, B., and Newsholme, E.A. Введение аминокислот с разветвленной цепью во время продолжительных упражнений — влияние на работоспособность и концентрацию некоторых аминокислот в плазме. Eur J Appl. Physiol Occup. Physiol 1991; 63 (2): 83-88. Просмотреть аннотацию.
Бломстранд, Э., Моллер, К., Секер, Н. Х. и Нюбо, Л. Влияние приема углеводов на обмен аминокислот в мозге во время длительных физических упражнений у людей. Acta Physiol Scand. 2005; 185 (3): 203-209. Просмотреть аннотацию.
Бодамер, О.A., Hussein, K., Morris, A. A., Langhans, C. D., Rating, D., Mayatepek, E., and Leonard, J. V. Кинетика глюкозы и лейцина при идиопатической кетотической гипогликемии. Arch.Dis Child 2006; 91 (6): 483-486. Просмотреть аннотацию.
Borsheim, E., Bui, Q.U., и Wolfe, R.R. Концентрации аминокислот в плазме во время поздней реабилитации у пациентов с черепно-мозговой травмой. Arch.Phys.Med Rehabil. 2007; 88 (2): 234-238. Просмотреть аннотацию.
Босола, М., Скрибано, Д., Колачикко, Л., Тавацци, Б., Джунги, С., Zuppi, C., Luciani, G. и Tazza, L. Анорексия и уровни свободного триптофана, аминокислот с разветвленной цепью и грелина в плазме у пациентов, находящихся на гемодиализе. Дж. Рен Нутр 2009; 19 (3): 248-255. Просмотреть аннотацию.
Броснан, Дж. Т. и Броснан, М. Е. Аминокислоты с разветвленной цепью: регуляция ферментов и субстратов. J Nutr 2006; 136 (1 приложение): 207S-211S. Просмотреть аннотацию.
Калви, Х., Дэвис, М., и Уильямс, Р. Контролируемое испытание пищевых добавок с обогащением аминокислот с разветвленной цепью и без него при лечении острого алкогольного гепатита.J Hepatol. 1985; 1 (2): 141-151. Просмотреть аннотацию.
Карли, Г., Бонифази, М., Лоди, Л., Лупо, К., Мартелли, Г., и Вити, А. Изменения в вызванной физической нагрузкой гормональной реакции на введение аминокислот с разветвленной цепью. Eur J Appl. Physiol Occup. Physiol 1992; 64 (3): 272-277. Просмотреть аннотацию.
Чуанг, Дж. К., Ю, К. Л. и Ван, С. Р. Модуляция пролиферации лимфоцитов человека с помощью аминокислот. Clin Exp.Immunol. 1990; 81 (1): 173-176. Просмотреть аннотацию.
Colker CM, Swain MA Fabrucini B Shi Q Kalman DS.Влияние дополнительного белка на композицию тела и мышечную силу у здоровых, атлетичных взрослых мужчин. Текущие терапевтические исследования, клинические и экспериментальные 2000; 61 (1): 19-28.
Дэвис, Дж. М., Уэлш, Р. С., Де Вольв, К. Л., и Олдерсон, Н. А. Влияние аминокислот с разветвленной цепью и углеводов на утомляемость во время прерывистого высокоинтенсивного бега. Int.J Sports Med 1999; 20 (5): 309-314. Просмотреть аннотацию.
De Palo EF, Metus P Gatti R Previti O Bigon L De Palo CB. Аминокислоты с разветвленной цепью: хроническое лечение и выполнение мышечной нагрузки у спортсменов: исследование уровней ацетил-карнитина в плазме.Аминокислоты 1993; 4 (3): 255-266.
di, Luigi L., Guidetti, L., Pigozzi, F., Baldari, C., Casini, A., Nordio, M., and Romanelli, F. Добавки с острыми аминокислотами усиливают реакцию гипофиза у спортсменов. Медико-спортивные упражнения. 1999; 31 (12): 1748-1754. Просмотреть аннотацию.
Egberts, E.H., Schomerus, H., Hamster, W., and Jurgens, P. [Аминокислоты с разветвленной цепью в лечении латентной портосистемной энцефалопатии. Плацебо-контролируемое двойное слепое перекрестное исследование]. Z.Ernahrungswiss.1986; 25 (1): 9-28. Просмотреть аннотацию.
Engelen, MP, Rutten, EP, De Castro, CL, Wouters, EF, Schols, AM и Deutz, NE Добавление соевого белка с аминокислотами с разветвленной цепью изменяет метаболизм белка у здоровых пожилых людей и даже в большей степени у пациентов с хроническими заболеваниями. обструктивная болезнь легких. Am J Clin Nutr 2007; 85 (2): 431-439. Просмотреть аннотацию.
Эрикссон, Л. С., Перссон, А. и Варен, Дж. Аминокислоты с разветвленной цепью в лечении хронической печеночной энцефалопатии.Gut 1982; 23 (10): 801-806. Просмотреть аннотацию.
Эссен-Густавссон, Б. и Бломстранд, Э. Влияние физических упражнений на концентрацию свободных аминокислот в пулах волокон типа I и типа II в мышцах человека с уменьшенными запасами гликогена. Acta Physiol Scand. 2002; 174 (3): 275-281. Просмотреть аннотацию.
Evangeliou, A., Spilioti, M., Doulioglou, V., Kalaidopoulou, P., Ilias, A., Skarpalezou, A., Katsanika, I., Kalamitsou, S., Vasilaki, K., Chatziioanidis, I. ., Гарганис К., Павлоу Э., Варламис С., и Николаидис, Н. Аминокислоты с разветвленной цепью в качестве дополнительной терапии кетогенной диеты при эпилепсии: пилотное исследование и гипотеза. J Child Neurol. 2009; 24 (10): 1268-1272. Просмотреть аннотацию.
Freyssenet, D., Berthon, P., Denis, C., Barthelemy, JC, Guezennec, CY, and Chatard, JC Влияние 6-недельной программы тренировок на выносливость и добавок аминокислот с разветвленной цепью на гистоморфометрические характеристики пожилых людей человеческие мышцы. Arch. Physiol Biochem 1996; 104 (2): 157-162. Просмотреть аннотацию.
Гейн, П. К., Пикоски, М. А., Болстер, Д. Р., Мартин, В. Ф., Мареш, К. М. и Родригес, Н. Р. Посттренировочная реакция обмена белков всего тела на три уровня потребления белка. Медико-спортивные упражнения. 2007; 39 (3): 480-486. Просмотреть аннотацию.
Гамрин, Л., Берг, Х. Э., Эссен, П., Теш, П. А., Халтман, Э., Гарлик, П. Дж., МакНурлан, М. А., и Вернерман, Дж. Влияние разгрузки на синтез белка в скелетных мышцах человека. Acta Physiol Scand. 1998; 163 (4): 369-377. Просмотреть аннотацию.
Ganzit GP, Benzio S Filippa M Goitra B Severin B Gribaudo CG. Эффекты перорального приема аминокислот с разветвленной цепью у бодибилдеров. Медицина Делло Спорт 1997; 50 (3): 293-303.
Гибала, М. Дж. Регулирование метаболизма аминокислот в скелетных мышцах во время физических упражнений. Международный журнал J Sport Nutr Exerc.Metab 2001; 11 (1): 87-108. Просмотреть аннотацию.
Gil R and Neau JP. Двойное слепое плацебо-контролируемое исследование аминокислот с разветвленной цепью и L-треонина для краткосрочного лечения признаков и симптомов бокового амиотрофического склероза.La semaine des (Париж) 1992; 68: 1472-1475.
Gomez-Merino, D., Bequet, F., Berthelot, M., Riverain, S., Chennaoui, M., and Guezennec, CY. Доказательства того, что аминокислота с разветвленной цепью L-валин предотвращает вызванное физической нагрузкой высвобождение 5-HT в гиппокампе крысы. Int.J Sports Med 2001; 22 (5): 317-322. Просмотреть аннотацию.
Грир, Б. К., Вудард, Дж. Л., Уайт, Дж. П., Аргуэлло, Э. М., и Хеймс, Э. М. Добавки аминокислот с разветвленной цепью и индикаторы повреждения мышц после упражнений на выносливость.Международный журнал J Sport Nutr Exerc.Metab 2007; 17 (6): 595-607. Просмотреть аннотацию.
Grungreiff K, Kleine F-D Musil HE Diete U Franke D Klauck S Page I Kleine S Lossner B Pfeiffer KP. Обогащенные валином аминокислоты с разветвленной цепью при лечении печеночной энцефалопатии. Энцефалопатия З. Гастроэнтерол. 1993; 31 (4): 235-241.
Хабу, Д., Нисигучи, С., Накатани, С., Ли, К., Эномото, М., Тамори, А., Такеда, Т., Охфудзи, С., Фукусима, В., Танака, Т. ., Кавамура, Э., и Шиоми, С. Сравнение влияния гранул BCAA на декомпенсированный и компенсированный цирроз.Гепатогастроэнтерология 2009; 56 (96): 1719-1723. Просмотреть аннотацию.
Худ, Д. А. и Терджунг, Р. Л. Метаболизм аминокислот во время физических упражнений и после тренировки на выносливость. Sports Med 1990; 9 (1): 23-35. Просмотреть аннотацию.
Хоппе, К., Мольгаард, К., Вааг, А., Баркхольт, В., и Михаэльсен, К. Ф. Высокое потребление молока, но не мяса, увеличивает s-инсулин и инсулинорезистентность у 8-летних мальчиков. Eur J Clin Nutr 2005; 59 (3): 393-398. Просмотреть аннотацию.
Джекман, С. Р., Витард, О. К., Джекендруп, А.E., and Tipton, K. D. Прием аминокислот с разветвленной цепью может уменьшить болезненность после эксцентрических упражнений. Медико-спортивные упражнения. 2010; 42 (5): 962-970. Просмотреть аннотацию.
Хименес Хименес, Ф.Дж., Ортис, Лейба К., Гарсия Гармендиа, Дж. Л., Гарначо, Монтеро Дж., Родригес Фернандес, Дж. М., и Эспигадо, Тосино, И. [Проспективное сравнительное исследование различных аминокислотных и липидных растворов при парентеральном питании пациентов, перенесших трансплантацию костного мозга]. Nutr Hosp. 1999; 14 (2): 57-66. Просмотреть аннотацию.
Калкан, Учар С., Кокер, М., Хабиф, С., Саз, ЭУ, Карапинар, Б., Укар, Х., Китис, О., и Дюран, М. Первое использование N-карбамилглутамата в Пациент с декомпенсированной болезнью мочи кленовым сиропом. Metab Brain Dis 2009; 24 (3): 409-414. Просмотреть аннотацию.
Kalogeropoulou, D., Lafave, L., Schweim, K., Gannon, M.C. и Nuttall, F.Q. Лейцин, попадая в организм с глюкозой, синергетически стимулирует секрецию инсулина и снижает уровень глюкозы в крови. Метаболизм 2008; 57 (12): 1747-1752. Просмотреть аннотацию.
Кавамура, Э., Хабу, Д., Морикава, Х., Эномото, М., Кавабе, Дж., Тамори, А., Сакагути, Х., Саеки, С., Кавада, Н., и Сиоми, S. Рандомизированное пилотное испытание пероральных аминокислот с разветвленной цепью при раннем циррозе: проверка с использованием прогностических маркеров для состояния перед трансплантацией печени. Liver Transpl. 2009; 15 (7): 790-797. Просмотреть аннотацию.
Койвусало, А. М., Тейкари, Т., Хокерстедт, К., и Исониеми, Х. Диализ альбумина оказывает благоприятное влияние на аминокислотный профиль при печеночной энцефалопатии.Metab Brain Dis 2008; 23 (4): 387-398. Просмотреть аннотацию.
Koopman, R., Verdijk, LB, Beelen, M., Gorselink, M., Kruseman, AN, Wagenmakers, AJ, Kuipers, H., and van Loon, LJ Совместное употребление лейцина с белком не увеличивает скорость синтеза мышечного протеина после тренировки у пожилых мужчин. Br.J Nutr 2008; 99 (3): 571-580. Просмотреть аннотацию.
Koopman, R., Verdijk, L., Manders, RJ, Gijsen, AP, Gorselink, M., Pijpers, E., Wagenmakers, AJ, and van Loon, LJ Совместное употребление белка и лейцина стимулирует синтез мышечного белка в одинаковой степени у молодых и пожилых худощавых мужчин.Am J Clin Nutr 2006; 84 (3): 623-632. Просмотреть аннотацию.
Куцудзава, Т., Сиоя, С., Курита, Д., и Хайда, М. Уровни аминокислот с разветвленной цепью в плазме и метаболизм мышечной энергии у пациентов с хронической обструктивной болезнью легких. Clin Nutr 2009; 28 (2): 203-208. Просмотреть аннотацию.
Долгосрочное пероральное введение аминокислот с разветвленной цепью после радикальной резекции гепатоцеллюлярной карциномы: проспективное рандомизированное исследование. Группа хирургии печени Сан-ин. Br.J Surg. 1997; 84 (11): 1525-1531.Просмотреть аннотацию.
Мадсен, К., Маклин, Д. А., Киенс, Б., и Кристенсен, Д. Влияние глюкозы, глюкозы и аминокислот с разветвленной цепью или плацебо на результативность велосипеда на дистанции более 100 км. J. Appl. Physiol. 1996; 81 (6): 2644-2650. Просмотреть аннотацию.
Малгожевич, С., Дебска-Слизен, А., Рутковски, Б., и Лисяк-Шидловска, В. Концентрация аминокислот в сыворотке крови в зависимости от статуса питания у пациентов, находящихся на гемодиализе. Дж. Рен Нутр 2008; 18 (2): 239-247. Просмотреть аннотацию.
Марчезини, Г., Бьянки, Г., Merli, M., Amodio, P., Panella, C., Loguercio, C., Rossi, Fanelli F., and Abbiati, R. Пищевые добавки с аминокислотами с разветвленной цепью при запущенном циррозе печени: двойное слепое рандомизированное исследование. испытание. Гастроэнтерология 2003; 124 (7): 1792-1801. Просмотреть аннотацию.
Мацумото, К., Коба, Т., Хамада, К., Сакураи, М., Хигучи, Т., и Мията, Х. Прием аминокислот с разветвленной цепью уменьшает болезненность, повреждение и воспаление мышц во время интенсивных тренировок. программа. J Sports Med Phys.Фитнес 2009; 49 (4): 424-431. Просмотреть аннотацию.
Мацумото, К., Коба, Т., Хамада, К., Цудзимото, Х., и Мицудзоно, Р. Прием аминокислот с разветвленной цепью увеличивает порог лактата во время дополнительных упражнений у тренированных людей. J Nutr Sci Vitaminol. (Токио) 2009; 55 (1): 52-58. Просмотреть аннотацию.
Mendenhall, C., Bongiovanni, G., Goldberg, S., Miller, B., Moore, J., Rouster, S., Schneider, D., Tamburro, C., Tosch, T., and Weesner, Р. В. Совместное исследование алкогольного гепатита.III: Изменения в белково-калорийной недостаточности, связанные с 30-дневной госпитализацией с терапией энтеральным питанием и без нее. JPEN J Parenter, Enteral Nutr 1985; 9 (5): 590-596. Просмотреть аннотацию.
Mikulski, T., Ziemba, A, Chmura J., Wisnik P., Kurek Z., Kaciuba, Uscilko H., and Nazar, K. Влияние добавления аминокислот с разветвленной цепью (BCAA) на психомоторные функции во время поэтапные упражнения на людях. Биология спорта (Варшава), 2002; 19 (4): 295-301.
Миттлман, К.Д., Риччи, М. Р. и Бейли, С. П. Аминокислоты с разветвленной цепью продлевают физическую нагрузку во время теплового стресса у мужчин и женщин. Медико-спортивные упражнения. 1998; 30 (1): 83-91. Просмотреть аннотацию.
Мур, Д.Р., Робинсон, М.Дж., Фрай, Д.Л., Танг, Дж. Э., Гловер, Э.И., Уилкинсон, С.Б., Прайор, Т., Тарнопольски, Массачусетс, и Филлипс, С.М. Реакция на дозу проглоченного белка в мышцах и синтез белка альбумина после упражнения с сопротивлением у юношей. Am J Clin Nutr 2009; 89 (1): 161-168. Просмотреть аннотацию.
Морган, М.Ю., Хоули, К. Э. и Стамбук, Д. Аминокислотная толерантность у пациентов с циррозом после пероральной нагрузки белком и аминокислотами. Алимент, Фармакол., 1990; 4 (2): 183-200. Просмотреть аннотацию.
Mori, M., Adachi, Y., Mori, N., Kurihara, S., Kashiwaya, Y., Kusumi, M., Takeshima, T., and Nakashima, K. Исследование двойного слепого кроссовера разветвленных цепная аминокислотная терапия у пациентов со спиноцеребеллярной дегенерацией. Журнал Neurol.Sci 3-30-2002; 195 (2): 149-152. Просмотреть аннотацию.
Накая Ю., Окита К., Судзуки, К., Мориваки, Х., Като, А., Мива, Ю., Сираиси, К., Окуда, Х., Онджи, М., Канадзава, Х., Цубучи, Х., Като, С. , Кайто, М., Ватанабе, А., Хабу, Д., Ито, С., Исикава, Т., Кавамура, Н., и Аракава, Ю. Закуска, обогащенная BCAA, улучшает состояние питания при циррозе печени. Питание 2007; 23 (2): 113-120. Просмотреть аннотацию.
Нильссон М., Холст Дж. Дж. И Бьорк И. М. Метаболические эффекты смесей аминокислот и сывороточного протеина у здоровых субъектов: исследования с использованием напитков, эквивалентных глюкозе. Am J Clin Nutr 2007; 85 (4): 996-1004.Просмотреть аннотацию.
Нодзаки, С., Танака, М., Мидзуно, К., Атака, С., Мизума, Х., Тахара, Т., Сугино, Т., Шираи, Т., Эгути, А., Окуяма, К. ., Ёсида, К., Кадзимото, Ю., Курацунэ, Х., Каджимото, О., и Ватанабэ, Ю. Биохимические изменения, связанные с психической и физической усталостью. Питание 2009; 25 (1): 51-57. Просмотреть аннотацию.
Поортманс, Дж., Парри, Биллингс М., Дюшато, Дж., Леклерк, Р., Брассер, М., и Ньюсхолм, Е. Концентрации аминокислот и цитокинов в плазме после марафонского забега.Португальский журнал исследований деятельности человека (Лиссабон) 1993; 9 (1): 9-14.
Портье, Х., Шатар, Дж. К., Филайр, Э., Жоне-Девьен, М. Ф., Роберт, А. и Гезеннек, К. Й. Влияние добавления аминокислот с разветвленной цепью на физиологические и психологические показатели во время морских гонок под парусным спортом. Eur J Appl. Physiol 2008; 104 (5): 787-794. Просмотреть аннотацию.
Росси-Фанелли, Ф., Риджио, О., Кангиано, К., Кашино, А., Де, Консилиис Д., Мерли, М., Стортони, М., и Джунчи, Г.Аминокислоты с разветвленной цепью и лактулоза в лечении печеночной комы: контролируемое исследование. Дисс. Наук, 1982; 27 (10): 929-935. Просмотреть аннотацию.
Сайто Ю., Сайто Х., Накамура М., Вакабаяши К., Такаги Т., Эбинума Х. и Исии Х. Влияние молярного отношения разветвленных аминокислот к ароматическим на рост и экспрессию мРНК альбумина линий клеток рака печени человека в бессывороточной среде. Nutr Cancer 2001; 39 (1): 126-131. Просмотреть аннотацию.
Schena, F., Guerrini, F., Tregnaghi, P., и Кайзер, Б. Добавки аминокислот с разветвленной цепью во время треккинга на большой высоте. Влияние на потерю массы тела, состава тела и мышечной силы. Eur J Appl. Physiol Occup. Physiol 1992; 65 (5): 394-398. Просмотреть аннотацию.
Scholl-Burgi, S., Haberlandt, E., Heinz-Erian, P., Deisenhammer, F., Albrecht, U., Sigl, SB, Rauchenzauner, M., Ulmer, H., and Karall, D. Соотношение аминокислот спинномозговой жидкости / плазмы у детей: влияние возраста, пола и противоэпилептических препаратов. Педиатрия 2008; 121 (4): e920-e926.Просмотреть аннотацию.
Schon, MR, Heil, W., Lemmens, HP, Padval, D., Matthes, M., Puhl, G., Neuhaus, P., and Hammer, C. Ксеногенная экстракорпоральная перфузия печени у приматов улучшает соотношение аминокислот с разветвленной цепью в ароматические аминокислоты (соотношение Фишера). Eur Surg.Res 1999; 31 (3): 230-239. Просмотреть аннотацию.
Sun, LC, Shih, YL, Lu, CY, Hsieh, JS, Chuang, JF, Chen, FM, Ma, CJ, and Wang, JY Рандомизированное контролируемое исследование общего парентерального питания, обогащенного аминокислотами с разветвленной цепью, у недоедающих пациенты с раком желудочно-кишечного тракта, перенесшие операцию.Am Surg. 2008; 74 (3): 237-242. Просмотреть аннотацию.
Watson, P., Shirreffs, S.M. и Maughan, R.J. Влияние острого приема аминокислот с разветвленной цепью на длительные физические нагрузки в теплой среде. Eur J Appl. Physiol 2004; 93 (3): 306-314. Просмотреть аннотацию.
Янг, В. Р., Бир, Д. М., и Пеллетт, П. Л. Теоретическая основа для увеличения текущих оценок потребности в аминокислотах у взрослого человека при экспериментальной поддержке. Am J Clin Nutr 1989; 50 (1): 80-92. Просмотреть аннотацию.
Занетти, М., Бараццони, Р., Киванука, Э., и Тессари, П. Влияние аминокислот с разветвленной цепью и инсулина на кинетику лейцина предплечья. Clin Sci (Лондон) 1999; 97 (4): 437-448. Просмотреть аннотацию.
Зелло, Г. А., Вайкс, Л. Дж., Болл, Р. О., и Пенчар, П. Б. Последние достижения в методах оценки потребности в аминокислотах с пищей для взрослых людей. J Nutr 1995; 125 (12): 2907-2915. Просмотреть аннотацию.
Аноним. Аминокислоты с разветвленной цепью и боковой амиотрофический склероз: неудача лечения? Итальянская группа по изучению БАС.Неврология 1993; 43: 2466-70. Просмотреть аннотацию.
Энтони Дж.С., Энтони Т.Г., Кимбалл С.Р., Джефферсон Л.С. Сигнальные пути, участвующие в трансляционном контроле синтеза белка в скелетных мышцах лейцином. J Nutr 2001; 131: 856S-60S .. Просмотреть аннотацию.
Энтони Дж. К., Ланг Ч., Крозье С. Дж. И др. Вклад инсулина в трансляционный контроль синтеза белка в скелетных мышцах лейцином. Am J Physiol Endocrinol Metab 282: E1092-101 .. Просмотреть аннотацию.
Аквилани Р. Пероральное введение аминокислот пациентам с сахарным диабетом: добавки или метаболическая терапия? Am J Cardiol 2004; 93: 21A-22A.. Просмотреть аннотацию.
Blomstrand E, Ek S, Newsholme EA. Влияние приема раствора аминокислот с разветвленной цепью на концентрацию аминокислот в плазме и мышцах во время длительных субмаксимальных упражнений. Питание 1996; 12: 485-90. Просмотреть аннотацию.
Бломстранд Э, Хассмен П., Эк С. и др. Влияние приема раствора аминокислот с разветвленной цепью на ощущаемую нагрузку во время упражнений. Acta Physiol Scand 1997; 159: 41-9. Просмотреть аннотацию.
Бранчи Л., Бранчи М., Шоу С., Либер К.С.Связь между изменениями аминокислот в плазме и депрессией у больных алкоголизмом. Am J Psychiatry 1984; 141: 1212-5. Просмотреть аннотацию.
Cangiano C, Laviano A, Meguid MM, et al. Влияние перорального приема аминокислот с разветвленной цепью на анорексию и потребление калорий у онкологических больных. J Natl Cancer Inst 1996; 88: 550-2.
Чуа С.Ю., Эллис Б.Дж., Мейберри Дж.Ф. Обострение печеночной энцефалопатии из-за аминокислот с разветвленной цепью — клинический случай. J Hum Nutr Diet 1992; 5: 53-6.
DiPiro JT, Talbert RL, Yee GC и др .; ред. Фармакотерапия: патофизиологический подход. 4-е изд. Стэмфорд, Коннектикут: Appleton & Lange, 1999.
Egberts EH, Schomerus H, Hamster W., Jurgens P. Аминокислоты с разветвленной цепью в лечении латентной портосистемной энцефалопатии. Двойное слепое плацебо-контролируемое перекрестное исследование. Гастроэнтерология 1985; 88: 887-95. Просмотреть аннотацию.
Fabbri A, Magrini N, Bianchi G, et al. Обзор рандомизированных клинических испытаний перорального лечения с помощью аминокислот с разветвленной цепью при хронической печеночной энцефалопатии.JPEN J Parenter Enteral Nutr 1996; 20: 159-64. Просмотреть аннотацию.
Сотрудники «Факты и сравнения». Факты о лекарствах и их сравнение. Сент-Луис: Компания Wolters Kluwer (обновляется ежемесячно).
Управление по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов. Каталог одобренных FDA лекарственных препаратов. Доступно по адресу: http://www.accessdata.fda.gov/scripts/cder/drugsatfda/ (по состоянию на 28 июня 2005 г.).
Совет по пищевым продуктам и питанию, Институт медицины. Нормы потребления энергии, углеводов, клетчатки, жиров, жирных кислот, холестерина, белков и аминокислот (макроэлементов) с пищей.Вашингтон, округ Колумбия: National Academy Press, 2002. Доступно по адресу: http://www.nap.edu/books/030
73/html/.
Gietzen DW, Magrum LJ. Молекулярные механизмы в головном мозге, участвующие в анорексии из-за дефицита аминокислот с разветвленной цепью. J Nutr 2001; 131: 851S-5S .. Просмотреть аннотацию.
Харрис Р.А., Кобаяши Р., Мураками Т., Шимомура Ю. Регулирование экспрессии киназы дегидрогеназы альфа-кетокислот с разветвленной цепью в печени крысы. J Nutr 2001; 131: 841S-5S .. Просмотреть аннотацию.
Хиросигэ К., Сонта Т., Суда Т. и др.Пероральный прием аминокислот с разветвленной цепью улучшает состояние питания у пожилых пациентов, находящихся на хроническом гемодиализе. Циферблатная трансплантация нефрола 2001; 16: 1856-62 .. Просмотреть аннотацию.
Хатсон С.М., Харрис РА. Вступление. Симпозиум: лейцин как пищевой сигнал. J Nutr 2001; 131: 839S-40S.
Hutson SM, Lieth E, LaNoue KF. Функция лейцина в метаболизме возбуждающих нейротрансмиттеров в центральной нервной системе. J Nutr 2001; 131: 846S-50S .. Просмотреть аннотацию.
Медицинский институт.Роль белка и аминокислот в поддержании и повышении работоспособности. Вашингтон, округ Колумбия: National Academy Press, 1999. Доступно по адресу: http://books.nap.edu/books/030
69/html/309.html#pagetop
Kimball SR, Farrell PA, Jefferson LS. Приглашенный обзор: Роль инсулина в трансляционном контроле синтеза белка в скелетных мышцах с помощью аминокислот или упражнений. J Appl Physiol 2002; 93: 1168-80 .. Просмотреть аннотацию.
Кимбалл С.Р., Джефферсон Л.С. Контроль синтеза белка по доступности аминокислот.Curr Opin Clin Nutr Metab Care 2002; 5: 63-7 .. Просмотреть аннотацию.
Непрофессионал ДК. Роль лейцина в диетах для похудания и гомеостазе глюкозы. J Nutr 2003; 133: 261S-7S .. Просмотреть аннотацию.
Линч С.Дж., Хатсон С.М., Патсон Б.Дж. и др. Тканеспецифические эффекты хронических диетических добавок лейцина и норлейцина на синтез белка у крыс. Am J Physiol Endocrinol Metab 2002; 283: E824-35 .. Просмотреть аннотацию.
Линч CJ. Роль лейцина в регуляции mTOR аминокислотами: результаты исследований структуры-активности.J Nutr 2001; 131: 861S-5S .. Просмотреть аннотацию.
MacLean DA, Graham TE, Saltin B. Аминокислоты с разветвленной цепью увеличивают метаболизм аммиака, уменьшая распад белка во время упражнений. Am J Physiol 1994; 267: E1010-22. Просмотреть аннотацию.
Маклин Д.А., Грэм Т.Э. Добавки аминокислот с разветвленной цепью усиливают реакцию на аммиак в плазме у людей во время физических упражнений. J Appl Physiol 1993; 74: 2711-7. Просмотреть аннотацию.
Mager DR, Wykes LJ, Ball RO, Pencharz PB. Потребность в аминокислотах с разветвленной цепью у детей школьного возраста определяется методом индикаторного окисления аминокислот (IAAO).J Nutr 2003; 133: 3540-5. Просмотреть аннотацию.
Маджумдар С.К., Шоу Г.К., Томсон А.Д. и др. Изменения в структуре аминокислот в плазме у хронических алкоголиков во время синдрома отмены этанола: их клинические последствия. Med Hypotheses 1983; 12: 239-51. Просмотреть аннотацию.
Марчезини Дж., Бьянки Дж., Росси Б. и др. Диетическое лечение с аминокислотами с разветвленной цепью при запущенном циррозе печени. Журнал Гастроэнтерол 2000; 35: 7-12. Просмотреть аннотацию.
Marchesini G, Dioguardi FS, Bianchi GP, et al.Длительное пероральное лечение аминокислот с разветвленной цепью при хронической печеночной энцефалопатии. Рандомизированное двойное слепое исследование с использованием казеина. Итальянская многоцентровая исследовательская группа. J. Hepatol 1990; 11: 92-101. Просмотреть аннотацию.
Мишель Х, Борис П., Обен Дж. П. и др. Лечение острой печеночной энцефалопатии у пациентов с циррозом печени обогащенными аминокислотами с разветвленной цепью по сравнению с традиционной смесью аминокислот. Контролируемое исследование 70 пациентов. Печень 1985; 5: 282-9. Просмотреть аннотацию.
Мори Н., Адачи Ю., Такешима Т. и др.Аминокислотная терапия с разветвленной цепью при спиноцеребеллярной дегенерации: пилотное клиническое перекрестное исследование. Intern Med 1999; 38: 401-6. Просмотреть аннотацию.
Naylor CD, O’Rourke K, Detsky AS, Baker JP. Парентеральное питание аминокислот с разветвленной цепью при печеночной энцефалопатии. Метаанализ. Гастроэнтерология 1989; 97: 1033-42. Просмотреть аннотацию.
О’Киф С.Дж., Огден Дж., Дикер Дж. Энтеральная и парентеральная нутритивная поддержка с добавлением аминокислот с разветвленной цепью у пациентов с энцефалопатией из-за алкогольной болезни печени.JPEN J Parenter Enteral Nutr 1987; 11: 447-53. Просмотреть аннотацию.
Партин Ю.Ф., Пушкин Ю.Р. Тахиаритмия и гипомания при роговой козьей травке. Психосоматика 2004; 45: 536-7. Просмотреть аннотацию.
Плайтакис А., Смит Дж., Мандели Дж., Яр, Мэриленд. Пилотные испытания аминокислот с разветвленной цепью при боковом амиотрофическом склерозе. Ланцет 1988; 1: 1015-8. Просмотреть аннотацию.
Plauth M, Egberts EH, Hamster W и др. Длительное лечение латентной портосистемной энцефалопатии аминокислотами с разветвленной цепью.Двойное слепое плацебо-контролируемое перекрестное исследование. J. Hepatol 1993; 17: 308-14. Просмотреть аннотацию.
Гордый CG. Регулирование факторов трансляции млекопитающих питательными веществами. Eur J Biochem 2002; 269: 5338-49 .. Просмотреть аннотацию.
Ричардсон М.А., Беванс М.Л., Рид Л.Л. и др. Эффективность аминокислот с разветвленной цепью при лечении поздней дискинезии у мужчин. Am J Psychiatry 2003; 160: 1117-24 .. Просмотреть аннотацию.
Ричардсон М.А., Беванс М.Л., Вебер Дж. Б. и др. Аминокислоты с разветвленной цепью уменьшают симптомы поздней дискинезии.Психофармакология (Берл) 1999; 143: 358-64. Просмотреть аннотацию.
Ричардсон М.А., Смолл А.М., Рид Л.Л. и др. Аминокислотная терапия с разветвленной цепью поздней дискинезии у детей и подростков. J Clin Psychiatry 2004; 65: 92-6. Просмотреть аннотацию.
Риордан С.М., Уильямс Р. Лечение печеночной энцефалопатии. N Engl J Med 1997; 337: 473-9.
Rosen HM, Yoshimura N, Hodgman JM, Fischer JE. Аминокислотный состав плазмы при печеночной энцефалопатии различной этиологии. Гастроэнтерология 1977; 72: 483-7.Просмотреть аннотацию.
Росси Фанелли Ф, Кангиано С., Капокачча Л. и др. Использование аминокислот с разветвленной цепью для лечения печеночной энцефалопатии: клинический опыт. Gut 1986; 27: 111-5. Просмотреть аннотацию.
Scarna A, Gijsman HJ, McTavish SF, et al. Эффекты напитка с аминокислотами с разветвленной цепью при мании. Br J Psychiatry 2003; 182: 210-3 .. Просмотреть аннотацию.
Stein TP, Schluter MD, Leskiw MJ, Boden G. Ослабление белкового истощения, связанного с постельным режимом, аминокислотами с разветвленной цепью.Питание 1999; 15: 656-60. Просмотреть аннотацию.
Сурьяван А., Хавс Дж. У., Харрис Р. А. и др. Молекулярная модель метаболизма аминокислот с разветвленной цепью человека. Am J Clin Nutr 1998; 68: 72-81. Просмотреть аннотацию.
Тандан Р., Бромберг М.Б., Форшью Д. и др. Контролируемое испытание аминокислотной терапии при боковом амиотрофическом склерозе: I. Клинические, функциональные и максимальные данные изометрического крутящего момента. Неврология 1996; 47: 1220-6. Просмотреть аннотацию.
Теста Д., Карачени Т., Фетони В. Аминокислоты с разветвленной цепью в лечении бокового амиотрофического склероза.J. Neurol 1989; 236: 445-7. Просмотреть аннотацию.
ван Холл G, Raaymakers JS, Saris WH. Попадание в организм человека аминокислот с разветвленной цепью и триптофана во время продолжительных физических упражнений: неспособность повлиять на работоспособность. J. Physiol (Лондон), 1995; 486: 789-94. Просмотреть аннотацию.
van Loon LJ, Kruijshoop M, Menheere PP, et al. Прием аминокислот значительно усиливает секрецию инсулина у пациентов с длительным диабетом 2 типа. Уход за диабетом 2003; 26: 625-30. Просмотреть аннотацию.
Vilstrup H, Gluud C, Hardt F и др.Аминокислота с разветвленной цепью в сравнении с лечением печеночной энцефалопатии глюкозой. Двойное слепое исследование 65 пациентов с циррозом печени. J Hepatol 1990; 10: 291-6. Просмотреть аннотацию.
Варен Дж., Денис Дж., Десурмонт П., Эрикссон Л.С. и др. Эффективно ли внутривенное введение аминокислот с разветвленной цепью при лечении печеночной энцефалопатии? Многоцентровое исследование. Гепатол 1983; 3: 475-80.