Белками: Сколько белков нужно вашему организму и откуда их лучше брать

Protein engineering is the process of developing useful or valuable proteins.

Белковая инженерия (англ. Protein engineering) — раздел биотехнологии, который занимается разработкой полезных или ценных белков.

The capsid faces may consist of one or more proteins.

Каждый капсомер может состоять как из одного, так и нескольких белков.

Those are proteins that become brittle and stiff.

Белки, входящие в её состав, становятся ломкими и негибкими.

Literally, think of proteins as subroutines that you can string together to execute a program.

В буквальном смысле, посмотрите на белки как на подпрограммы, которые можно соединить в одну цепочку, чтобы выполнить программу.

Another protective mechanism found among bacterial species is ribosomal protection proteins.

Ещё один защитный механизм, найденный среди видов бактерий, — защита рибосомными белками.

Thus, the ratio of proteins, lipids, and carbohydrates must be 1:1:4 respectively.

Так, баланс между белками, липидами и углеводами должен составлять 1:1:4, соответственно.

Handling proteins from dangerous organisms has also progressed.

Имеет место также прогресс в обработке белков, экстрагированных из опасных организмов.

And the ribosome here is another little computer that helps in the translation of the proteins.

А вот эта рибосома — это ещё один маленький компьютер, который помогает в перемещении белков.

The proteins are isolated on a chromatography column with an anion exchange medium.

Белки отделяют на хроматографической колонке с анионообменным носителем.

The invention relates to particles which constitute a universal system for the delivery of genetically engineered proteins.

Изобретение относится к частицам, являющимся универсальной системой доставки генно-инженерных белков.

The complex comprises negatively charged, weakly acidic, neutral proteins and polypeptides with molecular masses of from 5 to 200 kDa.

Комплекс включает отрицательно заряженные слабо кислые, нейтральные белки и полипептиды с молекулярными массами от 5 до 200 кДа.

So many reactions involving enzymes and proteins are sensitive to the acid content of the ocean.

Огромное количество реакций с участием энзимов и белков чувствительны к кислотности воды.

It does so by combining not two materials, but two proteins in different concentrations.

Это достигается сочетанием даже не двух материалов, а двух белков в различной концентрации.

Genes send the instructions to make proteins.

Гены посылают указания для выработки белков.

They’re proteins that are controlling things like ion channel movement.

Эти белки управляют процессами как движение по ионным каналам.

So drugs bind to proteins and either turn them off, etc.

Лекарство цепляется за белки и либо выключают их, либо делают какие-то другие действия.

In its membrane, or its boundary, it contains little proteins that indeed can convert light into electricity.

В его мембране или оболочке есть белки, которые преобразуют свет в электричество.

Most people believed it was proteins.

Большинство-то считало, что это белки.

You’ll get proteins in any kind of food anyway.

Вы всё равно получите белки из любой пищи.

The invention relates to the field of biotechnology and concerns a method for producing recombinant proteins from an orb-weaving spider web in yeast cells.

Изобретение относится к области биотехнологии и касается способа получения рекомбинантных белков паутины пауков-кругопрядов в клетках дрожжей.

богатая белками пища так же вредна, как и курение — Российская газета

Рацион питания, богатый белками, может быть так же опасен, как и активное курение. Отказ от животных белков способствует продлению жизни, показали исследования.

По данным американских ученых, у людей среднего возраста, принимающих богатую белком пищу, в четыре раза больше шансов умереть от рака, пишет The Independent. Употребление большого количества белка повышает риск рака почти так же, как выкуривание 20 сигарет в день.

«Мы предоставили убедительные доказательства того, что богатая белками диета — особенно если это белки животного происхождения — почти так же вредна для здоровья, как курение», — утверждает доктор Вальтер Лонго из университета Южной Калифорнии.

Исследователи изучили данные более 6 тысяч человек в возрасте 50 лет и старше. Выяснилось, что у людей, потребляющих большое количество белка и получающих за счет него 20 процентов калорий ежедневно, риск смерти от рака или диабета повышен в четыре раза, а в целом смертность — в два раза. Это по сравнению с теми, кто получает из белков менее 10 процентов калорий. При этом отмечается, что растительные белки менее вредны, чем животные.

Как поясняют ученые, белок воздействует на выработку гормона роста. Во взрослом организме этот гормон необходим для поддержания обмена вещества, однако помимо этого он влияет на рост раковых опухолей. Интересно, что в организме пожилых людей после 65 лет его концентрация снижается, поэтому белковая пища в этом возрасте, наоборот, полезна.

Еще одно любопытное исследование по теме питания было проведено сотрудниками Университета Сиднея. В ходе эксперимента они опробовали 25 различных диет на мышах. Обнаружилось, что рацион с высоким содержанием белка и низким содержанием углеводов помогал снизить аппетит и уровень жировых отложений, однако в то же время укорачивал жизнь и способствовал развитию болезней сердца и эндокринных заболеваний.

Самой же опасной была признана диета с низким содержанием белков и высоким содержанием жиров. В свою очередь, углеводная диета хоть и продлевала жизнь, но не способствовала похуданию, пишет РИА Новости.

Растительный белок – его источники и преимущества перед животными белками

Для полноценной работы организма необходимы 22 аминокислоты. Некоторые из них наши органы/наше тело синтезируют самостоятельно. Остальные должны быть получены извне и называются незаменимыми. Без них нормальное функционирование организма невозможно. Наполненность аминокислотами и отличает растительный белок от животного. Традиционно бытует мнение, что растительный белок проигрывает животному в наборе аминокислот.

Какой белок полезней – животный или растительный?

Растительные белки имеют ряд преимуществ, таких как:

• не содержат насыщенные жиры, вредные для ЖКТ и не влияют на «вредный» холестерин. Рацион, в котором растительный белок преобладает над животным или полностью заменяет его, помогает предупредить ожирение и снизить риск заболеваний сердечно-сосудистой системы;
• не содержат гормоны и антибиотики, которые используются для выращивания животных. Следовательно, употребление растительного белка снижает вероятность многих заболеваний – от аллергий, до гормональных нарушений.

Источники растительных белков с максимальным количеством протеинов

«Белковыми лидерами» растительного мира являются бобовые, злаковые и орехи. Среди бобовых это соя, чечевица и горох. Среди злаковых – овес, кукуруза и пшеница. Горох, в отличие от пшеницы, сои и молока, не внесен в перечень компонентов, употребление которых может вызвать аллергические реакции или противопоказано при отдельных видах заболеваний (ТР ТС 022/2011). Это делает его идеальным продуктом для создания изолятов. Например, бельгийский изолят горохового белка Pisane, от компании Cosucra Groupe Warocoing, эксклюзивным представителем которой в России и СНГ является НоваПродукт, способен почти полностью удовлетворить потребность организма в аминокислотах ,т.к. обладает практически идеальным аминокислотным составом (AAS = 0.96) и содержит 18% ВСАА. Почти, потому что в нем мало серосодержащих аминокислот (SAA) и триптофана. Зато их в избытке в овсяном белке PrOatein, производящимся в Швеции компанией Tate&Lyle. Овес, в свою очередь, беден лизином, которого много в гороховом протеине. Потому сочетание именно этих двух изолятов позволяет добиться полного соответствия аминокислотного состава продукта потребностям организма человека и требованиям ФАО/ВОЗ.

Преимущества горохового изолята Pisane перед более дешевыми китайскими аналогами, еще и в том, что он:

• превосходно очищен;
• не обладает ярко выраженным запахом или вкусом;
• организмом усваивается на 98%;
• освобожден от антинутрициальных факторов бобовых растений, вызывающих газы;
• содержит минимальное количество изофлавонов;
• сочетается с животными или молочными белками;
• 100% гарантии отсутствия ГМО;
• извлекается без использования органических растворителей;
• подходит для изготовления вегетарианских, безглютеновых продуктов

В продукции компании НоваПродукт гороховый изолят применяется при изготовлении вегетарианских протеиновых фруктово-ореховых батончиков. А для приготовления блюд с гороховым изолятом Pisane в домашних условиях, его можно приобрести в компании НоваПродукт в упаковках по 500 г. Для производителей функциональных продуктов, таких как: напитков, батончиков, выпечки, каш быстрого приготовления, хлопьев и проч. — возможна оптовая покупка, в мешках от 20 кг.

Овсяный белок PrOatein может использоваться практически в любом блюде – от выпечек и каш, до мороженного, в том числе вегетарианского. Изготовленный из шведского овса традиционных сортов, без ГМО, он обладает такими преимуществами как:      

• приятный вкус и запах;
• усваиваемость организмом на 91%;
• содержание овсяного масла, насыщенного омега-6 жирными кислотами — до 18%;
• насыщенность антиоксидантами;
• аминокислотный состав (AAS = 0.63), и 19%-е содержание BCAA, помогающие росту и восстановлению мышечной ткани;
• подходит для изготовления вегетарианских, безглютеновых продуктов

Именно он используется компанией НоваПродукт как компонент для приготовления натуральных вегетарианских протеиновых каш. Тем, кто желает готовить блюда с овсяным белком PrOatein самостоятельно, компания НоваПродукт предлагает его в килограммовых упаковках. Оптовая покупка, для обогащения овсяным протеином мюслей, батончиков для перекусов, каш и т.п., также возможна — в мешках от 20 кг.

Продукты, богатые белками

Блюдо из фасоли, острое рыбное карри, рис с тофу или картофелем, овощи и мясо… Что вы выберете сегодня?

В любом случае, мы должны придерживаться следующего правила: больше овощей и меньше мяса. Таким образом мы позаботимся о себе и об окружающей среде.

Помните, что каждый пищевой продукт вносит свой вклад в наше здоровье.

Рыба, бобовые, мясо и яйца

Доказано, что регулярное употребление рыбы снижает риск развития сердечно-сосудистых заболеваний, бобовые снижают уровень “плохого” холестерина (ЛПНП), помогая поддерживать здоровье наших сосудов, а мясо и яйца содержат много полезных питательных веществ, таких как железо и витамин B12.

Для получения максимальной пользы мы должны чередовать продукты животного и растительного происхождения.

Во примерное расписание употребления белковых продуктов на неделю: первый день рыба, второй — бобовые, третий — орехи, четвёртый и пятый — говядина или свинина, шестой и седьмой — курица или другая птица. Мясо можно также заменить тофу, или яйцом, бобовыми или горстью орехов.

Помните, бобовые (нут, чечевица, фасоль и др.) должны присутствовать в вашем меню каждую неделю.

Рыбу рекомендуется есть один раз в неделю. Особенно хороша жирная рыба, такая как скумбрия, сельдь, атлантический лосось, сардины.

Не ешьте более 500 граммов мяса в неделю, при этом, старайтесь, чтобы на красное мясо приходилось максимум 300 грамм. Красное мясо — это мясо крупного рогатого скота, овец, коз и свиней. При употреблении большого количества красного мяса увеличивается шанс заболеть раком толстой кишки, повышается риск возникновения инсульта и диабета 2 типа.

Исключите из своего рациона такие продукты, как колбаса, ветчина, паштет, любое переработанное мясо, жирное мясо, такое как бекон, фарш, рёбрышки, котлеты и отбивные из баранины.

Не используйте консервированные бобовые с добавлением сахара или слишком большого количества соли (более 1,1 г на 100 г продукта).

Молочные продукты

В России молочные продукты традиционно популярны. Молоко, йогурт, творог и сыр есть практически в каждом холодильнике.

И это здорово, потому что ежедневное употребление молочных продуктов снижает риск развития рака толстой кишки. Если вы едите йогурт, вы также уменьшаете риск развития у себя диабета 2 типа. Кроме того, молочные продукты содержат кальций и витамин B12.

Употребляйте молочные продукты с невысокой жирностью, чтобы не получить слишком много насыщенных жиров.

Йогурт и творог прекрасно сочетаются с фруктами и орехами. Хотите сделать бутерброд с сыром ещё вкуснее? Возьмите цельнозерновой хлеб, добавьте к сыру кресс-салат или огурец. Придумайте сами новый перекус: например, цельнозерновой хлеб с творогом и полосками болгарского перца, или с моцареллой, помидорами и базиликом. И не забудьте про бутерброд с сыром на гриле!

Если у вас непереносимость лактозы, вы можете использовать растительные аналоги молочных продуктов, например, соевый напиток с добавлением витамина B12 и кальция, соевый йогурт и т.д.

Обратите внимание, что содержание сахара в молочных продуктах и их растительных аналогах не должно быть выше 6 г на 100 г.

Не употребляйте молочные и соевые напитки со слишком большим содержанием сахара, пудинги и десерты с добавлением сахара, цельное молоко и цельный йогурт, рисовый и миндальный напитки, заварной крем, мороженое, мягкое мороженое и замороженный йогурт, выдержанные сыры ( 48+ и 60+), фету, сметану и кулинарные сливки, взбитые сливки.

Орехи

Как и бобовые, орехи снижают уровень липопротеинов низкой плотности, что полезно для сердца и кровеносных сосудов. Орехи снижают риск возникновения сердечных заболеваний. С одной горстью орехов в день вы получаете много ненасыщенных жиров, которые помогают поддерживать здоровье кровеносных сосудов.

Ежедневное употребление горсти орехов полезно для организма. Орехами можно перекусывать, их можно добавлять в салат, йогурт, кашу или есть в виде ореховой пасты с хлебом. Вы также можете один раз в неделю заменить мясо горстью орехов.

Какие орехи полезнее, сырые или жаренные? Любые орехи без соли хороши. Главное, не переусердствуйте, ведь в орехах много калорий.

Вам нравится арахисовая паста? Проверьте этикетку, чтобы убедиться, что в неё не были добавлены соль или сахар.

Уберите со своего стола солёные орехи, глазированные орехи, в том числе в сахаре и шоколаде, ореховые и арахисовые пасты с добавлением сахара и соли. 

Помните, что сбалансированное и разнообразное питание, сочетание в рационе пищи животного и растительного происхождения — это залог нашего здоровья и долголетия.

Белок — все статьи и новости

Белок — сложное органическое вещество, которое состоит из 20 аминокислот, связанных между собой пептидной связью, и является особенно значимым для процессов жизнедеятельности любого организма. Белки, например, управляют экспрессией генов — процессом, в ходе которого наследственная информация от генов преобразуется в РНК или белок. Поэтому другое название этих соединений — протеины, что в переводе с греческого означает «первый» или «главный». Свое русское наименование белки получили по веществу, обнаруженному в птичьих яйцах, которое при нагревании имеет свойство сворачиваться в массу белого цвета.

В живом организме среди всех имеющихся соединений больше всего именно аминокислотных. К настоящему моменту ученые смогли исследовать примерно 3 млрд белков, в человеческом организме удалось зафиксировать около 50 тысяч. Весь обнаруженный массив было принято делить на группы по различным признакам. Белки, напоминающие своей формой шар, называют глобулярными, а те, которые больше походят на вытянутую нить, — фибриллярными. По выполняемым в организме функциям данные соединения делятся на структурные, придающие клеточным тканям специальную форму; каталитические, или ферменты, ускоряющие биохимические реакции; регуляторные, к которым относится большинство гормонов, поддерживающих в организме необходимый баланс; защитные, которые способны узнавать и при необходимости атаковать чужеродные тела (к этой группе относятся белки, участвующие в процессе свертывания крови). Важным источником белков, не синтезируемых в человеческом организме, являются продукты животного происхождения.

Изучение белков ведется с конца XVIII века. Мощный рывок в биохимических исследованиях был сделан во второй половине XIX столетия, когда Теодор Шванн и Жан Корвизар установили, что белки образуются из аминокислот. Среди отечественных ученых особых высот в изучении белков достиг Владимир Энгельгардт. Ему принадлежат работы об антиферментах, свойствах гемоглобина и методов консервирования крови.

Источник картинки: http://wb.md/1oNaFaj

Что такое белки и для чего они нужны ?: MedlinePlus Genetics

Белки — это большие сложные молекулы, которые играют важную роль в организме. Они выполняют большую часть работы в клетках и необходимы для структуры, функции и регулирования тканей и органов тела.

Белки состоят из сотен или тысяч более мелких единиц, называемых аминокислотами, которые связаны друг с другом длинными цепями. Существует 20 различных типов аминокислот, которые можно комбинировать для получения белка.Последовательность аминокислот определяет уникальную трехмерную структуру каждого белка и его конкретную функцию.

Белки можно описать в соответствии с их широким спектром функций в организме, перечисленных в алфавитном порядке:

Белок | Источник питания

Белок является важным макроэлементом, но не все пищевые источники белка одинаковы, и вам может не понадобиться столько, сколько вы думаете.Изучите основы протеина и составьте свой рацион с помощью здоровой белковой пищи.

Перейти к:
–Что такое белок?
–Сколько белка мне нужно?
–Это все о белковом «пакете»
–Исследования белков и здоровья человека
–Белковые продукты и планета
– Итог: выбор здоровой белковой пищи
— [Викторина] Проверьте свои знания о белках!

Что такое белок?

Белок содержится во всем теле — в мышцах, костях, коже, волосах и практически во всех других частях тела или тканях. Он составляет ферменты, которые запускают многие химические реакции, и гемоглобин, переносящий кислород в вашу кровь. По крайней мере, 10 000 различных белков делают вас тем, что вы есть, и удерживают вас в таком состоянии.

Белок состоит из более чем двадцати основных строительных блоков, называемых аминокислотами. Поскольку мы не храним аминокислоты, наш организм производит их двумя разными способами: либо с нуля, либо путем модификации других. Девять аминокислот — гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин — известных как незаменимые аминокислоты, должны поступать с пищей.

Сколько белка мне нужно?

Национальная академия медицины рекомендует взрослым получать минимум 0,8 грамма белка на каждый килограмм веса тела в день или чуть более 7 граммов на каждые 20 фунтов веса тела . [1]

• Для человека весом 140 фунтов это означает около 50 граммов белка в день.
• Для человека весом 200 фунтов это означает около 70 граммов белка в день.

Национальная академия медицины также устанавливает широкий диапазон допустимого потребления белка — от 10% до 35% калорий каждый день.Помимо этого, существует относительно мало достоверной информации об идеальном количестве белка в рационе или наиболее полезном целевом показателе калорий, вносимых белком. В анализе, проведенном в Гарварде среди более чем 130 000 мужчин и женщин, за которыми наблюдали до 32 лет, процент калорий от общего потребления белка не был связан с общей смертностью или конкретными причинами смерти. [2] Однако источник белка был важен.

Что такое «полные» белки и сколько мне нужно?

«Чистый» белок, полученный из растительной или животной пищи, вероятно, оказывает аналогичное воздействие на здоровье, хотя сочетание аминокислот может иметь последствия для здоровья.Некоторые белки, содержащиеся в пище, являются «полноценными», что означает, что они содержат все двадцать с лишним типов аминокислот, необходимых для создания нового белка в организме. Другие неполноценны, в них отсутствует одна или несколько из девяти незаменимых аминокислот, которые наш организм не может произвести с нуля или из других аминокислот. Продукты животного происхождения (мясо, птица, рыба, яйца и молочные продукты), как правило, являются хорошими источниками полноценного белка, в то время как продукты растительного происхождения (фрукты, овощи, зерна, орехи и семена) часто не имеют одного или нескольких незаменимых аминокислот. кислота.Те, кто воздерживается от пищи животного происхождения, могут каждый день употреблять в пищу различные белковые растительные продукты, чтобы получить все аминокислоты, необходимые для производства нового белка, а также выбрать полноценные растительные белки, такие как семена киноа и чиа.

Важно отметить, что миллионы людей во всем мире, особенно маленькие дети, не получают достаточного количества белка из-за отсутствия продовольственной безопасности. Последствия белковой недостаточности и неполноценного питания варьируются по степени тяжести от задержки роста и потери мышечной массы до снижения иммунитета, ослабления сердца и дыхательной системы и смерти.

Однако здоровые взрослые люди в США и большинстве других развитых стран редко испытывают дефицит, потому что в изобилии есть продукты растительного и животного происхождения, богатые белком. Фактически, многие в США потребляют более чем достаточно белка, особенно из продуктов животного происхождения. [3]

Все дело в протеиновой «упаковке»

Когда мы едим пищу для получения белка, мы также едим все, что с ней связано: различные жиры, клетчатку, натрий и многое другое. Именно этот протеиновый «пакет» может иметь значение для здоровья.

В таблице ниже показаны образцы пищевых «упаковок», отсортированных по содержанию протеина, а также ряд компонентов, которые в них входят.

Таблица: Сравнение протеиновых пакетов

Чтобы назвать несколько примеров:

• Бифштекс из жареной вырезки на 4 унции — отличный источник белка — около 33 граммов. Но он также содержит около 5 граммов насыщенных жиров.
• Бифштекс из ветчины на 4 унции с 22 граммами протеина содержит всего 1,6 грамма насыщенных жиров, но содержит 1500 миллиграммов натрия.
• 4 унции жареной нерки на гриле содержат около 30 граммов белка с низким содержанием натрия и чуть более 1 грамма насыщенных жиров. Лосось и другая жирная рыба также являются отличными источниками жиров омега-3, которые особенно полезны для сердца.
• Чашка вареной чечевицы содержит около 18 граммов белка и 15 граммов клетчатки и практически не содержит насыщенных жиров или натрия.

Исследования белков и здоровья человека

Имеющиеся данные свидетельствуют о том, что скорее всего, для нашего здоровья важен источник белка (или белковая «упаковка»), а не количество белка.Вы можете изучить исследования, связанные с каждым заболеванием, на вкладках ниже, но вот вывод, основанный на фактах: употребление в пищу здоровых источников белка, таких как бобы, орехи, рыба или птица, вместо красного мяса и обработанного мяса может снизить риск нескольких заболеваний. и преждевременная смерть.

Болезнь сердца

Исследования, проведенные Гарвардской школой общественного здравоохранения Чана, показали, что регулярное употребление даже небольшого количества красного мяса, особенно обработанного красного мяса, связано с повышенным риском сердечных заболеваний и инсульта, а также с риском смерти. от сердечно-сосудистых заболеваний или по любой другой причине.[4-6] И наоборот, замена красного и обработанного красного мяса полезными источниками белка, такими как бобы, соевые продукты, орехи, рыба или птица, похоже, снижает эти риски. Одна из причин, по которой растительные источники белка связаны с более низким риском сердечно-сосудистых заболеваний по сравнению с белком из красного мяса и молочных продуктов, заключается в том, что эти белковые пакеты содержат разные типы жиров. Источники белка растительного происхождения являются более ненасыщенными, что снижает уровень холестерина ЛПНП — установленного фактора риска сердечных заболеваний. Также растительные источники не содержат холестерина.Другие факторы могут способствовать снижению риска, но это ключевой фактор.

• В ходе одного исследования 120 000 мужчин и женщин, участвовавших в обследовании состояния здоровья медсестер и последующем исследовании медицинских работников, на протяжении более двух десятилетий. На каждые дополнительные 3 унции необработанного красного мяса, которые участники исследования потребляли каждый день, их риск смерти от сердечно-сосудистых заболеваний увеличивался на 13%. [5]
  • Обработанное красное мясо было еще сильнее связано со смертью от сердечно-сосудистых заболеваний — и в меньших количествах: каждую дополнительную 1 штуку.Ежедневное употребление 5 унций обработанного красного мяса (эквивалент одного хот-дога или двух полосок бекона) было связано с 20% увеличением риска смерти от сердечно-сосудистых заболеваний.
  • Сокращение употребления красного мяса может спасти жизни: исследователи подсчитали, что если бы все мужчины и женщины, участвовавшие в исследовании, сократили общее потребление красного и переработанного красного мяса до менее половины порции в день, каждый десятый умерший от сердечно-сосудистых заболеваний имел бы было предотвращено.
• В другом исследовании с участием 43 000 мужчин, в котором изучались как количество, так и источники белка, было обнаружено, что потребление общего белка минимально связано с риском сердечных заболеваний, но потребление белка из красного мяса было связано с более высоким риском. [7]

• Другое исследование — первый метаанализ рандомизированных контролируемых испытаний, изучающих влияние красного мяса на здоровье путем замены его другими конкретными типами продуктов — обнаружило, что диеты, заменяющие красное мясо здоровыми растительными белками, приводят к снижению факторов риска при сердечно-сосудистых заболеваниях. [28]
  • В исследование были включены данные 36 рандомизированных контролируемых испытаний с участием 1803 человека. Исследователи сравнили людей, которые придерживались диеты с красным мясом, с людьми, которые ели больше других видов пищи (т.е. курица, рыба, углеводы или растительные белки, такие как бобовые, соя или орехи), глядя на концентрацию холестерина, триглицеридов, липопротеинов в крови и артериальное давление — все это факторы риска сердечно-сосудистых заболеваний.
  • Исследователи обнаружили, что при сравнении диеты с красным мясом со всеми другими типами диет, вместе взятых, не было значительных различий в общем холестерине, липопротеинах или артериальном давлении, хотя диеты с более высоким содержанием красного мяса действительно приводили к более высоким концентрациям триглицеридов, чем диеты сравнения. .
  • Однако исследователи обнаружили, что диета с более высоким содержанием высококачественных источников растительного белка, таких как бобовые, соя и орехи, приводит к более низким уровням как общего, так и ЛПНП («плохого») холестерина по сравнению с диетами с красным мясом.

  Что касается количества потребленного белка , то есть свидетельства того, что диета с относительно высоким содержанием белка может быть полезной для сердца, если белок поступает из здорового источника.

  • 20-летнее проспективное исследование с участием более 80000 женщин показало, что у тех, кто придерживался низкоуглеводной диеты с высоким содержанием растительных жиров и белков, риск сердечных заболеваний на 30% ниже, чем у женщин, которые ели высокоуглеводные. , нежирные диеты.[8] Однако низкоуглеводная диета с высоким содержанием животных жиров или белков не обеспечивала такой защиты.
  • Еще одно доказательство пользы здорового белка вместо углеводов для сердца было получено в рандомизированном исследовании, известном как «Исследование оптимального потребления макронутриентов для здоровья сердца» (OmniHeart). Здоровая диета, в которой часть углеводов заменяется здоровым белком (или здоровым жиром), лучше справляется с понижением артериального давления и вредным холестерином липопротеинов низкой плотности (ЛПНП), чем диета с более высоким содержанием углеводов.[9]
  • Точно так же в исследовании по снижению веса «EcoAtkins» сравнивали вегетарианскую диету с низким содержанием жиров и высоким содержанием углеводов с веганской диетой с низким содержанием углеводов, которая была богата растительными белками и жирами. Хотя потеря веса на двух диетах была одинаковой, участники исследования, соблюдающие диету с высоким содержанием белка, отметили улучшение липидов в крови и артериального давления. [10]
  • Конечно, иногда исследование генерирует заголовки, потому что оно дает противоположный результат. Например, одно исследование шведских женщин, которые придерживались диеты с низким содержанием углеводов и высоким содержанием белка, имели более высокие показатели сердечно-сосудистых заболеваний и смерти, чем те, кто придерживался диеты с низким содержанием белка и высоким содержанием углеводов. [11] Но в исследовании, в котором диета женщин оценивалась только один раз, а затем следовали за ними в течение 15 лет, не рассматривалось, какие типы углеводов или какие источники белка ели эти женщины. Это было важно, потому что большая часть женского белка поступала из животных источников.

Диабет

Опять же, источник белка имеет большее значение, чем количество белка, когда речь идет о риске диабета. Употребление большего количества красного мяса повышает риск развития диабета 2 типа, тогда как употребление орехов, бобовых и птицы связано с меньшим риском.

• Исследование 2011 года показало, что люди, которые ели диету с высоким содержанием красного мяса, особенно переработанного красного мяса, имели более высокий риск развития диабета 2 типа, чем те, кто редко ел красное или переработанное мясо. [12] За каждую дополнительную порцию в день красного мяса или обработанного красного мяса, которое ели участники исследования, их риск диабета увеличивался на 12% и 32% соответственно. Исследователи также обнаружили, что замена порции красного мяса одной порцией орехов, обезжиренных молочных продуктов или цельнозерновых продуктов каждый день, по оценкам, снижает риск диабета 2 типа на 16-35%.
• Связанное исследование также показало, что люди, которые начали есть больше красного мяса, чем обычно, имели на 50% более высокий риск развития диабета 2 типа в течение следующих четырех лет, и исследователи также обнаружили, что у тех, кто сократил потребление красного мяса, был на 14% меньше. риск диабета 2 типа в течение 10-летнего периода наблюдения. [13]
• Способ приготовления мяса также может повлиять на риск диабета 2 типа. В исследовании, в ходе которого отслеживалось состояние здоровья более 289000 мужчин и женщин, исследователи обнаружили, что люди, которые чаще всего ели красное мясо и курицу, приготовленную при высоких температурах, были 1.В 5 раз выше вероятность развития диабета 2 типа по сравнению с теми, кто меньше всего ел. Также был повышенный риск набора веса и развития ожирения у тех, кто часто использовал методы приготовления при высокой температуре, что могло способствовать развитию диабета. Следует отметить, что это исследование показало, что методы приготовления пищи могут способствовать риску диабета, помимо последствий потребления мяса. [14] Подробнее об этом исследовании .
• Дополнительные доказательства того, что источник белка имеет значение, получены из 20-летнего исследования, в котором изучалась взаимосвязь между низкоуглеводной диетой и диабетом 2 типа у женщин.Низкоуглеводные диеты с высоким содержанием растительных жиров и белков были связаны с более низким риском диабета 2 типа. [15] Но низкоуглеводные диеты с высоким содержанием белков и жиров животного происхождения не показали этого преимущества.
• При диабете 1 типа (ранее называвшемся ювенильным или инсулинозависимым диабетом) белки, обнаруженные в коровьем молоке, участвовали в развитии заболевания у детей с предрасположенностью к этому заболеванию, но исследования остаются безрезультатными.[16,17]

Рак

Когда дело доходит до рака, опять же, источник белка имеет большее значение, чем количество.

• В исследовании медсестер и последующем исследовании медицинских работников каждая дополнительная порция в день красного мяса или обработанного красного мяса была связана с повышением риска смерти от рака на 10% и 16% соответственно. [5]
• В октябре 2015 года Международное агентство по изучению рака (IARC) Всемирной организации здравоохранения (ВОЗ) пришло к выводу, что потребление переработанного мяса «канцерогенно для человека», а потребление красного мяса «вероятно, канцерогенно для человека».[18] Рабочая группа МАИР (в которую вошли 22 ученых из десяти стран) пришла к этим выводам на основе оценки более 800 исследований.
  • Выводы были в основном основаны на доказательствах колоректального рака . Данные также показали положительную связь между потреблением обработанного мяса и раком желудка , а также между потреблением красного мяса и раком поджелудочной железы и раком простаты .
• Исследование 2014 года также обнаружило связь между высоким потреблением красного мяса в подростковом возрасте и пременопаузальным раком молочной железы, в то время как более высокое потребление птицы, орехов и бобовых было связано с более низким риском. Используя данные о здоровье 89000 женщин (в возрасте от 24 до 43 лет), за которыми наблюдали в течение 20-летнего периода, исследователи обнаружили на 22% более высокий риск рака груди у тех, кто ел 1,5 порции красного мяса в день во время учебы в средней школе. по сравнению с теми, у кого была только одна порция в неделю. Кажется, что каждая дополнительная ежедневная порция красного мяса увеличивает риск рака груди еще на 13%. [19]
• Способ приготовления мяса также может иметь значение для риска рака. При жарке при высокой температуре в мясе образуются соединения, потенциально вызывающие рак, в том числе полициклические ароматические углеводороды и гетероциклические амины. Узнайте о советах по приготовлению здорового блюда на гриле.

Преждевременная смерть

• В 2016 году исследователи проанализировали потребление белка более чем 131 000 женщин и мужчин в рамках исследования здоровья медсестер и последующего исследования медицинских работников. Проследив свой рацион в течение 32 лет, авторы обнаружили, что более высокое потребление красного мяса, особенно обработанных его разновидностей (колбаса, бекон, хот-доги, салями), было связано с умеренно более высоким риском смерти, в то время как более высокое потребление белка от растительной пищи несут меньший риск.[2] Подробнее об этом исследовании.

Здоровье костей

• Перевариваемый белок выделяет кислоты в кровоток, которые организм обычно нейтрализует с помощью кальция и других буферных агентов. В результате ранние исследования предположили, что для употребления большого количества белка требуется гораздо больше кальция, который может быть извлечен из костей. Систематический обзор 2009 года показал, что этого не происходит. [20]

Контроль веса

Те же здоровые белковые продукты, которые являются хорошим выбором для профилактики болезней, также могут помочь в контроле веса.Опять же, важен источник белка .

• Исследователи из Гарвардской школы общественного здравоохранения Чана наблюдали за диетой и образом жизни более 120 000 мужчин и женщин в течение 20 лет, изучая, как небольшие изменения способствовали увеличению веса с течением времени. [21]
  • Те, кто ел больше красного и обработанного мяса в ходе исследования, набирали больше веса, примерно на один лишний фунт каждые четыре года, в то время как те, кто ел больше орехов в ходе исследования, набирали меньше веса, примерно на полфунта меньше каждые четыре года. четыре года.
• Последующий подробный анализ этой когорты также обнаружил, что употребление красного мяса, курицы с кожей и обычного сыра было связано с большим набором веса. Йогурт, арахисовое масло, грецкие орехи и другие орехи, курица без кожи, нежирный сыр и морепродукты были связаны с меньшим набором веса. [22]
• Другое исследование показало, что употребление примерно одной дневной порции фасоли, нута, чечевицы или гороха может увеличить чувство насыщения, что может привести к лучшему контролю веса и снижению веса.[23]

Нет нужды переусердствовать с белком. Хотя некоторые исследования показывают преимущества диеты с высоким содержанием белка и низким содержанием углеводов в краткосрочной перспективе (например, палеодиета), отказ от фруктов и цельнозерновых продуктов означает отсутствие здоровой клетчатки, витаминов, минералов и других фитонутриентов.

Другие аспекты, связанные с белком

• Определенные белки в пище и окружающей среде участвуют в пищевой аллергии, которая является чрезмерной реакцией иммунной системы (например, глютен и глютеновая болезнь).
• Медицинские журналы также пестрят сообщениями, связывающими аллергические реакции на конкретные источники белка с различными состояниями (проблемы с дыханием, хронические проблемы с пищеварением и т. Д.). Яйца, рыба, молоко, арахис, древесные орехи и соевые бобы вызывают у некоторых людей аллергические реакции.
• Лица, у которых диагностированы определенные заболевания (например, заболевания почек и печени), должны контролировать потребление белка в соответствии с рекомендациями своего врача.
• Возможно, вы также слышали, что использование антибиотиков при производстве продуктов животного происхождения способствовало появлению «супербактерий» или штаммов бактерий, устойчивых к доступным в настоящее время антибиотикам.В 2016 году FDA объявило о добровольной программе по ограничению рутинного использования антибиотиков в производстве продуктов питания (например, введение антибиотиков здоровым животным, чтобы помочь им быстрее расти). [24] Как потребитель, вы можете найти продукты, выращенные без антибиотиков, если планируете есть мясо. У одних компаний этот язык есть на упаковке, у других — нет.

Белковые продукты и планета

Точно так же, как разные продукты питания могут по-разному влиять на здоровье человека, они также по-разному влияют на окружающую среду.Сельское хозяйство является одним из основных источников выбросов парниковых газов (ПГ) во всем мире, накопление которых приводит к изменению климата с беспрецедентной скоростью в истории человечества. Однако не все продукты оказывают одинаковое воздействие. Производство продуктов животного происхождения, как правило, имеет более высокие выбросы парниковых газов, чем производство продуктов растительного происхождения, а молочные продукты и особенно красное мясо (особенно говядина, баранина и коза) выделяются своим непропорциональным воздействием.

Источник: Институт мировых ресурсов, www.wri.org/proteinscorecard

Чтобы дать вам представление, эта «оценочная карта» от Института мировых ресурсов иллюстрирует различные выбросы парниковых газов на грамм белка как из продуктов животного происхождения, так и из продуктов растительного происхождения. [25] При приготовлении всего одного фунта (454 грамма) ягненка образуется в пять раз больше парниковых газов, чем при приготовлении фунта курицы, и примерно в 30 раз больше, чем при приготовлении фунта чечевицы. [26] Только в США на говядину приходится 36% всех выбросов парниковых газов, связанных с пищевыми продуктами. [27] Помимо выбросов, важно также отметить, что производство продуктов питания предъявляет огромные требования к нашим природным ресурсам, поскольку сельское хозяйство является основным фактором обезлесения, исчезновения видов, истощения и загрязнения пресной воды.

Узнайте больше о влиянии различных продуктов на вашу тарелку.

Итог

Белок — ключевая часть любой диеты. В среднем человеку требуется около 7 граммов белка каждый день на каждые 20 фунтов веса тела. Поскольку белок содержится в большом количестве продуктов, многие люди могут легко достичь этой цели. Однако не все белковые «пакеты» созданы равными. Поскольку продукты содержат намного больше, чем белок, важно обращать внимание на то, что еще с ними связано. Вот почему тарелка здорового питания поощряет выбор здоровой белковой пищи.

Основываясь на этом общем руководстве, вот некоторые дополнительные сведения и советы по формированию рациона с использованием наилучшего выбора белка:

• По возможности получайте белок из растений . Употребление в пищу бобовых (фасоль и горох), орехов, семян, цельного зерна и других растительных источников белка — это победа для вашего здоровья и здоровья всей планеты. Если большая часть вашего белка поступает из растений, убедитесь, что вы смешиваете свои источники, чтобы не пропустить «важные» компоненты белка.Хорошей новостью является то, что царство растений предлагает множество вариантов, которые можно смешивать и сочетать. Вот несколько примеров для каждой категории:
  • Бобовые: чечевица, фасоль (адзуки, черная, фава, нут / гарбанзо, почка, лима, маш, пинто и т. Д.), Горох (зеленый, снежный, колотый, расколотый и т. Д.), Эдамаме / соя (и продукты из сои: тофу, темпе и др. ), арахис.
  • Орехи и семена: миндаль, фисташки, кешью, грецкие орехи, фундук, орехи пекан, семена конопли, семена тыквы и тыквы, семена подсолнечника, семена льна, семена кунжута, семена чиа.
  • Цельные зерна: камут, тефф, пшеница, киноа, рис, дикий рис, просо, овес, гречка,
  • Другое: Хотя многие овощи и фрукты содержат определенный уровень белка, его обычно меньше, чем в других растительных продуктах. Некоторые примеры с более высоким содержанием белка включают кукурузу, брокколи, спаржу, брюссельскую капусту и артишоки.

Простые стратегии для создания сытных, вкусных и даже недорогих блюд на растительной основе.

• Обновите источники животного белка . Когда речь идет о продуктах животного происхождения, особенно важно учитывать белковый состав:
  • Как правило, лучше всего подойдут из домашней птицы (курица, индейка, утка) и различные морепродукты (рыба, ракообразные, моллюски). Яйца тоже могут быть хорошим выбором.
  • Если вам нравится молочных продуктов , лучше всего делать это в умеренных количествах (подумайте, что ближе к 1-2 порциям в день; добавление йогурта, вероятно, будет лучшим выбором, чем получение всех порций из молока или сыра).
  • Красное мясо , включающее необработанную говядину, свинину, баранину, телятину, баранину и козлятину, следует потреблять в более ограниченном количестве. Если вам нравится красное мясо, подумайте о том, чтобы есть его в небольших количествах или только в особых случаях.
  • Обработанные мясные продукты , такие как бекон, хот-доги, колбасы и мясное ассорти, следует избегать. Хотя эти продукты часто делаются из красного мяса, обработанное мясо также включает такие продукты, как бекон из индейки, куриные колбасы и нарезанные кусочками курицу и ветчину.(Обработанное мясо относится к любому мясу, которое было «преобразовано путем соления, консервирования, ферментации, копчения или других процессов для улучшения вкуса или улучшения консервации» [18])

Хотите уменьшить количество красного и обработанного мяса, но не знаете, с чего начать? Вот несколько способов сократить потребление, сохраняя при этом насыщенность и ароматность блюд. Просто найдите свою «отправную точку» и двигайтесь вперед, используя подходящие для вас стратегии:

Оцените, как часто вы едите красное мясо, и посмотрите, может ли одна из этих стратегий помочь вам найти способ немного сократить.

Если вы думаете о еде из красного мяса, подумайте, можете ли вы заменить ее лучшим вариантом, например, птицей или морепродуктами.

Этот подход способствует развитию здоровой растительной пищи, такой как бобы, орехи, цельнозерновые и другие овощи, но при этом дает возможность включить в рацион некоторые из ваших любимых продуктов животного происхождения.

Проверьте свои знания о белках!

Готовы узнать, что вы знаете о белке и здоровой белковой пище? Попробуйте эту викторину из 10 вопросов, чтобы узнать:

Список литературы

1. Национальные академии медицины. Нормы потребления энергии, углеводов, клетчатки, жиров, жирных кислот, холестерина, белков и аминокислот (макронутриенты).
2. Song M, Fung TT, Hu FB, Willett WC, Longo VD, Chan AT, Giovannucci EL. Связь потребления животного и растительного белка со смертностью от всех причин и от конкретных причин. Внутренняя медицина JAMA . 2016 1 октября; 176 (10): 1453-63.
3. Fehrenbach KS, Righter AC, Santo RE. Критический анализ доступных источников данных для оценки потребления мяса и белка в США. Общественное питание . 2016 июн; 19 (8): 1358-67.
4. Бернштейн AM, Сан К., Ху Ф. Б., Штампфер М. Дж., Мэнсон Дж. Э., Виллетт В. Основные источники белка в пище и риск ишемической болезни сердца у женщин. Тираж . 31 августа 2010 г .; 122 (9): 876-83.
5. Pan A, Sun Q, Bernstein AM, Schulze MB, Manson JE, Stampfer MJ, Willett WC, Hu FB. Потребление красного мяса и смертность: результаты 2 проспективных когортных исследований. Архив внутренней медицины . 2012 9 апреля; 172 (7): 555-63.
6. Bernstein AM, Pan A, Rexrode KM, Stampfer M, Hu FB, Mozaffarian D, Willett WC. Источники диетического белка и риск инсульта у мужчин и женщин. Ход . 2011 1 января: СТРОКЕГА-111.
7. Preis SR, Stampfer MJ, Spiegelman D, Willett WC, Rimm EB. Диетический белок и риск ишемической болезни сердца у мужчин среднего возраста–. Американский журнал клинического питания . 2010, 29 сентября; 92 (5): 1265-72.
8. Halton TL, Willett WC, Liu S, Manson JE, Albert CM, Rexrode K, Hu FB.Оценка низкоуглеводной диеты и риск ишемической болезни сердца у женщин. Медицинский журнал Новой Англии . 2006 9 ноября; 355 (19): 1991-2002.
9. Appel LJ, Sacks FM, Carey VJ, Obarzanek E, Swain JF, Miller ER, Conlin PR, Erlinger TP, Rosner BA, Laranjo NM, Charleston J. Влияние потребления белков, мононенасыщенных жиров и углеводов на артериальное давление и липиды сыворотки крови : результаты рандомизированного исследования OmniHeart. ЯМА . 2005 16 ноября; 294 (19): 2455-64.
10. Jenkins DJ, Wong JM, Kendall CW, Esfahani A, Ng VW, Leong TC, Faulkner DA, Vidgen E, Greaves KA, Paul G, Singer W. Влияние низкоуглеводной («Эко-Аткинса») диеты на растительной основе на массу тела и концентрацию липидов в крови у субъектов с гиперлипидемией. Архив внутренней медицины . 8 июня 2009 г .; 169 (11): 1046-54.
11. Lagiou P, Sandin S, Lof M, Trichopoulos D, Adami HO, Weiderpass E. Низкоуглеводная диета с высоким содержанием белка и частота сердечно-сосудистых заболеваний у шведских женщин: проспективное когортное исследование. BMJ . 26 июня 2012 г .; 344: e4026.
12. Pan A, Sun Q, Bernstein AM, Schulze MB, Manson JE, Willett WC, Hu FB.Потребление красного мяса и риск диабета 2 типа: 3 группы взрослых в США и обновленный метаанализ -. Американский журнал клинического питания . 2011 10 августа; 94 (4): 1088-96.
13. Pan A, Sun Q, Bernstein AM, Manson JE, Willett WC, Hu FB. Изменения в потреблении красного мяса и последующий риск сахарного диабета 2 типа: три группы мужчин и женщин в США. Внутренняя медицина JAMA . 2013 22 июля; 173 (14): 1328-35.
14. Pan A, Sun Q, Bernstein AM, Manson JE, Willett WC, Hu FB.Изменения в потреблении красного мяса и последующий риск сахарного диабета 2 типа: три группы мужчин и женщин в США. Внутренняя медицина JAMA . 2013 22 июля; 173 (14): 1328-35.
15. Halton TL, Лю С., Мэнсон Дж. Э., Ху Ф. Б. Оценка низкоуглеводной диеты и риск диабета 2 типа у женщин–. Американский журнал клинического питания . 2008 1 февраля; 87 (2): 339-46.
16. Åkerblom HK, Vaarala O, Hyöty H, Ilonen J, Knip M. Факторы окружающей среды в этиологии диабета 1 типа. Американский журнал медицинской генетики . 2002 30 мая; 115 (1): 18-29.
17. Vaarala O, Ilonen J, Ruohtula T, Pesola J, Virtanen SM, Härkönen T, Koski M, Kallioinen H, Tossavainen O, Poussa T., Järvenpää AL. Удаление бычьего инсулина из смеси коровьего молока и раннее инициирование бета-клеточного аутоиммунитета в пилотном исследовании FINDIA. Архив педиатрии и подростковой медицины . 2012 1 июля; 166 (7): 608-14.
18. Bouvard V, Loomis D, Guyton KZ, Grosse Y, El Ghissassi F, Benbrahim-Tallaa L, Guha N, Mattock H, Straif K.Канцерогенность употребления в пищу красного и обработанного мяса. Онкология Ланцет . 2015 1 декабря; 16 (16): 1599-600.
19. Фарвид М.С., Чо Э, Чен В.Й., Элиассен А.Х., Виллетт В. Потребление мяса подростками и риск рака груди. Международный онкологический журнал . 2015 15 апреля; 136 (8): 1909-20.
20. Дарлинг А.Л., Миллуорд ди-джей, Торгерсон ди-джей, Хьюитт CE, Ланхэм-Нью С.А. Диетический белок и здоровье костей: систематический обзор и метаанализ–. Американский журнал клинического питания .2009 4 ноября; 90 (6): 1674-92.
21. Mozaffarian D, Hao T., Rimm EB, Willett WC, Hu FB. Изменения в диете и образе жизни и длительное увеличение веса у женщин и мужчин. Медицинский журнал Новой Англии . 2011, 23 июня; 364 (25): 2392-404.
22. Smith JD, Hou T., Ludwig DS, Rimm EB, Willett W, Hu FB, Mozaffarian D. Изменения в потреблении белковой пищи, количества и качества углеводов, а также долгосрочные изменения веса: результаты трех предполагаемых когорт -. Американский журнал клинического питания .2015 8 апреля; 101 (6): 1216-24.
23. Ли СС, Кендалл К.В., де Соуза Р.Дж., Джаялат В.Х., Козма А.И., Ха В., Миррахими А., Кьявароли Л., Огюстин Л.С., Бланко Мехиа С., Лейтер Л.А. Зернобобовые, сытость и прием пищи: систематический обзор и метаанализ испытаний острого кормления. Ожирение . 2014 Август; 22 (8): 1773-80.
24. Управление по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов. Стратегия FDA по устойчивости к противомикробным препаратам — вопросы и ответы. https://www.fda.gov/animalveterinary/guidancecomplianceenforcement/guidanceforindustry/ucm216939.htm. Дата обращения 06.11.2018.
25. Институт мировых ресурсов. Карта показателей белка. https://www.wri.org/resources/data-visualizations/protein-scorecard. Дата обращения 06.11.2018.
26. Кулинарный институт Америки и Гарвард T.H. Школа общественного здравоохранения Чан. Меню изменений: Годовой отчет 2016. http://www. menusofchange.org/
27. Heller MC, Keoleian GA. Оценки выбросов парниковых газов при выборе диеты и потери пищи в США. Журнал промышленной экологии .2015 июн; 19 (3): 391-401.
28. Guasch-Ferré M, Satija A, Blondin S, Janiszewski M, Emlen E, O’Connor L, Campbell W., Hu F, Willett W., Stampfer M. Мета-анализ рандомизированных контролируемых испытаний потребления красного мяса в сравнении с различными Диеты сравнения по факторам риска сердечно-сосудистых заболеваний. Тираж . 2019 1 апреля; 139 (15): 1828-45.
    * Раскрытие информации: доктор Ху получил исследовательскую поддержку от Комиссии по орехам Калифорнии. Доктор Кэмпбелл сообщил о получении исследовательской поддержки от Национальных институтов здоровья (стипендия T32 для Лорен О’Коннор), Американского совета по яйцам — Центра питания яиц, Программы проверки говядины, Национального совета по молочным продуктам, Программы проверки свинины и Barilla Group.Доктор Кэмпбелл также сообщил, что он был членом Консультативного комитета по диетическим рекомендациям 2015 года. Доктор Сатия — сотрудник Analysis Group, Inc. Остальные авторы заявляют об отсутствии конфликтов.

Условия использования

Содержание этого веб-сайта предназначено для образовательных целей и не предназначено для предоставления личных медицинских консультаций. Вам следует обратиться за советом к своему врачу или другому квалифицированному поставщику медицинских услуг с любыми вопросами, которые могут у вас возникнуть относительно состояния здоровья. Никогда не игнорируйте профессиональные медицинские советы и не откладывайте их поиск из-за того, что вы прочитали на этом сайте.Nutrition Source не рекомендует и не поддерживает какие-либо продукты.

Структура и функции белков

Белки — очень важные молекулы, которые необходимы всем живым организмам. По сухому весу белки являются самой крупной единицей клеток. Белки участвуют практически во всех клеточных функциях, и каждой роли отводится отдельный тип белка, задачи которого варьируются от общей клеточной поддержки до передачи сигналов и передвижения. Всего существует семь типов белков.

Белки

• Белки — это биомолекулы, состоящие из аминокислот, которые участвуют почти во всех клеточных действиях.
• Происходящая в цитоплазме, трансляция — это процесс, посредством которого синтезируются белки .
• Типичный белок состоит из единственного набора из аминокислот . Каждый белок специально приспособлен для своей функции.
• Любой белок в организме человека может быть создан из перестановок всего 20 аминокислот.
• Существует семь типов белков: антитела, сократительные белки, ферменты, гормональные белки, структурные белки, запасные белки и транспортные белки.

Синтез белка

Белки синтезируются в организме посредством процесса, называемого трансляцией . Трансляция происходит в цитоплазме и включает преобразование генетических кодов в белки. Генетические коды собираются во время транскрипции ДНК, где ДНК расшифровывается в РНК.Затем клеточные структуры, называемые рибосомами, помогают транскрибировать РНК в полипептидные цепи, которые необходимо модифицировать, чтобы они стали функционирующими белками.

Аминокислоты и полипептидные цепи

Аминокислоты являются строительными блоками всех белков, независимо от их функции. Белки обычно представляют собой цепочку из 20 аминокислот. Человеческое тело может использовать комбинации этих 20 аминокислот для производства любого необходимого ему белка. Большинство аминокислот следуют структурному шаблону, в котором альфа-углерод связан со следующими формами:

• Атом водорода (H)
• Карбоксильная группа (-COOH)
• Аминогруппа (-Nh3)
• A «переменная» группа

Для различных типов аминокислот «вариабельная» группа наиболее ответственна за вариации, поскольку все они имеют водородные, карбоксильные группы и связи аминогруппы.

Аминокислоты соединяются посредством синтеза дегидратации, пока не образуют пептидные связи. Когда несколько аминокислот связаны между собой этими связями, образуется полипептидная цепь. Одна или несколько полипептидных цепей, скрученных в трехмерную форму, образуют белок.

Структура белка

Структура белка может быть глобулярной или волокнистой в зависимости от его конкретной роли (каждый белок специализирован). Глобулярные белки обычно компактны, растворимы и имеют сферическую форму.Волокнистые белки обычно имеют удлиненную форму и нерастворимы. Глобулярные и волокнистые белки могут иметь один или несколько типов белковых структур.

Существует четыре структурных уровня белка: первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Эти уровни определяют форму и функцию белка и отличаются друг от друга степенью сложности полипептидной цепи. Первичный уровень является самым основным и рудиментарным, в то время как четвертичный уровень описывает сложные связи.

Отдельная молекула белка может содержать один или несколько из этих уровней структуры белка, и структура и сложность белка определяют его функцию. Коллаген, например, имеет суперскрученную спиральную форму, длинную, тягучую, прочную и похожую на веревку — коллаген отлично подходит для обеспечения поддержки. Гемоглобин, с другой стороны, представляет собой сложенный и компактный глобулярный белок. Его сферическая форма полезна для маневрирования по кровеносным сосудам.

Типы белков

Всего существует семь различных типов белков, к которым относятся все белки.К ним относятся антитела, сократительные белки, ферменты, гормональные белки, структурные белки, запасные белки и транспортные белки.

Антитела

Антитела — это специализированные белки, которые защищают организм от антигенов или чужеродных захватчиков. Их способность перемещаться по кровотоку позволяет им использоваться иммунной системой для идентификации и защиты от бактерий, вирусов и других чужеродных злоумышленников в крови. Один из способов, которым антитела противодействуют антигенам, — это их иммобилизация, чтобы они могли быть уничтожены лейкоцитами.

Контрактильные белки

Сократительные белки отвечают за сокращение и движение мышц. Примеры этих белков включают актин и миозин. Эукариоты, как правило, обладают обильным количеством актина, который контролирует сокращение мышц, а также процессы клеточного движения и деления. Миозин приводит в действие задачи, выполняемые актином, снабжая его энергией.

Ферменты

Ферменты — это белки, которые облегчают и ускоряют биохимические реакции, поэтому их часто называют катализаторами.Известные ферменты включают лактазу и пепсин, белки, которые известны своей ролью в заболеваниях пищеварительной системы и в специальных диетах. Непереносимость лактозы вызвана дефицитом лактазы — фермента, расщепляющего сахарную лактозу, содержащуюся в молоке. Пепсин — это пищеварительный фермент, который в желудке расщепляет белки в пище. Нехватка этого фермента приводит к расстройству пищеварения.

Другими примерами пищеварительных ферментов являются ферменты, присутствующие в слюне: амилаза слюны, калликреин слюны и лингвальная липаза — все они выполняют важные биологические функции.Амилаза слюны — это основной фермент, содержащийся в слюне, который расщепляет крахмал до сахара.

Гормональные белки

Гормональные белки — это белки-мессенджеры, которые помогают координировать определенные функции организма. Примеры включают инсулин, окситоцин и соматотропин.

Инсулин регулирует метаболизм глюкозы, контролируя концентрацию сахара в крови в организме, окситоцин стимулирует схватки во время родов, а соматотропин — гормон роста, который стимулирует выработку белка в мышечных клетках.

Структурные белки

Структурные белки волокнистые и вязкие, что делает их идеальными для поддержки различных других белков, таких как кератин, коллаген и эластин.

Кератины укрепляют защитные покровы, такие как кожа, волосы, перья, перья, рога и клювы. Коллаген и эластин поддерживают соединительные ткани, такие как сухожилия и связки.

Хранение белков

Запасные белки резервные аминокислоты для организма до момента использования.Примеры запасных белков включают овальбумин, который содержится в яичных белках, и казеин, белок на основе молока. Ферритин — еще один белок, который хранит железо в транспортном белке, гемоглобине.

Транспортные белки

Транспортные белки — это белки-переносчики, которые перемещают молекулы из одного места в другое в организме. Гемоглобин является одним из них и отвечает за транспортировку кислорода через кровь через красные кровяные тельца. Цитохромы, другой тип транспортных белков, действуют в цепи переноса электронов как белки-переносчики электронов.

Объяснитель: Что такое белки? | Новости науки для студентов

аминокислот Простые молекулы, которые естественным образом встречаются в тканях растений и животных и являются основными строительными блоками белков.

клетка Наименьшая структурная и функциональная единица организма. Обычно он слишком мал, чтобы увидеть его невооруженным глазом, он состоит из водянистой жидкости, окруженной мембраной или стенкой. В зависимости от размера животные состоят из тысяч или триллионов клеток.Большинство организмов, таких как дрожжи, плесень, бактерии и некоторые водоросли, состоят только из одной клетки.

химический Вещество, состоящее из двух или более атомов, которые объединяются (связываются) в фиксированной пропорции и структуре. Например, вода — это химическое вещество, которое образуется, когда два атома водорода связываются с одним атомом кислорода. Его химическая формула — H ₂ O. Химический также может быть прилагательным для описания свойств материалов, которые являются результатом различных реакций между различными соединениями.

коллаген Волокнистый белок, содержащийся в костях, хрящах, сухожилиях и других соединительных тканях.

компонент Что-то, что является частью чего-то еще (например, кусочки, которые идут на электронную плату, или ингредиенты, которые входят в рецепт печенья).

диета (прил. диета ) Пища и жидкости, потребляемые животным для обеспечения питания, необходимого для роста и поддержания здоровья.

растворить Превратить твердое вещество в жидкость и диспергировать его в исходной жидкости.(Например, твердые кристаллы сахара или соли растворятся в воде. Теперь кристаллов нет, и раствор представляет собой полностью диспергированную смесь жидкой формы сахара или соли в воде.)

ДНК (сокращение от дезоксирибонуклеиновой кислоты) Длинная, двухцепочечная и спиралевидная молекула внутри большинства живых клеток, несущая генетические инструкции. Он построен на основе атомов фосфора, кислорода и углерода. Эти инструкции сообщают клеткам, какие молекулы должны образовывать все живые существа, от растений и животных до микробов.

ген (прил. Генетический) Сегмент ДНК, который кодирует или хранит инструкции для производства белка клеткой. Потомство наследует гены от родителей. Гены влияют на внешний вид и поведение организма.

мышца Тип ткани, используемый для движения путем сокращения своих клеток, известный как мышечные волокна. Мышцы богаты белком, поэтому хищные виды ищут добычу, содержащую много этой ткани.

арахис Не настоящий орех (который растет на деревьях), эти богатые белком семена на самом деле являются бобовыми.Они принадлежат к семейству растений семейства гороховых и бобовых и растут в стручках под землей.

пептид Короткая цепочка аминокислот (обычно менее 100).

белок Соединение, состоящее из одной или нескольких длинных цепочек аминокислот. Белки — неотъемлемая часть всех живых организмов. Они составляют основу живых клеток, мышц и тканей; они также выполняют работу внутри клеток. Среди наиболее известных автономных белков — гемоглобин (в крови) и антитела (также в крови), которые пытаются бороться с инфекциями.Лекарства часто действуют путем фиксации белков.

ткань Состоит из клеток, представляет собой любой из отдельных типов материалов, из которых состоят животные, растения или грибы. Клетки внутри ткани работают как единое целое, выполняя определенную функцию в живых организмах. Например, разные органы человеческого тела часто состоят из разных типов тканей.

виджет В информатике — инструмент, встроенный в программу или веб-сайт, который позволяет пользователю выполнять действия в ответ на информацию, отображаемую на экране.

Этот протеиновый дизайнер стремится произвести революцию в лекарствах и материалах | Science

Дэвид Бейкер ценит шедевры природы. «Это мое любимое место», — говорит уроженец Сиэтла, любуясь видами с террасы Вашингтонского университета (UW). К югу возвышается гора Рейнир, вулкан, покрытый ледниками высотой 4400 метров; на западе — горный хребет Олимпик с белыми шапками.

Но отправляйтесь в его лабораторию, и быстро становится очевидным, что вычислительный биохимик далеко не удовлетворен тем, что предлагает природа, по крайней мере, когда речь идет о молекулах.На низком журнальном столике лежат восемь копий белков размером с игрушку, напечатанных на 3D-принтере. Некоторые из них напоминают кольца и шары, другие — трубки и клетки — и ничего не существовало до того, как Бейкер и его коллеги спроектировали и построили их. За последние несколько лет при большой помощи геномной и компьютерной революций команда Бейкера почти решила одну из самых больших проблем современной науки: выяснить, как долго цепочки аминокислот складываются в трехмерные белки, которые образуют рабочие машина жизни. Теперь он и его коллеги взяли эту способность и развернули ее, чтобы спроектировать, а затем синтезировать неестественные белки, которые должны действовать как все, от лекарств до материалов.

Это виртуозное производство белков уже привело к экспериментальной вакцине против ВИЧ, новым белкам, которые направлены на одновременную борьбу со всеми штаммами вирусов гриппа, молекулам-носителям, которые могут переправлять перепрограммированную ДНК в клетки, и новым ферментам, которые помогают микробам высасывать углекислый газ из атмосферу и преобразовать ее в полезные химические вещества. Команда Бейкера и сотрудники сообщают о создании клеток, которые собираются из 120 дизайнерских белков, что может открыть двери для нового поколения молекулярных машин.

Если способность читать и писать ДНК породила революцию в молекулярной биологии, способность создавать новые белки могла бы преобразовать практически все остальное. «Никто не знает последствий», потому что он может повлиять на десятки различных дисциплин, — говорит Джон Моулт, эксперт по сворачиванию белков из Университета Мэриленда в Колледж-Парке. «Это будет совершенно революционно».

Бейкер далеко не одинок в этом стремлении. Попытки предсказать, как сворачиваются белки, и использовать эту информацию для создания новых версий, предпринимаются десятилетиями.Но сегодня он возглавляет обвинение. «Дэвид действительно вдохновил эту область», — говорит Гай Монтелионе, эксперт по структуре белка из Университета Рутгерса, Нью-Брансуик, Нью-Джерси. «Это то, что делает великий ученый».

53-летний Бейкер не начинал с такого видения. Хотя оба его родителя были профессорами физики и атмосферных наук в Университете штата Вашингтон, Бейкер говорит, что в детстве его не привлекала наука. Будучи студентом Гарвардского университета, Бейкер пытался изучать философию и общественные науки. «Это была пустая трата времени», — говорит он сейчас.«Это было много разговоров, которые не обязательно добавляли содержания». Вместо этого его привлекла биология, где новые идеи могут быть проверены и проверены или отвергнуты, и он получил степень доктора философии. в биохимии. Во время постдока в Калифорнийском университете в Сан-Франциско, когда он изучал, как белки перемещаются внутри клеток, Бейкер обнаружил, что вместо этого увлечен загадкой того, как они складываются. «Мне он понравился, потому что он раскрывает нечто фундаментальное».

В начале 1960-х биохимики из Национального института здоровья США (NIH) признали, что каждый белок складывается в внутреннюю форму.Нагрейте белок в растворе, и его трехмерная структура, как правило, распадается. Но группа NIH заметила, что протеины, которые они тестировали, перестраиваются, как только они остывают, подразумевая, что их структура проистекает из взаимодействий между различными аминокислотами, а не из какой-то независимой молекулярной машины складывания внутри клеток. Если бы исследователи могли определить силу всех этих взаимодействий, они могли бы вычислить, как любая аминокислотная последовательность примет свою окончательную форму. Так родилась проблема сворачивания белков.

От ДНК к белкам

Машины для создания белков необходимы для всей жизни на Земле. Нажмите на стрелки внизу или проведите по горизонтали, чтобы узнать больше.

От ДНК к белкам

Машины для создания белков необходимы для всей жизни на Земле.

Создание белков начинается с генетического кода ДНК.

В белковых областях генов каждая аминокислота кодируется тремя ступенями лестницы ДНК. Двадцать таких аминокислот составляют строительные блоки белков.

Двухцепочечная ДНК транскрибируется в одноцепочечную РНК, которая затем отправляется на рибосому, где производятся белки.

Молекулярная машина, называемая рибосомой, переводит каждую кодирующую последовательность РНК в аминокислоту, создавая растущую белковую цепь.

Силы между аминокислотами заставляют линейную цепь складываться сама по себе, создавая функциональный трехмерный белок.

Одним из способов решения проблемы является экспериментальное определение белковых структур с помощью таких методов, как рентгеновская кристаллография и спектроскопия ядерного магнитного резонанса (ЯМР).Но это медленно и дорого. Даже сегодня Protein Data Bank, международный репозиторий, хранит структуры только примерно 110 000 белков из сотен миллионов или более, которые, как считается, существуют.

Знание трехмерных структур этих других белков дало бы биохимикам жизненно важное понимание функции каждой молекулы, например, служит ли она для переноса ионов через клеточную мембрану или катализатора химической реакции. Это также даст химикам ценные подсказки для разработки новых лекарств.Итак, вместо того, чтобы ждать экспериментаторов, разработчики компьютерных моделей, такие как Бейкер, решили проблему складывания компьютерных моделей.

Они разработали два основных типа складных моделей. Так называемые модели гомологии сравнивают аминокислотную последовательность целевого белка с последовательностью матрицы — белка с аналогичной последовательностью и известной трехмерной структурой. Модели корректируют свой прогноз для формы мишени на основе различий между ее аминокислотной последовательностью и последовательностью матрицы.Но есть серьезный недостаток: просто не хватает белков с известной структурой для создания матриц, несмотря на дорогостоящие усилия по проведению рентгеновской кристаллографии и ЯМР-спектроскопии в промышленных масштабах.

В. Алтунян / Наука

Шаблонов было еще меньше более двух десятилетий назад, когда Бейкер принял свою первую должность преподавателя в UW. Это побудило его пойти по второму пути, известному как моделирование ab initio, которое вычисляет выталкивание и притяжение между соседними аминокислотами для предсказания структуры. Бейкер также создал лабораторию биохимии для изучения взаимодействия аминокислот, чтобы улучшить свои модели.

Вначале Бейкер и Ким Саймонс, одни из его первых учеников, создали программу сворачивания ab initio под названием Rosetta, которая открыла новые возможности, сканируя целевой белок на короткие аминокислотные отрезки, которые обычно складываются по известным образцам, и используя эту информацию, чтобы помочь. определить общую трехмерную конфигурацию молекулы.Розетте потребовались такие обширные вычисления, что команда Бейкера быстро переросла свои компьютерные ресурсы в UW.

В поисках большей вычислительной мощности они создали расширение для краудсорсинга под названием Rosetta @ home, которое позволяет людям вкладывать время простоя компьютера в обработку вычислений, необходимых для изучения всех вероятных складок белков. Позже они добавили расширение для видеоигр под названием Foldit, позволяющее удаленным пользователям применять свои инстинктивные идеи сворачивания белков в поисках Rosetta.Этот подход породил международное сообщество, насчитывающее более 1 миллиона пользователей и около двух десятков связанных программных пакетов, которые делают все, от разработки новых белков до прогнозирования того, как белки взаимодействуют с ДНК.

«Самая блестящая вещь, которую сделал Дэвид, — это построение сообщества», — говорит Нил Кинг, бывший постдок Бейкера, а ныне исследователь в Институте дизайна белков (IPD) Университета штата Вашингтон. Около 400 активных ученых постоянно обновляют и улучшают программное обеспечение Rosetta. Программа бесплатна для ученых и некоммерческих пользователей, но для компаний взимается плата в размере 35 000 долларов.Вырученные средства направляются обратно на исследования и ежегодную вечеринку под названием RosettaCon в Ливенворте, штат Вашингтон, где участники совмещают походы в горы и научные беседы.

Несмотря на этот успех, Rosetta была ограничена. Программное обеспечение часто точно предсказывало структуры небольших белков длиной менее 100 аминокислот. Однако, как и другие программы ab initio, он боролся с более крупными белками. Несколько лет назад Бейкер начал сомневаться, что ему или кому-либо еще удастся решить большинство белковых структур.«Я не был уверен, доберусь ли я туда».

Теперь он говорит: «Я больше так не чувствую».

То, что изменило его взгляды, — это метод, впервые предложенный в 1990-х годах вычислительным биологом Крисом Сандером, затем в Европейской лаборатории молекулярной биологии в Гейдельберге, Германия, а теперь и в Гарварде. Это были первые дни секвенирования всего генома, когда биологи начинали расшифровывать полные последовательности ДНК микробов и других организмов. Сандер и другие интересовались, могут ли последовательности генов помочь идентифицировать пары аминокислот, которые, хотя и удалены друг от друга в развернутых белках, должны располагаться рядом друг с другом после того, как белок складывается в свою трехмерную структуру.

Подсказки из последовательностей генома

Сравнение ДНК схожих белков из разных организмов показывает, что определенные пары аминокислот развиваются в тандеме — когда одна изменяется, то же происходит и другая. Это говорит о том, что они соседи в свернутом белке, что является ключом к предсказанию структуры.

В. Алтунян / Наука

Сандер полагал, что сопоставление этих аминокислот должно иметь решающее значение для функции белка.Если происходит мутация, при которой одна из аминокислот изменяется таким образом, что она больше не взаимодействует со своим партнером, белок может перестать работать, и организм может пострадать или умереть. Но если обе соседние аминокислоты мутируют одновременно, они могут продолжать взаимодействовать, и белок может работать так же или даже лучше.

В результате, предположил Сандер, определенные пары аминокислот, необходимые для структуры белка, вероятно, будут эволюционировать вместе. И исследователи смогут прочитать эту историю, сравнив последовательности ДНК генов из близкородственных белков у разных организмов.Всякий раз, когда такая ДНК обнаруживала пары аминокислот, которые, казалось, эволюционировали синхронно, это предполагало, что они были близкими соседями в свернутом белке. Поместите достаточное количество этих ограничений на положения аминокислот в компьютерную модель ab initio, и программа сможет рассчитать полную трехмерную структуру белка.

К сожалению, по словам Сандера, его идея «немного опередила свое время». В 1990-х не было достаточно высококачественных данных о последовательностях ДНК от достаточно похожих белков, чтобы отслеживать коэволюционирующие аминокислоты.

Однако к началу этого десятилетия последовательности ДНК хлынули потоком благодаря новой технологии секвенирования генов. Сандер также объединился с Деборой Маркс из Гарвардской медицинской школы в Бостоне, чтобы разработать статистический алгоритм, способный выделять реальные совместно развивающиеся пары из ложных срабатываний, которые мешали ранним усилиям. В статье, опубликованной в 2011 году в PLOS ONE , Сандер, Маркс и его коллеги сообщили, что метод совместной эволюции может ограничить положение десятков пар аминокислот в 15 белках, каждый из которых принадлежит к разному структурному семейству, и определить их структуры.С тех пор Сандер и Маркс показали, что они могут расшифровать структуру широкого спектра белков, для которых не существует шаблонов гомологии. «Это изменило правила сворачивания белков», — говорит Сандер.

Я 10 лет ждал прорыва. Мне это кажется прорывом.

Джон Моулт, Мэрилендский университет, Колледж-Парк,

Это определенно повлияло на Бейкер. Когда он и его коллеги поняли, что сканирование геномов предлагает новые ограничения для расчетов Rosetta ab initio, они воспользовались этой возможностью.Они уже включали ограничения ЯМР и других методов. Поэтому они поспешили написать новую программу под названием Gremlin, чтобы автоматически сравнивать последовательности генов и находить все вероятные коэволюционирующие пары аминокислот. «Для нас было естественным поместить их в Розетту», — говорит Бейкер.

Результаты были впечатляющими. Розетта уже считалась лучшей ab initio моделью. Два года назад Бейкер и его коллеги впервые применили свой комбинированный подход в международном соревновании по фолдингу белков — 11-й критической оценке предсказания структуры белка (CASP).Конкурс требует от разработчиков моделей вычислить структуры набора белков, экспериментальные структуры которых только разрабатываются с помощью рентгеновской кристаллографии или ЯМР. После того, как разработчики моделей представляют свои прогнозы, организаторы CASP раскрывают реальные экспериментальные структуры. Одна работа группы Бейкера, касающаяся большого белка, известного как T0806, оказалась почти идентичной экспериментальной структуре. Моулт, возглавляющий CASP, говорит, что судья, который рассмотрел предсказанную структуру, немедленно отправил ему электронное письмо, в котором говорилось, что «либо кто-то решил проблему сворачивания белка, либо обманул. ”

«Мы не [жульничали]», — со смешком говорит Сергей Овчинников, аспирант лаборатории Бейкера.

Последствия серьезны. Пять лет назад модели ab initio определили структуры всего 56 белков из примерно 8000 семейств белков, для которых не существует матрицы. С тех пор только команда Бейкера прибавила 900 человек, и это число растет, и Маркс считает, что этот подход уже будет работать для 4700 семей. По прогнозам Бейкера и Сандера, с учетом того, что данные о геномных последовательностях теперь поступают в научные базы данных, вероятно, пройдет всего пара лет, прежде чем модели сворачивания белков будут иметь достаточно данных о совместной эволюции, чтобы определить структуры практически любого белка.Линн соглашается. «Я 10 лет ждал прорыва», — говорит он. «Это кажется мне прорывом».

Для Бейкера это только начало. Благодаря постоянному совершенствованию алгоритмов и постоянно растущей вычислительной мощности Розетты, его команда, по сути, усвоила правила складывания — и они начали использовать это понимание, чтобы попытаться превзойти творения природы. «Практически все в биомедицине может зависеть от способности создавать более качественные белки», — говорит Гарвардский биолог-синтетик Джордж Черч.

В соревновании по сворачиванию белков команда Бейкера ошеломила судей, почти полностью сохранив реальную структуру.

В. Алтунян / Наука

Бейкер отмечает, что на протяжении десятилетий исследователи следовали стратегии, которую он называет «неандертальским дизайном белков», настраивая гены существующих белков, чтобы заставить их делать что-то новое.«Мы были ограничены тем, что существовало в природе. … Теперь мы можем сократить эволюцию и разработать белки для решения современных проблем ».

Принимайте лекарства, например, лекарства для борьбы с вирусом гриппа. Вирусы гриппа бывают разных штаммов, которые быстро мутируют, что затрудняет поиск молекул, способных их всех уничтожить. Но каждый штамм содержит белок, называемый гемагглютинином, который помогает ему проникать в клетки-хозяева, а часть молекулы, известная как стебель, остается одинаковой для многих штаммов.Ранее в этом году Бейкер объединился с исследователями из Исследовательского института Скриппса в Сан-Диего, Калифорния, и в других местах, чтобы разработать новый белок, который будет связываться со стволом гемагглютинина и тем самым предотвращать проникновение вируса в клетки.

На разработку белка потребовалось 80 раундов, конструирование микробов для его создания, тестирование в лаборатории и переработка структуры. Но в выпуске PLOS ONE от 4 февраля исследователи сообщили, что когда они вводили свое последнее творение мышам, а затем вводили им обычно смертельную дозу вируса гриппа, грызуны были защищены.«Это более эффективно, чем в 10 раз превышает дозу Тамифлю», противовирусного препарата, присутствующего в настоящее время на рынке, — говорит Аарон Шевалье, бывший доктор философии Baker. студент, который сейчас работает в сиэтлской биотехнологической компании под названием Virvio, которая работает над коммерциализацией протеина в качестве универсального препарата против гриппа.

Еще одно потенциальное дополнение к аптечке: дизайнерский протеин, который расщепляет глютен, печально известное вещество в пшенице и других зернах, которые люди с глютеновой болезнью или чувствительностью к глютену плохо переваривают.Ингрид Свансон Пульц начала создавать разрушитель глютена еще до того, как пришла в лабораторию Бейкера в качестве постдока, и сейчас тестирует его на животных и работает с IPD для коммерциализации исследования. И те самосборные клетки, которые дебютируют на этой неделе, однажды могут быть заполнены лекарствами или терапевтическими фрагментами ДНК или РНК, которые могут быть доставлены в места болезни по всему телу.

Потенциал этих неестественных белков не ограничивается лекарствами. Бейкер, Кинг и их коллеги также прикрепили к новым клеткам до 120 копий молекулы, называемой зеленым флуоресцентным белком, создав нано-фонарики, которые могут помочь исследованиям, загораясь при движении через ткани.

Черч считает, что дизайнерские белки могут вскоре переписать биологию внутри клеток. В прошлогодней статье в eLife он, Бейкер и его коллеги разработали белки, которые связываются с гормоном или лекарством от сердечных заболеваний внутри клеток, а затем регулируют активность фермента, расщепляющего ДНК, Cas9, который является частью популярного Система редактирования генома CRISPR. «Возможность конструирования датчиков [внутри ячеек] будет большой, — говорит Черч. Эта стратегия может позволить исследователям или врачам нацелить мощную систему редактирования генов на определенный набор клеток — тех, которые реагируют на гормон или лекарство.Биосенсоры также могут позволить включить экспрессию определенных генов по мере необходимости, чтобы расщепить токсины или предупредить иммунные клетки о захватчиках или раке.

Протеин для всех целей

Способность предсказать, как будет складываться аминокислотная последовательность — и, следовательно, как белок будет функционировать — открывает путь к разработке новых белков, которые могут катализировать определенные химические реакции или действовать как лекарства или материалы. Гены этих белков могут быть синтезированы и вставлены в микробы, которые создают эти белки.

2D-матрицы могут использоваться в качестве наноматериалов в различных приложениях.

Информация может быть закодирована в белковые последовательности, как ДНК.

Антагонисты связываются с целевым белком, блокируя его активацию.

Каналы через мембраны действуют как шлюзы.

Клетки могут содержать лекарственный груз или переносить его на своей поверхности.

Датчики перемещаются по телу для обнаружения различных сигналов.

Лаборатория Бейкера гудит другими проектами. В прошлом году его группа и сотрудники сообщили о превращении бактерий в совершенно новый метаболический путь, дополненный дизайнерским белком, который позволил микробам превращать атмосферный углекислый газ в топливо и химические вещества. Два года назад они представили в Science белки, которые спонтанно образуют плоский слой, как переплетенные плитки на полу в ванной. Такие поверхности могут привести к созданию новых типов солнечных элементов и электронных устройств.

В этом, пожалуй, самом наводящем на размышления проекте команда Бейкера разработала белки для передачи информации, имитирующие способ связывания и переплетения четырех букв нуклеиновых кислот ДНК в знаменитой двойной спирали генетической молекулы. На данный момент эти белковые спирали не могут передавать генетическую информацию, которую могут прочитать клетки. Но они символизируют нечто глубокое: дизайнеры белков избавились от ограничений природы и теперь ограничены только своим воображением. «Теперь мы можем построить совершенно новый мир функциональных белков», — говорит Бейкер.

белков | Безграничная биология

Типы и функции белков

Белки выполняют множество важных физиологических функций, в том числе катализируют биохимические реакции.

Цели обучения

Различать типы и функции белков

Основные выводы

Ключевые моменты

• Белки необходимы для основных физиологических процессов жизни и выполняют функции во всех системах человеческого тела.
• Форма белка определяет его функцию.
• Белки состоят из аминокислотных субъединиц, которые образуют полипептидные цепи.
• Ферменты катализируют биохимические реакции, ускоряя химические реакции, и могут либо разрушать свой субстрат, либо строить более крупные молекулы из субстрата.
• Форма активного центра фермента соответствует форме субстрата.
• Гормоны — это тип белка, который используется для передачи сигналов и коммуникации клеток.

Ключевые термины

• аминокислота : любая из 20 встречающихся в природе α-аминокислот (имеющих амино- и карбоксильные группы на одном атоме углерода) и различных боковых цепей, которые объединяются через пептидные связи с образованием белков.
• полипептид : любой полимер (одинаковых или разных) аминокислот, соединенных пептидными связями.
• катализатор : для ускорения процесса.

Типы и функции белков

Белки выполняют важные функции во всех системах человеческого тела. Эти длинные цепи аминокислот критически важны для:

• катализирующие химические реакции
• синтез и восстановление ДНК
• транспортировка материалов по камере
• прием и отправка химических сигналов
• реагирует на раздражители
• обеспечивает структурную поддержку

Белки (полимеры) представляют собой макромолекулы, состоящие из аминокислотных субъединиц (мономеров).Эти аминокислоты ковалентно связаны друг с другом с образованием длинных линейных цепей, называемых полипептидами, которые затем складываются в определенную трехмерную форму. Иногда эти свернутые полипептидные цепи функционируют сами по себе. В других случаях они объединяются с дополнительными полипептидными цепями, чтобы сформировать окончательную структуру белка. Иногда в конечном белке также требуются неполипептидные группы. Например, гемогобин белка крови состоит из четырех полипептидных цепей, каждая из которых также содержит молекулу гема, имеющую кольцевую структуру с атомом железа в центре.

Белки имеют разную форму и молекулярную массу в зависимости от аминокислотной последовательности. Например, гемоглобин представляет собой глобулярный белок, что означает, что он сворачивается в компактную шарообразную структуру, но коллаген, обнаруженный в нашей коже, представляет собой волокнистый белок, что означает, что он складывается в длинную вытянутую волокнистую цепочку. Вы, вероятно, похожи на членов своей семьи, потому что у вас одинаковые белки, но вы отличны от посторонних, потому что белки в ваших глазах, волосах и остальной части вашего тела разные.

Гемоглобин человека : Структура гемоглобина человека. Α и β субъединицы белков выделены красным и синим цветом, а железосодержащие гемовые группы — зеленым. Из базы данных по белкам.

Поскольку форма определяет функцию, любое небольшое изменение формы белка может привести к нарушению функции белка. Небольшие изменения в аминокислотной последовательности белка могут вызвать разрушительные генетические заболевания, такие как болезнь Хантингтона или серповидно-клеточная анемия.

Ферменты

Ферменты — это белки, которые катализируют биохимические реакции, которые в противном случае не имели бы места.Эти ферменты необходимы для химических процессов, таких как пищеварение и клеточный метаболизм. Без ферментов большинство физиологических процессов протекало бы так медленно (или не протекало бы совсем), что жизнь не могла бы существовать.

Поскольку форма определяет функцию, каждый фермент специфичен для своих субстратов. Субстраты — это реагенты, которые подвергаются химической реакции, катализируемой ферментом. Место, где субстраты связываются с ферментом или взаимодействуют с ним, известно как активный сайт, потому что это место, где происходит химия.Когда субстрат связывается со своим активным центром на ферменте, фермент может помочь в его распаде, перегруппировке или синтезе. Помещая субстрату определенную форму и микроокружение в активном центре, фермент стимулирует протекание химической реакции. Есть два основных класса ферментов:

Ферментная реакция : Катаболическая ферментная реакция, показывающая, что субстрат точно соответствует форме активного центра.

• Катаболические ферменты: ферменты, расщепляющие субстрат
• Анаболические ферменты: ферменты, которые создают более сложные молекулы из своих субстратов

Ферменты необходимы для пищеварения: процесс расщепления более крупных молекул пищи на субъединицы, достаточно мелкие, чтобы диффундировать через клеточную мембрану и использоваться клеткой.Эти ферменты включают амилазу, которая катализирует переваривание углеводов во рту и тонком кишечнике; пепсин, катализирующий переваривание белков в желудке; липаза, катализирующая реакции, необходимые для эмульгирования жиров в тонком кишечнике; и трипсин, который катализирует дальнейшее переваривание белков в тонком кишечнике.

Ферменты также важны для биосинтеза: процесса создания новых сложных молекул из более мелких субъединиц, которые поставляются или генерируются клеткой.Эти биосинтетические ферменты включают ДНК-полимеразу, которая катализирует синтез новых цепей генетического материала до деления клетки; синтетаза жирных кислот, которая синтезирует новые жирные кислоты для образования жиров или мембранных липидов; и компоненты рибосомы, которая катализирует образование новых полипептидов из мономеров аминокислот.

Гормоны

Некоторые белки действуют как химические сигнальные молекулы, называемые гормонами. Эти белки секретируются эндокринными клетками, которые контролируют или регулируют определенные физиологические процессы, включая рост, развитие, метаболизм и размножение.Например, инсулин — это белковый гормон, который помогает регулировать уровень глюкозы в крови. Другие белки действуют как рецепторы для определения концентрации химических веществ и отправки сигналов для ответа. Некоторые типы гормонов, такие как эстроген и тестостерон, являются липидными стероидами, а не белками.

Другие функции белков

Белки выполняют важные функции во всех системах человеческого тела. В дыхательной системе гемоглобин (состоящий из четырех белковых субъединиц) транспортирует кислород для использования в клеточном метаболизме.Дополнительные белки в плазме крови и лимфе переносят питательные вещества и продукты метаболизма по всему телу. Белки актин и тубулин образуют клеточные структуры, а кератин образует структурную опору для мертвых клеток, которые становятся ногтями и волосами. Антитела, также называемые иммуноглобинами, помогают распознавать и уничтожать чужеродные патогены в иммунной системе. Актин и миозин позволяют мышцам сокращаться, а альбумин питает раннее развитие эмбриона или проростка.

Тубулин : структурный белок тубулин, окрашенный в красный цвет в клетках мыши.

Аминокислоты

Аминокислота содержит аминогруппу, карбоксильную группу и группу R и объединяется с другими аминокислотами с образованием полипептидных цепей.

Цели обучения

Опишите структуру аминокислоты и особенности, которые придают ее специфическим свойствам

Основные выводы

Ключевые моменты

• Каждая аминокислота содержит центральный атом C, аминогруппу (Nh3), карбоксильную группу (COOH) и определенную группу R.
• Группа R определяет характеристики (размер, полярность и pH) для каждого типа аминокислоты.
• Пептидные связи образуются между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой посредством синтеза дегидратации.
• Цепь аминокислот представляет собой полипептид.

Ключевые термины

• аминокислота : любая из 20 встречающихся в природе α-аминокислот (имеющих амино- и карбоксильные группы на одном атоме углерода) и различных боковых цепей, которые объединяются через пептидные связи с образованием белков.
• Группа R : Группа R представляет собой боковую цепь, специфичную для каждой аминокислоты, которая придает определенные химические свойства этой аминокислоте.
• полипептид : любой полимер (одинаковых или разных) аминокислот, соединенных пептидными связями.

Структура аминокислоты

Аминокислоты — это мономеры, из которых состоят белки. Каждая аминокислота имеет одинаковую фундаментальную структуру, которая состоит из центрального атома углерода, также известного как альфа (α) углерод, связанного с аминогруппой (NH ₂ ), карбоксильной группой (COOH) и водородом. атом.В водной среде клетки как аминогруппа, так и карбоксильная группа ионизируются в физиологических условиях, и поэтому имеют структуры -NH ₃ ⁺ и -COO ^— соответственно. Каждая аминокислота также имеет другой атом или группу атомов, связанных с центральным атомом, известную как группа R. Эта группа R или боковая цепь придает каждой аминокислоте специфические характеристики белков, включая размер, полярность и pH.

Аминокислотная структура : Аминокислоты имеют центральный асимметричный атом углерода, к которому присоединены аминогруппа, карбоксильная группа, атом водорода и боковая цепь (группа R).Эта аминокислота неионизирована, но если ее поместить в воду с pH 7, ее аминогруппа получит еще один водород и положительный заряд, а гидроксил в ее карбоксильной группе потеряет водород и получит отрицательный заряд.

Типы аминокислот

Название «аминокислота» происходит от аминогруппы и карбоксикислотной группы в их основной структуре. В белках присутствует 21 аминокислота, каждая из которых имеет определенную группу R или боковую цепь. Десять из них считаются незаменимыми аминокислотами у человека, потому что человеческий организм не может их производить, и они должны быть получены с пищей.Все организмы имеют разные незаменимые аминокислоты в зависимости от их физиологии.

Типы аминокислот : В белках обычно встречается 21 обычная аминокислота, каждая с другой группой R (вариантная группа), которая определяет ее химическую природу. 21-я аминокислота, не показанная здесь, представляет собой селеноцистеин с группой R -CH ₂ -SeH.

Характеристики аминокислот

Какие категории аминокислот вы ожидаете найти на поверхности растворимого белка, а какие — внутри? Какое распределение аминокислот вы ожидаете найти в белке, встроенном в липидный бислой?

Химический состав боковой цепи определяет характеристики аминокислоты.Аминокислоты, такие как валин, метионин и аланин, неполярны (гидрофобны), тогда как аминокислоты, такие как серин, треонин и цистеин, полярны (гидрофильны). Боковые цепи лизина и аргинина заряжены положительно, поэтому эти аминокислоты также известны как основные (с высоким pH) аминокислоты. Пролин является исключением из стандартной структуры аминокислоты, поскольку его группа R связана с аминогруппой, образуя кольцеобразную структуру.

Аминокислоты обозначаются одной заглавной буквой или трехбуквенным сокращением.Например, валин обозначается буквой V или трехбуквенным символом val.

Пептидные связи

Последовательность и количество аминокислот в конечном итоге определяют форму, размер и функцию белка. Каждая аминокислота присоединена к другой аминокислоте ковалентной связью, известной как пептидная связь. Когда две аминокислоты ковалентно связаны пептидной связью, карбоксильная группа одной аминокислоты и аминогруппа входящей аминокислоты объединяются и высвобождают молекулу воды.Любая реакция, которая объединяет два мономера в реакцию, в которой образуется H ₂ O в качестве одного из продуктов, известна как реакция дегидратации, поэтому образование пептидной связи является примером реакции дегидратации.

Образование пептидной связи : Образование пептидной связи — это реакция синтеза дегидратации. Карбоксильная группа одной аминокислоты связана с аминогруппой входящей аминокислоты. При этом выделяется молекула воды.

Полипептидные цепи

Образовавшаяся цепочка аминокислот называется полипептидной цепью.Каждый полипептид имеет свободную аминогруппу на одном конце. Этот конец называется N-концом или амино-концом, а другой конец имеет свободную карбоксильную группу, также известную как C или карбоксильный конец. При считывании или сообщении аминокислотной последовательности белка или полипептида принято использовать направление N-C. Таким образом, предполагается, что первая аминокислота в последовательности находится на N-конце, а последняя аминокислота — на C-конце.

Хотя термины полипептид и белок иногда используются взаимозаменяемо, полипептид технически представляет собой любой полимер аминокислот, тогда как термин белок используется для полипептида или полипептидов, которые свернуты должным образом, в сочетании с любыми дополнительными компонентами, необходимыми для правильного функционирования, и теперь работает.

Структура белка

Каждый последующий уровень сворачивания белка в конечном итоге влияет на его форму и, следовательно, на его функцию.

Цели обучения

Обобщите четыре уровня структуры белка

Основные выводы

Ключевые моменты

• Структура белка зависит от его аминокислотной последовательности и местных низкоэнергетических химических связей между атомами как в основной цепи полипептида, так и в боковых цепях аминокислот.
• Структура белка играет ключевую роль в его функции; если белок теряет свою форму на каком-либо структурном уровне, он может больше не функционировать.
• Первичная структура — это аминокислотная последовательность.
• Вторичная структура представляет собой локальные взаимодействия между участками полипептидной цепи и включает структуры α-спирали и β-складчатых листов.
• Третичная структура — это общее трехмерное складывание, в значительной степени обусловленное взаимодействием между R-группами.
• Четвертичные структуры — это ориентация и расположение субъединиц в мульти-субъединичном белке.

Ключевые термины

• антипараллельный : Природа противоположных ориентаций двух цепей ДНК или двух бета-цепей, составляющих вторичную структуру белка
• дисульфидная связь : связь, состоящая из ковалентной связи между двумя атомами серы, образованная реакцией двух тиоловых групп, особенно между тиоловыми группами двух белков
• β-складчатый лист : вторичная структура белков, где группы N-H в основной цепи одной полностью вытянутой цепи устанавливают водородные связи с группами C = O в основной цепи соседней полностью вытянутой цепи
• α-спираль : вторичная структура белков, где каждый N-H основной цепи создает водородную связь с группой C = O аминокислоты на четыре остатка ранее в той же спирали.

Форма белка имеет решающее значение для его функции, поскольку она определяет, может ли белок взаимодействовать с другими молекулами. Белковые структуры очень сложны, и только совсем недавно исследователи смогли легко и быстро определить структуру полных белков вплоть до атомного уровня. (Используемые методы относятся к 1950-м годам, но до недавнего времени они были очень медленными и трудоемкими в использовании, поэтому полные белковые структуры решались очень медленно.) Ранние структурные биохимики концептуально разделили белковые структуры на четыре «уровня», чтобы упростить задачу. чтобы разобраться в сложности общих структур.Чтобы определить, как белок приобретает свою окончательную форму или конформацию, нам необходимо понять эти четыре уровня структуры белка: первичный, вторичный, третичный и четвертичный.

Первичная структура

Первичная структура белка — это уникальная последовательность аминокислот в каждой полипептидной цепи, из которой состоит белок. На самом деле, это просто список аминокислот, в каком порядке они появляются в полипептидной цепи, а не структура. Но поскольку окончательная структура белка в конечном итоге зависит от этой последовательности, это было названо первичной структурой полипептидной цепи. Например, гормон поджелудочной железы инсулин имеет две полипептидные цепи, A и B.

Первичная структура : Цепь А инсулина состоит из 21 аминокислоты, а цепь В — из 30 аминокислот, и каждая последовательность уникальна для белка инсулина.

Ген или последовательность ДНК в конечном итоге определяет уникальную последовательность аминокислот в каждой пептидной цепи. Изменение нуклеотидной последовательности кодирующей области гена может привести к добавлению другой аминокислоты к растущей полипептидной цепи, вызывая изменение структуры белка и, следовательно, функции.

Гемоглобин, транспортирующий кислород, состоит из четырех полипептидных цепей, двух идентичных α-цепей и двух идентичных β-цепей. При серповидно-клеточной анемии единственная замена аминогруппы в β-цепи гемоглобина вызывает изменение структуры всего белка. Когда аминокислота глутаминовая кислота заменяется валином в β-цепи, полипептид складывается в несколько иную форму, что создает дисфункциональный белок гемоглобина. Итак, всего одна замена аминокислоты может вызвать серьезные изменения.Эти дисфункциональные белки гемоглобина в условиях низкого содержания кислорода начинают связываться друг с другом, образуя длинные волокна, состоящие из миллионов агрегированных гемоглобинов, которые искажают эритроциты в форме полумесяца или «серпа», которые закупоривают артерии. Люди, пораженные этим заболеванием, часто испытывают одышку, головокружение, головные боли и боли в животе.

Серповидно-клеточная анемия : серповидные клетки имеют форму полумесяца, тогда как нормальные клетки имеют форму диска.

Вторичная структура

Вторичная структура белка — это любые регулярные структуры, возникающие в результате взаимодействий между соседними или близкими аминокислотами, когда полипептид начинает складываться в свою функциональную трехмерную форму.Вторичные структуры возникают при образовании Н-связей между локальными группами аминокислот в области полипептидной цепи. Редко одна вторичная структура распространяется по всей полипептидной цепи. Обычно это просто часть цепочки. Наиболее распространенными формами вторичной структуры являются α-спиральные и β-складчатые листовые структуры, и они играют важную структурную роль в большинстве глобулярных и волокнистых белков.

Вторичная структура : α-спираль и β-складчатый лист образуются из-за водородной связи между карбонильной и аминогруппой в основной цепи пептида.Некоторые аминокислоты имеют склонность к образованию α-спирали, а другие — к образованию β-складчатого листа.

В цепи α-спирали водородная связь образуется между атомом кислорода в карбонильной группе основной цепи полипептида в одной аминокислоте и атомом водорода в аминогруппе основной цепи полипептида другой аминокислоты, которая находится на четыре аминокислоты дальше по цепи. Это удерживает отрезок аминокислот в правой спирали. Каждый виток в альфа-спирали имеет 3.6 аминокислотных остатков. Группы R (боковые цепи) полипептида выступают из цепи α-спирали и не участвуют в Н-связях, которые поддерживают структуру α-спирали.

В β-складчатых листах участки аминокислот сохраняются в почти полностью вытянутой конформации, которая «складывается» или зигзагообразно из-за нелинейной природы одиночных ковалентных связей C-C и C-N. β-гофрированные листы никогда не встречаются в одиночку. Они должны удерживаться на месте другими β-гофрированными листами. Участки аминокислот в β-складчатых листах удерживаются в их складчатой ​​структуре листа, потому что водородные связи образуются между атомом кислорода в карбонильной группе полипептидной основной цепи одного β-складчатого листа и атомом водорода в аминогруппе полипептидной основной цепи другого β-складчатого листа. лист гофрированный.Скрепляющие друг друга β-гофрированные листы выровнены параллельно или антипараллельно друг другу. Группы R аминокислот в β-складчатом листе указывают перпендикулярно водородным связям, удерживающим β-складчатые листы вместе, и не участвуют в поддержании структуры β-складчатого листа.

Третичная структура

Третичная структура полипептидной цепи — это ее общая трехмерная форма после того, как все элементы вторичной структуры сложены вместе друг с другом. Взаимодействие между полярной, неполярной, кислотной и основной R-группой в полипептидной цепи создает сложную трехмерную третичную структуру белка. Когда сворачивание белка происходит в водной среде тела, гидрофобные группы R неполярных аминокислот в основном лежат внутри белка, в то время как гидрофильные группы R лежат в основном снаружи. Боковые цепи цистеина образуют дисульфидные связи в присутствии кислорода, единственная ковалентная связь, образующаяся во время сворачивания белка.Все эти взаимодействия, слабые и сильные, определяют окончательную трехмерную форму белка. Когда белок теряет свою трехмерную форму, он больше не функционирует.

Третичная структура : Третичная структура белков определяется гидрофобными взаимодействиями, ионными связями, водородными связями и дисульфидными связями.

Четвертичная структура

Четвертичная структура белка — это то, как его субъединицы ориентированы и расположены относительно друг друга.В результате четвертичная структура применима только к многосубъединичным белкам; то есть белки, состоящие из более чем одной полипептидной цепи. Белки, полученные из одного полипептида, не будут иметь четвертичной структуры.

В белках с более чем одной субъединицей слабые взаимодействия между субъединицами помогают стабилизировать общую структуру. Ферменты часто играют ключевую роль в связывании субъединиц с образованием окончательного функционирующего белка.

Например, инсулин представляет собой шарообразный глобулярный белок, который содержит как водородные связи, так и дисульфидные связи, которые удерживают вместе две его полипептидные цепи.Шелк — это волокнистый белок, который образуется в результате водородных связей между различными β-складчатыми цепями.

Четыре уровня структуры белка : На этих иллюстрациях можно увидеть четыре уровня структуры белка.

Денатурация и сворачивание белков

Денатурация — это процесс, при котором белки теряют свою форму и, следовательно, свою функцию из-за изменений pH или температуры.

Цели обучения

Обсудить процесс денатурации белка

Основные выводы

Ключевые моменты

• Белки меняют свою форму при воздействии различных значений pH или температуры.
• Организм строго регулирует pH и температуру, чтобы предотвратить денатурацию белков, таких как ферменты.
• Некоторые белки могут восстанавливаться после денатурации, а другие — нет.
• Белки-шапероны помогают некоторым белкам принимать правильную форму.

Ключевые термины

• шаперонин : белки, которые обеспечивают благоприятные условия для правильного сворачивания других белков, тем самым предотвращая агрегацию
• денатурация : изменение складчатой ​​структуры белка (и, следовательно, физических свойств), вызванное нагреванием, изменением pH или воздействием определенных химических веществ

Каждый белок имеет свою уникальную последовательность аминокислот, и взаимодействия между этими аминокислотами создают определенную форму.Эта форма определяет функцию белка, от переваривания белка в желудке до переноса кислорода в кровь.

Изменение формы белка

Если белок подвержен изменениям температуры, pH или воздействию химических веществ, внутренние взаимодействия между аминокислотами белка могут измениться, что, в свою очередь, может изменить форму белка. Хотя аминокислотная последовательность (также известная как первичная структура белка) не изменяется, форма белка может измениться настолько, что станет дисфункциональной, и в этом случае белок считается денатурированным.Пепсин, фермент, расщепляющий белок в желудке, действует только при очень низком pH. При более высоких значениях pH конформация пепсина, его полипептидная цепь складывается в трех измерениях, начинает меняться. В желудке поддерживается очень низкий уровень pH, чтобы пепсин продолжал переваривать белок и не денатурировал его.

Ферменты

Поскольку почти для всех биохимических реакций требуются ферменты, и поскольку почти все ферменты оптимально работают только в относительно узких диапазонах температуры и pH, многие гомеостатические механизмы регулируют соответствующие температуры и pH, чтобы ферменты могли поддерживать форму своего активного центра.

Реверс денатурации

Часто можно обратить денатурацию, потому что первичная структура полипептида, ковалентные связи, удерживающие аминокислоты в их правильной последовательности, не повреждены. После удаления денатурирующего агента первоначальные взаимодействия между аминокислотами возвращают белок к его исходной конформации, и он может возобновить свою функцию.

Однако денатурация может быть необратимой в экстремальных ситуациях, например, при жарке яйца. Тепло кастрюли денатурирует белок альбумина в жидком яичном белке, и он становится нерастворимым.Белок в мясе также денатурирует и становится твердым при приготовлении.

Денатурация белка иногда необратима. : (Вверху) Белковый альбумин в сыром и приготовленном яичном белке. (Внизу) Аналогия со скрепкой визуализирует процесс: когда скрепки сшиты, скрепки («аминокислоты») больше не перемещаются свободно; их структура перестраивается и «денатурируется».

Белки-шапероны (или шаперонины) являются белками-помощниками, которые обеспечивают благоприятные условия для сворачивания белков.Шаперонины скапливаются вокруг формирующегося белка и предотвращают агрегацию других полипептидных цепей. Как только целевой белок сворачивается, шаперонины диссоциируют.

белков | Биология для майоров I

Опишите структуру и функции белков

Белки — это полимеры аминокислот. Каждая аминокислота содержит центральный атом углерода, водород, карбоксильную группу, аминогруппу и переменную группу R. Группа R указывает, к какому классу аминокислот она принадлежит: электрически заряженные гидрофильные боковые цепи, полярные, но незаряженные боковые цепи, неполярные гидрофобные боковые цепи и особые случаи.

Белки имеют разные «слои» структуры: первичный, вторичный, третичный, четвертичный.

Белки выполняют в клетках самые разные функции. Основные функции включают действие в качестве ферментов, рецепторов, транспортных молекул, регуляторных белков для экспрессии генов и так далее. Ферменты — это биологические катализаторы, которые ускоряют химическую реакцию без постоянных изменений. У них есть «активные центры», где связывается субстрат / реагент, и они могут быть либо активированы, либо ингибированы (конкурентные и / или неконкурентные ингибиторы).

Цели обучения

• Продемонстрировать знакомство с мономерными единицами белков: аминокислоты
• Определите различные слои структуры белка
• Определить несколько основных функций белков

Аминокислоты

Белки являются одной из наиболее распространенных органических молекул в живых системах и обладают самым разнообразным набором функций среди всех макромолекул. Белки могут быть структурными, регуляторными, сократительными или защитными; они могут служить для транспортировки, хранения или перепонки; или они могут быть токсинами или ферментами.Каждая клетка живой системы может содержать тысячи белков, каждый из которых выполняет уникальную функцию. Их структуры, как и их функции, сильно различаются. Однако все они представляют собой полимеры из аминокислот , расположенных в линейной последовательности.

Рис. 1. Аминокислоты имеют центральный асимметричный углерод, к которому присоединены аминогруппа, карбоксильная группа, атом водорода и боковая цепь (R-группа).

Аминокислоты — это мономеры, из которых состоят белки. Каждая аминокислота имеет одинаковую фундаментальную структуру, которая состоит из центрального атома углерода, также известного как альфа ( α ) углерода, связанного с аминогруппой (Nh3), карбоксильной группой (COOH) и атомом водорода. .Каждая аминокислота также имеет другой атом или группу атомов, связанных с центральным атомом, известную как группа R (рис. 1).

Название «аминокислоты» происходит от того факта, что они содержат как аминогруппу, так и карбоксильно-кислотную группу в своей основной структуре. Как уже упоминалось, в белках присутствует 20 аминокислот. Десять из них считаются незаменимыми аминокислотами у людей, потому что человеческий организм не может их производить, и они получают с пищей.

Для каждой аминокислоты группа R (или боковая цепь) отличается (рис. 2).

Практический вопрос

Рис. 2. В белках обычно встречаются 20 общих аминокислот, каждая из которых имеет свою группу R (группа вариантов), которая определяет его химическую природу.

Какие категории аминокислот вы ожидаете найти на поверхности растворимого белка, а какие — внутри? Какое распределение аминокислот вы ожидаете найти в белке, встроенном в липидный бислой?

Показать ответ

Полярные и заряженные аминокислотные остатки (остаток после образования пептидной связи) с большей вероятностью будут обнаружены на поверхности растворимых белков, где они могут взаимодействовать с водой, и неполярные (например.g., боковые цепи аминокислот) с большей вероятностью обнаруживаются внутри, где они изолированы от воды. В мембранных белках неполярные и гидрофобные боковые цепи аминокислот связаны с гидрофобными хвостами фосфолипидов, в то время как полярные и заряженные боковые цепи аминокислот взаимодействуют с полярными головными группами или с водным раствором. Однако бывают исключения. Иногда положительно и отрицательно заряженные боковые цепи аминокислот взаимодействуют друг с другом внутри белка, а полярные или заряженные боковые цепи аминокислот, которые взаимодействуют с лигандом, могут быть обнаружены в кармане связывания лиганда.

Химическая природа боковой цепи определяет природу аминокислоты (то есть, является ли она кислотной, основной, полярной или неполярной). Например, аминокислота глицин имеет атом водорода в качестве группы R. Аминокислоты, такие как валин, метионин и аланин, неполярны или гидрофобны по природе, тогда как аминокислоты, такие как серин, треонин и цистеин, полярны и имеют гидрофильные боковые цепи. Боковые цепи лизина и аргинина заряжены положительно, поэтому эти аминокислоты также известны как основные аминокислоты.Пролин имеет группу R, которая связана с аминогруппой, образуя кольцеобразную структуру. Пролин является исключением из стандартной структуры анимокислоты, поскольку его аминогруппа не отделена от боковой цепи (рис. 2).

Аминокислоты обозначаются одной заглавной буквой или трехбуквенным сокращением. Например, валин обозначается буквой V или трехбуквенным символом val. Так же, как некоторые жирные кислоты необходимы для диеты, некоторые аминокислоты также необходимы. Они известны как незаменимые аминокислоты, и у людей они включают изолейцин, лейцин и цистеин.Незаменимые аминокислоты относятся к тем, которые необходимы для построения белков в организме, но не производятся организмом; Какие аминокислоты являются незаменимыми, варьируется от организма к организму.

Рис. 3. Образование пептидной связи — это реакция синтеза дегидратации. Карбоксильная группа одной аминокислоты связана с аминогруппой входящей аминокислоты. При этом выделяется молекула воды.

Последовательность и количество аминокислот в конечном итоге определяют форму, размер и функцию белка.Каждая аминокислота присоединена к другой аминокислоте ковалентной связью, известной как пептидная связь, которая образуется в результате реакции дегидратации. Карбоксильная группа одной аминокислоты и аминогруппа входящей аминокислоты объединяются, высвобождая молекулу воды. Полученная связь является пептидной связью (рис. 3).

Продукты, образованные такими связями, называются пептидами. Чем больше аминокислот присоединяется к этой растущей цепи, полученная цепь известна как полипептид. Каждый полипептид имеет свободную аминогруппу на одном конце.Этот конец называется N-концом или амино-концом, а другой конец имеет свободную карбоксильную группу, также известную как C или карбоксильный конец. Хотя термины полипептид и белок иногда используются взаимозаменяемо, полипептид технически является полимером аминокислот, тогда как термин белок используется для полипептида или полипептидов, которые объединились вместе, часто имеют связанные непептидные простетические группы, имеют различную форму. , и имеют уникальную функцию. После синтеза (трансляции) белков большинство белков модифицируются.Они известны как посттрансляционные модификации. Они могут подвергаться расщеплению, фосфорилированию или могут потребовать добавления других химических групп. Только после этих модификаций белок становится полностью функциональным.

Эволюционное значение цитохрома c

Цитохром с является важным компонентом цепи переноса электронов, частью клеточного дыхания, и обычно он находится в клеточной органелле, митохондрии. Этот белок имеет простетическую группу гема, а центральный ион гема попеременно восстанавливается и окисляется во время переноса электрона.Поскольку роль этого важного белка в производстве клеточной энергии имеет решающее значение, за миллионы лет он очень мало изменился. Секвенирование белков показало, что существует значительная гомология аминокислотных последовательностей цитохрома с среди различных видов; другими словами, эволюционное родство можно оценить путем измерения сходства или различий между последовательностями ДНК или белков различных видов.

Ученые установили, что цитохром с человека содержит 104 аминокислоты.Для каждой молекулы цитохрома с из разных организмов, которая была секвенирована на сегодняшний день, 37 из этих аминокислот появляются в одном и том же положении во всех образцах цитохрома с. Это указывает на то, что, возможно, был общий предок. При сравнении последовательностей белков человека и шимпанзе различий в последовательностях не обнаружено. При сравнении последовательностей человека и макаки-резуса единственное различие было обнаружено в одной аминокислоте. В другом сравнении секвенирование человека и дрожжей показывает разницу в 44-м положении.

Структура белка

Как обсуждалось ранее, форма белка имеет решающее значение для его функции. Например, фермент может связываться со специфическим субстратом в сайте, известном как активный сайт. Если этот активный центр изменяется из-за локальных изменений или изменений в общей структуре белка, фермент может быть неспособен связываться с субстратом. Чтобы понять, как белок приобретает свою окончательную форму или конформацию, нам необходимо понять четыре уровня структуры белка: первичный, вторичный, третичный и четвертичный.

Первичная структура

Уникальная последовательность аминокислот в полипептидной цепи — это ее первичная структура. Например, инсулин панкреатического гормона имеет две полипептидные цепи, А и В, и они связаны между собой дисульфидными связями. N-концевой аминокислотой A-цепи является глицин, а C-концевой аминокислотой — аспарагин (рис. 4). Последовательности аминокислот в цепях A и B уникальны для инсулина.

Рис. 4. Инсулин бычьей сыворотки — это белковый гормон, состоящий из двух пептидных цепей: A (длиной 21 аминокислота) и B (длиной 30 аминокислот).В каждой цепи первичная структура обозначается трехбуквенными сокращениями, которые представляют названия аминокислот в порядке их присутствия. Аминокислота цистеин (cys) имеет сульфгидрильную (SH) группу в качестве боковой цепи. Две сульфгидрильные группы могут реагировать в присутствии кислорода с образованием дисульфидной (S-S) связи. Две дисульфидные связи соединяют цепи A и B вместе, а третья помогает цепи A свернуться в правильную форму. Обратите внимание, что все дисульфидные связи имеют одинаковую длину, но для ясности показаны разные размеры.

Уникальная последовательность каждого белка в конечном итоге определяется геном, кодирующим этот белок. Изменение нуклеотидной последовательности кодирующей области гена может привести к добавлению другой аминокислоты к растущей полипептидной цепи, вызывая изменение структуры и функции белка. При серповидно-клеточной анемии цепь гемоглобина β (небольшая часть которой показана на рисунке 5) имеет единственную аминокислотную замену, вызывающую изменение структуры и функции белка.

Рис. 5. Бета-цепь гемоглобина имеет длину 147 остатков, однако единственная аминокислотная замена приводит к серповидно-клеточной анемии. В нормальном гемоглобине аминокислота в седьмом положении — глутамат. В серповидно-клеточном гемоглобине этот глутамат заменен валином.

В частности, аминокислота глутаминовая кислота заменена валином в цепи β . Примечательно то, что молекула гемоглобина состоит из двух альфа-цепей и двух бета-цепей, каждая из которых состоит примерно из 150 аминокислот.Следовательно, молекула содержит около 600 аминокислот. Структурное различие между нормальной молекулой гемоглобина и молекулой серповидно-клеточных клеток — что резко снижает продолжительность жизни — состоит в одной из 600 аминокислот. Что еще более примечательно, так это то, что эти 600 аминокислот кодируются тремя нуклеотидами каждая, а мутация вызвано одним изменением основания (точечной мутацией), 1 из 1800 оснований.

Рис. 6. В этом мазке крови, визуализированном при 535-кратном увеличении с помощью светлопольной микроскопии, серповидные клетки имеют форму полумесяца, а нормальные клетки имеют форму диска.(кредит: модификация работы Эда Усмана; данные шкалы от Мэтта Рассела)

Из-за этого изменения одной аминокислоты в цепи молекулы гемоглобина образуют длинные волокна, которые искажают двояковогнутые или дискообразные эритроциты и принимают форму полумесяца или «серпа», что закупоривает артерии (рис. 6). Это может привести к множеству серьезных проблем со здоровьем, таких как одышка, головокружение, головные боли и боли в животе у людей, страдающих этим заболеванием.

Вторичная структура

Локальная укладка полипептида в некоторых областях приводит к вторичной структуре белка.Наиболее распространены листовые структуры α, -спираль и β -складки (рис. 7). Обе структуры представляют собой структуру α -спираль — спираль, форма которой удерживается водородными связями. Водородные связи образуются между атомом кислорода в карбонильной группе одной аминокислоты и другой аминокислотой, которая находится на четыре аминокислоты дальше по цепи.

Рис. 7. α-Спираль и β-складчатый лист — это вторичные структуры белков, которые образуются из-за образования водородных связей между карбонильной и аминогруппой в основной цепи пептида.Некоторые аминокислоты имеют склонность к образованию α-спирали, а другие — к образованию β-складчатого листа.

Каждый виток альфа-спирали содержит 3,6 аминокислотных остатка. Группы R (вариантные группы) полипептида выступают из цепи α -спирали. В листе с складками β «складки» образованы водородными связями между атомами в основной цепи полипептидной цепи. Группы R прикреплены к атомам углерода и проходят выше и ниже складок складки.Гофрированные сегменты выстраиваются параллельно или антипараллельно друг другу, а водородные связи образуются между частично положительным атомом азота в аминогруппе и частично отрицательным атомом кислорода в карбонильной группе пептидного остова. Спиральные структуры α и складчатые листы β обнаружены в большинстве глобулярных и волокнистых белков, и они играют важную структурную роль.

Третичная структура

Уникальная трехмерная структура полипептида — это его третичная структура (рис. 8).Эта структура частично связана с химическими взаимодействиями, действующими на полипептидную цепь. В первую очередь, взаимодействия между группами R создают сложную трехмерную третичную структуру белка. Природа групп R, присутствующих в задействованных аминокислотах, может противодействовать образованию водородных связей, описанных для стандартных вторичных структур. Например, группы R с одинаковыми зарядами отталкиваются друг от друга, а группы с разными зарядами притягиваются друг к другу (ионные связи). Когда происходит сворачивание белка, гидрофобные группы R неполярных аминокислот лежат внутри белка, тогда как гидрофильные группы R лежат снаружи.Первые типы взаимодействий также известны как гидрофобные взаимодействия. Взаимодействие между боковыми цепями цистеина образует дисульфидные связи в присутствии кислорода, единственную ковалентную связь, образующуюся во время сворачивания белка.

Рис. 8. Третичная структура белков определяется множеством химических взаимодействий. К ним относятся гидрофобные взаимодействия, ионные связи, водородные связи и дисульфидные связи.

Все эти взаимодействия, слабые и сильные, определяют окончательную трехмерную форму белка.Когда белок теряет свою трехмерную форму, он может больше не функционировать.

Четвертичная структура

В природе некоторые белки образованы из нескольких полипептидов, также известных как субъединицы, и взаимодействие этих субъединиц образует четвертичную структуру. Слабые взаимодействия между субъединицами помогают стабилизировать общую структуру. Например, инсулин (глобулярный белок) имеет комбинацию водородных и дисульфидных связей, из-за которых он в основном слипается в шар.Инсулин начинается как отдельный полипептид и теряет некоторые внутренние последовательности в присутствии посттрансляционной модификации после образования дисульфидных связей, которые удерживают вместе оставшиеся цепи. Шелк (волокнистый белок), однако, имеет складчатую листовую структуру β , которая является результатом водородных связей между различными цепями.

Четыре уровня структуры белка (первичный, вторичный, третичный и четвертичный) показаны на Рисунке 9.

Рисунок 9.На этих иллюстрациях можно увидеть четыре уровня белковой структуры. (кредит: модификация работы Национального исследовательского института генома человека)

Денатурация и сворачивание белка

Каждый белок имеет свою уникальную последовательность и форму, которые удерживаются вместе за счет химических взаимодействий. Если белок подвержен изменениям температуры, pH или воздействию химикатов, структура белка может измениться, потеряв свою форму без потери своей первичной последовательности в так называемой денатурации.Денатурация часто обратима, поскольку первичная структура полипептида сохраняется в процессе, если денатурирующий агент удаляется, позволяя белку возобновить свою функцию. Иногда денатурация необратима, что приводит к потере функции. Одним из примеров необратимой денатурации белка является жарение яйца. Белок альбумина в жидком яичном белке денатурируется при помещении на горячую сковороду. Не все белки денатурируются при высоких температурах; например, бактерии, которые выживают в горячих источниках, содержат белки, функционирующие при температурах, близких к температуре кипения.Желудок также очень кислый, имеет низкий pH и денатурирует белки как часть процесса пищеварения; однако пищеварительные ферменты желудка сохраняют свою активность в этих условиях.

Сворачивание белка имеет решающее значение для его функции. Первоначально считалось, что сами белки несут ответственность за процесс сворачивания. Только недавно было обнаружено, что часто они получают помощь в процессе сворачивания от белков-помощников, известных как шапероны (или шаперонины), которые связываются с целевым белком во время процесса сворачивания.Они действуют, предотвращая агрегацию полипептидов, составляющих полную структуру белка, и отделяются от белка, как только целевой белок сворачивается.

Чтобы получить дополнительную информацию о белках, просмотрите анимацию под названием «Биомолекулы: белки».

Функция белков

Основные типы и функции белков перечислены в таблице 1.

Два особых и распространенных типа белков — это ферменты и гормоны. Ферменты , которые вырабатываются живыми клетками, являются катализаторами биохимических реакций (например, пищеварения) и обычно представляют собой сложные или конъюгированные белки. Каждый фермент специфичен для субстрата (реагента, который связывается с ферментом), на который он действует. Фермент может помочь в реакциях разложения, перегруппировки или синтеза. Ферменты, которые расщепляют свои субстраты, называются катаболическими ферментами, ферменты, которые строят более сложные молекулы из своих субстратов, называются анаболическими ферментами, а ферменты, влияющие на скорость реакции, называются каталитическими ферментами.Следует отметить, что все ферменты увеличивают скорость реакции и, следовательно, считаются органическими катализаторами. Примером фермента является амилаза слюны, которая гидролизует свою субстратную амилозу, компонент крахмала.

Гормоны — это химические сигнальные молекулы, обычно небольшие белки или стероиды, секретируемые эндокринными клетками, которые действуют, чтобы контролировать или регулировать определенные физиологические процессы, включая рост, развитие, метаболизм и размножение. Например, инсулин — это белковый гормон, который помогает регулировать уровень глюкозы в крови.

Белки имеют разную форму и молекулярную массу; некоторые белки имеют глобулярную форму, тогда как другие имеют волокнистую природу. Например, гемоглобин — это глобулярный белок, а коллаген, обнаруженный в нашей коже, — это волокнистый белок. Форма белка имеет решающее значение для его функции, и эта форма поддерживается многими различными типами химических связей. Изменения температуры, pH и воздействие химикатов могут привести к необратимым изменениям формы белка, что приведет к потере функции, известной как денатурация.Все белки состоят из 20 одних и тех же аминокислот по-разному.

Резюме: Белки

Белки — это класс макромолекул, которые выполняют широкий спектр функций для клетки. Они помогают метаболизму, обеспечивая структурную поддержку и действуя как ферменты, переносчики или гормоны. Строительными блоками белков (мономеров) являются аминокислоты. Каждая аминокислота имеет центральный углерод, связанный с аминогруппой, карбоксильной группой, атомом водорода и R-группой или боковой цепью.Существует 20 обычно встречающихся аминокислот, каждая из которых отличается по группе R. Каждая аминокислота связана со своими соседями пептидной связью. Длинная цепь аминокислот известна как полипептид.

Белки подразделяются на четыре уровня: первичный, вторичный, третичный и (необязательно) четвертичный. Первичная структура — это уникальная последовательность аминокислот. Локальная укладка полипептида с образованием таких структур, как спираль α и складчатый лист β , составляет вторичную структуру.Общая трехмерная структура — это третичная структура. Когда два или более полипептида объединяются, чтобы сформировать полную структуру белка, такая конфигурация известна как четвертичная структура белка. Форма и функция белка неразрывно связаны; любое изменение формы, вызванное изменениями температуры или pH, может привести к денатурации белка и потере функции.

Проверьте свое понимание

Ответьте на вопрос (ы) ниже, чтобы увидеть, насколько хорошо вы понимаете темы, затронутые в предыдущем разделе.