Аминокислоты определение: Аминокислота — все статьи и новости

Анализ мочи на аминокислоты (33 показателя)

Комплексное исследование, направленное на определение содержания аминокислот и их производных в моче в целях диагностики врождённых и приобретенных нарушений аминокислотного обмена.

Состав комплекса: Аланин • Аргинин • Аспарагиновая кислота • Цитруллин • Глутаминовая кислота • Глицин • Метионин • Орнитин • Фенилаланин • Тирозин • Валин • Лейцин • Изолейцин • Серин • Аспарагин • Alpha-аминоадипиновая кислота • Глутамин • Таурин • Гистидин • Треонин • 1-метилгистидин • 3-метилгистидин • Gamma-аминомасляная кислота • Alpha-аминомасляная кислота • Лизин • Цистин • Триптофан • Гомоцистин • Фосфоэтаноламин • Фосфосерин • Этаноламин

Синонимы русские

Аминокислотный профиль, скрининг аминоацидопатий.

Синонимы английские

Amino acid profile, screening of aminoacidopathy.

Метод исследования

Высокоэффективная жидкостная хроматография.

Единицы измерения

Ммоль/моль креат. (миллимоль на моль креатинина).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Среднюю порцию утренней мочи.

Как правильно подготовиться к исследованию?

• Исключить из рациона алкоголь в течение 24 часов до исследования.
• Исключить прием мочегонных препаратов в течение 48 часов до сбора мочи (по согласованию с врачом).

Общая информация об исследовании

Аминокислоты – это органические соединения, которые являются основными структурными компонентами белков. В свободном или связанном состоянии они участвуют в ферментативных реакциях, гормональных процессах, выполняют роль нейротрансмиттеров, участвуют в метаболизме холестерола, регуляции рН, контроле воспалительных реакций.

Всего в составе белковых молекул в организме человека было обнаружено 20 аминокислот, из которых часть является незаменимыми, то есть они не синтезируются в организме и должны постоянно присутствовать в употребляемой человеком пище. К незаменимым аминокислотам относятся лизин, гистидин, аргинин, треонин, валин, метионин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин. К заменимым относятся аланин, аргинин, цистин, цистеин, гистидин, глицин, серин, аспарагиновая кислота, тирозин, пролин, оксипролин, глутаминовая кислота. Помимо этого, известен ряд аминокислот, которые являются производными и важными биологическими компонентами других аминокислот.

Анализ аминокислот в моче позволяет оценить их качественный и количественный состав, получить информацию об имеющемся дисбалансе, что может свидетельствовать о пищевых и метаболических нарушениях, лежащих в основе большого числа заболеваний. Следует отметить, что снижение количества той или иной аминокислоты в моче происходит раньше, чем в плазме крови. Учитывая эти обстоятельства и доступность исходного биоматериала, определение аминокислот в моче может быть рекомендовано для оценки ранних изменений аминокислотного состава.

Для определения качественного и количественного состава аминокислот в моче используется метод высокоэффективной жидкостной хроматографии. Он относится к современным хроматографическим методам анализа. Хроматография – это метод разделения и определения веществ, основанный на распределении компонентов между двумя фазами – подвижной и неподвижной. Жидкостная хроматография – метод разделения и анализа сложных смесей веществ, в котором подвижной фазой является жидкость. Он позволяет разделить и выявить количественно более широкий круг веществ с различной молекулярной массой и размерами, в данном случае аминокислот в моче. Исследуются следующие аминокислоты и их производные.

Аланин является одним из источников синтеза глюкозы и регулятором уровня сахара в крови, а также важным энергетическим компонентом для органов центральной нервной системы.

Аргинин участвует в ряде ферментативных реакций и выведении из организма остаточного азота в составе мочевины, креатинина, орнитина, в репаративных процессах.

Аспарагиновая кислота участвует в реакцияхцикла переаминирования и мочевины, синтезе пуриновых и пиримидиновых оснований, регуляции синтеза иммуноглобулинов.

Цитруллин участвует в стимуляции процессов иммунной системы, в процессах детоксикации в печени.

Глутаминовая кислота является нейромедиаторной аминокислотой, стимулирующей передачу возбуждения в синапсах центральной нервной системы. Участвует в обмене белков, углеводов, окислительно-восстановительных процессах, детоксикационных процессах и выведении аммиака из организма. Также принимает участие в синтезе других аминокислот, ацетилхолина, АТФ (аденозинтрифостфата), в переносе ионов калия, входит в состав скелетной мускулатуры.

Глицин является нейромедиаторной аминокислотой, регулирующей процессы торможения и возбуждения в центральной нервной системе. Участвует в выработке порфиринов, пуриновых оснований. Повышает обменные процессы в головном мозге, улучшает умственную работоспособность.

Метионин – это аминокислота, которая необходима для синтеза адреналина, холина. Участвует в обмене жиров, фосфолипидов, витаминов, активирует действие гормонов, ферментов, белков. Является источником серы в выработке серосодержащих аминокислот, в частности цистеина. Метионин также обеспечивает процессы детоксикации, способствует пищеварению, является одним из источников синтеза глюкозы.

Орнитин участвует в синтезе мочевины, снижении концентрации аммиака в плазме крови, регулирует кислотно-щелочной баланс в организме человека. Необходим для синтеза и высвобождения инсулина и соматотропного гормона, для нормального функционирования иммунной системы.

Фенилаланин необходим для синтеза нейромедиаторов: адреналина, норадреналина, допамина. Улучшает работу центральной нервной системы, функционирование щитовидной железы.

Аминокислота тирозин необходима в биосинтезе меланинов, дофамина, адреналина, гормонов щитовидной железы. Улучшает работу надпочечников, щитовидной железы, гипофиза.

Валин является важным источником для функционирования мышечной ткани, участвует в поддержании баланса азота в организме, регулирует восстановительные процессы в поврежденных тканях.

Лейцин является важным компонентом в синтезе холестерина, других стероидов и гормона роста и, следовательно, участвует в процессах регенерации тканей и органов.

Изолейцин участвует в энергетических процессах организма, регулирует уровень глюкозы в крови, необходим для синтеза гемоглобина и также участвует в регенерации кожи, мышечной, хрящевой и костной тканей.

Гидроксипролин является компонентом большинства органов и тканей организма человека, входит в состав коллагена.

Аминокислота серин необходима для синтеза пуриновых и пиримидиновых оснований, а также для ряда других аминокислот (цистеина, метионина, глицина). Участвует в обмене жирных кислот и жиров, в функционировании некоторых ферментов.

Аспарагин является важным регулятором процессов, происходящих в центральной нервной системе (возбуждение-торможение), участвует в метаболизме и синтезе аминокислот в печени.

Альфа-аминоадипиновая кислота является одним из продуктов конечного обмена аминокислот.

Глутамин участвует в синтезе углеводов, других аминокислот, нуклеиновых кислот, ферментов. Обеспечивает поддержание кислотно-щелочного равновесия, необходим для синтеза белков скелетной и гладкомышечной мускулатуры, обладает антиоксидантной активностью.

Таурин способствует увеличению энергетической активности клеток, участвует в процессах заживления и регенерации, нормализует функциональное состояние клеточных мембран.

Гистидин является исходным веществом при синтезе гистамина, мышечных белков, большого числа ферментов. Входит в состав гемоглобина, участвует в процессах регенерации и роста тканей.

Треонин необходим в синтезе коллагена и эластина, регулирует обмен веществ за счет участия в функционировании работы печени, белковом и жировом обмене.

1-метилгистидин и 3-метилгистидин являются одними из показателей распада белков мышечной ткани.

Гамма-аминомасляная кислота в основном содержится в центральной нервной системе и головном мозге. Участвует в обменных процессах в данных органах, в процессах нейромедиаторной передачи импульсов, оказывая тормозящее действие на нервную активность, а также играет роль в метаболизме глюкозы.

Альфа-аминомасляная кислота участвует в синтезе некоторых белков и является продуктом биосинтеза офтальмовой кислоты, являющейся структурным компонентом хрусталика глаза.

Пролин входит в состав большинства белков, а также является компонентом инсулина, адренокортикотропного гормона, коллагена. Способствует восстановлению кожи, соединительной ткани.

Лизин входит в состав большинства белков, необходим дляроста, восстановления тканей, синтеза гормонов, ферментов, антител, синтеза коллагена.

Цистин является компонентом множества белков и донором тиольных групп для пептидов, что играет важную роль в их метаболизме и биологической активности. Входит в состав инсулина, соматотропного гормона.

Для чего используется исследование?

• Для диагностики аминокислотного состава мочи.
• Для диагностики врождённых и приобретенных нарушений аминокислотного обмена.
• Для диагностики первичных аминоацидопатий.
• Для скрининговой диагностики вторичных аминоацидопатий.
• Для контроля проводимой лекарственной терапии.
• Для оценки нутритивного статуса.

Когда назначается исследование?

• При подозрении на нарушение аминокислотного обмена, аминоацидопатии.
• При нарушении питания, диете, приеме белковых препаратов, гормональных веществ.
• При подозрении на нарушение обмена, состава аминокислот в организме человека.
• При подозрении на врождённые и приобретенные аминоацидопатии.

Что означают результаты?

Референсные значения (ммоль/моль креат.)

Аминокислота	1-3 года	3-6 лет	6-9 лет	9-18 лет	18 лет и старше
1-метилгистидин (1MHIS)	15 — 177	5 — 397	7 — 217	7 — 230	5,5 — 195
3-метилгистидин (3MHIS)	6 — 175	1 — 289	0,3 — 173	0,3 — 85	1,6 — 87
Аланин (ALA)	8 — 144	7 — 86	6,5 — 104	5,5 — 96	3,2 — 76
Alpha-аминоадипиновая к-та (AAA)	0,4 — 43	0,8 — 15	0,5 — 26	0,3 — 34	0,3 — 13
Alpha-аминомасляная к-та (AABA)	0,4 — 14	0,5 — 6,4	0,3 — 13	0,4 — 7,1	0,2 — 10,6
Аргинин (ARG)	2 — 40,5	1,5 — 45	1,2 — 38	0,5 — 23	0,5 — 24
Аспарагин (ASN)	3 — 83,5	1 — 71,5	1 — 65	0,5 — 57	0,5 — 60
Аспарагиновая кислота (ASP)	1 — 22	0,5 — 23	0,3 — 24	0,3 — 28	0,2 — 20
Валин (VAL)	0,8 — 20,3	0,4 — 14	0,4 — 9,5	0,3 — 9	0,3 — 7,5
Gamma-аминомасляная к-та (GABA)	1,9 — 130	0,5 — 100	0,4 — 35	0,3 — 40	0,3 — 25
Гистидин (HIS)	27 — 290	20 — 285	20 — 185	17 — 210	8 — 150
Глицин (GLY)	19 — 460	19 — 265	19 — 290	16 — 295	11 — 210
Глутамин (GLN)	4 — 155	5 — 104	5 — 95	4 — 87	2 — 53
Глутаминовая кислота (GLU)	0,9 — 53,5	0,6 — 30	0,5 — 22	0,6 — 13	0,3 — 20
Гомоцистин (HCY)	0,6 — 55	0,2 — 12	0,2 — 25	0,3 — 40	0,3 — 10
Изолейцин (ILEU)	0,4 — 16,5	0,5 — 29,5	0,4 — 16	0,25 — 14	0,3 — 7
Лейцин (LEU)	0,9 — 20,3	0,9 — 17,8	0,9 — 8,7	0,2 — 9,2	0,4 — 7,4
Лизин (LYS)	6 — 143	3,1 — 97	2,3 — 59	1,5 — 55	1,3 — 45
Метионин (MET)	1,5 — 14	0,7 — 19,6	0,6 — 20,8	0,4 — 10,5	0,4 — 9,5
Орнитин (ORN)	0,9 — 30	0,8 — 27,2	0,5 — 18	0,5 — 19,8	0,3 — 14
Серин (SER)	3,7 — 161	15,7 — 115	9 — 102	9,2 — 83	5,3 — 58
Таурин (TAU)	16,5 — 390	13,8 — 335	13 — 282	12,9 — 300	6 — 240
Тирозин (TYR)	1,15 — 41,1	1,1 — 21	1,3 — 23	1 — 17,8	0,5 — 12,5
Треонин (THRE)	2,4 — 68	3,1 — 55	2,6 — 39	2,5 — 40	1,6 — 23,5
Триптофан (TRP)	2 — 49	1,5 — 42	1,5 — 47	0,8 — 45	0,8 — 20
Фенилаланин (PHE)	1,4 — 21,5	0,8 — 19	0,8 — 17	0,7 — 12	0,4 — 7,5
Фосфосерин (PSE)	2,2 — 17,8	1,2 — 30	1,2 — 17,7	0,8 — 16,3	0,6 — 14
Фосфаэтаноламин (PET)	1,6 — 118	1,8 — 131	1,5 — 110	1 — 55	0,6 — 46
Цистин (CYS)	1,7 — 12,2	0,9 — 9,8	0,8 — 7,3	0,6 — 7,2	0,5 — 8,7
Цитруллин (CIT)	0,35 — 8,7	0,3 — 5	0,4 — 4,8	0,2 — 5,1	0,15 — 5,4
Этаноламин (ETA)	14 — 129	6,5 — 134	8 — 105	4 — 131	4,5 — 94

Причины повышения и понижения:

• сердечно-сосудистые заболевания;
• сердечная недостаточность;
• эпилепсия;
• депрессии;
• тревожность;
• бессонница;
• энцефалопатии;
• синдром хронической усталости;
• рассеянный склероз;
• ревматоидный артрит;
• эректильная дисфункция;
• хронические заболевания почек;
• хронические заболевания печени;
• сахарный диабет;
• диета, голодание;
• множественные травмы;
• ожоги.

Что может влиять на результат?

• Возраст;
• пол;
• диета и употребляемая пища;
• лекарственные препараты, в частности белковые и гормональные препараты, биологически активные добавки;
• голодание;
• прием алкоголя.


Скачать пример результата

Также рекомендуется

[06-011] Белковые фракции в сыворотке

[06-034] Мочевина в сыворотке

[06-021] Креатинин в сыворотке (с определением СКФ)

[06-038] Белок общий в моче

[06-057] Креатинин в суточной моче

Кто назначает исследование?

Терапевт, врач общей практики, педиатр, нефролог, анестезиолог-реаниматолог, неонатолог, ревматолог, хирург.

Литература

• Amino acids. In The Metabolic and Molecular Bases of Inherited Disease. Eighth edition. Edited by CR Scriver, AL Beaudet, WS Sly, et al. New York, McGraw-Hill, 2001, pp 1667-2105.
• Camargo SMR, Bockenhauer D, Kleta R: Aminoacidurias: Clinical and molecular aspects. Kidney Int 2008;73:918-925.
• Fauci, Braunwald, Kasper, Hauser, Longo, Jameson, Loscalzo Harrison’s principles of internal medicine, 17th edition, 2009.
• Шаповалова Е.Н., Пирогов А.В. Хроматографические методы анализа. Методическое пособие для специального курса. – Москва, 2007.

ГКБ №31 — Архивы Анализ на витамины,кислоты,аминокислоты

ГКБ №31 — Архивы Анализ на витамины,кислоты,аминокислоты | ГКБ №31

Справочная +7(499) 432-9653

Меню

Государственное бюджетное учреждение здравоохранения города Москвы «Городская клиническая больница №31 Департамента здравоохранения города Москвы»

Лабораторные исследования / Анализ на витамины,кислоты,аминокислоты

Стоимость услуг уточняйте по телефонам:

+7 (495) 700-31-31 (многоканальный),
______ +7 (916) 469-31-70,

Наиболее важные операции и процедуры

• Х141 Определение концентрации Витамина А (ретинол) в крови
• Х142 Определение концентрации Витамина D (D-25OH) в крови
• Х144 Определение концентрации Витамина K (филлохинон) в крови
• Х143 Определение концентрации Витамина E (токоферол) в крови
• Х149 Определение концентрации Витамина C (аскорбиновая кислота) в крови
• Х145 Определение концентрации Витамина B1(тиамин) в крови
• Х146 Определение концентрации Витамина B5(пантотеновая кислота) в крови
• Х147 Определение концентрации Витамина B6 (пиридоксин) в крови
• Х152,153 Комплексный анализ крови на Витамины группы D (D2 и D3) (2 шт. )
• Х154 Определение концентрации Витамина B2 (рибофлавин) в крови
• Х155 Определение концентрации Витамина B3 (ниацин) в крови
• Б259 Определение концентрации Бета-каротина в крови
• Х5-1 Комплексный анализ крови на ненасыщенные жирные кислоты семейства омега-3
• Х163 Определение Омега-3 индекса (оценка риска внезапной сердечной смерти,инфаркта миокарда и других сердечно-сосудистых заболеваний)
• Х5-2 Комплексный анализ крови на ненасыщенные жирные кислоты семейства Омега-6
• Х5 Комплексный анализ крови на ненасыщенные жирные кислоты семейства Омега-3 и Омега-6
• Н110 Комплексный анализ крови на аминокислоты и ацилкарнитины (42 показателя). Метод ВЭЖХ-МС
• Н111 Комплексный анализ крови на аминокислоты. Метод ВЭЖХ-МС
• Н112 Комплексный анализ ацилкарнитинов (свободный карнитин, ацетилкарнитин, пропионилкарнитин и другие. Всего 32 показателя ). Метод ВЭЖХ-МС
• Н113 Анализ органических кислот в моче. Метод ГХ-МС
• Н116 Анализ жирных кислот в крови . Метод ГХ-МС
• Х164 Определение 2,3 дифосфоглицериновой кислоты
• Х165 Диагностика нарушения обмена пуринов и пиримидинов (аденин, цитозин, урацил, ксантин, гипоксантин и др.; Всего 20 показателей). ВЭЖХ-МС
• Х166 Анализ крови на свободный L-карнитин Метод ВЭЖХ-МС
• Н118 Анализ крови на общий L-карнитин Метод ВЭЖХ-МС
• Х167 Анализ крови на L-карнитин (свободный и общий) Метод ВЭЖХ-МС
• Х168 Анализ мочи на L-карнитин (свободный и общий) Метод ВЭЖХ-МС

Урок 12. аминокислоты. белки — Химия — 10 класс

Химия, 10 класс

Урок № 12. Аминокислоты. Белки

Перечень вопросов, рассматриваемых в теме: урок посвящён аминокислотам, их строению, номенклатуре, знакомству с пептидной группой и пептидной связью, химическими свойствами аминокислот, пептидам и полипептидам, знакомству с глицином как представителем аминокислот, биологической роли аминокислот, белкам, их структуре, химическим свойствам.

Глоссарий

Аминокислота – это азотсодержащее органическое соединение, в составе которой есть как аминогруппа, так и карбоксильная группа.

Белки – органические полимеры, в состав которых входят остатки аминокислот, соединённые пептидной связью. Количество аминокислотных остатков в белках обычно более 50.

Биуретовая реакция – качественная цветная реакция на пептидные связи. При добавлении к белку раствора щёлочи и сульфата меди (II) раствор приобретает красно-фиолетовую окраску.

Гидролиз белка – распад белка на отдельные аминокислоты в водном растворе кислот или щелочей.

Денатурация белка – разрушение вторичной, третичной и четвертичной структуры белка при нагревании, действии растворов солей тяжёлых металлов, кислот и щелочей. При денатурации белок сворачивается и выпадает в осадок.

Ксантопротеиновая реакция – качественная цветная реакция концентрированной азотной кислоты с белками, содержащими остатки ароматических аминокислот. При добавлении концентрированной азотной кислоты к белку и нагревании сначала происходит денатурация белка, а затем появляется жёлтое окрашивание.

Олигопептиды – органические соединения, состоящие из 10–20 остатков аминокислот, связанных пептидными связями.

Пептидная группа – группа атомов в составе пептидов, состоящая из атомов углерода, кислорода, азота и водорода.

Пептидная связь – связь между атомами углерода и азота в пептидной группе.

Пептиды – органические соединения, состоящие из нескольких аминокислотных остатков, соединённых пептидной связью.

Полипептиды – макромолекулы, состоящие из 20–50 аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью.

Основная литература: Рудзитис, Г. Е., Фельдман, Ф. Г. Химия. 10 класс. Базовый уровень; учебник/ Г. Е. Рудзитис, Ф. Г, Фельдман – М.: Просвещение, 2018. – 224 с.

Дополнительная литература:

1. Рябов, М.А. Сборник задач, упражнений и тестов по химии. К учебникам Г.Е. Рудзитис, Ф.Г. Фельдман «Химия. 10 класс» и «Химия. 11 класс»: учебное пособие / М.А. Рябов. – М.: Экзамен. – 2013. – 256 с.

2. Рудзитис, Г.Е. Химия. 10 класс : учебное пособие для общеобразовательных организаций. Углублённый уровень / Г.Е. Рудзитис, Ф.Г. Фельдман. – М. : Просвещение. – 2018. – 352 с.

Открытые электронные ресурсы:

• Единое окно доступа к информационным ресурсам [Электронный ресурс]. М. 2005 – 2018. URL: http://window.edu.ru/ (дата обращения: 01.06.2018).

ТЕОРЕТИЧЕСКИЙ МАТЕРИАЛ ДЛЯ САМОСТОЯТЕЛЬНОГО ИЗУЧЕНИЯ

Аминокислоты – это азотсодержащие органические соединения, в состав которых входят как аминогруппа, так и карбоксильная группа

Простейшим представителем аминокислот является глицин – аминоуксусная (аминоэтановая) кислота

По международной номенклатуре нумерация углеродных атомов начинается от углерода карбоксильной группы.

Достаточно часто в литературе можно встретить обозначения углеродных атомов в аминокислотах с помощью букв греческого алфавита. При этом атом углерода карбонильной группы не имеет обозначения.

Для некоторых аминокислот существуют тривиальные названия.

Изомеры аминокислот различаются строением углеводородного радикала и положением аминогруппы.

Все α-аминокислоты, кроме глицина, имеют в своем составе асимметрический атом, который следует сразу за карбоксильной группой. У этого атома углерода все заместители разные.

Благодаря этому атому, для α-аминокислот характерна оптическая изомерия. В природе распространены только L-α-аминокислоты.

Биологическое значение аминокислот

Из аминокислот наибольшее значение имеют α-аминокислоты, так как они входят в состав белковых молекул, из которых построено всё живое вещество.

Растения и бактерии способны самостоятельно синтезировать все необходимые для них аминокислоты. Млекопитающие, в том числе и человек, не могут синтезировать ряд аминокислот, они должны поступать в организм с пищей. К таким незаменимым аминокислотам относятся метионин, треонин, фенилаланин, лейцин, изолейцин, валин, лизин, триптофан.

α-Аминокислоты необходимы человеку для образования белков. Большую часть аминокислот для этих целей человек получает с пищей. Некоторые аминокислоты можно синтезировать. Для регулирования обменных процессов аминокислоты применяются как лекарства (например, глицин).

Получение аминокислот

В промышленности α-аминокислоты получают гидролизом белков.

Можно синтезировать аминокислоты из хлорпроизводных карбоновых кислот и аммиака.

Cl-CH₂-COOH + 2NH₃ → NH₂-CH₂-COOH + NH₄Cl

Физические и химические свойства аминокислот

Аминокислоты – кристаллические вещества без цвета и запаха, сладковатые на вкус. Хорошо растворяются в воде.

Аминокислоты – амфотерные соединения, так как аминогруппа проявляет основные свойства, а карбоксильная группа – кислотные.

Карбоксильная группа в составе аминокислот позволяет им реагировать со спиртами. В результате реакции образуются сложные эфиры.

Ион водорода от карбоксильной группы может переходить к аминогруппе, в результате образуется биполярный ион.

Пептиды

Аминокислоты могут реагировать друг с другом, аминогруппа одной кислоты соединяется с карбоксильной группой другой кислоты, при этом происходит выделение воды.

Группа атомов СО-NH называется пептидной (или амидной) группой, а связь между атомами углерода и азота – пептидной (амидной) связью.

Соединения, образованные из нескольких аминокислот с помощью пептидной связи, называются пептидами.

Называют пептиды перечислением тривиальных названий аминокислот, входящих в состав пептида, начиная с аминокислотного остатка со свободной аминогруппой (N-конец), заменяя в названии аминокислот окончание «ин» на «ил». Последней называют аминокислоту со свободной карбоксильной группой (С-конец), её название не изменяется. Часто название пептида записывают с помощью трёхбуквенных латинских сокращённых наименований аминокислот.

Молекулы, в состав которых входит 10–20 остатков аминокислот, называют олигопептидами.

Макромолекулы, образованные 20–50 остатками аминокислот называют полипептидами.

Полипептиды входят в состав многих гормонов. Нейропептиды регулируют работу мозга, процессы сна, обучения, обладают обезболивающим эффектом.

Белки

Полипептиды, содержащие в своём составе более 50 остатков аминокислот, называются белками. Это природные полимеры, которые образуют клетки всех живых организмов. Без белков невозможны обмен веществ, размножение и рост живых организмов.

Белки образованы атомами углерода, водорода, кислорода и азота. Кроме этих атомов, макромолекулы белков могут содержать атомы фосфора, серы, железа и других элементов.

Относительная молекулярная масса белковых молекул может быть от нескольких десятков до сотен атомных единиц массы.

Структура белков

Последовательность остатков аминокислот в молекуле белка образует первичную структуру белка.

Между атомом кислорода в группе С=О и атомом водорода в амидной группе – NH – образуется водородная связь, в результате чего макромолекула белка закручивается в спираль. Образуется вторичная структура белка.

Функциональные группы, расположенные на внешней стороне спирали, могут взаимодействовать с другими функциональными группами этой же макромолекулы. Например, между атомами серы образуется сульфидный мостик, между карбоксильной и гидроксильной группами возникает сложноэфирный мостик.

В результате образуется третичная структура белка, которая определяет специфическую биологическую активность белков. Именно благодаря уникальной третичной структуре биологические катализаторы – ферменты обладают уникальной избирательностью.

Благодаря различным функциональным группам белковые молекулы могут соединяться друг с другом, в результате формируется четвертичная структура белка.

Химические свойства белков

В зависимости от молекулярной массы и функциональных групп белки могут как хорошо растворяться в воде, так и не растворяться в ней.

Под действием температуры, растворов солей тяжёлых металлов, кислот и щелочей происходит разрушение вторичной, третичной и четвертичной структуры белка, называемое денатурацией.

При нагревании в присутствии кислоты или щёлочи белки подвергаются гидролизу, распадаясь на исходные аминокислоты.

Белки в щелочной среде в присутствии сульфата меди (II) окрашивают раствор в красно-фиолетовый цвет. Это реакция на пептидную группу (биуретовая реакция).

Концентрированная азотная кислота при нагревании окрашивает белки в жёлтый цвет, если в состав белка входят остатки ароматических аминокислот, например, фенилаланина (ксантопротеиновая реакция).

Для обнаружения в составе белка атомов серы проводят реакцию с ацетатом свинца в щелочной среде при нагревании. В результате образуется чёрный осадок (цистеиновая реакция).

Превращения белков в организме

Белки являются обязательными компонентами в пищевом рационе человека. В организме человека белки, поступившие с пищей, под действием ферментов подвергаются гидролизу и разлагаются на отдельные аминокислоты. Эти аминокислоты – строительный материал для образования новых белков, необходимых человеку. Для синтеза белков необходима энергия, которую поставляет в организме АТФ. Также энергия выделяется при распаде жиров и углеводов. Кроме синтеза белков происходит их распад с образованием углекислого газа, аммиака, мочевины и воды.

Успехи в изучении и синтезе белков

В 1954 г. британский биолог Фредерик Сенгер впервые расшифровал строение белка инсулина. Каждая молекула инсулина состоит из двух полипептидов, в одном из которых 21 остаток аминокислоты, а в другом – 30 аминокислотных остатков.

В 1967 г. был создан прибор – секвенатор, позволяющий определять последовательность остатков аминокислот в макромолекуле белка.

Первый белок, синтезированный в лаборатории в 1953 г. был окситоцин.

В настоящее время развивается наука, которая занимается синтезом искусственных белков, – генная инженерия.

ПРИМЕРЫ И РАЗБОР РЕШЕНИЙ ЗАДАЧ ТРЕНИРОВОЧНОГО МОДУЛЯ

1. Решение задачи на вычисление массовой доли элемента в молекуле аминокислоты.

Условие задачи: вычислите массовую долю азота в молекуле аспаргина

. Ответ запишите с точностью до десятых долей.

Шаг первый: вычислить относительную молекулярную массу молекулы аспаргина:

М = 4·12 + 8·1 + 2·14 + 3·16 = 132 а.е.м.

Шаг второй: определить количество атомов азота в молекуле аспаргина и определить их относительную атомную массу:

2·14 = 28 а.е.м.

Шаг третий: определить массовую долю азота как отношение относительной атомной массы азота к относительной молекулярной массе аспаргина:

(28 : 132)·100 = 21,2 %.

Ответ: 21,2.

2. Решение задачи на определение количества различных олигопептидов, которые можно получить из определённого набора аминокислот.

Условие задачи: Сколько ди- и трипептидов можно составить из двух молекул аланина и одной молекулы цистеина?

Шаг первый: определить количество возможных дипептидов.

Из двух молекул аланина и одной молекулы цистеина можно составить три дипептида: Ala-Ala, Ala-Cys и Cys-Ala (два последних дипептида – разные соединения, так как в молекуле Ala-Cys карбоксильная группа аланина соединяется с аминогруппой цистеина, а в молекуле Cys-Ala карбоксильная группа цистеина соединяется с аминогруппой аланина).

Шаг второй: определить количество возможных трипептидов.

Ala-Ala-Cys, Ala-Cys-Ala, Cys-Ala-Ala – возможно составить 3 трипептида.

Ответ: 3 дипептида и 3 трипептида.

основные достижения методов их анализа и разделения – тема научной статьи по нанотехнологиям читайте бесплатно текст научно-исследовательской работы в электронной библиотеке КиберЛенинка

ВОРОЖЕЙКИН С.Б., ВОРОЖЕЙКИНА С.С.

АМИНОКИСЛОТЫ: ОСНОВНЫЕ ДОСТИЖЕНИЯ МЕТОДОВ ИХ АНАЛИЗА И РАЗДЕЛЕНИЯ

Среди разнообразия органических соединений, встречающихся в живой клетке, первое место занимают белки — на их долю приходится не менее 50% сухого веса клетки. Белки играют первостепенную роль в структуре и функциях клетки, поскольку именно они являются теми молекулярными инструментами, с помощью которых реализуется генетическая информация (1).

Белки представляют собой полимеры, построенные из б-аминокислот, общую формулу которых в водном растворе при значениях рН, близких к нейтральным, можно записать в виде:

Исследование аминокислотного состава является важным аналитическим методом для характеристики белков и пептидов и включает в себя расщепление этих соединений до свободных аминокислот, разделение последних, их идентификацию и количественное определение (1,2).

Я-СН-С

о

\

о

]МН,

В клетках и тканях встречается свыше 200 различных аминокислот. В составе белков обнаруживаются лишь 26 из них; обычными же компонентами белка можно считать лишь 19 аминокислот, а также иминокислоту пролин (3) (см. таблицу 1):

Таблица 1. Аминокислоты, входящие в состав белков

Аминокислота Сокращенное обоз- Я-.’Р ynr.il начепие Примечание

Алании Ала -СН3

Аргинин Аспарагин Арг Асн -{ону-мн-с —СН2—СО—1ЧН2 Основная аминокислота; для детей незаменимая К содержит амидогруппу

Аспарагиновая кислота Асп —СН^-СООН Кислая аминокислота

Цистеин Глутамин Глутаминовая кислота Глииин Гистидин Цис Глн Глу Гли Гис —сн2—бн —[СН^—СО—М12 —{сн^—соон —н с:н7 • >=< N ЫН V/ К содержит серу Я содержи! амидогруппу Кислая аминокислота Основная аминокислота; для детей незаменимая

Изолейцин Иле н -С— с^ Чн3 Незаменимая аминокислота

Лейцин Личин Метионин Лей Лиз Мет СИ, / 3 —СН2— СИ хсн3 -[СН^-М!, [СН?)г—Б—СНЭ Незаменимая аминокислота Основная аминокислота; незаменимая Незаменимая аминокислота; Я содержит серу

Фенилаланин Фен Незаменимая аминокислота; Я содержит ароматическое кольцо

Пролин Про СН2’—-сн2 СН, \н СООН Имннокнслота (=N51 вместо ЫНг). В гид-роксипролине в положении, обозначенном звездочкой, один из атомов водорода заметен гидроксильной группой

Серии Сер —сн2-он

Треонин Тре /ОН _с—-сн3 н —сн2 Незаменимая аминокислота

Триптофан Три со /т-Г\ к содержит ароматическое кольцо; незаменимая аминокислота

Тирозин Тир —сн2- (/ \ -он Я содержит ароматическое колыю

Валин Вал —сн хсн3 Незаменимая аминокислота

Растения синтезируют все необходимые им аминокислоты из более простых веществ. В отличие от них, животные (в т.ч. человек) не могут синтезировать все аминокислоты, в которых они нуждаются; часть из них они должны получать в готовом виде, т. е. с пищей. Эти последние принято называть незаменимыми аминокислотами (аргинин, валин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин и гистидин). Следует, однако, подчеркнуть: название «незаменимые» вовсе не означает, что эти аминокислоты в качестве компонентов животных белков в чем-то важнее остальных. «Незаменимы» они лишь в том смысле, что организм животного не способен их синтезировать (3).

Однако аминокислоты имеют большое функциональное значение не только как структурные элементы белков. Некоторые из них выступают в качестве нейромедиаторных веществ (глутаминовая и аспарагиновая кислоты, глицин, таурин, г-аминомасляная кислота и др.). Фенилаланин и тирозин являются предшественниками в биосинтезе дофамина, норадреналина и адреналина; триптофан — предшественником серотонина, а гистидин — предшественником гистамина. Производными аминокислот являются энкифалины, эндорфины, динорфины и другие нейропептиды (4,5).

Некоторые аминокислоты (глутаминовая, г-аминомасляная, глицин, метионин, гистидин, цистеин и таурин) нашли самостоятельное применение в качестве лекарственных средств, синтезируемых с помощью аминокислот. Например, даралгин (тирозил-2-аланил-глицил-фенилаланил-лейцил-аргинин) применяется в качестве лечебного средства при обострениях язвенной болезни желудка и двенадцатиперстной кишки; каптоприл — 1-[(28)-3-меркапто-2-метилпропионил]-Ь-пролин используется для лечения гипертонической болезни и застойной сердечной недостаточности; тимоген (глутамил-триптофан) — иммуностимулятор (5,6).

К другим областям применения аминокислот можно отнести использование их в качестве пищевых и кормовых добавок (4).

Актуальной задачей для современного здравоохранения является диагностика аминоацидурий -наследственных заболеваний, связанных с нарушением обмена аминокислот. Качественный и количественный анализ аминокислот, ответственных за возникновение различных отклонений в организме, является одним из наиболее информативных подходов в клинической и лабораторной диагностике (7,8).

Беря во внимание огромную важность и незаменимость аминокислот для нормального функционирования живого организма, следует отметить, что задача анализа и разделения аминокислот является актуальной для целого ряда научных областей таких, как биохимия, молекулярная генетика, медицина, фармакология и некоторых других.

Основные работы по разделению и определению аминокислот и аминов, а также родственных классов соединений проводились во второй половине XX века с применением метода тонкослойной хроматографии (далее ТСХ) (9,10).

Аминокислоты разделяли и разделяют на тонких слоях крахмала, целлюлозы, ацетилированной целлюлозы, оксидов алюминия и кальция, гидроксида железа, активного угля, гидроксида кальция, фосфата кальция, сульфата кальция, оксида магния, трисиликата магния, альгиновой кислоты, полиакрилонитрила, полиамида, сефадекса, кизельгура, анионо- и катионообменниках и силикагеле. Чаще других в качестве неподвижной фазы применяют силикагель и целлюлозу (11).

М. Бреннер и Нидервизер А., а также Фэми В. провели обширное исследование разделения аминокислот на силикагеле в; они получили величины ИТ(ЯГ- количественная характеристика, которая показывает отношение пути, пройденного центром зоны исследуемого компонента от линии старта, к пути, пройденном элюентом) для 26 соединений в различных растворителях. Разделение осуществляли на воздушно-сухих пластинах силикагеля в насыщенной атмосфере. Трудноразделимые пары соединений удалось эффективно разделить методом двухмерного хроматографирования с различными растворителями. После 10-минутной сушки хроматограмм при 110°С авторы обнаружили пятна аминокислот специальным реактивом Т-178. Получаемая при этом окраска пятен характерна для индивидуальных аминокислот. Длина пути разделения в этом случае составляет 10 см.(9,10).

Дж. Бенчлер и другие описали методику хроматографирования на пластинках меньших размеров при длине пути разделения 6 см. Они привели также значения ЯГ 16 аминокислот, полученные для 5 растворителей и смеси силикагеля и кизельгура. Для разделения аминокислот на силикагеле используется большое число систем растворителей. Так, Дж. Патаки исследовал разделение нескольких аминокислот на пяти различных силикагелях и обнаружил, что при одинаковых условиях некоторые гели обеспечивают лучшее разделение одних групп кислот и худшее других групп; следовательно, для достижения оптимальных результатов следует подбирать не только растворитель, но и сорт силикагеля (10,11).

Изучая методом М. Бреннера аминокислоты мочи, Е. Опиенска — Т. Блаут определили величины для 33 аминокислот в трех растворителях. Разделение групп лейцина и валина проводилось смесью фенол-м-крезол-боратный буфер при рН=9,3 в соотношении (1:1: 1). Для основных аминокислот использовалась смесь ацетон — пиридин — н-бутанол — вода — диэтиламин (15:9:15:8:10), а также пропанол — вода в соотношении (7:3) — растворитель Бреннера-Нидервизера. Р. Скиб разделил и количественно определил на слоях силикагеля аминокислоты, содержащиеся в образцах печени птиц. Для разделения этих аминокислот он использовал ступенчатое элюирование сначала смесью бутанол — уксусная кислота —

вода (3:1:1), а затем в том же направлении 75%-ным фенолом. Для количественного определения пятен, которые обнаруживали 0,25%-ным раствором нингидрина в ацетоне, использовали метод денситометрии при 525 нм (10,11).

Существует ряд комбинаций растворителей, которые пригодны для двухмерного разделения аминокислот и их производных на силикагеле; ниже указаны некоторые из этих комбинаций, успешно сочетаемые с силикагелем: этилацетат — изопропанол — вода — аммиак (40:40: 50: 30) в одном направлении и ацетон — вода — уксусная кислота — муравьиная кислота (50:15:12:3) или хлороформ — метанол -аммиак(4:4:1) — в другом; трет-амиловый спирт — метилэтилкетон — вода (6:2:2) и изопропанол — муравьиная кислота — вода (20:1:5) в перпендикулярном первому направлению; бутанол — уксусная кислота — вода (4:4:1), после чего смесь фенол — вода (3:1) (по массе), к которой добавлено 0,5 мл 5%-ного раствора цианида натрия; пропанол — вода (16:9) в одном направлении и бутанол — уксусная кислота в другом (11).

И. Шеллард и Д. Жолифе исследовали, как меняются величины ЯГ аминокислот экстракта пыльцы травы при хранении в 50%-ном глицерине. Совокупность значений ЯГ в четырех растворителях позволяет идентифицировать индивидуальные аминокислоты даже при изменении их ИТ.

Как видно из ряда работ, методом ТСХ анализировали в основном отдельные аминокислоты (реже смеси аминокислот) или биогенные амины, основываясь на тех или иных принципах отбора объектов анализа.

В 80-90 годы двадцатого столетия появились новые методики по улучшению как самого процесса хроматографирования, так и методов разделения аминокислот [12]. Так, для лучшего разделения и определения аминокислот и их смесей использовались различные добавки как в элюент, так и в смесь с аминокислотами: соли металлов производили изменение значений рН среды, добавление аминокислот в качестве модификаторов элюента (13;14).

В более поздних работах в качестве добавок в элюент, увеличивающих подвижность и уменьшающих размывание зон аминокислот при хроматографировании использовали раствор хитозана (15). Некоторые исследователи изучали влияние добавления циклодекстринов в подвижную фазу (элюент), в качестве модифицирующих агентов, способствующих лучшему разделению различных веществ, энантиомеров производных аминокислот и их зависимости от концентрации циклодекстринов (16). Целый комплекс работ был посвящен влиянию различных поверхностно-активных веществ (далее ПАВ) на изменение подвижности аминокислот как по отдельности, так и в различных смесях. Применение ПАВ в качестве элюента или динамической добавки в элюент для улучшения разделения аминокислот и ряда других веществ применяется и в различных современных исследованиях (17,18). В ряде работ были сделаны попытки нахождения оптимальных условий разделения аминокислот по группам (гидрофильные, гидрофобные, незаряженные) при помощи внедрения в элюент динамических модификаторов, таких, как хлороформ, хлористый метилен (19,20).

Наряду с методом ТСХ исследователи используют и другие методы по анализу аминокислот и родственных классов соединений: спектрофотометрическое определение, электрофорез и различные виды хроматографических методов. Большее применение и развитие получил метод высокоэффективной жидкостной хроматографии и тем самым несколько потеснил метод тонкослойной хроматографии, особенно в области количественного анализа и при разделении многокомпонентных смесей. Благодаря этому удалось добиться хорошего удерживания и разделения традиционно сложных веществ, в том числе свободных аминокислот (21,22).

Тем не менее, метод ТСХ и его разновидность (мицеллярная ТСХ), благодаря своей простоте, дешевизне оборудования, а главное высокой точности, получил наибольшую популярность среди исследователей и в настоящее время, поскольку анализ аминокислот этим методом требует значительно меньшего времени, чем хроматографирование на бумаге. Так, двумерное хроматографирование на бумаге длится несколько дней, тогда как методом ТСХ его можно осуществить за 4-5 часов. Другое преимущество ТСХ — повышенная чувствительность. Например, чувствительность определения гистамина этим методом в 2 раза выше, а чувствительность определения цистеиновой кислоты в 50 раз выше.

Метод ТСХ наиболее эффективно может применяться при проведении массовых анализов. Прогресс в использовании ТСХ обеспечен выпуском в России высокоэффективных ТСХ-пластин, оборудования для этого метода анализа и созданием денситометров таких, как видеоденситометр марки «ДенСкан» (ЗАО НТЦ «Ленхром») (23).

Tpi

Три. MÜF Ц>,|

Tav

Тир

те ~’ _

пей

«Р

Sin А * о-прр

Birt

Lr — Li ul<hO Mat? i»«4j

Ul«£*

UrfCTetm Сйр«

про

rsyr Í-TB

aoii i-га

ори

ЛИЗ

llpl

~ЁГ*

Рис 1. Разделение аминокислот методом двухмерной ТСХ

Денситометрия применяется для количественной тонкослойной хроматографии в качестве альтернативы методу высокоэффективной жидкостной хроматографии (ВЭЖХ), требующей дорогостоящего оборудования и расходных материалов. НТЦ «Ленхром» разработаны методы разделения свободных аминокислот и их ДНС-производных с использованием одномерного и двухмерного вариантов тонкослойной хроматографии с последующей обработкой хроматограмм при помощи денситометра.

Двухмерная ТСХ дает возможность разделить большое количество соединений (до 22 аминокислот) на коротком расстоянии проявления — стандартная пластина размером 10×10 см (см. рис. 1). Одномерная ТСХ позволяет анализировать до десяти и более образцов аминокислот одновременно (23).

Однако, несмотря на многочисленные работы, проведенные за почти полувековой период, окончательного и полного ответа в вопросе разделения и определения аминокислот, ещё не найдено. Поэтому в настоящее время исследователи в области аналитической химии ведут поиск новых методик для эффективного разделения аминокислот и их производных как по отдельности, так и в многокомпонентных природных смесях.

1. Ленинджер А. Биохимия: молекулярные основы структуры и функций клетки.: Пер. с англ./Под

ред. А. А. Баева, Я. М. Варшавского. -М.: Мир, 1974. -960 с.

2. ЯкубкеХ.Д., Ешкайт X. Аминокислоты. Пептиды. Белки.-М.Мир, 1985.- 438 с.

3. Дэвени Т., Гергей Я. Аминокислоты. Пептиды и Белки.-М.: Мир, 1976. -362 с.

4. Дебабов В. Г. Биотехнология. -М.: Наука, 1994.- 425 с.

5. Машковский М. Д. Лекарственные средства, т.1,2. -М.: Новая волна, 2000.-544 с.

6. Марков В. Л., Варшавский А. Е. Наука и высокие технологии в России на рубеже третьего

тысячелетия. -М.: Наука, 2001. -635 с.

7. Наточин Ю.В. Введение в нефрологию: руководство для врачей. Под. ред. Ю. В. Наточин, Н. А.

Мухин. -М.: Гэотар-Медиа, 2007. -160 с.

8. Кнорре Д. Г. Биологическая химия /Д. Г. Кнорре, С. Д. Мызина. -М.: Высшая школа, 2003. -479 е..

9. Шаршунова М., Шварц В., Михалец Ч.. Тонкослойная хроматография в фармации и клинической

биохимии. -М.: Мир, 4.1, 1980. -450 с. Ю.Шталь Э., Хроматография в тонких слоях. -М.: Мир,1965.- 750 с. П.КирхнерЮ. Тонкослойная хроматография в 2 ч. Кн. 1-М.:Мир, 1981.-652 с.

12. Poole Colin F., Poole Salwa К. Modern thin-layer chromatography // Anal. Chem.. 1989. 61. № 22, P.1257-1262.

13.Ильясова P.P., Майстренко B.M. и др. Определение аминокислот в условиях ТСХ: -Всероссийская конференция «Теория и практика хроматографии. Применение в нефтехимии». -Самара, 2005. -С.65-67.

14. Ларионова Д.А., Штыков С.Н. Разделение и количественное определение биологически активных

аминов методом ТСХ: — Всероссийская конференция «Теория и практика хроматографии. Применение в нефтехимии». -Самара, 2005. -С. 126-127.

15.Калашникова О.М., Шаповалова Е.Н., Бархутова Д.Д. и др. Определение аминокислотного состава микробных матов водных экосистем Байкальского региона с помощью ТСХ. Вестник МГУ. Химия.-2004, Том 45.-№6.-С. 393-398.

16. Ананьева И.А., Шаповалова Е.Н, Лопатин С.А. и др. Разделение производных энантиомеров аминокислот на аминированном b-циклодекстрине методом высокоэффективной жидкостной хроматографии. Вестник МГУ. Химия.-2001,Том 42.-№4.-С.273-277.

17.J. Sherma, Barry P. Sleckman and Daniel W. Armstrong Chromatography of amino acids on reversed phase thin layer plates J. of liquid Chromatography, 1983.-V.6, P. 95-108.

18.A. Mohammad, A. Zehra Surfactants modified silica phase for sorption studies of essential amino acids by thin layer chromatography //Colloids and Surfaces A: Physicochemical and Engineering Aspects, Volume 301, Issues 1-3, 5.- 2007. P. 404-411.

19.Ворожейкин С.Б., Романов О.Е. Влияние различных концентраций хлороформа на подвижность аминокислот //Проблемы сохранения и рационального использования биоразнообразия Прикаспия и сопредельных регионов. -Элиста, 2006. -С. 125-127.

20.Ворожейкин С.Б., Штыков С.Н. Влияние хлороформа и хлористого метилена на хроматографическое поведение аминокислот в ТСХ: Всероссийская конференция молодых ученых «Современные проблемы теоретической и экспериментальной химии»: межвузовский сб. научных трудов.-Саратов, 2007. -С. 180-183.

21 .Metrione R. М. Separation of lissamine rhodamine sulfonyl derivative of amino acids by high-performance liquid chromatography and thin-layer chromatography// J. of Chromatographia. 1986. 363. -V. 2.-P. 337-344.

22.Чернобровкин М.Г., Ананьева И.А., Шаповалова Е.Н. и Шпигун О.А. — Определение энантиомеров аминокислот в фармацевтических препаратах методом обращенно-фазовой высокоэффективной жидкостной хроматографии. -М.: Журнал аналитической химии.-№1.-2004.-С. 46-50.

23. Малахова И.И. Количественная высокоэффективная тонкослойная хроматография аминокислот: Автореф. дис. канд. хим. наук: 05.11.11 /МГУ им. М.В. Ломоносова, М., 2003. -24 с. -Библиогр.: — С.22-24.

Аминокислоты, определение — Справочник химика 21

    В результате гидролиза белков образуются смеси а-ами-нокислот. В состав белков входят до 25 различных аминокислот. Определенная последовательность аминокислот, реализующаяся в линейной структуре макромолекулы, как это было показано на схеме, определяет так называемую [c.170]

    Наряду с методами двумерной спектроскопии ЯМР существуют еще два распространенных биохимических метода селективное дейтерирование аминокислот определенного типа и сравнение с широким классом гомологов протеинов, в котором замещается лишь небольшое число аминокислот в последовательности. Несмотря на то что оба эти метода были известны задолго до того, как двумерная спектроскопия стала бурно развиваться и нашла широкое применение, только сейчас эти методы стали применяться действительно эффективно благодаря развитию современных методов молекулярной биологии. Селективное дейтерирование в основном проводится исходя из того, что наибольшее сродство к клеткам в питательной среде обнаруживают аминокислоты именно в дейтерированном состоянии, так как это непосредственно обеспечивает встраивание соответствующих аминокислот в молекулу протеина. Однако так как при этом изотопозамещенные аминокислоты не только непосредственно встраиваются в молекулу протеина, но и участвуют в превращениях, а также могут быть использованы при образовании других аминокислот, селективность дейтерирования существенно пони- [c.130]

    Количественная оценка и определение. Активность по отношению к волокну — характерное свойство каждого активного красителя. Для ее количественной оценки может служить скорость гидролиза нри определенных pH и температуре [47, 49, 61—63, 67, 68, 70, 128—143]. Константу скорости гидролиза kw рассчитывают при постоянном pH и температуре, как реакции псевдопервого порядка. Такой способ измерения активности действителен только для красителей, вступающих в реакцию с целлюлозой в щелочной среде, так как между активностью красителя по отношению к аминогруппам в кислой среде и константой скорости гидролиза, определенной в щелочной среде, обычно не существует постоянной зависимости. До настоящего времени не удалось предложить простой и универсальный метод определения активности красителя по отнощению к шерсти, но можно получить представление о ней путем сравнения скоростей реакции красителя с шерстью и с соответствующим модельным соединением, например какой-нибудь аминокислотой. Определение константы гидролиза ky, как критерия активности красителя в водно-щелочной среде основано на уравнении для бимолекулярных реакций, которое считают действительным для большинства активных систем. [c.258]

    Наивысшей ступенью химизации пищевого производства будет химический синтез белковых препаратов. Теперь уже разрабатываются методы органического синтеза ряда аминокислот, определенный набор которых может частично заменить собственно белковые препараты. Твердо установлено, что добавка аминокислот в пищу человека повышает усвояемость растительных белков. Химический синтез некоторых сложных белков — полипептидов, содержащих десятки и сотни аминокислотных остатков, удалось осуществить пока лишь в лабораторных условиях. Кроме того, разрабатываются химические методы извлечения белков и сахаров из трав, овощных и древесных отходов, водорослей. [c.12]

    Для облегчения печатания и для экономии места в качестве стандартного соединительного символа используется дефис, обозначающий по существу пептидную связь. Используя глицин как пример, покажем, что аминокислота определенной структуры может входить в состав полипептида в трех разных формах  [c.263]

    Под влиянием кислот инсулин претерпевает денатурацию, но основания регенерируют исходную физиологически активную форму. Агенты, разрывающие связи 8—8 необратимо денатурируют инсулин. Инсулин образует соединения с двухвалентными металлами из поджелудочной железы выделяют, как правило, хорошо кристаллизующееся соединение с цинком. Инсулин переваривается пепсином и химотрипсином и незначительно атакуется трипсином. Инсулин не проявляет антигенных свойств при впрыскивании животным, относящимся к другим родам, чем тот, из которого он был выделен. Как уже отмечалось инсулин быка, овцы и лошади различаются между собой последовательностью трех аминокислот определенного участка молекулы. Однако эти аминокислоты не имеют значения для физиологической активности гормона поэтому инсулин, выделенный из животных, может служить лекарственным препаратом для человека. [c.447]

    Поступление, превращения и выделение. Ф. поступает в организм в основном через дыхательные пути (возможно, что уже на влажной слизистой оболочке происходит частичное превращение Ф. в фосфорную и соляную кислоту) всасывание Ф. происходит также через обожженную кожу (Кеннон, Хеллем). При поступлении в организм больших количеств яда, Ф. может быть обнаружен в крови в элементарном состоянии некоторая часть Ф. окисляется в крови, образуя низшие окислы. Отложение Ф. в органах (главным образом, в печени) также, повидимому, происходит в виде как элементарного, так и окисленного Ф. Выделение элементарного Ф. происходит с выдыхаемым воздухом, калом и потом. В моче после отравления Ф. появляется увеличение количества аминокислот. Определение отношения [c.132]

    Газо-жидкостная хроматография производных аминокислот. (Определение до Ю моля смеси н- и изо-Ви, н- и изоамиловых эфиров АК т-ра 95—148°.) [c.82]

    Оксидазы -аминокислот обнаружены в большом числе разнообразных объектов и, по-видимому, очень широко распространены в растительном мире. Они различаются друг от друга па способности окислять аминокислоты определенного химического строения. [c.234]

    Благодаря мягким условиям р-ции, М. р. применяют в синтезе и превращениях прир. соед. (нуклеозидов, углеводов, стероидов, макроцшслов), аминов и аминокислот определенной структуры, для обращения конфигурации исходного спирта.  [c.98]

    В основу работы анализатора положена ионообменная хроматография на полимере полистирольной природы, содержащем сульфогруппы (точнее натриевую соль сульфобензокислоты). Смесь АК наносят в буфере pH 3,3, в результате чего с полимером первыми будут связаны основные АК (арг, ЛИЗ, гис), затем — менее основные и нейтральные аминокислоты и последними будут связываться кислые АК (для чего постепенно сдвигают pH буфера до 6,5-8,0). При элюировании смеси аминокислот буфером, имеющим pH 6,5-8, первыми выходят наименее прочно связанные кислые АК (глу, асп), затем — менее кислые и нейтральные АК и последними элюируются основные аминокислоты. Определение АК в анализаторе основано на нингидри- [c.18]

    К Т>етьей группе относятся биохимические методы. В ряду эго класса соединений, например аминокислот, определен- фермент атакует молекулы только одной конфигурации. Если эй-то фермент, скажем, атакует только (5)-аминокислоты, не 9гая (1 )-форму, и это экспериментально установлено на ряде еров, то еще одна аминокислота, подвергающаяся действию же фермента, должна принадлежать к (5)-ряду.  [c.55]

    Физич. и химич. свойства Б. определяются их высокомолекулярной природой, компактностью укладки и неразветвленностью полипептидных цепей, специфич, химич. природой и взаимным расположением остатков аминокислот. Определенное влияние на свойства сложных Б.— протеидов, оказывает природа компонента, с к-рым Б. связан. [c.123]

    Большой интерес представляет цветная реакция, носящая название биуретовой. Эту реакцию также дают все белки но отдельные аминокислоты обычно биуретовой реакции не дают она удается только с аминокислотами, определенным образом связанными между собой. Биуретовая реакция, как мы увидим ниже, сыграла большую роль в изучении строения белка. [c.32]

    Белки являются наиболее ценным компонентом пищи. Они участвуют в важнейших функциях организма. Основное же значение белков заключается в их незаменимости другими пищевыми веществами. Белки пищи в организме человека расщепляются до аминокислот. Определенная часть аминокислот, в свою очередь, расщепляется до органических кетокислот, из которых в организме вновь синтезируются новые аминокислоты, а затем белки. Это так называемые заменимые аминокислоты. Однако 8 аминокислот, а именно изо лейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, тригггофан, треонин и валин — не могут образовьшаться в организме взрослого человека из других аминокислот и поступают в организм только с пищей. Эти аминокислоты называются незаменимыми. При недостатке незаменимых аминокислот задерживаются рост и развитие организма. [c.9]

    Конингсберг и Хилл ввели важное усовервгенствование в этот метод, а именно хроматографическое разделение очищенного деградированного пептида, что открыло возможность идентификации отщепленной N-концевой аминокислоты путем сравнения результатов аминокислотного анализа исходного и деградированного пептида. Благодаря этому реактив Эдмана занял теперь центральное место в арсенале средств, используемых для установления последовательности аминокислот. Определение концевой аминокислоты можно повторять многократно, идентифицируя один N-концевой остаток за другим (после того как будет отщеплен предыдущий). Теоретически так можно пройти по всей пептидной цепи, однако на практике приходится сталкиваться с трудностями, которые вынуждают ограничиться примерно пятью успешными определениями. [c.87]

    Характер взаимодействия азотистой кислоты с аминокислотой сходен с рассмотренным выше для случая обычных аминов (разд. 19-6,В, см. также упражнение 19-21, а). Первичные амины реагируют с выделением азота, причем промежуточно образуются соот-ветствуюш,ие диазониевые соединения вторичные амины превращаются в нитрозосоединения, а третичные обычно не вступают в реакцию. Измерение количества азота, выделяющегося при обработке аминокислот или их производных азотистой кислотой, лежит в основе широко применяемого метода анализа на свободные NHa-группы аминокислот (определение аминного азота по Ван Сляйку). В случае аминокислот, так же как в случае аминов, взаимодействие с азотистой кислотой не может рассматриваться как вполне удовлетворительный препаративный метод превращения RNHa в ROH.  [c.107]

    Белки, как известно, состоят из аминокислот, определенным образом связанных между собой в сложной молекуле белково-пептидной цепи. Почти все белки в основном состоят из 20 одних и тех же аминокислот. Между тем белки различны не только у разных организмов, но и в пределах одного организма. Главные различия в свойствах бел1 ов, в том числе и в их биологических свойствах, обусловливаются взаиморасположением или последовательностью аминокислот в белково-пептидной цепи. [c.52]

    На практике наибольшее распространение для определения биологической ценности белков получили так называемые методы аминокислотных шкал, основанные на использовании аминокислотного (химического) скора [4, 8], интегрированного аминокислотного показателя Кюнау — Осера — Митчела [13, 14, 17] и индекса Корпачи [12]. Два последних из-за большой сложности расчетов не нашли широкого применения и в настоящее время повсеместно используют аминокислотный скор, позволяющий выявить так называемые лимитирующие незаменимые аминокислоты. Определение лимитирующих аминокислот и степени их недостатка состоит в сравнении процентного содержания аминокислот в изучаемом белке и в таком же количестве условного идеального белка, т. е. белка, полностью удовлетворяющего потребности организма. Все аминокислоты, скор которых составляет менее 100%, считаются лимитирующими, а аминокислота с наименьшим скором является главной лимитирующей аминокислотой. [c.9]

    Аминокислоты. Определение аминокислот в природных водах относится к сфере анализа следовых количеств (10 —10 % и менее). Широко используемый метод концентрирования включает выпаривание при температуре менее 60° С нескольких литров воды [75] или лиофилизацию [76], экстракцию подкисленным водным этанолом, деионизацию, превращение кислот в летучие эфиры. Существенный интерес представляет возможность концентрирования на хелатных смолах дауэкс-100 или челекс-100 в Си +-форме, прямой фильтрацией через смолу анализируемой пробы воды [77, 78]. Хроматографирование аминокислот проводят чаще в виде N-тpифтopaцeтильныx производных -бутиловых эфиров [75, 79] или метиловых эфиров [78] с использованием пламенно-ионизационного детектора или детектора по захвату электронов [79].  [c.185]

    ПОЛОСЫ поглощения. В той же области спектра поглощают гидрохлориды простых аминов бутиламина [37] и метиламина [38]. Томпсон и др. [19] обнаружили полосу поглощения 3100 см у гидрохлорида глицинового эфира, в то время как фенилглициновая соль натрия с незаряженной группой ЫНг дает обычную аминную полосу поглощения вблизи 3370 смГ . Гор и др. [24] подтвердили наличие полосы поглощения вблизи 3000 см у растворов глицина в тяжелой воде, содержащей ВС1. С другой стороны, при рассмотрении спектров гидрохлоридов аминокислот, опубликованных Рендаллом и др. [17], можно сделать заключение, что семь соединений, содержащих группу ЫНд, и три соединения, содержащих группу не поглощают в этой области, в то время как пять других соединений с группой ЫНд поглощают в пределах 3145—3049 слГ . Это свидетельствует о необходимости дальнейшей работы в этом направлении, так как если бы было подтверждено, что гидрохлориды аминокислот не поглощают в этой области, то было бы обоснованным сомнение в правильности отнесения этого поглощения к группе КНд. Однако поскольку все исследованные до настоящего времени нейтральные аминокислоты определенно поглощают в этой области, данная корреляция вполне может быть использована для их идентификации. Полосы валентных колебаний ЫН+ наблюдаются также у координационных соединений, таких как аммины кобальта. Эти соединения были изучены рядом исследователей [39—45]. Однако в этих случаях заряд, сосредоточенный на атоме азота, существенно меньше и частоты антисимметричных и симметричных колебании равны соответственно примерно 3300 и 3150 см -. [c.340]

    Однако в такой бесклеточной системе еще не может идти синтез белка — в ней недостает многих факторов. Полный перечень всех участников реакции, необходимых для осуществления синтеза, включает в себя рибосомы, мРНК, тРНК, все 20 аминокислот, определенные ферменты, АТФ, АТФ-регенерирующую систему, ионы магния, ГТФ. [c.75]

    Выделившийся тиогидантоин извлекают из нейтрального раствора двукратной экстракцией уксусиоэтиловым эфиром. Двукратная экстракция необходима в том случае, когда мы хотим получить однозначные результаты при хроматографировании С-концевой аминокислоты. Определение второй от карбоксильного конца аминокислоты проводят следующим образом водный раствор после экстракции тиогидаятоина вымораживают и остаток обрабатывают таким же образом, как и при определении первой аминокислоты. [c.489]

    Определение химической структуры белка следует начинать с количественного анализа аминокислотного состава его полипептидных цепей. Для этого чистый и, если это возможно, кристаллический белок подпер-гают обычно кислотному гидролизу, чтобы гидролизовать все имеющиеся в белке пептидные связи, которые соединяют аминокислоты, входящие в состав этого белка. Затем определяют относительные количества высвобождающихся при таком гидролизе двадцати стандартных аминокислот. Определение количества аминокислот проводят с помощью метода хроматографии на ионообменных смолах, разработанного в начале 50-х годов У. Штейном и С. Муром (фиг. 39, 40). Результаты такого анализа аминокислотного состава двух ферментов Е. oli (Р-галактозидазы и триптофан-синтазы) приведены в табл. 2. (Триптофан-синтаза Е. соН, как скоро будет показано, состоит из двух различных полипептидных цепей, названных А-белком и В-белком. Данные, приведенные в табл. 2, касаются только А-белка.) [c.83]

---

Методы биохимии растительных продуктов (1978) — [

c.13


,


c.34



]

Введение в количественный ультрамикроанализ (1963) — [

c.139



]

Курс аналитической химии Книга 2 (1964) — [

c.297



]

Курс аналитичекой химии издание 3 книга 2 (1968) — [

c.354



]

Алюмогидрид лития и его применение в органической химии (1957) — [

c.0



]

Объёмный анализ Том 1 (1950) — [

c. 266



]

Курс аналитической химии Издание 5 (1982) — [

c.290



]

Комплексонометрическое титрование (1970) — [

c.288



]

Титрование в неводных средах (1971) — [

c.0



]

Физические методы анализа следов элементов (1967) — [

c.275



]

Курс аналитической химии Кн 2 Издание 4 (1975) — [

c.295



]

Акваметрия (1952) — [

c.114



]

---

Обмен белков в организме — анализы на белки, симптомы, лечение

directions

Белки являются одними из сложнейших веществ организма и служат основой протоплазмы клеток. В их состав помимо углерода, кислорода, водорода и азота входят и аминокислоты. Последние дают основу для построения молекул белков. Они играют огромную роль в человеческом организме и отвечают за важнейшие функции: дыхание, выделения, пищеварение, движение, защитную, обеспечивают организм необходимой энергией и восполняют компоненты клетки. Нарушение обмена белка развивается в том случае, если в организм поступает его большее либо меньшее количество. На этой почве могут возникать различные опасные заболевания, поэтому при малейшем подозрении необходимо своевременно сделать все тесты.

Врачи-специалисты

Старшая медицинская сестра

Медицинская сестра

Медицинская сестра эндоскопического кабинета

Врач-терапевт

Медицинская сестра процедурной

Анализ на коронавирус методом ПЦР. Результат в течение 3-х дней

Наши клиники в Санкт-Петербурге

Медицентр Юго-Запад

Пр.Маршала Жукова 28к2
Кировский район

• Автово
• Проспект Ветеранов
• Ленинский проспект

Получить подробную информацию и записаться на прием Вы можете по телефону
+7 (812) 640-55-25

Анализы на белки

Альбумин является основным белком плазмы крови. Его синтез происходит в печени. Главная задача, которую выполняет альбумин, заключается в поддержании давления плазмы относительно объёма крови. Вместе с этим он осуществляет доставку различных веществ и их депонирование. Его сниженный уровень говорит о протекании в организме патологических процессов.

Белковые фракции – комплексный анализ, позволяющий оценить наличие в плазме крови альбумина и глобулинов. Исследование назначается при патологии почек и печени, онкологических и системных заболеваниях, нарушениях питания, а так же хронических и острых воспалительных заболеваниях.

Креатинин представляет собой конечный продукт обмена белков. Принимает участие в энергетическом обмене тканей. Из организма выводится вместе с мочой, поэтому по анализу можно судить о состоянии почек. Высокий уровень указывает на наличие почечной недостаточности, обезвоживании организма, мясной диете.

Мочевая кислота занимается выведение азота из организма. Нарушение её обмена напрямую связано со сбоем в работе почек.

Мочевина вырабатывается в печени. Во время её синтеза обезвреживается аммиак. Анализ мочевины в крови может выявить наличие множество опасных заболеваний, требующих срочного лечения, таких как: злокачественные опухоли, заболевания почек, ожоги, лейкоз, почечная недостаточность, цирроз, гепатит, печёночная недостаточность.

Общий белок – органический полимер, который состоит из аминокислот. Его определение в плазме крови позволяет судить о заболеваниях почек, печени, нарушении питания и онкологических заболеваниях.

Тимоловая проба позволяет дать характеристику работе печени. Повышение результатов исследования возникает в случаях, когда у человека: гепатит А, малярия, токсический гепатит, вирусные инфекции, цирроз печени.

Во время беременности очень часто встречается отличное от нормы значение анализов на белки в организме.

Какие симптомы нарушения обмена белков?

Различают несколько видов нарушения содержания белков в плазме крови: гиперпротеинемия означает увеличение его количества, а гипопротеинемия – уменьшение. Повышенное содержание белка может быть как наследственным, так и приобретённым заболеванием. При нарушении в обмене нуклеиновых кислот возникает подагра.

Симптомы нарушений обмена белка:

1. Избыточное потребление белка может проявляться в виде:

• запора либо поноса;
• отвращения к еде;
• повышенного содержания белков в плазме крови;
• дисбактериоза кишечника;

1. Низкое потребление белка может проявляться в виде двух различных заболеваний:

• Квашиоркор – это несбалансированный алиментарный недостаток белка в человеческом организме. К симптомам заболевания можно отнести: отёки, вялость, апатию, низкую массу тела, асцит, задержку развития, иммунодефицит, пониженное содержание белков в крови. Прогноз при возникновении этого заболевания неблагоприятный и очень часто больные умирают. Чаще всего развивается у детей от 1го до 4-х лет. Болезнь возникает из-за дефицита одного либо нескольких питательных веществ. Ещё больше может усугубить положение контакт с инфекцией (например, ВИЧ) или отравление токсинами.
• Алиментарная дистрофия – сбалансированная недостаточность. Симптомы возникновения заболевания: отёки, содержание белка в крови на нижней границе, низкая масса тела, иммунодефицит, повышенное содержание кетоновых тел. Для алиментарной дистрофии нехарактерна задержка физического и умственного развития. В отличие от квашиоркора при дистрофии прогноз для заболевших наиболее благоприятный, однако так же встречаются случаи со смертельным исходом. Наблюдается у детей в возрасте до одного года.

1. Для несбалансированного питания, при котором происходит дефицит незаменимых аминокислот, характерна: низкая масса тела, нарушение развития и роста, плохой аппетит. В случае недостаточного содержания в организме какой-либо аминокислоты симптомы могут носить специфический характер, влияющий на различные органы и провоцирующий появление заболеваний.
2. Избыточное содержание аминокислот так же плохо влияет на организм. Оно проявляется в виде снижения аппетита и массы тела, нарушения вкусовых рецепторов, а так же питания тканей и органов.

Как лечится нарушение обмена белков?

После точной постановки диагноза лечение назначается специалистом для каждого пациента индивидуально. В случае алиментарной дистрофии в первые дни необходимо соблюдать абсолютный покой. Не должно возникать психических и физических нагрузок. Питание при этом должно быть полноценным, богатым витаминами и белками. Вместе с тем расширение рациона происходит постепенно, чтобы организм смог адаптироваться к новому режиму приёма пищи. Вводятся белковые препараты и назначаются анаболические стероидные гормоны. При подагрическом артрите применяются противовоспалительные препараты.

1326,1305,1322,805,1318,981

Екимова Янина

11. 02.2021

19:21
medi-center.ru

Хочу поблагодарить ЛОР-врача Саранчина А.С. за чуткое, внимательное отношение к пациентам и професионализм. Огромное спасибо.

Яника Сок

01.02.2021

22:09
medi-center.ru

Мне очень понравилось на приеме у доктора. Провела осмотр и УЗИ, это единственный из всех врачей которая увидела на УЗИ спайки!!!Спайки действительно есть!(данные лапароскопии)
Во время ультразвукового обследования доктор все объясняла, рассказывала и даже наглядно показывала. Изначально я к ней пришла на ГСГ процедуру доктор провела замечательно, ничего не больно, успокаивала меня (я еще та трусиха)…на основании ГСГ дала свои рекомендации Правильные. Спасибо Вам огромное!
Доктор очень вежливая, тактичная и замечательная.
Профессионализм Регины Гумеровны на высшем уровне, качеством её работы я осталась полностью довольна.
Я и буду советовать доктора к посещению!

Прошу премировать доктора!

Здравствуйте. Благодарю за слаженную работу персонал Медицентра. Обратилась с признаками ОРЗ. 1. На ресепнш достаточно подробно описали правила прикрепления и уловия приема при остутствии прикрепления по полису ОМС. 2. Прекрасная работа процедурного кабинета, а также м/брата, который осуществляет забор мазков на дому. 3. Мои терапевты: Половодова Е.А. и Артюх Л.Ю.Спасибо за все!
4. Отличная работа сall-центра и личный кабинет просто СУПЕР!

Очень хотелось бы, чтобы отзыв нашел всех, кто упомянут. Спасибо!

Дашкина Альфия Рашитьевна

26. 12.2020

18:55
medi-center.ru

Хочу поблагодарить терапевта Дерешовского Александра Сергеевича за внимательность, ответственность, и главное, за эффективность лечения! Александр Сергеевич был на связи все время, подробно и доступно все объяснял и отвечал на вопросы.
Спасибо, Александр Сергеевич, за Ваш профессионализм и отношение к пациентам!

Александр Гараган

20.08.2020

09:59
medi-center.ru

В июле 2020 сломал руку, за помощью обратился в травматологию в «Медицентр» на Охтинской аллеи д18. Полтора месяца наблюдался в данной травматологии. Хочу выразить огромную благодарность врачам травматологам работающим в травме, за квалифицированное и своевременное лечение. Остался очень доволен! Центр современный, очень квалифицированный и приветливый персонал, современное оборудование, очень хорошее организация лечения, прикреплён по ОМС. Спасибо!

Добрый день. Хочу поблагодарить Старкова Сергея Викторовича. Он диагностировал редкое и очень серьезное аутоиммунное заболевание, которое впоследствии подтвердили ревматологи. Его правильный диагноз в прямом смысле спас мне жизнь. Спасибо.

Определение качества белка: текущее состояние вопроса

Уже долгие годы способы определения и сравнения качества различных белков являются предметом оживленных дискуссий. Несмотря на то, что на протяжении многих лет использовался целый ряд различных методик, в последнее время возобновились дискуссии о том, каков же он — лучший способ. Итак, что мы знаем об определении качества пищевых белков сегодня?

Качество белка и его важная роль

Давайте рассмотрим, что именно подразумевается под качеством белка и почему это так важно. Пищевые белки — это строительные блоки для человеческого организма. Таким образом, под понятием «качество белка» подразумевается, насколько хорошо конкретный белок обеспечивает необходимое количество незаменимых аминокислот нужного типа для удовлетворения потребностей человека или животного и насколько хорошо эти аминокислоты усваиваются.

Определение качества белка важно для многих целей, в том числе для понимания того, сколько определенного белка может потребоваться, какой источник белков предпочтителен в определенных условиях (например, при восстановлении после болезни или интенсивных длительных занятий спортом) и какие белки можно сочетать, чтобы компенсировать их низкое качество. Кроме того, если потребление белка по какой-то причине ограничено, то оптимальным будет выбор более качественного белка.

Лучший метод «вчерашнего дня»

В начале девяностых годов Управление по контролю качества пищевых продуктов и лекарственных средств США (FDA) и Продовольственная и сельскохозяйственная организация ООН / Всемирная организация здравоохранения (FAO/ВОЗ) в качестве стандарта оценки качества белка утвердили аминокислотный коэффициент усвояемости белков (Protein Digestibility-Corrected Amino Acid Score, PDCAAS, произносится как «пи-ди-каас»).

В настоящее время PDCAAS остается передовым методом для определения качества белка. В основе этого способа, как и других методик, лежит мнение о том, что качество белка можно наилучшим образом оценить, изучая потребности человека в аминокислотах и его способность к их усвоению. Однако одним из недостатков метода является то, что он основан на исследованиях, проведенных с участием крыс. И это лишь одна из причин того, почему ученые, работающие в пищевой отрасли, и соответствующие регулирующие органы стремятся внедрить новый метод.

Недостатки PDCAAS

Для пищевого белка значение PDCAAS рассчитывается путем сравнения его аминокислотного состава с эталонным образцом, который приблизительно отражает пищевые потребности человека. Каждая аминокислота, содержащаяся в белке, оценивается по этой схеме, затем эта предварительная оценка корректируется в соответствии с доступностью для пищеварения. Аминокислота с самым низким коэффициентом PDCAAS и дает нам окончательное значение для белка. Животные белки, в частности молочные, в этой системе получают самые высокие баллы, тогда как другие белки (содержащиеся в рисе или зерновых) характеризуются гораздо более низкой оценкой.

Поскольку белок содержит азот, PDCAAS позволяет определить количество азота, вошедшего в рацион, по отношению к выделенному количеству. Но одна из проблем заключается в том, что коэффициент не учитывает микробное влияние на количество выделяемого азота и поэтому может стать причиной неточной оценки доступности аминокислот.

В качестве эталонного образца PDCAAS использует структуру потребности в аминокислотах у детей дошкольного возраста, определенную в начале восьмидесятых годов в результате исследования с участием небольшой группы людей, восстанавливающихся после недоедания, а не с участием более типичных или репрезентативных групп населения. Кроме того, коэффициент не учитывает антипитательные факторы, которые могут отрицательно влиять на усвоение аминокислот.

Однако одним из наиболее очевидных недостатков является проблема усечения значений. PDCAAS предполагает, что любое значение, превышающее 100 %, является неприменимым и не будет принято организмом. Вследствие этого все значения усекаются до 1. Однако это не позволяет нам верно оценить разницу между белками. Например, согласно PDCAAS, молочный белок оценивается в 1,3 балла, поэтому его значение усекается до 1, при этом оценка соевого белка составляет около 0,97 балла и тоже округляется до 1, вследствие чего их качество уравнивается. То есть усечение не позволяет нам разделить отдельные белки для более глубокого изучения.

Передовой метод завтрашнего дня

В 2011 году FAO провела совещание для обзора методов оценки качества белка с учетом трех основных целей:

• понять, по-прежнему ли PDCAAS является лучшим доступным методом оценки качества белка,
• изучить рекомендации в отношении потенциальных альтернатив,
• определить необходимые направления исследований.

В 2013 году организацией была рекомендована новая методология определения качества белка с формулировкой «предпочтительный лучший метод»: аминокислотное число незаменимых аминокислот с учетом их усвояемости (Digestible Indispensable Amino Acid Score, DIAAS).

Председатель консультативного совещания экспертов FAO Пол Моган (Paul Moughan) объяснил, в чем заключается сущность этого изменения и каковы его основные преимущества: «Рекомендация использования метода DIAAS в качестве стандарта — это радикальное изменение, которое в конечном итоге обеспечит точную оценку количества аминокислот, поглощаемых организмом, и соответствия конкретного источника белка потребностям человека в аминокислотах и азоте. Такая оценка станет важным источником информации для лиц, принимающих решения о том, какие продукты должны входить в экологически безопасный рациона питания для растущего мирового населения».

Чем же DIAAS лучше, чем PDCAAS? Во-первых, его разработка основывалась на исследованиях, проведенных с участием свиней, строение организма которых физиологически более приближено к человеческому по сравнению с крысами. Во-вторых, он оценивает не переваримость по всему пищеварительному тракту, а всасывание в подвздошной кишке, и именно незаменимых аминокислот, а не всего белка. В качестве эталонного образца используется структура потребности в аминокислотах ребенка более старшего возраста (по сравнению с двухлетним ребенком для PDСAAS). Более того, в DIAAS не применяется усечение значений: различия в белковой ценности у белков разных типов действительно видны. Например, сывороточный протеин оценивается в 1,25 балла, белок сои — в 0,98 балла, а белок гороха — в 0,93 балла, что отражает разницу в качестве белка.

Отсутствие идеального метода

Разработка DIAAS — это безусловный прогресс. Но и этот метод не безупречен. Хотя DIAAS и использует потребности более старшего ребенка в качестве эталонного образца, было бы особенно полезно использовать значения, определенные для конкретных групп населения, включая подростков, мужчин, женщин, беременных женщин и пожилых людей. Существуют дополнительные сложности, связанные с работой на экспериментальной животной модели, включающие этические и экономические проблемы. Кроме того, из-за ограниченного количества белков, протестированных с помощью DIAAS, для того, чтобы эффективно использовать этот метод как предпочтительный лучший, нужна его доработка.

DIAAS, однако, позволяет нам анализировать переваримость аминокислот, рассматривая каждую из них, как отдельное питательное вещество. Хотя смешанная диета всегда является наилучшим вариантом, коэффициент DIAAS помогает определить, какие источники белка следует использовать при определенных обстоятельствах, например для людей старшего возраста с пониженным аппетитом или спортсменов, которые хотят восстановиться после интенсивных тренировок.

По мере того как население растет и стареет, качество белка приобретает все большее значение, поскольку мы стремимся накормить больше людей и дольше поддерживать их здоровье.

Автор статьи: Линдси Ормонд (Lindsey Ormond), владелец LO Health Solutions.

Источник: Arla Foods Ingredients.

Back to articles-page

Аминокислоты — Преимущества, структура и функции

Определение

Аминокислоты являются строительными блоками полипептидов и белков и играют важную роль в метаболических путях, экспрессии генов и регуляции трансдукции клеточного сигнала. Одна молекула органической аминокислоты содержит две функциональные группы — амин и карбоксил — и уникальную боковую цепь. Людям требуется двадцать различных аминокислот; одиннадцать синтезируются в организме и девять поступают из пищевых источников.

Аминокислоты

Преимущества аминокислот

Преимущества аминокислот легко назвать, потому что без аминокислот мы не можем существовать.Все анатомические и физиологические особенности живого организма возможны благодаря существованию аминокислот. Синтез незаменимых в питательном отношении аминокислот в организме человека — аланина, аргинина, аспарагина, аспарагиновой кислоты, цистеина, глутаминовой кислоты, глутамина, глицина, пролина, серина и тирозина — происходит за счет построения de novo их углеродных скелетов. Однако недавние исследования показывают, что мы все еще можем извлечь выгоду из приема заменимых аминокислот для поддержания оптимального здоровья и благополучия. Только когда количество незаменимых аминокислот и глюкозы является достаточным и доступным, скорость синтеза заменимых аминокислот может увеличиваться. . Поэтому важно употреблять в рационе оба типа аминокислот, чтобы извлечь пользу из их многочисленных положительных, если не абсолютно необходимых, эффектов.

Преимущества незаменимых аминокислот

Девять незаменимых аминокислот — это гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.Эти аминокислоты не могут вырабатываться в организме, но они имеют решающее значение для огромного количества физиологических функций.

Гистидин является предшественником различных гормонов и метаболитов, важных для функции почек, желудочной секреции, иммунной системы и нейротрансмиссии. Это помогает производить эритроциты и гемоглобин. Кроме того, гистидин катализирует действие большого количества ферментов и помогает в противовоспалительных и антиоксидантных процессах. Дефицит гистидина приводит к анемии, дисфункции почек, окислительному стрессу и воспалительным заболеваниям.

Изолейцин — одна из трех аминокислот с разветвленной цепью (BCAA). Это помогает увеличить скорость синтеза белка и способствует формированию мышечной ткани. Кроме того, известно, что изолейцин улучшает потребление глюкозы, развитие кишечника и иммунную функцию, хотя во многих исследованиях изучались BCAA в целом, а не отдельная аминокислота. Это означает, что лейцин и валин — также незаменимые аминокислоты — могут разделять эти преимущества.

Лизин играет важную роль в делении и росте клеток, поскольку он является основным строительным блоком факторов роста.Ускоренное заживление ран с использованием растворенных веществ на основе лизина приводит к меньшему образованию рубцовой ткани, в то время как участки, получающие мало кислорода и питательных веществ, которым непосредственно вводят факторы роста, получают выгоду от ангиогенеза или развития новых кровеносных сосудов вокруг места инъекции. Кроме того, лизин способствует метаболизму жиров. Дефицит лизина может привести к анемии, нарушению метаболизма жирных кислот, медленному заживлению ран, снижению мышечной массы и образованию дефектных соединительных тканей; однако высокие уровни могут вызвать неврологические нарушения.

Метионин содержит элемент серу, который необходим для здоровья хрящей и печени, а также улучшает структуру волос и прочность ногтей. Редкие метаболические нарушения могут помешать организму использовать метионин, что в долгосрочной перспективе может привести к серьезному повреждению печени из-за окислительного повреждения.

Фенилаланин является предшественником тирозингидроксилазы, фермента, который ускоряет синтез катехоламинов и тем самым влияет на настроение. Фенилаланин также необходим для передачи сигналов о доступности глюкозы и секреции глюкагона и инсулина.Он играет еще одну роль в окислении жиров. Недостаток фенилаланина вызывает спутанность сознания, недостаток энергии, потерю памяти и депрессию. Дозы свыше 5000 мг в день токсичны и могут вызвать повреждение нервов.

Доступность треонина увеличивает поглощение других аминокислот, таких как фенилаланин, но также способствует поддержанию баланса нейромедиаторов в головном мозге, продукции мышечной ткани и функции иммунной системы. Было обнаружено, что у младенцев, которых кормили матери, принимавшие треониновые добавки, был более высокий уровень глицина в головном мозге с последующим риском дисфункции нейромедиаторов.Как и в случае со многими аминокислотами, правильные уровни добавок еще не являются фиксированной единицей , и необходимо провести еще много исследований.

Триптофан является молекулой-предшественником ниацина (витамин B ₃ ), мелатонина и серотонина и, следовательно, необходим для сна и настроения. Как и все аминокислоты, кодон триптофана является строительным блоком для полипептидных цепей и белков. Недостаток триптофана часто проявляется как бессонница и депрессивное настроение.

Триптофан влияет на качество сна

Преимущества незаменимых аминокислот

Преимущества незаменимых аминокислот, вырабатываемых организмом (de novo), столь же широки, как и у незаменимых аминокислот.Хотя эти аминокислоты производятся с нуля, диетических источников могут повысить их доступность и, таким образом, обеспечить более надежный и стабильный эффект .

Молекулы аланина и глутамина синтезируются в скелетных мышцах с использованием источников пирувата и высвобождаются для увеличения запаса энергии. Оба они важны для здоровья нервной системы, а аланин необходим для синтеза триптофана. Более высокие уровни аланина защищают сердечно-сосудистую систему, а низкие уровни глутамина увеличивают смертность у критических пациентов и способствуют значительной потере мышечной массы.Также известно, что глутамин является важным источником энергии для опухолевых клеток , уступая только глюкозе.

Аргинин относится к категории условно незаменимых аминокислот для новорожденных и незаменимых аминокислот для остальной части человеческого населения. Аргинин является одним из наиболее распространенных ингредиентов полипептидов и белков и помогает обеспечить здоровую иммунную систему за счет увеличения производства Т-клеток. Он помогает высвобождать инсулин и гормоны роста человека, нейтрализовать аммиак в печени, улучшать качество кожи и соединительной ткани и заживление. Он также содержится в семенной жидкости.

Аспарагин играет важную роль в синтезе гликопротеинов и здоровье печени. Низкий уровень снижает чувство усталости и означает, что эту аминокислоту часто называют возбуждающей. Тем не менее, его вклад в передачу сигналов центральной нервной системы и ее развитие так же важен, как и его способность повышать уровень энергии.

Аспарагиновая кислота работает в циклах лимонной кислоты и мочевины и является предшественником других аминокислот. Более того, это также возбуждающий нейромедиатор ствола и спинного мозга, который увеличивает шанс успешной деполяризации постсинаптической мембраны.Его ингибирующим партнером является аминокислота глицин. Обе эти незаменимые аминокислоты должны быть сбалансированы, чтобы приносить пользу центральной нервной системе . Глицин — простейшая аминокислота, и его успокаивающее действие улучшает сон и снижает стремление к вознаграждению. Он может быть синтезирован путем разложения коллагена и является основным ингредиентом коллагена.

Цистеин, вторая и последняя серосодержащая аминокислота, которая добавляет тиольную группу (-SH) к карбоксильной и аминогруппам.Цистеин синтезируется из метионина, другой серосодержащей, но незаменимой аминокислоты, путем трансметилирования с образованием гомоцистеина, а затем путем трансульфурации с образованием цистеина. Цистеин используется для синтеза белка, синтеза кофермента А, а также для производства глутатиона (антиоксиданта) и сероводорода. Это предшественник пирувата и таурина.

Глутаминовая кислота наиболее известна своей ролью предшественника гамма-аминомасляной кислоты (ГАМК), где происходит ингибирующее действие, хотя сама глутаминовая кислота действует как возбуждающий нейротрансмиттер во всей центральной нервной системе.Это чрезвычайно распространенная пищевая аминокислота, которая также может снижать уровень артериального давления. Глутамат иногда добавляют как двенадцатую заменимую аминокислоту, но он является производным глутаминовой кислоты.

Пролин может быть синтезирован из глутамина или получен в результате распада коллагена и является источником энергии, когда организм находится в состоянии стресса. Производство пролина может успешно происходить только в присутствии фермента пролилгидроксилазы и про-факторов кислорода, железа и витамина С. Пролин также имеет решающее значение для синтеза коллагена.Фактически, коллаген требует присутствия восемнадцати различных аминокислот в различных количествах.

Серин необходим для переноса метильных групп в организме и, следовательно, необходим для производства таких веществ, как креатин, адреналин, ДНК и РНК. Это также было связано с ростом клеток рака груди. В другой форме — D-серин — он играет нейромодулирующую роль. Кроме того, без серина было бы невозможно образовать глицин, цистеин, таурин и фосфолипиды.

Тирозин широко рекламировался как когнитивная добавка, поскольку он является предшественником катехоламинов дофамина и норадреналина, а также тироксина и меланина. Однако его влияние на население в целом не было доказано, и результаты, как правило, наблюдаются у одних, а у других — нет. Следовательно, действие тирозина должно быть в зависимости от наличия или отсутствия других химических веществ . Как и каждая аминокислота, тирозин также является важным строительным блоком в синтезе полипептидов и белка.

Аминокислотная структура

Аминокислотная структура — одна из самых простых структур для распознавания, поскольку каждая органическая молекула имеет щелочную (или основную) функциональную аминогруппу (―Nh3), кислотную функциональную карбоксильную группу (―COOH) и органическую боковая цепь (R-цепь), уникальная для каждой аминокислоты. Фактически, название этой группы — это инкапсуляция основных ингредиентов — альфа-амино [α-амино] и карбоновой кислоты.

Все аминокислоты содержат один центральный атом углерода .Амино- и карбоксильные функциональные группы присоединены к этому центральному атому углерода, часто называемому -углеродом. Это оставляет две из четырех углеродных связей свободными. Один будет присоединяться к одному из многочисленных атомов водорода, находящихся поблизости, другой — к органической боковой цепи или R-группе. Группы R обладают различными формами, размерами, зарядами и реакциями, которые позволяют группировать аминокислоты в соответствии с химическими свойствами, создаваемыми их боковыми цепями. Эти боковые цепи можно четко изучить на изображении ниже.

Таблица аминокислот

Алифатические аминокислоты

Алифатические аминокислоты неполярны и гидрофобны. По мере увеличения количества атомов углерода в боковой цепи гидрофобность увеличивается. Алифатические аминокислоты представляют собой аланин, глицин, изолейцин, лейцин, пролин и валин; хотя в глицине так мало атомов углерода, он не является ни гидрофильным, ни гидрофобным. Метионин иногда называют почетным членом алифатической группы. Его боковая цепь содержит атом серы вместо атомов углерода и водорода, но, как и алифатическая группа, не реагирует сильно в присутствии других молекул, поскольку алифатические аминокислоты не имеют положительного или отрицательного заряда, но имеют одинаковое распределение заряда по всей молекуле.

Ароматические аминокислоты

Ароматические аминокислоты включают фенилаланин, тирозин и триптофан, и у них практически нет заряда. Эти молекулы различаются между гидрофобными (фенилаланин и триптофан) и негидрофобными (тирозин).

Структура фенилаланина

Слово ароматический относится к присоединению высокостабильного ароматического кольца , которое не реагирует легко с другими соединениями или элементами . Ароматические соединения, также известные как арильные соединения, изобилуют в организме человека.Каждый нуклеотид в нашей ДНК и РНК состоит из ароматических молекул.

Гистидин иногда неправильно указывается в ароматической группе. Его аминогруппы могут быть ароматическими, но они обладают слабым положительным зарядом и гидрофильными характеристиками.

Основные аминокислоты

Хотя их название указывает на то, что все аминокислоты обладают кислотными свойствами, некоторые из них имеют основные (щелочные) боковые цепи, содержащие азот. Эти основные цепи R связываются с доступными протонами (молекулами водорода) и, таким образом, приобретают положительный заряд.Все аминокислоты этой группы гидрофильные.

Три основные аминокислоты — это аргинин, лизин и гистидин. Аргинин имеет самый сильный положительный заряд из всех аминокислот из-за трех групп азота, которые необходимы для его способности синтезировать белки и катализировать функцию ферментов. Лизин также имеет сильный положительный заряд, в то время как гистидин имеет очень слабый положительный заряд из-за отсутствия азота в аминогруппе.

Кислотные аминокислоты

Кислые аминокислоты состоят из аспарагиновой кислоты и глутаминовой кислоты.Естественно, их легко идентифицировать благодаря слову «кислота» в названии соединения, хотя иногда эти две аминокислоты называют аспартатом и глутаматом, что может сбивать с толку. Вместо групп азота кислотные аминокислоты имеют группы карбоновых кислот в качестве боковых цепей. Как кислоты, они способны терять протоны в реакциях с другими соединениями или элементами и, таким образом, становиться отрицательно заряженными. Кислотные аминокислоты являются гидрофильными

Гидроксильные аминокислоты

Другая небольшая группа, состоящая только из двух аминокислот, — это гидроксильные аминокислоты, представленные серином и треонином.Эти незаряженные полярные и гидрофильные молекулы имеют гидроксильную группу в виде R-цепи.

Серосодержащие аминокислоты

Только цистеин и метионин содержат атомы серы и поэтому являются единственными членами этой группы. Цистеин может связываться с цистеином посредством дисульфидного мостика с образованием окисленного димера, называемого цистеином, который в больших количествах содержится в соединительной ткани, волосах и ногтях пальцев рук и ног.

В серосодержащих аминокислотах боковая цепь состоит из тиоловой группы (-SH). Когда вы заметите букву S в химической структуре аминокислоты, вы можете быть уверены, что это либо цистеин, либо метионин . Цистеин является меньшей из двух молекул и по существу представляет собой молекулу аланина с дополнительной тиоловой группой. Метионин содержит простой тиоловый эфир с двумя боковыми группами по обе стороны от атома серы, что делает его чрезвычайно гидрофобным.

Структура метионина

Амидные аминокислоты

Боковая цепь амидных аминокислот имеет амидную группу (-CONH ₂ ), и не следует путать с боковой аминогруппой аминокислот лизина, аргинина и гистидина.

Амид, образованный из глутаминовой кислоты, называется глутамином, а амид, образованный из аспарагиновой кислоты, называется аспарагином. Поэтому легко понять, почему амидные аминокислоты могут выполнять свою работу только в присутствии достаточного количества глутаминовой кислоты и аспарагиновой кислоты.

Аспарагин — очень гидрофильный незаряженный амид аспарагиновой кислоты, который не реагирует с другими молекулами. Глютамин также не имеет заряда, является гидрофильным и представляет собой амид глутаминовой кислоты.

Белок и аминокислоты

Белок и аминокислоты по сути являются зависимыми отношениями. Аминокислоты — это мономеры, молекулы, которые связываются с другими молекулами с образованием полимеров. В случае аминокислот они связываются с образованием олигопептидов не более чем из двадцати аминокислот или более длинных полипептидных цепей, которые затем могут складываться с образованием белков. Аминокислотные последовательности основаны на оригинальном участке генетического кода, взятом из ДНК.

Синтез белка происходит внутри клетки, где участки генетического кода копируются внутри ядра клетки и транспортируются через информационную РНК в цитоплазму клетки.Информационная РНК (мРНК) копируется после того, как она закреплена между большой и малой частями рибосомы. Это возможно благодаря действию транспортной РНК.

Трансферная РНК (тРНК) присоединена к аминокислоте. Нить мРНК содержит от десятков до сотен кодонов, каждый из которых содержит группу из трех нуклеотидов, составляющих код одной аминокислоты. Когда передающая РНК распознает кодон, она откладывает присоединенную к ней аминокислоту внутри рибосомы, где она связывается с предыдущей аминокислотой с образованием цепи.

Последовательности аминокислотных кодонов

В приведенной выше таблице каждая из незаменимых аминокислот кодируется рядом кодонов. Например, код, который сообщает тРНК принести серин, имеет шесть различных форм — UCU, UCC, UCA, UCG, AGU и AGC.

Различные тРНК по очереди доставляют свои аминокислоты в соответствии с каждым кодоном, присутствующим на цепи матричной РНК. Результатом является растущая олигопептидная или полипептидная цепь, построенная в соответствии с определенной аминокислотной последовательностью, которая соответствует инструкциям кода, скопированного из ядерной ДНК .После завершения цепь высвобождается из рибосомы и превращается в функциональный пептид или белок, в зависимости от его длины и формы.

Белковые структуры могут быть первичными, вторичными, третичными или четвертичными в зависимости от уровня происходящего сворачивания. Первичная структура просто состоит из пептидных связей, образующихся между двумя частями рибосомы. Вторичная структура относится к водородным связям, которые образуют участки спиралей, которые конденсируют исходную структуру цепи. Третичная структура добавляет солевые мостики, дополнительные водородные связи и дисульфидные связи для создания еще более конденсированной упаковки.Наконец, четвертичная структура включает две или более полипептидных цепей, которые будут работать как единое звено или мультимер. Эти четыре структуры просто представлены на изображении ниже.

4 структуры белка

Аминокислоты Функция

Аминокислоты действуют множеством способов. Последние годы показали, что аминокислоты являются не только строительными блоками и клеточными сигнальными молекулами, но также регуляторами каскада экспрессии генов и фосфорилирования белков. Мы также знаем, что они являются предшественниками гормонов и азотистых веществ и имеют беспрецедентное биологическое значение.Кроме того, некоторые аминокислоты регулируют ключевые метаболические пути, необходимые для поддержания, роста, воспроизводства и иммунитета. Даже в этом случае повышенный уровень аминокислот и результаты их синтеза в форме аммиака и гомоцистеина могут вызывать неврологические расстройства, окислительный стресс и сердечно-сосудистые заболевания.

Мы все еще находимся в зачаточном состоянии исследований аминокислот, и их полный спектр функций все еще в значительной степени неизвестен, как и способность аминокислот работать как группа или в рамках целостной системы.Оптимальный аминокислотный баланс в рационе имеет решающее значение, но в целом он недостаточно изучен, и поэтому невозможно опубликовать твердые рекомендации. Пищевые добавки, содержащие функциональные аминокислоты аргинин, цистеин, глутамин, лейцин, пролин и триптофан, показали свою полезность при ряде заболеваний, связанных со здоровьем, на всех этапах жизни, от плода до гериатрии, дисфункции кишечника, ожирения, диабета, сердечно-сосудистых заболеваний. , нарушения обмена веществ и бесплодие. Более того, аминокислоты потребляются любителями спорта и спортсменами для увеличения мышечной массы и уменьшения накопления жира; однако сообщалось о когнитивных побочных эффектах и ​​повреждении почек в связи с добавлением аминокислот.

Примеры аминокислот

Примеры аминокислот можно найти в этой статье. Возможно, будет интереснее взглянуть на одну из самых популярных аминокислотных добавок на рынке и обсудить ее положительные и отрицательные эффекты.

Одна из самых популярных аминокислотных добавок — это смесь аминокислот с разветвленной цепью (BCAA), а именно лейцин, изолейцин и валин. Говорят, что BCAA стимулируют синтез мышечного белка более чем на 30%. Это просто невозможно .Первая причина этого в том, что для высвобождения незаменимых аминокислот необходима определенная степень разрушения мышц; скорость производства новой мышечной ткани зависит от скорости деградации старых мышечных клеток. Во-вторых, более высокие диетические источники ограниченной группы аминокислот не будут работать на высоком уровне, когда уровни других аминокислот остаются нормальными или низкими. Поскольку исследования еще предстоит пройти долгий путь, любые советы по питанию, касающиеся потребления аминокислот, следует принимать за чистую монету .Аминокислоты с разветвленной цепью действительно связаны с синтезом мышечной ткани, но каждая аминокислота, как незаменимая, так и несущественная, каким-то образом связана с одной и той же функцией. Хотя мышечный белок находится в состоянии постоянного обновления, значения и соотношения доступных аминокислот не всегда могут быть оптимальными. Более того, все аминокислоты конкурируют за одни и те же молекулы-носители. BCAA используют ту же систему-носитель, которая транспортирует ароматические аминокислоты фенилаланин, тирозин и триптофан. Таким образом, производительность дополнения также ограничивается доступностью транспорта; насыщение добавками может помешать другим важным аминокислотам, обнаруженным в нормальном количестве, достичь своей цели.Высокие уровни BCAA конкурируют с молекулами-носителями за ароматические аминокислоты, которые важны для синтеза нейротрансмиттеров. Результат может повлиять на настроение.

BCAA — популярная добавка для наращивания мышечной массы

Считается, что BCAA играют важную роль во внутриклеточных сигнальных путях, участвующих в синтезе белка. Это было доказано множеством способов, но основное внимание уделяется небольшому окну. Что известно, так это то, что добавки BCAA облегчают симптомы, связанные с циррозом печени и хронической почечной недостаточностью. Другие утверждения еще не получили удовлетворительного подтверждения.

Следует также учитывать тот факт, что диабетики и страдающие ожирением имеют естественно высокие уровни BCAA и низкие уровни аланина. Спортсмены могут быть заинтересованы в том, чтобы услышать о повышенном уровне аммиака в крови после приема BCAA во время тренировки, что позволяет предположить, что добавки могут в конечном итоге оказать негативное влияние на работу мышц. Другой тревожный эффект был обнаружен у онкологических больных, у которых BCAA способствуют росту рака и используются опухолями в качестве источника энергии.

Тест

Определение аминокислот и примеры

Аминокислоты важны в биологии, биохимии и медицине. Они считаются строительными блоками полипептидов и белков.

Узнайте об их химическом составе, функциях, сокращениях и свойствах.

Аминокислоты

• Аминокислота — это органическое соединение, характеризующееся наличием карбоксильной группы, аминогруппы и боковой цепи, присоединенных к центральному атому углерода.
• Аминокислоты используются в качестве предшественников других молекул в организме. Соединение аминокислот вместе формирует полипептиды, которые могут стать белками.
• Аминокислоты производятся из генетического кода в рибосомах эукариотических клеток.
• Генетический код — это код белков, производимых в клетках. ДНК транслируется в РНК. Три основания (комбинации аденина, урацила, гуанина и цитозина) кодируют аминокислоту. Для большинства аминокислот существует более одного кода.
• Некоторые аминокислоты не могут быть произведены организмом.Эти «незаменимые» аминокислоты обязательно должны присутствовать в рационе организма.
• Кроме того, другие метаболические процессы превращают молекулы в аминокислоты.

Определение аминокислот

Аминокислота — это тип органической кислоты, которая содержит карбоксильную функциональную группу (-COOH) и аминогруппу (-NH ₂ ), а также боковую цепь (обозначенную как R), специфичную для отдельной аминокислоты. . Элементы, содержащиеся во всех аминокислотах, — это углерод, водород, кислород и азот, но их боковые цепи могут содержать и другие элементы.

Сокращенное обозначение аминокислот может быть трехбуквенным или однобуквенным. Например, валин может обозначаться буквой V или val; гистидин — это H или его.

Аминокислоты могут действовать сами по себе, но чаще действуют как мономеры с образованием более крупных молекул. Соединение нескольких аминокислот вместе образует пептиды, а цепь из многих аминокислот называется полипептидом. Полипептиды можно модифицировать и объединять в белки.

Создание белков

Процесс производства белков на основе шаблона РНК называется трансляцией.Встречается в рибосомах клеток. В производстве белка участвуют 22 аминокислоты. Эти аминокислоты считаются протеиногенными. Помимо протеиногенных аминокислот, есть некоторые аминокислоты, которые не встречаются ни в одном белке. Примером может служить нейромедиатор гамма-аминомасляная кислота. Обычно непротеиногенные аминокислоты участвуют в метаболизме аминокислот.

В трансляции генетического кода участвует 20 аминокислот, которые называются каноническими аминокислотами или стандартными аминокислотами.Для каждой аминокислоты серия из трех остатков мРНК действует как кодон во время трансляции (генетический код). Две другие аминокислоты, содержащиеся в белках, — это пирролизин и селеноцистеин. Они специально кодируются, обычно кодоном мРНК, который в противном случае функционирует как стоп-кодон.

Распространенные орфографические ошибки: ammino acid

Примеры аминокислот: лизин, глицин, триптофан

Функции аминокислот

Поскольку аминокислоты используются для создания белков, большая часть человеческого тела состоит из них.По численности они уступают только воде. Аминокислоты используются для создания множества молекул и используются в транспорте нейромедиаторов и липидов.

Хиральность аминокислот

Аминокислоты обладают хиральностью, когда функциональные группы могут находиться по обе стороны от связи C-C. В естественном мире большинство аминокислот являются L-изомерами. Есть несколько примеров D-изомеров. Примером является полипептид грамицидин, который состоит из смеси D- и L-изомеров.

Одно- и трехбуквенные сокращения

Аминокислоты, наиболее часто запоминающиеся и встречающиеся в биохимии:

• Glycine, Gly, G
• Valine, Val, V
• Leucine, Leu, L
• Isoeucine, Leu, L
• Proline, Pro, P
• Threonine, Thr, T
• Cys, Cys,

Cys,

Cys, Cys,

Cys

• Метионин, Met, M
• Фенилаланин, Phe, F
• Тирозин, Tyr, Y
• Триптофан, Trp, W
• Аргинин, Arg, R
• Аспартат, Asp, D
• Глутамат 9017, E

Апарагин, Asn, N

• Глутамин, Gln, Q
• Апарагин, Asn, N

Свойства аминокислот

Характеристики аминокислот зависят от состава их боковой R-цепи.Используя однобуквенные сокращения:

• Полярные или гидрофильные: N, Q, S, T, K, R, H, D, E
• Неполярные или гидрофобные: A, V, L, I, P, Y, F, M, C
• Содержат серу: C, M
• Водородная связь: C, W, N, Q, S, T, Y, K, R, H, D, E
• Ионизируемый: D, E, H, C, Y, K, R
• Циклический: P
• Ароматический: F, W, Y (также H, но не проявляет большого поглощения УФ)
• Алифатический: G, A, V, L, I, P
• Образует дисульфидную связь: C
• Кислый (положительно заряженный при нейтральном pH): D, E
• Основной (отрицательно заряженный при нейтральном pH): K, R

Самый быстрый словарь в мире: словарь.

com

аминокислотных органических соединений, содержащих аминогруппу и кислотную группу

зловещие угрозы или предзнаменования зла или трагических событий

неизбежное закрытие во времени; вот-вот произойдет

амнистия Распоряжение об освобождении от наказания за преступление

выдающийся, стоящий над другими по качеству или положению

аминопласт пластик, состоящий из аминосоединений

аминосмола пластик, состоящий из аминосоединений

йодоаминокислота аминокислота с добавленным йодом

антацидный агент, который противодействует или нейтрализует кислотность

аминопластик пластик, состоящий из аминосоединений

этановая кислота бесцветная едкая жидкость, широко используемая в производстве пластмасс и фармацевтических препаратов

аминоацидурия аномальное присутствие аминокислот в моче

зловеще, предполагая, что случится что-то плохое

возвышение высокое статусное значение в силу выраженного превосходства

аммонизированный комбинированный или обработанный аммиаком

иммуногенность свойство вызывать иммунный ответ

младшая масть масть меньшей оценочной стоимости, бубновая или трефовая

иммунизированных, ставших невосприимчивыми к болезни

Незаменимые аминокислоты: определение, преимущества и продукты питания

Организму необходимо 20 различных аминокислот для поддержания хорошего здоровья и нормального функционирования. Люди должны получать девять из этих аминокислот, называемых незаменимыми аминокислотами, с пищей. Хорошие диетические источники включают мясо, яйца, тофу, сою, гречку, киноа и молочные продукты.

Аминокислоты — это соединения, которые образуют белки. Когда человек ест пищу, содержащую белок, его пищеварительная система расщепляет белок на аминокислоты. Затем организм комбинирует аминокислоты различными способами для выполнения функций организма.

Здоровый организм может производить другие 11 аминокислот, поэтому они обычно не нуждаются в поступлении в организм с пищей.

Аминокислоты укрепляют мышцы, вызывают химические реакции в организме, переносят питательные вещества, предотвращают болезни и выполняют другие функции. Дефицит аминокислот может привести к снижению иммунитета, проблемам с пищеварением, депрессии, проблемам с фертильностью, снижению умственной активности, замедлению роста у детей и многим другим проблемам со здоровьем.

Каждая из незаменимых аминокислот играет различную роль в организме, и симптомы дефицита соответственно меняются.

Существует много типов незаменимых аминокислот, в том числе:

Лизин

Лизин играет жизненно важную роль в наращивании мышц, поддержании прочности костей, помощи в восстановлении после травм или хирургических операций, а также в регулировании гормонов, антител и ферментов.Он также может оказывать противовирусное действие.

Существует не так много исследований дефицита лизина, но исследование на крысах показывает, что дефицит лизина может приводить к вызванной стрессом тревоге.

Гистидин

Гистидин способствует росту, образованию клеток крови и восстановлению тканей. Он также помогает поддерживать особое защитное покрытие нервных клеток, которое называется миелиновой оболочкой.

В организме гистидин превращается в гистамин, который имеет решающее значение для иммунитета, репродуктивного здоровья и пищеварения.Результаты исследования, в котором приняли участие женщины с ожирением и метаболическим синдромом, предполагают, что добавки гистидина могут снизить ИМТ и инсулинорезистентность.

Дефицит может вызвать анемию, а низкий уровень в крови чаще встречается у людей с артритом и заболеванием почек.

Треонин

Треонин необходим для здоровой кожи и зубов, так как он входит в состав зубной эмали, коллагена и эластина. Он помогает метаболизму жиров и может быть полезен для людей с расстройством желудка, тревожностью и легкой депрессией.

Исследование 2018 года показало, что дефицит треонина у рыб привел к снижению устойчивости этих животных к болезням.

Метионин

Метионин и заменимая аминокислота цистеин играют важную роль в здоровье и эластичности кожи и волос. Метионин также помогает сохранять ногти крепкими. Он способствует правильному всасыванию селена и цинка и удалению тяжелых металлов, таких как свинец и ртуть.

Валин

Валин необходим для умственной концентрации, координации мышц и эмоционального спокойствия.Люди могут использовать добавки валина для роста мышц, восстановления тканей и получения энергии.

Дефицит может вызвать бессонницу и снижение умственной функции.

Изолейцин

Изолейцин помогает заживлению ран, укреплению иммунитета, регуляции уровня сахара в крови и выработке гормонов. Он в основном присутствует в мышечной ткани и регулирует уровень энергии.

Пожилые люди могут быть более подвержены дефициту изолейцина, чем молодые люди. Этот недостаток может вызвать мышечное истощение и тряску.

Лейцин

Лейцин помогает регулировать уровень сахара в крови и способствует росту и восстановлению мышц и костей.Он также необходим для заживления ран и выработки гормона роста.

Дефицит лейцина может вызвать кожную сыпь, выпадение волос и усталость.

Фенилаланин

Фенилаланин помогает организму использовать другие аминокислоты, а также белки и ферменты. Организм превращает фенилаланин в тирозин, который необходим для определенных функций мозга.

Дефицит фенилаланина, хотя и встречается редко, может привести к плохой прибавке в весе у младенцев. Это также может вызвать экзему, усталость и проблемы с памятью у взрослых.

Фенилаланин часто входит в состав искусственного подсластителя аспартама, который производители используют для приготовления диетических газированных напитков. Большие дозы аспартама могут повышать уровень фенилаланина в головном мозге, вызывать беспокойство и нервозность, а также влиять на сон.

Люди с редким генетическим заболеванием, называемым фенилкетонурией (ФКУ), не могут метаболизировать фенилаланин. В результате им следует избегать употребления продуктов, содержащих высокий уровень этой аминокислоты.

Триптофан

Триптофан необходим для нормального роста младенцев и является предшественником серотонина и мелатонина.Серотонин — нейромедиатор, регулирующий аппетит, сон, настроение и боль. Мелатонин также регулирует сон.

Триптофан является седативным средством и входит в состав некоторых снотворных. Одно исследование показывает, что добавление триптофана может улучшить умственную энергию и эмоциональную обработку у здоровых женщин.

Дефицит триптофана может вызвать состояние, называемое пеллагрой, которое может привести к деменции, кожной сыпи и проблемам с пищеварением.

Многие исследования показывают, что низкий уровень белка и незаменимых аминокислот влияет на мышечную силу и работоспособность.

Согласно исследованию 2014 года, недостаток незаменимых аминокислот может привести к снижению мышечной массы у пожилых людей.

Дополнительное исследование показывает, что аминокислотные добавки могут помочь спортсменам восстановиться после тренировки.

Раньше врачи считали, что за один прием пищи люди должны есть продукты, содержащие все девять незаменимых аминокислот.

В результате, если человек не ел мясо, яйца, молочные продукты, тофу или другую пищу со всеми незаменимыми аминокислотами, необходимо было комбинировать два или более растительных продукта, содержащих все девять, таких как рис и бобы.

Однако сегодня эта рекомендация иная. Люди, которые придерживаются вегетарианской или веганской диеты, могут получать свои незаменимые аминокислоты из различных растительных продуктов в течение дня, и им необязательно есть их все вместе за один прием пищи.

Поделиться на Pinterest Человек должен поговорить со своим врачом, прежде чем принимать добавки с незаменимыми аминокислотами.

Хотя 11 аминокислот не являются необходимыми, людям могут потребоваться некоторые из них, если они находятся в состоянии стресса или болеют. В это время организм может быть не в состоянии производить достаточное количество этих аминокислот для удовлетворения повышенных потребностей.Эти аминокислоты являются «условными», что означает, что они могут потребоваться человеку в определенных ситуациях.

Иногда люди могут захотеть принимать добавки с незаменимыми аминокислотами. Лучше сначала проконсультироваться с врачом относительно безопасности и дозировки.

Хотя дефицит незаменимых аминокислот возможен, большинство людей может получить их в достаточном количестве, соблюдая диету, включающую белок.

Продукты, перечисленные в следующем списке, являются наиболее распространенными источниками незаменимых аминокислот:

• Лизин содержится в мясе, яйцах, сое, черной фасоли, киноа и семенах тыквы.
• Мясо, рыба, птица, орехи, семена и цельные зерна содержат большое количество гистидина.
• Творог и зародыши пшеницы содержат большое количество треонина.
• Метионин содержится в яйцах, зернах, орехах и семенах.
• Валин содержится в сое, сыре, арахисе, грибах, цельнозерновых и овощах.
• Изолейцин в большом количестве содержится в мясе, рыбе, птице, яйцах, сыре, чечевице, орехах и семенах.
• Источниками лейцина являются молочные продукты, соя, фасоль и бобовые.
• Фенилаланин содержится в молочных продуктах, мясе, птице, сое, рыбе, бобах и орехах.
• Триптофан содержится в большинстве продуктов с высоким содержанием белка, включая зародыши пшеницы, творог, курицу и индейку.

Это лишь несколько примеров продуктов, богатых незаменимыми аминокислотами. Все продукты, содержащие белок, будь то растительного или животного происхождения, будут содержать по крайней мере некоторые из незаменимых аминокислот.

Потребление незаменимых аминокислот имеет решающее значение для хорошего здоровья.

Ежедневное употребление разнообразных продуктов, содержащих белок, — лучший способ для людей получать достаточное количество незаменимых аминокислот.При современной диете и доступе к большому разнообразию продуктов дефицит редко встречается у людей, которые в целом имеют хорошее здоровье.

Люди всегда должны проконсультироваться с врачом перед использованием добавок.

Незаменимые аминокислоты: таблица, сокращения и структура

Аминокислота Ala

Аланин, обнаруженный в белке в 1875 году, составляет 30% остатков в шелке. Его низкая реакционная способность способствует простой, удлиненной структуре шелка с небольшим количеством поперечных связей, что придает волокнам прочность, сопротивление растяжению и гибкость.В биосинтезе белков участвует только l-стереоизомер.

Аминокислота Arg

У человека аргинин продуцируется при переваривании белков. Затем он может быть преобразован человеческим организмом в оксид азота, химическое вещество, которое расслабляет кровеносные сосуды.

Благодаря своему сосудорасширяющему действию аргинин был предложен для лечения людей с хронической сердечной недостаточностью, высоким уровнем холестерина, нарушением кровообращения и высоким кровяным давлением, хотя исследования по этим направлениям все еще продолжаются.Аргинин также может быть произведен синтетическим путем, и родственные аргинину соединения можно использовать для лечения людей с дисфункцией печени из-за их роли в стимулировании регенерации печени. Хотя аргинин необходим для роста, но не для поддержания организма, исследования показали, что аргинин имеет решающее значение для процесса заживления ран, особенно у людей с плохим кровообращением.

Аминокислота Asn

В 1806 году аспарагин был очищен из сока спаржи, что сделало его первой аминокислотой, выделенной из природного источника.Однако только в 1932 году ученые смогли доказать, что аспарагин присутствует в белках. Только l-стереоизомер участвует в биосинтезе белков млекопитающих. Аспарагин важен для удаления токсичного аммиака из организма.

Аминокислота Asp

Обнаруженная в белках в 1868 году аспарагиновая кислота обычно содержится в белках животных, однако только l-стереоизомер участвует в биосинтезе белков. Растворимость этой аминокислоты в воде обусловлена ​​наличием рядом с активными центрами ферментов, таких как пепсин.

Аминокислота Cys

Цистеин особенно богат белками волос, копыт и кератином кожи, он был выделен из мочевого камня в 1810 году и из рога в 1899 году. Впоследствии он был химически синтезирован. и структура решена в 1903–1904 гг.

Серосодержащая тиоловая группа в боковой цепи цистеина является ключевой для его свойств, обеспечивая образование дисульфидных мостиков между двумя пептидными цепями (как в случае с инсулином) или образование петли в одной цепи, влияя на окончательную структуру белка.Две молекулы цистеина, связанные между собой дисульфидной связью, составляют аминокислоту цистин, которая иногда указывается отдельно в общих списках аминокислот. Цистеин вырабатывается в организме из серина и метионина и присутствует только в l-стереоизомере белков млекопитающих.

Люди с генетическим заболеванием цистинурия не могут эффективно реабсорбировать цистин в кровоток. Следовательно, в их моче накапливается высокий уровень цистина, где он кристаллизуется и образует камни, которые блокируют почки и мочевой пузырь.

Аминокислота Gln

Глутамин был впервые выделен из свекольного сока в 1883 году, выделен из белка в 1932 году и впоследствии химически синтезирован в следующем году. Глютамин — это самая распространенная в нашем организме аминокислота, которая выполняет несколько важных функций. У человека глутамин синтезируется из глутаминовой кислоты, и этот этап преобразования жизненно важен для регулирования уровня токсичного аммиака в организме, образуя мочевину и пурины.

Аминокислота Glu

Глутаминовая кислота была выделена из пшеничного глютена в 1866 году и химически синтезирована в 1890 году. Обычно встречается в белках животных, только l-стереоизомер встречается в белках млекопитающих, которые люди могут синтезировать из обычного промежуточного продукта α-кетоглутаровой кислоты. Мононатриевая соль l-глутаминовой кислоты, глутамат натрия (MSG) обычно используется в качестве приправы и усилителя вкуса. Карбоксильная боковая цепь глутаминовой кислоты способна действовать как донор и акцептор аммиака, который токсичен для организма, обеспечивая безопасную транспортировку аммиака в печень, где он превращается в мочевину и выводится почками.Свободная глутаминовая кислота также может разлагаться до диоксида углерода и воды или превращаться в сахара.

Аминокислота Gly

Глицин был первой аминокислотой, выделенной из белка, в данном случае желатина, и единственной неактивной оптически (без d- или l-стереоизомеров). Структурно простейшая из α-аминокислот, она очень инертна при включении в белки. Тем не менее, глицин играет важную роль в биосинтезе аминокислотного серина, кофермента глутатиона, пуринов и гема, жизненно важной части гемоглобина.

His-аминокислота

Гистидин был выделен в 1896 году, и его структура была подтверждена химическим синтезом в 1911 году. Гистидин является прямым предшественником гистамина, а также важным источником углерода в синтезе пуринов. При включении в белки боковая цепь гистидина может действовать как акцептор и донор протонов, передавая важные свойства при объединении с ферментами, такими как химотрипсин, и ферментами, участвующими в метаболизме углеводов, белков и нуклеиновых кислот.

Для младенцев гистидин считается незаменимой аминокислотой, взрослые могут в течение короткого периода времени обходиться без диетического питания, но по-прежнему считается незаменимой.

Аминокислота Ile

Изолейцин был выделен из патоки сахарной свеклы в 1904 году. Гидрофобная природа боковой цепи изолейцина важна для определения третичной структуры белков, в которые он включен.

У людей, страдающих редким наследственным заболеванием, называемым болезнью мочи кленового сиропа, имеется дефектный фермент в пути разложения, который является общим для изолейцина, лейцина и валина. Без лечения метаболиты накапливаются в моче пациента, вызывая характерный запах, который и дал название состоянию.

Аминокислота Leu

Лейцин был выделен из сыра в 1819 году и из мышц и шерсти в кристаллическом состоянии в 1820 году. В 1891 году он был синтезирован в лаборатории.

Только l-стереоизомер присутствует в белке млекопитающих и может разлагаться на более простые соединения ферментами организма. Некоторые связывающие ДНК белки содержат области, в которых лейцины расположены в конфигурации, называемые лейциновыми застежками-молниями.

Аминокислота Lys

Лизин был впервые выделен из казеина молочного белка в 1889 году, а его структура была выяснена в 1902 году. Лизин важен для связывания ферментов с коферментами и играет важную роль в функционировании гистонов.

Многие зерновые культуры содержат очень мало лизина, что привело к его дефициту у некоторых групп населения, которые сильно зависят от них в продуктах питания, а также у вегетарианцев и тех, кто придерживается низкожирной диеты. Следовательно, были предприняты усилия по разработке штаммов кукурузы, богатых лизином.

Met аминокислота

Метионин был выделен из казеина молочного белка в 1922 году, и его структура была решена путем лабораторного синтеза в 1928 году. Метионин является важным источником серы для многих соединений в организме, включая цистеин и таурин. Благодаря содержанию серы метионин помогает предотвратить накопление жира в печени и помогает выводить токсины и шлаки метаболизма.

Метионин — единственная незаменимая аминокислота, которая не присутствует в значительных количествах соевых бобов и поэтому производится коммерчески и добавляется во многие соевые продукты.

Аминокислота Phe

Фенилаланин был впервые выделен из природного источника (ростки люпина) в 1879 году и впоследствии химически синтезирован в 1882 году. Организм человека обычно способен расщеплять фенилаланин на тирозин, однако у людей с наследственным заболеванием фенилкетонурия (PKU), фермент, который выполняет это преобразование, неактивен. Если его не лечить, фенилаланин накапливается в крови, вызывая задержку умственного развития у детей. Примерно 10 000 детей рождаются с этим заболеванием, поэтому диета с низким содержанием фенилаланина в раннем возрасте может облегчить его последствия.

Pro-аминокислота

В 1900 году пролин был синтезирован химическим путем. В следующем году он был выделен из казеина из молочного белка, и его структура оказалась такой же. Люди могут синтезировать пролин из глутаминовой кислоты, которая присутствует только как l-стереоизомер в белках млекопитающих. Когда пролин включается в белки, его особая структура приводит к резким изгибам или перегибам в пептидной цепи, что в значительной степени способствует окончательной структуре белка. Пролин и его производное гидроксипролин составляют 21% аминокислотных остатков волокнистого белка коллагена, необходимого для соединительной ткани.

Аминокислота Ser

Серин был впервые выделен из белка шелка в 1865 году, но его структура не была установлена ​​до 1902 года. Люди могут синтезировать серин из других метаболитов, включая глицин, хотя только l-стереоизомер присутствует в белках млекопитающих. Серин важен для биосинтеза многих метаболитов и часто важен для каталитической функции ферментов, в которые он включен, включая химотрипсин и трипсин.

Нервные газы и некоторые инсектициды действуют путем объединения с остатком серина в активном центре ацетилхолинэстеразы, полностью подавляя фермент.Активность эстеразы необходима для расщепления нейромедиатора ацетилхолина, в противном случае повышается опасно высокий уровень, что быстро приводит к судорогам и смерти.

Thr-аминокислота

Треонин был выделен из фибрина в 1935 году и синтезирован в том же году. Только l-стереоизомер появляется в белках млекопитающих, где он относительно инертен. Хотя он играет важную роль во многих реакциях бактерий, его метаболическая роль у высших животных, включая человека, остается неясной.

Аминокислота Trp

Структура триптофана, выделенная из казеина (молочного белка) в 1901 году, была установлена ​​в 1907 году, но только l-стереоизомер присутствует в белках млекопитающих. В кишечнике человека бактерии расщепляют пищевой триптофан, выделяя такие соединения, как скатол и индол, которые придают фекалиям неприятный аромат. Триптофан превращается в витамин B3 (также называемый никотиновой кислотой или ниацином), но не в достаточной степени, чтобы поддерживать наше здоровье. Следовательно, мы также должны принимать витамин B3, несоблюдение этого правила приводит к его дефициту, называемому пеллагрой.

Аминокислота Tyr

В 1846 году тирозин был выделен в результате разложения казеина (сырного белка), после чего он был синтезирован в лаборатории и его структура была определена в 1883 году. Присутствует только в l-стереоизомере в белки млекопитающих, люди могут синтезировать тирозин из фенилаланина. Тирозин является важным предшественником гормонов надпочечников адреналина и норэпинефрина, гормонов щитовидной железы, включая тироксин, а также пигмента волос и кожи меланина.В ферментах остатки тирозина часто связаны с активными центрами, изменение которых может изменить специфичность фермента или полностью уничтожить активность.

Страдающие тяжелым генетическим заболеванием фенилкетонурия (ФКУ) неспособны превращать фенилаланин в тирозин, в то время как у пациентов с алкаптонурией метаболизм тирозина нарушен, и моча становится отчетливой и темнеет при контакте с воздухом.

Val аминокислота

Структура валина была установлена ​​в 1906 году после его первого выделения из альбумина в 1879 году.В белке млекопитающих появляется только l-стереоизомер. Валин может разлагаться в организме на более простые соединения, но у людей с редким генетическим заболеванием, называемым болезнью мочи кленового сиропа, неисправный фермент прерывает этот процесс и может оказаться фатальным, если его не лечить.

Chem4Kids.com: Биохимия: аминокислоты

Первое, что вы можете спросить: «Что такое аминокислота?» Их больше пятидесяти, и каждый из них немного отличается. Аминокислоты используются в каждой клетке вашего тела для создания белков, необходимых для выживания. Все организмы нуждаются в некоторых белках, независимо от того, используются ли они в мышцах или как простые структуры в клеточной мембране. Несмотря на то, что все организмы имеют различия, у них все же есть одна общая черта: потребность в основных химических строительных блоках.

Аминокислоты имеют двухуглеродную связь. Один из атомов углерода является частью группы, называемой карбоксильной группой (COO ^— ). Карбоксильная группа состоит из одного атома углерода (C) и двух атомов кислорода (O). Эта карбоксильная группа имеет отрицательный заряд , поскольку это карбоновая кислота (-COOH), которая потеряла свой атом водорода (H).То, что осталось — карбоксильная группа — называется основанием конъюгата . Второй углерод связан с аминогруппой. Амино означает, что с атомом углерода связана группа NH ₂ . На изображении вы видите «+» и «-». Эти положительные и отрицательные знаки присутствуют потому, что в аминокислотах один атом водорода перемещается на другой конец молекулы. Дополнительная буква «H» дает вам положительный заряд.

Несмотря на то, что ученые открыли более 50 аминокислот, только 20 из них используются для производства белков в организме.Из этих двадцати девять определены как Essential . Остальные одиннадцать могут быть синтезированы взрослым организмом. Тысячи комбинаций из этих двадцати используются для производства всех белков в вашем теле. Аминокислоты соединяются вместе, образуя длинные цепи. Эти длинные цепочки аминокислот также называют белками.

Незаменимые аминокислоты: гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.
Заменимые аминокислоты: Аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота.
Условные аминокислоты: Аргинин (необходим для детей, а не для взрослых), цистеин, глутамин, глицин, пролин, серин и тирозин.

боковые группы — это то, что отличает каждую аминокислоту от других. Из 20 боковых групп, используемых для создания белков, есть две основные группы: полярных и неполярных . Эти имена относятся к способу взаимодействия боковых групп, иногда называемых группами «R», с окружающей средой. Полярные аминокислоты любят настраиваться в определенном направлении.Неполярным аминокислотам все равно, что происходит вокруг них. Полярные и неполярные химические свойства позволяют аминокислотам указывать в сторону воды ( гидрофильный ) или от воды ( гидрофобный ). Затем в процессе синтеза растущие цепи могут начать скручиваться и поворачиваться.

Аминокислоты в асторидах? (Видео Science @ NASA)

аминокислот | Encyclopedia.com

CONCEPT

Аминокислоты — это органические соединения, состоящие из углерода, водорода, кислорода, азота и (в некоторых случаях) серы, связанных в характерные образования.Нити аминокислот составляют белки, которых существует бесчисленное множество разновидностей. Из 20 аминокислот, необходимых для производства белков, необходимых человеческому организму, сам организм производит только 12, а это означает, что мы должны удовлетворять наши потребности в остальных восьми за счет питания. Это всего лишь один пример важности аминокислот для жизнедеятельности. Другой предостерегающей иллюстрацией силы аминокислот является спектр заболеваний (в первую очередь серповидно-клеточная анемия), которые ухудшают или уносят жизни тех, чьи аминокислоты находятся вне последовательности или неправильно функционируют.Когда-то использовавшиеся для датировки объектов из далекого прошлого, аминокислоты существовали на Земле как минимум три миллиарда лет — задолго до появления первых настоящих организмов.

КАК ЭТО РАБОТАЕТ

«Карта» аминокислот

Аминокислоты — это органические соединения, то есть они содержат углерод и водород, связанные друг с другом. Помимо этих двух элементов, они включают азот, кислород и, в некоторых случаях, серу. Основная структура молекулы аминокислоты состоит из атома углерода, связанного с аминогруппой (-NH ₂ ), карбоксильной группы (-COOH), атома водорода и четвертой группы, которая отличается от одной аминокислоты до другой, который часто называют группой — R или боковой цепью. Группа- R , которая может варьироваться в широких пределах, отвечает за различия в химических свойствах.

Это объяснение звучит немного техническим и требует знания химии, которое выходит за рамки этого эссе, но позвольте нам его несколько упростить. Представьте, что молекула аминокислоты похожа на циферблат компаса с атомом углерода в центре. Из центра в четырех направлениях компаса расходятся линии, представляющие химические связи с другими атомами или группами атомов.Эти направления основаны на моделях, которые обычно используются для представления молекул аминокислот, хотя север, юг, восток и запад, используемые на следующей иллюстрации, являются просто терминами, упрощающими визуализацию молекулы.

К югу от атома углерода (C) находится атом водорода (H), который, как и все другие атомы или группы, соединен с углеродным центром химической связью. К северу от углеродного центра находится так называемая аминогруппа (-NH ₂ ). Дефис в начале указывает, что такая группа обычно не стоит отдельно, но обычно присоединена к какому-либо другому атому или группе. На востоке находится карбоксильная группа, представленная как -COOH. В аминогруппе два атома водорода связаны друг с другом, а затем с азотом, тогда как карбоксильная группа имеет два отдельных атома кислорода, натянутых между атомом углерода и атомом водорода. Следовательно, они не представлены как O ₂ .

Наконец, на западе находится группа R , которая может сильно различаться. Это как если бы другие части аминокислоты вместе образовали стандартный суффикс в английском языке, такой как -tion. В начале этого суффикса могут быть прикреплены всевозможные термины, взятые из корневых слов, например, , просвещать, или , удовлетворять, , или , восстание, — отсюда, , образование, удовлетворение, и революция. Различия в терминах, прикрепленных к передней части, чрезвычайно широки, но хвостовая часть, -tion, , представляет собой единую формацию. Аналогичным образом углерод, водород, аминогруппа и карбоксильная группа в аминокислоте более или менее постоянны.

НЕСКОЛЬКО ДОПОЛНИТЕЛЬНЫХ ЗАМЕЧАНИЙ.

Название «аминокислота» происходит от аминогруппы и кислотной группы, которые являются наиболее химически активными частями молекулы. Каждая из распространенных аминокислот, помимо химического названия, имеет более знакомое название и трехбуквенное сокращение, которое часто используется для ее идентификации. В данном контексте мы не рассматриваем эти сокращения. Молекулы аминокислот, которые содержат аминогруппу и карбоксильную группу, не ведут себя как обычные молекулы. Вместо того, чтобы плавиться при температуре выше 392 ° F (200 ° C), они просто разлагаются.Они вполне растворимы или способны растворяться в воде, но нерастворимы в неполярных растворителях (масла и все продукты на масляной основе), таких как бензол или эфир.

ПРАВАЯ И ЛЕВАЯ ВЕРСИИ.

Все аминокислоты в организме человека, за исключением глицина, являются правосторонними или левосторонними версиями одной и той же молекулы, что означает, что в некоторых аминокислотах положения карбоксильной группы и R -группы являются переключился. Интересно, что почти все встречающиеся в природе аминокислоты являются левыми версиями молекул или L-формами.(Следовательно, модель, которую мы описали, на самом деле является левой, хотя различия между «правым» и «левым», в том числе с направлением поляризации света, слишком сложны, чтобы обсуждать их здесь).

Правые версии (D-формы) не обнаруживаются в белках высших организмов, но они присутствуют в некоторых низших формах жизни, например, в клеточных стенках бактерий. Они также содержатся в некоторых антибиотиках, среди которых стрептомицин, актиномицин, бацитрацин и тетрациклин.Эти антибиотики, некоторые из которых широко известны широкой публике, могут убивать бактериальные клетки, препятствуя образованию белков, необходимых для поддержания жизни и воспроизводства.

Аминокислоты и белки

Химическая реакция, характерная для аминокислот, включает образование связи, называемой пептидной связью, между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой второй аминокислоты. Таким образом, очень длинные цепи аминокислот могут соединяться вместе, образуя белки, которые являются основными строительными блоками всех живых существ.Конкретные свойства каждого вида белка в значительной степени зависят от вида и последовательности аминокислот в нем. Другие аспекты химического поведения белковых молекул обусловлены взаимодействиями между амино- и карбоксильными группами или между различными R -группами вдоль длинных цепочек аминокислот в молекуле.

НОМЕРА И СОЧЕТАНИЯ.

Аминокислоты действуют как мономеры или отдельные звенья, которые объединяются в большие цепочечные молекулы, называемые полимерами, которые могут содержать от двух до 3000 аминокислотных единиц.Группы, состоящие только из двух аминокислот, называются дипептидами, а три аминокислоты, связанные вместе, называются трипептидами. Если в цепи более 10, они называются полипептидами, а если их 50 или более, они называются белками.

Все миллионы различных белков в живых организмах образуются путем связывания всего 20 аминокислот, образующих длинные полимерные цепи. Подобно 26 буквам алфавита, которые соединяются вместе, образуя разные слова, в зависимости от того, какие буквы используются и в какой последовательности, 20 аминокислот могут соединяться вместе в различных комбинациях и сериях для образования белков.Но в то время как в словах обычно всего около 10 или меньше букв, белки обычно состоят из всего лишь от 50 до 3000 аминокислот. Поскольку каждую аминокислоту можно использовать много раз в цепи и нет ограничений на длину цепи, количество возможных комбинаций для образования белков действительно огромно. Существует около двух квадриллионов различных белков, которые могут существовать, если каждая из 20 аминокислот, присутствующих в организме человека, используется только один раз. Однако так же, как не все последовательности букв имеют смысл, не все последовательности аминокислот производят функционирующие белки.Как мы увидим, некоторые другие последовательности могут функционировать и все же вызывать нежелательные эффекты.

ПРИЛОЖЕНИЯ В РЕАЛЬНОЙ ЖИЗНИ

ДНК (дезоксирибонуклеиновая кислота), молекула во всех клетках, которая содержит генетические коды для наследования, создает закодированные инструкции для синтеза аминокислот. В 1986 году американский ученый-медик Таддеус Р. Дриджа (1940-) использовал аминокислотные последовательности для идентификации и выделения гена типа рака, известного как ретинобластома, факт, который иллюстрирует важность аминокислот в организме.

Аминокислоты также присутствуют в гормонах, химических веществах, которые необходимы для жизни. Среди этих гормонов есть инсулин, регулирующий уровень сахара в крови и без которого человек умер бы. Другой — адреналин, который контролирует кровяное давление и дает животным внезапный прилив энергии, необходимый в ситуации сильного стресса — убегая от хищника на лугах или (используя пример человека) лицом к лицу с грабителем в переулке или хулиганом на детская площадка. Биохимические исследования аминокислотных последовательностей в гормонах сделали это
возможность для ученых изолировать и искусственно производить эти и другие гормоны, включая гормон роста человека.

Аминокислоты и питание

Так же, как белки образуются, когда аминокислоты связываются вместе в длинные цепи, они могут расщепляться с помощью реакции, называемой гидролизом , — обратной реакции образования пептидной связи. Именно это происходит в процессе пищеварения, когда специальные пищеварительные ферменты в желудке позволяют расщепить пептидную связь. (Ферменты — это тип белка — см. Ферменты.) Аминокислоты, снова разделенные, попадают в тонкий кишечник, откуда они попадают в кровоток и разносятся по всему организму.Каждая отдельная клетка организма может затем использовать эти аминокислоты для сборки новых и различных белков, необходимых для ее конкретных функций. Таким образом, жизнь — это непрерывный цикл, в котором белки расщепляются на отдельные аминокислотные единицы, и из этих аминокислот создаются новые белки.

ОСНОВНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ.

Из многих тысяч возможных аминокислот человеку требуется только 20 различных видов. Два других появляются в телах некоторых видов животных, и около 100 других можно найти в
растения.Учитывая огромное количество аминокислот и возможных комбинаций, существующих в природе, количество аминокислот, необходимых для жизни, чрезвычайно мало. Однако из 20 аминокислот, необходимых человеку для производства белка, только 12 могут вырабатываться в организме, тогда как остальные восемь — изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин — должны быть получены с пищей. . (Вдобавок взрослые способны синтезировать аргинин и гистидин, но эти аминокислоты считаются необходимыми для растущих детей, а это означает, что дети не могут производить их самостоятельно.)

Полный белок — это белок, содержащий все незаменимые аминокислоты в количествах, достаточных для роста и восстановления тканей тела. Большинство белков животного происхождения, за исключением желатина, содержат все незаменимые аминокислоты и поэтому считаются полноценными белками. С другой стороны, многие растительные белки не содержат всех незаменимых аминокислот. Например, лизин отсутствует в кукурузе, рисе и пшенице, тогда как в кукурузе также отсутствует триптофан, а в рисе — треонин.В сое отсутствует метионин. Веганы или вегетарианцы, которые не потребляют в своем рационе животные белки (то есть яйца, молочные продукты и т. Д.), Подвержены риску недоедания, поскольку они могут не усвоить одну или несколько незаменимых аминокислот.

Аминокислоты, здоровье и болезни

Аминокислоты можно использовать для лечения всех видов заболеваний. Например, тирозин можно использовать при лечении болезни Альцгеймера, состояния, характеризующегося началом деменции или умственного ухудшения, а также симптомов алкогольной абстиненции.Таурин назначают для контроля эпилептических припадков, лечения высокого кровяного давления и диабета, а также для поддержки работы печени. Многие другие аминокислоты используются при лечении множества других заболеваний. Иногда само заболевание связано с проблемами с производством или функционированием аминокислот. В эссе «Витамины» обсуждается пеллагра, болезнь, возникающая в результате дефицита витамина группы B, известного как ниацин. Пеллагра является результатом диеты, богатой кукурузой, в которой, как мы уже отмечали, не хватает лизина и триптофана.Его симптомы часто описываются как «три Ds»: диарея, дерматит (или воспаление кожи) и деменция. Благодаря большему пониманию вопросов питания и здоровья пеллагра в значительной степени искоренена, но все еще существует состояние с почти идентичными симптомами: болезнь Хартнупа, генетическое заболевание, названное в честь британской семьи в конце 1950-х годов, которая страдала от нее.

Болезнь Хартнупа характеризуется неспособностью транспортировать аминокислоты от почек к остальным частям тела.Симптомы сначала показались врачам, чтобы предположить, что болезнь, которая присутствует у одного из примерно 26 000 живорожденных, — это пеллагра. Тесты показали, что у больных не было недостаточного уровня триптофана, как в случае с пеллагрой. С другой стороны, около 14 аминокислот были обнаружены в избытке в моче больных болезнью Хартнупа, что указывает на то, что вместо того, чтобы правильно транспортировать аминокислоты, их тела просто выделяют их. Это потенциально очень серьезное заболевание, но его можно лечить никотинамидом витамина B, который также используется для лечения пеллагры.Добавление триптофана в рацион также показало положительные результаты у некоторых пациентов.

СЕРПОВАЯ КЛЕТОЧНАЯ АНЕМИЯ.

Также возможны небольшие ошибки в аминокислотной последовательности в организме. В то время как эти ошибки иногда допускаются в природе без серьезных проблем, в других случаях одна неверно размещенная аминокислота в полимерной цепи может вызвать чрезвычайно серьезное состояние нарушения функции белка. Примером этого является серповидно-клеточная анемия, смертельное заболевание, в конечном итоге вызванное единственной ошибкой в ​​аминокислотной последовательности.В организме людей, страдающих серповидноклеточной анемией, которые обычно являются выходцами из Африки к югу от Сахары или их потомками в Соединенных Штатах или где-либо еще, глутаминовая кислота заменяется валином в шестой позиции от конца белковой цепи в молекуле гемоглобина. (Гемоглобин — это железосодержащий пигмент в красных кровяных тельцах, который отвечает за транспортировку кислорода к тканям и удаление из них углекислого газа.) Это небольшое различие делает молекулы серповидно-клеточного гемоглобина чрезвычайно чувствительными к недостатку кислорода.В результате, когда красные кровяные тельца выделяют кислород в ткани, как это делают все красные кровяные тельца, они не могут повторно насыщаться кислородом в нормальном режиме и вместо этого скручиваются в форму.
это дало название серповидно-клеточной анемии. Это вызывает закупорку кровеносных сосудов. До разработки лечения препаратом гидроксимочевина в середине 1990-х годов средняя продолжительность жизни человека с серповидноклеточной анемией составляла около 45 лет.

Аминокислоты и далекое прошлое

В эссе «Эволюция» обсуждается несколько типов датирования. Этот термин относится к научным усилиям, направленным на определение возраста конкретного предмета или явления.Методы датирования могут быть относительными (то есть сравнительными и обычно основанными на пластах или слоях горных пород) или абсолютными. В то время как относительное датирование не включает фактических оценок возраста в годах, абсолютное датирование включает. Одним из первых разработанных методов абсолютного датирования была аминокислотная расимизация, представленная в 1960-х годах. Как отмечалось ранее, существуют «левые» l-формы и «правые» d-формы всех аминокислот. Практически все живые организмы (за исключением некоторых микробов) включают только l-формы, но после смерти организма l-аминокислоты постепенно превращаются в зеркальные d-аминокислоты.

На скорость конверсии влияет множество факторов, и хотя аминокислотный рацимизация была популярна как форма свидания в 1970-х годах, с ней есть проблемы. Например, для разных аминокислот процесс протекает с разной скоростью, и на скорость дополнительно влияют такие факторы, как влажность и температура. Из-за неопределенностей с аминокислотным расимизацией он был в значительной степени заменен другими методами абсолютного датирования, такими как использование радиоактивных изотопов.

Несомненно, сами аминокислоты дали важные ключи к пониманию далекого прошлого планеты.Открытие в 1967 и 1968 годах осадочных пород, содержащих следы аминокислот возрастом более трех миллиардов лет, оказало огромное влияние на изучение биологической истории Земли. Здесь впервые было конкретное свидетельство жизни — по крайней мере, в очень простой химической форме — существовавшей за миллиарды лет до появления первого настоящего организма. Открытие этих образцов аминокислот сильно повлияло на размышления ученых об эволюции, особенно на самых ранних стадиях, на которых были созданы химические основы жизни.

ГДЕ УЗНАТЬ БОЛЬШЕ

«Аминокислоты». Институт химии, факультет биологии, химии и фармации, Свободный университет, Берлин (веб-сайт). .

Гудселл, Дэвид С. Наша молекулярная природа: двигатели, машины и сообщения тела. Нью-Йорк: Коперник, 1996.

«Введение в аминокислоты». Отделение кристаллографии Бирбекского колледжа (веб-сайт). .

Михал, Герхард. Биохимические пути: Атлас биохимии и молекулярной биологии. New York: John Wiley and Sons, 1999.

Newstrom, Harvey. Каталог питательных веществ: витамины, минералы, аминокислоты, макроэлементы — полезное использование, помощники, ингибиторы, источники пищи, рекомендации по потреблению и симптомы чрезмерного или недостаточного употребления. Джефферсон, Северная Каролина: МакФарланд и Компания, 1993.

Орнштейн, Роберт Э.и Чарльз Свенсионис. Исцеляющий мозг: научный читатель. New York: Guilford Press, 1990.

Справочное руководство по аминокислотам (веб-сайт). .

Сильверстайн, Элвин, Вирджиния Б. Сильверстайн и Роберт А. Сильверстайн. белков. Рис. Энн Каневари Грин. Brookfield, CT: Millbrook Press, 1992.

Springer Link: Amino Acids (веб-сайт). .

ОСНОВНЫЕ ТЕРМИНЫ

АМИНОКИСЛОТ:

Органические соединения, состоящие из углерода, водорода, кислорода, азота и (в некоторых случаях) серы, связанных в характерные образования. Нити аминокислот составляют белки.

AMINO GROUP:

Химическое образование NH ₂ , входящее в состав всех аминокислот.

БИОХИМИЯ:

Область биологических наук, связанная с химическими веществами и процессами в организмах.

КАРБОКСИЛЬНАЯ ГРУППА:

Образование COOH, общее для всех аминокислот.

СОЕДИНЕНИЕ:

Вещество, в котором атомы более чем одного элемента химически связаны друг с другом.

ДИПЕПТИД:

Группа, состоящая всего из двух аминокислот.

ДНК:

Дезоксирибонуклеиновая кислота, молекула всех клеток и многих вирусов, содержащая генетические коды для наследования.

ENZYME:

Белковый материал, ускоряющий химические реакции в организме растений и животных.

ОСНОВНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ:

Аминокислоты, которые не могут вырабатываться организмом и поэтому должны быть получены с пищей. Белки, содержащие незаменимые аминокислоты, известны как полных белков.

GENE:

Единица информации о конкретном наследуемом (способном наследоваться) признаке, которая передается от родителей к потомству, хранящаяся в молекулах ДНК, называемых хромосомами .

ГОРМОН:

Молекулы, продуцируемые живыми клетками, которые посылают сигналы в точки, удаленные от места их происхождения, и вызывают специфические эффекты на деятельность других клеток.

МОЛЕКУЛА:

Группа атомов, обычно, но не всегда представляющая более одного элемента, объединенная в структуру. Соединения обычно состоят из молекул.

ОРГАНИЧЕСКИЙ:

Одно время химики использовали термин органический только в отношении живых существ. Теперь это слово применяется к соединениям, содержащим углерод и водород.

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ:

Связь между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой второй аминокислоты.

ПОЛИМЕРЫ:

Крупные цепочечные молекулы, состоящие из множества субъединиц, известных как мономеров.

ПОЛИПЕПТИД:

Группа, содержащая от 10 до 50 аминокислот.

БЕЛКИ:

Большие молекулы, состоящие из длинных цепочек из 50 или более аминокислот. Белки выполняют функции стимулирования нормального роста, восстановления поврежденных тканей, поддержки иммунной системы организма и выработки ферментов.

РНК:

Рибонуклеиновая кислота, молекула, транслируемая с ДНК в ядре клетки, контрольном центре клетки, который направляет синтез белка в цитоплазме или пространстве между клетками.