Свойство белка – . ., ,

Белки, свойства белков

Белки — высокомолекулярные соединения, построенные из аминокислот и являются одними из наиболее сложных по строению и составу среди всех органических соединений.

Биологическая роль белков исключительно велика: они составляют основную массу протоплазмы и ядер живых клеток. Белковые вещества находятся во всех растительных и животных организмах. О запасе белков в природе можно судить по общему количеству живого вещества на нашей планете: масса белков составляет примерно 0,01% от массы земной коры, то есть 10¹⁶ тонн.

Молекулы белка

Белки по по своему элементному составу отличаются от углеводов и жиров: кроме углерода, водорода и кислорода они ещё содержат азот. Кроме того, Постоянной составной частью важнейших белковых соединений является сера, а некоторые белки содержат фосфор, железо и йод.

Свойства белков

1. Разная растворимость в воде. Растворимые белки образуют коллоидные растворы.

2. Гидролиз — под действием растворов минеральных кислот или ферментов происходит разрушение первичной структуры белка и образование смеси аминокислот.

3. Денатурация — частичное или полное разрушения пространственной структуры, присущей данной белковой молекуле. Денатурация происходит под действием:

• — высокой температуры
• — растворов кислот, щелочей и концентрированных растворов солей
• — растворов солей тяжёлых металлов
• — некоторых органических веществ (формальдегида, фенола)
• — радиоактивного излучения

Строение белков

Строение белков начали изучать в 19 веке. В 1888г. русский биохимик А.Я.Данилевский высказал гипотезу о наличии в белках амидной связи. Эта мысль в дальнейшем была развита немецким химиком Э.Фишером и в его работах нашла экспериментальное подтверждение. Он предложил полипептидную теорию строения белка. Согласно этой теории молекула белка состоит из одной длинной цепи или нескольких полипептидных цепей, связанных друг с другом. Такие цепи могут быть различной длины.

Фишером проведена большая экспериментальная работа с полипептидами. Высшие полипептиды, содержащие 15-18 аминокислот, осаждаются из растворов сульфатом аммония (аммиачными квасцами), то есть проявляют свойства, характерные для белков. Было показано, что полипептиды расщепляются теми же ферментами, что и белки, а будучи введёнными в организм животного, подвергаются тем же превращениям, как и белки, а весь их азот выделяется нормально в виде мочевины (карбамида).

Исследования, проведённые в 20 веке, показали, что существует несколько уровней организации белковой молекулы.

Белок тирозин

В организме человека тысячи различных белков и практически все они построены из стандартного набора 20 аминокислот. Последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка называют первичной структурой белка. Свойства белков и их биологические функции определяются последовательностью аминокислот. Работы по выяснению первичной структуры белка впервые были выполнены в Кембриджском университете на примере одного из простейших белков — инсулина. В течение посте 10 лет английский биохимик Ф.Сенгер проводил анализ инсулина. В результате анализа выяснено, что молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей и содержит 51 аминокислотный остаток. Он установил, что инсулин имеет молярную массу 5687 г/моль, а его химический состав отвечает формуле C₂₅₄H₃₃₇N₆₅O₇₅S₆. Анализ проводился вручную с использованием ферментов, которые избирательно гидролизуют пептидные связи между определёнными аминокислотными остатками.

В настоящее время большая часть работы по определению первичной структуры белков автоматизирована. Так была установлена первичная структура фермента лизоцима.

Тип «укладки» полипептидной цепочки называют вторичной структурой. У большинства белков полипептидная цепь свёртывается в спираль, напоминающую «растянутую пружину» (называют «А-спираль» или «А-стуктура»). Еще один распространённый тип вторичной структуры — структура складчатого листа (называют «B — структура»). Так, белок шёлка — фиброин имеет именно такую структуру. Он состоит из ряда полипептидных цепей, которые располагаются параллельно друг-другу и соединяются посредством водородных связей, большое число которых делает шёлк очень гибким и прочным на разрыв.
При всём этом практически не существует белков, молекулы которых на 100% имеют «А-структуру» или «B — структуру».

Белок фиброин — белок натурального шёлка

Пространственное положение полипептидной цепи называют третичной структурой белкой. Большинство белков относят к глобулярным, потому что их молекулы свёрнуты в глобулы. Такую форму белок поддерживает благодаря связям между разнорзаряженными ионами (-COO^— и -NH₃⁺ и дисульфидных мостиков. Кроме того, молекула белка свёрнута так, что гидрофобные углеводородные цепи оказываются внутри глобулы, а гидрофильные — снаружи.

Способ объединения нескольких молекул белка в одну макромолекулу называют четвертичной стуктурой белка. Ярким примером такого белка может быть гемоглобин. Было установлено, что, например, для взрослого человека молекула гемоглобина состоит из 4-х отдельных полипептидных цепей и небелковой части — гема.

Свойства белков объясняет их различное строение. Большинство белков аморфно, в спирте, эфире и хлороформе нерастворимо. В воде некоторые белки могут растворяться с образованием коллоидного раствора. Многие белки растворимы в растворах щелочей, некоторые — в растворах солей, а некоторые — в разбавленном спирте. Кристаллическое состояние белов встречается редко: примером могут быть алейроновые зёрна, встречающиеся в клещевине, тыкве, конопле. Кристаллизуется также альбумин куриного яйца и гемоглобин в крови.

Гидролиз белков

При кипячении с кислотами или щелочами, а также под действием ферментов белки распадаются на более простые химические соединения, образуя в конце цепочки превращения смесь A-аминокислот. Такое расщепление называется гидролизом белка. Гидролиз белка имеет большое биологическое значение: попадая в желудок и кишечник животного или человека, белок расщепляется под действием ферментов на аминокислоты. Образовавшиеся аминокислоты в дальнейшем под влиянием ферментов снова образуют белки, но уже характерные для данного организма!

В продуктах гидролиза белков кроме аминокислот были найдены углеводы, фосфорная кислота, пуриновые основания. Под влиянием некоторых факторов например, нагревания,растворов солей, кислот и щелочей, действия радиации, встряхивания, может нарушиться пространственная структура, присущая данной белковой молекуле. Денатурация может носить обратимый или необратимый характер, но в любом случае аминокислотная последовательность, то есть первичная структура, остаётся неизменной. В результате денатурации белок перестаёт выполнять присущие ему биологические функции.

Для белков известны некоторые цветные реакции, характерные для их обнаружения. При нагревании мочевины образуется биурет, который с раствором сульфата меди в присутствии щелочи даёт фиолетовое окрашивание или качественная реакция на белок, которую можно провести дома). Биуретовую реакцию даёт вещества, содержащие амидную группу, а в молекуле белка эта группа присутствует.
Ксантопротеиновая реакция заключается в том, что белок от концентрированной азотной кислоты окрашивается в жёлтый цвет. Эта реакция указывает на наличие в белке бензольной группы, которая имеется в таких аминокислотах, как фениланин и тирозин.

При кипячении с водным раствором нитрата ртути и азотистой кислоты, белок даёт красное окрашивание. Эта реакция указывает на наличие в белке тирозина. При отсутствии тирозина красного окрашивания не появляется.

www.kristallikov.net

белки — урок. Биология, Общие биологические закономерности (9–11 класс).

Белки (протеины, полипептиды) — самые многочисленные, наиболее разнообразные и имеющие первостепенное значение биополимеры. В состав молекул белков входят атомы углерода, кислорода, водорода, азота и иногда серы, фосфора и железа.

Мономерами белков являются аминокислоты, которые (имея в своём составе карбоксильную и аминогруппы) обладают свойствами кислоты и основания (амфотерны).

Благодаря этому аминокислоты могут соединяться друг с другом (их количество в одной молекуле может достигать нескольких сотен). В связи с этим молекулы белков имеют большие размеры, и их называют макромолекулами.

Структура белковой молекулы

Под структурой белковой молекулы понимают её аминокислотный состав, последовательность мономеров и степень скрученности молекулы белка.

В молекулах белков встречается всего \(20\) видов различных аминокислот, и огромное разнообразие белков создаётся за счёт различного их сочетания.

• Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи — это первичная структура белка (она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции). Первичная структура белка уникальна для любого типа белка и определяет форму его молекулы, его свойства и функции.
• Длинная молекула белка сворачивается и приобретает сначала вид спирали в результате образования водородных связей между —СО и —NН группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи (между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты). Эта спираль — вторичная структура белка.
• Третичная структура белка — трёхмерная пространственная «упаковка» полипептидной цепи в виде глобулы (шарика). Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот (гидрофобными, водородными, ионными и дисульфидными S–S связями).
• Некоторые белки (например, гемоглобин крови человека) имеют четвертичную структуру. Она возникает в результате соединения нескольких макромолекул с третичной структурой в сложный комплекс. Четвертичная структура удерживается непрочными ионными, водородными и гидрофобными связями.

 

Структура белков может нарушаться (подвергаться денатурации) при нагревании, обработке некоторыми химическими веществами, облучении и др. При слабом воздействии распадается только четвертичная структура, при более сильном — третичная, а затем — вторичная, и белок остаётся в виде полипептидной цепи. В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию.

Нарушение четвертичной, третичной и вторичной структур обратимо. Этот процесс называют ренатурацией.

 

Разрушение первичной структуры необратимо.

 

Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть ещё и сложные белки, в состав которых могут входить углеводы (гликопротеины), жиры (липопротеины), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеины) и др.

Функции белков

• Каталитическая (ферментативная) функция. Специальные белки — ферменты — способны ускорять биохимические реакции в клетке в десятки и сотни миллионов раз. Каждый фермент ускоряет одну и только одну реакцию. В состав ферментов входят витамины.

• Структурная (строительная) функция — одна из основных функций белков (белки входят в состав клеточных мембран; белок кератин образует волосы и ногти; белки коллаген и эластин — хрящи и сухожилия).

• Транспортная функция — белки обеспечивают активный транспорт ионов через клеточные мембраны (транспортные белки в наружной мембране клеток), транспорт кислорода и углекислого газа (гемоглобин крови и миоглобин в мышцах), транспорт жирных кислот (белки сыворотки крови способствуют переносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ).

• Сигнальная функция. Приём сигналов из внешней среды и передача информации в клетку происходит за счёт встроенных в мембрану белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды.
• Сократительная (двигательная) функция — обеспечивается сократительными белками — актином и миозином (благодаря сократительным белкам двигаются реснички и жгутики у простейших, перемещаются хромосомы при делении клетки, сокращаются мышцы у многоклеточных, совершенствуются другие виды движения у живых организмов).

• Защитная функция — антитела обеспечивают иммунную защиту организма; фибриноген и фибрин защищают организм от кровопотерь, образуя тромб.

• Регуляторная функция присуща белкам — гормонам (не все гормоны являются белками!). Они поддерживают постоянные концентрации веществ в крови и клетках, участвуют в росте, размножении и других жизненно важных процессах (например, инсулин регулирует содержание сахара в крови).
• Энергетическая функция — при длительном голодании белки могут использоваться в качестве дополнительного источника энергии после того, как израсходованы углеводы и жиры (при полном расщеплении \(1\) г белка до конечных продуктов выделяется \(17,6\) кДж энергии). Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.

 

Источники:

Каменский А. А., Криксунов Е. А., Пасечник В. В. Биология. 9 класс // ДРОФА.
Каменский А. А., Криксунов Е. А., Пасечник В. В. Биология. Общая биология (базовый уровень) 10–11 класс // ДРОФА.

Лернер Г. И. Биология: Полный справочник для подготовки к ЕГЭ: АСТ, Астрель.

http://ours-nature.ru/lib/b/book/1063747118/348

www.yaklass.ru

Белки. Химические и физические свойства. Биологические функции.

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков аминокислот, соединённых в длинную цепочку пептидной связью.

В состав белков живых организмов входит всего 20 типов аминокислот, все из которых относятся к альфа-аминокислотами, а аминокислотный состав белков и их порядок соединения друг с другом определяются индивидуальным генетическим кодом живого организма.

Одной из особенностей белков является их способность самопроизвольно формировать пространственные структуры характерные только для данного конкретного белка.

первичная	последовательность соединения остатков аминокислот
вторичная	локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи в спирали
третичная	пространственная ориентация полипептидной спирали или способ ее укладки определенном объеме в глобулы (клубки) или фибриллы (нити)

Из-за специфики своего строения белки могут обладать разнообразными свойствами. Например, белки, имеющие глобулярную четвертичную структуру, в частности белок куриного яйца, растворяются в воде с образованием коллоидных растворов. Белки, обладающие фибриллярной четвертичной структурой в воде не растворяются. Фибриллярными белками, в частности, образованы ногти, волосы, хрящи.

Химические свойства белков

Гидролиз

Все белки способны вступать в реакцию гидролиза. В случае полного гидролиза белков образуется смесь из α-аминокислот:

Белок + nH₂O => смесь из α-аминокислот

Денатурация

Разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур белка без разрушения его первичной структуры называют денатурацией. Денатурация белка может протекать под действием растворов солей натрия, калия или аммония – такая денатурация является обратимой:

Денатурация же протекающая под действием излучения (например, нагрева) или обработке белка солями тяжелых металлов является необратимой:

Так, например, необратимая денатурация белка наблюдается при термической обработке яиц в процессе их приготовления. В результате денатурации яичного белка его способность растворяться в воде с образованием коллоидного раствора исчезает.

Качественные реакции на белки

Биуретовая реакция

Если к раствору, содержащему белок добавить 10%-й раствор гидроксида натрия, а затем небольшое количество 1 %-го раствора сульфата меди, то появится фиолетовое окрашивание.

раствор белка + NаОН_{(10%-ный р-р)} + СuSO₄   =   фиолетовое окрашивание

Ксантопротеиновая реакция

растворы белка при кипячении с концентрированной азотной кислотой окрашиваются в желтый цвет:

раствор белка + HNO_3(конц.) => желтое окрашивание

Биологические функции белков

каталитическая	ускоряют различные химические реакции в живых организмах	ферменты
структурная	строительный материал клеток	коллаген, белки клеточных мембран
защитная	защищают организм от инфекций	иммуноглобулины, интерферон
регуляторная	регулируют обменные процессы	гормоны
транспортная	перенос жизненно-необходимых веществ от одних частей организма к другим	гемоглобин переносит кислород
энергетическая	снабжают организм энергией	1 грамм белка может обеспечить организм энергией в количестве 17,6 Дж
моторная (двигательная)	любые двигательные функции организма	миозин (мышечный белок)

scienceforyou.ru

Белки » HimEge.ru

Биологическое значение белков

Белки-это высокомолекулярные (молеку­лярная масса варьируется от 5-10 тыс. до 1 млн и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью.

Белки также называют протеинами (греч. «протос» — первый, важный). Число остатков амино­кислот в молекуле белка очень сильно колеблется и иногда достигает несколь­ких тысяч. Каждый белок об­ладает своей присущей ему последовательностью распо­ложения аминокислотных остатков.

Белки выполняют разнообразные биологичес­кие функции: каталитические (ферменты), регуля­торные (гормоны), структурные (коллаген, фибро­ин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобули­ны, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин) и другие.

Белки — основа биомембран, важнейшей состав­ной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жиз­ни клетки, составляя как бы материальную основу ее хи­мической деятельности.

Исключительное свойство белка — самоорганизация структуры, т. е. его способ­ность самопроизвольно соз­давать определенную, свой­ственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое дру­гое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь.

Белки — важнейшая составная часть пищи че­ловека и животных, поставщик необходимых ами­нокислот.

Строение белков

В пространственном строении белков большое значение имеет характер радикалов (остатков) R— в молекулах аминокислот. Неполярные радикалы аминокислот обычно располагаются внутри макро­молекулы белка и обусловливают гидрофобные взаимодействия; полярные радикалы, содержащие ионогенные (образующие ионы) группы, обычно находятся на поверхности макромолекулы белка и характеризуют электростатические (ионные) вза­имодействия. Полярные неионогенные радикалы (например, содержащие спиртовые ОН-группы, амидные группы) могут располагаться как на по­верхности, так и внутри белковой молекулы. Они участвуют в образовании водородных связей.

В молекулах белка α-аминокислоты связаны между собой пептидными (—СО—NH—) связями:

Построенные таким образом полипептидные це­пи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в некото­рых случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными (—S—S—) связями или, как их часто называют, дисульфидными мостиками.

Большую роль в создании структуры белков играют ион­ные (солевые) и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие — особый вид контактов между гидрофоб­ными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка.

Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеб­лется незначительно (в % на сухую массу): угле­рода — 51-53; кислорода — 21,5-23,5; азота — 16,8-18,4; водорода — 6,5-7,3; серы — 0,3-2,5.

Некоторые белки содержат в небольших количе­ствах фосфор, селен и другие элементы.

Последовательность соединения аминокислот­ных остатков в полипептидной цепи получила на­звание первичной структуры белка.

Белковая молекула может состоять из одной или из нескольких полипептидных цепей, каж­дая из которых содержит различное число аминокис­лотных остатков. Учитывая число их возможных комби­наций, можно сказать, что разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе.

Общее число различных ти­пов белков у всех видов жи­вых организмов составляет 10¹¹-10¹². Для белков, строение которых отлича­ется исключительной сложностью, кроме первич­ной, различают и более высокие уровни структур­ной организации: вторичную, третичную, а иногда и четвертичную структуры.

Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всем протяжении полипептидной цепи. Полипептидные цепочки с определенной вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве.

В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играют ион­ное и гидрофобное взаимодействия. По характеру «упаковки» белковой молекулы различают глобу­лярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки (табл. 12).

Для глобулярных белков более характерна а-спиральная структура, спирали изогнуты, «свер­нуты». Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяются в воде и солевых растворах с об­разованием коллоидных систем. Большинство бел­ков животных, растений и микроорганизмов отно­сится к глобулярным белкам.

Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они, как правило, не рас­творяются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, способность растягиваться) за­висят от способа упаковки полипептидных цепо­чек. Примером фибриллярных белков служат мио­зин, кератин. В ряде случаев отдельные субъ­единицы белка с помощью во­дородных связей, электроста­тического и других взаимо­действий образуют сложные ансамбли. В этом случае об­разуется четвертичная струк­тура белков.

Примером белка с четвер­тичной структурой служит гемоглобин крови. Только с такой структурой он выполняет свои функции — связывание кислорода и транспортировка его в ткани и органы.

Однако следует отметить, что в организации бо­лее высоких структур белка исключительная роль принадлежит первичной структуре.

Классификация белков

Существует несколько классификаций белков:

1. По степени сложности (простые и сложные).
2. По форме молекул (глобулярные и фибрилляр­ные белки).
3. По растворимости в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в разбавлен­ных солевых растворах— альбумины, спирто­растворимые — проламины, растворимые в раз­бавленных щелочах и кислотах — глутелины).
4. По выполняемым функциям (например, запас­ные белки, скелетные и т. п.).

Свойства белков

Белки — амфотерные электролиты. При опреде­ленном значении pH среды (оно называется изоэлектрической точкой) число положительных и от­рицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одно из основных свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в во­де наименьшая. Способность белков снижать рас­творимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения из раство­ров, например, в технологии получения белковых продуктов.

Гидратация. Процесс гидратации означает свя­зывание белками воды, при этом они проявля­ют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объ­ем увеличиваются. Набуха­ние отдельных белков за­висит исключительно от их строения. Имеющиеся в со­ставе и расположенные на поверхности белковой ма­кромолекулы гидрофильные амидные (—СО—NH—, пеп­тидная связь), аминные (—NH₂) и карбоксильные (—СООН) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности моле­кулы. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаж­дению, а следовательно, способствует устойчиво­сти растворов белка. В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей способностью свя­зывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты. Агрега­ция белковых молекул происходит и при их обе­звоживании с помощью некоторых органических растворителей, например, этилового спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При из­менении pH среды макромолекула белка стано­вится заряженной, и его гидратационная способ­ность меняется.

При ограниченном набухании концентрирован­ные белковые растворы образуют сложные систе­мы, называемые студнями.

Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохра­нять свою форму. Глобуляр­ные белки могут полностью гидратироваться, растворяться в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой кон­центрацией. Гидрофильные свойства белков, т. е. их способность набухать, образовывать студни, стабилизировать суспензии, эмульсии и пены, имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности. Очень подвижным студнем, по­строенным в основном из молекул белка, является цитоплазма — сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста; она содержит до 65 % воды. Различная гидрофильность клейковинных бел­ков — один из признаков, характеризующих ка­чество зерна пшеницы и получаемой из него муки (так называемые сильные и слабые пшеницы). Ги­дрофильность белков зерна и муки играет боль­шую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебо­пекарном производстве, представляет собой набух­ший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.

Денатурация белков. При денатурации под вли­янием внешних факторов (температуры, механиче­ского воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третич­ной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. ее нативной простран­ственной структуры. Первич­ная структура, а следователь­но, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свой­ства: снижается растворимость, способность к ги­дратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, проис­ходит агрегирование. В то же время увеличивает­ся активность некоторых химических групп, об­легчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно, он легче гидролизу­ется.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продол­жительности нагрева и влажности. Это необходи­мо помнить при разработке режимов термообра­ботки пищевого сырья, полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль процессы те­пловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, сушке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Денатура­ция белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхи­ванием, ультразвуком). Наконец, к денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти при­емы широко используются в пищевой и биотех­нологии.

Пенообразование. Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость — газ», называемые пенами. Устой­чивость пены, в которой бе­лок является пенообразовате­лем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве пенообразо­вателей широко используются в кондитерской про­мышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые ка­чества.

Молекулы белков под влиянием ряда факторов могут разрушаться или вступать во взаимодействие с другими веществами с образованием новых про­дуктов. Для пищевой промышленности можно вы­делить два важных процесса:

1)      гидролиз белков под действием ферментов;

2)      взаимодействие аминогрупп белков или амино­кислот с карбонильными группами восстанавли­вающих сахаров.

Под влиянием ферментов протеаз, катализиру­ющих гидролитическое расщепление белков, по­следние распадаются на более простые продукты (поли- и дипептиды) и в конечном итоге на ами­нокислоты. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.

Гидролиз белков. Реакцию гидролиза с образо­ванием аминокислот в общем виде можно записать так:

 

Горение. Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых дру­гих веществ. Горение сопровождается характер­ным запахом жженых перьев.

Цветные реакции на белки. Для качественного определения белка используют следующие реакции:

1)  ксантопротеиновую, при которой происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентриро­ванной азотной кислотой, сопровождающееся появлением желтой окраски.

2)  биуретовую, при которой происходит взаимо­действие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II) с образованием комплексных соединений между ионами Сu²⁺ и полипептидами. Реакция сопровождается по­явлением фиолетово-синей окраски.

himege.ru

— свойства белков — Биохимия

К физико-химическим свойствам белков относят амфотерность, растворимость, способность к денатурации, коллоидные свойства.

Амфотерность

Так как белки содержат кислые и основные аминокислоты, то в их составе всегда имеются свободные кислые (СОО^–) и  основные (NH₃⁺) группы.

Заряд белка зависит от соотношения количества кислых и основных аминокислот. Поэтому, аналогично аминокислотам, белки заряжаются положительно при уменьшении рН, и отрицательно при его увеличении. Если рН раствора соответствует изоэлектрической точке белка, то заряд белка равен 0.

Если в пептиде или белке преобладают основные аминокислоты (лизин и аргинин), то при нейтральных рН заряд белка положительный, т.к. обусловлен положительным зарядом радикала этих аминокислот.

Если в белке преобладают кислые аминокислоты (глутамат и аспартат), то белок кислый, при нейтральных рН заряд белка отрицательный и изоэлектрическая точка находится в кислой среде. Для большинства природных белков изоэлектрическая точка находится в диапазоне рН 4,8-5,4, что свидетельствует о преобладании в их составе глутаминовой и аспарагиновой аминокислот.

Амфотерность имеет значение для выполнения белками некоторых функций. Например, буферные свойства белков, т.е. способность поддерживать стабильность рН крови, основаны на способности присоединять ионы Н⁺ при закислении среды или отдавать их при защелачивании.

С практической стороны наличие амфотерности позволяет разделять белки по заряду (электрофорез) или использовать изменение величины рН раствора для осаждения какого-либо известного белка. Наличие как положительных, так и отрицательных зарядов в белке обусловливает их способность к высаливанию, что удобно для выделения белков в нативной (живой) конформации.

Влияние рН на заряд белка

При смещении рН в растворе изменяется концентрация ионов Н⁺. При закислении среды (при снижении рН) ниже изоэлектрической точки ионы Н⁺ присоединяются к отрицательно заряженным группам глутаминовой и аспарагиновой кислот и нейтрализуют их. Заряд белка при этом становится положительным.

При увеличении рН в растворе выше изоэлектрической точки концентрация ионов Н⁺ снижается и положительно заряженные группы белка (NH₃⁺-группы лизина и аргинина) теряют протоны, их заряд исчезает. Суммарный заряд белка становится отрицательным.

Изменение заряда белковой цепи при изменении pH

Растворимость

Так как большинство белков несет много заряженных групп, то в целом они водорастворимы. Растворимость объясняется:

• наличием заряда и взаимоотталкиванием заряженных молекул белка,
• наличием гидратной оболочки – окружение молекулы диполями воды и взаимодействие их с полярными и заряженными группами на поверхности глобулы белка. Чем больше полярных и/или заряженных аминокислот в белке, тем больше гидратная оболочка.

Например, 100 г белка альбумина связывает 30-50 г воды.

 

biokhimija.ru

Физико-химические свойства белков. Строение и функции белков :: SYL.ru

Прежде чем рассказать про свойства белков, стоит дать краткое определение данному понятию. Это высокомолекулярные органические вещества, которые состоят из соединенных пептидной связью альфа-аминокислот. Белки являются важной частью питания человека и животных, поскольку не все аминокислоты вырабатываются организмом – некоторые поступают именно с едой. Каковы же их свойства и функции?

Амфотерность

Это первая особенность белков. Под амфотерностью подразумевается их способность проявлять как кислотные, так и основные свойства.

Белки в своей структуре имеют несколько видов химических группировок, которые способны ионизировать в растворе Н₂О. К таковым относятся:

• Карбоксильные остатки. Глутаминовая и аспарагиновая кислоты, если быть точнее.
• Азотсодержащие группы. ε-аминогруппа лизина, аргининовый остаток CNH(NH₂) и имидазольный остаток гетероциклической альфа-аминокислоты под названием гистидин.

У каждого белка имеется такая особенность, как изоэлектрическая точка. Под данным понятием понимают кислотность среды, при которой поверхность или молекула не имеет электрического заряда. При таких условиях сводится к минимуму гидратация и растворимость белка.

Показатель определяется соотношением основных и кислых аминокислотных остатков. В первом случае точка приходится на щелочную область. Во втором – на кислую.

Растворимость

По данному свойству белки подразделяются на небольшую классификацию. Вот какими они бывают:

• Растворимыми. Их называют альбуминами. Они умеренно растворяются в концентрированных соляных растворах и сворачиваются при нагревании. Эта реакция называется денатурацией. Молекулярная масса альбуминов составляет около 65 000. В них нет углеводов. А вещества, которые состоят из альбумина, именуются альбуминоидами. К таковым относится яичный белок, семена растений и сыворотка крови.
• Нерастворимыми. Их называют склеропротеинами. Яркий пример – кератин, фибриллярный белок с механической прочностью, уступающей только хитину. Именно из этого вещества состоят ногти, волосы, рамфотека птичьих клювов и перьев, а также рога носорога. Еще в эту группу белков включены цитокератины. Это структурный материал внутриклеточных филаментов цитоскелета клеток эпителия. Еще к нерастворимым белкам относят фибриллярный белок под названием фиброин.
• Гидрофильными. Они активно взаимодействуют с водой и впитывают ее. К таковым относятся белки межклеточного вещества, ядра и цитоплазмы. В том числе пресловутый фиброин и кератин.
• Гидрофобными. Они отталкивают воду. К ним относятся белки, являющиеся составляющими биологических мембран.

Денатурация

Так называется процесс видоизменения белковой молекулы под воздействием определенных дестабилизирующих факторов. При этом аминокислотная последовательность остается той же. Но белки теряют их естественные свойства (гидрофильность, растворимость и другие).

Стоит отметить, что любое весомое изменение внешних условий способно привести к нарушениям структур белка. Чаще всего денатурацию провоцирует повышение температуры, а также оказываемое на белок воздействие щелочи, сильной кислоты, радиации, соли тяжелых металлов и даже определенных растворителей.

Интересно, что нередко денатурация приводит к тому, что частицы белка агрегатируются в более крупные. Ярким примером является, например, яичница. Всем ведь знакомо, как в процессе жарки белок образуется из прозрачной жидкости.

Еще следует рассказать о таком явлении, как ренатурация. Этот процесс обратен денатурации. Во время него белки возвращаются к природной структуре. И это действительно возможно. Группа химиков из США и Австралии нашла способ, с помощью которого можно ренатурировать сваренное вкрутую яйцо. Уйдет на это всего несколько минут. А потребуется для этого мочевина (диамид угольной кислоты) и центрифугирование.

Структура

О ней необходимо сказать в отдельности, раз речь идет о значении белков. Всего выделяют четыре уровня структурной организации:

• Первичная. Подразумевается последовательность остатков аминокислот в цепи полипептидов. Главная особенность – это консервативные мотивы. Так называются устойчивые сочетания остатков аминокислот. Они есть во многих сложных и простых белках.
• Вторичная. Имеется в виду упорядочивание какого-либо локального фрагмента цепи полипептидов, которое стабилизируют водородные связи.
• Третичная. Так обозначается пространственное строение цепи полипептидов. Состоит данный уровень из некоторых вторичных элементов (их стабилизируют разные типы взаимодействий, где гидрофобные являются важнейшими). Здесь в стабилизации участвуют ионные, водородные, ковалентные связи.
• Четвертичная. Ее еще называют доменной или субъединичной. Данный уровень состоит из взаимного расположения цепей полипептидов в составе цельного белкового комплекса. Интересно, что в состав белков с четвертичной структурой входят не только идентичные, но еще и отличающиеся цепочки полипептидов.

Данное деление было предложено датским биохимиком по имени К. Линдстрем-Ланг. И пусть считается, что оно устарело, пользоваться им все равно продолжают.

Типы строения

Рассказывая про свойства белков, следует также отметить, что эти вещества делятся на три группы в соответствии с типом строения. А именно:

• Фибриллярные белки. Они имеют нитевидную вытянутую структуру и большую молекулярную массу. Большинство из них не растворяется в воде. Структура этих белков стабилизируется взаимодействиями между полипептидными цепями (они состоят как минимум из двух остатков аминокислот). Именно фибриллярные вещества образуют полимер, фибриллы, микротрубочки и микрофиламенты.
• Глобулярные белки. Вид структуры обуславливает их растворимость в воде. А общая форма молекулы отличается сферичностью.
• Мембранные белки. Строение этих веществ имеет интересную особенность. У них есть домены, которые пересекают клеточную мембрану, но их части выступают в цитоплазму и межклеточное окружение. Эти белки играют роль рецепторов – передают сигналы и отвечают за трансмембранную транспортировку питательных веществ. Важно оговориться, что они весьма специфичны. Каждый белок пропускает лишь определенную молекулу или сигнал.

Простые

О них тоже можно рассказать чуть подробнее. Простые белки состоят лишь из цепей полипептидов. К ним относятся:

• Протамин. Ядерный низкомолекулярный белок. Его присутствие является защитой ДНК от действия нуклеаз – ферментов, атакующих нуклеиновые кислоты.
• Гистоны. Сильноосновные простые белки. Они сосредоточены в ядрах клеток растений и животных. Принимают участие в «упаковке» ДНК-нитей в ядре, а еще в таких процессах, как репарация, репликация и транскрипция.
• Альбумины. О них уже говорилось выше. Самые известные альбумины – сывороточный и яичный.
• Глобулин. Участвует в свертывании крови, а также в других иммунных реакциях.
• Проламины. Это запасные белки злаков. Названия у них всегда разные. У пшеницы они именуются птиалинами. У ячменя – гордеинами. У овса – авснинами. Интересно, что проламины делятся на свои классы белков. Их всего две: S-богатые (с содержанием серы) и S-бедные (без нее).

Сложные

Что касательно сложных белков? Они содержат простетические группы или те, в которых нет аминокислот. К ним относятся:

• Гликопротеины. В их состав входят углеводные остатки с ковалентной связью. Эти сложные белки – важнейший структурный компонент клеточных мембран. К ним относятся также многие гормоны. А еще гликопротеины эритроцитовых мембран определяют группу крови.
• Липопротеины. Состоят из липидов (жироподобных веществ) и играют роль «транспорта» данных веществ в крови.
• Металлопротеиды. Эти белки в организме имеют огромное значение, так как без них не протекает обмен железа. В состав их молекул входят ионы металлов. А типичными представителями данного класса являются трансферрин, гемосидерин и ферритин.
• Нуклеопротеиды. Состоят из РКН и ДНК, не имеющих ковалентной связи. Яркий представитель – хроматин. Именно в его составе реализуется генетическая информация, репарируется и реплицируется ДНК.
• Фосфопротеины. Их составляют остатки фосфорной кислоты, связанные ковалентно. В качестве примера можно привести казеин, который изначально содержится в молоке, как соль кальция (в связанном виде).
• Хромопротеиды. У них простое строение: белок и окрашенный компонент, относящийся к простетической группе. Они принимают участие в клеточном дыхании, фотосинтезе, окислительно-восстановительных реакциях и т. д. Также без хромопротеидов не происходит аккумулирование энергии.

Обмен веществ

Выше уже было многое рассказано про физико-химические свойства белков. Об их роли в обмене веществ тоже нужно упомянуть.

Есть аминокислоты, являющиеся незаменимыми, поскольку они не синтезируются живыми организмами. Млекопитающие сами получают их из пищи. В процессе ее переваривания белок разрушается. Начинается этот процесс с денатурации, когда его помещают в кислотную среду. Затем – гидролиз, в котором участвуют ферменты.

Определенные аминокислоты, которые в итоге получает организм, участвуют в процессе синтеза белков, свойства которых необходимы для его полноценного существования. А оставшаяся часть перерабатывается в глюкозу – моносахарид, являющийся одним из основных источников энергии. Белок очень важен в условиях диет или голодания. Если он не будет поступать вместе с едой – организм начнет «есть себя» — перерабатывать собственные белки, особенно мускульные.

Биосинтез

Рассматривая физико-химические свойства белков, нужно заострить внимание и на такой теме, как биосинтез. Эти вещества формируются на основе той информации, которая закодирована в генах. Любой белок – это уникальная последовательность остатков аминокислот, определяемая геном, кодирующим его.

Как это происходит? Ген, кодирующий белок, переносит информацию с ДНК на РНК. Это называется транскрипцией. В большинстве случаев синтез затем происходит на рибосомах – это важнейший органоид живой клетки. Данный процесс именуется трансляцией.

Есть еще так называемый нерибосомный синтез. Его тоже стоит упомянуть, раз речь идет о значении белков. Этот вид синтеза наблюдается у некоторых бактерий и низших грибов. Процесс осуществляется посредством высокомолекулярного белкового комплекса (известен как NRS-синтаза), и рибосомы в этом участия не принимают.

И, конечно же, существует еще химический синтез. С его помощью можно синтезировать короткие белки. Для этого используются методы вроде химического лигирования. Это противоположность пресловутого биосинтеза на рибосомах. Таким же методом удается получить ингибиторы определенных ферментов.

К тому же благодаря химическому синтезу можно вводить в состав белков те остатки аминокислот, которые в обычных веществах не встречаются. Допустим те, у боковых цепей которых есть флюоресцентные метки.

Стоит оговориться, что методы химического синтеза не безупречны. Есть определенные ограничения. Если в белке содержится более 300 остатков, то искусственно синтезированное вещество, скорее всего, получит неправильную структуру. А это отразится на свойствах.

Вещества животного происхождения

Их рассмотрению необходимо уделить особое внимание. Животный белок – это вещество, содержащийся в яйцах, мясе, молочных продуктах, птице, морепродуктах и рыбе. В них имеются все аминокислоты, необходимые организму, в том числе и 9 незаменимых. Вот целый ряд важнейших функций, которые выполняет животный белок:

• Катализ множества химических реакций. Данное вещество запускает их и ускоряет. За это «ответственны» ферментативные белки. Если в организм не будет поступать их достаточное количество, то окисление и восстановление, соединение и разрыв молекулярных связей, а также транспортировка веществ не будут протекать полноценно. Интересно, что лишь малая часть аминокислот вступают в различного рода взаимодействия. И еще меньшее количество (3-4 остатка) непосредственно задействовано в катализе. Все ферменты делят на шесть классов – оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы. Каждый из них отвечает за ту или иную реакцию.
• Формирование цитоскелета, образующего структуру клеток.
• Иммунная, химическая и физическая защита.
• Транспортировка важных компонентов, необходимых для роста и развития клеток.
• Передача электрических импульсов, важных для работы всего организма, поскольку без них невозможно взаимодействие клеток.

И это далеко не все возможные функции. Но даже так понятна значимость данных веществ. Синтез белка в клетках и в организме невозможен, если человек не будет употреблять в пищу его источники. А ими является мясо индейки, говядина, баранина, крольчатина. Еще много белка содержится в яйцах, сметане, йогурте, твороге, молоке. Также активировать синтез белка в клетках организма можно, добавив в свой рацион ветчину, субпродукты, колбасу, тушенку и телятину.

www.syl.ru

28)Основные биологические свойства белков

Свойства
белков

1.
Разная растворимость в воде. Растворимые
белки образуют коллоидные растворы.

2.
Гидролиз — под действием растворов
минеральных кислот или ферментов
происходит разрушение первичной
структуры белка и образование смеси
аминокислот.

3.
Денатурация — частичное или полное
разрушения пространственной структуры,
присущей данной белковой молекуле.
Денатурация происходит под действием:

—
высокой температуры

—
растворов кислот, щелочей и концентрированных
растворов солей

—
растворов солей тяжёлых металлов

—
некоторых органических веществ
(формальдегида, фенола)

—
радиоактивного излучения

Свойства
белков и их биологические функции
определяются последовательностью
аминокислот. Работы по выяснению
первичной структуры белка впервые были
выполнены в Кембриджском университете
на примере одного из простейших белков
— инсулина. В течение посте 10 лет английский
биохимик Ф.Сенгер проводил анализ
инсулина. В результате анализа выяснено,
что молекула инсулина состоит из двух
полипептидных цепей и содержит 51
аминокислотный остаток. Он установил,
что инсулин имеет молярную массу 5687
г/моль, а его химический состав отвечает
формуле C254h437N65O75S6. Анализ проводился
вручную с использованием ферментов,
которые избирательно гидролизуют
пептидные связи между определёнными
аминокислотными остатками.

В
настоящее время большая часть работы
по определению первичной структуры
белков автоматизирована. Так была
установлена первичная структура фермента
лизоцима.

Тип
«укладки» полипептидной цепочки
называют вторичной структурой. У
большинства белков полипептидная цепь
свёртывается в спираль, напоминающую
«растянутую пружину» (называю
«А-спираль» или «А-стуктура»).
Еще один распространённый тип вторичной
структуры — структура складчатого листа
(называют «B — структура»). Так, белок
шёлка — фиброин имеет именно такую
структуру. Он состоит из ряда полипептидных
цепей, которые располагаются параллельно
друг-другу и соединяются посредством
водородных связей, большое число которых
делает шёлк очень гибким и прочным на
разрыв.

При
всём этом практически не существует
белков, молекулы которых на 100% имеют
«А-структуру» или «B — структуру».

Пространственное
положение полипептидной цепи называют
третичной структурой белкой. Большинство
белков относят к глобулярным, потому
что их молекулы свёрнуты в глобулы.
Такую форму белок поддерживает благодаря
связям между разнорзяряженными ионами
(-COO- и -Nh4+ и дисульфидных мостиков. Кроме
того, молекула белка свёрнута так, что
гидрофобные углеводородные цепи
оказываются внутри глобулы, а гидрофильные
— снаружи.

Способ
объединения нескольких молекул белка
в одну макромолекулу называют четвертичной
стуктурой белка. Ярким примером такого
белка может быть гемоглобин. Было
установлено, что, например, для взрослого
человека молекула гемоглобина состоит
из 4-х отдельных полипептидных цепей и
небелковой части — гема.

Свойства
белков объясняет их различное строение.
Большинство белков аморфно, в спирте,
эфире и хлороформе нерастворимо. В воде
некоторые белки могут растворяться с
образованием коллоидного раствора.
Многие белки растворимы в растворах
щелочей, некоторые — в растворах солей,
а некоторые — в разбавленном спирте.
Кристаллическое состояние белов
встречается редко: примером могут быть
алейроновые зёрна, встречающиеся в
клещевине, тыкве, конопле. Кристаллизуется
также альбумин куриного яйца и гемоглобин
в крови.

При
кипячении с кислотами или щелочами, а
также под действием ферментов белки
распадаются на более простые химические
соединения, образуя в конце цепочки
превращения смесь A-аминокислот. Такое
расщепление называется гидролизом
белка. Гидролиз белка имеет большое
биологическое значение: попадая в
желудок и кишечник животного или
человека, белок расщепляется под
действием ферментов на аминокислоты.
Образовавшиеся аминокислоты в дальнейшем
под влиянием ферментов снова образуют
белки, но уже характерные для данного
организма!

В
продуктах гидролиза белков кроме
аминокислот были найдены углеводы,
фосфорная кислота, пуриновые основания.
Под влиянием некоторых факторов например,
нагревания,растворов солей, кислот и
щелочей, действия радиации, встряхивания,
может нарушиться пространственная
структура, присущая данной белковой
молекуле. Денатурация может носить
обратимый или необратимый характер, но
в любом случае аминокислотная
последовательность, то есть первичная
структура, остаётся неизменной. В
результате денатурации белок перестаёт
выполнять присущие ему биологические
функции.

Для
белков известны некоторые цветные
реакции, характерные для их обнаружения.
При нагревании мочевины образуется
биурет, который с раствором сульфата
меди в присутствии щелочи даёт фиолетовое
окрашивание или качественная реакция
на белок, которую можно провести дома).
Биуретовую реакцию даёт вещества,
содержащие амидную группу, а в молекуле
белка эта группа присутствует.

Ксантопротеиновая
реакция заключается в том, что белок от
концентрированной азотной кислоты
окрашивается в жёлтый цвет. Эта реакция
указывает на наличие в белке бензольной
группировки, которая имеется в таких
аминокислотах, как фениланин и тирозин.

При
кипячении с водным раствором нитрата
ртути и азотистой кислоты, белок даёт
красное окрашивание. Эта реакция
указывает на наличие в белке тирозина.
При отсутствии тирозина красного
окрашивания не появляется

29)биосинтез
триглицеридов.
Известно, что скорость биосинтеза
жирных кислот во
многом определяется скоростью образования
триглицеридов ифосфолипидов,
так как свободные жирные
кислоты присутствуют
втканях и плазме
крови в
небольших количествах и в норме не
накапливаются.

Синтез
триглицеридов происходит из глицерина и жирных
кислот(главным
образом стеариновой, пальмитиновой и
олеиновой). Путьбиосинтеза триглицеридов
в тканях протекает
через образование α-глице-рофосфата
(глицерол-3-фосфата) как промежуточного
соединения.

В
почках, а также в стенке кишечника,
где активность
ферментаглицеролкиназы
высока, глицерин фосфорилируется
за счет АТФ с
образованием глицерол-3-фосфата:

В жировой
ткани и
мышцах вследствие очень
низкой активности глицеролкиназы
образование глицерол-3-фосфата в основном
связано с процессами гликолиза и гликогенолиза.
Известно, что в процессе гли-колитического
распада глюкозы образуется
дигидроксиацетонфосфат (см. главу 10).
Последний в присутствии цитоплазматической
глицерол-3-фосфатдегидрогеназы способен
превращаться в глицерол-3-фосфат:

Отмечено,
что если содержание глюкозы в жировой
ткани понижено
(например, при голодании), то образуется
лишь незначительное количество
глицерол-3-фосфата и освободившиеся в
ходе липолиза свободные жирные
кислоты не
могут быть использованы для ресинтеза
триглицеридов, поэтому жирные
кислоты покидаютжировую
ткань.
Напротив, активация гликолиза в жировой
ткани способствует
накоплению в ней триглицеридов, а также
входящих в их состав жирных
кислот.
В печени наблюдаются
оба пути образования глицерол-3-фосфата.

Образовавшийся
тем или иным путем глицерол-3-фосфат
последовательно ацилируется
двумя молекуламиКоА-производного жирной
кислоты (т.е.
«активными» формами жирной
кислоты –
ацил-КоА). В результате образуется
фосфатидная кислота (фосфатидат):

Как
отмечалось, ацилирование глицерол-3-фосфата
протекает последовательно, т.е. в 2 этапа.
Сначала глицерол-3-фосфат-ацилтрансфераза
катализирует образование лизофосфатидата
(1-ацилглицерол-3-фосфата, а затем
1-ацилглицерол-3-фосфат-ацилтрансфераза
катализирует образование фосфатидата
(1,2-диацилглицерол-3-фосфата) .

Далее
фосфатидная кислота гидролизуется
фосфатидат-фосфогидро-лазой до
1,2-диглицерида (1,2-диацилглицерола):

Затем
1,2-диглицерид ацилируется
третьей молекулой ацил-КоА
и превращается в триглицерид
(триацилглицерол). Эта реакция катализируется
диацилглицерол-ацилтрансферазой:

Синтез
триглицеридов (триацилглицеролов)
в тканях происходит
с учетом двух путей образования
глицерол-3-фосфата и возможности синтеза
триглицеридов в стенке тонкой кишки из
β-моноглицеридов, поступающих из полости
кишечника в больших количествах после
расщепления пищевых жиров.
На рис. 11.6 представлены глицерофосфатный,
дигидроксиацетон-фосфатный и
β-моноглицеридный (моноацилглицероловый)
пути синтеза триглицеридов.

Рис.
11.6. Биосинтез триглицеридов
(триацилглицеролов).

Установлено,
что большинство ферментов,
участвующих в биосинтезе триглицеридов,
находятся в эндоплазматическом
ретикулуме, и только некоторые, например
глицерол-3-фосфат-ацилтрансфераза,–
вмитохондриях.

30)гормоны
надпочечников.
Щитовидная железа играет
исключительно важную роль в обмене
веществ.
Об этом свидетельствуют резкое изменение
основного обмена, наблюдаемое при
нарушениях деятельности щитовидной
железы, а также ряд косвенных данных, в
частности обильное ее кровоснабжение
несмотря на небольшую массу (20–30 г).
Щитовидная железа состоит
из множества особых полостей – фолликулов,
заполненных вязким секретом – коллоидом.
В составколлоида входит
особый йодсодержащий гликопротеин с
высокой мол. массой – порядка 650000 (5000
аминокислотных остатков). Этот
глико-протеин получил название
йодтиреоглобулина. Он представляет
собой запасную форму тироксина и трийодтиронина –
основных гормонов фолликулярной
части щитовидной железы.

Помимо
этих гормонов (биосинтез и
функции которых будут рассмотрены
ниже), в особых клетках –
так называемых парафолликулярных клетках,
или С-клетках щитовидной железы,
синтезируется гормон пептидной
природы, обеспечивающий
постоянную концентрацию кальция в крови.
Он получил название «кальцитонин».
Впервые на существование кальцито-нина,
обладающего способностью поддерживать
постоянный уровенькальция в крови,
указал в 1962 г. Д. Копп, который ошибочно
считал, что этот гормон синтезируется
паращитовидными железами.
В настоящее время кальцитонин не
только выделен в чистом виде
изткани щитовидной
железы животных и человека, но и полностью
раскрыта 32-членная аминокислотная
последовательность,
подтвержденная химическим
синтезом.
Ниже приведена первичная
структура кальцитонина,
полученного из щитовидной железы
человека:

Кальцитонин человека
содержит дисульфидный мостик (между
1-м и 7-м аминокислотными остатками) и
характеризуется N-концевым цистеином и
С-концевым пролинамидом. Кальцитонины быка,
овцы, свиньи и лососевых рыб мало
отличаются друг от друга как по структуре
и концевым аминокислотам,
так и по гипокальциемической активности.
Биологическое действие кальцитонина прямо
противоположно эффектупаратгормона:
он вызывает подавление в костной
ткани резорбтивных
процессов и соответственно гипокальциемию
и гипофосфатемию. Таким образом,
постоянство уровня кальция в крови человека
и животных обеспечивается главным
образом паратгормоном,
кальцитриолом и кальцитонином,
т.е. гормонамикак
щитовидной и паращитовидных желез,
так и гормоном –
производным витамина D₃.
Это следует учитывать при хирургических
лечебных манипуляциях на данных железах.

Химическая
природа гормонов фолликулярной
части щитовидной железы выяснена в
деталях сравнительно давно. Считается
установленным, что все йодсодержащие гормоны,
отличающиеся друг от друга содержанием йода,
являются производными L-тиронина, который
синтезируется в организме изаминокислоты L-тирозина.

Из
L-тиронина легко синтезируется гормон щитовидной
железы тироксин,
содержащий в 4 положениях кольцевой
структуры йод.
Следует отметить, что
гормональной активностью наделены
3,5,3′-трийодтиронин и 3,3′-дийодтиронин,
также открытые в
щитовидной железе. Биосинтез гормонов щитовидной
железы регулируется тиротропином – гормоном
гипоталамуса (см.
ранее).

В
настоящее время еще полностью не изучены
ферментные системы, катализирующие
промежуточные стадии синтеза этих гормонов,
и природа
фермента,
участвующего в превращении йодидов в
свободный йод(2IДI₂),
необходимый для йодирования 115
остатков тирозина в молекуле тиреоглобулина.
Последовательность реакций,
связанных с синтезом гормонов щитовидной
железы, была расшифрована при помощи
радиоактивного йода [¹³¹I].
Было показано, что введенный
меченый йод прежде
всего обнаруживается в молекуле монойодтирозина,
затем — дийодтирозина и только потом
– тироксина.
Эти данные позволяли предположить, что
монойод- и дийодтирозины
являются предшественниками тироксина.
Однако известно также, что
включение йода осуществляется
не на уровне свободного тироксина,
а на уровне полипептидной цепи тиреоглобулина в
процессе его постсинтетической
модификации в фолликулярных клетках.
Дальнейшийгидролиз тиреоглобулина под
действием протеиназ и пептидаз приводит
к образованию как свободныхаминокислот,
так и к освобождению йодтиронинов, в
частности тироксина,
последующее депонирование которого
способствует образованию трийодтиронина.
Эта точка зрения кажется более
правдоподобной с учетом универсальности
постсинтетической химической модификации
при биосинтезе биологически
активныхвеществ в организме.

Катаболизм гормонов щитовидной
железы протекает по двум направлениям:
распад гормонов с
освобождением йода (в
виде йодидов) и дезами-нирование
(отщепление аминогруппы)
боковой цепигормонов.
Продукты обмена или
неизмененные гормоны экскретируются
почками или кишечником. Возможно, что
некоторая часть неизмененного тироксина,
поступая через печень и желчь в
кишечник, вновь всасывается, пополняя
резервы гормонов в организме.

Биологическое
действие гормонов щитовидной
железы распространяется на множество
физиологических функций организма.
В частности, гормоны регулируют
скорость основного обмена, рост и
дифференцировкутканей,
обмен белков, углеводов и липидов,
водно-электролитный обмен, деятельность
ЦНС, пищеварительного тракта, гемопоэз,
функцию сердечнососудистой системы,
потребность в витаминах,
сопротивляемость организма инфекциям
и др. Точкой приложения действия
тиреоидных гормонов,
как и всехстероидов (см.
далее), считается генетический аппарат.
Специфические рецепторы – белки –
обеспечивают транспорт тиреоидных гормонов в
ядро и взаимодействие со структурными
генами,
в результате чего увеличивается
синтез ферментов,
регулирующих скорость окислительно-восстановительных
процессов.
Естественно поэтому, что недостаточная
функция щитовидной железы (гипофункция)
или, наоборот, повышенная секреция гормонов (гиперфункция)
вызывает глубокие расстройства
физиологического статусаорганизма.

Гипофункция
щитовидной железы в раннем детском
возрасте приводит к развитию болезни,
известной в литературе как кретинизм.
Помимо остановки роста, специфических
изменений кожи,
волос, мышц, резкого снижения скорости
процессов обмена, при кретинизме
отмечаются глубокие нарушения психики;
специфическое гормональное лечение в
этом случае не дает положительных
результатов.

Недостаточная
функция щитовидной железы в зрелом
возрасте сопровождается развитием
гипотиреоидного отека, или микседемы
(от греч. myxa – слизь, oedemo – отек). Это
заболевание чаще встречается у женщин
и характеризуется нарушением
водно-солевого, основного и жирового
обмена. У больных отмечаются слизистый
отек, патологическое ожирение,
резкое снижение основного обмена,
выпадение волос и зубов, общие мозговые
нарушения и психические
расстройства. Кожа становится
сухой, температура тела
снижается; в крови повышено
содержание глюкозы.
Гипотиреоидизм сравнительно легко
поддается лечению препаратами щитовидной
железы.

Следует
отметить еще одно поражение щитовидной
железы – эндемический зоб. Болезнь
обычно развивается у лиц, проживающих
в горных местностях, где содержание йода в воде и
растениях недостаточно. Недостатокйода приводит
к компенсаторному увеличению
массы ткани щитовидной
железы за счет преимущественного
разрастания соединительной
ткани,
однако этот процесс не сопровождается
увеличением секрециитиреоидных гормонов.
Болезнь не приводит к серьезным нарушениям
функций организма,
хотя увеличенная в размерах
щитовидная железа создает
определенные неудобства. Лечение
сводится к обогащению продуктов питания,
в частности поваренной
соли,
неорганическим йодом.

Повышенная
функция щитовидной железы (гиперфункция)
вызывает развитие гипертиреоза,
известного в литературе под названием
«зоб диффузный токсический» (болезнь
Грейвса, или базедова болезнь). Резкое
повышение обмена
веществ сопровождается
усиленным распадом тканевых белков,
что приводит к развитию отрицательного
азотистого баланса. Наиболее характерным
проявлением болезни считается триада
симптомов: резкое увеличение числа
сердечных сокращений (тахикардия),
пучеглазие (экзофтальм) и зоб, т.е.
увеличенная в размерах щитовидная железа;
у больных отмечаются общее
истощение организма,
а также психические расстройства.

При
гиперфункции щитовидной железы и, в
частности, токсическом зобе показано
оперативное удаление всей железы или
введение ¹³¹I
(β- и γ-излу-чение частично
разрушает ткань железы)
и антагонистов тироксина,
тормозящих синтез тиреоидных гормонов.
К подобным веществам относятся,
например, тиомочевина,
тиоурацил (или метилтиоурацил).

Снижают
функцию щитовидной железы тиоцианат
и вещества,
содержащие аминобензольную группу, а
также микродозы йода.
Механизм действия антитиреоидных веществ окончательно
не выяснен. Возможно, они оказывают
ингибирующее действие на ферментные
системы, участвующие
в биосинтезе тиреоидныхгормонов.

studfile.net