Функции белка таблица – Таблица “Функции белков” (биология, 10 класс)

Функции белков в организме человека. Таблица с примерами для спортсмена, бодибилдера, питание

На чтение 14 мин. Просмотров 49 Опубликовано 19.06.2019

Для полноценного функционирования организма человеку необходимо ежедневно употреблять питательные вещества, в составе которых присутствуют белки, липиды и углеводы. Главным строительным материалом для тела и органов является белок. Его функции влияют на развитие, движения, рост и защитные способности человеческого организма.

Белки – что это такое?

Белки – высокомолекулярные элементы органического характера. В их состав входят альфа-аминокислоты пептидно-связанны в последовательную цепочку. В организме особи вырабатываются не все аминокислоты необходимые для полноценной работы организма.

Недостающее количество поступает с белковыми продуктами. В процессе переваривания еды, белок распадается на аминокислотные элементы, участвующие в выделении организмом собственного белка или превращении в энергию.

Уровни организации

По уровням организации белки разделены на четыре структуры:

• первичная;
• вторичная;
• третичная;
• четвертичная.

Первичная структура белка

Первичная структура – элементарная аминокислотная цепь линейного вида, соединенная полипептидной связью. Особенностью данной структуры есть стабилизированное соединение остаточных частей аминокислоты, выполняющих специальные функции в составе белков.

Первичную структуру определяют по последовательном размещении аминокислотных или нуклеотидных сочетаний при помощи табличных данных генетического кода.

Вторичная структура белка

Вторичная структура – способ формирования упорядоченной цепи элементарных соединений с помощью группового взаимодействия аминокислотных веществ, связанных водородными соединениями. Существует 2 варианта вторичной структуры: спиралевидная (канат) и складчатая (гармошка). В белках находятся оба виды, но долевое соотношение разное.

Третичная структура белка

Третичная структура – составляющие вторичной структуры, которые связанные разными взаимодействующими процессами с изолирующей функцией от воды. Определить данную структуру можно через рентгеноструктурный анализ или микроскопию.

Четвертичная структура белка

Четвертичная структура – сочетание нескольких аминокислотных соединений в составе одного белка после полного окончания его переработки в организме. В формировании четвертичного и третичного уровня берут участие одинаковые типы взаимосвязей.

Функции белка в организме

Функции белков в организме человека заключены в его участии в метаболизме. Входя в состав клеток протеин выступает сигналом для запуска разложения пищи, взаимодействия с водой и творения между клеточного вещества.

Из-за широкого спектра воздействия на организм белки условно разделены по функциям.

Каталитическая функция белка

Каталитическую функцию обеспечивают специальные элементы – ферменты, которые влияют на качество и продолжительность химических реакций под воздействием некоторых элементарных соединений. Ферменты бывают простые и сложные.

ПРОСТЫЕ СОСТОЯТ ИЗ ОСТАТОЧНЫХ АМИНОКИСЛОТ, А СЛОЖНЫЕ ИМЕЮТ ЭЛЕМЕНТЫ БЕЛКА, ВЗАИМОДЕЙСТВУЮЩИЕ С ОРГАНИЧЕСКИМИ И НЕОРГАНИЧЕСКИМИ ВЕЩЕСТВАМИ.

Каталитическая функция белка отвечает за переработку и выделение веществ, попадающих в организм при подходящей температуре, давлению и кислотно-луженом балансе.

Структурная функция белка

Структурная функция – строительная. Заключается расположением белка в клетках, придавая им форму или изменяя их. Белки формируют соединительное вещество, которое входит в состав волос, ногтей и другое. К этой функции относят: кератин, коллаген, эластин.

Защитная функция белка

Защитная функция белка заключается в предотвращении повреждения организма внешними и внутренними посторонними соединениями.

Функции белков в организме человека бывают 3-х видов:

• Физическая. Осуществляется механическая поддержка клеток, а также обеспечивается свертываемость крови и заживление ран.
• Химическая. Белки способствуют очищению организма путем связывания токсинов и их выведению.
• Иммунная. Белки уничтожают бактерии, вирусы и чужеродные белки, попавшие в организм.

Регуляторная функция белка

Регуляторная функция заключается в регулировании обменных циклов, контроле роста, развитии и плодотворности организма путем соединения с другими белками для их активации или подавления.

Сигнальная функция белка

Сигнальная функция – это способность белка проводить сигнальные импульсы между клетками для активации или отмены процессов жизнедеятельности организма. Сигнальная функция обеспечивает взаимодействие иммунной, эндокринной и нервной систем.

Транспортная функция белка

Транспортная функция – способность белковых связей переносить необходимые элементы от одного органа к другому при обменных процессах организма или дыхании, а также обеспечивает связь всех клеток с внешней средой.

Запасная (резервная) функция белка

Запасную функцию выполняют белки, которые резервируются как источник энергии и скапливают в клетках необходимые вещества для метаболизма: вода, железо, кислород и другие.

Рецепторная функция белка

Рецепторная функция активизируется под механическим (свет) или химическим воздействием на белковые рецепторы, которые находятся внутри клетки.

Заключается в принятии, задержании и передачи сигналов из внешней среды к органам для активизации или прекращении какого-либо процесса.

Моторная (двигательная) функция белка

Моторная функция обеспечивает все движение в человеческой массе специальными сократительными элементами. Такие процессы как сокращение мышц, перемещение клеток (лейкоцитов), смыкание ресниц и внутриклеточные циркуляции на прямую связанны с двигательными функциями.

Процесс движения происходит из-за способности белка химическую энергию (вещества в организме) превратить в механическую работу (сокращение, сгибание, сжимание и другие).

Какие существуют виды белков

Белки берут участие в жизнедеятельности организма человека, разделенные на виды по типу функций:

• Структурные белки выступают строительными элементами для разных тканей организма, предавая им форму, мощность и эластичность.
• Транспортные белки транспортируют питательные и полезные элементы по всему организму проникая в малодоступные места.
• Рецепторные белки, находясь между оболочками клеток, связываются с питательными веществами и проводят их внутрь этих же клеток. Большую роль играют в процессе развития плода внутри матери, обеспечивая его всеми необходимыми компонентами.
• Сократительные белки приводят в движение весь организм начиная от клеток и заканчивая всем телом в целом.
• Регуляторные белки отвечают за полноценные обменные процессы в организме.

• Защитные белки способствуют противостоянию организма и его защите от вирусов, микробов и инфекций.
• Ферменты – это белки, которые отвечают за протекание всех реакций внутри клеток, стимулируют метаболизм.

Классификация по типу строения

По типу строения белки делятся на простые и сложные. Простые белки – протеины, в составе которых имеют место аминокислотные остатки (основные компоненты белка). Находятся в яйцах, молоке, бобах и растительных культурах.

Сложные белки – протеиды, имеющие в составе основной белковый компонент и небелковое образование (кислоты, жиры, углеводы), вовремя взаимодействии которых происходят жизненно важные циклы развития и укрепления человека.

Выделено несколько видов сложных белков в зависимости от состава:

• Гликопротеиды – состоят из аминокислоты и углеводов.
• Нуклеопротеиды – союз аминокислот и нуклеиновых кислот.
• Липопротеиды – взаимодействие основного белкового компонента и жиров.
• Фосфор протеиды – в составе содержатся аминокислота и фосфорная кислота.
• Хромо протеиды – взаимодействие белкового вещества и металлосодержащих элементов.

Также белки разделены на животные – находятся в мясе животных, их крови и кожных и опорных тканях, и растительные – находятся в составе растительных культур.

Белки и азотный баланс

Белки и азотистый баланс напрямую связанны между собой. Азотистый баланс – это соотношение поступления азота в организм с пищей и выведение из него в процессе жизнедеятельности. Основной поставщик азота – белок. В процессе распада белковых продуктов в организм выделяется некое количество азота.

ПРИ НОРМАЛЬНОМ ВЗАИМОДЕЙСТВИИ ВСЕХ ОРГАНОВ И СБАЛАНСИРОВАННОГО ПИТАНИЯ ЭТО КОЛИЧЕСТВО АЗОТНОГО ВЕЩЕСТВА ВЫВОДИТСЯ ИЗ ОРГАНИЗМА ПОЛНОСТЬЮ.

Процесс называется азотистое равновесие, во время которого с человеческим телом ничего не происходит (рост и вес стоят на месте). Азотистый баланс бывает положительным (анаболизм) и отрицательным (катаболизм). Положительный – количество поступления азота больше, ежели его выведение. Это способствует росту мышц, волос и ногтей.

Отрицательный азотисты баланс – количество выведенного азота из организма превышает его поступление в него. Данный процесс возникает при недостаточном потреблении полноценных белков с пищей.

Со временем наступает белковое голодание, которое влечет за собой существенную потерю массы тела, ослабление мышц, выпадение волос и отвисание кожи. Функции белков в организме человека несут пользу, но только при сбалансированном взаимодействии с другими элементами.

Аминокислоты в белках

Аминокислоты – необходимые элементы для развития особи, которые находятся в белках и попадают в организм в процессе его переработки.

Аминокислоты необходимы для:

• выносливости;
• развития мышц;
• сжигания жиров;
• эластичности кожи и другое.

Аминокислоты разделены на заменимые и незаменимые. Вторые – поступают в организм вместе с едой, самостоятельно организмом не вырабатываются. Первые – возникают в органах в процессе взаимодействия различных элементов, также могут поступать из внешней среды.

Белковая недостаточность: причины развития, признаки

Функции белков в организме человека при нарушении вызывают белковый недостаток – болезнь, связанная с быстрым распадом его на элементы или дефицитом его поступления с пищей. Выделено 2 типа недостаточности: первичная и вторичная. Первичная недостаточность белка возникает при малом попадании белковых веществ внутрь организма из внешней среды.

К ГРУППЕ РИСКА ОТНОСЯТСЯ ЛЮДИ, КОТОРЫЕ СЛАБО ПИТАЮТСЯ, ПРАКТИКУЮТ РАЗЛИЧНЫЕ ДИЕТЫ И ОТКАЗЫВАЮТСЯ ОТ ЕДЫ ЖИВОТНОГО ПРОИСХОЖДЕНИЯ.

Вторичная недостаточность развивается у людей с ускоренным перевариванием белка. Причинами становятся разные болезни, спровоцированные различного рода инфекциями, патологии почек или наследственные недуги, нарушающие метаболические процессы.

Признаки белкового дефицита:

• быстрое похудение;
• ухудшение состояния волос;
• шелушение кожи;
• слабость и головокружение;
• мышечная боль;
• перепады настроения;
• тошнота;
• появление метеоризма;
• нерегулярный стул;

• увеличение печени.

Лечение такого недуга нацелено на повышение количества белковых элементов в организме и нормализации его обмена. Также, лечится основная болезнь, которая спровоцировала дефицит белков.

Переизбыток белков: причины, симптомы

Переизбыток белков – чрезмерное накопление в организме продуктов его переработки. Основной причиной появления переизбытка белка является не правильное питание, при котором потребление протеиновой еды существенно преобладает над углеводными и жирными продуктами.

В группе риска заболевания попадают любители мясной пищи или люди, которые практикуют протеиновые диеты. Также, переизбыток белка провоцируется наличием заболеваний эндокринной системы, генетических отклонений или нарушением метаболизма. Переизбыток белков нарушает работу человеческих органов и приводит к сбою в системах жизнедеятельности.

Выделены симптомы, сигнализирующие о наличии проблемы:

• боль в суставах;
• разрушение зубов;
• снижение иммунитета;
• боль в пояснице;
• набор веса;
• быстрая утомляемость и другие.

Излишек белка может спровоцировать инфаркт. При наличии симптомов переизбытка протеинов необходимо исключить белковые продукты из рациона и пройти курс лечения.

Нормы белка для взрослого человека

Нормы белка для взрослого человека в среднем составляет 85г на сутки при размеренной активности. Белок усваивается организмом на 80% из животной пищи и на 60% из растительной. Норма белкового потребления особи рассчитывается, выходя из двух факторов: вес человека и его физическая занятость.

Например:

• При малоподвижном образе жизни потребность в белке составляет 1г на 1кг веса.
• При средних нагрузках (поход в спортзал 1 – 2 раза в неделю или активный отдых на выходных, ежедневные пешие прогулки) – 2г на 1кг веса.
• При тяжелых тренировках и усиленном труде – 3г на 1кг массы человека.

Нормы потребления протеинов зависят и от индивидуальных особенностей особи. Количество употребления нужного вещества каждый может контролировать сам, прислушиваясь к личным потребностям и обращая внимания на признаки и симптомы.

Правильное белковое питание для организма

Белки – основной элемент для развития, обновления и нормализации функционирования организма.

Для поддержания красоты и здоровья тела необходимо соблюдать правила белкового питания ежедневно:

• Употреблять белковую пищу на завтрак, обед и ужин в необходимом количестве учитывая образ жизни, возраст и пол.
• Повышать потребление протеинов в зависимости от желаемого результата. Спортсменам его нужно больше для набора мышечной массы, худеющим – меньше.
• Следить за белковым балансом, нарушение которого приводит к плохому самочувствию и нарушению функциональности органов.
• Соблюдать питьевой режим, не менее 1,5л воды употреблять в сутки. Она участвует во всех процессах жизнеобеспечении человека и ускоряет метаболизм.
• Белок попадать в организм должен как от животной, так и от растительной пищи. В зависимости от происхождения, протеин отличается функциональными воздействиями на организм.

Особенности белкового питания для роста мышц

Мускулатура человека не укрепляется и не нарастает только от физических нагрузок. Положительное мышечное развитие зависит от взаимодействия тренировок и питания. Строительным материалом для роста мышц выступает белок. Это одна из его функций для организма человека.

Для укрепления физической формы спортсмену необходимо в среднем употреблять 200 – 300г белка мужчинам, 150 – 200г продукта женщинам. При этом, нарушать балансовое соотношение БЖУ (белков, жиров, углеводов) не рекомендуется. Протеиновые продукты в рационе должны преобладать через два часа после тренировок и за пару часов до сна.

Лучшее время для углеводной еды – в первой половине дня и за три часа до тренировки. Поступление жиров происходит на протяжении всего дня в минимальном количестве, а во второй половине дня исключается вовсе.

Таблица белковых продуктов

В таблице наведены продукты, состав белка в которых более высока, ежели в остальных, и они необходимы для составления ежедневного рациона для наращивания мышечной массы без нанесения ущерба здоровью.

Продукт, 100г	Белки, г	Жиры, г	Углеводы, г	Норма потребления на сутки
Филе курицы	28	3		300г
Мясо индейки	31	7		300г
Телятина	22	3		200г
Печень куриная	19	5	1	150г
Печень говяжья	23	5	5	120г
Рыба морская	9 — 40	0,5 — 20	0 — 4	250г
Рыба речная	2 — 25	0,2 — 7		400г
Морепродукты	15 — 20	0,7 — 1	0,1 – 0,3	200г
Яйцо куриное	11	9	0,5	5шт.
Молоко	4	1 — 5	5	500г
Творог	20	1 — 18	2	250г
Орехи	9	70	4	40г
Семечки	20 — 30	35	10	20г
Гречка	4	1	17	200г
Овсянка	3,5	1,5	14	200г
Морская капуста	2		4	250г
Зеленые овощи	0,8 — 3	0,1	2,2 — 11	200 – 400г
Сухофрукты	2 — 6	0,1 — 3	49 — 79	50г

Нормы потребления на сутки (в таблице) – это информация о количестве продукта, которого можно потребить в готовом виде без вреда для здоровья, включив его в рацион. Из этого списка можно сформировать меню на неделю для жиро сжигания и приобретения рельефных форм.

Меню на неделю

Основные правила питания для набора мышечной массы – питаться часто, избегать сахара и соли, пить много воды.

Приблизительное меню на неделю:

День недели	Завтрак	Перекус	Обед	Перекус	Ужин
Поне-дельник	Каша гречневая на воде + яйцо вареное + йогурт нежирный;	Орехи или семечки;	Курица вареная + тушеные овощи;	Сухо-фрукты;	Омлет из яичных белков + кефир;
Вторник	Овсяная каша на воде + банан + кефир нежирный;	Горсть сухо-фруктов;	Тушеная говяжья печень с овощами;	Орехи или семечки;	Отварная куриная грудка + йогурт нежирный;
Среда	Рис отварной + сухофрукты + твердый сыр + зеленый чай;	Вареная рыба;	Вареная куриная печень + яичный белок;	Нежирные паровые котлеты – 2шт.;	Море-продукты + варенные яйца;
Четверг	Творог + нежирный йогурт + банан;	Яичный омлет;	Рыбное заливное с желатином;	Кефир нежирный + овсяные оладьи;	Телятина запеченная с овощами;
Пятница	Любая каша на воде + овощи + молоко;	Куриные паровые котлеты – 2шт.;	Овощная запеканка с телятиной;	Творог + банан;	Омлет + молоко + морская капуста;
Суббота	Любая каша + рыба вареная + кефир;	Море-продукты;	Творог + банан;	Сухофрукты;	Куриный паштет + нежирный йогурт;
Воск-ресенье	Вареные яйца + творог + компот из сухо-фруктов;	Нежирный йогурт + банан;	Отварной рис + куриная грудка;	Орехи или семечки;	Рыбные котлеты + вареная морковь.

Особенности белкового питания, желающим похудеть

Процесс похудения без белков невозможен. Они ускоряют обмен веществ, помогают сжигать жир и укрепляют мышечную массу.

ДЛЯ УСВАИВАНИЯ БЕЛКОВ ОРГАНИЗМ ТРАТИТЬ БОЛЬШЕ ЭНЕРГИИ, ЧЕМ ДЛЯ ОБРАБОТКИ ЖИРОВ, ЧТО ОБЕСПЕЧИВАЕТ СТРЕМИТЕЛЬНОЕ ПОХУДЕНИЕ.

Для эффективности диеты нужно отдавать предпочтение белковым продуктам, которые содержат мало углеводов и еще меньше жиров.

Во избежание нарушения белкового баланса и нанесения вреда здоровью во время диеты достаточно следовать некоторым правилам:

• Разбить приемы пищи на 5 – 6 маленьких порций з перерывами не менее 3-х часов. С маленькими дозами протеина организму удастся безболезненно справится с ним и направить на борьбу с лишними килограммами.

• На ужин принимать только белок и в не большом количестве. Вместе с продуктами его распада из организма выйдет застоявшаяся жидкость.
• Сохранять полезность продуктов при приготовлении. Лучшие способы: варение, тушение, запекание.
• Углеводы и жиры употреблять умеренно, в первой половине дня.
• Овощи и зелень в ежедневном рационе необходимы как источники витаминов и минералов для налаживания пищеварения.
• Приправы и заправки употреблять из натуральных компонентов: укроп, петрушка, сушенные травы, чеснок, лук и другие.
• Исключение соли способствует быстрому расщеплению жира и выхода ненужной жидкости.
• Употребление воды в достаточном количестве (1,5 – 2л в сутки) обеспечит хорошее самочувствие и привлекательный вид, также ускорит похудение.

Выход из белковой диеты должен протекать постепенно с уменьшением протеиновых продуктов и возвращения к сбалансированному питанию БЖУ (белок, жир, углевод) в соотношении 35:20:45.

Функции белков в организме человека играет большую роль для здоровья.

Функции белков обеспечивают качественное развитие всех систем человеческого организма, поэтому их потребление нужно контролировать, обогащая ежедневный рацион питания важными элементами и следить за их взаимодействием.

Видео о функциях белков в организме

Основные функции белка в организме человека:

lipesinka.ru

Защитная функция белков. Строение и функции белков

Белки являются основой всех живых организмов. Именно эти вещества выступают компонентом клеточных мембран, органелл, хрящей, сухожилий и роговых производных кожи. Однако защитная функция белков — одна из самых важных.

Белки: особенности строения

Наряду с липидами, углеводами и нуклеиновыми кислотами белки являются органическими веществами, составляющими основу живых существ. Все они — природные биополимеры. Эти вещества состоят из многократно повторяющихся структурных единиц. Они называются мономеры. Для белков такими структурными единицами являются аминокислоты. Соединяясь в цепочки, они образуют крупную макромолекулу.

Уровни пространственной организации белка

Цепочка, состоящая из двадцати аминокислот, может образовывать различные структуры. Это уровни пространственной организации или конформации белка. Первичная структура представлена цепью из аминокислот. Когда она закручивается в спираль, возникает вторичная. Третичная структура возникает при закручивании предыдущей конформации в клубок или глобулу. А вот следующая структура самая сложная — четвертичная. Она состоит из нескольких глобул.

Свойства белков

Если четвертичная структура разрушается до первичной, а именно до цепи аминокислот, то происходит процесс, который называется денатурацией. Он обратим. Цепочка аминокислот способна снова образовать более сложные структуры. А вот когда происходит деструкция, т.е. разрушение первичной структуры, белок восстановить уже невозможно. Такой процесс является необратимым. Деструкцию осуществлял каждый из нас, когда термически обрабатывал продукты, состоящие из белка — куриные яйца, рыбу, мясо.

Функции белков: таблица

Белковые молекулы очень многобразны. Это обусловливает широкий спектр их возможностей, которые обусловлены строением аминокислот. Функции белков (таблица содержит необходимую информацию) являются необходимым условием существования живых организмов.

Функция белка	Значение и суть процесса	Название белков, осуществляющих функцию
Строительная (структурная)	Белок является строительным материалом для всех структур организма: от мембран клетки до мышц и связок.	Коллаген, фиброин
Энергетическая	При расщеплении белков выделяется энергия, необходимая для осуществления процессов жизнедеятельности организма (1 г белка — 17, 2 кДж энергии).	Проламин
Сигнальная	Белковые соединения клеточных мембран способны распознавать специфические вещества из окружающей среды.	Гликопротеиды
Сократительная	Обеспечение двигательной активности.	Актин, миозин
Резервная	Запас питательных веществ.	Эндосперм семян
Транспортная	Обеспечение газообмена.	Гемоглобин
Регуляторная	Регуляция химических и физиологических процессов в организме.	Белки гормонов
Каталитическая	Ускорение протекания химических реакций.	Ферменты (энзимы)

Защитная функция белков в организме

Как видите, функции белков очень разнообразны и важны по своему значению. Но мы не упомянули еще об одной из них. Защитная функция белков в организме заключается в предотвращении проникновения чужеродных веществ, которые могут нанести существенный вред организму. Если же это произошло, специализированные белки способны их обезвредить. Эти защитники называются антителами или иммуноглобулинами.

Процесс формирования иммунитета

С каждым вздохом в наш организм проникают болезнетворные бактерии и вирусы. Они попадают в кровь, где начинают активно размножаться. Однако на их пути встает значительная преграда. Это белки плазмы крови — иммуноглобулины или антитела. Они являются специализированными и характеризуются способностью распознавать и обезвреживать чужеродные для организма вещества и структуры. Они называются антигенами. Так проявляется защитная функция белков. Примеры ее можно продолжить информацией об интерфероне. Этот белок также является специализированным и распознает вирусы. Это вещество даже является основой многих иммуностимулирующих лекарственных препаратов.

Благодаря наличию защитных белков организм способен противостоять болезнетворным частицам, т.е. у него формируется иммунитет. Он может быть врожденным и приобретенным. Первым все организмы наделены еще с момента появления на свет, благодаря чему и возможна жизнь. А приобретенный появляется после перенесения различных инфекционных заболеваний.

Механическая защита

Белки выполняют защитную функцию, непосредственно предохраняя клетки и весь организм от механических воздействий. К примеру, наружный скелет ракообразных играет роль панциря, надежно защищая все содержимое. Кости, мышцы и хрящи образуют основу организма, и не только предотвращают повреждение мягких тканей и органов, но и обеспечивают его передвижение в пространстве.

Образование тромбов

Процесс свертывания крови — это также защитная функция белков. Он возможен благодаря наличию специализированных клеток — тромбоцитов. При повреждении кровеносных сосудов они разрушаются. В результате растворимый белок плазмы фибриноген превращается в его нерастворимую форму — фибрин. Это сложный ферментативный процесс, в результате которого нити фибрина очень часто переплетаются и образуют густую сеть, которая препятствует вытеканию крови. Другими словами, образуется сгусток крови или тромб. Это является защитной реакцией организма. При нормальной жизнедеятельности этот процесс длится максимум до десяти минут. Но при болезни несвертываемости крови — гемофилии, которой страдают в основном мужчины, человек может погибнуть даже при незначительном ранении.

Однако если тромбы образуются внутри кровеносного сосуда, это может быть очень опасно. В некоторых случаях это даже приводит к нарушению его целостности и внутреннему кровоизлиянию. В этом случае рекомендованы препараты, наоборот, разжижающие кровь.

Химическая защита

Защитная функция белков проявляется и в химической борьбе с болезнетворными веществами. И начинается она уже в ротовой полости. Попадая в нее, пища вызывает рефлекторное выделение слюны. Основу этого вещества составляет вода, ферменты, которые расщепляют полисахариды и лизоцим. Именно последнее вещество обезвреживает вредоносные молекулы, защищая организм от их дальнейшего воздействия. Содержится он и в слизистых оболочках желудочно-кишечного тракта, и в слезной жидкости, которая омывает роговицу глаза. В большом количестве лизоцим находится в грудном молоке, слизи носоглотки и белке куриных яиц.

Итак, защитная функция белков проявляется в первую очередь в обезвреживании бактериальных и вирусных частиц в крови организма. В результате у него формируется способность противостоять болезнетворным агентам. Ее и называют иммунитетом. Белки, которые входят в состав наружного и внутреннего скелета, защищают внутреннее содержимое от механических повреждений. А белковые вещества, находящиеся в слюне и других средах, предотвращают действие на организм химических агентов. Другими словами, защитная функция белков заключается в обеспечении необходимых условий для всех процессов жизнедеятельности.

fb.ru

§ 10. Классификация белков

§ 10. КЛАССИФИКАЦИЯ  БЕЛКОВ

Существуют несколько подходов к классификации белков: по форме белковой молекулы, по составу белка, по функциям. Рассмотрим их.

 

Классификация по форме белковых молекул

По форме белковых молекул различают фибриллярные белки и глобулярные белки.

Фибриллярные белки представляют собой длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых вытянуты вдоль одной оси и скреплены друг с другом поперечными сшивками (рис. 18,б). Эти белки отличаются высокой механической прочностью, нерастворимы в воде. Они выполняют главным образом структурные функции: входят в состав сухожилий и связок (коллаген, эластин), образуют волокна шелка и паутины (фиброин), волосы, ногти, перья (кератин).

В глобулярных белках одна или несколько полипептидных цепей свернуты в плотную компактную структуру – клубок (рис. 18,а). Эти белки, как правило, хорошо растворимы в воде. Их функции многообразны. Благодаря им осуществляются многие биологические процессы, о чем подробнее будет изложено ниже.

Рис. 18. Форма белковых молекул:

а – глобулярный белок, б – фибриллярный белок

 

Классификация по составу белковой молекулы

Белки по составу можно разделить на две группы: простые и сложные белки. Простые белки состоят только из аминокислотных остатков и не содержат других химических составляющих. Сложные белки, помимо полипептидных цепей, содержат другие химические компоненты.

К простым белкам относятся РНКаза и многие другие ферменты. Фибриллярные белки коллаген, кератин, эластин по своему составу являются простыми. Запасные белки растений, содержащиеся в семенах злаков, – глютелины, и гистоны – белки, формирующие структуру хроматина, принадлежат также к простым белкам.

Среди сложных белков различают металлопротеины, хромопротеины, фосфопротеины, гликопротеины, липопротеины и др. Рассмотрим эти группы белков подробнее.

 

Металлопротеины

К металлопротеинам относят белки, в составе которых имеются ионы металлов. В их молекулах встречаются такие металлы, как медь, железо, цинк, молибден, марганец и др. Некоторые ферменты по своей природе являются металлопротеинами.

 

Хромопротеины

В составе хромопротеинов в качестве простетической группы присутствуют окрашенные соединения. Типичными хромопротеинами являются зрительный белок родопсин,  принимающий участие в процессе восприятие света, и белок крови гемоглобин (Hb), четвертичная структура которого рассмотрена в предыдущем параграфе. В состав гемоглобина входит гем, представляющий собой плоскую молекулу, в центре которой расположен ион Fe²⁺ (рис. 19). При  взаимодействии гемоглобина с кислородом образуется оксигемоглобин.  В альвеолах легких  гемоглобин  насыщается кислородом.  В тканях, где содержание кислорода незначительно, оксигемоглобин распадается с выделением  кислорода,  который  используется клетками:

. 

Гемоглобин может  образовывать  соединение  с оксидом углерода (II), которое называется карбоксигемоглобином:

.

Карбоксигемоглобин не способен  присоединять  кислород. Вот почему происходит отравление угарным газом. 

Гемоглобин и другие гем-содержащие белки (миоглобин, цитохромы) называют еще гемопротеинами из-за наличия в их составе гема (рис. 19).

Рис. 19. Гем

 

Фосфопротеины

Фосфопротеины в своем составе содержат остатки фосфорной кислоты, связанные с гидроксильной группой аминокислотных остатков сложноэфирной связью (рис. 20). 

 

Рис. 20. Фосфопротеин 

К фосфопротеинам относится белок молока казеин. В его состав входят не только остатки  фосфорной кислоты, но и ионы кальция. Фосфор и кальций необходимы растущему организму в больших количествах, в частности, для формирования скелета. Кроме казеина, в клетках много и других фосфопротеинов. Фосфопротеины могут подвергаться дефосфорилированию, т.е. терять фосфатную группу:

фосфопротеин + Н₂  протеин + Н₃РО₄

Дефосфорилированные белки могут при определенных условиях быть снова фосфорилированы. От наличия фосфатной группы в их молекуле зависит их биологическая активность. Одни белки проявляют свою биологическую функцию в фосфорилированном виде, другие – в дефосфорилированном. Посредством фосфорилирования – дефосфорилирования регулируются многие биологические процессы.

 

Липопротеины

К липопротеинам относятся белки, содержащие ковалентно связанные липиды. Эти белки встречаются в составе клеточных мембран. Липидный (гидрофобный) компонент удерживает белок в мембране (рис. 21). 

 

Рис. 21. Липопротеины в клеточной мембране 

К липопротеинам относят также белки крови, участвующие в транспорте липидов и не образующие  с ними ковалентную связь.

 

Гликопротеины

Гликопротеины содержат в качестве простетической группы ковалентно связанный углеводный компонент. Гликопротеины разделяют на истинные гликопротеины и протеогликаны. Углеводные группировки истинных гликопротеинов содержат обычно до 15 – 20 моносахаридных компонентов, у протеогликанов они построены из очень большого числа моносахаридных остатков (рис. 22).

 

 

Рис. 22. Гликопротеины

Гликопротеины широко распространены в природе. Они встречаются в секретах (слюне и т.д.), в составе клеточных мембран, клеточных стенок, межклеточного вещества, соединительной ткани и т.д. Многие ферменты и транспортные белки являются гликопротеинами.

 

Классификация по функциям

По выполняемым функциям белки можно разделить на структурные, питательные и запасные белки, сократительные, транспортные, каталитические, защитные, рецепторные, регуляторные и др.

 

Структурные белки

К структурным белкам относятся коллаген, эластин, кератин, фиброин. Белки принимают участие в формировании клеточных мембран, в частности, могут образовывать в них каналы или выполнять другие функции ( рис. 23).

 

 Рис. 23. Клеточная мембрана.

 

Питательные и запасные белки

Питательным белком является казеин, основная функция которого  заключается в обеспечении растущего организма аминокислотами, фосфором и кальцием. К запасным белкам относятся яичный белок, белки семян растений. Эти белки потребляются во время развития зародышей. В организме человека и животных белки в запас не откладываются, они должны систематически поступать с пищей, в противном случае может развиться дистрофия.

 

Сократительные белки

Сократительные белки обеспечивают работу мышц, движение жгутиков и ресничек у простейших, изменение формы клеток, перемещение органелл внутри клетки. Такими белками являются миозин и актин. Эти белки присутствуют не только в мышечных клетках, их можно обнаружить в клетках практически любой ткани животных.

 

Транспортные белки

Гемоглобин, рассмотренный в начале параграфа, является классическим примером транспортного белка. В крови присутствуют и другие белки, обеспечивающие транспорт липидов, гормонов и иных веществ. В клеточных мембранах находятся белки,  способные переносить через мембрану глюкозу, аминокислоты, ионы и некоторые  другие вещества. На рис. 24 схематически показана работа переносчика глюкозы.

 

Рис. 24. Транспорт глюкозы через клеточную мембрану

 

Белки-ферменты

Каталитические белки, или ферменты, представляют собой самую многообразную группу белков. Почти все химические реакции, протекающие в организме, протекают при участии ферментов. К настоящему времени открыто несколько тысяч ферментов. Более подробно они будут рассмотрены в следующих параграфах.

 

Защитные белки

К этой группе относятся белки, защищающие организм от вторжения других организмов или предохраняющие его от повреждений. Иммуноглобулины, или антитела, способны распознавать проникшие в организм бактерии, вирусы или чужеродные белки, связываться с ними и способствовать их обезвреживанию.

Другие компоненты крови, тромбин и фибриноген, играют важную роль в процессе свертывания крови. Они предохраняют организм от потери крови при повреждении сосудов. Под действием тромбина от молекул фибриногена отщепляются фрагменты полипептидной цепи, в результате этого образуется фибрин:

фибриноген  фибрин.

Образовавшиеся молекулы фибрина агрегируют, формируя длинные нерастворимые цепи. Сгусток крови вначале является рыхлым, затем он стабилизируется за счет межцепочечных сшивок. Всего в процессе свертывания крови участвует около 20 белков. Нарушения в структуре их генов является причиной такого заболевания, как гемофилия – сниженная свертываемость крови.

 

Рецепторные белки

Клеточная мембрана является препятствием для многих молекул, в том числе и для молекул, предназначенных для передачи сигнала внутрь клеток. Тем не менее клетка способна получать сигналы извне благодаря наличию на ее поверхности специальных  рецепторов, многие из которых являются белками. Сигнальная молекула, например, гормон, взаимодействуя с рецептором, образует гормон-рецепторный комплекс, сигнал от которого передается далее, как правило, на белковый посредник. Последний запускает серию химических реакций, результатом  которых является биологический ответ клетки на воздействие внешнего сигнала (рис. 25).

 

 Рис.25. Передача внешних сигналов в клетку

 

Регуляторные белки

Белки, участвующие в управлении биологическими процессами, относят к регуляторным белкам. К ним принадлежат некоторые гормоны. Инсулин и глюкагон регулируют уровень глюкозы в крови. Гормон роста, определяющий размеры тела, и паратиреоидный гормон, регулирующий обмен фосфатов и ионов кальция, являются регуляторными белками. К этому классу белков принадлежат и другие протеины, участвующие в регуляции обмена веществ.

 

Интересно знать! В плазме некоторых антарктических рыб содержатся белки со свойствами антифриза, предохраняющие рыб от замерзания, а у ряда насекомых в местах прикрепления крыльев находится белок резилин, обладающий почти идеальной эластичностью. В одном из африканских растений синтезируется белок монеллин с очень сладким вкусом.

ebooks.grsu.by

Что такое белки — строение и функции

Белки играют центральную роль в организме человека, выполняя одни из самых важных функций: двигательную, защитную, биологическую, регуляторную и другие.

Без этих универсальных молекулярных машин жизнь на нашей планете и вовсе не могла бы появиться.

В данной статье мы подробно рассмотрим что такое белки, какие существуют виды, где содержатся и многое другое.

Что такое белок и каковы его функции

На уроках биологии и химии довольно много времени уделяется этой важной теме. Белки (protein) являются природными гетерополимерами, состоящие из α-аминокислот. Соединяет их вместе пептидная связь. Для синтеза огромного множества белков в человеческом организме используется 20.

Состав каждого белка, синтезированного в организме, определяется геномом. Различные комбинации генетического кода позволяют создавать из стандартных аминокислот огромное множество белков, отвечающих за разнообразные функции в нашем теле.

Некоторые белки довольно сложно классифицировать исключительно по их функциям. Так как один белок часто может отвечать за выполнение нескольких задач.

Список функций белков выглядит следующим образом:

1. Структурная – отвечает за образование цитоскелета клеток, придает форму разным тканям. Наиболее известные — это коллагены и эластин, входящие в состав межклеточного вещества. А также кератин – основной белок, формирующий ногти и волосы.
2. Защитная функция разделяется на физическую, иммунную и химическую. За физическую защиту в основном отвечают тромбины, свертывающие кровь, и коллагены и кератин, формирующие роговые щитки, волосы, кожу. Химическую защиту от различных токсинов в организме выполняют в основном ферменты печени. Они растворяют токсины, позволяя быстрее вывести их. За иммунную защиту отвечают различные иммуноглобулины.
3. Каталитическая функция использует ферменты. Это особые белки, позволяющие катализировать реакции, расщепляющие большие молекулы, или же наоборот их синтезировать. Ферменты позволяют ускорять все химические реакции в сотни и тысячи раз. За последнее время науке стало известно свыше 5000 различных ферментов.
4. Регуляторная функция отвечает за управление всей жизнедеятельностью клетки. Белки из данной группы регулируют количество и активность остальных белков, а также множество процессов внутри самой клетки.
5. Сигнальная функция выполняется гормонами и цитокинами. Эти белки являются сигнальным веществом, позволяя передавать информацию или сигналы частями организма.
6. Транспортная – позволяет переносить различные вещества от одних органов и клеток к другим. Наиболее известный пример – это гемоглобин, транспортирующий кислород и углекислый газ.
7. Запасная функция. Ее выполняют белки, запасающиеся в организме для экстренных случаев в качестве энергии или источника аминокислот.
8. Рецепторная. Ее выполняют белки, реагирующие свет, физическое воздействие или химическое вещество.
9. Моторная функция выполняется целыми группами белков. Среди них, например, актин и миозин. Они являются основными компонентами мышц и позволяют им сокращаться. Другие белки позволяют клеткам лейкоцитов передвигаться внутри организма.

Строение белков

Беки относятся к линейным полимерам. В их составе могут присутствовать несколько α-амиокислот и неаминокислотные компоненты. На первый взгляд всего 20 аминокислот – это небольшой выбор.

Но на самом деле молекула белка, состоящая всего из 5 компонентов аминокислот, может иметь свыше миллиона вариантов построения. Небольшой белок может иметь в своей цепочке сотню аминокислотных остатков.

При синтезе белка аминокислоты соединяются благодаря пептидной связи. Они соединяются разными концами, одна с помощью карбоксильной группы (-COOH), а другая аминогруппой (-NH₂). При таком соединении у белка появляются два соответственных конца С и N.

Структуры белков

Структурные организации белков классифицируют на 4 уровня. Это первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры.

Первичная представляет собой стандартную цепочку аминокислот. Их последовательность закодирована генетически. Она обычно описывается трехбуквенными обозначениями аминокислотных остатков в цепочке.

Вторичная представляет собой упорядоченно свернутую спиралеобразно цепочку аминокислот. Она напоминает пружинку. У спирали стабильная структура, так как ее витки крепятся между собой водородными связями. Почти все СО- и NН- группы устанавливают друг с другом такие связи. Среди белков данной структуры особенно выделяются коллагены и кератин.

Третичная – в основном формируется благодаря гидрофильно-гидрофобным взаимодействиям. Возникающие водородные ионные и дисульфидные связи способствуют взаимодействию между радикалами аминокислот. Благодаря этому полипептидная связь укладывается в специальные глобулы. К белкам третичной структуры уже относятся множество ферментов, антител и гормонов.

Четвертичная – присуща сложным формам ферментов или белков, которые состоят из 2 или 3 глобул. Они связываются в молекуле как ионными, так и гидрофобными взаимодействиями. А иногда возникают электростатические взаимодействия или дисульфидные связи. Наиболее известный и изученный белок данной классификации – гемоглобин.

Протеины и протеиды — простые и сложные белки

Еще одна классификация белков это – протеины и протеиды. Первые — это простые белки, в состав которых входят исключительно остатки аминокислот. А вот в протеидах, помимо основного скелета из аминокислот, присутствуют еще не белковые группы (простетические).

В зависимости от дополнительной небелковой составляющей протеиды делят на другие группы:

1. Липопротеины – включают в себя различные липиды. В основном данные белки выполняют транспортировку липидов.
2. Фосфопротеины – имеют фосфорную кислоту. К таким белкам относятся вителлин и казеноген.
3. Металлопротеины – могут иметь катионы одного и более металлов в своей структуре. Наиболее известен гемоглобин с молекулами железа.
4. Гликопротеины – имеют в своем составе различные углеводы.
5. Нуклеопротеины – являются главными белками, отвечающими за передачу наследственной информации.

Физико-химические свойства белков

Белки проявляют свойства амфотерности (от греч. «двойственность). Они могут в зависимости от различных факторов проявлять как кислотные, так и основные свойства.

Также белки могут быть растворимыми или не растворимыми в воде. На растворимость могут влиять как сама структура белка, так и характер растворителя, pH самого раствора или ионная сила.

Белки могут быть гидрофобными или гидрофильными. Последние в основном располагаются в ядре, цитоплазме или межклеточном веществе.

Еще одно свойство белков это денатурация. Это так называемая потеря четвертичной, третичной структур. Белки отлично приспособлены для жизни и функционирования в условиях организма, но при резком изменении внешних условий структура белка может разрушиться.

Среди таких воздействий выделяют ультразвук, высокие и низкие температуры, облучения, встряхивания, вибрации, а также действие кислот или щелочей. Денатурация может быть как частичной, так и полной, или же обратимой и необратимой.

Значение белков для организма

Как мы увидели из вышеприведенных функций и особенностей, белки имеют огромное значение для организма человека. Они придают форму клеткам и тканям организма, переносят различные элементы между органами и клетками, отвечают за восприятие окружающего мира.

Белки защищают нас от природных факторов и от воздействий вредоносных микроорганизмов. Без них в принципе невозможно как минимум прохождение химических реакций в организме и обмен веществ, так и наличие жизни как самовоспроизводящейся структуры. По истине, роль белков сложно переоценить.

Что относится к белковой пище

Белки являются одним из самых основных строительных материалов для нашего организма. Поэтому, чтобы питание снабжало организм человека нужными веществами, следует всегда иметь в рационе белковые продукты.

Богаты по содержанию белка следующие:

• мясо;
• рыба;
• различные морепродукты;
• яйца;
• бобовые;
• молочные продукты.

Заключение

Белок является одним из ключевых элементов жизни на нашей планете. Он отвечает за множество процессов и функций в живом организме, а недостаток белков может вызвать серьезные заболевания.

Большое разнообразие источников белка убережет ваш организм от недостатка незаменимых аминокислот и множества других ценных элементов питания. Старайтесь не исключать белковые продукты из рациона и будьте здоровы.

1001student.ru

Биологические функции белка

1. Пластическая,
   строительная функция: белки – строительный
   материал живого, основа любой клетки,
   мембраны, субклеточных частиц.

2. Регуляторная
   функция:

   1. ферменты –
      биокатализаторы белковой природы,
      регулирующие скорость химических
      реакций организма;

   2. гормоны белковой
      природы – регуляторы обмена веществ
      организма;

   3. специфические
      белки регуляторы, например белки
      тропонинового комплекса – регуляторы
      мышечного сокращения.

3. Транспортная
   функция: белки плазмы крови транспортируют
   липиды крови, типичным примером белка
   транспортера является гемоглобин,
   ацилпереносящий белок и т.д.

4. Защитная функция:
   примерами являются иммуноглобулины,
   белки свертывающей системы крови,
   интерферон и т.д.

5. белки обеспечивают
   видовую и индивидуальную специфичность
   (например: белки групп крови)

6. другие специфические
   функции:

   1. опорно-механическая
      (белок – коллаген)

   2. сократительная
      (мирозин, актин)

   3. белки
      памяти

   4. белки вкуса

   5. токсикогенная
      функция (токсин ботулинуса является
      белком)

   6. генно-регуляторная
      – регуляция матричной активности и
      перенос генетической информации

   7. рецепторная
      (составляет основу структуры мембранных
      и цитозольных рецепторов)

7. Резервная
   (овальбулин яйца – запасной материал
   для развивающихся клеток)

8. энергетическая
   (неспецифическая функция: при распаде
   1г. белка выделяется 17,1 кДж энергии)

По количественному
содержанию в организме белки занимают
второе место после воды, по значимости
– первое место. В среднем принимают,
что в сухом веществе организма содержится
до 40-50% белка.

Только детально
изучив строение белков и их свойства
можно понять как перечисленные особенности
белков, так и их функции.

Элементарный состав белков

Белками называют
высокомолекулярные азотосодержащие
органические соединения, состоящие из
аминокислот, соединенных пептидной
связью в полипептид, и имеющие сложную
структурную организацию. Это определение
включает характерные особенности
белков, в частности, особенности
элементарного состава.

Элементарный
состав белка был изучен в прошлом веке
и может может быть представлен в %
следующим образом: С -50-55, О -21-24, N
-15-18, H
-6,5-7, — до 2,5, зола – до 0,5. обращает внимание
довольно постоянная доля азота – 16%.
Это находит практическое применение
при определение количества белка:
найденное путем анализа количество
аминного азота умножают на коэффициент
6,25 (находят из пропорции 100 г. белка –
16 г. N
= х г. белка – 1 г. N).

Мономерами –
структурной единицей белка являются
α-аминокислоты, на которые распадаются
белки при гидролизе.(прием, используемый
при изучении состава белков).

Свойств протеиногенных аминокислот

1. Протеиногенные
   аминокислоты относятся α-аминокислотам
   (аминогруппа расположена в α положении
   по отношению к карбоксильной группе).
   Различаются аминокислоты своими
   радикалами:

H₂N
– CH – COOH

│

R

2. Все аминокислоты,
   кроме глицина имеют ассиметрический
   атом углерода.

3. Все
   аминокислоты являются оптически
   активными: IO
   из них – левовращающие (-), 7 – правовращающие
   (+).

4. протеиновые
   аминокислоты относятся к L
   – ряду.

5. Аминокислотам
   присущи как свойства кислот, так и
   щелочей, т.е. они обладают амфотерностью.
   В интервале pH
   от 4.0 до 9.0 почти все аминокислоты
   существуют преимущественно в форме
   цвиттерионов с протонированной
   аминогруппой и диссоциированной
   карбоксильно группой.

6. каждая аминокислота
   наряду с общими свойствами, обладает
   рядом специфических свойств.

7. основной метод
   обнаружения аминокислот в гидролизатах
   – хроматография (ионообменная),
   использование аминокислотного
   анализатора; менее специфичными являются
   цветные реакции.

studfile.net

2. 1. Общая характеристика белков.

Лекция
2. Химия
белков.

Белки
– это
высокомолекулярные органические,
азотсодержащие соединения, состоящие
из аминокислот.

Белки
– наиболее сложные соединения живых
систем. Не только каждый вид живого, но
и каждый орган, каждый тип клеток обладает
своим специфическим набором белков.
Наконец,
каждый индивидуум отличается от подобных
своего вида собственным набором белков
(биохимическая
индивидуальность).
Эта индивидуальность поддерживается
всеми живущими организмами. При внедрении
в организм чужих белков образуются
защитные вещества (антитела)
и разрушают чужие белки. Однако имеется
и общность между определенными белками
одного и того же вида, которая позволяет
проводить обмен белками (например,
переливание крови).

В
количественном отношении они занимают
первое место среди всех содержащихся
в живой клетке макромолекул. В организме
человека белки составляют примерно 1/5
часть, или 20 % массы, а в пересчете на
сухой вес — 45%. Содержание белков в
разных тканях различно, так в мышцах и
печени содержится до 22 % белка, в мозге
– 11 %, в жировой ткани – 6 %.

Свое
название белки получили от белого цвета
куриного яйца, на примере которого
изучались их свойства. В 1838 г. Н. Мульдер
назвал белки протеинами
(от греч. protos
— первый, важный). Это же название принято
в международной номенклатуре.

Белки
занимают первое место среди макромолекул
не случайно, ведь там где есть белки,
отмечены признаки жизни и наоборот там
где есть жизнь, обнаруживаются белки.

2. 2 Функции белков в организме.

Белки, входящие
в состав организма человека, отличаются
большим

разнообразием состава, структуры,
местом расположения и соответственно
функциями.

Белки выполняют следующие
функции в организме:

1. Каталитическая
   или ферментативная
   функция.
   Одна из основных функций белков. В
   настоящее время известно свыше 2000
   различных ферментов, которые являются
   биологическими катализаторами и
   ускоряют все биохимические процессы
   в организме. Практически все они являются
   по своей химической природе белками.

2. Структурная
   или пластическая
   функция.
   Еще одна из важнейших функций белков.
   Мембраны всех клеток и субклеточных
   единиц представляют собой бислой: белки
   и фосфолипиды, т.е. белки играют большую
   роль в формировании всех клеточных
   структур. Эту функцию выполняют, например
   следующие белки: кератин – составляет
   основу волос и ногтей, коллаген –
   главный белок соединительной ткани.

3. Сократительная
   функция.
   Важным признаком жизни является
   подвижность, в основе которой лежит
   данная функция белков, таких как актин
   и миозин – белки мышц. Кроме мышечных
   сокращений к этой функции относят и
   изменение форм клеток и субклеточных
   частиц.

4. Транспортная
   функция.
   Перенос различных веществ по крови и
   в пределах клетки. Например, альбумины
   переносят по крови ВЖК, лекарственные
   вещества, билирубин; гемоглобин переносит
   кислород и углекислый газ, другие белки
   транспортируют липиды, стероиды,
   витамины и т.д.

5. Защитная
   функция. В
   процессе эволюции в организме выработан
   механизм узнавания и связывания «чужих»
   молекул с помощью белков-антител,
   которые являются белковой фракцией
   гамма-глобулинов; кроме этого ряд
   белков, например, альбумины обезвреживают
   ядовитые вещества (ВЖК и билирубин) в
   крови; белки свертывающей (фибриноген,
   протромбин и др.) и противосвертывающей
   системы предотвращают свертывание
   крови в нормальных условиях и наоборот
   образуют сгустки крови при повреждениях
   сосудов.

6. Регуляторная
   функция.
   Среди молекул-регуляторов важное место
   принадлежит регуляторам белковой
   природы, таким как гормоны, 50% которых
   имеют белковую природу; белки-гистоны,
   кислые белки играют роль в регуляции
   процесса трансляции в биосинтезе белка;
   белки крови альбумины играют большую
   роль в создании и поддержании онкотического
   и осмотического давления крови; белки
   входя в состав белковой и гемоглобиновой
   буферных систем участвуют в поддержании
   рН крови и т.д.

7. Рецепторная
   функция. Избирательное
   связывание различных регуляторов-гормонов,
   биогенных аминов, простогландинов,
   медиаторов, циклических мононуклеотидов,
   протекает с помощью белков-рецепторов
   на мембранах клетки.

8. Опорная
   или механическая функция. Прочность
   соединительной, хрящевой и костной
   ткани за счет белков – коллагена,
   эластина, фибронектина.

9. Энергетическая
   функция. 1
   г. белка, окисляясь до конечных продуктов
   – мочевины, углекислого газа и воды,
   дает 4,1 ккал энергии.

studfile.net

Строение и функции белков — конспект

Вернуться к теме «Строение и функции белков»

Белки – полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Среди органических веществ белки занимают первое место по количеству и по значению. В организме человека встречаются 5 млн разнообразных белковых молекул, отличающихся не только друг от друга, но и от белков других организмов. Несмотря на такое разнообразие и сложность строения они построены всего из 20 различных аминокислот.

Строение аминокислоты:

 

В левой части молекулы расположены группа h3N–, которая обладает свойствами основания; справа — группа –COOH — кислотная, характерная для всех органических кислот. Следовательно, аминокислоты – амфотерные соединения, совмещающие свойства и кислоты и основания. Этим обусловлена их способность взаимодействовать друг с другом. Соединяясь, молекулы аминокислот образуют связи между углеродом кислотной и азотом основной групп. Такие связи называются ковалентными, а в данном случае – пептидными связями:

Соединение двух аминокислот в одну молекулу называется дипептидом, трех аминокислот – трипептидом и т. д., а соединение, состоящее из 20 и более аминокислотных остатков, – полипептидом.

Последовательность аминокислот в полипептидной цепи принято называть первичной структурой белка.

Однако молекула белка в виде цепи аминокислотных остатков, последовательно соединенных между собой пептидными связями, еще не способна выполнять специфические функции. Для этого необходима более высокая структурная организация. Путем образования водородных связей между остатками карбоксильных и аминогрупп разных аминокислот белковая молекула принимает вид спирали (α-структура) или складчатого слоя – «гармошки» (β-структура). Это вторичная структура белка. Но и ее часто недостаточно для приобретения характерной биологической активности.

Часто только молекула, обладающая третичной структурой, может выполнять роль катализатора или любую другую. Третичная структура образуется благодаря взаимодействию радикалов, в частности радикалов аминокислоты цистеина, которые содержат серу. Атомы серы двух аминокислот, находящихся на некотором расстоянии друг от друга в полипептидной цепи, соединяются, образуя так называемые дисульфидные, или S–S, связи. Благодаря этим взаимодействиям, а также другим, менее сильным связям, белковая спираль сворачивается и приобретает форму шарика, или глобулы. Способ укладки полипептидных спиралей в глобуле называют третичной структурой белка. Многие белки, обладающие третичной структурой, могут выполнять свою биологическую роль в клетке. Однако для осуществления некоторых функций организма требуется участие белков с еще более высоким уровнем организации.

Такую организацию называют четвертичной структурой. Присутствует не у всех белков. Она представляет собой функциональное объединение нескольких (двух, трех и более) молекул белка, обладающих третичной структурной организацией. Пример такого сложного белка – гемоглобин. Его молекула состоит из четырех связанных между собой молекул. Другим примером может служить гормон поджелудочной железы – инсулин, включающий два компонента. В состав четвертичной структуры некоторых белков включаются помимо белковых субъединиц и разнообразные небелковые компоненты. Тот же гемоглобин содержит сложное гетероциклическое соединение, в состав которого входит железо.

Строение белковой молекулы: А – первичная; Б – вторичная; В – третичная; Г – четвертичная структура

Строение молекулы гемоглобина

Гемоглобин – белок четвертичной структуры. В молекуле гемоглобина белковый компонент представлен белком глобином, небелковый компонент – гем. Глобин состоит из 4 субъединиц. Внутри каждой субъединицы имеется гидрофобный «карман», в котором располагается гем. Содержащийся в геме атом железа связывает кислород.

Свойства белка

Белки, как и другие неорганические и органические соединения, обладают рядом физико-химических свойств:

1. Белки – преимущественно водорастворимые молекулы и, следовательно, могут проявлять свою функциональную активность только в водных растворах.
2. Белковые молекулы несут большой поверхностный заряд. Это определяет целый ряд электрохимических эффектов, например изменение проницаемости мембран каталитической активности и других функций.
3. Белки термолабильны, то есть проявляют свою активность в узких температурных рамках.

Денатурация и ренатурация белков

Денатурация  – это утрата белковой молекулой своей структурной организации: четвертичной, третичной, вторичной, а при более жестких условиях – и первичной структуры. В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию. Причинами денатурации могут быть высокая температура, ультрафиолетовое излучение, действие сильных кислот и щелочей, тяжелых металлов и органических растворителей. Если изменение условий среды не приводит к разрушению первичной структуры молекулы, то при восстановлении нормальных условий среды полностью воссоздается структура белка и его функциональная активность. Такой процесс носит название ренатурации.

Функции белков

1. Каталитическая (ферментативная) функция:

Многие белки являются ферментами. Ферменты — это биологические катализаторы, т. е. вещества, ускоряющие протекание химических реакций в живых организмах. Ферменты участвуют в процессах синтеза и расщепления различных веществ. Они обеспечивают фиксацию углерода в процессе фотосинтеза, расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте и т. д. 

 

2. Транспортная функция

Многие белки способны присоединять и переносить различные вещества. Гемоглобин связывает и переносит кислород и углекислый газ. Альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины — ионы металлов и гормоны. Многие белки, входящие в состав цитоплазматической мембраны, участвуют в транспорте веществ в клетку и из нее.

3. Защитная функция

Белки предохраняют организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждений. Так, в ответ на проникновение чужеродных объектов (антигенов) определенные лейкоциты вырабатывают специфические белки — иммуноглобулины (антитела), участвующие в иммунном ответе организма. Белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.

4. Двигательная (сократительная) функция

Сократительные белки обеспечивают способность клеток, тканей, органов и целых организмов изменять форму, двигаться. Так, актин и миозин обеспечивают работу мышц и немышечные внутриклеточные сокращения.

5. Структурная (строительная, пластическая) функция

Белки входят в состав всех клеток и тканей живых организмов. Белки являются обязательным компонентом всех клеточных мембран и органоидов клетки. Из белков построены элементы цитоскелета, сократительные элементы мышечных волокон. Преимущественно из белков состоят хрящи и сухожилия. В их состав входит белок коллаген. Важнейшим структурным компонентом перьев, волос, ногтей, когтей, рогов, копыт у животных является белок кератин. В состав связок, стенок артерий и лёгких входит структурный белок эластин.

6. Сигнальная (рецепторная) функция

Некоторые белки клеточных мембран способны изменять свою структуру в ответ на действие внешних факторов. С помощью этих белков происходит прием сигналов из внешней среды и передача информации в клетку.

7. Регуляторная функция

Некоторые белки являются гормонами. Они влияют на различные физиологические процессы. Например, инсулин и глюкагон регулируют содержание глюкозы в крови, а соматотропин (гормон роста) — процессы роста и физического развития.

8. Запасающая (питательная) функция

В семенах растений запасаются резервные белки, которые используются при прорастании зародышем.

9. Энергетическая функция

При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. Однако белки расходуются на энергетические нужды лишь в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и жиров.

biologyonline.ru