Особенности белков: Свойства и функции белков — урок. Химия, 8–9 класс. — akvaufa5.ru

Карта сайта

Страница не найдена. Возможно, карта сайта Вам поможет.

Главная

Университет
- Об университете
- Структура
- Нормативные документы и процедуры
- Лечебная деятельность
- Международное сотрудничество
- Пресс-центр
  - Новости
  - Анонсы
  - События
  - Объявления и поздравления
  - Online конференции
  - Фотоальбом
    - Королева Студенчества ГрГМУ — 2021
    - День открытых дверей-2021
    - Управление личными финансами (встреча с представителями «БПС-Сбербанк»)
    - Весенний «Мелотрек»
    - Праздничный концерт к 8 Марта
    - Диалоговая площадка с председателем Гродненского облисполкома
    - Расширенное заседание совета университета
    - Гродно — Молодежная столица Республики Беларусь-2021
    - Торжественное собрание, приуроченное к Дню защитника Отечества
    - Вручение свидетельства действительного члена Белорусской торгово-промышленной палаты
    - Новогодний ScienceQuiz
    - Финал IV Турнира трех вузов ScienseQuiz
    - Областной этап конкурса «Студент года-2020″
    - Семинар дистанционного обучения для сотрудников университетов из Беларуси «Обеспечение качества медицинского образования и образования в области общественного здоровья и здравоохранения»
    - Студент года — 2020
    - День Знаний — 2020
    - Церемония награждения лауреатов Премии Правительства в области качества
    - Военная присяга
    - Выпускной лечебного факультета-2020
    - Выпускной медико-психологического факультета-2020
    - Выпускной педиатрического факультета-2020
    - Выпускной факультета иностранных учащихся-2020
    - Распределение — 2020
    - Стоп коронавирус!
    - Навстречу весне — 2020
    - Профориентация — 18-я Международная специализированная выставка «Образование и карьера»
    - Спартакиада среди сотрудников «Здоровье-2020″
    - Конференция «Актуальные проблемы медицины»
    - Открытие общежития №4
    - Встреча Президента Беларуси со студентами и преподавателями медвузов
    - Новогодний утренник в ГрГМУ
    - XIX Республиканская студенческая конференция «Язык. Общество. Медицина»
    - Alma mater – любовь с первого курса
    - Актуальные вопросы коморбидности сердечно-сосудистых и костно-мышечных заболеваний в амбулаторной практике
    - Областной этап «Студент года-2019″
    - Финал Science Qiuz
    - Конференция «Актуальные проблемы психологии личности и социального взаимодействия»
    - Посвящение в студенты ФИУ
    - День Матери
    - День открытых дверей — 2019
    - Визит в Азербайджанский медицинский университет
    - Семинар-тренинг с международным участием «Современные аспекты сестринского образования»
    - Осенний легкоатлетический кросс — 2019
    - 40 лет педиатрическому факультету
    - День Знаний — 2019
    - Посвящение в первокурсники
    - Акция к Всемирному дню предотвращения суицида
    - Турслет-2019
    - Договор о создании филиала кафедры общей хирургии на базе Брестской областной больницы
    - День Независимости
    - Конференция «Современные технологии диагностики, терапии и реабилитации в пульмонологии»
    - Выпускной медико-диагностического, педиатрического факультетов и факультета иностранных учащихся — 2019
    - Выпускной медико-психологического факультета — 2019
    - Выпускной лечебного факультета — 2019
    - В добрый путь, выпускники!
    - Распределение по профилям субординатуры
    - Государственные экзамены
    - Интеллектуальная игра «Что? Где? Когда?»
    - Мистер и Мисс факультета иностранных учащихся-2019
    - День Победы
    - IV Республиканская студенческая военно-научная конференция «Этих дней не смолкнет слава»
    - Республиканский гражданско-патриотический марафон «Вместе — за сильную и процветающую Беларусь!»
    - Литературно-художественный марафон «На хвалях спадчыны маёй»
    - День открытых дверей-2019
    - Их имена останутся в наших сердцах
    - Областной этап конкурса «Королева Весна — 2019″
    - Королева Весна ГрГМУ — 2019
    - Профориентация «Абитуриент – 2019» (г. Барановичи)
    - Мероприятие «Карьера начинается с образования!» (г. Лида)
    - Итоговое распределение выпускников — 2019
    - «Навстречу весне — 2019″
    - Торжественная церемония, посвященная Дню защитника Отечества
    - Торжественное собрание к Дню защитника Отечества — 2019
    - Мистер ГрГМУ — 2019
    - Предварительное распределение выпускников 2019 года
    - Митинг-реквием у памятника воинам-интернационалистам
    - Профориентация «Образование и карьера» (г.Минск)
    - Итоговая коллегия главного управления здравоохранения Гродненского областного исполнительного комитета
    - Спартакиада «Здоровье — 2019»
    - Итоговая научно-практическая конференция «Актуальные проблемы медицины».
    - Расширенное заседание Совета университета.
    - Научно-практическая конференция «Симуляционные технологии обучения в подготовке медицинских работников: актуальность, проблемные вопросы внедрения и перспективы»
    - Конкурс первокурсников «Аlma mater – любовь с первого курса»
    - XVI съезд хирургов Республики Беларусь
    - Итоговая практика
    - Конкурс «Студент года-2018»
    - Совет университета
    - 1-й съезд Евразийской Аритмологической Ассоциации (14.09.2018 г.)
    - 1-й съезд Евразийской Аритмологической Ассоциации (13.09.2018 г.)
    - День знаний
    - День независимости Республики Беларусь
    - Церемония награждения победителей конкурса на соискание Премии СНГ
    - День герба и флага Республики Беларусь
    - «Стань донором – подари возможность жить»
    - VIII Международный межвузовский фестиваль современного танца «Сделай шаг вперед»
    - Конкурс грации и артистического мастерства «Королева Весна ГрГМУ – 2018»
    - Окончательное распределение выпускников 2018 года
    - Митинг-реквием, приуроченный к 75-летию хатынской трагедии
    - Областное совещание «Итоги работы терапевтической и кардиологической служб Гродненской области за 2017 год и задачи на 2018 год»
    - Конкурсное шоу-представление «Мистер ГрГМУ-2018»
    - Предварительное распределение выпускников 2018 года
    - Итоговая научно-практическая конференция «Актуальные проблемы медицины»
    - II Съезд учёных Республики Беларусь
    - Круглый стол факультета иностранных учащихся
    - «Молодежь мира: самобытность, солидарность, сотрудничество»
    - Заседание выездной сессии Гродненского областного Совета депутатов
    - Областной этап республиканского конкурса «Студент года-2017»
    - Встреча с председателем РОО «Белая Русь» Александром Михайловичем Радьковым
    - Конференция «Актуальные вопросы инфекционной патологии», 27. 10.2017
    - XIX Всемирный фестиваль студентов и молодежи
    - Республиканская научно-практическая конференция «II Гродненские аритмологические чтения»
    - Областная научно-практическая конференция «V Гродненские гастроэнтерологические чтения»
    - Праздник, посвящённый 889-летию города Гродно
    - Круглый стол на тему «Место и роль РОО «Белая Русь» в политической системе Республики Беларусь» (22.09.2017)
    - ГрГМУ и Университет медицины и фармации (г.Тыргу-Муреш, Румыния) подписали Соглашение о сотрудничестве
    - 1 сентября — День знаний
    - Итоговая практика на кафедре военной и экстремальной медицины
    - Квалификационный экзамен у врачей-интернов
    - Встреча с Комиссией по присуждению Премии Правительства Республики Беларусь
    - Научно-практическая конференция «Амбулаторная терапия и хирургия заболеваний ЛОР-органов и сопряженной патологии других органов и систем»
    - День государственного флага и герба
    - 9 мая
    - Республиканская научно-практическая конференция с международным участием «V белорусско-польская дерматологическая конференция: дерматология без границ»
    - «Стань донором – подари возможность жить»
    - «Круглый стол» Постоянной комиссии Совета Республики Беларусь Национального собрания Республики Беларусь по образованию, науке, культуре и социальному развитию
    - Весенний кубок КВН «Юмор–это наука»
    - Мисс ГрГМУ-2017
    - Распределение 2017 года
    - Общегородской профориентационный день для учащихся гимназий, лицеев и школ
    - Праздничный концерт, посвященный Дню 8 марта
    - Конкурсное шоу-представление «Мистер ГрГМУ–2017»
    - «Масленица-2017»
    - Торжественное собрание и паздничный концерт, посвященный Дню защитника Отечества
    - Лекция профессора, д. м.н. О.О. Руммо
    - Итоговая научно-практическая конференция «Актуальные проблемы медицины»
    - Меморандум о сотрудничестве между областной организацией Белорусского общества Красного Креста и региональной организацией Красного Креста китайской провинции Хэнань
    - Визит делегации МГЭУ им. А.Д. Сахарова БГУ в ГрГМУ
    - «Студент года-2016»
    - Визит Чрезвычайного и Полномочного Посла Королевства Швеция в Республике Беларусь господина Мартина Оберга в ГрГМУ
    - Конкурс первокурсников «Аlma mater – любовь с первого курса»
    - День матери в ГрГМУ
    - Итоговая практика-2016
    - День знаний
    - Визит китайской делегации в ГрГМУ
    - Визит иностранной делегации из Вроцлавского медицинского университета (Республика Польша)
    - Торжественное мероприятие, посвященное профессиональному празднику – Дню медицинского работника
    - Визит ректора ГрГМУ Виктора Александровича Снежицкого в Индию
    - Республиканская университетская суббота-2016
    - Республиканская акция «Беларусь против табака»
    - Встреча с поэтессой Яниной Бокий
    - 9 мая — День Победы
    - Митинг, посвященный Дню Государственного герба и Государственного флага Республики Беларусь
    - Областная межвузовская студенческая научно-практическая конференция «1941 год: трагедия, героизм, память»
    - «Цветы Великой Победы»
    - Концерт народного ансамбля польской песни и танца «Хабры»
    - Суботнiк ў Мураванцы
    - «Мисс ГрГМУ-2016»
    - Визит академика РАМН, профессора Разумова Александра Николаевича в УО «ГрГМУ»
    - Визит иностранной делегации из Медицинского совета Мальдивской Республики
    - «Кубок ректора Гродненского государственного медицинского университета по дзюдо»
    - «Кубок Дружбы-2016» по мини-футболу среди мужских и женских команд медицинских учреждений образования Республики Беларусь
    - Распределение выпускников 2016 года
    - Визит Министра обороны Республики Беларусь на военную кафедру ГрГМУ
    - Визит Первого секретаря Посольства Израиля Анны Кейнан и директора Израильского культурного центра при Посольстве Израиля Рей Кейнан
    - Визит иностранной делегации из провинции Ганьсу Китайской Народной Республики в ГрГМУ
    - Состоялось открытие фотовыставки «По следам Библии»
    - «Кубок декана» медико-диагностического факультета по скалолазанию
    - Мистер ГрГМУ-2016
    - Приём Первого секретаря Посольства Израиля Анны Кейнан в ГрГМУ
    - Спартакиада «Здоровье» УО «ГрГМУ» среди сотрудников 2015-2016 учебного года
    - Визит Посла Республики Индия в УО «ГрГМУ»
    - Торжественное собрание и концерт, посвященный Дню защитника Отечества
    - Митинг-реквием, посвященный Дню памяти воинов-интернационалистов
    - Итоговое заседание коллегии главного управления идеологической работы, культуры и по делам молодежи Гродненского облисполкома
    - Итоговая научно-практическая конференция Гродненского государственного медицинского университета
    - Новогодний концерт
    - Открытие профессорского консультативного центра
    - Концерт-акция «Молодёжь против СПИДа»
    - «Студент года-2015»
    - Открытые лекции профессора, академика НАН Беларуси Островского Юрия Петровича
    - «Аlma mater – любовь с первого курса»
    - Открытая лекция Регионального директора ВОЗ госпожи Жужанны Якаб
    - «Открытый Кубок по велоориентированию РЦФВиС»
    - Совместное заседание Советов университетов г. Гродно
    - Встреча с Министром здравоохранения Республики Беларусь В.И. Жарко
    - День города
    - Дебаты «Врач — выбор жизни»
    - День города
    - Праздничный концерт «Для вас, первокурсники!»
    - Акция «Наш год – наш выбор»
    - День знаний
    - Открытое зачисление абитуриентов в УО «Гродненский государственный медицинский университет»
    - Принятие военной присяги студентами ГрГМУ
    - День Независимости Республики Беларусь
    - Вручение дипломов выпускникам 2015 года
    - Республиканская олимпиада студентов по педиатрии
    - Открытие памятного знака в честь погибших защитников
    - 9 мая
    - «Вторая белорусско-польская дерматологическая конференция: дерматология без границ»
    - Мистер университет
    - Мисс универитет
    - КВН
    - Гродненский государственный медицинский университет
    - Чествование наших ветеранов
    - 1 Мая
    - Cовместный субботник
  - Наши издания
  - Медицинский календарь
  - Университет в СМИ
  - Видео-презентации
- Общественные объединения
- Комиссия по противодействию коррупции
- Образовательная деятельность

Абитуриентам

Студентам

Выпускникам

Слайдер

Последние обновления

Баннеры

Иностранному гражданину

Научная деятельность

Поиск

Особенности перекисного окисления липидов и белков при аутоиммунном тиреоидите без и с минимальной тиреоидной дисфункцией | Nekrasova

1. Фадеев В.В. Заболевания щитовидной железы в регионе легкого йодного дефицита: эпидемиология, диагностика, лечение. М.: Видар, 2005. 24–25.

2. Сыч Ю.П., Калашникова В.Ю. и др. Нарушения функционального состояния сердечно-сосудистой системы при субклиническом гипотиреозе. Клин. мед. 2003; 11: 4–9.

3. Аметов А.С., Белоножкина Е.С., Павлюченко И.И., Басов А.А. Про- и антиоксидантная система у больных гипотиреозом и ее изменения под влиянием препаратов липоевой кислоты. Пробл. эндокринол. 2007; 2: 49–54.

4. Рогалева А.В., Уразова О.И., Кравец Е.Б. и др. Активность свободнорадикального окисления и антиоксидантной системы в лимфоцитах периферической крови у больных аутоиммунным тиреоидитом. Вестн. РАМН 2010; 3:11–15.

5. Nanda N., Bobby Z., Hamide A. Oxidative stress and protein glycation in primary hypothyroidism. Male/female difference. Clin. Exp. Med. 2008; 8 (2):101–108.

6. Sahoo D.K., Roy A., Bhanja S., Chainy G.B. Hypothyroidism impairs antioxidant defence system and testicular physiology dur- ing development and maturation. Gen. Comp. Endocrinol. 2008;

7. (1): 63–70.

8. Baskol G., Atmaca H., Tanriverdi F. et al. Oxidative stress and enzymatic antioxidant status in patients with hypothyroidism before and after treatment. Exp. Clin. Endocrinol. Diabetes 2007;

9. (8): 522–526.

10. Nanda N., Bobby Z., Hamide A. Association of thyroid stimulating hormone and coronary lipid risk factors with lipid peroxidation in hypothyroidism. Clin. Chem. Lab. Med. 2008; 46 (5): 674–679.

11. Santi A., Duarte M.M., Moresco R.N. et al. Association between thyroid hormones, lipids and oxidative stress biomarkers in overt hypothyroidism. Clin. Chem. Lab. Med. 2010; 48 (11): 1635–1639.

12. Nanda N., Bobby Z., Hamide A. et al. Association between oxidative stress and coronary lipid risk factors in hypothyroid women is independent of body mass index. Metabolism. 2007; 56 (10): 1350–1355.

13. Yilmaz S., Ozan S., Benzer F., Canatan H. Oxidative damage and antioxidant enzyme activities in experimental hypothyroidism. Cell. Biochem. Funct. 2003; 21 (4): 325–330.

14. Moulakakis K.G., Poulakou M.V., Dosios T. et al. Hypothyroidism and the aorta. evidence of increased oxidative DNA damage to the aorta of hypothyroid rats. In Vivo. 2008; 22 (5): 603–608.

15. Окислительный стресс: Патологические состояния и заболевания / Е.Б. Меньщикова, Н.К. Зенков, В.З. Ланкин, И.А. Бондарь, В.А. Труфакин. Новосибирск: АРТА, 2008.

16. Torun A.N., Kulaksizoglu S., Kulaksizoglu M. et al. Serum total antioxidant status and lipid peroxidation marker malondialdehyde levels in overt and subclinical hypothyroidism. Clin. Endocrinol. (Oxf.) 2009; 70 (3): 469–474.

17. Новицкая А.Б., Стронгин Л.Г., Некрасова Т.А., Конторщикова К.Н. Особенности перекисного окисления липидов и гемодинамики у больных с субклиническим гипотиреозом. Клин. тиреоидол. 2004; 2 (4): 27–31.

18. Арутюнян А.В., Дубинина Е.Е., Зыбина Н.Н. Методы оценки свободнорадикального окисления и антиоксидантной системы организма / Методические рекомендации. СПб.: ИКФ Фолиант, 2000.

Система для количественного определения белков Atellica NEPH 630

	Более 60 запрограммированных протоколов анализов
Пропускная способность в отношении проб	Эффективная: примерно 65 анализов в час в зависимости от комбинации анализов Номинальная: 100 анализов в час
Метод анализа	Кинетика с фиксированным временем, измерение конечной точки, интеграл VLin
	Калибровка по нескольким точкам
Ротор реагентов	Сегменты для 3 флаконов с контрольной сывороткой Сегменты для 2 флаконов с реагентами
	Сегменты для 15 пробирок с пробами Сегменты для 7 флаконов со стандартами
Блок разведения	1 стойка, максимум 96 чашек для разведения
Размер пробирок для проб	Диаметр: 11–16 мм Высота: 65–100 мм Для педиатрических проб: конические микропробирки с максимальным объемом заполнения 1,5 мл
Сканер штрихкодов	Автоматическое считывание штрихкодов различных типов: 2/5 Interleaved, Codabar, Code 39, Code 93, Code 128
Объем реагента	Средний расход реагента 40 мкл
Разведение проб
Определение уровня	Для проб, стандартов, контролей, реагентов и емкостей для системных жидкостей и отходов
Реакционные кюветы	90 одноразовых кювет
Температура при измерении
Источник света	Высокоэффективный инфракрасный светодиод

	Фотодиод со встроенным предусилителем
Масса и размеры прибора
Размеры анализатора (длина, высота, ширина)	107 x 60 (с закрытыми крышками) x 63 см
Размеры компьютера и монитора (длина, высота, ширина с учетом клавиатуры)	Приблизительно¹ 36 x 46 x 55 см
Размеры принтера² (длина, высота, ширина)	Приблизительно¹ 41 x 27 x 37 см
Масса анализатора
Масса компьютера и монитора	Приблизительно¹ 14 кг
	Приблизительно¹ 7 кг
Условия в помещении
Температура окружающей среды
Относительная влажность
Среднее тепловыделение	404 Вт в рабочем режиме
Требования к воде	Деионизированная вода, согласно требованиям NCCLS тип 2 Количество микроорганизмов не должно превышать 100 КОЕ/мл
Требования к электропитанию
	100 В, диапазон: 90–110 В 120 В, диапазон: 108–132 В 230 В, диапазон: 207–253 В
Потребляемая мощность	500 ВА (рабочий режим)
Связь с сервером	Режим загрузки, режим запроса сервера, ASTM
	1 10-Base-T/Base TX Ethernet RJ45 1 последовательный (DB-9) (штекеры)
Компьютер и принтер
	Компьютер с операционной системой Windows
	Стандартный лазерный принтер

Учёные проследили эволюцию белка-мишени для противораковых препаратов

Сотрудники химического факультета и факультета фундаментальной медицины МГУ, а также Сколтеха и Казанского (Приволжского) федерального университета исследовали строение и функции белка Est3 теломеразы — фермента, который может стать мишенью для противораковых препаратов. Оказалось, в ходе эволюции пространственная структура белка почти сохранилась, зато изменились его функциональные свойства. Работа опубликована в журнале Scientific Reports.

Чтобы что-то менять в человеческом организме, неплохо бы понимать, как работает изменяемое. Поэтому ДНК и всё, что с ней связано, вызывает огромный интерес ученых. Отдельно пристальное внимание уделяется концевым фрагментам хромосом, в которые скручена главная молекула организма. Они организованы иначе, чем внутренние участки, и состоят из многократно повторяющихся коротких последовательностей нуклеотидов (теломеров), окруженных набором специальных белков. Такая структура необходима для защиты ДНК от случайного соединения хромосом и от других деструктивных факторов. При каждом делении клетки теломеры укорачиваются, и при достижении критически малой длины теломерных фрагментов клетка теряет жизнеспособность. Сокращение длины теломер лежит в основе механизма запрограммированного количества делений клеток эукариот, в том числе клеток человека.

В «бессмертных» клеточных линиях, к которым относятся и стволовые, и раковые клетки, длина теломер поддерживается на постоянном уровне ферментом теломеразой. Основной компонент теломеразы — субъединица с функцией обратной транскриптазы (TERT), которая синтезирует теломерную ДНК по матрице РНК, входящей в состав фермента. Теломераза дрожжей содержит вспомогательные белки Est1 и Est3, которые необходимы для ее функционирования in vivo. У этих белков есть аналоги и в теломеразе высших организмов, в том числе человека. Однако структура и функциональные свойства этих вспомогательных белков теломеразы до конца не изучены.

Ученые установили структуру белка Est3 термотолерантных дрожжей Hansenula polymorpha с помощью спектроскопии ядерного магнитного резонанса (ЯМР). Данные ЯМР позволили получить информацию не только о строении белка, но и о динамических свойствах белковой цепи в растворе. Спектроскопия ЯМР была применена также для идентификации вероятных специфических взаимодействий Est3 с фрагментами ДНК, РНК и других белков, входящих в состав теломеразного комплекса. Методы молекулярной и клеточной биологии были использованы для установления функциональной связи белка Est3 с другими компонентами теломеразы.

«Наше исследование дополняет знания о теломеразе — важном (в том числе и потенциально фармакологически важном) ферменте клеток эукариот, поддерживающем целостность генома. Результаты исследования могут быть полезны и для расширения фундаментальных знаний об эволюции белковых систем», — прокомментировал один из авторов исследования, доктор химических наук, ведущий научный сотрудник факультета фундаментальной медицины МГУ Владимир Польшаков.

Особенности структуры Est3 свидетельствуют о том, что в ходе эволюции функциональные свойства белка существенно изменялись при относительном постоянстве его структуры. Так, дрожжевые белки Est3 и один из доменов белка TPP1 человека, связывающегося с теломерами, имеют схожую третичную структуру, но функциональные свойства Est3 и TPP1 различны. Дрожжевой белок Est3 не обязателен для осуществления синтеза цепи ДНК в минимальной искусственной системе in vitro, однако он, наряду с Est1, необходим для формирования стабильного и функционально активного теломеразного комплекса in vivo (в клетке).

Фермент теломераза, обеспечивающая «бессмертие» опухолевым клеткам, представляет значительный интерес для ученых в качестве потенциальной мишени в терапии рака. Лекарства, подавляющие активность теломеразы, могут останавливать развитие онкологического заболевания. Для рационального дизайна эффективных ингибиторов теломеразы ученым необходимо в деталях знать структуру и свойства этого сложного рибонуклеопротеинового комплекса.

«Чем лучше мы понимаем механизм функционирования фермента теломеразы и чем больше структурных аспектов нам становится известно, тем ближе мы подходим к возможности использовать эту информацию для рационального поиска новых противоопухолевых препаратов», — сделали вывод авторы исследования.

Методические особенности спектрофотометрического определения белков в биологических жидкостях по реакции с бромпирогаллоловым красным | Починок

1. Schleicher E., Wieland O. H. Evaluation of the Bradford method for protein determination in body fluids / J. Clin. Chem. Clin. Biochem. 1978. Vol. 16. N 9. P. 533 – 534.

2. Marshall T., Williams K. M. Total protein determination in urine: elimination of a differential response between the coomassie blue and pyrogallol red protein dye-binding assays / Clin. Chem. 2000. Vol. 46. N 3. P. 392 – 398.

3. Samudra P. B., Swagata P., Shakuntala G., et al. Interference of sugars in the Coomassie Blue G dye binding assay of proteins / Anal. Biochem. 2009. Vol. 386. N 1. P. 113 – 115. DOI: 10.1016/j.ab.2008.12.006.

4. Trivedi V. D. On the role of lysine residues in the bromophenol blue — Albumin interaction / Ital. J. Biochem. 1997. Vol. 46. N 2. P. 67 – 73.

5. Vatassery G. T., Krezowski A. M., Sheridan M. A. Comparison of manual methods of determination of albumin in human cerebrospinal fluid by the bromcresol green and immuno-precipitation methods / Clin. Biochem. 1980. Vol. 13. N 2. P. 78 – 80. DOI: 10.1016/S0009-9120(80)91233-3.

6. Yalamati P., Bhongir A. V., Karra M., Beedu S. R. Comparative Analysis of Urinary Total Proteins by Bicinchoninic Acid and Pyrogallol Red Molybdate Methods / J. Clin. Diagn. Res. 2015. Vol. 9. N 8. P. 1 – 4. DOI: 10.7860/JCDR/2015/13543.6313.

7. Ларичева Е. С., Андреев Ю. Н., Козлов А. В. Способен ли метод определения белка в моче пирогаллоловым красным претендовать на роль основного / Лабораторная диагностика. 2009. № 1. С. 24 – 32.

8. Williams K. M., Marshall T. Protein concentration of cerebrospinal fluid by precipitation with Pyrogallol Red prior to sodium dodecyl sulphate-polyacrylamide gel electrophoresis / J. Biochem. Biophys. Methods. 2001. Vol. 47. N 3. P. 197 – 207. DOI: 10.1016/S0165-022X(00)00135-4.

9. Lynch K. M., Sellers T. S., Gossett K. A. Evaluation of an automted pyrogallol red-molybdate method for the measurement of urinary protein in rats / Eur. J. Clin. Chem. Clin Biochem. 1996. Vol. 34. N 7. P. 569 – 571.

10. Пупкова В. И., Прасолова Л. М. Метод с пирогаллоловым красным — альтернатива традиционным методам определения белка в моче / Клин. лаб. диагностика. 2007. № 6. С. 17 – 21.

11. Marshall T., Williams K. M. Interference in the Coomassie Brilliant Blue and Pyrogallol Red protein dye-binding assays is increased by the addition of sodium dodecyl sulfate to the dye reagents / Anal Biochem. 2004. Vol. 331. N 2. P. 255 – 259. DOI: 10.1016/j.ab.2004.04.029.

12. Da Silva A. S., Falkenberg M. Analytical interference of quinolone antibiotics and quinine derived drugs on urinary protein determined by reagent strips and the pyrogallol red-molybdate protein assay / Clin. Biochem. 2011. Vol. 44. N 12. P. 1000 – 1004. DOI: 10.1016/j.clinbiochem.2011.05.018.

13. Yanga Jui-Yi., Chiena Tzu-I., Lua Jin-Ying, Kaoa Jau-Tsuen. Heparin interference in the cerebrospinal fluid protein assay measured with a pyrogallol red-molybdate complex / Clin. Chim. Acta. 2009. Vol. 408. N 1 – 2. P. 75 – 78. DOI: 10.1016/j.cca.2009.07.011.

14. Fujita Y., Mori I., Kitano S. Color reaction between Pyrogallol Red — molybdenium(VI) complex and protein / J. Bunseki Kagaku. 1983. Vol. 32. P. 379 – 386. DOI: 10.2116/bunsekikagaku.32.12_E379.

15. Orsonneau J. L., Douet P., Massoubre C., et al. An improved pyrogallol red-molybdate method for the determining total urinary protein / Clin. Chem. 1989. Vol. 35. P. 2233 – 2235.

16. Watanabe N., Kamel S., Ohkubo A., et al. Urinary protein as measured with a pyrogallol-red-molybdate complex manually and in a Hitachi 726 automated analyzer / Clin. Chem. 1986. Vol. 32. P. 1551 – 1154. DOI: 10.1371/journal.pone.0100768.

17. Lefevre G., Bloch S., Le Bricon T., Billier S., et al. Influence of protein composition on total urinary protein determined by pyrocatechol-violet (UPRO Vitros) and pyrogallol red dye binding methods / J. Clin. Lab. Anal. 2001. Vol. 15. N 1. P. 40 – 42. DOI: 10.1002/1098-2825(2001)15:1<40::AID-JCLA8>3.0.CO;2-0.

18. Marshall T., Williams K. M. Protein determination in cerebrospinal fluid by protein dye-binding assay / Brit. J. Biomed. Sci. 2000. Vol. 57. N 4. P. 281 – 286.

19. Artiss J. D., Thibert R. J., Zak B. Spectrophotometric study of total protein-albumin methods applied to cerebrospinal fluid / 1981. Clin. Biochem. Vol. 14. N 1. P. 32 – 38. DOI: 10.1016/0009-9120(81)90165-X.

20. Миллер В. Г., Брунс Д. Е., Хортин Г. Л. и др. Современное состояние вопросов измерения и представления результатов выделения альбумина с мочой / Клин. лаб. диагностика. 2012. № 3. С. 43 – 53. DOI: 10. 1373/clinchem.2008.106567.

21. Dube J., Girouard J., Leclerc P., Douville P. Problems with the estimation of urine protein by automated assays / Clin. Biochem. 2005. Vol. 38. P. 479 – 485. DOI: 10.1016/j.clinbiochem.2004.12.010.

22. Negin S., Wayne F. P., Mark J. L., Shepro D. Pyrogallol Red — molybdate: A reversible, metal chelate stain for detection of proteins immobilized on membrane supports / Electrophoresis. 1996. Vol. 17. P. 678 – 693. DOI: 10.1002/elps.1150170411.

23. Анисимович П. В., Починок Т. Б., Токарева Е. В. Спектрофотометрическое определение белков в биологических жидкостях / Журн. аналит. химии. 2017. Т. 72. № 12. С. 1069 – 1077. DOI: 10.7868/S0044450217120039.

Особенности репликации вируса африканской чумы свиней в присутствии рекомбинантных белков CD2v, pX69R и pE248R | Мазлум

1. Garner G., Saville P., Fediavsky A., eds. African swine fever. Available at: http://lrd.spc.int/ext/Disease_Manual_Final/a120african_swine_fever.html

2. Rowlands R.J., Michaud V., Heath L., Hutchings G., Oura C., Vosloo W., et al. African swine fever virus isolate, Georgia, 2007. Emerg. Infect. Dis. 2008; 14(12): 1870-4. Doi: https://doi.org/10.3201/eid1412.080591

3. Gallardo C., Nieto R., Soler A., Pelayo V., Fernandez-Pinero J., Markowska-Daniel I., et al. Assessment of African swine fever diagnostic techniques as a response to the epidemic outbreaks in Eastern European Union Countries: How to improve surveillance and control programs. J. Clin. Microbiol. 2015; 53(8): 2555-65. Doi: https://doi.org/10.1128/JCM.00857-15

4. EFSA Panel on Animal Health and Welfare (AHAW). African swine fever virus. EFSA J. 2015; 13(7): 4163-92. Doi: https://doi.org/10.2903/j.efsa.2015.4163

5. World Organisation for Animal Health (OIE). African swine fever in Moldova. Immediate notification report. REF OIE: 21095. Available at: http://www.oie.int/wahis_2/temp/reports/en_imm_0000021095_20161004_170450.pdf

6. OIE, 2017. World Animal Health Information Disease (WAHID). Paris, France: World Organisation of Animal Health.

7. OIE, 2018. World Animal Health Information Disease (WAHID). Paris, France: World Organisation of Animal Health.

8. World Organisation for Animal Health. African swine fever in Cote d’Ivoire. Immediate notification report. REF OIE: 15914. Available at: http://www.oie.int/wahis_2/temp/reports/en_imm_0000015914_20140828_131035.pdf

9. Болгова М.В., Балышев В.М., Пономарев В.Н., Неверовская Н.С. Паспортизация изолята «Девис» вируса африканской чумы свиней. В кн.: Материалы международной научно-практической конференции «Актуальные вопросы контроля инфекционных болезней животных». Часть 1. Покров; 2014: 43-7.

10. Galindo I., Hernaez B., Diaz-Gil G., Escribano J.M., Alonso C. A179L, a viral Bcl-2 homologue, targets the core Bcl-2 apoptotic machinery and its upstream Bh4 activators with selective binding restrictions for Bid and Noxa. Virology. 2008; 375(2): 561-72. Doi: https://doi.org/10.1016/j.virol.2008.01.050

11. Rodriguez J.M., Yanez R.J., Almazan F., Vinuela E., Rodriguez J.F. African swine fever virus encodes a CD2 homolog responsible for the adhesion of erythrocytes to infected cells. J. Virol. 1993; 67(9): 5312-20.

12. Galindo I., Almazan F., Bustos M.J., Vinuela E., Carrascosa A.L. African swine fever virus EP153R open reading frame encodes a glycoprotein involved in the hemadsorption of infected cells. Virology. 2000; 266(2): 340-51. Doi: https://doi.org/10.1006/viro.1999.0080

13. Rowlands R.J., Duarte M.M., Boinas F., Hutchings G., Dixon L.K. The CD2v protein enhances African swine fever virus replication in the tick vector, Ornithodoros erraticus. Virology. 2009; 393(2): 319¬28. Doi: https://doi.org/10.1016/j.virol.2009.07.040

14. Rodriguez I., Nogal M.L., Redrejo-Rodriguez M., Bustos M.J., Salas M.L. The African swine fever virus virion membrane protein pE248R is required for virus infectivity and an early postentry event. J. Virol. 2009; 83(23): 12290-300. Doi: https://doi.org/10.1128/JVI.01333-09

15. Xiang Z., Mobley H.L.T. Vaxign: the first web-based vaccine design program for reverse vaccinology and applications for vaccine development. J. Biomed. Biotechnol. 2010; 2010: 297505. Doi: https://doi.org/10.1155/2010/297505

16. Xiang Z., He Y. Genome-wide prediction of vaccine targets for humanherpes simplex viruses using Vaxign reverse vaccinology. BMC Bioinformatics. 2013; 14(Suppl. 4): S2. Doi: https://doi.org/10.1186/1471-2105-14-S4-S2

17. Мазлум А., Зиняков Н.Г., Иголкин А.С., Власова Н.Н. Клонирование генов, кодирующих трансмембранные белки и белки, ответственные за вирулентность вируса африканской чумы свиней. Ветеринария сегодня. 2018; (2): 3-7. Doi: https://doi.org/10.29326/2304-196X-2018-2-25-3-7

18. Sambrook J., Russell D.W. The Condensed Protocols from Molecular Cloning: a Laboratory Manual. New York: Cold Spring Harbor; 2006.

19. Burgess R.R. Elution of proteins from gels.MethodsEnzymol. 2009; 463: 565-72. Doi: https://doi.org/10.1016/S0076-6879(09)63032-9

20. Мазлум А., Шарыпова Д.В., Гаврилова В.Л. и др. Методические рекомендации по выделению и титрованию вируса африканской чумы свиней в культуре клеток селезёнки свиней. Владимир; 2019.

21. Мазлум А. и др. Методические рекомендации по оценке уровня репродукцию вируса африканской чумы свиней с использованием полимеразной цепной реакции в режиме реального времени. Владимир; 2019.

22. Мазлум А., Жуков И.Ю., Першин А.С., Иголкин А.С., Власова Н.Н. Влияние рекомбинантного белка p30 на репродукцию вируса африканской чумы свиней in vitro. Ветеринария сегодня. 2018; (3): 3-7. Doi: https://doi.org/10.29326/2304-196X-2018-3-26-3-7

23. Мазлум А., Власова Н.Н., Аронова Е.В., Иголкин А.С., Кривонос Р.А., Черных О.Ю. Определение корреляции показателя Ct и титра вируса африканской чумы свиней в биологических жидкостях. Ветеринария Кубани. 2018; 24(6): 4-7.

24. Власова Н.Н., Жуков И.Ю., Мазлум А., Шарыпова Д.В., Першин А.С., Иголкин А.С. Штамм «АЧС/ВНИИЗЖ/ CV-1» вируса африканской чумы свиней, со сниженной вирулентностью для свиней, для вирусологических, диагностических, молекулярно-генетических и мониторинговых исследований. Патент РФ № 2675535; 2019.

ОСОБЕННОСТИ АМИНОКИСЛОТНОГО СОСТАВА АЛЬФА-СПИРАЛЬНЫХ УЧАСТКОВ В ПОЛИПЕПТИДНЫХ ЦЕПЯХ БЕЛКОВ РАЗЛИЧНЫХ СТРУКТУРНЫХ КЛАССОВ | Побойнев

1. Chou, P. Y. Prediction of the secondary structure of proteins from their amino acid sequence / P. Y. Chou, G. D. Fasman // Adv. Enzymol. Relat. Areas. Mol. Biol. – 1978. – Vol. 47. – P. 45–48.

2. Munoz, V. Intrinsic secondary structure propensities of the amino acids, using statistical phi-psi matrices: comparison with experimental scales / V. Munoz, L. Serrano // Proteins. – 1994. – Vol. 20. – P. 301–311.

3. Pirovano, W. Protein secondary structure prediction / W. Pirovano, J. Heringa // Methods Mol. Biol. – 2010. – Vol. 609. – P. 327–348.

4. Predicting protein secondary structure using consensus data mining (CDM) based on empirical statistics and evolutionary information / G. Kandoi [et al.] // Methods Mol. Biol. – 2017. – Vol. 1484. – P. 35–44.

5. Барковский, E. В. Карты преимущественного конформационного состояния дипептидов в структурированных участках глобулярных белков / E. В. Барковский, Д. В. Кириленко // Биофизика. – 1985. – Т. 30, вып. 5. – С. 786–790.

6. Anishetty, S. Tripeptide analysis of protein structures / S. Anishetty, G. Pennathur, R. Anishetty // BMC Struct. Biol. – 2002. – Vol. 2. – P. 9.

7. Costantini, S. PreSSAPro: a software for the prediction of secondary structure by amino acid properties / S. Costantini, G. Colonna, A. M. Facchiano // Comput. Biol. Chem. – 2007. – Vol. 31. – P. 389–392.

8. Analysis of membrane and surface protein sequences with the hydrophobic moment plot / D. Eisenberg [et al.] // J. Mol. Biol. – 1984. – Vol. 179. – P. 125–142.

9. NPS@: network protein sequence analysis / C. Combet [et al.] // Trends Biochem. Sci. – 2000. – Vol. 25. – P. 147–150.

10. Tendulkar, A. V. Characterization and sequence prediction of structural variations in α-helix / A. V. Tendulkar, P. P. Wangikar // BMC Bioinformatics. – 2011. – Vol. 12, suppl. 1. – P. S20.

11. Aurora, R. Helix capping / R. Aurora, G. D. Rose // Protein Sci. – 1998. – Vol. 7, N 1. – P. 21–38.

12. Лим, В. И. Стереохимическая теория вторичной структуры глобулярных белков. II. Методы локализации α-спиральных и β-спиральных участков // Биофизика. – 1974. – Т. 19, вып. 3. – P. 562–575.

13. Kabsch, W. Dictionary of protein secondary structure: pattern recognition of hydrogen-bonded and geometrical features / W. Kabsch, C. Sander // Biopolymers. – 1983. – Vol. 22. – P. 2577–2637.

14. Khrustalev, V. V. Stabilization of secondary structure elements by specific combinations of hydrophilic and hydrophobic amino acid residues is more important for proteins encoded by GC-poor genes / V. V. Khrustalev, E. V. Barkovsky // Biochimie. – 2012. – Vol. 94, N 12. – P. 2706–2715.

Каковы некоторые характеристики белка?

Белки — это большие сложные молекулы, которые выполняют множество функций в организме и необходимы для хорошего здоровья. Подобно жирам и углеводам, белки представляют собой длинные полимерные цепи. Они состоят из аминокислот и используются организмами для создания структур, облегчения химических процессов и обеспечения передвижения животных.

Аминокислоты

Белки состоят из длинных цепочек аминокислот, которые часто называют «кирпичиками жизни».«Аминокислоты — это химические вещества, которые состоят из атома углерода, который присоединен к атому водорода, аминогруппы (атом азота, связанный с двумя атомами водорода) и кислотной группы (атом углерода, связанный двойной связью с атомом кислорода, а также одиночный связаны с атомом кислорода, который также связан с атомом водорода). Каждая аминокислота содержит другую группу, известную как группа R, которая имеет свою собственную уникальную углеводородную структуру. Существует 20 аминокислот, которые необходимы для функций организма, восемь из которых не могут быть произведены человеческим телом.Вот почему белки так важны в диете человека.

Размер

Когда две аминокислоты соединяются, они образуют пептидную связь. Когда только несколько аминокислот присоединяются друг к другу, это всего лишь небольшая пептидная цепочка. Однако, как звенья в цепи, многие разные аминокислоты могут соединяться вместе, образуя чрезвычайно большую цепь, которая представляет собой белок. Все белки состоят из длинной аминокислотной цепи, которая может исчисляться тысячами единиц.

Структура

Последовательность аминокислот в белке определяет его форму, которая, в свою очередь, определяет его функцию.Необработанная последовательность аминокислот известна как ее первичная структура. Однако, когда молекула имеет размер, равный величине белков, она будет взаимодействовать сама с собой, принимая определенную форму. Атомы водорода в молекуле образуют водородные связи с другими частями молекулы, давая начало физической форме. Некоторые белки, например белки волос, известны как волокнистые белки, потому что они образуют длинные пряди, которые скручиваются между собой. Другие, такие как ферменты, имеют тенденцию образовывать отдельные капли и называются глобулярными белками.Дальнейшая форма проистекает из третичной структуры, которая представляет собой форму, которую принимает молекула, когда силы притяжения и отталкивания из разных областей молекулы уравновешиваются.

Денатурирование

Структура и, в конечном итоге, функция белковой молекулы могут быть нарушены несколькими способами. Изменение кислотности, высокие температуры, некоторые растворители и даже присутствие других молекул могут изменить силы и связи белка. Когда это происходит, говорят, что белок «денатурирует».»Примером этого является то, что когда яйцо кладут на горячую сковороду, белок в прозрачных яичных белках становится твердо-белым. Поскольку форма белка определяет его биологическую функцию, денатурация белка может изменить или полностью разрушить его способность. для выполнения своей работы.

Strength

Хотя разные белки обладают разными свойствами, в целом они могут быть чрезвычайно сильными. Это делает их идеальными для структурных элементов организмов. Мышцы, кости, волосы и соединительная ткань содержат сильные белки, формирующие структуру живого тела.

Накопленная энергия

Подобно углеводам и жирам, белки могут метаболизироваться организмами для получения накопленной энергии. Фактически, средний человек потребляет протеин примерно на 20 процентов ежедневных калорий. Некоторые диеты полагаются на высокий уровень белка в качестве источника энергии, а не на углеводы, а иногда и жиры. Вне тела, при надлежащих условиях влажности, белки могут гореть, что становится очевидным всякий раз, когда хот-дог или стейк слишком долго остаются на гриле.

Биологические процессы

Белки необходимы для жизнедеятельности.Они имеют множество применений в организме, включая ферменты (которые заставляют биологические процессы реагировать быстрее), гормоны (которые контролируют процессы в организме) и антитела (которые защищают организмы от болезней). Белки также используются организмом для транспортировки материалов в клетках и обеспечения структуры. Продукты с высоким содержанием белка включают мясо, рыбу, молоко и яйца, все они получены из животных источников. Вегетарианцам и веганам необходимо контролировать потребление пищи, чтобы гарантировать, что они получают все незаменимые аминокислоты, потому что отдельные овощи с высоким содержанием белка не содержат всех незаменимых аминокислот в одном источнике пищи.

Анализ структурных особенностей белков Сервис

Белки — это макромолекулы или большие биомолекулы, состоящие из одной или нескольких длинных цепочек аминокислотных остатков. Белки выполняют широкий спектр функций внутри организмов, включая репликацию ДНК, реагирование на стимулы, катализирование метаболических реакций и транспортировку молекул из одного места в другое. Белки отличаются друг от друга, прежде всего, последовательностью аминокислот, которая определяется нуклеотидной последовательностью их генов и которая обычно приводит к сворачиванию белка в определенную трехмерную структуру, которая определяет его активность.Структурные особенности Анализ белков может дать представление о фундаментальных биохимических процессах. Специалисты по биоинформатике Creative Proteomics с гордостью сообщают вам, что мы готовы помочь вам с помощью службы анализа структурных особенностей белков !

Структурные особенности белков обычно описываются на четырех уровнях сложности:

Первичная структура: линейное расположение аминокислот в данном белке и расположение ковалентных связей, таких как дисульфидные связи между аминокислотами.
Вторичная структура: области складывания или свертывания внутри белковой молекулы, такие как альфа-спирали и складчатые листы.
Третичная структура: конечная трехмерная структура белка, которая является результатом огромного количества нековалентных взаимодействий между родственными аминокислотами.
Четвертичная структура: нековалентные взаимодействия, которые связывают несколько полипептидов в один более крупный белок. Из-за ассоциации двух полипротеинов альфа-глобина и двух полипротеинов бета-глобина гемоглобин имеет четвертичную структуру.

Служба анализа структурных характеристик белков, предоставляемая Creative Proteomics, включает:

Классификация структуры
Анализ водородных связей и связей
Анализ поверхности
Анализ боковой цепи
Трехмерный анализ структурного сравнения
Структурный анализ множественного выравнивания последовательностей

Как разместить заказ:

* Если ваша организация требует подписания соглашения о конфиденциальности, свяжитесь с нами по электронной почте

Как одна из ведущих компаний отрасли омикс в мире! Creative Proteomics сейчас открывает для наших клиентов анализ структурных особенностей протеинов.Обладая более чем 8-летним опытом работы в области биоинформатики, мы готовы предоставить нашим клиентам лучший сервис! Свяжитесь с нами для получения подробной информации!

* Только для исследовательских целей. Не использовать в диагностических процедурах.

Наши представители по обслуживанию клиентов доступны 24 часа в сутки, 7 дней в неделю.
Расследование

белков

Аминокислоты

Белки — самые разнообразные биомолекулы на Земле, выполняющие множество функций, необходимых для жизни.Белковые ферменты являются биологическими катализаторами, поддерживающими жизнь, регулируя, где и когда происходят клеточные реакции. Структурные белки обеспечивают внутреннюю и внешнюю поддержку для защиты и поддержания формы клеток. Например, кератины представляют собой важный класс структурных белков, обнаруженных в волосах, коже, ногтях и перьях животных. Белки подвижности обеспечивают основу для движения клеток и всего организма, включая белки мышечных двигателей, которые могут перемещать целые животные! Мембранные белки передают сигналы во время межклеточной коммуникации, транспортируют молекулы в клетки и из них и защищают живые организмы, идентифицируя и помеча захватчиков.

Функции белков настолько разнообразны из-за множества уникальных трехмерных структур, которые образуют белковые полимеры. Несмотря на такое разнообразие, белки также имеют несколько общих структурных характеристик своих мономеров — аминокислот. Структурное сходство аминокислот делает синтез белка единообразным и регулируемым процессом; однако каждая аминокислота также содержит уникальный структурный компонент. Конкретные различия между каждой аминокислотой взаимодействуют, создавая уникальные трехмерные белковые структуры.В совокупности сходства и различия между аминокислотами объясняют, как клетки могут создавать разнообразный пул белков из одного и того же набора строительных блоков.

В каждой аминокислоте существует один центральный атом углерода — альфа-углерод (альфа-углерод). Из четырех групп атомов, ковалентно связанных с α-углеродом, три одинаковы для всех аминокислот. -Углерод всегда напрямую связан с одной аминогруппой и одной карбоксильной группой (карбоновой кислотой). Название «аминокислота» происходит от наличия этих двух функциональных групп (аминокислота + кислота).Все аминокислоты имеют третью общую ковалентную связь с атомом водорода, но четвертый атом (или атомная группа), связанный с α-углеродом, уникален в каждой аминокислоте.

Четвертая α-углеродная связь может соединяться с другим одиночным атомом водорода, как в глицине, или с группой атомов. Группы атомов различаются как по размеру, так и по полярности или заряду. Например, лизин содержит большую ионную группу атомов. Для простоты, когда конкретная аминокислота не идентифицирована, биологи используют термин «R-группа» для обозначения четвертого атома или группы, связанной с α-углеродом.Термин «R» обозначает остальную часть молекулы и используется при обсуждении общей структуры и реакционной способности аминокислот без усложнения структуры включением деталей R-группы.

Синтез белка включает построение полимера из аминокислот со сложной трехмерной структурой. Синтез дегидратации образует пептидную связь между аминокислотами и высвобождает молекулу воды. Дипептид образуется, когда между двумя отдельными аминокислотами создается пептидная связь, соединяющая углерод карбоксильной группы одной аминокислоты и азот аминогруппы другой аминокислоты.Поскольку дополнительные аминокислоты связываются посредством синтеза дегидратации, короткая цепь (пептид) растет. Полипептиды образуются, когда длина пептидной цепи достигает ста или более аминокислот. Белки образуются в виде аминокислот в одном или нескольких полипептидах, химически взаимодействуя с образованием сложной трехмерной структуры.

Живые организмы синтезируют почти все белки, используя всего двадцать различных аминокислот. Полипептиды образуют уникальную трехмерную структуру в зависимости от типа и положения (последовательности) этих аминокислот.Внутри последовательности R-группы аминокислот образуют химические взаимодействия, которые создают определенную трехмерную структуру. Эти R-группы обычно называют «боковыми цепями», потому что они не участвуют в пептидных связях. R-группы выступают на стороне полипептида, позволяя им химически взаимодействовать друг с другом. Взаимодействия с боковыми цепями образуют специфическую структуру каждого белка, структуру, уникально способную выполнять клеточную функцию этого белка.

Функциональные группы белков

Это задание проверяет вашу способность определять функциональные группы аминокислот в белках.

Построение и разрушение белков

Это задание проверяет вашу способность идентифицировать реагенты и продукты синтеза и гидролиза белка.

Структура и функции белка

В отличие от полисахаридов, полипептидные цепи собраны с широким спектром аминокислот в каждом полимере. Набор из двадцати аминокислот, обычно содержащихся в биологических белках, напрямую отвечает за разнообразие белковых структур в живых клетках.Каждый белок отличается по нескольким аспектам, которые определяют структуру и, следовательно, функцию. Белок может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей. Гены клетки определяют длину каждой полипептидной цепи, а также тип и положение каждой аминокислоты в последовательности. Вместе эти факторы определяют структуру белка, которая определяет функцию, которую может выполнять белок.

Как структура белка определяет функцию? Трехмерная форма каждого белка идеально подходит для выполнения одной конкретной функции.Например, аквапорины — это канальные белки, которые образуют небольшие туннели через клеточную мембрану. Внутренняя поверхность аквапориновых туннелей имеет определенный диаметр и полярность. Эта структура идеально подходит для переноса молекул воды, но очень немногого другого, обеспечивая специфичность и функцию. Если структура белка изменяется, меняется и его способность функционировать.

Зная важность структуры белка в определении функции, как тогда определяется структура белка? Чтобы ответить на этот вопрос, мы должны сначала спросить, как только двадцать аминокислот могут создать разнообразие белков, которые мы видим в живых организмах.Это разнообразие легко объяснить тем, как полипептиды образуют последовательность. Представьте себе создание дипептида с использованием двадцати распространенных аминокислот. Существует двадцать вариантов для первого положения и двадцать вариантов для второго положения этого двух аминокислотного пептида. Математические расчеты говорят нам, что мы могли синтезировать четыреста различных дипептидов! Для каждых дополнительных аминокислот в пептиде мы снова умножаем это количество вариантов на двадцать. Представьте себе, сколько различных полипептидов может существовать в природе, имея более ста аминокислот в средней последовательности!

Помимо увеличения вариативности, каждая из двадцати общих аминокислот играет жизненно важную роль в структуре и функции белков во всех живых организмах.В то время как производители, такие как растения, синтезируют все двадцать распространенных аминокислот, потребители, которые получают энергию, поедая биомолекулы, полагаются на потребление с пищей для получения одной или нескольких аминокислот. Люди синтезируют десять из двадцати обычных аминокислот, но оставшиеся десять должны быть получены с пищей. Хотя все аминокислоты необходимы для жизни человека, «незаменимые аминокислоты» — это те аминокислоты, которые человек не может синтезировать самостоятельно. Употребление в пищу продуктов, богатых белком, обеспечивает клетки этими незаменимыми аминокислотами.

Живые организмы, управляемые генами, синтезируют полипептиды с использованием аминокислот. Уникальный порядок аминокислот в полипептиде называется первичной структурой и представляет собой первый уровень трехмерной структуры (конформации) белка. Первичная структура определяет каждый дополнительный уровень химических взаимодействий, управляя формированием окончательной конформации белка.

Если структура определяет функцию, как первичная последовательность аминокислот определяет трехмерную структуру? В процессе, называемом сворачиванием белка, стабильные химические взаимодействия образуются между аминокислотами в белке, изгибая и скручивая полимер в трехмерную форму.Сворачивание белков иногда требует помощи молекулярных белков-шаперонов, которые связывают вновь образующиеся полипептиды и способствуют формированию структуры.

Сворачивание белка включает три уровня химических взаимодействий, называемых вторичной, третичной и четвертичной структурой. Вторичная структура создается за счет образования водородных связей между соседними аминокислотами во время синтеза белка. Водородные связи во вторичной структуре включают полярные амино- и карбоксильные группы аминокислот, но не включают R-группы.По мере того как пептидная цепь продолжает расти, взаимодействия между боковыми цепями аминокислот (R-группами) образуют третичную структуру полипептида. Боковые цепи взаимодействуют друг с другом:

образование боковых водородных связей.
агрегация гидрофобных боковых цепей.
образование ионных (солевой мостик) и ковалентных (дисульфидный мостик) связей.

Хотя все химические взаимодействия важны для третичной структуры, белки сворачиваются в основном в ответ на то, какие боковые цепи способны образовывать водородные связи с водой.Поскольку молекулы воды составляют большую часть внутреннего раствора клетки, неполярные боковые цепи исключаются из раствора и объединяются по мере образования водородных связей с полярными и ионными боковыми цепями. Эти гидрофобные взаимодействия являются сильнейшим фактором, определяющим третичную структуру.

У некоторых белков сворачивание завершается после образования третичной структуры. В других случаях несколько полипептидных цепей объединяются, образуя четвертый уровень структуры, четвертичную структуру. Четвертичная структура включает два или более полипептидов, складывающихся вместе посредством тех же типов химических взаимодействий, которые сформировали третичную структуру.В четвертичной структуре боковые цепи разных полипептидов образуют водородные связи, гидрофобные взаимодействия и химические связи друг с другом. Гемоглобин, белок, переносящий кислород через кровоток, состоит из четырех полипептидов.

Что делать, если что-то нарушает структуру белка? Сильная жара, изменения pH и химические токсины — это лишь некоторые из причин денатурации белка, потери естественной структуры белка. Некоторые белки способны к рефолдингу, но большинство белков не могут восстановиться после значительной потери структуры белка.Например, приготовление яйца навсегда денатурирует его белки, изменяя внешний вид и текстуру яйца. Живые клетки затрачивают значительные усилия на поддержание гомеостаза, контролируя их внутреннюю среду, потому что неожиданные изменения могут разрушить белки клетки, убивая клетку.

Поскольку функция белка зависит от точного формирования структуры, сворачивание белка является ключевой темой научных исследований. Многие биохимики посвящают всю свою карьеру поиску способов предсказать, как будут складываться белки и как мутации повлияют на структуру и функцию белков.Мутации, которые изменяют первичную последовательность белка, могут привести к массивным изменениям в структуре белка и устранить или изменить функцию, что приведет к болезни или смерти. Иногда мутации приводят к улучшенным или новым функциям, приносящим пользу организму. Редкие полезные мутации распространяются среди популяций посредством естественного отбора, что приводит к эволюционным изменениям.

Денатурация белка

Эта анимация иллюстрирует процесс денатурации.

Белковые термины

Это задание проверяет вашу способность сопоставлять термины, относящиеся к белкам, с их определениями.

Белки — Биология 2e

Цели обучения

К концу этого раздела вы сможете делать следующее:

Описать функции, которые белки выполняют в клетке и тканях
Обсудить взаимосвязь между аминокислотами и белками
Объясните четыре уровня белковой организации
Опишите способы, которыми связаны форма и функция белка.

Белки являются одними из наиболее распространенных органических молекул в живых системах и обладают самым разнообразным набором функций среди всех макромолекул.Белки могут быть структурными, регуляторными, сократительными или защитными. Они могут служить для транспортировки, хранения или перепонки; или они могут быть токсинами или ферментами. Каждая клетка в живой системе может содержать тысячи белков, каждый из которых выполняет уникальную функцию. Их структуры, как и их функции, сильно различаются. Однако все они представляют собой аминокислотные полимеры, расположенные в линейной последовательности.

Типы и функции белков

Ферменты, которые вырабатывают живые клетки, являются катализаторами биохимических реакций (например, пищеварения) и обычно представляют собой сложные или конъюгированные белки.Каждый фермент специфичен для субстрата (реагента, который связывается с ферментом), на который он действует. Фермент может помочь в реакциях разложения, перегруппировки или синтеза. Мы называем ферменты, расщепляющие субстраты, катаболическими ферментами. Те, которые строят более сложные молекулы из своих субстратов, являются анаболическими ферментами, а ферменты, которые влияют на скорость реакции, являются каталитическими ферментами. Обратите внимание, что все ферменты увеличивают скорость реакции и, следовательно, являются органическими катализаторами. Примером фермента является амилаза слюны, которая гидролизует свою субстратную амилозу, компонент крахмала.

Гормоны — это химические сигнальные молекулы, обычно небольшие белки или стероиды, секретируемые эндокринными клетками, которые контролируют или регулируют определенные физиологические процессы, включая рост, развитие, метаболизм и размножение. Например, инсулин — это белковый гормон, который помогает регулировать уровень глюкозы в крови. (Рисунок) перечислены основные типы и функции белков.

Типы и функции белков
Тип	Примеры	Функции
Пищеварительные ферменты	Амилаза, липаза, пепсин, трипсин	Помощь в пище за счет катаболизма питательных веществ до мономерных единиц
Транспорт	Гемоглобин, альбумин	Переносит вещества в крови или лимфе по всему телу
Строительный	Актин, тубулин, кератин	Создавать различные структуры, такие как цитоскелет
Гормоны	Инсулин, тироксин	Координировать деятельность различных систем организма
Оборона	Иммуноглобулины	Защитите организм от инородных патогенов
Сокращение	Актин, миозин	Эффект сокращения мышц
Хранилище	Запасные белки бобовых, яичный белок (альбумин)	Обеспечивает питание в начале развития зародыша и проростков

Белки имеют разную форму и молекулярную массу.Некоторые белки имеют шаровидную форму; тогда как другие имеют волокнистую природу. Например, гемоглобин — это глобулярный белок, а коллаген, находящийся в нашей коже, — это волокнистый белок. Форма белка имеет решающее значение для его функции, и многие различные типы химических связей поддерживают эту форму. Изменения температуры, pH и воздействие химикатов могут привести к необратимым изменениям формы белка, что приведет к потере функции или денатурации. Все белки содержат разные расположения одних и тех же 20 типов аминокислот.Недавно были открыты две редкие новые аминокислоты (селеноцистеин и пирролизин), и к этому списку могут быть добавлены новые открытия.

Аминокислоты

Аминокислоты — это мономеры, из которых состоят белки. Каждая аминокислота имеет одинаковую фундаментальную структуру, которая состоит из центрального атома углерода или альфа ( α ) углерода, связанного с аминогруппой (NH ₂), карбоксильной группой (COOH) и водородом. атом. Каждая аминокислота также имеет другой атом или группу атомов, связанных с центральным атомом, известную как группа R ((рисунок)).

Аминокислоты имеют центральный асимметричный атом углерода, к которому присоединены аминогруппа, карбоксильная группа, атом водорода и боковая цепь (группа R).

Ученые используют название «аминокислота», потому что эти кислоты содержат как аминогруппу, так и карбоксильную кислотную группу в своей основной структуре. Как мы уже упоминали, в белках присутствует 20 распространенных аминокислот. Девять из них являются незаменимыми аминокислотами для человека, потому что человеческий организм не может их производить, и мы получаем их из своего рациона.Для каждой аминокислоты группа R (или боковая цепь) отличается ((рисунок)).

Визуальное соединение

В белках обычно встречаются 20 общих аминокислот, каждая из которых имеет свою R-группу (вариантная группа), которая определяет его химическую природу.

Какие категории аминокислот вы ожидаете найти на поверхности растворимого белка, а какие — внутри? Какое распределение аминокислот вы ожидаете найти в белке, встроенном в липидный бислой?

Химическая природа боковой цепи определяет природу аминокислоты (то есть, является ли она кислотной, основной, полярной или неполярной).Например, аминокислота глицин имеет атом водорода в качестве группы R. Аминокислоты, такие как валин, метионин и аланин, неполярны или гидрофобны по природе, тогда как аминокислоты, такие как серин, треонин и цистеин, полярны и имеют гидрофильные боковые цепи. Боковые цепи лизина и аргинина заряжены положительно, поэтому эти аминокислоты также являются основными аминокислотами. Пролин имеет группу R, которая связана с аминогруппой, образуя кольцеобразную структуру. Пролин является исключением из стандартной структуры аминокислоты, поскольку его аминогруппа не отделена от боковой цепи ((рисунок)).

Одна заглавная буква или трехбуквенное сокращение обозначают аминокислоты. Например, буква V или трехбуквенный символ val обозначают валин. Так же, как некоторые жирные кислоты необходимы для диеты, некоторые аминокислоты также необходимы. Эти незаменимые аминокислоты для человека включают изолейцин, лейцин и цистеин. Незаменимые аминокислоты относятся к тем, которые необходимы для создания белков в организме, но не к тем, которые организм производит. Какие аминокислоты являются незаменимыми, варьируется от организма к организму.

Последовательность и количество аминокислот в конечном итоге определяют форму, размер и функцию белка. Ковалентная связь или пептидная связь присоединяется к каждой аминокислоте, образуя реакцию дегидратации. Карбоксильная группа одной аминокислоты и аминогруппа входящей аминокислоты объединяются, высвобождая молекулу воды. Полученная связь представляет собой пептидную связь ((Рисунок)).

Образование пептидной связи — это реакция синтеза дегидратации. Карбоксильная группа одной аминокислоты связана с аминогруппой входящей аминокислоты.В процессе он высвобождает молекулу воды.

Продукты, образующиеся при таких связях, являются пептидами. Чем больше аминокислот присоединяется к этой растущей цепи, тем больше получается полипептид. Каждый полипептид имеет свободную аминогруппу на одном конце. Этот конец является N-концом или амино-концом, а другой конец имеет свободную карбоксильную группу, а также C или карбоксильный конец. Хотя термины полипептид и белок иногда используются взаимозаменяемо, полипептид технически представляет собой полимер аминокислот, тогда как термин белок используется для полипептида или полипептидов, которые объединились вместе, часто имеют связанные непептидные простетические группы, имеют различную форму. , и имеют уникальную функцию.После синтеза (трансляции) белков большинство белков модифицируются. Они известны как посттрансляционные модификации. Они могут подвергаться расщеплению, фосфорилированию или могут потребовать добавления других химических групп. Только после этих модификаций белок становится полностью функциональным.

Evolution Connection

Эволюционное значение цитохрома c Цитохром c является важным компонентом цепи переноса электронов, частью клеточного дыхания, и обычно он располагается в клеточной органелле, митохондрии.Этот белок имеет простетическую группу гема, и центральный ион гема поочередно восстанавливается и окисляется во время переноса электрона. Поскольку роль этого важного белка в производстве клеточной энергии имеет решающее значение, за миллионы лет он очень мало изменился. Секвенирование белков показало, что существует значительная гомология аминокислотных последовательностей цитохрома с среди различных видов. Другими словами, мы можем оценить эволюционное родство, измеряя сходства или различия между последовательностями ДНК или белков различных видов.

Ученые определили, что цитохром с человека содержит 104 аминокислоты. Для каждой молекулы цитохрома с из разных организмов, которые ученые секвенировали на сегодняшний день, 37 из этих аминокислот находятся в одном и том же положении во всех образцах цитохрома с. Это указывает на то, что, возможно, был общий предок. При сравнении последовательностей белков человека и шимпанзе ученые не обнаружили разницы в последовательностях. Когда исследователи сравнили последовательности человека и макаки-резуса, единственное различие было в одной аминокислоте.В другом сравнении секвенирование человека и дрожжей показывает разницу в 44-м положении.

Структура белка

Как мы обсуждали ранее, форма белка имеет решающее значение для его функции. Например, фермент может связываться со специфическим субстратом в активном центре. Если этот активный сайт изменен из-за локальных изменений или изменений в общей структуре белка, фермент может быть неспособен связываться с субстратом. Чтобы понять, как белок приобретает свою окончательную форму или конформацию, нам необходимо понять четыре уровня структуры белка: первичный, вторичный, третичный и четвертичный.

Первичная структура

Уникальная последовательность аминокислот в полипептидной цепи является ее первичной структурой. Например, гормон поджелудочной железы инсулин имеет две полипептидные цепи, А и В, и они связаны между собой дисульфидными связями. N-концевая аминокислота A-цепи представляет собой глицин; тогда как С-концевой аминокислотой является аспарагин ((рисунок)). Аминокислотные последовательности в цепях A и B уникальны для инсулина.

Инсулин бычьей сыворотки — это белковый гормон, состоящий из двух пептидных цепей: A (длина 21 аминокислота) и B (длина 30 аминокислот).В каждой цепи трехбуквенные сокращения, которые представляют названия аминокислот в порядке их присутствия, указывают на первичную структуру. Аминокислота цистеин (cys) имеет сульфгидрильную (SH) группу в качестве боковой цепи. Две сульфгидрильные группы могут реагировать в присутствии кислорода с образованием дисульфидной (S-S) связи. Две дисульфидные связи соединяют цепи A и B вместе, а третья помогает цепи A свернуться в правильную форму. Обратите внимание, что все дисульфидные связи имеют одинаковую длину, но для ясности мы изобразили их разного размера.

Ген, кодирующий белок, в конечном итоге определяет уникальную последовательность для каждого белка. Изменение нуклеотидной последовательности кодирующей области гена может привести к добавлению другой аминокислоты к растущей полипептидной цепи, вызывая изменение структуры и функции белка. При серповидно-клеточной анемии цепь гемоглобина β (небольшая часть которой показана на (Рисунок)) имеет единственную аминокислотную замену, вызывающую изменение структуры и функции белка.В частности, валин в цепи β заменяет глутаминовую аминокислоту. Примечательно то, что молекула гемоглобина состоит из двух альфа- и двух бета-цепей, каждая из которых состоит примерно из 150 аминокислот. Таким образом, молекула содержит около 600 аминокислот. Структурное различие между нормальной молекулой гемоглобина и молекулой серповидноклеточных клеток — что резко снижает продолжительность жизни — состоит в одной из 600 аминокислот. Что еще более примечательно, так это то, что каждый из трех нуклеотидов кодирует эти 600 аминокислот и одно изменение основания (точечная мутация), 1 из 1800 оснований вызывает мутацию.

Бета-цепь гемоглобина имеет длину 147 остатков, однако единственная аминокислотная замена приводит к серповидно-клеточной анемии. В нормальном гемоглобине аминокислота в седьмом положении — глутамат. В серповидно-клеточном гемоглобине глутамат заменяет валин.

Из-за этого изменения одной аминокислоты в цепи молекулы гемоглобина образуют длинные волокна, которые искажают двояковогнутые или дискообразные красные кровяные тельца и заставляют их принимать форму полумесяца или «серпа», что закупоривает кровеносные сосуды ((( Фигура)).Это может привести к множеству серьезных проблем со здоровьем, таких как одышка, головокружение, головные боли и боли в животе у людей, страдающих этим заболеванием.

В этом мазке крови, визуализированном при 535-кратном увеличении с использованием микроскопии в светлом поле, серповидные клетки имеют форму полумесяца, а нормальные клетки имеют форму диска. (кредит: модификация работы Эда Усмана; данные шкалы от Мэтта Рассела)

Вторичная структура

Локальное сворачивание полипептида в некоторых областях приводит к вторичной структуре белка.Наиболее распространены α -спиральные и β -складчатые листовые структуры ((рисунок)). Обе структуры удерживаются в форме водородными связями. Водородные связи образуются между атомом кислорода в карбонильной группе одной аминокислоты и другой аминокислотой, которая находится на четыре аминокислоты дальше по цепи.

Спираль α и складчатый лист β являются вторичными структурами белков, которые образуются из-за водородных связей между карбонильной и аминогруппами в основе пептида.Некоторые аминокислоты имеют склонность образовывать α -спираль, в то время как другие имеют склонность образовывать складчатый лист β .

Каждый виток альфа-спирали содержит 3,6 аминокислотных остатка. Группы R полипептида (группы вариантов) выступают из α -спиральной цепи. В листе с складками β водородные связи между атомами в основной цепи полипептидной цепи образуют «складки». Группы R прикреплены к атомам углерода и проходят выше и ниже складок складки.Складчатые сегменты выстраиваются параллельно или антипараллельно друг другу, а водородные связи образуются между частично положительным атомом азота в аминогруппе и частично отрицательным атомом кислорода в карбонильной группе пептидной основной цепи. α -спиральные и β -складчатые листовые структуры присутствуют в большинстве глобулярных и волокнистых белков и играют важную структурную роль.

Третичная структура

Уникальная трехмерная структура полипептида — это его третичная структура ((Рисунок)).Эта структура частично обусловлена химическими взаимодействиями в полипептидной цепи. В первую очередь, взаимодействия между группами R создают сложную трехмерную третичную структуру белка. Природа групп R в задействованных аминокислотах может противодействовать образованию водородных связей, которые мы описали для стандартных вторичных структур. Например, группы R с одинаковыми зарядами отталкиваются друг от друга, а группы с разными зарядами притягиваются друг к другу (ионные связи). Когда происходит сворачивание белка, гидрофобные группы R неполярных аминокислот лежат внутри белка; тогда как гидрофильные группы R расположены снаружи.Ученые также называют первые типы взаимодействия гидрофобными взаимодействиями. Взаимодействие между боковыми цепями цистеина образует дисульфидные связи в присутствии кислорода, единственной ковалентной связи, которая образуется во время сворачивания белка.

Различные химические взаимодействия определяют третичную структуру белков. К ним относятся гидрофобные взаимодействия, ионные связи, водородные связи и дисульфидные связи.

Все эти взаимодействия, слабые и сильные, определяют окончательную трехмерную форму белка.Когда белок теряет свою трехмерную форму, он может больше не функционировать.

Четвертичная структура

В природе некоторые белки образуются из нескольких полипептидов или субъединиц, и взаимодействие этих субъединиц образует четвертичную структуру. Слабые взаимодействия между субъединицами помогают стабилизировать общую структуру. Например, инсулин (глобулярный белок) имеет комбинацию водородных и дисульфидных связей, которые заставляют его в основном слипаться в форму шара. Инсулин начинается как отдельный полипептид и теряет некоторые внутренние последовательности в присутствии посттрансляционной модификации после образования дисульфидных связей, которые удерживают вместе оставшиеся цепи.Шелк (волокнистый белок), однако, имеет складчатую листовую структуру β , которая является результатом водородных связей между различными цепями.

(рисунок) иллюстрирует четыре уровня структуры белка (первичный, вторичный, третичный и четвертичный).

Обратите внимание на четыре уровня белковой структуры на этих иллюстрациях. (кредит: модификация работы Национального исследовательского института генома человека)

Денатурация и сворачивание белков

Каждый белок имеет свою уникальную последовательность и форму, которые удерживаются химическими взаимодействиями.Если белок подвержен изменениям температуры, pH или воздействию химических веществ, структура белка может измениться, потеряв свою форму без потери своей первичной последовательности, что ученые называют денатурацией. Денатурация часто обратима, поскольку первичная структура полипептида сохраняется в процессе, если денатурирующий агент удаляется, позволяя белку возобновить свою функцию. Иногда денатурация необратима, что приводит к потере функции. Одним из примеров необратимой денатурации белка является жарка яйца.Белок альбумина в жидком яичном белке денатурирует при помещении на горячую сковороду. Не все белки денатурируют при высоких температурах. Например, бактерии, которые выживают в горячих источниках, содержат белки, которые функционируют при температурах, близких к температуре кипения. Желудок также очень кислый, имеет низкий pH и денатурирует белки как часть процесса пищеварения; однако пищеварительные ферменты желудка сохраняют свою активность в этих условиях.

Сворачивание белка имеет решающее значение для его функции. Ученые изначально думали, что сами белки несут ответственность за процесс сворачивания.Только недавно исследователи обнаружили, что часто они получают помощь в процессе сворачивания от белков-помощников или шаперонов (или шаперонинов), которые связываются с целевым белком во время процесса сворачивания. Они действуют, предотвращая агрегацию полипептидов, которые составляют полную структуру белка, и они отделяются от белка, как только целевой белок сворачивается.

Ссылка на обучение

Чтобы получить дополнительную информацию о белках, просмотрите этот анимационный ролик под названием «Биомолекулы: белки.”

Сводка раздела

Белки — это класс макромолекул, которые выполняют широкий спектр функций для клетки. Они помогают метаболизму, действуя как ферменты, переносчики или гормоны, и обеспечивают структурную поддержку. Строительными блоками белков (мономеров) являются аминокислоты. Каждая аминокислота имеет центральный атом углерода, который связывается с аминогруппой, карбоксильной группой, атомом водорода и группой R или боковой цепью. Существует 20 обычно встречающихся аминокислот, каждая из которых отличается по группе R.Пептидная связь связывает каждую аминокислоту с ее соседями. Длинная аминокислотная цепь — это полипептид.

Белки подразделяются на четыре уровня: первичный, вторичный, третичный и (необязательно) четвертичный. Первичная структура — это уникальная последовательность аминокислот. Локальная складчатость полипептида с образованием таких структур, как α -спираль и β -складчатый лист, составляет вторичную структуру. Общая трехмерная структура — это третичная структура. Когда два или более полипептида объединяются, чтобы сформировать полную структуру белка, конфигурация является четвертичной структурой белка.Форма и функция белка неразрывно связаны. Любое изменение формы, вызванное изменениями температуры или pH, может привести к денатурации белка и потере функции.

Вопросы о визуальном подключении

(Рисунок) Какие категории аминокислот вы ожидаете найти на поверхности растворимого белка, а какие — внутри? Какое распределение аминокислот вы ожидаете найти в белке, встроенном в липидный бислой?

(рисунок) Полярные и заряженные аминокислотные остатки (остаток после образования пептидной связи) с большей вероятностью будут обнаружены на поверхности растворимых белков, где они могут взаимодействовать с водой, и неполярные (например, неполярные).g., боковые цепи аминокислот) с большей вероятностью будут обнаружены внутри, где они изолированы от воды. В мембранных белках неполярные и гидрофобные боковые цепи аминокислот связаны с гидрофобными хвостами фосфолипидов, в то время как полярные и заряженные боковые цепи аминокислот взаимодействуют с полярными головными группами или с водным раствором. Однако бывают исключения. Иногда положительно и отрицательно заряженные боковые цепи аминокислот взаимодействуют друг с другом внутри белка, а полярные или заряженные боковые цепи аминокислот, которые взаимодействуют с лигандом, могут быть обнаружены в кармане связывания лиганда.

Обзорные вопросы

Мономеры, из которых состоят белки, называются ________.

нуклеотидов
дисахариды
аминокислоты
сопровождающих

Спираль α и складчатый лист β являются частью какой структуры белка?

первичный
вторичный
высшее
четвертичный

Коровье бешенство — это инфекционное заболевание, при котором один неправильно свернутый белок вызывает неправильное сворачивание всех других копий белка.Это пример болезни, влияющей на структуру ____.

первичный
вторичный
высшее
четвертичный

Вопросы о критическом мышлении

Объясните, что происходит, если в полипептидной цепи даже одна аминокислота заменяется другой. Приведите конкретный пример.

Изменение последовательности гена может привести к добавлению другой аминокислоты к полипептидной цепи вместо нормальной. Это вызывает изменение структуры и функции белка.Например, при серповидно-клеточной анемии цепь гемоглобина β имеет единственную аминокислотную замену — аминокислота глутаминовая кислота в шестом положении заменена валином. Из-за этого изменения молекулы гемоглобина образуют агрегаты, а красные кровяные тельца в форме диска принимают форму полумесяца, что приводит к серьезным проблемам со здоровьем.

Опишите различия в четырех белковых структурах.

Последовательность и количество аминокислот в полипептидной цепи — это ее первичная структура.Локальное сворачивание полипептида в некоторых областях является вторичной структурой белка. Трехмерная структура полипептида известна как его третичная структура, частично создаваемая химическими взаимодействиями, такими как водородные связи между полярными боковыми цепями, ван-дер-ваальсовы взаимодействия, дисульфидные связи и гидрофобные взаимодействия. Некоторые белки образованы из нескольких полипептидов, также известных как субъединицы, и взаимодействие этих субъединиц образует четвертичную структуру.

Аквапорины — это белки, встроенные в плазматическую мембрану, которые позволяют молекулам воды перемещаться между внеклеточным матриксом и внутриклеточным пространством.Основываясь на его функции и расположении, опишите ключевые особенности формы белка и химические характеристики его аминокислот.

Белок должен образовывать канал в плазматической мембране, который пропускает воду в клетку, поскольку вода не может проходить через плазматическую мембрану сама по себе. Поскольку аквапорины встроены в плазматическую мембрану и соединяются как с внутриклеточным, так и с внеклеточным пространством, он должен быть амфипатическим, как и плазматическая мембрана. Верх и низ белка должны содержать заряженные или полярные аминокислоты (гидрофильные) для взаимодействия с водной средой.Внешняя трансмембранная область должна содержать неполярные аминокислоты (гидрофобные), которые могут взаимодействовать с фосфолипидными хвостами. Однако внутри этого канала должны находиться гидрофильные аминокислоты, поскольку они будут взаимодействовать с движущимися молекулами воды.

Глоссарий

структура альфа-спирали ( α -спираль): тип вторичной белковой структуры, образованной сворачиванием полипептида в форму спирали с водородными связями, стабилизирующими структуру

аминокислота: мономер белка; имеет центральный углерод или альфа-углерод, к которому присоединены аминогруппа, карбоксильная группа, водород и R-группа или боковая цепь; группа R различна для всех 20 распространенных аминокислот

бета-гофрированный лист ( β -гофрированный): вторичная структура в белках, в которой водородные связи образуют «складки» между атомами в основной цепи полипептидной цепи

шаперон: (также шаперонин), который помогает возникающему белку в процессе сворачивания

денатурация: потеря формы белка в результате изменений температуры, pH или химического воздействия

фермент: катализатор в биохимической реакции, который обычно представляет собой сложный или конъюгированный белок

гормон: химическая сигнальная молекула, обычно белок или стероид, секретируемая эндокринными клетками, которые контролируют или регулируют определенные физиологические процессы

пептидная связь: Связь между двумя аминокислотами в результате реакции дегидратации

полипептид: длинная цепь аминокислот, которые связывают пептидные связи

первичная структура: линейная последовательность аминокислот в белке

белок: биологическая макромолекула, состоящая из одной или нескольких аминокислотных цепей

четвертичная структура: ассоциация дискретных полипептидных субъединиц в белке

вторичная структура: регулярная структура, которую белки образуют за счет внутримолекулярной водородной связи между атомом кислорода одного аминокислотного остатка и водородом, присоединенным к атому азота другого аминокислотного остатка

третичная структура: трехмерная конформация белка, включая взаимодействия между вторичными структурными элементами; образуется в результате взаимодействия между боковыми цепями аминокислот

Что такое функции последовательности? | Классификация белков

Особенности последовательности — это группы аминокислот, которые придают определенные характеристики белку и могут быть важны для его общей функции.К таким функциям относятся:

активных центров, которые содержат аминокислоты, участвующие в каталитической активности. Например, фермент липаза, который катализирует образование и гидролиз жиров, имеет два аминокислотных остатка (гистидин, за которым следует глицин), которые необходимы для его каталитической активности.
сайтов связывания, содержащих аминокислоты, которые непосредственно участвуют в связывании молекул или ионов, например сайт связывания железа гемоглобина.
сайтов посттрансляционной модификации (PTM), которые содержат остатки, которые, как известно, химически модифицированы (фосфорилированы, пальмитоилированы, ацетилированы, и т. Д. ) после процесса трансляции белка.
повторов, которые обычно представляют собой короткие аминокислотные последовательности, которые повторяются в белке и могут придавать ему связывающие или структурные свойства.

Особенности последовательности отличаются от доменов тем, что они обычно довольно малы (часто всего в несколько аминокислот), тогда как домены представляют собой целые структурные или функциональные единицы белка (рис. 8). Функции последовательности часто вложены в домены — например, домен протеинкиназы обычно содержит активный сайт протеинкиназы.

Рисунок 8 Графическое представление повторов, доменов и сайтов в последовательности белка.

Белки также можно классифицировать по признакам последовательности, которые они содержат. Например, ферредоксины — это серно-железные белки, которые опосредуют перенос электронов в различных биологических окислительно-восстановительных реакциях, включая процесс фотосинтеза. Их можно разделить на несколько групп в зависимости от природы их железо-серного кластера (более подробную информацию о ферредоксинах можно найти здесь).

В ферредоксинах 2Fe-2S (которые связывают кластер из двух атомов железа (Fe) и двух атомов серы (S)) есть 4 остатка цистеина, участвующих в связывании железо-сера. Сайт связывания 2Fe-2S показан на 3D-структуре ферредоксина на Рисунке 9.

Рисунок 9 3D-структура ферредоксина растительного типа с его 2Fe-2S кластером. Консервативные остатки цистеина (Cys), которые помогают формировать сайт связывания, выделены красным. Атомы железа и серы, связанные с цистеинами, отображаются в виде сфер.

белков — свойства, структура, классификация и функции | Биохимия

Последнее обновление 4 февраля 2021 года Сагаром Ариалом

Белки — самые распространенные биологические макромолекулы, встречающиеся во всех клетках.
Это также самая универсальная органическая молекула среди живых систем, и она встречается в большом количестве; тысячи различных видов, от относительно небольших пептидов до крупных полимеров.
Белки представляют собой полимеры аминокислот, ковалентно связанных пептидными связями.
Строительными блоками белков являются двадцать встречающихся в природе аминокислот.
Таким образом, белки представляют собой полимеры аминокислот.

Свойства белков

Растворимость в воде

Взаимоотношения белков с водой сложны.
Вторичная структура белков во многом зависит от взаимодействия пептидных связей с водой через водородные связи.
Водородные связи образуются также между белком (альфа- и бета-структуры) и водой.Богатый протеином статический шар более растворим, чем спиральные структуры.
В третичной структуре вода вызывает ориентацию цепей и гидрофильных радикалов за пределы молекулы, в то время как гидрофобные цепи и радикалы имеют тенденцию реагировать друг с другом внутри молекулы (гидрофобный эффект).

Денатурация и ренатурация

Белки могут быть денатурированы такими агентами, как нагревание и мочевина, которые вызывают разворачивание полипептидных цепей, не вызывая гидролиза пептидных связей.
Денатурирующие агенты разрушают вторичные и третичные структуры, не затрагивая первичную структуру.
Если денатурированный белок возвращается в свое естественное состояние после удаления денатурирующего агента, этот процесс называется ренатурацией.

Некоторые денатурирующие агенты включают

Физические агенты : Тепло, излучение, pH

Химические вещества : Раствор мочевины, который образует новые водородные связи в белке, органических растворителях, детергентах.

Коагуляция

Когда белки денатурируются под действием тепла, они образуют нерастворимые агрегаты, известные как коагулят. Все белки не коагулируются при нагревании, только некоторые из них, такие как альбумины, глобулины способны коагулироваться при нагревании.

Изоэлектрическая точка

Изоэлектрическая точка (pI) — это pH, при котором количество положительных зарядов равно количеству отрицательных зарядов, а общий заряд аминокислоты равен нулю.
В этот момент под воздействием электрического поля белки не перемещаются ни к аноду, ни к катоду, следовательно, это свойство используется для выделения белков.

Молекулярная масса белков

Средняя молекулярная масса аминокислоты принята равной 110.
Общее количество аминокислот в белке, умноженное на 110, дает приблизительную молекулярную массу этого белка.
Различные белки имеют разный аминокислотный состав и, следовательно, их молекулярные массы различаются.
Молекулярная масса белков колеблется от 5000 до 10 ⁹ Дальтон.

Посттрансляционные модификации

Это происходит после того, как белок был синтезирован на рибосоме.
Фосфорилирование, гликозилирование, рибозилирование АДФ, метилирование, гидроксилирование и ацетилирование влияют на заряд и взаимодействия между аминокислотными остатками, изменяя трехмерную конфигурацию и, таким образом, функцию белка.

Химические свойства

1. Биуретовый тест :

При добавлении 2 мл исследуемого раствора к равному объему 10% NaOH и одной капли 10% раствора CuSO4 образование фиолетового цвета указывает на присутствие пептидной связи.

2. Нингидриновый тест:

Когда 1 мл раствора нингидрина добавляют к 1 мл раствора белка и нагревают, образование фиолетового цвета указывает на присутствие α-аминокислот.

Линейная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи определяет трехмерную конфигурацию белка, а структура белка определяет его функцию.
Все белки содержат элементы углерод, водород, кислород, азот и серу, некоторые из них могут также содержать фосфор, йод и следы металлов, таких как ион, медь, цинк и марганец.
Белок может содержать 20 различных видов аминокислот. Каждая аминокислота имеет аминогруппу на одном конце и кислотную группу на другом, а также отличительную боковую цепь.
Основная цепь одинакова для всех аминокислот, в то время как боковая цепь отличается от одной аминокислоты к другой.

Строение белков можно разделить на четыре уровня организации:

1. Первичная структура

Первичная структура белка состоит из аминокислотной последовательности вдоль полипептидной цепи.
Аминокислоты соединены пептидными связями.
Поскольку в пептидных связях нет диссоциируемых протонов, заряды на полипептидной цепи обусловлены только N-концевой аминогруппой, C-концевой карбоксильной группой и боковыми цепями аминокислотных остатков.
Первичная структура определяет дальнейшие уровни организации белковых молекул.

2. Вторичная структура

Вторичная структура включает различные типы локальных конформаций, в которых атомы боковых цепей не участвуют.
Вторичные структуры образованы регулярным повторяющимся паттерном образования водородных связей между атомами основной цепи.
Вторичная структура включает α-спирали, β-листы и другие типы паттернов складывания, которые возникают из-за регулярного повторяющегося паттерна образования водородных связей.
Вторичная структура белка может быть:

Альфа-спираль
Бета-спираль

α-спираль представляет собой правую спиральную нить.
Заместители боковых цепей аминокислотных групп в α-спирали простираются наружу.
Водородные связи образуются между кислородом C = O каждой пептидной связи в цепи и водородом группы N-H пептидной связи на четыре аминокислоты ниже нее в спирали.
Заместители в боковой цепи аминокислот подходят рядом с группами N-H.
Водородная связь в ß-листе находится между нитями (между нитями), а не внутри нитей (внутри нитей).
Конформация листа состоит из пар прядей, лежащих бок о бок.
Карбонильные атомы кислорода в одной цепи водородной связи с атомами водорода соседней цепи.
Две нити могут быть параллельны или антипараллельны, в зависимости от того, совпадают ли направления нитей (от N-конца к C-концу) или наоборот.
Антипараллельный ß-лист более стабилен благодаря более хорошо выровненным водородным связям.

3. Третичная структура

Третичная структура белка относится к его общей трехмерной конформации.
Типы взаимодействий между аминокислотными остатками, которые создают трехмерную форму белка, включают гидрофобные взаимодействия, электростатические взаимодействия и водородные связи, все из которых нековалентны.
Также встречаются ковалентные дисульфидные связи.
Он образуется в результате взаимодействий между аминокислотными остатками, которые могут находиться на значительном расстоянии друг от друга в первичной последовательности полипептидной цепи.
Гидрофобные аминокислотные остатки имеют тенденцию собираться внутри глобулярных белков, где они исключают воду, тогда как гидрофильные остатки обычно находятся на поверхности, где они взаимодействуют с водой.

4. Четвертичная структура

Четвертичная структура относится к взаимодействию одной или нескольких субъединиц с образованием функционального белка с использованием тех же сил, которые стабилизируют третичную структуру.
Это пространственное расположение субъединиц в белке, состоящем из более чем одной полипептидной цепи.

Классификация белков

На основании химической природы, структуры, формы и растворимости белки классифицируются как:

Простые белки : они состоят только из аминокислотных остатков.При гидролизе эти белки дают только составляющие аминокислоты. Далее он делится на:
- Волокнистый белок: кератин, эластин, коллаген
- Глобулярный белок: альбумин, глобулин, глютелин, гистоны
Конъюгированные белки : они объединены небелковой частью. Например. Нуклеопротеин, фосфопротеин, липопротеин, металлопротеин и т. Д.
Производные белки : это производные или продукты разложения простых и конъюгированных белков.Они могут быть :
- Первичные производные белки: протеины, метапротеины, коагулированные белки
- Белки вторичного происхождения: протеозен или альбунозы, пептоны, пептиды.

Функции белков

Белки жизненно важны для роста и восстановления, и их функции безграничны. Они также обладают огромным разнообразием биологических функций и являются наиболее важными конечными продуктами информационных путей.

Белки, состоящие из аминокислот, выполняют множество функций в организме (например,g., как ферменты, структурные компоненты, гормоны и антитела).
Они действуют как структурные компоненты, такие как кератин волос и ногтей, костный коллаген и т. Д.
Белки — это молекулярные инструменты, с помощью которых выражается генетическая информация.
Они выполняют свою деятельность по транспортировке кислорода и углекислого газа гемоглобином и специальными ферментами в красных тельцах.
Они функционируют в гомостатическом контроле объема циркулирующей крови и интерстициальных жидкостей через белки плазмы.
Они участвуют в свертывании крови через тромбин, фибриноген и другие белковые факторы.
Они действуют как защита от инфекций с помощью белковых антител.
Они осуществляют наследственную передачу нуклеопротеидами ядра клетки.
Овальбумин, глютелин и др. Являются запасными белками.
Актин, миозин действует как сократительный белок, важный для сокращения мышц.

Список литературы

Смит, К.М., Маркс, А. Д., Либерман, М. А., Маркс, Д. Б., и Маркс, Д. Б. (2005). Базовая медицинская биохимия Марка: клинический подход. Филадельфия: Липпинкотт Уильямс и Уилкинс.
Родуэлл, В. В., Ботам, К. М., Кеннелли, П. Дж., Вейл, П. А., и Бендер, Д. А. (2015). Иллюстрированная биохимия Харпера (30-е изд.). Нью-Йорк, Нью-Йорк: McGraw-Hill Education LLC.
Джон У. Пелли, Эдвард Ф. Гольян (2011). Биохимия. Третье издание. Филадельфия: США.
https: // химия.tutorvista.com/biochemistry/proteins.html
http://www.biologydiscussion.com/proteins/proteins-definition-importance-and-classification-biochemistry/41903
https://www.particlesciences.com/news/technical-briefs/2009/protein-structure.html
http://www.biologydiscussion.com/proteins/proteins-functions-structure-properties-and-classification/16912

Открытие α-спирали и β-слоя, основных структурных особенностей белков

Abstract

В статьях PNAS, написанных Линусом Полингом, Робертом Кори и Германом Брэнсоном весной 1951 г., предложены α-спираль и β- лист, который, как теперь известно, формирует основу десятков тысяч белков.Они вывели эти фундаментальные строительные блоки из свойств малых молекул, известных как из кристаллических структур, так и из резонансной теории химической связи Полинга, предсказывающей плоские пептидные группы. Предыдущие попытки других создать модели белковых спиралей потерпели неудачу как из-за включения неплоских пептидов, так и из-за того, что настаивали на спиралях с целым числом единиц на оборот. В основных отношениях модели Полинга – Кори – Брэнсона были поразительно правильными, включая длины связей, точность которых не превышалась более 40 лет.Однако они не учли «руку спирали» или возможность изгиба листов. Они также предложили структуры и функции, которые не были обнаружены, включая γ-спираль.

За десять лет до того, как структуры целых белков были впервые обнаружены с помощью рентгеновской кристаллографии, Линус Полинг и Роберт Кори из Калифорнийского технологического института (рис. 1) вывели две основные структурные особенности белков: α-спираль и β- лист, который, как теперь известно, формирует основу десятков тысяч белков.Их выводы, успехи в построении моделей больших молекул на основе свойств более мелких молекул, были опубликованы в серии из восьми статей, переданных в PNAS в феврале и марте 1951 года. Статья Уотсона – Крика по ДНК, в которой использовался подход Полинга – Кори к построению модели. Здесь я резюмирую основные положения этих исторических статей, а затем упоминаю некоторые удивительные упущения в них.

Рис. 1.

Линус Полинг и Роберт Кори ( A ) и Герман Брэнсон ( B ).Глубокое понимание Полинга химической структуры и связей, его запоминающаяся память на детали и его творческий талант — все это факторы в открытии α-спирали. Роберт Кори был достойным и застенчивым рентгеновским кристаллографом, обладающим ноу-хау и терпением, чтобы работать со сложными структурами, предоставляя Полингу фундаментальную информацию, в которой он нуждался. Герман Брэнсон был физиком в отпуске в Калифорнийском технологическом институте, которому Полинг поручил найти все спирали, соответствующие правилам структурной химии, которые он и Кори определили.Деревянная спираль между Полингом и Кори имеет масштаб 1 дюйм на Å, то есть увеличение в 254 000 000 раз. ( A ) Предоставлено архивом Калифорнийского технологического института. ( B ) Предоставлено Архивом Линкольнского университета Пенсильвании.

Самая революционная из этих статей — первая, представленная в PNAS к 50-летию Полинга, 28 февраля 1951 года. Это Структура белков: две спиральные конфигурации полипептидной цепи с водородной связью (1), в которой К Полингу и Кори присоединился третий соавтор, Х.Р. Брэнсон, физик-афроамериканец, в то время находившийся в отпуске со своей должности преподавателя в Университете Говарда (рис. 1). В первом абзаце авторы заявляют, что «мы решаем проблему структуры белков несколькими способами. Одним из этих способов является полное и точное определение кристаллической структуры аминокислот, пептидов и других простых веществ, связанных с белками, чтобы можно было получить информацию о межатомных расстояниях, углах связи и других конфигурационных параметрах, которые позволили бы надежное предсказание разумных конфигураций полипептидной цепи.Другими словами, структурный химик Полинг полагал, что имея точный список частей для белков, он сможет сделать выводы об основных аспектах их общей архитектуры, и это оказалось так.

В следующих двух абзацах кратко изложен метод: «Задача, которую мы поставили перед собой, состоит в том, чтобы найти все структуры с водородными связями для одной полипептидной цепи, в которых остатки эквивалентны (за исключением различий в боковой цепи R ). » То есть авторы искали все возможные повторяющиеся структуры (спирали), в которых карбонильная группа CO каждого аминокислотного остатка принимает водородную связь N — H от другого остатка.Почему они считали, что будет только небольшое количество типов спиралей? Это произошло из-за ограничений на структуру, налагаемых точными углами связи длин связей, которые они обнаружили в своих прошлых исследованиях кристаллических структур аминокислот и пептидов, компонентов, из которых строятся белки. Эти ограничения суммированы в третьем абзаце их статьи, в котором до трех значащих цифр указаны длины связей и валентные углы, которые они нашли. † Наиболее важным ограничением было то, что все шесть атомов амидной (или пептидной) группы, которая соединяется каждый аминокислотный остаток, следующий за следующим в белковой цепи, лежат в одной плоскости.Полинг предсказал плоские пептидные группы из-за резонанса электронов между двойной связью карбонильной группы и амидной связью C — N пептидной группы (схема 1).

Фактически, такие плоские пептидные группы наблюдались в кристаллических структурах ацетилглицина N- и β-глицилглицина. Как пишут авторы: «Эта структурная особенность проверена для каждого из изученных нами амидов. Более того, резонансная теория сейчас настолько хорошо обоснована, а ее экспериментальное обоснование настолько обширно, что не может быть никаких сомнений в ее применении к амидной группе.

Когда Полинг, Кори и Брэнсон построили спирали с плоскими амидными группами, с точными размерами связей, которые они наблюдали в кристаллических структурах, и с линейными водородными связями длиной 2,72 Å, они обнаружили, что есть только две возможности. Эти две они назвали спиралью с 3,7 остатками на виток и спиралью с 5,1 остатками на виток (рис. 2), которые вскоре будут называться α-спиралью и γ-спиралью.

Рис. 2.

α-спираль ( слева, ) и γ-спираль ( справа, ), как показано в статье Полинга, Кори и Брэнсона 1951 года (1).Биохимики заметят, что группы CO α-спирали указывают в направлении ее C-конца, тогда как группы γ-спирали указывают на ее N-конец, и, кроме того, что показанная α-спираль является левосторонней и выполнена до d-аминокислот. (Воспроизведено с разрешения Линды Полинг Камб.)

Большая часть остальной части этой короткой блестящей статьи посвящена сравнению этих двух спиралей со спиралями, предложенными ранее другими, в первую очередь Брэггом, Кендрю и Перуцем (2) в статье за год до этого, которая попыталась перечислить все возможные спирали белков, но упустила эти две.В своей статье об α-спирали Pauling et al. звучит торжествующе: «Ни один из этих авторов не предлагает ни нашу спираль из 3,7 остатков, ни спираль из 5,1 остатков. С другой стороны, мы бы исключили своими базовыми постулатами все предлагаемые ими структуры. Причина разницы в результатах, полученных другими исследователями и нами посредством, по существу, схожих аргументов, заключается в том, что и Брэгг, и его сотрудники … подробно обсуждали только спиральные структуры с целым числом вычетов на оборот и, более того, предполагали лишь грубое приближение. к требованиям относительно межатомных расстояний, валентных углов и планарности сопряженной амидной группы, как того требуют наши исследования более простых веществ.Мы утверждаем, что эти стереохимические особенности должны очень точно сохраняться в стабильных конфигурациях полипептидных цепей в белках, и что нет особой стабильности, связанной с целым числом остатков на виток спиральной молекулы ». Короче говоря, стереохимия важна для определения возможных спиралей, а интегральная симметрия не играет никакой роли.

Сегодня мы без раздумий принимаем, что спирали не обязательно должны иметь целое число мономерных звеньев на оборот.Но в 1950 году кристаллографические основы Брэгга, Кендрю и Перуца, трех величайших ученых-строителей 20-го века, обременяли их понятием целого числа единиц на элементарную ячейку. Они также упустили необходимость в плоских пептидных группах. Работая на физическом факультете Кембриджского университета (Кембридж, Великобритания), они не знали о сопряжении с близлежащими двойными связями. В то время профессором органической химии в Кембридже был Александр Тодд, работавший напротив Брэгга и его команды.Тодд вспоминал (3), что «несмотря на близость, Брэгг, насколько мне известно, никогда не заходил в химическую лабораторию … пока однажды … он не пришел в мою комнату в несколько возбужденном состоянии ума, неся кучу документы в его руке », включая статью Полинга – Кори – Брэнсона и его собственную статью о спиралях. Брэгг спросил Тодда, предпочитает ли он α-спираль спиралям, изобретенным Брэггом и его коллегами. Тодд ответил: «Я думаю, что, учитывая доказательства, любой химик-органик согласится с точкой зрения Полинга.В самом деле, если бы вы когда-нибудь с тех пор, как я был в Кембридже, пришли в химическую лабораторию, я … сказал бы вам это ».

Идея нецелой α-спирали пришла к Полингу 3 года назад, когда он был приглашенным профессором Оксфордского университета. Он простудился в сырую погоду и несколько дней пролежал в постели. Он вспомнил (4), что вскоре ему наскучили детективные романы, и «у меня не было с собой никаких молекулярных моделей в Оксфорде, но я взял лист бумаги и нарисовал атомы со связями между ними, а затем сложил бумагу, чтобы согнуть ее. одна связь под прямым углом, как я думал, она должна быть относительно другой, и продолжал делать это, создавая спираль, пока я не смог образовать водородные связи между одним витком спирали и следующим витком спирали, и это только На открытие α-спирали потребовалось несколько часов.

Почему Полинг задержал на 3 года публикацию этого открытия, которое пришло к нему всего за несколько часов? Он дал ответ в своем выступлении на банкете на третьем симпозиуме Белкового общества в Сиэтле в 1989 году. Он был обеспокоен тем, что дифракционная картина α-кератина в качестве своей основной меридиональной характеристики демонстрирует сильное отражение с разрешением 5,15 Å, тогда как α -повтор спирали, рассчитанный по его моделям с Кори, составил 5,4 Å. Как он говорит в своей четвертой статье серии PNAS с Кори: «5.15-Å дуга, кажется, при первом рассмотрении исключает α-спираль, для которой период оси c должен быть кратным расстоянию по оси на оборот … »Но затем в 1950 году появилась статья Брэгга, Кендрю и Perutz перечисляет потенциальные спирали белка. Полинг сказал своим слушателям в 1989 году: «Я знал, что если они придумают все неправильные спирали, они скоро сделают одну правильную, поэтому я почувствовал необходимость опубликовать ее».

Происхождение несоответствия между повторением α-спирали и рентгеновским отражением α-кератина было обнаружено годом позже Фрэнсисом Криком (5), в то время аспирантом Перутца, а также Полингом.Дело в том, что кератин представляет собой спиральную спираль, намотанную друг на друга. Более широкий ход α-спирали в спиральной катушке уменьшает расстояние ее повторения до 5,1 Å. Умение знать, какие противоречивые факты следует игнорировать, было одной из величайших способностей Полинга как ученого-творца.

The β-Sheets

Вторая статья из серии появилась как одна из семи в одном выпуске PNAS. Это был: Гофрированный лист, новая конфигурация слоев полипептидных цепей (6).В этой статье Полинг и Кори сообщают, что они обнаружили конфигурацию слоя полипептидных цепей с водородными связями, в которой плоские пептидные группы лежат в плоскости листа, а последовательные белковые цепи могут идти в противоположных направлениях, давая антипараллельный лист. , а также параллельный лист. В обоих случаях снова образуются линейные Н-связи, но между белковыми цепями, а не внутри одной цепи. Это приводит к тому, что белковые цепи не растягиваются полностью: рост на остаток составляет 3.3 Å, интервал, наблюдаемый на рентгенограммах β-кератина, а не 3,6 Å, ожидаемый для полностью вытянутой белковой цепи.

Подтверждение моделей α-спирали и β-листа

Подтверждение α-спирали было сделано Максом Перуцем, одним из трех авторов статьи 1950 года, в которой были перечислены неправильные спирали. Одним субботним утром весной 1951 года он наткнулся на газету PNAS (7). «Я был потрясен статьей Полинга и Кори. В отличие от спиралей Кендрю и моей, у них не было напряжения; все амидные группы были плоскими, и каждая карбонильная группа образовывала идеальную водородную связь с иминогруппой на четыре остатка дальше по цепи.Строение выглядело совершенно правильным. Как я мог его пропустить? … Я ехал домой на велосипеде, чтобы пообедать, и съел его, не обращая внимания на болтовню моих детей и не отвечая на вопросы жены о том, что случилось со мной сегодня ».

Внезапно Перуцу пришла в голову идея: «α-спираль Полинга и Кори была подобна винтовой лестнице, в которой аминокислотные остатки образовывали ступеньки, а высота каждой ступеньки составляла 1,5 Å. Согласно теории дифракции, этот регулярный повтор должен приводить к сильному отражению рентгеновских лучей, равному 1.Расстояние 5 Å от плоскостей, перпендикулярных оси волокна … В безумном волнении я вернулся в лабораторию и поискал конский волос, который я спрятал в ящике … »и поместил его в рентгеновский снимок. пучок под углом 31 ° к лучу, чтобы привести повторение 1,5 Å в положение отражения. «Через пару часов я проявил пленку, мое сердце во рту. Как только я зажег свет, я обнаружил сильное отражение на расстоянии 1,5 Å, в точности как того требует α-спираль Полинга и Кори ».

В понедельник утром Перуц показал Брэггу свой рентгеновский снимок.«Когда он спросил меня, что заставило меня подумать об этом решающем эксперименте, я сказал ему, что эта идея возникла из-за моей ярости из-за того, что я сам не смог построить это красивое сооружение. Брэгг тут же ответил: «Хотел бы я рассердить тебя раньше!» потому что открытие отражения 1,5 Å привело бы нас прямо к α-спирали ». Перуц также обнаружил отражение 1,5 Å при дифракции от гемоглобина. Он написал Полингу (8): «Выполнение этого предсказания и, наконец, открытие этого отражения в гемоглобине было самым захватывающим открытием в моей жизни.Позже Перуц вместе со своими коллегами Дикерсоном, Кендрю, Страндбергом и Дэвисом должен был сделать еще более захватывающие открытия, в том числе увидеть прямые изображения α-спиралей в миоглобине и гемоглобине.

β-Листы и одноцепочечные β-ленты были впервые обнаружены в глобулярных белках, как в структуре лизоцима яичного белка, в 1965 г. (9). Первоначальным сюрпризом было то, что и пряди, и простыни скручены, в отличие от прямых прядей и плиссированных листов Полинга и Кори. В 1989 году Полинг вспомнил, что, как только он увидел структуру лизоцима с его скрученным листом, он понял, что ему следовало включить эту скручивание в исходную модель.Совсем недавно был проведен тщательный анализ скручивания и сдвига в β-структурах (10, 11).

Некоторые удивительные упущения в статьях 1951 года

Химики, внимательно изучившие α-спираль на рис. 2, заметят две удивительные особенности: ( i ) Это левая спираль, в отличие от α-спиралей на рис. биологические белки, которые, как теперь известно, являются правыми. То есть, если большой палец левой руки указывает вдоль оси спирали, спираль поворачивается в направлении пальцев левой руки.( ii ) Конфигурация химических групп вокруг каждого α-атома углерода имеет d-конфигурацию, а не естественную l-конфигурацию аминокислотных остатков в белках. То есть эта модель Pauling et al. — это зеркальное отображение α-спирали в природном белке. Напротив, γ-спираль на рис. 2 представляет собой правую спираль, состоящую из остатков d-аминокислот. Почему авторы решили нарисовать α-спираль как левую с d-аминокислотами?

Основание для этого выбора было недавно проанализировано Дуницем (12), который был докторантом в Калифорнийском технологическом институте во время исследования Полинга – Кори.Фактически, именно Дуниц убедил Полинга изменить свою терминологию со «спирали» на «спираль» при описании новых белковых структур. В своем анализе Дуниц отмечает, что 1951 год, год появления α-спирали, был также годом, когда Дж. М. Бийвоет установил абсолютную конфигурацию молекул с помощью аномального рассеяния рентгеновских лучей. Вспомнив, как в том году в Калифорнийском технологическом институте обсуждали вопрос о рукоятке, Дуниц заключает: «Либо Полинг не знал об этих разработках, когда писал статью об α-спирали, либо он знал о них, но не интересовался этим.Я склонен полагать, что когда они писали статью или, возможно, даже когда они делали модели, Полинг (или его коллега Роберт Б. Кори) просто выбрал одну из двух конфигураций аминокислот (как оказалось, неправильную ), чтобы проиллюстрировать спиральные структуры, и не уделял много внимания проблеме абсолютной конфигурации … Проблемы абсолютной конфигурации не получали или почти не уделяли внимания, потому что тогда в них, казалось, не было необходимости. Возможно, они даже рассматривались как отвлечение от поставленной задачи.Иногда можно более четко сфокусироваться, закрыв один глаз «.

Также в первой статье отсутствует нечто большее, чем упоминание о спирали 3 ₁₀, компоненте глобулярных белков, редко встречающихся в коротких сегментах, но более распространенных, чем γ-спираль Полинга – Кори – Брэнсона, которая фактически является никогда не видел. Водородные связи спирали 3 ₁₀ несколько слишком длинные и изогнутые, чтобы их можно было допустить с помощью жестких пороговых значений, установленных авторами. Их интуиция о изогнутых и длинных водородных связях, дестабилизирующих структуры, была в основном верной, но пороги, которые они устанавливают, более жесткие, чем те, которые используются сегодня (13), теперь, когда мы знаем, что природа принимает спираль 3 ₁₀.

Еще одно упущение из набора статей 1951 года — это диаграмма Рамачандрана. Это двухмерный график допустимых значений вращения вокруг связей N-Cα и Cα-CO в основной цепи белка, введенный Рамачандраном и другими в 1964 году (14). Эта диаграмма показывает, что большинство значений вращения вокруг этих двух связей запрещено столкновениями атомов белка. Допускаются только две основные области диаграммы: одна соответствует α-спирали, а другая — почти протяженным цепочкам β-листов.Сегодня диаграмма Рамачандрана преподается во всех классах по структуре белков и представлена в каждом учебнике, чтобы дать представление о силах, определяющих структуру белков. Но на этой диаграмме нет ничего, кроме того, что Полинг и Кори хорошо знали: они построили модели предложенных ими структур, которые воплощали все особенности диаграммы Рамачандрана. По-видимому, они так хорошо понимали принципы, что не чувствовали необходимости объяснять их схемами такого рода. Другим фактором могло быть то, что Полинг и Кори сосредоточили больше внимания на стабильности, обеспечиваемой водородными связями, а не на ограничениях возможных структур, продиктованных столкновениями между несвязанными атомами.

Другие шесть статей PNAS Полинга и Кори и более широкий контекст

Остальные шесть статей PNAS дают атомные координаты моделей и интерпретируют дифракционные картины волокнистых белков в терминах моделей. В этих статьях много чего не подтверждено, в том числе предположение, что сокращение мышц — это переход от протяженных β-тяжей к компактным α-спиралям. Тем не менее, захватывающая дух правильность α-спирали и β-листов и смелый подход моделирования биологических структур на основе химических принципов затмевают все остальное.

Эти документы тем более примечательны, если принять во внимание политический контекст, в котором они были написаны. В этот период Полинг также активно участвовал в защите ученых, в том числе и самого себя, от обвинений в нелояльности Соединенным Штатам, вызванных давлением холодной войны и так называемого маккартизма. Его вызвали в суд, чтобы предстать перед различными антикоммунистическими следственными комитетами, он получал письма с ненавистью за свою работу по либеральным мотивам, и он столкнулся с расторжением своего основного контракта на консультационные услуги и хладнокровием со стороны некоторых коллег из Калифорнийского технологического института.На следующий день после того, как Полинг и Кори представили свои семь статей о белках для публикации, Комитет по антиамериканской деятельности Палаты представителей назвал Полинга одним из ведущих американцев, участвующих в «Кампании по разоружению и разгрому Соединенных Штатов» (8). В пресс-релизе говорилось: «Вся его история… указывает на то, что доктор Линус Полинг в первую очередь занят тем, что поставил свои научные достижения на службу множеству организаций, которые, в общем, полностью подчиняются Коммунистической партии США, и Советский Союз.Каким-то образом, даже перед лицом таких ложных оскорблений и множества отвлекающих факторов, Полинг смог сохранить свое внимание как ведущего ученого-творца.

Благодарности

Я благодарю Дэвида Р. Дэвиса, Ричарда Э. Дикерсона, Джека Дуница, Ричарда Э. Марша и Дуга Риса за обсуждение.

Сноски

↵ * Электронная почта: david {at} mbi.ucla.edu.
Эта перспектива опубликована как часть серии важных статей, опубликованных в PNAS.

Карта сайта

Особенности перекисного окисления липидов и белков при аутоиммунном тиреоидите без и с минимальной тиреоидной дисфункцией | Nekrasova

Система для количественного определения белков Atellica NEPH 630

Учёные проследили эволюцию белка-мишени для противораковых препаратов

Методические особенности спектрофотометрического определения белков в биологических жидкостях по реакции с бромпирогаллоловым красным | Починок

Особенности репликации вируса африканской чумы свиней в присутствии рекомбинантных белков CD2v, pX69R и pE248R | Мазлум

ОСОБЕННОСТИ АМИНОКИСЛОТНОГО СОСТАВА АЛЬФА-СПИРАЛЬНЫХ УЧАСТКОВ В ПОЛИПЕПТИДНЫХ ЦЕПЯХ БЕЛКОВ РАЗЛИЧНЫХ СТРУКТУРНЫХ КЛАССОВ | Побойнев

Каковы некоторые характеристики белка?

Аминокислоты

Размер

Структура

Денатурирование

Strength

Накопленная энергия

Биологические процессы

Анализ структурных особенностей белков Сервис

белков

Аминокислоты

Функциональные группы белков

Построение и разрушение белков

Структура и функции белка

Денатурация белка

Белковые термины

Белки — Биология 2e

Цели обучения

Типы и функции белков

Аминокислоты

Структура белка

Первичная структура

Вторичная структура

Третичная структура

Четвертичная структура

Денатурация и сворачивание белков

Сводка раздела

Вопросы о визуальном подключении

Обзорные вопросы

Вопросы о критическом мышлении

Глоссарий

Что такое функции последовательности? | Классификация белков

белков — свойства, структура, классификация и функции | Биохимия

Открытие α-спирали и β-слоя, основных структурных особенностей белков

Abstract

The β-Sheets

Подтверждение моделей α-спирали и β-листа

Некоторые удивительные упущения в статьях 1951 года

Другие шесть статей PNAS Полинга и Кори и более широкий контекст

Благодарности

Сноски

Добавить комментарий Отменить ответ