Белкам: Белкам-Авто

Белкам-Авто

Заказ автозапчастей в Набережных Челнах

Заказ товара возможно сделать через программу номенклатуры, в которой находятся все данные по весу, упаковке, заводу-изготовителю, схематичным изображениям, чертежам промдеталей. Доставляем по России и странам СНГ.

Механизированная погрузка-разгрузка комплектующих, оборудованные подъездные пути, охраняемые автостоянки — все это обеспечивает безопасность и сохранность ваших заказов.  Рассчитываться с нами так же просто, как и сотрудничать – к оплате принимаются всевозможные способы расчета. Доставка производится в установленные сроки. С каждым клиентом мы работаем индивидуально.

Каталог компании

Все товары ООО «БЕЛКАМ» разделены в каталоге по трем разделам: «Запасные части», «Аккумуляторные батареи», «Автохимия и автокосметика».

Полный ассортимент запасных частей для автомобилей отечественного и зарубежного производства, в том числе запасных частей для сельскохозяйственной и промышленной техники, представлен торговыми марками «КАМАЗ», «ПРОМО», «Автоприбор», «Пекар», «ВЗЭП», «ЭКРАН», «Гидромаш» и многими другими. Из номенклатуры: генераторы, компрессоры, диски сцепления, передачи, тяги, усилители, насосы и моторы отопителя, масленки, муфты, укзатели, тахометры, спидометры и многое другое…

Аккумуляторные батареи представлены брендами SilverStar и Sputnik Рязанского аккумуляторного завода.

В разделе «Автохимия и автокосметика» мы предлагаем ассортимент средств для ухода и обслуживания торговых марок «ABRO», «AIM-ONE», «Элтранс». Вы можете приобрести автошампуни, герметики,автоконсерванты, аэрозольные краски, смывки, смазки, полироли, очистители, спреи и т.д.

Коллектив компании – основа нашего успеха

Высокий уровень обслуживания клиентов достигается за счет того, что руководство ООО «БЕЛКАМ» уделяет особое внимание обучения и совершенствованию навыков персонала. Мы понимаем, что молодой дружный коллектив со здоровыми амбициями – залог успеха нашей компании. Все специалисты обладают важными качествами делового общения, ответственностью, честностью, постоянством. Поэтому вы никогда не столкнетесь у нас с грубостью и непониманием.

Антитела к рецепторам и синаптическим белкам нейронов (NMDA-, LGI1-, CASPR2-, AMPA1-, AMPA2-, GABAB1-), ликвор (Antibodies against neuronal receptors and synaptic proteins: NMDAR, LGI1, CASPR2, AMPA1R, AMPA2R, GABAb1R, CSF)

Метод определения
Иммунофлуоресценция с использованием клеточных линий.

Исследуемый материал
Цереброспинальная жидкость (ликвор)

Доступен выезд на дом

Тест используют в диагностике аутоиммунных энцефалитов и иммунообусловленной эпилепсии.

NMDA-рецептор (N-methyl-D-aspartate receptor, NMDAR) – тип ионотропных глутаматных рецепторов. 

LGI1 (leucine-rich glioma-inactivated protein 1) – компонент комплекса потенциал-зависимого калиевого канала.  

CASPR2 (contactin-associated protein-like 2) – компонент комплекса потенциал-зависимого калиевого канала. 

AMPA1, AMPA2-рецепторы (alpha-amino-3-hydroxy-5-methyl-4-isoxazolepropionic acid receptor, AMPAR) – тип ионотропных глутаматных рецепторов. 

GABA1-рецептор (gamma-aminobutyric acid receptor, GABAb1R) – тип рецепторов гамма-аминомасляной кислоты (ГАМК). 

Аутоиммунные энцефалиты представляют собой группу неврологических заболеваний, характеризующихся поражениями головного мозга вследствие аутоиммунной реакции против внутриклеточных антигенов и рецепторного аппарата нейронов. Такие энцефалиты чаще всего сопровождаются судорожным синдромом, симптомами поражения лимбической системы, различными гиперкинезами и очаговой симптоматикой. Антитела обычно появляются на фоне онкологического процесса и имеют паранеопластическую природу. Наиболее частыми формами являются NMDA-, CASPR-, LG1-, AMPA1-, AMPA2- и GABAB1-рецепторные энцефалиты. Выявления специфических аутоантител к отдельным антигенам рецепторов нейронов позволяет объективизировать диагноз. У значительного числа пациентов психиатрические нарушения появляются первыми и являются ведущими в клинической картине заболевания. В связи с этим госпитализированные больные сначала проходят лечение у психиатров, зачастую имея диагноз «шизофрения». Постановка верного диагноза с проведением иммуносупрессивной терапии может излечить и вернуть к нормальной жизни часть таких пациентов. 

Антитела к NMDA глутаматным рецепторам обладают прямым патогенным действием и вызывают симптоматику острого психоза, судороги, экстрапирамидные расстройства и поведенческие нарушения. У взрослых NMDA-энцефалит чаще ассоциирован с тератомой яичника у молодых женщин, реже – с другими новообразованиями, у детей этиологическую причину часто установить не удается. 

AMPA-рецепторы представляют тип рецепторов глутамата, которые обеспечивают быструю синаптическую передачу в центральной нервной системе. При энцефалитах, связанных с аутоантителами к AMPAR1 и AMPAR2, отмечаются потеря памяти, дезориентация, спутанность сознания, галлюцинации, нистагм и эпилептические припадки. Опухоли выявляют примерно у 70% пациентов с AMPAR-энцефалитами (преимущественно рак легких, груди, тимома). 

Энцефалиты, ассоциированные с аутоантителами к GABAR (рецептору ГАМК), проявляются эпилептическими припадками, спутанностью сознания и потерей памяти. В 50% случаев энцефалит имеет паранеопластическую природу (GABA-B рецепторные энцефалиты чаще ассоциированы с раком легких, GABA-A – с тимомой). Нередко отмечаются сопутствующие антитела к глутаматдекарбоксилазе (GAD) в ликворе. 

Аутоиммунный энцефалит, ассоциированный с антителами к LGI1, клинически представлен лимбическим энцефалитом с парциальными эпилептическими приступами, психопатологическим синдромом, гипонатриемией. Связь с опухолями выявляют менее, чем у 10% пациентов (тимома, рак легких). 

Антитела к CASPR2 отмечаются при приобретенной нейромиотонии (синдром Исаакса), синдроме Морвана и лимбическом энцефалите.

Исследование аутоантител к рецепторам и синаптическим белкам NMDA, CASPR, LG1, AMPA1, AMPA2, GABA-B1 типов в ликворе значительно увеличивает чувствительность тестирования сравнительно с исследованием сыворотки и рекомендуется для проведения у всех пациентов с подозрительной симптоматикой.

Смесь для детей с аллергией к белкам молока Alfare, 450 г

Состав

мальтодекстрин, лактоза, растительные масла (пальмовый олеин, низкоруэковое рапсовое масло, кокосовое масло, подсолнечное масло), гидролизованный белок молочной сыворотки, минералы (гидроксид кальция, калия гидроксид, калия дигидрофосфат, магния хлорид, трикальция фосфат, кальция хлорид, железа сульфат, цинка сульфат, натрия хлорид, калия хлорид, меди сульфат, калия йодид, кальция карбонат, натрия дигидрофосфат, калия цитрат), эмульгатор (Е472с), витамины (С, Е, ниацин, пантотеновая кислота, В2, А, В1, В6, фолиевая кислота, Д3, К1, В12, биотин), таурин, Докозагексаеновая кислота (DHA), Арахидоновая кислота (ARA), мио-инозит, холина битартрат, L-гистидин, L-карнитин. Не содержит глютен.

Способ приготовления

Мерная ложка содержит 4,4 г порошка. Прежде чем приступить к приготовлению детской смеси, вымойте руки. Тщательно вымойте бутылочку, соску и крышку, чтобы на них не осталось следов молока. Прокипятите их в течение 5 минут. Накройте до использования. Прокипятите питьевую воду в течение 5 минут и затем остудите до 40°С. Руководствуясь таблицей кормления, налейте в прокипяченную бутылочку точно отмеренное количество воды. Руководствуясь таблицей кормления, добавьте точное количество мерных ложек порошка в соответствии с возрастом ребенка. Взболтайте бутылочку до растворения порошка. После приготовления смеси банку с порошком следует плотно закрыть. Хранить в сухом прохладном месте.

Белок-полисахаридные смеси – альтернатива белкам яйца и молока в технологии крема эмульсионно-пенной структуры

The possibility of a complete replacement of eggs and milk in the technology of oil cream by the protein-polysaccharide mixture (PPM) on the basis of sodium caseinate have been investigated. Intermediate objective was to study the foaming capacity Ymax of the solutions of sodium caseinate with polysaccharides and mixtures thereof. By increasing the degree of influence on Ymax the polysaccharides can be ranked as follows: xanthan gum> pectin> sodium alginate. When using a ternary mixture of polysaccharides a synergistic effect appears, which is expressed in further increase in Ymax. The diagrams predicted the ratio of components in PPM for the preparation of solutions with the optimal value of Ymax have been compiled. These diagrams allow developing the recipes of the cream possessing minimum density and the maximum humidity. It is shown that the use of PPM allows to completely replace the eggs and milk in a cream without losing its quality, to reduce the cost of the product, to ensure its microbiological purity and increase storage time.
В работе исследована возможность полной замены яйца и молока в технологии масляного крема белок-полисахаридной смесью (БПС) на основе казеината натрия. Промежуточная задача заключалась в изучении пенообразующей способности Ymax растворов казеината натрия с полисахаридами и их смесями. По степени влияния на повышение Ymax полисахариды можно ранжировать следующим образом: ксантановая камедь > пектин > альгинат натрия. При использовании тройной смеси полисахаридов проявляется эффект синергизма, выражающийся в дополнительном увеличении Ymax. Построены диаграммы, позволяющие прогнозировать соотношение компонентов в БПС для получения растворов с оптимальной величиной Ymax и на их основе создавать рецептуры крема с минимальной плотностью и максимальной влажностью. Показано, что использование БПС позволяет полностью заменить яйца и молоко в креме без потери его качества, снизить себестоимость продукта, обеспечить его микробиологическую чистоту и повысить сроки хранения.

Белкам в ставропольском парке Победы не грозит голодная зима

Белкам в ставропольском парке Победы не грозит голодная зима

Кира Лютова

29 сентября 2020, 20:17

Фото: pixabay. com/anya1-

В пресс-службе парка рассказали о любимых местах белок.

Специалисты Минприроды России призвали посетителей парков не кормить белок до зимы, чтобы зверьки не разучились искать еду и создавать запасы. Об этом сообщает сайт нацпроекта «Экология» 29 сентября. Между тем о белках, которые обитают в ставропольском парке Победы, можно не беспокоиться. У них корм в изобилии круглый год, сообщил корреспонденту телеканала «СвоёТВ» официальный представитель городских парков Сергей Видинёв.

«У нас есть определённые места для кормления белочек. Даже если в мороз они не найдут еды и посетители парка не станут их подкармливать, белки прибегут в зоопарк. Там им выделили территорию, которую никто не занимает, кроме белочек. Там у них самая главная точка кормления, кормушку специалисты пополняют каждый день, — рассказал Сергей Видинёв корреспонденту телеканала «СвоёТВ». —

Некоторые прибегают, покушают, а потом разбегаются по всему парку, у них там есть любимые места — например, на ипподроме, на спортивной школе. В самом парке у них есть много различного корма, кроме того, развешены кормушки. Посетители, насколько мы видим, угощают белок орешками и семечками».

Специалисты Минприроды отмечают, что белки нуждаются в помощи человека только зимой, в остальное время у них достаточно пищи в свободном доступе. Им понравятся сухофрукты, жёлуди, нежареные семечки, фундук в скорлупе, грецкие и кедровые орехи.

При этом специалисты утверждают, что кормить с рук зверьков запрещено: у белки острые зубы, и она может быть переносчиком болезней.

Также зоологи отмечают, что белкам нельзя давать миндаль, арахис, фисташки, косточки фруктов, хлеб, печенье и шоколад, для них это яд.

Болезнь Альцгеймера можно предсказать по двум белкам крови — Наука

ТАСС, 30 ноября. Молекулярные биологи выяснили, что по концентрации всего двух белков крови – NeFL и фосфорилированного тау-белка – можно очень точно предсказывать, появится ли у пациента в ближайшие четыре-пять лет болезнь Альцгеймера. Результаты работы опубликовал научный журнал Nature Aging.

Биологи предполагают, что главным признаком и возможной причиной болезни Альцгеймера служит накопление внутри клеток мозга патогенного белка бета-амилоида. Он представляет собой обрывки белка APP, который играет важную роль в формировании связей между нейронами.

По неизвестным причинам в организме некоторых людей переработка старых молекул АРР нарушается. В результате «обрезки» этого белка скапливаются в клетках и тканях мозга и формируют токсичные саморазмножающиеся клубки. Они постепенно убивают нейроны, из-за чего в конечном итоге развивается слабоумие и пациент погибает.

Проблема заключается в том, что бета-амилоид начинает накапливаться в клетках и тканях мозга задолго до того, как появляются первые проблемы с памятью и остротой ума. Как правило, к этому времени нейроны уже начинают массово гибнуть и болезнь Альцгеймера уже нельзя остановить. Поэтому ученые пытаются придумать, как диагностировать это заболевание как можно быстрее.

Молекулярные биологи под руководством профессора Лундского университета (Швеция) Оскара Ханссона разработала подобную систему по результатам исследования, в ходе которого ученые наблюдали за изменениями в состоянии мозга и других частей тела у примерно шести сотен пожилых жителей Швеции, которые страдали от легких умственных расстройств.

Два ключевых фактора риска

Во время исследования ученые периодически собирали у добровольцев образцы крови и спинномозговой жидкости, отслеживая, как менялся их белковый и химический состав. Именно спинномозговую жидкость традиционно используют, чтобы оценить концентрацию разных форм бета-амилоида и других следов болезни Альцгеймера. Однако процедура сбора ее образцов достаточно сложна, поэтому массово, для населения всей страны, ее проводить нельзя.

Ученые проверили, можно ли для тех же целей использовать анализы крови. Для этого они сопоставили, как изменилась концентрация разных молекул в ней у 148 шведских пенсионеров, которые сдавали оба типа анализов на протяжении всех четырех лет наблюдений. У примерно 60% из них появилась болезнь Альцгеймера, из-за чего биологи смогли всесторонне изучить, какие особенности в составе крови могли быть с ней связаны.

С одной стороны, эти наблюдения показали, что по данным о концентрации двух форм бета-амилоида, ab40 и ab42, нельзя было точно измерить вероятность развития болезни Альцгеймера. С другой ученые выяснили, что шансы на ее приобретение можно было оценить почти безошибочно, опираясь на доли двух других белков крови – NeFL и фосфорилированного тау-белка.

Первый играет важную роль в работе нервных окончаний. Если он появляется в крови, это указывает на возможное развитие нейродегенеративных заболеваний. Второй же напрямую связан с болезнью Альцгеймера: он в большом количестве вырабатывается в поврежденных нейронах.

Замеры их концентрации, как отмечают ученые, позволяют столь же точно оценить вероятность развития болезни, как и анализ проб спинномозговой жидкости. При этом они на 25% лучше альтернативных методик ее прогнозирования, которые основаны на полном анализе состава плазмы крови. Руководствуясь этими соображениями, ученые создали онлайн-калькулятор, с помощью которого любой желающий сможет оценить свои шансы на болезнь Альцгеймера, имея на руках результаты анализов на эти два белка, а также данные по возрасту и итоги тестов на слабоумие.

«Главная проблема при создании лекарств от болезни Альцгеймера заключается в том, что нам очень редко удается находить пациентов на ранних стадиях развития болезни, когда им еще могут помочь лекарства. В этих наблюдениях участвовали лишь несколько сотен людей, однако если они подтвердятся на всей популяции, то разработка и проверка подобных препаратов резко продвинется вперед», – прокомментировал открытие Ричард Окли, глава британского Общества изучения болезни Альцгеймера.

Парк Горького рассказал москвичам, чем нельзя кормить белок

https://ria.ru/20200612/1572861727.html

Парк Горького рассказал москвичам, чем нельзя кормить белок

Парк Горького рассказал москвичам, чем нельзя кормить белок — РИА Новости, 12. 06.2020

Парк Горького рассказал москвичам, чем нельзя кормить белок

Белок нельзя кормить миндалем, арахисом и косточками вишни, вместо этого лучше предложить зверькам грецкие орехи, бананы или свежие яблоки, сообщается на… РИА Новости, 12.06.2020

2020-06-12T17:03

2020-06-12T17:03

2020-06-12T17:03

общество

москва

парк культуры имени горького

мосприрода

/html/head/meta[@name=’og:title’]/@content

/html/head/meta[@name=’og:description’]/@content

https://cdnn21.img.ria.ru/images/156167/56/1561675652_0:166:3065:1890_1920x0_80_0_0_5340ff2c6a5ea107eaa3896fbd913abd.jpg

МОСКВА, 12 июн — РИА Новости. Белок нельзя кормить миндалем, арахисом и косточками вишни, вместо этого лучше предложить зверькам грецкие орехи, бананы или свежие яблоки, сообщается на официальной странице парка Горького в Facebook.»Ни в коем случае нельзя кормить их миндалем, арахисом, фисташками, косточками вишни, черешни, абрикоса и персика, сухариками, чипсами и печеньем, хлебом и шоколадом. Эти продукты — яд для белок», — говорится в сообщении.Посетителям рекомендуют в качестве угощений предложить белкам грецкие, кедровые орехи и фундук в скорлупе. Также их можно угостить тыквенными нежареными семечками, бананами, сушеными или свежими яблоками, морковью или грушей.»Прежде чем предложить лакомство, удостоверьтесь, что оно не содержит консерванты, красители и ароматизаторы. Орехи не должны быть жареными и солеными», — отметили в парке.Кроме того, не стоит протягивать к ним пустую руку и пытаться погладить — белка может расстроиться и укусить.Как рассказали РИА Новости специалисты «Мосприроды», в тёплое время года подкорм диких животных и белок лучше прекратить и возобновить его только с наступлением холодов.»В теплый период года Мосприрода рекомендует прекратить подкормку диких животных, в том числе белок. С наступлением холодов белок можно угостить сухофруктами и орехами», — отметили специалисты.

https://ria.ru/20200326/1569141279.html

https://ria.ru/20200115/1563445690. html

москва

РИА Новости

[email protected]

7 495 645-6601

ФГУП МИА «Россия сегодня»

https://xn--c1acbl2abdlkab1og.xn--p1ai/awards/

2020

РИА Новости

[email protected]

7 495 645-6601

ФГУП МИА «Россия сегодня»

https://xn--c1acbl2abdlkab1og.xn--p1ai/awards/

Новости

ru-RU

https://ria.ru/docs/about/copyright.html

https://xn--c1acbl2abdlkab1og.xn--p1ai/

РИА Новости

[email protected]

7 495 645-6601

ФГУП МИА «Россия сегодня»

https://xn--c1acbl2abdlkab1og.xn--p1ai/awards/

https://cdnn21.img.ria.ru/images/156167/56/1561675652_336:0:3065:2047_1920x0_80_0_0_ff4ff56b4f555edce5c42ed1e49f9ee0.jpg

РИА Новости

[email protected]

7 495 645-6601

ФГУП МИА «Россия сегодня»

https://xn--c1acbl2abdlkab1og.xn--p1ai/awards/

РИА Новости

[email protected]

7 495 645-6601

ФГУП МИА «Россия сегодня»

https://xn--c1acbl2abdlkab1og. xn--p1ai/awards/

общество, москва, парк культуры имени горького, мосприрода

МОСКВА, 12 июн — РИА Новости. Белок нельзя кормить миндалем, арахисом и косточками вишни, вместо этого лучше предложить зверькам грецкие орехи, бананы или свежие яблоки, сообщается на официальной странице парка Горького в Facebook.

«Ни в коем случае нельзя кормить их миндалем, арахисом, фисташками, косточками вишни, черешни, абрикоса и персика, сухариками, чипсами и печеньем, хлебом и шоколадом. Эти продукты — яд для белок», — говорится в сообщении.

Посетителям рекомендуют в качестве угощений предложить белкам грецкие, кедровые орехи и фундук в скорлупе. Также их можно угостить тыквенными нежареными семечками, бананами, сушеными или свежими яблоками, морковью или грушей.

«Прежде чем предложить лакомство, удостоверьтесь, что оно не содержит консерванты, красители и ароматизаторы. Орехи не должны быть жареными и солеными», — отметили в парке.

26 марта 2020, 03:17ТуризмНа Камчатке рассказали, почему нельзя кормить диких лисиц

Кроме того, не стоит протягивать к ним пустую руку и пытаться погладить — белка может расстроиться и укусить.

Как рассказали РИА Новости специалисты «Мосприроды», в тёплое время года подкорм диких животных и белок лучше прекратить и возобновить его только с наступлением холодов.

«В теплый период года Мосприрода рекомендует прекратить подкормку диких животных, в том числе белок. С наступлением холодов белок можно угостить сухофруктами и орехами», — отметили специалисты.

15 января 2020, 14:35

Рослесхоз посоветовал сдавать новогодние елки на корм животным

Белки дают более четкую картину роста рака

Согласно результатам трех исследований, проведенных сегодня, новый анализ обнаружил уникальные сети из сотен белков, которые могут стимулировать рост рака груди, головы и шеи.

Почему это важно: Раки различаются по многим аспектам, включая их мутации. Но есть некоторые общие системы вовлеченных клеток, в том числе белковые сети, которые могут влиять на рост рака, и ученые надеются нацелить их на лечение.

• За счет лучшего понимания сетей белок-белкового взаимодействия (PPI) и их роли в развитии рака, ученые могут значительно расширить число потенциальных мишеней для лекарств.
• «ИПП имеют решающее значение, потому что они выходят далеко за рамки списков генов и определяют биохимию белков в путях опухоли и мишенях, подверженных воздействию лекарств», — говорят в перспективной статье из Медицинской школы Стэнфордского университета Ран Ченг и Питер Джексон.
• Создавая инновационные методы для исследования данных ИПП и рака, пишут они, появляется больше шансов достичь «обещания более персонализированной медицины, определяющей подходящую терапию для каждого пациента».

Последнее: Журнал Science в четверг опубликовал исследования с анализом, картировавшим 395 белковых систем при 13 типах рака, с упором на данные исследований плоскоклеточного рака головы и шеи и рака груди.

• В трех связанных статьях изучалось, как сотни мутаций при раке груди, головы и шеи влияют на активность белков, вызывающих эти заболевания.
• Они также обнаружили некоторые трудно определяемые мутации в некоторых белках , которые могут влиять на рост опухоли, а также некоторые биомаркеры, которые можно использовать в панелях клинического секвенирования.
• Для рака головы и шеи они нашли 771 ИПП, о 84% из которых ранее не сообщалось. Результаты исследования рака молочной железы включают обнаружение двух белков, которые влияют на функцию гена-супрессора опухолей BRCA1, и двух белков, регулирующих PIK3CA, которые были связаны с раком молочной железы.

О чем они говорят: Рагху Каллури, председатель отдела биологии рака в онкологическом центре Андерсона в Хьюстоне, говорит Axios, что эти исследования предлагают «хороший прогресс» в усилиях по «выявлению вещей, которые ранее не были идентифицированы как уязвимые места, ибо какие там могут быть лекарства ».

• «Глядя на то, как белки взаимодействуют с другими, в широком смысле сети, сформированной для управления судьбой раковой клетки, мы сможем по-новому взглянуть на другие белки, на которые можно повлиять», — говорит Каллури. не входит в эти исследования.
• Тем не менее, необходимы дополнительные подтверждения от других групп и с использованием генетических моделей мышей, добавляет он.

Что дальше: Исследователи будут продолжать работать над большим вопросом: какие мутации в разных генах влияют на взаимодействия белков, которые вызывают рост рака, сказал Axios Маркус Келли, постдокторант и соавтор одной из статей. .

• «Мы смотрим на эти белковые системы в разных масштабах. Некоторые из этих белковых систем представляют собой своего рода небольшие группы белков, которые в основном всегда слипаются, а другие представляют собой эти сигнальные пути, которые включают в себя набор различных белков, передавая информацию. друг к другу «, — говорит он.
• «Важно протестировать эти разные шкалы, потому что мутации могут влиять на процессы и на разных уровнях», — говорит Келли.
• Смотрите их интерактивную карту белковых систем здесь.

Рак: карта белков в опухолевых клетках определяет цели терапии

Джейсон Арунн Муругесу

Клетки рака груди

Библиотека научных фотографий

Первая карта взаимодействия белков при раке подчеркивает ранее упускаемые из виду мутации, которые могут быть нацелены на лечение.

Трей Идекер из Калифорнийского университета в Сан-Диего и его коллеги разработали карту, на которой показано, как несколько десятков обычных раковых белков взаимодействуют при раке груди и раке головы и шеи.

«Раковые гены действуют не в одиночку», — говорит Идекер. «Это как части любой машины — они влияют друг на друга».

Карты взаимодействия белков включают каталогизацию всех различных способов взаимодействия белков друг с другом в биологической системе. В этом случае команда отобрала 61 белок с часто встречающимися мутациями в двух раковых опухолях и определила, как каждый из них взаимодействует друг с другом и с сотнями других белков в раковых опухолях.

«Мы ищем сообщества белков, которые должны мутировать во время рака», — говорит Идекер.

Для рака головы и шеи команда обнаружила 771 белок взаимодействия с участием около 650 белков — и о 84 процентах взаимодействий никогда ранее не сообщалось. Если эти взаимодействия имеют решающее значение для роста опухоли, будущие онкологические препараты, которые нацелены на них и разрушают их, могут замедлить рост рака.

Между тем, глядя на данные в целом, команда обнаружила мутацию в белке коллагена, на которую не обратили внимания предыдущие исследования.

«Это большой шаг вперед в исследовании», — говорит Идекер. «Были анекдоты об обнаружении раковых мутаций таким способом и раньше, но никто не доказал это систематически».

Идекер надеется, что этот метод будет использован при других формах рака, и что другие присоединятся к поискам еще большего количества взаимодействий белков при раке. По его словам, это не только поможет найти новые лекарства, но и поможет ученым найти новые биомаркеры рака, что поможет врачам разработать более индивидуальные методы лечения.

«Определив, какие белки часто работают вместе при определенных раковых заболеваниях, и помогая нам понять, как мутации влияют на такие взаимодействия белков, это исследование помогает нам лучше понять развитие и прогрессирование рака», — говорит Крис Бакал из Института исследований рака в Великобритании. .

Но он отмечает, что исследователи смотрели только на небольшое количество белков, и поэтому основная ценность исследования состоит в том, чтобы подчеркнуть, как взаимодействия белков могут быть лучше всего картированы при раке.

«Потребуется еще много работы», — говорит он.

Ссылка на журнал: Science , DOI: 10.1126 / science.abf2911

Подпишитесь на нашу бесплатную информационную рассылку Health Check, чтобы получать все новости о здоровье и фитнесе, которые вам нужно знать, каждую субботу

Еще по этим темам:

При разработке вычислительного белка используются неестественные аминокислоты

Предоставлено: Unsplash / CC0 Public Domain.

Белки — это молекулярные машины, заставляющие все живое гудеть.Они останавливают смертельные инфекции, лечат клетки, улавливают энергию солнца и многое другое.

Белки строятся путем соединения химических строительных блоков, называемых аминокислотами, в соответствии с инструкциями в геноме организма. Эти нити затем «сворачиваются» на основе химических сил между аминокислотами, образуя сложные трехмерные структуры, необходимые для выполнения определенных работ

Флуоресцентные белки революционизировали нашу способность изучать биологические системы.Несмотря на множество инструментов флуоресценции, некоторые фундаментальные биологические процессы, такие как взаимодействия между белками и метаболитами, остаются трудными для изучения.

Доцент Джереми Миллс и его группа в Школе молекулярных наук Университета штата Аризона и Центре молекулярного дизайна и биомиметики Института биодизайна только что опубликовали свои исследования в журнале Biochemistry и представляют новое решение этой проблемы.

В частности, они используют флуоресцентную аминокислоту, не встречающуюся в природе, для создания ряда новых флуоресцентных белков, светоизлучающие свойства которых изменяются при взаимодействии с биотином, соединением, которое очень важно в ряде метаболических процессов.

«Важным аспектом этого исследования является то, что были получены изображения на атомном уровне многих из этих новых белков, которые предоставляют большой объем информации о том, как связывание биотина изменяет флуоресцентные свойства белков», — сказал Миллс. «Эта информация закладывает основу для разработки новых флуоресцентных белков, которые будут способствовать дальнейшему развитию наследия, которое флуоресцентные белки уже приобрели при изучении биологических систем».

«Исследования белков Джереми Миллса характеризуются выдающейся ученостью и неустанной приверженностью к критическим достижениям, которые принесут пользу науке и обществу в целом», — сказала Тиджана Радж, директор Школы молекулярных наук.

Это исследование включало в себя огромный объем работы, включая разработку белковых конструкций и экспериментов, а также очистку и кристаллизацию белков для сбора данных дифракции. Эти данные будут использованы в будущих исследованиях, направленных на рациональный дизайн флуоресцентных белковых сенсоров связывания или диссоциации малых молекул.

Эта работа финансировалась за счет гранта Национальных институтов здравоохранения (NIH). Грант исследовательского проекта (R01) — это оригинальный и исторически самый старый механизм грантов, используемый NIH.Грант направлен на разработку новых флуоресцентных инструментов на основе белков, которые будут широко применимы для изучения биологических систем способами, которые было бы очень трудно достичь с использованием существующих флуоресцентных белков.

Хотя природа создавала белки более трех миллиардов лет, количество возможных белков астрономическое: существует больше способов собрать 100 аминокислот, чем атомов во Вселенной. В течение многих лет ученые пытались предсказать форму, которую должны принимать белковые молекулы, на основе их аминокислот — с ограниченным успехом.Настоящее исследование является значительным шагом на пути к пониманию того, как использовать силу белков, чтобы направлять будущие усилия по рациональному проектированию новых флуоресцентных сенсоров.

Миллс также страстно желает привнести свое удовольствие от науки в местное сообщество. Он связывает большую часть своей любви к исследованиям с участием в научных ярмарках на местном и международном уровнях, пока учится в старшей школе. Он работает судьей на Аризонской ярмарке науки и техники и Международной выставке науки и техники, когда это возможно.Он также часто демонстрирует общественности использование программного обеспечения для сворачивания белков Foldit и даже разработал уроки, предназначенные для непрофессиональных аудиторий, использующих Foldit в качестве основы.

---

Освещение крошечных белков в живых клетках с помощью меток с одним остатком

---

Дополнительная информация:
Патрик Р.Глисон и др., Структурное происхождение измененных спектроскопических свойств при связывании лиганда в белках, содержащих флуоресцентную неканоническую аминокислоту, Biochemistry (2021). DOI: 10.1021 / acs.biochem.1c00291

Предоставлено
Государственный университет Аризоны

Ссылка :
Расчетный дизайн белка использует неприродные аминокислоты (2021 г., 1 октября)
получено 1 октября 2021 г.
с https: // физ.org / news / 2021-10-protein-unnatural-amino-acid.html

Этот документ защищен авторским правом. За исключением честных сделок с целью частного изучения или исследования, никакие
часть может быть воспроизведена без письменного разрешения. Контент предоставляется только в информационных целях.

Исследование

указывает на то, что 2 белка являются ключевыми в распространении альфа-синуклеина

Распространение агрегатов альфа-синуклеина в головном мозге зависит от белкового рецептора TLR2, а также фактора транскрипции NF-KB, говорится в исследовании.

Блокирование этих белков, которое может быть выполнено с помощью лекарств, вдыхаемых через нос, может быть полезным терапевтическим подходом при болезни Паркинсона и других состояниях, характеризующихся агрегатами альфа-синуклеина, как показывают его результаты.

Исследование «Избирательное нацеливание пути TLR2 / MyD88 / NF-κB снижает распространение α-синуклеина in vitro и in vivo», было опубликовано в Nature Communications .

Одним из отличительных молекулярных признаков болезни Паркинсона является образование агрегатов (сгустков) белка альфа-синуклеина в головном мозге. Считается, что эти скопления вызывают гибель клеток мозга при болезни Паркинсона и связанных с ней расстройствах, деменции с тельцами Леви и множественной системной атрофии.

Рекомендуемая литература

Агрегаты альфа-синуклеина, как известно, распространяются в головном мозге, то есть белковые сгустки, образующиеся в одной клетке мозга, могут вызывать аналогичные сгустки в соседних клетках. Однако механизмы, которые приводят к этому распространению, не изучены.

«Понимание того, как работают эти заболевания, важно для разработки эффективных лекарств, которые ингибируют патологию альфа-синуклеина, защищают мозг и останавливают прогрессирование» заболеваний, вызываемых альфа-синуклеином, Калипада Пахан, доктор философии, профессор Медицинского центра Университета Раша и Автор исследования, говорится в сообщении для прессы.

Пахан и другие ученые из Rush демонстрируют в этом исследовании, что скопления альфа-синуклеина активируют рецепторный белок, называемый TLR2, на микроглии, типе резидентных иммунных клеток в головном мозге.

Когда TLR2 активируется таким образом, он связывается с другим белком, называемым MyD88, чтобы посылать сигналы в клетку. Исследователи показали, что блокирование взаимодействия между TLR2 и MyD88 путем введения короткой молекулы, которая имитирует область, где эти два белка обычно взаимодействуют, под названием wtTIDM, может остановить активацию TLR2, индуцированную альфа-синуклеином.

Дальнейший анализ показал, что когда TLR2 активируется, он побуждает микроглию секретировать определенные воспалительные сигнальные молекулы, называемые цитокинами. Эти цитокины, в свою очередь, запускают нейроны (нервные клетки), чтобы производить больше альфа-синуклеина, активируя белок, называемый NF-KB.

NF-KB представляет собой фактор транскрипции, белок, который регулирует то, как гены, включая ген, кодирующий белок альфа-синуклеин, «считываются» клеткой. Исследователи показали, что увеличение уровня NF-KB в нейронах вызывает большую выработку альфа-синуклеина, указывая на то, что «активации [NF-KB] достаточно для увеличения экспрессии [альфа-синуклеина] в нейронах», — писали они.

«Мы определили, что индуцированная [альфа-синуклеином] активация пути TLR2-MyD88 запускает индукцию воспаления и генерацию провоспалительных молекул из микроглии для дальнейшего воздействия на нейроны и увеличения экспрессии эндогенного [альфа-синуклеина] через [NF-KB ] -зависимая транскрипция, в конечном итоге усиливающая [альфа-синуклеин] патологию [болезнь] во многих областях мозга », — заключили исследователи.

В совокупности эти результаты предполагают, что блокирование TLR2 и / или NK-KB может предотвратить распространение альфа-синуклеина в головном мозге.

Эксперименты с моделью мыши еще раз подтвердили эту идею. Когда мышей вводили интраназально wtTIDM или NBD (ингибитор NF-KB), распространение альфа-синуклеина в их головном мозге значительно снижалось, и симптомы болезни Паркинсона заметно ослаблялись.

«Эти результаты предполагают, что wtTIDM и wtNBD… могут быть использованы для терапевтического вмешательства при БП [болезнь Паркинсона]» и подобных расстройствах, пишут исследователи.

«Если эти результаты можно будет воспроизвести на пациентах, это станет значительным достижением в лечении тяжелых неврологических расстройств», — сказал Пахан.

Структурные штаммы неправильно свернутого тау-белка определяют различные заболевания

1.

Shi, Y. et al. Природа https://doi.org/10.1038/s41586-021-03911-7 (2021).

Артикул

Google ученый

2.

Prusiner, S. B. Proc. Natl Acad. Sci. США 95 , 13363–13383 (1998).

PubMed
Статья

Google ученый

3.

Hard, J. & Selkoe, D. J. Science 297 , 353–356 (2002).

PubMed
Статья

Google ученый

4.

Fitzpatrick, A. W. P. et al. Природа 547 , 185–190 (2017).

PubMed
Статья

Google ученый

5.

Falcon, B. et al. Acta Neuropathol. 136 , 699–708 (2018).

PubMed
Статья

Google ученый

6.

Falcon, B. et al. Природа 561 , 137–140 (2018).

PubMed
Статья

Google ученый

7.

Falcon, B. et al. Природа 568 , 420–423 (2019).

PubMed
Статья

Google ученый

8.

Zhang, W. et al. Природа 580 , 283–287 (2020).

PubMed
Статья

Google ученый

9.

Shi, Y. et al. Acta Neuropathol. 141 , 697–708 (2021).

PubMed
Статья

Google ученый

10.

Ли, Дж., Браунинг, С., Махал, С. П., Эльшлегель, А. М. и Вайсманн, К. Наука 327 , 869–872 (2010).

PubMed
Статья

Google ученый

11.

Ван, Л., Шуберт, Д., Савая, М. Р., Айзенберг, Д. и Рик, Э. Angew. Chem. Int. Эдн 49 , 3904–3908 (2010).

Артикул

Google ученый

Новая карта белковых взаимодействий предлагает возможность «нанести такой ущерб раку», говорят ученые.

В настоящее время существует множество лекарств, которые атакуют рак, воздействуя на генные мутации в опухолях, но они не всегда работают, и пациенты часто становятся устойчивы к ним.Чтобы помочь устранить эти недостатки, группа исследователей из Калифорнийского университета решила выйти за рамки отдельных генов, чтобы по-новому взглянуть на основные силы рака.

Эти исследователи из Калифорнийского университета в Сан-Диего (UCSD) и Калифорнийского университета в Сан-Франциско (UCSF) сосредоточились на белках, которые производят мутировавшие гены. Они составили карту белок-белковых взаимодействий (ИПП), обнаружив ранее нераспознанные мутации, которые, по их мнению, могут вызывать метастазирование рака, сообщили они в сборнике исследований, опубликованных в Science.

Исследование проводилось в рамках инициативы «Карта раковых клеток» — партнерства, основанного в 2015 году UCSD и UCSF с целью использования передовых картографических и вычислительных технологий для изучения плоскоклеточного рака головы и шеи и рака груди. Но новые результаты могут оказаться применимыми ко многим другим типам опухолей, сообщили исследователи.

Гены производят белки, которые выполняют важные функции в организме, включая восстановление ДНК. Когда мутации приводят к образованию белков неправильной формы, а ДНК не может быть восстановлена, может возникнуть рак.Диагностические тесты могут идентифицировать биомаркеры мутировавших генов и указывать онкологам на лекарства, нацеленные на эти мутации.

«Проблема в том, что мы нашли только несколько генов, с которыми мы можем работать таким образом, чтобы помочь в назначении лекарств, одобренных FDA», — сказал соавтор Трей Идекер, доктор философии, профессор UCSD. Школа медицины, в заявлении. «Наши исследования дают новое определение биомаркеров, основанное не на отдельных генах или белках, а на больших, мультибелковых комплексах».

В одном исследовании исследователи изучили ИПП при плоскоклеточном раке головы и шеи и обнаружили 771 взаимодействие в раковых и доброкачественных клетках, о 84% из которых ранее не сообщалось.Они сосредоточились на часто мутировавшем пути PI3K и обнаружили, что некоторые белковые взаимодействия могут предсказывать лекарственный ответ.

Второе исследование, посвященное раку груди, выявило два белка, связанных с хорошо известным геном BRCA1, и два, которые управляют геном PIK3CA, а также несколько взаимодействий, которые могут использоваться в стратегиях лечения. Например, они обнаружили, что белок, продуцируемый геном UBE2N, взаимодействует с BRCA1 и может служить биомаркером ответа на ингибиторы PARP.Ингибиторы PARP Lynparza от Merck и AstraZeneca и Talzenna от Pfizer в настоящее время используются для лечения рака груди, и другие препараты находятся в стадии разработки.

Подробная информация об ИЦП, полученная на картах рака, не только помогает объяснить различия в эффективности противораковых препаратов, но также может привести к новым целям, говорят исследователи. «Мы можем нанести такой вред раку», — сказал соавтор Неван Кроган, доктор философии, директор Института количественных биологических наук UCSF.

СВЯЗАННЫЙ: Отслеживание метастазов рака с помощью CRISPR открывает новые области для разработки лекарств

Инициатива «Карта раковых клеток» — это одна из нескольких попыток пролить свет на развитие и распространение рака. UCSF также внес свой вклад в исследование, проведенное ранее в этом году, в котором использовалась технология редактирования генов CRISPR для выявления одних генов, способствующих метастазированию рака, и других, подавляющих его.

В другом исследовании многонациональная команда картировала клетки глиобластомы из 99 опухолей, выявив несколько потенциальных мишеней для лекарств. Они включали PTPN11 и PLCG1, которые ученые определили как белковые сигнальные узлы, способствующие росту опухоли.

Исследователи UCSF и UCSD считают, что изучение взаимодействия белков может оказаться полезным не только при раке. По их словам, сейчас они планируют исследования заболеваний мозга и инфекционных заболеваний.

Protein — New World Encyclopedia

Изображение трехмерной структуры миоглобина, переносчика кислорода в мышцах. Макс Перуц и сэр Джон Каудери Кендрю получили Нобелевскую премию по химии за объяснение структуры миоглобина в 1958 году; это был первый белок, структура которого была решена с помощью рентгеновской кристаллографии.Цветные альфа-спирали представляют вторичную структуру миоглобина (обсуждается ниже).

Белок представляет собой биологический полимер, содержащий множество аминокислот, рекурсивно связанных пептидными связями между карбоксильной группой и аминогруппой соседних аминокислот с образованием длинной цепи с определяющей боковой группой каждой аминокислоты, выступающей из нее. Последовательность аминокислот в белке определяется геном и кодируется в генетическом коде, который выбирает компоненты белка из набора из 20 «стандартных» аминокислот.

Некоторые белки функционируют как отдельные объекты, в то время как другие связываются вместе, образуя стабильные функциональные комплексы, такие как рибосомы, которые содержат более 50 белков. Наряду с полисахаридами, липидами и нуклеиновыми кислотами белки являются одним из основных классов макромолекул, составляющих основные составляющие биологических организмов.

Как следует из этимологического происхождения термина (от греческого слова proteios , что означает «первого порядка»), белки имеют первостепенное значение в структуре и функциях всех живых клеток и вирусов.Различные белки выполняют широкий спектр биологических функций. Некоторые белки являются ферментами, катализирующими химические реакции в организме. Другие белки играют структурные или механические роли, например те, которые образуют стойки и суставы цитоскелета, который подобен системе каркасов внутри клетки. Третьи, такие как антитела, способны идентифицировать и нейтрализовать чужеродные вещества, такие как бактерии и вирусы.

Диетический белок необходим для выживания животных.В отличие от растений, которые способны синтезировать все необходимые им аминокислоты, животные могут синтезировать только некоторые из 20 стандартных аминокислот, необходимых для нормального функционирования. Аминокислоты, необходимые в рационе животных, известны как незаменимых аминокислот , хотя их конкретное количество и тип варьируются в зависимости от вида.

Функциональность белка зависит от его способности складываться в точную трехмерную форму. Это сложное складывание остается загадкой и раскрывает удивительную сложность и гармонию нашей Вселенной.Как отмечает Льюис (2005), «существует так много решений, что белок не сможет протестировать все из них, пока не найдет правильный, это займет слишком много времени. Тестирование небольшой цепочки из 150 аминокислот 10 ^{12 Чтобы найти «правильную конфигурацию», каждую секунду потребуется около 10 26 лет — в миллиард, миллиарды раз больше возраста Вселенной. Тем не менее, повторная укладка денатурированного фермента происходит менее чем за минуту ».}

Белки, открытые Йенсом Якобом Берцелиусом в 1838 году, являются одними из наиболее активно изучаемых молекул в биохимии.Биохимики заинтересованы в определении уникальной аминокислотной последовательности белка, которая, как предполагается, определяет его трехмерную структуру и, в свою очередь, его биологическую функцию. Знание аминокислотной последовательности белка может быть полезно при изучении и лечении заболевания, поскольку изменение одной аминокислоты в одном белке (которое часто отражает мутацию в конкретном гене) может привести к таким заболеваниям, как серповидноклеточная анемия. и муковисцидоз. Построение аминокислотных последовательностей белков способствует реконструкции истории ранней жизни, поскольку белки похожи друг на друга в последовательности только в том случае, если они произошли от общего предка.

Строение белков

Компоненты и синтез

Белки состоят из комбинаций 20 различных биологических аминокислот , которые представляют собой молекулы, состоящие из центрального или альфа-углерода с тремя присоединениями: аминогруппой (-Nh3), группой карбоновой кислоты (-COOH) и уникальным R группа или боковая цепь. В белках аминокислоты (в частности, альфа-аминокислоты ) связаны вместе пептидными связями, которые образуются, когда аминогруппа одной аминокислоты реагирует с карбоксильной группой второй аминокислоты с образованием ковалентной связи после высвобождения молекула воды.Аминокислотный остаток — это то, что осталось от аминокислоты после того, как она соединилась с другой аминокислотой с образованием пептидной связи.

Белки, как правило, представляют собой большие молекулы (например, мышечный белок тайтин или коннектин имеет одну аминокислотную цепь длиной 27000 субъединиц). Такие длинные цепочки аминокислот почти всегда называют белками, но более короткие цепочки аминокислот могут называться полипептидами , пептидами или, реже, олигопептидами .Различия в размере белков способствует их функциональному разнообразию — например, более короткая аминокислотная цепь может с большей вероятностью действовать как гормон (например, инсулин), а не как фермент (что зависит от ее определенной трехмерной структуры для функциональности). ).

Молекулярные поверхности нескольких белков, показывающие их сравнительные размеры. Слева направо: иммуноглобин G (антитело), ​​гемоглобин (транспортный белок), инсулин (гормон), аденилаткиназа (фермент) и глутаминсинтетаза (фермент).

Белки собираются из аминокислот на основе информации, закодированной в виде генов, конкретных нуклеотидных последовательностей в ДНК. Из ДНК каждая кодирующая белок нуклеотидная последовательность транскрибируется в незрелую информационную РНК (мРНК), которая затем очищается и модифицируется с образованием зрелой мРНК, которая транслируется в белок. Во многих случаях полученный белок подвергается дальнейшим химическим изменениям (посттрансляционная модификация), прежде чем он станет функциональным.

Четыре уровня структуры белка

Четыре уровня структуры белка

Белки складываются в уникальные трехмерные структуры.Форма, в которую белок сворачивается естественным образом, известна как его нативное состояние, которое, как предполагается, определяется его последовательностью аминокислот. Однако иногда белки не складываются должным образом. Неправильная укладка белков может привести к таким заболеваниям, как болезнь Альцгеймера, при которой функция мозга ограничивается отложениями неправильно свернутых белков, которые больше не могут выполнять свои функции. Полное понимание того, почему происходит неправильная укладка белков, может привести к успехам в лечении таких заболеваний, как болезнь Альцгеймера.

Биохимики рассматривают четыре различных аспекта структуры белка:

• Первичная структура представляет собой линейную аминокислотную последовательность, кодируемую ДНК. Любая ошибка в этой последовательности, например замена одного аминокислотного остатка на другой, может привести к врожденному заболеванию.
• Вторичные структуры представляют собой сильно структурированные субструктуры, которые образуются при взаимодействии аминокислотных остатков рядом друг с другом в цепи. Наиболее распространены альфа-спираль и бета-лист.В одной белковой молекуле может присутствовать множество различных вторичных мотивов.
• Третичная структура относится к общей трехмерной форме одной молекулы белка. Это пространственное соотношение аминокислотных остатков, которые находятся далеко друг от друга в последовательности, в основном формируются гидрофобными взаимодействиями, хотя обычно также участвуют водородные связи и ионные взаимодействия, а также дисульфидные связи.
• Некоторые белки могут иметь четвертичную структуру , форму или структуру, являющуюся результатом объединения более чем одной белковой молекулы (в данном контексте называемые субъединицами ), которые функционируют как часть более крупной сборки или белкового комплекса.Гемоглобин, который служит переносчиком кислорода в крови, имеет четвертичную структуру из четырех субъединиц.

Четвертичная структура гемоглобина. Четыре субъединицы показаны красным и желтым; железосодержащие гемовые группы выделены зеленым цветом.

В дополнение к этим уровням структуры белки могут переключаться между несколькими подобными структурами при выполнении своей биологической функции. В контексте этих функциональных перестроек третичные или четвертичные структуры обычно называют конформациями , а переходы между ними называют конформационными изменениями . Хотя любой уникальный полипептид может иметь более одной стабильной складчатой ​​конформации, каждая конформация обладает собственной биологической активностью, и только одна конформация считается активной. Однако это предположение недавно было оспорено открытием внутренне неструктурированных белков, которые могут складываться в несколько структур с различной биологической активностью.

Основные функции белков

Фермент гексокиназа показан в виде простой молекулярной модели, состоящей из шариков и палочек.В правом верхнем углу показаны два его субстрата, АТФ и глюкоза.

Белки участвуют практически во всех функциях, выполняемых клеткой, включая регуляцию клеточных функций, таких как передача сигналов и метаболизм. Тем не менее, несколько основных классов белков могут быть идентифицированы на основе следующих функций:

• Ферментный катализ . Почти все химические реакции в живых организмах — от начального расщепления питательных веществ в слюне до репликации ДНК — катализируются белками.
• Транспортировка и хранение . Связанные с мембраной белки перемещают свои субстраты (такие как небольшие молекулы и ионы) с места на место, не изменяя своих химических свойств. Например, белок гемоглобин (на фото выше) переносит кислород в кровь.
• Иммунная защита . Антитела, основа адаптивной иммунной системы, представляют собой растворимые белки, способные распознавать и соединяться с чужеродными веществами. Этот класс также включает токсины, которые играют защитную роль (например,g., дендротоксины змей).
• Сигнализация . Рецепторы опосредуют реакцию нервных клеток на определенные раздражители. Родопсин, например, представляет собой светочувствительный белок стержневых клеток сетчатки позвоночных.
• Несущие конструкции . Примеры включают тубулин, актин, коллаген и кератин, которые являются важными укрепляющими компонентами кожи, волос и костей.

Жгутики состоят из моторных белков, которые продвигают сперматозоиды к яйцеклетке для оплодотворения.

• Скоординированное движение .Другой особый класс белков состоит из моторных белков, таких как миозин, кинезин и динеин. Эти белки представляют собой «молекулярные моторы», генерирующие физическую силу, которая может перемещать органеллы, клетки и целые мышцы. Белки являются основными компонентами мышц, а сокращение мышц включает скользящее движение двух видов белковых нитей. На микроскопическом уровне движение сперматозоидов жгутиками производится белковыми сборками.
• Контроль роста и дифференциации .У высших организмов белки факторов роста, такие как инсулин, контролируют рост и дифференцировку клеток. Факторы транскрипции регулируют активацию транскрипции у эукариот, в то время как циклины регулируют клеточный цикл, серию событий в эукариотической клетке между одним делением клетки и следующим.

Белки в рационе человека

Источники белка

Соевые бобы — хороший источник незаменимых аминокислот.

Белок — важный макроэлемент в рационе человека, обеспечивающий потребности организма в аминокислотах, особенно в незаменимых аминокислотах , которые люди не могут синтезировать.Для человека незаменимыми считаются от восьми до десяти аминокислот.

Хотя мясо животных является богатым источником этого жизненно важного диетического элемента, белок также содержится в растительной пище, такой как зерно и бобовые, а также в яйцах и молочных продуктах, таких как молоко и йогурт. Лучший способ получить полный спектр незаменимых аминокислот — это употреблять разнообразные продукты, богатые белком. Соевые продукты, такие как тофу, особенно важны для многих вегетарианцев и веганов как источник полноценного белка (белка, который содержит значительное количество всех незаменимых аминокислот).

Точное количество диетического белка, необходимое для удовлетворения потребностей человека в белке, известное как рекомендуемая диета (RDA), может широко варьироваться в зависимости от возраста, пола, уровня физической активности и состояния здоровья.

Белковая недостаточность и дисбаланс питания

Ребенок с квашиоркором в Нигерии

Дефицит белка может привести к таким симптомам, как усталость, инсулинорезистентность, выпадение волос, потеря пигмента волос, потеря мышечной массы, низкая температура тела, гормональные нарушения и потеря эластичности кожи.Серьезный дефицит белка чаще всего встречается в развивающихся странах во время голода, когда диеты содержат много крахмала и мало белка. Квашиоркор — это тип детского недоедания, который связан с недостаточным потреблением белка (а также может быть результатом дефицита различных питательных веществ), хотя его причины до конца не изучены.

Учитывая центральное значение белков для жизни, особенно важность сильных мышц для выживания, животные созданы таким образом, чтобы минимизировать потерю белка из мышц в периоды голодания.Когда диетические белки и углеводы недостаточны, белки могут расщепляться с синтезом глюкозы для снабжения органов, таких как мозг, которые обычно используют глюкозу в качестве топлива. Однако в течение нескольких дней метаболизм тела переключается на расщепление «жиров», формы хранения жирных кислот, которые могут быть предшественниками кетоновых тел, альтернативного топлива для мозга. Этот механизм также работает на пользу перелетных птиц, таких как колибри с рубиновым горлом, которые накапливают свои жировые запасы перед тем, как отправиться на большие расстояния по воде.Переход мозга от глюкозы к кетоновым телам происходит довольно быстро, так что практически любой белок в мышцах не теряется, что позволяет им совершать трудный 2400-километровый полет.

Колибри с рубиновым горлом

Чрезмерное потребление белка может быть связано с некоторыми проблемами со здоровьем:

• Дисфункция печени из-за повышенного содержания токсичных веществ. Поскольку организм не может накапливать избыток белка, он расщепляется и превращается в сахар или жирные кислоты. Печень удаляет азот из аминокислот, чтобы их можно было сжигать в качестве топлива, а азот включается в мочевину, вещество, которое выводится почками.Эти органы обычно могут справляться с дополнительной нагрузкой, но при заболевании почек часто назначают снижение количества белка.
• Снижение плотности костей из-за вымывания кальция и глютамина из костной и мышечной ткани, чтобы сбалансировать повышенное потребление кислоты с пищей. Этот эффект отсутствует при высоком потреблении щелочных минералов. В таких случаях потребление белка способствует укреплению костей.

Изучение белков

Слово белок впервые было упомянуто в письме, отправленном шведским химиком Йенсом Якобом Берцелиусом Герхардусу Йоханнесу Малдеру 10 июля 1838 года.Он написал:

Название «белок», которое я предлагаю для органического оксида фибрина и альбумина, я хотел получить от греческого слова πρωτειος, потому что он, по-видимому, является примитивным или основным веществом питания животных.

В исследовании белков двадцатого века одним из наиболее поразительных открытий стало то, что нативное и денатурированное состояния многих белков взаимно превращаются ( денатурированный относится к белку, который не находится в нативном состоянии и обычно не имеет четко определенного вторичная структура).То есть путем тщательного контроля условий раствора для отделения денатурированного белка от денатурирующего химического вещества денатурированный белок может быть преобразован в его нативную форму. Вопрос о том, как белки приходят в свое естественное состояние, является важной областью биохимии, называемой изучением сворачивания белков.

Посредством генной инженерии исследователи могут изменять аминокислотную последовательность и, следовательно, структуру, нацеливание, чувствительность к регуляции и другие свойства белка. Генетические последовательности различных белков могут быть соединены вместе, чтобы создать химерные белки, обладающие свойствами обоих.Эта форма работы представляет собой один из основных инструментов, используемых клеточными и молекулярными биологами для понимания работы клеток. Другая область исследования белков — попытка создать белки с совершенно новыми свойствами или функциями — это область, известная как белковая инженерия.

Список литературы

• Аткинс П. и Л. Джонс. 2005. Химические принципы , 3-е издание. Нью-Йорк: В. Х. Фриман.
• Льюис, Р. Л. 2005. Телепортируются ли белки в мире РНК .Нью-Йорк: Международная конференция по единству наук.
• Страйер, Л. 1995. Биохимия , 4-е издание. Нью-Йорк: В. Х. Фриман.

Кредиты

New World Encyclopedia писателей и редакторов переписали и завершили статью Wikipedia
в соответствии со стандартами New World Encyclopedia . Эта статья соответствует условиям лицензии Creative Commons CC-by-sa 3.0 (CC-by-sa), которая может использоваться и распространяться с указанием авторства.Кредит предоставляется в соответствии с условиями этой лицензии, которая может ссылаться как на участников Энциклопедии Нового Света, , так и на самоотверженных добровольцев Фонда Викимедиа. Чтобы процитировать эту статью, щелкните здесь, чтобы просмотреть список допустимых форматов цитирования. История более ранних публикаций википедистов доступна исследователям здесь:

История этой статьи с момента ее импорта в New World Encyclopedia :

Примечание.