Белки. Общие сведения о белках
В первой части обзора, посвященного белкам, мы подробно расскажем об истории открытия и изучения, а также структуре и синтезе белка в организме
Белки относятся к важнейшим и незаменимым компонентам пищи. И хотя роль белков в организме человека еще полностью не изучена, с ними связывают процессы обмена веществ, способность к росту и размножению, деятельность нервной системы. Белки выполняют в организме ряд важнейших функций, к которым относят структурную, питательную, защитную, гормональную и другие. Более подробно мы остановимся на их функциях в следующей части нашего обзора, а сейчас расскажем об истории открытия и изучения протеинов, а также их структуре и синтезе в организме.
История открытия и изучения белков
История целенаправленного изучения белков началась в XVIII веке, когда в результате работ французского химика Антуана Франсуа де Фуркруа и других учёных по изучению таких веществ как альбумин, фибрин и глютен, белки были выделены в отдельный класс молекул.
В 1836 году появилась первая модель химического строения белков. Эта модель была предложена Мулдером на основании теории радикалов, и до конца 1850-х она оставалось общепризнанной. А всего через 2 года в 1838 году белкам было дано современное название – протеины. Его предложил работник Мулдера Якоб Йенс Берцелиус.
К концу XIX века было исследовано большинство аминокислот, входящих в состав белков, что видимо и послужило толчком к тому, что в 1894 году немецкий ученый Альбрехт Коссель выдвинул теорию, согласно которой именно аминокислоты являются основными структурными элементами белков.
В начале XX века предположение Косселя было экспериментально доказано немецким химиком Эмилем Фишером.
В 1926 году американский химик Джеймс Самнер доказал, что фермент уреаза, вырабатываемый в организме относится к белкам. Своим открытием он открыл дорогу к осознанию важности роли играемой белками в организме человека.
В 1949 году Фред Сенгер получил аминокислотную последовательность гормона инсулина и тем самым доказал, что белки — это линейные полимеры аминокислот.
В 1960-х годах были получены первые пространственные структуры белков, основанные на дифракции рентгеновских лучей на атомарном уровне.
Научные работы по изучению этого высокомолекулярного органического вещества продолжается и в наши дни. Существует даже отдельная наука о протеинах – протеомика.
Структура и синтез белка
Белки (или протеины) относят к высокомолекулярным органическим веществам. Структурно молекула белка состоит из сотни или более, соединённых в цепочку пептидной связью, аминокислот. Существование большого количества разных аминокислот и множество комбинаций по их соединению дают в сумме огромное количество вариантов белков.
Известно, что в каждом живом организме аминокислотный состав белков определяется его собственным генетическим кодом. К примеру, в человеческом организме встречается более 5 миллионов различных белков, причем ни один из них не идентичен белкам любого другого живого организма. Для построения всего этого многообразия белков, необходимо наличие всего 22 аминокислот, которые и являются генетическим кодом человека.
На первый взгляд кажется невероятным тот факт, что комбинации всего двух десятков аминокислот образуют в организме человека 5 миллионов различных видов белка, но это лишь указывает на необычайно сложную структуру их молекул.
Из 22 аминокислот составляющих генетический код человека, 9 считаются незаменимыми, так как они не синтезируются в организме человека и должны поступать в него с пищей. К ним относятся: гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. А аминокислоты аланин, аргинин, аспарагин, карнитин, цистеин, цистин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, гидроксипролин, пролин, серин, тирозин не являются незаменимыми, и могут синтезироваться в организме в реакциях трансаминации (синтез из других аминокислот).
Кроме перечисленных 22 аминокислот, в организме человека встречаются еще более 150 других. Находясь в различных клетках и тканях, будучи в свободном или связанном виде, они отличаются от 22 вышеперечисленных тем, что никогда не входят в состав белков организма.
Для построения в организме белковой молекулы важно наличие всех аминокислот и количественные пропорции между ними. При уменьшении количества любой из аминокислот пропорционально уменьшается эффективность всех остальных аминокислот в процессе синтезе белка. А в случае отсутствия хотя бы одной из незаменимых, синтез будет не возможен.
А если процесс синтеза происходить не будет, то аминокислоты, получаемые из пищи, могут использоваться, лишь как источник энергии. Есть несколько важных причин, из-за которых подобный вариант для организма не эффективен. Во-первых, аминокислоты – это незаменимое сырье для синтеза полезных организму белков (в том числе гормонов и ферментов, без которых организм не сможет полноценно функционировать). Во-вторых, как сырье для получения энергии более эффективным будет использовать жиры или углеводы, так как КПД этого процесса несравненно выше. А в-третьих, продукты распада, образующиеся при сгорании белков, накапливаясь, отравляют организм.
Перейти к следующим частям:
Белки.
Часть 2. Функции белков. Дефицит и избыток белка в организме
Белки. Часть 3. Потребность организма в белке. Содержание белков в продуктах
Статья защищена законом об авторских и смежных правах. При использовании и перепечатке материала активная ссылка на портал о здоровом образе жизни hnb.com.ua обязательна!
что это такое, какие болезни вызывают
Инфекционные болезни могут развиваться не только из-за бактерий, вирусов и других хорошо известных врачам микроорганизмов － это ошеломляющее заявление в медицинской среде было сделано после того, как в 1982 году профессор неврологии и биохимии Стэнли Прузинер (США) обнаружил белковые соединения, способные вызывать заболевания. Открытие белков-прионов было настоящим прорывом в медицине, доказательством чему стало получение учёным Нобелевской премии в 1997 году.
Прионы: биологическая сущность, свойства, среда обитания таинственных молекул
До недавнего времени исследователи считали, что в составе любой «живой» субстанции должны быть молекулы ДНК или РНК — нуклеиновых кислот, обусловливающих способность вирусов, бактерий, грибов и прочих организмов размножаться.
Однако открытие прионов полностью трансформировало это представление. Устойчивость к высоким температурам, к различным видам излучений, действию нуклеаз (ферментов, способных расщеплять нуклеиновые кислоты), отсутствие роста на питательных средах – такими необычными свойствами обладал ранее не известный возбудитель.
Белковые соединения с определённой конфигурацией, способные трансформироваться в патогенные и вызывать нейродегенеративные процессы в организме, были названы прионами. Термин «прион» (prion) предложил Стэнли Прузинер. Термин происходит от фрагментов английских слов protein (белок) и infection (инфекция). Прионы способны размножаться. Этот процесс более продолжителен по времени, чем размножение патогенных микроорганизмов, поэтому от момента попадания прионов в организм до клинических проявлений болезни может пройти несколько месяцев или лет.
Молекула приона в «нормальной» форме имеется на поверхности нервных клеток у каждого человека. Обычные молекулы белка, вступая в контакт с патологическими, сами превращаются в них, изменяя при этом собственную пространственную структуру.
Что является пусковым механизмом подобной трансформации, до конца не известно. Из этого следует, что прион, выступая в роли инфекционного агента, заражает нормальные молекулы, вызывая «молекулярную эпидемию».
Токсичные белковые бляшки на клетке приводят к её гибели, а на месте погибшей клетки образуется пустота, которая заполняется жидкостью. Количество пустот в головном мозге с течением времени будет увеличиваться, пока он не превратится в «губку».
Как можно заразиться прионами?
На сегодняшний день выделяют следующие основные пути заражения инфекционным белком-прионом:
1. Трансмиссивный. В этом случае молекулы белка передаются от одного вида млекопитающего к другому — например, от инфицированной коровы или овцы человеку. Заражение происходит при употреблении в пищу мяса или молока заражённого животного, либо использовании его тканей (роговицы, препаратов крови и т.п.), применении во время оперативных вмешательств биологического шовного материала.
2. Наследственный. Заболевание развивается на фоне генетической мутации, затрагивающей область 20-й хромосомы. Несмотря на слабую изученность функционирования этого участка генома, достоверно известно его участие в синтезе нормального прионного белка. В случае генных мутаций вместо здорового приона образуется патологический, а это приводит к развитию болезней.
3. Спорадический. При этом аномальный белок появляется в организме спонтанно, без видимых причин.
Вне зависимости от способа появления аномальный белок может стать причиной заражения других людей.
Прионные заболевания: особенности течения, лечения, прогноз
Отличительной особенностью болезней, вызываемых прионами, является длительный инкубационный период － от 2-3 месяцев до нескольких десятилетий. Подавляющее большинство прионных заболеваний человека являются спорадическими и имеют семейный характер наследования.
Куру, синдром Герстманна-Штреусслера-Шейнкера, болезнь Крейтцфельдта-Якоба, скрэпи – прионы вызывают заболевания, сопровождаемые поражением центральной нервной системы.
Для них характерны такие признаки как деменция (слабоумие), зрительные и мозжечковые нарушения. При этом у больного могут отмечаться двигательные расстройства, бессонница, галлюцинации, нарушение речи.
К сожалению, эффективных методов лечения прионных болезней на сегодняшний день нет, хотя учёные пытаются предотвращать переход нормального белка в аномальный. Пациентам назначается симптоматическая терапия с использованием противосудорожных средств для облегчения страданий. Прогноз пока неутешителен, так как все вышеперечисленные заболевания завершаются летальным исходом.
Перспективы
Недостаточная изученность проблемы прионов и прионных болезней способствует углублению исследований в этой области — учёные занимаются активным поиском средств борьбы с патогенными белками. Актуальность этого вопроса растёт в связи с возможностью возникновения «прионной эпидемии», например, из-за приёма лекарственных средств животного происхождения.
Раскрытие загадочных явлений, которыми окутаны прионы, возможно, поможет в понимании ряда серьёзных биомедицинских проблем человечества.
Севиля Ибраимова
Редакция рекомендует:
Не антибиотиком единым: «киллеры» бактерий – бактериофаги
Риск на грани. Как открыли хеликобактер пилори?
Петербургские ученые открыли новую форму белков у растений и бактерий
александра шеромова
Страна и мир
25 марта 2021
Семена — пища полезная, уверяют диетологи. Но если семена способны пережить заморозки, засуху и прочие природные стрессы, то почему им должен быть страшен, извините, наш желудочный сок? Быть усвоенными организмом — вовсе не входит в задачу семян. Напротив, они этому активно сопротивляются, что снижает их пищевую ценность. Более того, нередко становится причиной аллергии.
И на камнях растут деревья. Потому что сила в семенах — колоссальная / ФОТО Peter KOMKA/EPA/ТАСС
У истоков открытия этого механизма стоят два молодых биолога из ВНИИ сельскохозяйственной микробиологии Петербурга: заведующий лабораторией Антон Нижников и старший научный сотрудник Кирилл Антонец.
Оба — выпускники, а сейчас сотрудники СПбГУ, оба получили в этом году премию президента в области науки и инноваций.
Премия вручена «за открытие амилоидных белков у растений и симбиотических бактерий». Амилоиды — форма белка. У науки они на примете уже несколько десятилетий, но прежде их связывали только с развитием неизлечимых патологий, которые называют «амилоидозами». К ним относятся, например, болезни Альцгеймера и Паркинсона.
Однако в начале XXI века выяснилось: амилоиды бывают функциональные. Не просто «полезные», а жизненно необходимые. Парадоксально: амилоиды связывают, например, с нарушением памяти при болезни Альцгеймера — но амилоиды же отвечают и за долговременную память. Впрочем, у них множество функций.
Функциональные амилоиды уже обнаружены у животных, грибов, определенных бактерий. Вопрос о том, что логично поискать их и у растений, поднимался едва ли не на каждой международной конференции. Но поискать — дело ресурсоемкое: обычные растения для таких исследований не годятся, нужно выращивать специальные.
Нижников и Антонец — выпускники кафедры генетики и биотехнологии СПбГУ. Первый заинтересовался биологией «года в четыре» — правда, поначалу энтомологией, насекомыми. Но лекции академика Сергея Георгиевича Инге-Вечтомова сориентировали на генетику, а затем и на амилоиды, прицельный интерес академика.
Антонец увлекся генетикой в средних классах: «Это сочетание биологии, которая мне нравилась, и математики, которая мне тоже нравилась». В Университете осваивал биоинформатику. Это сейчас компьютерной обработке биологических данных учат на специальной магистерской программе, а тогда приходилось изучать самостоятельно.
Амилоиды в растениях сначала «вычислили» именно биоинформатически. Разработанный алгоритм позволил проанализировать растительные белки и определить группу тех, которые, возможно, формируют амилоиды. Этими кандидатами оказались так называемые запасные белки семян растений.
Но теорию нужно было подтвердить. Эксперимент уже требовал работы большого коллектива и больших ресурсов, вспоминает Антон Нижников. К ученым СПбГУ и ВНИИ сельскохозяйственной микробиологии присоединились коллеги из Института цитологии РАН, Института теоретической и экспериментальной биофизики РАН, Казанского федерального университета и Университета Бургундии во Франции. Такое, говорит Нижников, вполне в духе нынешних тенденций в мировой науке: междисциплинарности (открытие сделано на стыке математики, биологии, химии, физики) и «времени больших коллективов», каждый из которых привносит свои методики и свое оборудование.
Подтвердилось: в семенах растений есть функциональные амилоиды. Видимо, благодаря им семена «консервируют» питательные вещества и используют их, когда приходит пора прорастать.
Но что для семян хорошо, то не очень хорошо для тех, кто ими питается. Амилоиды не разрушаются пищеварительными ферментами, устойчивы к действию некоторых кислот и щелочей — в общем, не перевариваются.
Это значит, что мы от таких продуктов можем «вытянуть» лишь часть пользы а в довесок заполучить какой-нибудь вред. Амилоидный белок — сильный аллерген. Не случайно на упаковках продуктов часто пишут: «может содержать следы арахиса». Для аллергика даже «следов» достаточно.
Но вот что интересно. Когда семена прорастают, происходит очень быстрая, как говорят ученые, «разборка» амилоидов. Что если получится и в лекарствах для человека создать такой механизм разборки «плохих» форм белка?
Но это медицина. А что касается питания, то открытие амилоидов в растениях — уже шаг к тому, чтобы попробовать создать продукты с заданными свойствами: неаллергенные, с лучшей способностью к усвоению.
При этом нужно исхитриться не нарушить жизнеспособность семян, ведь амилоиды ее и обеспечивают. «В эволюции этот механизм не просто так появился, — рассуждает Антон Нижников. — Будем думать, как его аккуратно подкорректировать».
Кирилл Антонец говорит, что несколько лет уйдет на поиск участков в амилоидах, которые отвечают за те или иные свойства. Задача трудная, потому что амилоиды работают как единое целое.
Работа велась на грант Российского научного фонда, исследования будут расширены на разные культуры. Если верить данным биоинформатики, амилоиды есть практически у всех видов растений.
Материал опубликован в газете «Санкт-Петербургские ведомости» № 51 (6889) от 25.03.2021 под заголовком «Пощелкать семечки».
Материалы рубрики
Так что же это всё-таки такое, «фолдинг белков»? / Хабр
В текущей пандемии COVID-19 появилось много проблем, на которые хакеры с удовольствием набрасывались. От лицевых щитков, распечатанных на 3D-принтере и медицинских масок домашнего изготовления до замены полноценного механического аппарата искусственной вентиляции лёгких – этот поток идей вдохновлял и радовал душу.
В то же самое время были попытки продвинуться и в другой области: в исследованиях, нацеленных на борьбу непосредственно с самим вирусом.
Судя по всему, наибольший потенциал для остановки текущей пандемии и опережения всех последующих есть у подхода, пытающегося докопаться до самого истока проблемы. Этот подход из разряда «узнай своего врага» исповедует вычислительный проект Folding@Home. Миллионы людей зарегистрировались в проекте и жертвуют часть вычислительных мощностей своих процессоров и GPU, создав таким образом крупнейший [распределённый] суперкомпьютер в истории.
Но для чего конкретно используются все эти экзафлопы? Почему нужно бросать такие вычислительные мощности на фолдинг [укладку] белков? Какая тут работает биохимия, зачем вообще белкам нужно укладываться? Вот краткий обзор фолдинга белков: что это, как он происходит и в чём его важность.
Для начала самое важное: зачем нужны белки?
Белки — жизненно необходимые структуры. Они не только дают строительный материал для клеток, но и служат ферментами-катализаторами практически всех биохимических реакций.
Белки, будь они
структурными
или
ферментными
, представляют собой длинные цепочки
аминокислот
, расположенных в определённой последовательности. Функции белков определяются тем, какие аминокислоты расположены в определённых местах белка. Если, к примеру, белку необходимо связываться с положительно заряженной молекулой, место соединения должно быть заполнено отрицательно заряженными аминокислотами.
Чтобы понять, как белки получают структуру, определяющую их функцию, нужно пробежаться по основам молекулярной биологии и информационному потоку в клетке.
Производство, или экспрессия белков начинается с процесса транскрипции. Во время транскрипции двойная спираль ДНК, содержащая в себе генетическую информацию клетки, частично расплетается, давая доступ азотных оснований ДНК ферменту под названием РНК-полимераза. Задача РНК-полимеразы состоит в том, чтобы сделать РНК-копию, или транскрипцию, гена. Эта копия гена под названием матричная РНК (мРНК), представляет собой одинарную молекулу, идеально подходящую для управления внутриклеточными белковыми фабриками, рибосомами, которые занимаются производством, или трансляцией белков.
Рибосомы ведут себя как сборочные приспособления – они захватывают шаблон мРНК и сопоставляют его другим небольшим кусочкам РНК, транспортным РНК (тРНК). У каждой тРНК есть две активные области – секция из трёх оснований под названием антикодон, которая должна совпадать с соответствующими кодонами мРНК, и участок для связывания аминокислоты, специфичной для этого кодона. Во время трансляции молекулы тРНК в рибосоме случайным образом пытаются связаться с мРНК при помощи антикодонов. В случае успеха молекула тРНК присоединяет свою аминокислоту к предыдущей, формируя очередное звено в цепочке аминокислот, закодированной мРНК.
Эта последовательность аминокислот является первым уровнем структурной иерархии белка, поэтому и называется его первичной структурой. Вся трёхмерная структура белка и его функции напрямую происходят от первичной структуры, и зависят от различных свойств каждой из аминокислот и их взаимодействия между собой. Не будь этих химических свойств и взаимодействий аминокислот, полипептиды так и оставались бы линейными последовательностями без трёхмерной структуры.
Это можно увидеть каждый раз во время готовки еды – в этом процессе происходит тепловая денатурация трёхмерной структуры белков.
Дальнодействующие связи частей белков
Следующему уровню трёхмерной структуры, выходящему за рамки первичной, дали хитроумное название
вторичной структуры
. В неё входят водородные связи между аминокислотами относительно близкого действия. Основная суть этих стабилизирующих взаимодействий сводится к двум вещам:
альфа-спирали
и
бета-листу
. Альфа-спираль образует туго скрученный участок полипептида, а бета-лист – гладкую и широкую область. У обоих образований есть как структурные, так и функциональные свойства, зависящие от характеристик составляющих их аминокислот. К примеру, если альфа-спираль в основном состоит из гидрофильных аминокислот, как
аргинин
или
лизин
, то она, скорее всего, будет участвовать в водных реакциях.
Альфа-спирали и бета-листы в белках. Водородные связи формируются во время экспрессии белка.
Эти две структуры и их комбинации формируют следующий уровень структуры белка — третичную структуру. В отличие от простых фрагментов вторичной структуры, на третичную структуру в основном влияет гидрофобность. В центрах большинства белков содержатся аминокислоты с высокой гидрофобностью, типа аланина или метионина, и вода исключается оттуда из-за «жирной» природы радикалов. Эти структуры часто появляются в трансмембранных белках, встроенных в двойную липидную мембрану, окружающую клетки. Гидрофобные участки белков остаются термодинамически стабильными внутри жировой части мембраны, а гидрофильные участки белка подвергаются воздействию водной среды с обеих её сторон.
Также стабильность третичных структур обеспечивают дальнодействующие связи между аминокислотами. Классическим примером таких связей служит дисульфидный мостик, часто возникающий между двумя радикалами цистеинов. Если в парикмахерской во время процедуры перманентной завивки волос какого-нибудь клиента вы чувствовали запах, немного напоминающей тухлые яйца, то это была частичная денатурация третичной структуры содержащегося в волосах кератина, проходящая посредством уменьшения дисульфидных связей при помощи содержащих серу тиольных смесей.
Третичную структуру стабилизируют дальнодействующие взаимодействия, типа гидрофобности или дисульфидных связей
Дисульфидные связи могут возникать между цистеиновыми радикалами в одной полипептидной цепочке, или между цистеинами из разных полных цепочек. Взаимодействия между разными цепочками формируют четвертичный уровень белковой структуры. Прекрасным примером четвертичной структуры служит гемоглобин у вас в крови. Каждая молекула гемоглобина состоит из четырёх одинаковых глобинов, частей белка, каждый из которых удерживается в определённом положении внутри полипептида дисульфидными мостиками, а также связан с молекулой гема, содержащей железо. Все четыре глобина связаны межмолекулярными дисульфидными мостиками, а вся молекула целиком связывается сразу с несколькими молекулами воздуха, вплоть до четырёх, и способна отпускать их по необходимости.
Моделирование структур в поисках лечения болезни
Полипептидные цепочки начинают укладываться в итоговую форму во время трансляции, когда растущая цепочка выходит из рибосомы – примерно как отрезок проволоки из сплава с эффектом памяти может принимать сложные формы при нагреве.
Однако, как всегда в биологии, всё не так просто.
Во многих клетках перед трансляцией транскрибированные гены подвергаются серьёзному редактированию, значительно меняющему основную структуру белка по сравнению с чистой последовательностью оснований гена. При этом трансляционные механизмы часто заручаются помощью молекулярных сопровождающих, белков, временно связывающихся с нарождающейся полипептидной цепочкой, и не дающих ей принимать какую-либо промежуточную форму, из которой они потом не смогут перейти к окончательной.
Это всё к тому, что предсказание окончательной формы белка не является тривиальной задачей. Десятилетиями единственным способом изучения структуры белков были физические методы типа рентгеновской кристаллографии. Только в конце 1960-х биофизические химики начали строить вычислительные модели фолдинга белка, в основном сконцентрировавшись на моделировании вторичной структуры. Этим методам и их потомкам требуются огромные объёмы входных данных в дополнение к первичной структуре – к примеру, таблицы углов связи аминокислот, списки гидрофобности, заряженные состояния и даже сохранение структуры и функционирование на эволюционных временных отрезках – и всё для того, чтобы догадаться, как будет выглядеть окончательный белок.
Сегодняшние вычислительные методы предсказания вторичной структуры, работающие, в частности, в сети Folding@Home, работают примерно с 80% точностью – что довольно неплохо, учитывая сложность задачи. Данные, полученные предсказательными моделями по таким белкам, как белок шипов SARS-CoV-2, будут сопоставлены с данными физического изучения вируса. В итоге можно будет получить точную структуру белка и, возможно, разобраться в том, как вирус прикрепляется к рецепторам ангиотензинпревращающего фермента 2 человека, находящимся в дыхательных путях, ведущих внутрь тела. Если мы сможем разобраться в этой структуре, мы, вероятно, сумеем найти лекарства, блокирующие связывание и предотвращающие инфицирование.
Исследования фолдинга белка лежат в самом сердце нашего понимания такого количества заболеваний и инфекций, что даже когда мы при помощи сети Folding@Home придумаем, как победить COVID-19, за взрывным ростом которого мы наблюдаем в последнее время, эта сеть не будет долго простаивать без работы.
Это исследовательский инструмент, отлично подходящий для изучения белковых моделей, лежащих в основе десятков заболеваний, связанных с неправильным фолдингом белков – например, с болезнью Альцгеймера или с разновидностью болезни Крейтцфельдта — Якоба, которую часто некорректно именуют коровьим бешенством. И когда неизбежно появится очередной вирус, мы уже будем готовы снова начать с ним борьбу.
ДЕНАТУРАЦИЯ — это… Что такое ДЕНАТУРАЦИЯ?
Денатурация — Денатурация лишение естественных свойств Денатурация биополимеров изменение структуры их молекул, приводящее к потере их естественных свойств: Денатурация белков Денатурация нуклеиновых кислот Денатурация продуктов изменение… … Википедия
денатурация — и, ж. dénaturation f. 1. Изменение природной структуры молекулы белка, нуклеиновой кислоты и других биополимеров при воздействии физических и химических свойств среды (температуры, давления и т. п.). БАС 2. Белки природных продуктов называют… … Исторический словарь галлицизмов русского языка
ДЕНАТУРАЦИЯ — (от де… и лат. natura природные свойства) любые изменения природной (нативной) структуры молекулы белка, нуклеиновой кислоты и других биополимеров, не сопровождающиеся разрывом прочных ковалентных химических связей. Денатурация ведет к… … Большой Энциклопедический словарь
ДЕНАТУРАЦИЯ — [дэ], денатурации, мн. нет, жен. (спец.). Действие по гл. денатурировать. Денатурация спирта. Толковый словарь Ушакова. Д.Н. Ушаков. 1935 1940 … Толковый словарь Ушакова
денатурация — изменение природной структуры молекулы белка, нуклеиновой кислоты и других биополимеров, не сопровождающееся разрывом прочных ковалентных хим. связей. Д. ведет к изменению свойств биополимера, может быть полной и частичной, обратимой и… … Словарь микробиологии
денатурация — и, мн. нет, ж. ( … Словарь иностранных слов русского языка
денатурация — сущ., кол во синонимов: 1 • денатурирование (1) Словарь синонимов ASIS. В.Н. Тришин. 2013 … Словарь синонимов
денатурация — Процесс нарушения нативной конформации биологических макромолекул в результате разрыва нековалентных связей, индуцируемый химическими веществами, нагреванием, охлаждением и т.п. и сопровождающийся потерей биологической активности; Д. может быть… … Справочник технического переводчика
Денатурация — * дэнатурацыя * * denaturation изменение или даже утрата белками (и нуклеиновыми кислотами) их естественных свойств при перемене физических и химических условий среды (температуры, давления и др.): понижение растворимости, повышение вязкости их… … Генетика. Энциклопедический словарь
денатурация — ДЕНАТУРАЦИЯ, ДЕНАТУРИРОВАТЬСЯ см. Денатурировать. * * * денатурация (от де… и лат. natura природные свойства), любые изменения природной (нативной) структуры молекулы белка, нуклеиновой кислоты и других биополимеров, не сопровождающиеся… … Энциклопедический словарь
Белки: история исследования, химсостав, свойства, биологические функции реферат по биологии
Глава 1. Введение. Довольно банальными стали сейчас сообщения о революции в биологии. Бесспорным считается и то, что эти революционные изменения были связаны с формированием на стыке биологии и химии комплекса наук, среди которых центральное положение занимали и занимают молекулярная биология и биоорганическая химия. “Молекулярная биология наука, ставящая своей целью познание природы явлений жизнедеятельности путем изучения биологических объектов и систем на уровне, приближающемся к молекулярному… характерные проявления жизни… обусловлены структурой, свойствами и взаимодействием молекул биологически важных веществ, в первую очередь белков и нуклеиновых кислот” “Биоорганическая химия — наука, изучающая вещества, лежащие в основе процессов жизнедеятельности…основные объекты биоорганической химии биополимеры (белки и пептиды, нуклеиновые кислоты и нуклеотиды, липиды, полисахариды и т.д.). Из этого сопоставления становится очевидным, сколь важно для развития современной биологии изучение белков. 1 Глава 2. История исследования белка .1. Начальные этапы в химии белка Белок попал в число объектов химических исследований 250 лет тому назад. В 1728 году итальянский ученый Якопо Бартоломео Беккари получил из пшеничной муки первый препарат белкового вещества –клейковины. Он подверг клейковину сухой перегонке и убедился, что продукты такой перегонки были щелочными. Это было первое доказательство единства природы веществ растительного и животного царств. Он опубликовал результаты своей работы в 1745 году, и это была первая статья о белке. В XVIII –начале XIX веков неоднократно описывали белковые вещества растительного и животного происхождения. Особенностью таких описаний было сближение этих веществ и сопоставление их с веществами неорганическими. Важно отметить, что в это время, еще до появления элементного анализа, сложилось представление о том, что белки из различных источников –это группа близких по общим свойствам индивидуальных веществ. В 1810 году Ж. Гей-Люссак и Л. Тенар впервые определили элементный состав белковых веществ. В 1833 году Ж. Гей-Люссак доказал, что в белках обязательно присутствует азот, а вскоре было показано, что содержание азота в различных белках приблизительно одинаково. В это же время английский химик Д. Дальтон попытался изобразить первые формулы белковых веществ. Он представлял их довольно просто устроенными веществами, но чтобы подчеркнуть их индивидуальное различие при одинаковом составе, он прибег к изображению молекул, которые бы сейчас назвали изомерными. Однако понятия изомерии во времена Дальтона еще не было. Были выведены первые эмпирические формулы белков и выдвинуты первые гипотезы относительно закономерностей их состава. Так, Н.Либеркюн считал, что альбумин описывается формулой C72h212N18SO22, а А.Данилевский полагал, что молекула этого белка по крайней мере на порядок больше: C726h2171N194S3O214. Немецкий химик Ю. Либих в 1841 году предположил, что белки животного происхождения имеют аналоги среди растительных белков: усвоение белка легумина в организме животного, по Либиху, вело к накоплению аналогичного белка – казеина. Одной из самых распространенных теорий доструктурной органической химии была теория радикалов – неизменных компонентов родственных веществ. В 1836 году 2 d4 c4. Немаловажно, что Фишер построил план исследования, резко отличающийся от того, что предпринималось раньше, однако учитывающий все известные на тот момент факты. Прежде всего он принял, как наиболее вероятную гипотезу о том, что белки построены из аминокислот, соединенных амидной связью: R – CH – NH – CO – CH – R’ | | HOOC Nh3 Такой тип связи Фишер назвал (по аналогии с пептонами) пептидной. Он предположил, что белки представляют собой полимеры аминокислот, соединенных пептидной связью. Идея о полимерном характере строения белков как известно высказывалась еще Данилевским и Хертом, но они считали, что “мономеры” представляют собой очень сложные образования – пептоны или “углеазотные комплексы”. Доказывая пептидный тип соединения аминокислотных остатков. Э. Фишер исходил из следующих наблюдений. Во-первых, и при гидролизе белков, и при их ферментативном разложении образовывались различные аминокислоты. Другие соединения было чрезвычайно трудно описать а еще труднее получить. Кроме того Фишеру было известно, что у белков не наблюдается преобладания ни кислотных, ни основных свойств, значит, рассуждал он, амино- и карбоксильные группы в составе аминокислот в белковых молекулах замыкаются и как бы маскируют друг друга (амфотерность белков, как сказали бы сейчас). Решение проблемы строения белка Фишер разделил, сведя ее к следующим положениям: 1) Качественное и количественное определение продуктов полного гидролиза белков. 2) Установление строения этих конечных продуктов. 3) Синтез полимеров аминокислот с соединениями амидного (пептидного) типа. 4) Сравнение полученных таким образом соединений с природными белками. Из этого плана видно, что Фишер применил впервые новый методологический подход – синтез модельных соединений, как способ доказательства по аналогии. 2.5. Разработка методов синтеза аминокислот Для того чтобы перейти к синтезу производных аминокислот, соединенных пептидной связью, Фишер провел большую работу по изучению строения и синтезу аминокислот. До Фишера общим методом синтеза аминокислот был циангидринный синтез А. Штреккера: + Nh4;HCN +H+;h3O RR’C=O RR’C(Nh3)CN RR’C(Nh3)COOH 5 По реакции Штреккера удалось синтезировать аланин, серин и некоторые другие аминокислоты, а по ее модификации ( реакции Зелинского-Стадникова) как -аминокислоты, так и их N-замещенные. Однако сам Фишер стремился разработать методы синтеза всех известных тогда аминокислот. Он считал метод Штреккера недостаточно универсальным. Поэтому Э. Фишеру пришлось искать общий метод синтеза аминокислот в том числе аминокислот со сложными боковыми радикалами. Он предложил аминировать бромзамещенные в -положении карбоновые кислоты. Для получения бромпроизводных он использовал, как например, в синтезе лейцина, арилированную или алкилированную малоновую кислоту: Br2 – CO2 (Ch4)2CHCh3CH(COOH)2 (Ch4)2CHCh3CHBr(COOH)2 Nh4 (Ch4)CHCh3CHBrCOOH (Ch4)2CHCh3CHNh3COOH Но создать абсолютно универсальный метод Э. Фишеру не удалось. Были разработаны и более надежные реакции. Например, ученик Фишера Г. Лейкс предложил следующую модификацию для получения серина: 6 HCN
кто открыл механизм биосинтеза белка
Приведите примеры быстрого и медленного устолщения стволов деревьев
Яку функцію виконують хлоропласти та хромопласти
Чим відрізняються пластида клітин м’якоті кавуна та листка елодеї
1. Компоненты среды, которые необходимы для организмов, называются экологическими факторами. Они делятся на 3 вида. Приведите по 1 примеру к каждому в
…
иду экологических факторов. Абиотический: ________ Биотический: ___________ Антропогенный: ________ 2. Соотнесите царство и его характеристику.1. Вирусы.2. Бактерии.3. Грибы.4. Растения.5. Животные.А. Сочетают в себе признаки растений и животных.Б. Питаются с помощью фотосинтеза.В. Не имеют ядра, самые древние жители Земли.Г. Неклеточная форма жизни, паразиты.Д. Гетеротрофы, способные к свободному передвижению.3. На рисунках представлены различные организмыОпределите, по какому признаку отличаются данные организмы. a) Наличие органов дыхания.b) Наличие органов передвижения.c) Наличие внутреннего скелета.d) Автотрофный тип питания. (На фото, рисунки)4. Определите на картинке ткань и орган.____________________________________________________________________ (На фото, картинка)5. Укажите один правильный ответ.1) Белки распадаются на …а) аминокислотыб) глицерин и жирные кислотыв) моносахаридыг) нуклеиновые кислоты 2) Сколько воды в среднем содержится в теле взрослого человека?а) 50-55%б) 60-65%в) 40-45%г) 90-95% 6. Изучите рисунок растительной и животной клеток.(a) Назовите части клеток, обозначенные буквами А и В.______________________________________________________________________ (b) Назовите органоиды, характерные только для растительной клетки.______________________________________________________________________ (На фото, рисунок)7. Приведите примеры животных и растений, занесенных в Красную книгу Казахстана.______________________________________________________________________ Пж.. помогите. ;( (сделайте, как сможете..)
Доведіть взаємозв’язок систем організму на прикладі узгодженої роботи травної, дихальної, кровоносної сечовидільної систем і шкіри.срочно!
Читать текст и ответить на вопрос!
В научном журнале Nature World опубликовано четыре статьи по различным направлениям, открытиям и достижениям в биол
…
огических исследованиях.
Статья 1. «Необычные растения Новой Зеландии».
Статья 2. «Недавно обнаруженные виды животных в Африке».
Статья 3. «Охраняемые природные территории Латвии».
Статья 4. «Последние исследования строения человеческого тела».
Про какие подсектора идёт речь в каждой статье?
Читать текст и ответить на вопрос!
В научном журнале Nature World опубликовано четыре статьи по различным направлениям, открытиям и достижениям в биол
…
огических исследованиях.
Статья 1. «Царство животных Австралии».
Статья 2. «Национальный парк Гауя — самая популярная охраняемая природная территория в Латвии».
Статья 3. «Ученые раскрывают секреты строения человеческого тела».
Статья 4. «Цветущие растения в пустыне».
Про какие подсектора идёт речь в каждой статье?
Напишите пять строк о признаках жизни определенного растения!
Строка 1 — одно слово, соответствующее теме «Признаки жизни растений».
Строка 2 — два сл
…
ова — две характеристики, описывающие тему.
Строка 3 — три слова — три действия, описывающих тему.
Строка 4 — четыре слова, выражающие мысли или чувства по теме.
Строка 5 — одно слово, имеющее символическое сходство с темой.
СРОЧНО КТО ИЗ ИНТЕРНЕТ УРЛКА!!!!!! Задание 1 (20 баллов). Как должен выглядеть ответ на задание по решению биологических уравнений, шифровок и кроссво
…
рдов Используя образец, решите биологические уравнения: запишите вместо пропусков названия частей цветка или околоцветника. Образец: несколько листочков + нет чашелистиков = околоцветник простой. Чашелистики + … = двойной околоцветник. … + тычинки = цветок. … + столбик + … = пестик. Тычиночная нить + пыльник = …
Які ознаки характерні для хребетних тварин?
Protein — New World Encyclopedia
Представление трехмерной структуры миоглобина, переносчика кислорода в мышцах. Макс Перуц и сэр Джон Каудери Кендрю получили Нобелевскую премию по химии за объяснение структуры миоглобина в 1958 году; это был первый белок, структура которого была решена с помощью рентгеновской кристаллографии. Цветные альфа-спирали представляют вторичную структуру миоглобина (обсуждается ниже).
Белок представляет собой биологический полимер, содержащий множество аминокислот, рекурсивно связанных пептидными связями между карбоксильной группой и аминогруппой соседних аминокислот с образованием длинной цепи с определяющей боковой группой каждой аминокислоты, выступающей из нее.Последовательность аминокислот в белке определяется геном и кодируется в генетическом коде, который выбирает компоненты белка из набора из 20 «стандартных» аминокислот.
Некоторые белки функционируют как отдельные объекты, в то время как другие связываются вместе, образуя стабильные функциональные комплексы, такие как рибосомы, которые содержат более 50 белков. Наряду с полисахаридами, липидами и нуклеиновыми кислотами белки являются одним из основных классов макромолекул, составляющих основные составляющие биологических организмов.
Судя по этимологическому происхождению термина (от греческого слова proteios , что означает «первого порядка»), белки имеют первостепенное значение в структуре и функциях всех живых клеток и вирусов. Различные белки выполняют широкий спектр биологических функций. Некоторые белки являются ферментами, катализирующими химические реакции в организме. Другие белки играют структурные или механические роли, например те, которые образуют стойки и суставы цитоскелета, который подобен системе каркасов внутри клетки.Третьи, такие как антитела, способны идентифицировать и нейтрализовать чужеродные вещества, такие как бактерии и вирусы.
Диетический белок необходим для выживания животных. В отличие от растений, которые способны синтезировать все необходимые им аминокислоты, животные могут синтезировать только некоторые из 20 стандартных аминокислот, необходимых для нормального функционирования. Аминокислоты, необходимые в рационе животных, известны как незаменимых аминокислот , хотя их конкретное количество и тип варьируются в зависимости от вида.
Функциональность белка зависит от его способности складываться в точную трехмерную форму. Это сложное складывание остается загадкой и раскрывает удивительную сложность и гармонию нашей Вселенной. Как отмечает Льюис (2005), «существует так много решений, что белок не сможет протестировать все из них, пока не найдет правильный, это займет слишком много времени. Тестирование небольшой цепочки из 150 аминокислот 10 12 различных конфигураций каждую секунду потребовалось бы примерно 10 26 лет — в миллиард, миллиарды раз больше возраста Вселенной — чтобы найти «правильную конфигурацию».«Тем не менее, повторная укладка денатурированного фермента происходит менее чем за минуту».
Белки, открытые Йенсом Якобом Берцелиусом в 1838 году, являются одними из наиболее активно изучаемых молекул в биохимии. Биохимики заинтересованы в определении уникальной аминокислотной последовательности белка, которая, как предполагается, определяет его трехмерную структуру и, в свою очередь, его биологическую функцию. Знание аминокислотной последовательности белка может быть полезно при изучении и лечении заболевания, поскольку изменение одной аминокислоты в одном белке (которое часто отражает мутацию в конкретном гене) может привести к таким заболеваниям, как серповидноклеточная анемия. и муковисцидоз.Построение аминокислотных последовательностей белков способствует реконструкции истории ранней жизни, поскольку белки похожи друг на друга в последовательности только в том случае, если они произошли от общего предка.
Строение белков
Компоненты и синтез
Белки состоят из комбинаций 20 различных биологических аминокислот , которые представляют собой молекулы, состоящие из центрального или альфа-углерода с тремя присоединениями: аминогруппой (-Nh3), группой карбоновой кислоты (-COOH) и уникальным R группа или боковая цепь.В белках аминокислоты (в частности, альфа-аминокислоты ) связаны вместе пептидными связями, которые образуются, когда аминогруппа одной аминокислоты реагирует с карбоксильной группой второй аминокислоты с образованием ковалентной связи после высвобождения молекула воды. Аминокислотный остаток — это то, что осталось от аминокислоты после того, как она соединилась с другой аминокислотой с образованием пептидной связи.
Белки, как правило, представляют собой большие молекулы (например, мышечный белок тайтин или коннектин имеет одну аминокислотную цепь длиной 27000 субъединиц).Такие длинные цепочки аминокислот почти всегда называют белками, но более короткие цепочки аминокислот могут называться полипептидами, пептидами или, реже, олигопептидами . Различия в размере белков способствует их функциональному разнообразию — например, более короткая аминокислотная цепь может с большей вероятностью действовать как гормон (например, инсулин), а не как фермент (что зависит от ее определенной трехмерной структуры для функциональности). ).
Молекулярные поверхности нескольких белков, показывающие их сравнительные размеры. Слева направо: иммуноглобин G (антитело), гемоглобин (транспортный белок), инсулин (гормон), аденилаткиназа (фермент) и глутаминсинтетаза (фермент).
Белки собираются из аминокислот на основе информации, закодированной в виде генов, конкретных нуклеотидных последовательностей в ДНК. Из ДНК каждая кодирующая белок нуклеотидная последовательность транскрибируется в незрелую информационную РНК (мРНК), которая затем очищается и модифицируется с образованием зрелой мРНК, которая транслируется в белок.Во многих случаях полученный белок подвергается дальнейшим химическим изменениям (посттрансляционная модификация), прежде чем он станет функциональным.
Четыре уровня структуры белка
Четыре уровня структуры белка
Белки складываются в уникальные трехмерные структуры. Форма, в которую белок сворачивается в естественных условиях, известна как его нативное состояние, которое, как предполагается, определяется его последовательностью аминокислот. Однако иногда белки не складываются должным образом. Неправильная укладка белков может привести к таким заболеваниям, как болезнь Альцгеймера, при которой функция мозга ограничивается отложениями неправильно свернутых белков, которые больше не могут выполнять свои функции.Полное понимание того, почему происходит неправильная укладка белков, может привести к успехам в лечении таких заболеваний, как болезнь Альцгеймера.
Биохимики рассматривают четыре различных аспекта структуры белка:
- Первичная структура представляет собой линейную аминокислотную последовательность, кодируемую ДНК. Любая ошибка в этой последовательности, например замена одного аминокислотного остатка на другой, может привести к врожденному заболеванию.
- Вторичные структуры представляют собой сильно структурированные субструктуры, которые образуются при взаимодействии аминокислотных остатков рядом друг с другом в цепи.Наиболее распространены альфа-спираль и бета-лист. В одной белковой молекуле может присутствовать множество различных вторичных мотивов.
- Третичная структура относится к общей трехмерной форме отдельной белковой молекулы. Это пространственное соотношение аминокислотных остатков, которые находятся далеко друг от друга в последовательности, в основном формируются гидрофобными взаимодействиями, хотя обычно также участвуют водородные связи и ионные взаимодействия, а также дисульфидные связи.
- Некоторые белки могут иметь четвертичную структуру , форму или структуру, которая является результатом объединения более чем одной белковой молекулы (в данном контексте называемых субъединицами ), которые функционируют как часть более крупной сборки или белкового комплекса.Гемоглобин, который служит переносчиком кислорода в крови, имеет четвертичную структуру из четырех субъединиц.
Четвертичная структура гемоглобина. Четыре субъединицы показаны красным и желтым; железосодержащие гемовые группы выделены зеленым цветом.
В дополнение к этим уровням структуры белки могут переключаться между несколькими подобными структурами при выполнении своей биологической функции. В контексте этих функциональных перестроек третичные или четвертичные структуры обычно называют конформациями , а переходы между ними называют конформационными изменениями . Хотя любой уникальный полипептид может иметь более одной стабильной складчатой конформации, каждая конформация обладает собственной биологической активностью, и только одна конформация считается активной. Однако это предположение недавно было оспорено открытием внутренне неструктурированных белков, которые могут складываться в несколько структур с различной биологической активностью.
Основные функции белков
Фермент гексокиназа показан в виде простой молекулярной модели, состоящей из шариков и палочек.В правом верхнем углу показаны два его субстрата, АТФ и глюкоза.
Белки участвуют практически во всех функциях, выполняемых клеткой, включая регуляцию клеточных функций, таких как передача сигналов и метаболизм. Тем не менее, несколько основных классов белков могут быть идентифицированы на основе следующих функций:
- Ферментный катализ . Почти все химические реакции в живых организмах — от начального расщепления питательных веществ в слюне до репликации ДНК — катализируются белками.
- Транспортировка и хранение . Связанные с мембраной белки перемещают свои субстраты (такие как небольшие молекулы и ионы) с места на место, не изменяя своих химических свойств. Например, белок гемоглобин (на фото выше) переносит кислород в кровь.
- Иммунная защита . Антитела, основа адаптивной иммунной системы, представляют собой растворимые белки, способные распознавать и соединяться с чужеродными веществами. Этот класс также включает токсины, которые играют защитную роль (например,g., дендротоксины змей).
- Сигнализация . Рецепторы опосредуют реакцию нервных клеток на определенные раздражители. Родопсин, например, представляет собой светочувствительный белок стержневых клеток сетчатки позвоночных.
- Конструктивная опора . Примеры включают тубулин, актин, коллаген и кератин, которые являются важными укрепляющими компонентами кожи, волос и костей.
Жгутики состоят из моторных белков, которые продвигают сперматозоиды к яйцеклетке для оплодотворения.
- Скоординированное движение .Другой особый класс белков состоит из моторных белков, таких как миозин, кинезин и динеин. Эти белки представляют собой «молекулярные моторы», генерирующие физическую силу, которая может перемещать органеллы, клетки и целые мышцы. Белки являются основными компонентами мышц, а сокращение мышц включает скользящее движение двух видов белковых нитей. На микроскопическом уровне движение сперматозоидов жгутиками производится белковыми сборками.
- Контроль роста и дифференциации .У высших организмов белки факторов роста, такие как инсулин, контролируют рост и дифференцировку клеток. Факторы транскрипции регулируют активацию транскрипции у эукариот, в то время как циклины регулируют клеточный цикл, серию событий в эукариотической клетке между одним делением клетки и следующим.
Белки в рационе человека
Источники белка
Соевые бобы — хороший источник незаменимых аминокислот.
Белок — важный макроэлемент в рационе человека, обеспечивающий потребности организма в аминокислотах, особенно в незаменимых аминокислотах , которые люди не могут синтезировать.Для человека незаменимыми считаются от восьми до десяти аминокислот.
Хотя мясо животных является богатым источником этого жизненно важного диетического элемента, белок также содержится в растительной пище, такой как зерно и бобовые, а также в яйцах и молочных продуктах, таких как молоко и йогурт. Лучший способ получить полный спектр незаменимых аминокислот — это употреблять разнообразные продукты, богатые белком. Соевые продукты, такие как тофу, особенно важны для многих вегетарианцев и веганов как источник полноценного белка (белка, который содержит значительное количество всех незаменимых аминокислот).
Точное количество диетического белка, необходимое для удовлетворения потребностей человека в белке, известное как рекомендуемая диета (RDA), может широко варьироваться в зависимости от возраста, пола, уровня физической активности и состояния здоровья.
Белковая недостаточность и нарушение питания
Ребенок с квашиоркором в Нигерии
Дефицит белка может привести к таким симптомам, как усталость, инсулинорезистентность, выпадение волос, потеря пигмента волос, потеря мышечной массы, низкая температура тела, гормональные нарушения и потеря эластичности кожи.Серьезный дефицит белка чаще всего встречается в развивающихся странах во время голода, когда в рационе содержится много крахмала и мало белка. Квашиоркор — это тип детского недоедания, который связан с недостаточным потреблением белка (а также может быть результатом дефицита различных питательных веществ), хотя его причины до конца не изучены.
Учитывая центральное значение белков для жизни, особенно важность сильных мышц для выживания, животные созданы таким образом, чтобы минимизировать потерю белка из мышц в периоды голодания.Когда диетические белки и углеводы недостаточны, белки могут расщепляться с синтезом глюкозы для снабжения органов, таких как мозг, которые обычно используют глюкозу в качестве топлива. Однако в течение нескольких дней обмен веществ в организме переключается на расщепление «жиров», формы хранения жирных кислот, которые могут быть предшественниками кетоновых тел, альтернативного топлива для мозга. Этот механизм также работает на пользу перелетных птиц, таких как колибри с рубиновым горлом, которые накапливают свои жировые запасы перед тем, как отправиться на большие расстояния по воде.Переход мозга от глюкозы к кетоновым телам происходит довольно быстро, поэтому практически не теряется белок в мышцах, что позволяет им совершать трудный 2400-километровый полет.
Колибри с рубиновым горлом
Чрезмерное потребление белка может быть связано с некоторыми проблемами со здоровьем:
- Дисфункция печени из-за увеличения токсичных остатков. Поскольку организм не может накапливать избыток белка, он расщепляется и превращается в сахар или жирные кислоты. Печень удаляет азот из аминокислот, чтобы их можно было сжигать в качестве топлива, а азот включается в мочевину, вещество, которое выводится почками.Эти органы обычно могут справляться с дополнительной нагрузкой, но при заболевании почек часто назначают снижение количества белка.
- Потеря плотности костей, поскольку кальций и глутамин вымываются из костной и мышечной ткани, чтобы сбалансировать повышенное потребление кислоты с пищей. Этот эффект отсутствует при высоком потреблении щелочных минералов. В таких случаях потребление белка способствует укреплению костей.
Изучение белков
Слово белок было впервые упомянуто в письме, отправленном шведским химиком Йенсом Якобом Берцелиусом Герхардусу Йоханнесу Малдеру 10 июля 1838 года.Он написал:
Название «белок», которое я предлагаю для органического оксида фибрина и альбумина, я хотел получить от греческого слова πρωτειος, потому что он, по-видимому, является примитивным или основным веществом питания животных.
В исследовании белков двадцатого века одним из наиболее поразительных открытий стало то, что нативное и денатурированное состояния многих белков были взаимопревращаемыми ( денатурированный относится к белку, который не находится в нативном состоянии и обычно не имеет четко определенного вторичная структура).То есть путем тщательного контроля условий раствора для отделения денатурированного белка от денатурирующего химического вещества денатурированный белок может быть преобразован в его нативную форму. Вопрос о том, как белки достигают своего естественного состояния, является важной областью биохимии, называемой изучением сворачивания белков.
С помощью генной инженерии исследователи могут изменять аминокислотную последовательность и, следовательно, структуру, нацеливание, чувствительность к регуляции и другие свойства белка. Генетические последовательности различных белков могут быть соединены вместе, чтобы создать химерные белки, обладающие свойствами обоих.Эта форма работы представляет собой один из основных инструментов, используемых клеточными и молекулярными биологами для понимания работы клеток. Другая область исследования белков — попытка создать белки с совершенно новыми свойствами или функциями — это область, известная как белковая инженерия.
Список литературы
- Аткинс П. и Л. Джонс. 2005. Химические принципы , 3-е издание. Нью-Йорк: В. Х. Фриман.
- Льюис, Р. Л. 2005. Телепортируются ли белки в мире РНК .Нью-Йорк: Международная конференция по единству наук.
- Страйер, Л. 1995. Биохимия , 4-е издание. Нью-Йорк: В. Х. Фриман.
Кредиты
Энциклопедия Нового Света Писатели и редакторы переписали и завершили статью Википедия
в соответствии со стандартами New World Encyclopedia . Эта статья соответствует условиям лицензии Creative Commons CC-by-sa 3.0 (CC-by-sa), которая может использоваться и распространяться с указанием авторства.Кредит предоставляется в соответствии с условиями этой лицензии, которая может ссылаться как на участников New World Encyclopedia , так и на самоотверженных добровольцев Фонда Викимедиа. Чтобы процитировать эту статью, щелкните здесь, чтобы просмотреть список допустимых форматов цитирования. История более ранних публикаций википедистов доступна исследователям здесь:
История этой статьи с момента ее импорта в Энциклопедия Нового Света :
Примечание. Некоторые ограничения могут применяться к использованию отдельных изображений, на которые распространяется отдельная лицензия.
Protein — New World Encyclopedia
Представление трехмерной структуры миоглобина, переносчика кислорода в мышцах. Макс Перуц и сэр Джон Каудери Кендрю получили Нобелевскую премию по химии за объяснение структуры миоглобина в 1958 году; это был первый белок, структура которого была решена с помощью рентгеновской кристаллографии. Цветные альфа-спирали представляют вторичную структуру миоглобина (обсуждается ниже).
Белок представляет собой биологический полимер, содержащий множество аминокислот, рекурсивно связанных пептидными связями между карбоксильной группой и аминогруппой соседних аминокислот с образованием длинной цепи с определяющей боковой группой каждой аминокислоты, выступающей из нее.Последовательность аминокислот в белке определяется геном и кодируется в генетическом коде, который выбирает компоненты белка из набора из 20 «стандартных» аминокислот.
Некоторые белки функционируют как отдельные объекты, в то время как другие связываются вместе, образуя стабильные функциональные комплексы, такие как рибосомы, которые содержат более 50 белков. Наряду с полисахаридами, липидами и нуклеиновыми кислотами белки являются одним из основных классов макромолекул, составляющих основные составляющие биологических организмов.
Судя по этимологическому происхождению термина (от греческого слова proteios , что означает «первого порядка»), белки имеют первостепенное значение в структуре и функциях всех живых клеток и вирусов. Различные белки выполняют широкий спектр биологических функций. Некоторые белки являются ферментами, катализирующими химические реакции в организме. Другие белки играют структурные или механические роли, например те, которые образуют стойки и суставы цитоскелета, который подобен системе каркасов внутри клетки.Третьи, такие как антитела, способны идентифицировать и нейтрализовать чужеродные вещества, такие как бактерии и вирусы.
Диетический белок необходим для выживания животных. В отличие от растений, которые способны синтезировать все необходимые им аминокислоты, животные могут синтезировать только некоторые из 20 стандартных аминокислот, необходимых для нормального функционирования. Аминокислоты, необходимые в рационе животных, известны как незаменимых аминокислот , хотя их конкретное количество и тип варьируются в зависимости от вида.
Функциональность белка зависит от его способности складываться в точную трехмерную форму. Это сложное складывание остается загадкой и раскрывает удивительную сложность и гармонию нашей Вселенной. Как отмечает Льюис (2005), «существует так много решений, что белок не сможет протестировать все из них, пока не найдет правильный, это займет слишком много времени. Тестирование небольшой цепочки из 150 аминокислот 10 12 различных конфигураций каждую секунду потребовалось бы примерно 10 26 лет — в миллиард, миллиарды раз больше возраста Вселенной — чтобы найти «правильную конфигурацию».«Тем не менее, повторная укладка денатурированного фермента происходит менее чем за минуту».
Белки, открытые Йенсом Якобом Берцелиусом в 1838 году, являются одними из наиболее активно изучаемых молекул в биохимии. Биохимики заинтересованы в определении уникальной аминокислотной последовательности белка, которая, как предполагается, определяет его трехмерную структуру и, в свою очередь, его биологическую функцию. Знание аминокислотной последовательности белка может быть полезно при изучении и лечении заболевания, поскольку изменение одной аминокислоты в одном белке (которое часто отражает мутацию в конкретном гене) может привести к таким заболеваниям, как серповидноклеточная анемия. и муковисцидоз.Построение аминокислотных последовательностей белков способствует реконструкции истории ранней жизни, поскольку белки похожи друг на друга в последовательности только в том случае, если они произошли от общего предка.
Строение белков
Компоненты и синтез
Белки состоят из комбинаций 20 различных биологических аминокислот , которые представляют собой молекулы, состоящие из центрального или альфа-углерода с тремя присоединениями: аминогруппой (-Nh3), группой карбоновой кислоты (-COOH) и уникальным R группа или боковая цепь.В белках аминокислоты (в частности, альфа-аминокислоты ) связаны вместе пептидными связями, которые образуются, когда аминогруппа одной аминокислоты реагирует с карбоксильной группой второй аминокислоты с образованием ковалентной связи после высвобождения молекула воды. Аминокислотный остаток — это то, что осталось от аминокислоты после того, как она соединилась с другой аминокислотой с образованием пептидной связи.
Белки, как правило, представляют собой большие молекулы (например, мышечный белок тайтин или коннектин имеет одну аминокислотную цепь длиной 27000 субъединиц).Такие длинные цепочки аминокислот почти всегда называют белками, но более короткие цепочки аминокислот могут называться полипептидами, пептидами или, реже, олигопептидами . Различия в размере белков способствует их функциональному разнообразию — например, более короткая аминокислотная цепь может с большей вероятностью действовать как гормон (например, инсулин), а не как фермент (что зависит от ее определенной трехмерной структуры для функциональности). ).
Молекулярные поверхности нескольких белков, показывающие их сравнительные размеры. Слева направо: иммуноглобин G (антитело), гемоглобин (транспортный белок), инсулин (гормон), аденилаткиназа (фермент) и глутаминсинтетаза (фермент).
Белки собираются из аминокислот на основе информации, закодированной в виде генов, конкретных нуклеотидных последовательностей в ДНК. Из ДНК каждая кодирующая белок нуклеотидная последовательность транскрибируется в незрелую информационную РНК (мРНК), которая затем очищается и модифицируется с образованием зрелой мРНК, которая транслируется в белок.Во многих случаях полученный белок подвергается дальнейшим химическим изменениям (посттрансляционная модификация), прежде чем он станет функциональным.
Четыре уровня структуры белка
Четыре уровня структуры белка
Белки складываются в уникальные трехмерные структуры. Форма, в которую белок сворачивается в естественных условиях, известна как его нативное состояние, которое, как предполагается, определяется его последовательностью аминокислот. Однако иногда белки не складываются должным образом. Неправильная укладка белков может привести к таким заболеваниям, как болезнь Альцгеймера, при которой функция мозга ограничивается отложениями неправильно свернутых белков, которые больше не могут выполнять свои функции.Полное понимание того, почему происходит неправильная укладка белков, может привести к успехам в лечении таких заболеваний, как болезнь Альцгеймера.
Биохимики рассматривают четыре различных аспекта структуры белка:
- Первичная структура представляет собой линейную аминокислотную последовательность, кодируемую ДНК. Любая ошибка в этой последовательности, например замена одного аминокислотного остатка на другой, может привести к врожденному заболеванию.
- Вторичные структуры представляют собой сильно структурированные субструктуры, которые образуются при взаимодействии аминокислотных остатков рядом друг с другом в цепи.Наиболее распространены альфа-спираль и бета-лист. В одной белковой молекуле может присутствовать множество различных вторичных мотивов.
- Третичная структура относится к общей трехмерной форме отдельной белковой молекулы. Это пространственное соотношение аминокислотных остатков, которые находятся далеко друг от друга в последовательности, в основном формируются гидрофобными взаимодействиями, хотя обычно также участвуют водородные связи и ионные взаимодействия, а также дисульфидные связи.
- Некоторые белки могут иметь четвертичную структуру , форму или структуру, которая является результатом объединения более чем одной белковой молекулы (в данном контексте называемых субъединицами ), которые функционируют как часть более крупной сборки или белкового комплекса.Гемоглобин, который служит переносчиком кислорода в крови, имеет четвертичную структуру из четырех субъединиц.
Четвертичная структура гемоглобина. Четыре субъединицы показаны красным и желтым; железосодержащие гемовые группы выделены зеленым цветом.
В дополнение к этим уровням структуры белки могут переключаться между несколькими подобными структурами при выполнении своей биологической функции. В контексте этих функциональных перестроек третичные или четвертичные структуры обычно называют конформациями , а переходы между ними называют конформационными изменениями . Хотя любой уникальный полипептид может иметь более одной стабильной складчатой конформации, каждая конформация обладает собственной биологической активностью, и только одна конформация считается активной. Однако это предположение недавно было оспорено открытием внутренне неструктурированных белков, которые могут складываться в несколько структур с различной биологической активностью.
Основные функции белков
Фермент гексокиназа показан в виде простой молекулярной модели, состоящей из шариков и палочек.В правом верхнем углу показаны два его субстрата, АТФ и глюкоза.
Белки участвуют практически во всех функциях, выполняемых клеткой, включая регуляцию клеточных функций, таких как передача сигналов и метаболизм. Тем не менее, несколько основных классов белков могут быть идентифицированы на основе следующих функций:
- Ферментный катализ . Почти все химические реакции в живых организмах — от начального расщепления питательных веществ в слюне до репликации ДНК — катализируются белками.
- Транспортировка и хранение . Связанные с мембраной белки перемещают свои субстраты (такие как небольшие молекулы и ионы) с места на место, не изменяя своих химических свойств. Например, белок гемоглобин (на фото выше) переносит кислород в кровь.
- Иммунная защита . Антитела, основа адаптивной иммунной системы, представляют собой растворимые белки, способные распознавать и соединяться с чужеродными веществами. Этот класс также включает токсины, которые играют защитную роль (например,g., дендротоксины змей).
- Сигнализация . Рецепторы опосредуют реакцию нервных клеток на определенные раздражители. Родопсин, например, представляет собой светочувствительный белок стержневых клеток сетчатки позвоночных.
- Конструктивная опора . Примеры включают тубулин, актин, коллаген и кератин, которые являются важными укрепляющими компонентами кожи, волос и костей.
Жгутики состоят из моторных белков, которые продвигают сперматозоиды к яйцеклетке для оплодотворения.
- Скоординированное движение .Другой особый класс белков состоит из моторных белков, таких как миозин, кинезин и динеин. Эти белки представляют собой «молекулярные моторы», генерирующие физическую силу, которая может перемещать органеллы, клетки и целые мышцы. Белки являются основными компонентами мышц, а сокращение мышц включает скользящее движение двух видов белковых нитей. На микроскопическом уровне движение сперматозоидов жгутиками производится белковыми сборками.
- Контроль роста и дифференциации .У высших организмов белки факторов роста, такие как инсулин, контролируют рост и дифференцировку клеток. Факторы транскрипции регулируют активацию транскрипции у эукариот, в то время как циклины регулируют клеточный цикл, серию событий в эукариотической клетке между одним делением клетки и следующим.
Белки в рационе человека
Источники белка
Соевые бобы — хороший источник незаменимых аминокислот.
Белок — важный макроэлемент в рационе человека, обеспечивающий потребности организма в аминокислотах, особенно в незаменимых аминокислотах , которые люди не могут синтезировать.Для человека незаменимыми считаются от восьми до десяти аминокислот.
Хотя мясо животных является богатым источником этого жизненно важного диетического элемента, белок также содержится в растительной пище, такой как зерно и бобовые, а также в яйцах и молочных продуктах, таких как молоко и йогурт. Лучший способ получить полный спектр незаменимых аминокислот — это употреблять разнообразные продукты, богатые белком. Соевые продукты, такие как тофу, особенно важны для многих вегетарианцев и веганов как источник полноценного белка (белка, который содержит значительное количество всех незаменимых аминокислот).
Точное количество диетического белка, необходимое для удовлетворения потребностей человека в белке, известное как рекомендуемая диета (RDA), может широко варьироваться в зависимости от возраста, пола, уровня физической активности и состояния здоровья.
Белковая недостаточность и нарушение питания
Ребенок с квашиоркором в Нигерии
Дефицит белка может привести к таким симптомам, как усталость, инсулинорезистентность, выпадение волос, потеря пигмента волос, потеря мышечной массы, низкая температура тела, гормональные нарушения и потеря эластичности кожи.Серьезный дефицит белка чаще всего встречается в развивающихся странах во время голода, когда в рационе содержится много крахмала и мало белка. Квашиоркор — это тип детского недоедания, который связан с недостаточным потреблением белка (а также может быть результатом дефицита различных питательных веществ), хотя его причины до конца не изучены.
Учитывая центральное значение белков для жизни, особенно важность сильных мышц для выживания, животные созданы таким образом, чтобы минимизировать потерю белка из мышц в периоды голодания.Когда диетические белки и углеводы недостаточны, белки могут расщепляться с синтезом глюкозы для снабжения органов, таких как мозг, которые обычно используют глюкозу в качестве топлива. Однако в течение нескольких дней обмен веществ в организме переключается на расщепление «жиров», формы хранения жирных кислот, которые могут быть предшественниками кетоновых тел, альтернативного топлива для мозга. Этот механизм также работает на пользу перелетных птиц, таких как колибри с рубиновым горлом, которые накапливают свои жировые запасы перед тем, как отправиться на большие расстояния по воде.Переход мозга от глюкозы к кетоновым телам происходит довольно быстро, поэтому практически не теряется белок в мышцах, что позволяет им совершать трудный 2400-километровый полет.
Колибри с рубиновым горлом
Чрезмерное потребление белка может быть связано с некоторыми проблемами со здоровьем:
- Дисфункция печени из-за увеличения токсичных остатков. Поскольку организм не может накапливать избыток белка, он расщепляется и превращается в сахар или жирные кислоты. Печень удаляет азот из аминокислот, чтобы их можно было сжигать в качестве топлива, а азот включается в мочевину, вещество, которое выводится почками.Эти органы обычно могут справляться с дополнительной нагрузкой, но при заболевании почек часто назначают снижение количества белка.
- Потеря плотности костей, поскольку кальций и глутамин вымываются из костной и мышечной ткани, чтобы сбалансировать повышенное потребление кислоты с пищей. Этот эффект отсутствует при высоком потреблении щелочных минералов. В таких случаях потребление белка способствует укреплению костей.
Изучение белков
Слово белок было впервые упомянуто в письме, отправленном шведским химиком Йенсом Якобом Берцелиусом Герхардусу Йоханнесу Малдеру 10 июля 1838 года.Он написал:
Название «белок», которое я предлагаю для органического оксида фибрина и альбумина, я хотел получить от греческого слова πρωτειος, потому что он, по-видимому, является примитивным или основным веществом питания животных.
В исследовании белков двадцатого века одним из наиболее поразительных открытий стало то, что нативное и денатурированное состояния многих белков были взаимопревращаемыми ( денатурированный относится к белку, который не находится в нативном состоянии и обычно не имеет четко определенного вторичная структура).То есть путем тщательного контроля условий раствора для отделения денатурированного белка от денатурирующего химического вещества денатурированный белок может быть преобразован в его нативную форму. Вопрос о том, как белки достигают своего естественного состояния, является важной областью биохимии, называемой изучением сворачивания белков.
С помощью генной инженерии исследователи могут изменять аминокислотную последовательность и, следовательно, структуру, нацеливание, чувствительность к регуляции и другие свойства белка. Генетические последовательности различных белков могут быть соединены вместе, чтобы создать химерные белки, обладающие свойствами обоих.Эта форма работы представляет собой один из основных инструментов, используемых клеточными и молекулярными биологами для понимания работы клеток. Другая область исследования белков — попытка создать белки с совершенно новыми свойствами или функциями — это область, известная как белковая инженерия.
Список литературы
- Аткинс П. и Л. Джонс. 2005. Химические принципы , 3-е издание. Нью-Йорк: В. Х. Фриман.
- Льюис, Р. Л. 2005. Телепортируются ли белки в мире РНК .Нью-Йорк: Международная конференция по единству наук.
- Страйер, Л. 1995. Биохимия , 4-е издание. Нью-Йорк: В. Х. Фриман.
Кредиты
Энциклопедия Нового Света Писатели и редакторы переписали и завершили статью Википедия
в соответствии со стандартами New World Encyclopedia . Эта статья соответствует условиям лицензии Creative Commons CC-by-sa 3.0 (CC-by-sa), которая может использоваться и распространяться с указанием авторства.Кредит предоставляется в соответствии с условиями этой лицензии, которая может ссылаться как на участников New World Encyclopedia , так и на самоотверженных добровольцев Фонда Викимедиа. Чтобы процитировать эту статью, щелкните здесь, чтобы просмотреть список допустимых форматов цитирования. История более ранних публикаций википедистов доступна исследователям здесь:
История этой статьи с момента ее импорта в Энциклопедия Нового Света :
Примечание. Некоторые ограничения могут применяться к использованию отдельных изображений, на которые распространяется отдельная лицензия.
Protein — New World Encyclopedia
Представление трехмерной структуры миоглобина, переносчика кислорода в мышцах. Макс Перуц и сэр Джон Каудери Кендрю получили Нобелевскую премию по химии за объяснение структуры миоглобина в 1958 году; это был первый белок, структура которого была решена с помощью рентгеновской кристаллографии. Цветные альфа-спирали представляют вторичную структуру миоглобина (обсуждается ниже).
Белок представляет собой биологический полимер, содержащий множество аминокислот, рекурсивно связанных пептидными связями между карбоксильной группой и аминогруппой соседних аминокислот с образованием длинной цепи с определяющей боковой группой каждой аминокислоты, выступающей из нее.Последовательность аминокислот в белке определяется геном и кодируется в генетическом коде, который выбирает компоненты белка из набора из 20 «стандартных» аминокислот.
Некоторые белки функционируют как отдельные объекты, в то время как другие связываются вместе, образуя стабильные функциональные комплексы, такие как рибосомы, которые содержат более 50 белков. Наряду с полисахаридами, липидами и нуклеиновыми кислотами белки являются одним из основных классов макромолекул, составляющих основные составляющие биологических организмов.
Судя по этимологическому происхождению термина (от греческого слова proteios , что означает «первого порядка»), белки имеют первостепенное значение в структуре и функциях всех живых клеток и вирусов. Различные белки выполняют широкий спектр биологических функций. Некоторые белки являются ферментами, катализирующими химические реакции в организме. Другие белки играют структурные или механические роли, например те, которые образуют стойки и суставы цитоскелета, который подобен системе каркасов внутри клетки.Третьи, такие как антитела, способны идентифицировать и нейтрализовать чужеродные вещества, такие как бактерии и вирусы.
Диетический белок необходим для выживания животных. В отличие от растений, которые способны синтезировать все необходимые им аминокислоты, животные могут синтезировать только некоторые из 20 стандартных аминокислот, необходимых для нормального функционирования. Аминокислоты, необходимые в рационе животных, известны как незаменимых аминокислот , хотя их конкретное количество и тип варьируются в зависимости от вида.
Функциональность белка зависит от его способности складываться в точную трехмерную форму. Это сложное складывание остается загадкой и раскрывает удивительную сложность и гармонию нашей Вселенной. Как отмечает Льюис (2005), «существует так много решений, что белок не сможет протестировать все из них, пока не найдет правильный, это займет слишком много времени. Тестирование небольшой цепочки из 150 аминокислот 10 12 различных конфигураций каждую секунду потребовалось бы примерно 10 26 лет — в миллиард, миллиарды раз больше возраста Вселенной — чтобы найти «правильную конфигурацию».«Тем не менее, повторная укладка денатурированного фермента происходит менее чем за минуту».
Белки, открытые Йенсом Якобом Берцелиусом в 1838 году, являются одними из наиболее активно изучаемых молекул в биохимии. Биохимики заинтересованы в определении уникальной аминокислотной последовательности белка, которая, как предполагается, определяет его трехмерную структуру и, в свою очередь, его биологическую функцию. Знание аминокислотной последовательности белка может быть полезно при изучении и лечении заболевания, поскольку изменение одной аминокислоты в одном белке (которое часто отражает мутацию в конкретном гене) может привести к таким заболеваниям, как серповидноклеточная анемия. и муковисцидоз.Построение аминокислотных последовательностей белков способствует реконструкции истории ранней жизни, поскольку белки похожи друг на друга в последовательности только в том случае, если они произошли от общего предка.
Строение белков
Компоненты и синтез
Белки состоят из комбинаций 20 различных биологических аминокислот , которые представляют собой молекулы, состоящие из центрального или альфа-углерода с тремя присоединениями: аминогруппой (-Nh3), группой карбоновой кислоты (-COOH) и уникальным R группа или боковая цепь.В белках аминокислоты (в частности, альфа-аминокислоты ) связаны вместе пептидными связями, которые образуются, когда аминогруппа одной аминокислоты реагирует с карбоксильной группой второй аминокислоты с образованием ковалентной связи после высвобождения молекула воды. Аминокислотный остаток — это то, что осталось от аминокислоты после того, как она соединилась с другой аминокислотой с образованием пептидной связи.
Белки, как правило, представляют собой большие молекулы (например, мышечный белок тайтин или коннектин имеет одну аминокислотную цепь длиной 27000 субъединиц).Такие длинные цепочки аминокислот почти всегда называют белками, но более короткие цепочки аминокислот могут называться полипептидами, пептидами или, реже, олигопептидами . Различия в размере белков способствует их функциональному разнообразию — например, более короткая аминокислотная цепь может с большей вероятностью действовать как гормон (например, инсулин), а не как фермент (что зависит от ее определенной трехмерной структуры для функциональности). ).
Молекулярные поверхности нескольких белков, показывающие их сравнительные размеры. Слева направо: иммуноглобин G (антитело), гемоглобин (транспортный белок), инсулин (гормон), аденилаткиназа (фермент) и глутаминсинтетаза (фермент).
Белки собираются из аминокислот на основе информации, закодированной в виде генов, конкретных нуклеотидных последовательностей в ДНК. Из ДНК каждая кодирующая белок нуклеотидная последовательность транскрибируется в незрелую информационную РНК (мРНК), которая затем очищается и модифицируется с образованием зрелой мРНК, которая транслируется в белок.Во многих случаях полученный белок подвергается дальнейшим химическим изменениям (посттрансляционная модификация), прежде чем он станет функциональным.
Четыре уровня структуры белка
Четыре уровня структуры белка
Белки складываются в уникальные трехмерные структуры. Форма, в которую белок сворачивается в естественных условиях, известна как его нативное состояние, которое, как предполагается, определяется его последовательностью аминокислот. Однако иногда белки не складываются должным образом. Неправильная укладка белков может привести к таким заболеваниям, как болезнь Альцгеймера, при которой функция мозга ограничивается отложениями неправильно свернутых белков, которые больше не могут выполнять свои функции.Полное понимание того, почему происходит неправильная укладка белков, может привести к успехам в лечении таких заболеваний, как болезнь Альцгеймера.
Биохимики рассматривают четыре различных аспекта структуры белка:
- Первичная структура представляет собой линейную аминокислотную последовательность, кодируемую ДНК. Любая ошибка в этой последовательности, например замена одного аминокислотного остатка на другой, может привести к врожденному заболеванию.
- Вторичные структуры представляют собой сильно структурированные субструктуры, которые образуются при взаимодействии аминокислотных остатков рядом друг с другом в цепи.Наиболее распространены альфа-спираль и бета-лист. В одной белковой молекуле может присутствовать множество различных вторичных мотивов.
- Третичная структура относится к общей трехмерной форме отдельной белковой молекулы. Это пространственное соотношение аминокислотных остатков, которые находятся далеко друг от друга в последовательности, в основном формируются гидрофобными взаимодействиями, хотя обычно также участвуют водородные связи и ионные взаимодействия, а также дисульфидные связи.
- Некоторые белки могут иметь четвертичную структуру , форму или структуру, которая является результатом объединения более чем одной белковой молекулы (в данном контексте называемых субъединицами ), которые функционируют как часть более крупной сборки или белкового комплекса.Гемоглобин, который служит переносчиком кислорода в крови, имеет четвертичную структуру из четырех субъединиц.
Четвертичная структура гемоглобина. Четыре субъединицы показаны красным и желтым; железосодержащие гемовые группы выделены зеленым цветом.
В дополнение к этим уровням структуры белки могут переключаться между несколькими подобными структурами при выполнении своей биологической функции. В контексте этих функциональных перестроек третичные или четвертичные структуры обычно называют конформациями , а переходы между ними называют конформационными изменениями . Хотя любой уникальный полипептид может иметь более одной стабильной складчатой конформации, каждая конформация обладает собственной биологической активностью, и только одна конформация считается активной. Однако это предположение недавно было оспорено открытием внутренне неструктурированных белков, которые могут складываться в несколько структур с различной биологической активностью.
Основные функции белков
Фермент гексокиназа показан в виде простой молекулярной модели, состоящей из шариков и палочек.В правом верхнем углу показаны два его субстрата, АТФ и глюкоза.
Белки участвуют практически во всех функциях, выполняемых клеткой, включая регуляцию клеточных функций, таких как передача сигналов и метаболизм. Тем не менее, несколько основных классов белков могут быть идентифицированы на основе следующих функций:
- Ферментный катализ . Почти все химические реакции в живых организмах — от начального расщепления питательных веществ в слюне до репликации ДНК — катализируются белками.
- Транспортировка и хранение . Связанные с мембраной белки перемещают свои субстраты (такие как небольшие молекулы и ионы) с места на место, не изменяя своих химических свойств. Например, белок гемоглобин (на фото выше) переносит кислород в кровь.
- Иммунная защита . Антитела, основа адаптивной иммунной системы, представляют собой растворимые белки, способные распознавать и соединяться с чужеродными веществами. Этот класс также включает токсины, которые играют защитную роль (например,g., дендротоксины змей).
- Сигнализация . Рецепторы опосредуют реакцию нервных клеток на определенные раздражители. Родопсин, например, представляет собой светочувствительный белок стержневых клеток сетчатки позвоночных.
- Конструктивная опора . Примеры включают тубулин, актин, коллаген и кератин, которые являются важными укрепляющими компонентами кожи, волос и костей.
Жгутики состоят из моторных белков, которые продвигают сперматозоиды к яйцеклетке для оплодотворения.
- Скоординированное движение .Другой особый класс белков состоит из моторных белков, таких как миозин, кинезин и динеин. Эти белки представляют собой «молекулярные моторы», генерирующие физическую силу, которая может перемещать органеллы, клетки и целые мышцы. Белки являются основными компонентами мышц, а сокращение мышц включает скользящее движение двух видов белковых нитей. На микроскопическом уровне движение сперматозоидов жгутиками производится белковыми сборками.
- Контроль роста и дифференциации .У высших организмов белки факторов роста, такие как инсулин, контролируют рост и дифференцировку клеток. Факторы транскрипции регулируют активацию транскрипции у эукариот, в то время как циклины регулируют клеточный цикл, серию событий в эукариотической клетке между одним делением клетки и следующим.
Белки в рационе человека
Источники белка
Соевые бобы — хороший источник незаменимых аминокислот.
Белок — важный макроэлемент в рационе человека, обеспечивающий потребности организма в аминокислотах, особенно в незаменимых аминокислотах , которые люди не могут синтезировать.Для человека незаменимыми считаются от восьми до десяти аминокислот.
Хотя мясо животных является богатым источником этого жизненно важного диетического элемента, белок также содержится в растительной пище, такой как зерно и бобовые, а также в яйцах и молочных продуктах, таких как молоко и йогурт. Лучший способ получить полный спектр незаменимых аминокислот — это употреблять разнообразные продукты, богатые белком. Соевые продукты, такие как тофу, особенно важны для многих вегетарианцев и веганов как источник полноценного белка (белка, который содержит значительное количество всех незаменимых аминокислот).
Точное количество диетического белка, необходимое для удовлетворения потребностей человека в белке, известное как рекомендуемая диета (RDA), может широко варьироваться в зависимости от возраста, пола, уровня физической активности и состояния здоровья.
Белковая недостаточность и нарушение питания
Ребенок с квашиоркором в Нигерии
Дефицит белка может привести к таким симптомам, как усталость, инсулинорезистентность, выпадение волос, потеря пигмента волос, потеря мышечной массы, низкая температура тела, гормональные нарушения и потеря эластичности кожи.Серьезный дефицит белка чаще всего встречается в развивающихся странах во время голода, когда в рационе содержится много крахмала и мало белка. Квашиоркор — это тип детского недоедания, который связан с недостаточным потреблением белка (а также может быть результатом дефицита различных питательных веществ), хотя его причины до конца не изучены.
Учитывая центральное значение белков для жизни, особенно важность сильных мышц для выживания, животные созданы таким образом, чтобы минимизировать потерю белка из мышц в периоды голодания.Когда диетические белки и углеводы недостаточны, белки могут расщепляться с синтезом глюкозы для снабжения органов, таких как мозг, которые обычно используют глюкозу в качестве топлива. Однако в течение нескольких дней обмен веществ в организме переключается на расщепление «жиров», формы хранения жирных кислот, которые могут быть предшественниками кетоновых тел, альтернативного топлива для мозга. Этот механизм также работает на пользу перелетных птиц, таких как колибри с рубиновым горлом, которые накапливают свои жировые запасы перед тем, как отправиться на большие расстояния по воде.Переход мозга от глюкозы к кетоновым телам происходит довольно быстро, поэтому практически не теряется белок в мышцах, что позволяет им совершать трудный 2400-километровый полет.
Колибри с рубиновым горлом
Чрезмерное потребление белка может быть связано с некоторыми проблемами со здоровьем:
- Дисфункция печени из-за увеличения токсичных остатков. Поскольку организм не может накапливать избыток белка, он расщепляется и превращается в сахар или жирные кислоты. Печень удаляет азот из аминокислот, чтобы их можно было сжигать в качестве топлива, а азот включается в мочевину, вещество, которое выводится почками.Эти органы обычно могут справляться с дополнительной нагрузкой, но при заболевании почек часто назначают снижение количества белка.
- Потеря плотности костей, поскольку кальций и глутамин вымываются из костной и мышечной ткани, чтобы сбалансировать повышенное потребление кислоты с пищей. Этот эффект отсутствует при высоком потреблении щелочных минералов. В таких случаях потребление белка способствует укреплению костей.
Изучение белков
Слово белок было впервые упомянуто в письме, отправленном шведским химиком Йенсом Якобом Берцелиусом Герхардусу Йоханнесу Малдеру 10 июля 1838 года.Он написал:
Название «белок», которое я предлагаю для органического оксида фибрина и альбумина, я хотел получить от греческого слова πρωτειος, потому что он, по-видимому, является примитивным или основным веществом питания животных.
В исследовании белков двадцатого века одним из наиболее поразительных открытий стало то, что нативное и денатурированное состояния многих белков были взаимопревращаемыми ( денатурированный относится к белку, который не находится в нативном состоянии и обычно не имеет четко определенного вторичная структура).То есть путем тщательного контроля условий раствора для отделения денатурированного белка от денатурирующего химического вещества денатурированный белок может быть преобразован в его нативную форму. Вопрос о том, как белки достигают своего естественного состояния, является важной областью биохимии, называемой изучением сворачивания белков.
С помощью генной инженерии исследователи могут изменять аминокислотную последовательность и, следовательно, структуру, нацеливание, чувствительность к регуляции и другие свойства белка. Генетические последовательности различных белков могут быть соединены вместе, чтобы создать химерные белки, обладающие свойствами обоих.Эта форма работы представляет собой один из основных инструментов, используемых клеточными и молекулярными биологами для понимания работы клеток. Другая область исследования белков — попытка создать белки с совершенно новыми свойствами или функциями — это область, известная как белковая инженерия.
Список литературы
- Аткинс П. и Л. Джонс. 2005. Химические принципы , 3-е издание. Нью-Йорк: В. Х. Фриман.
- Льюис, Р. Л. 2005. Телепортируются ли белки в мире РНК .Нью-Йорк: Международная конференция по единству наук.
- Страйер, Л. 1995. Биохимия , 4-е издание. Нью-Йорк: В. Х. Фриман.
Кредиты
Энциклопедия Нового Света Писатели и редакторы переписали и завершили статью Википедия
в соответствии со стандартами New World Encyclopedia . Эта статья соответствует условиям лицензии Creative Commons CC-by-sa 3.0 (CC-by-sa), которая может использоваться и распространяться с указанием авторства.Кредит предоставляется в соответствии с условиями этой лицензии, которая может ссылаться как на участников New World Encyclopedia , так и на самоотверженных добровольцев Фонда Викимедиа. Чтобы процитировать эту статью, щелкните здесь, чтобы просмотреть список допустимых форматов цитирования. История более ранних публикаций википедистов доступна исследователям здесь:
История этой статьи с момента ее импорта в Энциклопедия Нового Света :
Примечание. Некоторые ограничения могут применяться к использованию отдельных изображений, на которые распространяется отдельная лицензия.
Произошла ошибка при настройке пользовательского файла cookie
Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности. Если ваш браузер не принимает файлы cookie, вы не можете просматривать этот сайт.
Настройка вашего браузера для приема файлов cookie
Существует множество причин, по которым cookie не может быть установлен правильно. Ниже приведены наиболее частые причины:
- В вашем браузере отключены файлы cookie. Вам необходимо сбросить настройки своего браузера, чтобы он принимал файлы cookie, или чтобы спросить вас, хотите ли вы принимать файлы cookie.
- Ваш браузер спрашивает вас, хотите ли вы принимать файлы cookie, и вы отказались.
Чтобы принять файлы cookie с этого сайта, нажмите кнопку «Назад» и примите файлы cookie. - Ваш браузер не поддерживает файлы cookie. Если вы подозреваете это, попробуйте другой браузер.
- Дата на вашем компьютере в прошлом. Если часы вашего компьютера показывают дату до 1 января 1970 г.,
браузер автоматически забудет файл cookie. Чтобы исправить это, установите правильное время и дату на своем компьютере. - Вы установили приложение, которое отслеживает или блокирует установку файлов cookie.
Вы должны отключить приложение при входе в систему или проконсультироваться с системным администратором.
Почему этому сайту требуются файлы cookie?
Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности, запоминая, что вы вошли в систему, когда переходите со страницы на страницу. Чтобы предоставить доступ без файлов cookie
потребует, чтобы сайт создавал новый сеанс для каждой посещаемой страницы, что замедляет работу системы до неприемлемого уровня.
Что сохраняется в файле cookie?
Этот сайт не хранит ничего, кроме автоматически сгенерированного идентификатора сеанса в cookie; никакая другая информация не фиксируется.
Как правило, в файле cookie может храниться только информация, которую вы предоставляете, или выбор, который вы делаете при посещении веб-сайта. Например, сайт
не может определить ваше имя электронной почты, пока вы не введете его. Разрешение веб-сайту создавать файлы cookie не дает этому или любому другому сайту доступа к
остальной части вашего компьютера, и только сайт, который создал файл cookie, может его прочитать.
Что было первым? Эксперимент по воссозданию первичных белков решает давнюю загадку — ScienceDaily
Как выглядели самые первые белки — те, что появились на Земле около 3,7 миллиарда лет назад? Профессор Дэн Тауфик из Института науки Вейцмана и профессор Норман Метанис из Еврейского университета в Иерусалиме реконструировали белковые последовательности, которые вполне могут напоминать тех предков современных белков, и их исследование предлагает способ, которым эти примитивные белки могли развиваться. живые клетки.Их выводы были опубликованы в Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS) .
Белки, закодированные в генетическом материале клетки, представляют собой винты, пружины и шестеренки живой клетки — все ее движущиеся части. Но мы предполагаем, что первые белки появились задолго до клеток и, следовательно, жизни в том виде, в каком мы ее знаем. Современные белки состоят из 20 различных аминокислот, все из которых необходимы для построения белка, и все они организованы в виде полимера — длинной цепочечной молекулы, в которой расположение каждой аминокислоты имеет решающее значение для функция белка.Но есть парадокс в размышлениях о том, как возникли самые ранние белки. Потому что аминокислоты, необходимые для производства белков, сами производятся другими белками — ферментами. Это вопрос типа курицы и яйца, и до сих пор на него был дан лишь частичный ответ.
Ученые считают, что самые первые настоящие белки материализовались из более коротких белковых сегментов, называемых пептидами. Пептиды представляли собой липкие сборки аминокислот, спонтанно образовавшихся в первобытном химическом супе; короткие пептиды затем связывались бы друг с другом, со временем производя белок, способный к определенному действию.Спонтанное образование аминокислот уже было продемонстрировано в 1952 году в знаменитом эксперименте Миллера и Юри, в котором они воспроизвели условия, которые, как считалось, существовали на Земле до появления жизни, и добавили энергию, подобную той, которая могла исходить от молний или вулканов. Аминокислоты могут при правильных условиях образовываться без помощи ферментов или любого другого механизма в живом организме, что позволяет предположить, что аминокислоты были «яйцом», которое предшествовало ферменту «курица».
Тауфик, который работает в отделе биомолекулярных наук Института, говорит, что все в порядке, «но в этом эксперименте и в каждом последующем эксперименте не хватало одного жизненно важного типа аминокислоты: таких аминокислот, как аргинин и лизин. несут положительный электрический заряд.«Эти аминокислоты особенно важны для современных белков, поскольку они взаимодействуют с ДНК и РНК, обе из которых несут суммарный отрицательный заряд. Сегодня предполагается, что РНК является исходной молекулой, которая может как нести информацию, так и создавать свои копии, поэтому контактируйте с положительно заряженные аминокислоты теоретически необходимы для дальнейших шагов в развитии живых клеток.
Но была одна положительно заряженная аминокислота, которая появилась в экспериментах Миллера-Юри, аминокислота под названием орнитин, которая сегодня обнаруживается как промежуточный этап в производстве аргинина, но сама по себе не используется для создания белков.Исследовательская группа спросила: что, если орнитин был недостающей аминокислотой в этих наследственных белках? Они разработали оригинальный эксперимент, чтобы проверить эту гипотезу.
Ученые начали с относительно простого белка из семейства, который связывается с ДНК и РНК, применив филогенетические методы для определения последовательности предкового белка. Этот белок был бы богат положительными зарядами — 14 из 64 аминокислот были либо аргинином, либо лизином. Затем они создали синтетические белки, в которых орнитин заменил их в качестве носителя положительного заряда.
Белки на основе орнитина связываются с ДНК, но слабо. Однако в лаборатории Метаниса исследователи обнаружили, что простые химические реакции могут превращать орнитин в аргинин. И эти химические реакции происходили в тех условиях, которые, как предполагалось, преобладали на Земле в то время, когда должны были появиться первые белки. По мере того, как все больше и больше орнитина превращалось в аргинин, белки становились все более и более похожими на современные белки и связывались с ДНК более сильным и избирательным образом.
Ученые также обнаружили, что в присутствии РНК древняя форма пептида участвует в разделении фаз (как масляные капли в воде) — этапе, который затем может привести к самосборке и «отделению». И это, говорит Тауфик, предполагает, что такие белки вместе с РНК могли образовывать прото-клетки, из которых могли развиться настоящие живые клетки.
Профессор Дэн Тауфик занимает должность профессора Неллы и Леона Бенозио.
История Источник:
Материалы предоставлены Научным институтом Вейцмана . Примечание. Содержимое можно редактировать по стилю и длине.
Оглянитесь на научные достижения, достигнутые в результате головоломки 50-летней давности — ScienceDaily
Спустя пятьдесят лет после того, как ученые впервые задали вопрос о сворачивании белков, поиск ответов привел к созданию полноценной области исследований, которая привели к крупным достижениям в области суперкомпьютеров, новых материалов и открытий лекарств, а также сформировали наше понимание основных процессов жизни, включая так называемые «болезни сворачивания белков», такие как болезнь Альцгеймера, Паркинсона и диабет типа II.
В статье, опубликованной в журнале Science , исследователи из Университета Стоуни-Брук рассмотрели прогресс в решении головоломки 50-летней давности под названием «Проблема сворачивания белков». Кен Дилл и Джастин МакКаллум из Центра физической и количественной биологии им. Луи и Беатрис Лауфер в Стоуни-Брук показывают, как сообщество научных исследователей поднялось до решения сложной проблемы фундаментальной науки, которая в то время не имела очевидных результатов.
«Сворачивание белков — квинтэссенция фундаментальной науки.Конкретной коммерческой цели не было, но выплаты по залогу были широкими и значительными », — заявили исследователи в своей статье« Проблема сворачивания белка, 50 лет спустя ».
«Мы узнали, что белки сворачиваются быстро, потому что случайные тепловые движения вызывают конформационные изменения, ведущие энергетически вниз к естественной структуре, принцип, который отражен в воронкообразных энергетических ландшафтах. И отчасти благодаря большому банку данных о белках известных структур, предсказание белковых структур сейчас намного успешнее, чем считалось возможным в первые дни.То, что полвека назад начиналось как три вопроса фундаментальной науки, теперь превратилось в полноценную область исследований физической науки о белках «.
В этом году исполняется 50 лет со дня получения Нобелевской премии по химии 1962 года, присужденной Максу Перуцу и Джону Кендрю за их новаторскую работу по определению структуры глобулярных белков. Эта работа заложила основу структурной биологии, которая интерпретирует биологические механизмы молекулярного уровня в терминах структур белков и других биомолекул.Их работа также подняла вопрос о том, как белковые структуры объясняются физическими принципами.
С тех пор, как Перуц и Кендрю открыли структуры двух белков, было обнаружено около 80 000 белковых структур. «Проблема» сворачивания белка возникла, когда Перуц и Кендрю не смогли понять, как сложенная структура белковой молекулы связана с ее последовательностью типов гранул. С тех пор возник большой интерес к пониманию «кода» сворачивания белка: как данная цепочка аминокислот приводит к конкретной свернутой («нативной») структуре белка?
Белки — это молекулы, которые выполняют основные функции в биологических клетках — преобразование пищи в рост, восстановление молекул ДНК и поврежденных частей клеток, движение в мышцах, например, передачу сигналов в мозг и свет в глазах.У человека около 20 000 различных типов белковых молекул. Каждый выполняет разные функции. Способность белков выполнять такой широкий спектр мощных химических функций проистекает из особого принципа химической структуры и функции, а именно сворачивания каждого белка. Белок — это миниатюрная нить бусинок, похожая на жемчужное ожерелье, где бусинки, похожие на составляющие, называются аминокислотами. Аминокислоты бывают 20 различных типов. Принцип сворачивания состоит в том, что разные последовательности аминокислот, соединенные вместе, заставляют разные белковые молекулы сбиваться в комки очень специфическими, но разными способами, что приводит к их очень разным функциям.
Проблема сворачивания белка превратилась в набор из трех взаимосвязанных головоломок: Что такое код сворачивания? Как белок за доли секунды находит свою единственную нативную структуру внутри клетки (проблема иголки в стоге сена)? И: Можем ли мы создать компьютерный метод, который может открывать новые структуры белков из большого числа известных сейчас аминокислотных последовательностей?
Дилл, директор Центра Лауфера и заслуженный профессор физики и химии, и МакКаллум, младший научный сотрудник Центра Лауфера, описывают огромные успехи, достигнутые на всех трех фронтах.Они подробно описывают некоторые очень важные побочные выгоды от этой работы, которая была совершенно неожиданной в то время, включая разработку компьютера IBM Blue Gene и вычислений с распределенной сеткой, компьютерные методы для открытия новых фармацевтических препаратов, более глубокое понимание молекулярных механизмов в биологии. , более глубокое понимание межатомных взаимодействий внутри белков (в котором также участвовали исследователи Центра Стоуни-Брук-Лауфер Карлос Симмерлинг, Дэвид Грин и Роб Риццо) и новый класс очень многообещающих полимерных материалов, называемых «фолдамеры».«
Дилл и МакКаллум утверждают, что то, что начиналось как один важный вопрос фундаментальной науки, теперь превратилось в целую область теоретических и экспериментальных подходов, в которой многие вопросы теперь приводят к нескольким ответам и многим другим вопросам.
История Источник:
Материалы предоставлены Университетом Стоуни-Брук . Примечание. Содержимое можно редактировать по стилю и длине.
ученых обнаружили происхождение строительных блоков жизни
Исследователи Рутгерса проследили эволюцию ферментов за миллиарды лет
На этом изображении показана складка (форма), которая, возможно, была одним из самых ранних белков в эволюции метаболизма.Изображение: Викас Нанда / Университет Рутгерса
Исследователи Рутгерса обнаружили происхождение белковых структур, ответственных за метаболизм: простые молекулы, которые приводили в действие раннюю жизнь на Земле и служат химическими сигналами, которые НАСА могло бы использовать для поиска жизни на других планетах.
Их исследование, которое предсказывает, как выглядели самые ранние белки 3,5–2,5 миллиарда лет назад, опубликовано в журнале Proceedings of the National Academy of Sciences .
Ученые проследили, как мозаику из многих тысяч деталей, эволюцию ферментов (белков) из настоящего в глубокое прошлое. Решение головоломки потребовало двух недостающих частей, и жизнь на Земле не могла бы существовать без них. Построив сеть, связанную их ролями в метаболизме, эта команда обнаружила недостающие части.
«Мы очень мало знаем о том, как зародилась жизнь на нашей планете. Эта работа позволила нам заглянуть вглубь времени и предложить самые ранние метаболические белки », — сказал соавтор Викас Нанда, профессор биохимии и молекулярной биологии в Медицинской школе Рутгерса Роберта Вуда Джонсона и постоянный преподаватель Центра передовых биотехнологий и биотехнологии. Медицина.«Наши прогнозы будут проверены в лаборатории, чтобы лучше понять происхождение жизни на Земле и сообщить, как жизнь может возникать где-то еще. Мы создаем модели белков в лаборатории и проверяем, могут ли они вызывать реакции, важные для раннего метаболизма ».
Группа ученых под руководством Рутгерса под названием ENIGMA (Эволюция наномашин в геосферах и микробных предках) проводит исследования с помощью гранта НАСА и через членство в Программе астробиологии НАСА. Проект ENIGMA стремится раскрыть роль простейших белков, которые катализировали самые ранние стадии жизни.
«Мы думаем, что жизнь была построена из очень маленьких строительных блоков и возникла, как набор Lego, чтобы создавать клетки и более сложные организмы, подобные нам», — сказал старший автор Пол Г. Фальковски, главный исследователь ENIGMA и выдающийся профессор Университета Рутгерса. Брансуик, который возглавляет Лабораторию биофизики окружающей среды и молекулярной экологии. «Мы думаем, что нашли строительные блоки жизни — набор Lego, который в конечном итоге привел к эволюции клеток, животных и растений».
Команда Рутгерса сосредоточила внимание на двух белковых «складках», которые, вероятно, являются первыми структурами в раннем метаболизме.Они представляют собой ферредоксиновую складку, которая связывает соединения железа и серы, и складку Россмана, которая связывает нуклеотиды (строительные блоки ДНК и РНК). Это две части головоломки, которые должны соответствовать эволюции жизни.
Белки представляют собой цепочки аминокислот, а трехмерный путь цепи в пространстве называется складкой. Ферредоксины — это металлы, которые содержатся в современных белках и перемещают электроны вокруг клеток, способствуя метаболизму. Электроны проходят через твердые тела, жидкости и газы, питая живые системы, и такая же электрическая сила должна присутствовать в любой другой планетной системе, имеющей шанс поддержать жизнь.
Есть свидетельства того, что две складки могли иметь общего предка, и, если это правда, предок мог быть первым метаболическим ферментом в жизни.
Ведущий автор — Хагай Раанан, бывший научный сотрудник лаборатории экологической биофизики и молекулярной экологии. В число соавторов Рутгерса входят Сародж Пудел, научный сотрудник, получивший докторскую степень, и Дуглас Х. Пайк, докторант проекта ENIGMA.
.