Белковые молекулы ведут себя как цунами – Наука – Коммерсантъ
Ученые Дальневосточного федерального университета (ДВФУ) смоделировали поведение WW-домена белка FBP28 и приблизились к пониманию работы белков, сбои в которой провоцируют заболевания, в том числе нейродегенеративные и онкологию. В исследовании физики применили теорию солитонов, которую обычно используют для моделирования нелинейных явлений — от структуры элементарных частиц до цунами.
Солитоны, или нелинейные волны, в отличие от обычных волн сохраняют форму при распространении, что, например, обуславливает разрушительную силу цунами. Физики ДВФУ предположили, что стабильность трехмерных белковых молекул имеет такую же природу, а значит, их структура может быть описана через набор солитонов.
Вместе с коллегами из Корнелльского и Стокгольмского университетов они изучили домен WW белка FBP28, чтобы разобраться, почему этот домен работает правильно или неправильно.
«Домены WW стали предметом обширных теоретических и экспериментальных исследований из-за их небольшого размера, биологической важности и кинетики быстрого сворачивания.
Домен WW различных белков чрезвычайно интересен прежде всего тем, что он модульный, обеспечивает специфические взаимодействия с белковыми лигандами (химическими соединениями, которые работают в комплексе с белком) и влияет на самые разные метаболические процессы. Например, на регулирование и управление процессами роста органов»,— объясняет Александр Молочков, заведующий лабораторией физики живой материи Школы биомедицины ДВФУ.
Исследователи выяснили, каким образом замена отдельных аминокислот приводит к перестройке всей структуры белка, и, самое главное, каковы последствия изменения конкретных аминокислот в определенных местах молекулярных цепочек. Например, если WW-домен обладает неправильной структурой или вовсе не сформирован, это может привести к неконтролируемому росту органов, мегалии.
«Одна из наших фундаментальных задач состоит в том, чтобы понять, какие именно мутации приводят к неправильному сворачиванию белков и какие целенаправленные изменения в белке можно провести, чтобы исправить эти ошибки.
Ответив на эти вопросы, мы сможем лечить не только нейродегенеративные заболевания, но и диабет второго типа, онкологию и врожденные болезни, связанные с повреждениями на генетическом уровне»,— говорит Александр Молочков.
Сложность в том, что нет очевидной связи между сменой отдельных аминокислот и всей мутацией белка, исход которой предсказать сложно. Приходится просчитывать изменения белка на суперпроизводительных компьютерах, используя молекулярную динамику. Подход не работает, если в белке больше пары десятков аминокислот, потому что на такие расчеты не хватает никаких вычислительных мощностей. Выходом стало моделирование белка с применением, казалось бы, чуждой для структурной биологии и медицины теории солитонов.
Используя теорию солитонов, в ДВФУ надеются создать методы предсказательного моделирования поведения белков, что сильно повлияет на фармакологию и поможет больше узнать о работе многих клеточных механизмов и вирусов. Ученые также хотят изучить методы искусственно контролируемого фолдинга и анфолдинга белков (свертываемости/несвертываемости молекулярных цепочек белковых молекул), применяя которые в будущем можно будет заставить группу белков уничтожать вирус, сворачиваясь определенным образом.
Это один из примеров борьбы с оболочечными вирусами, к которым относятся и Эбола, и СПИД, и нашумевший SARS-CoV-2, вызвавший пандемию COVID-19.
Знания в области фолдинга/анфолдинга белков можно будет применять для запуска управляемых мутаций в человеческом организме, чтобы излечить врожденные заболевания, причиной которых становится неправильная работа одного из белков, что всегда связано с изменениями в ДНК.
Ошибки в молекулярных цепочках белковых молекул становятся причиной различных заболеваний, в том числе онкологии и нейродегенеративных болезней — Альцгеймера, Паркинсона, Хантингтона, болезни Крейцфелта—Якоба или синдрома инфекционного слабоумия, когда белки вызывают деменцию, стойкое снижение познавательной деятельности с утратой ранее приобретенных навыков.
В 2020 году лабораторию физики живой материи ДВФУ, которую возглавляет Александр Молочков, реорганизуют в Тихоокеанский квантовый центр, где методами физики элементарных частиц будут исследовать фундаментальные основы перспективных квантовых материалов, медицины и фармакологии, в том числе, чтобы создать новые противовирусные препараты.
По материалам статьи New Insights into Folding, Misfolding, and Nonfolding Dynamics of a WW Domain; Khatuna Kachlishvili, Anatolii Korneev, Luka Maisuradze, Jiaojiao Liu, Harold A. Scheraga, Alexander Molochkov, Patrick Senet, Antti J. Niemi, Gia G. Maisuradze; журнал The Journal of Physical Chemistry B, июль 2020
Гид по белкам | Oriflame Cosmetics
1. ПОЧЕМУ ОРГАНИЗМУ НЕОБХОДИМ БЕЛОК?
Белки — неотъемлемая часть миллионов клеток, которые создает организм каждый день. При помощи аминокислот, «строительных блоков», из которых выстраивается тело, белки помогают организму выполнять различные функции: от восстановления тканей до производства энзимов.
2. СКОЛЬКО БЕЛКА НУЖНО КАЖДЫЙ ДЕНЬ?
Рекомендуемая суточная норма потребления: 0,8-1 гр белка на один килограмм веса. Это примерно 56 грамм для взрослого мужчины весом 70 кг и 46 грамм для взрослой женщины весом 60 кг. Для спортсменов ставки увеличиваются и могут достигать 2 грамм на килограмм веса.
3. РАССКАЖИТЕ БОЛЬШЕ О ПРОТЕИНОМ КОМПЛЕКСЕ. ДЛЯ ЧЕГО ОН НУЖЕН?
Протеиновый комплекс — оптимальный источник высококачественных белков и клетчатки, который поможет обогатить ежедневный рацион. Автор формулы — Стиг Стен, доктор медицинских наук, старший профессор, заведующий кафедрой кардиохирургии Лундского университета (Швеция) и основатель научного центра в Игелесе. Он разработал протеиновый комплекс, чтобы обеспечить сбалансированное питание своим тяжелобольным родителям до и после операции.
4. КАК ПРОТЕИНОВЫЙ КОМПЛЕКС ПОМОЖЕТ МНЕ?
Уникальность формула профессора Стига Стена в том, что объединяет три разных источника белка (яйцо, горошек и сывороточный протеин). Эти богатые аминокислотами компоненты поддерживают способность организма создавать новые клетки и белки наилучшим образом. Также протеиновый комплекс обеспечивает необходимое количество клетчатки в организме и помогает нормализовать пищеварение.
5.
ИЗ КАКИХ ИНГРЕДИЕНТОВ ОН СОСТОИТ?
— Горошек: натуральный источник растительного белка без аллергенов, холестерола и лактозы.
— Сывороточный протеин: цельный белок из молока, содержит все девять необходимых организму аминокислот и быстро усваивается организмом.
— Яйцо: источник ценного белка, богатый витаминами и минералами.
Также протеиновый комплекс содержит «медленные» углеводы, полезные жиры и клетчатку из трех растительных источников: яблоко, шиповник и свекла. Яблоки и шиповник богаты витамином С, важных для поддержания здоровой иммунной системы, а свекла не содержит глютен.
6. ПОЧЕМУ КЛЕТЧАТКА ТАК ВАЖНА?
Согласно международным европейским исследованиям и скандинавским рекомендациям по питанию ежедневное потребление 25-35 г клетчатки положительно влияет на здоровье. Исследования также показывают, что большинство людей не соблюдают эту норму. Протеиновый комплекс содержит большое количество клетчатки. Хочешь повысить содержание клетчатки в рационе? Добавь протеиновый комплекс в ежедневное меню.
7. В КАКИЕ БЛЮДА Я МОГУ ДОБАВИТЬ ПРОТЕИНОВЫЙ КОМПЛЕКС?
Протеиновый комплекс имеет нейтральный вкус и запах и не содержит искусственных подсластителей. Поэтому он не изменит вкус твоих любимых блюд или напитков. Принимай его отдельно или добавляй в супы, соусы, салаты, смузи или выпечку — во время приготовления или в готовое блюдо.
Знаете ли вы из чего состоит белок? Примеры простых и сложных белков
Чтобы представить, какое значение имеют белки, достаточно вспомнить широко известную фразу Фридриха Энгельса: «Жизнь – есть способ существования белковых тел». На самом деле на Земле эти вещества наряду с нуклеиновыми кислотами обуславливают все проявления живой материи. В данной работе мы выясним, из чего состоит белок, изучим, какую функцию он выполняет, а также определим особенности строения различных видов.
Пептиды – высокоорганизованные полимеры
Действительно, в живой клетке как растительной, так и животной, белки количественно преобладают над другими органическими веществами, а также выполняют наибольшее количество разнообразных функций.
Они участвуют во множестве различных очень важных клеточных процессов, таких как движение, защита, сигнальная функция и так далее. Например, в мышечной ткани животных и человека пептиды составляют до 85 % от массы сухого вещества, а в костной и дерме – от 15-50 %.
Все клеточные и тканевые белки состоят из аминокислот (20 видов). Их количество в живых организмах всегда равно двадцати видам. Различные комбинации мономеров пептидов образуют разнообразие белков в природе. Оно исчисляется астрономическим числом 2х1018 возможных видов. В биохимии полипептиды называют высокомолекулярными биологическими полимерами – макромолекулами.
Аминокислоты – мономеры протеинов
Все 20 видов этих химических соединений являются структурными единицами белков и имеют общую формулу NH2-R-COOH. Они являются амфотерными органическими веществами, способными проявлять как основные, так и кислотные свойства. Не только простые белки, но и сложные, содержат так называемые заменимые аминокислоты.
А вот незаменимых мономеров, например, таких как, валин, лизин, метионин можно встретить только в некоторых видах белков.Такие протеины именуют полноценными.
Поэтому, характеризуя полимер учитывают не только из скольких аминокислот состоит белок, но и какие именно мономеры соединяются пептидными связями в макромолекулу. Добавим еще, что заменимые аминокислоты, такие как аспарагин, глютаминовая кислота, цистеин могут самостоятельно синтезироваться в клетках человека и животных. Незаменимые мономеры белков образуются в клетках бактерий, растений и грибов. Они поступают в гетеротрофные организмы только с пищей.
Как образуется полипептид
Как известно, 20 различных аминокислот могут соединяться во множество всевозможных белковых молекул. Как же происходит связывание мономеров между собой? Оказывается, что карбоксильные и аминные группы рядом лежащих аминокислот взаимодействуют между собой. Образуются так называемые пептидные связи, а молекулы воды выделяются как побочный продукт реакции поликонденсации.
Образовавшиеся молекулы белков состоят из остатков аминокислот и многократно повторяющихся пептидных связей. Поэтому их еще называют полипептидами.
Часто протеины могут содержать не одну, а сразу несколько полипептидных цепей и состоять из многих тысяч аминокислотных остатков. Более того, простые белки, а также протеиды способны усложнять свою пространственную конфигурацию. При этом создается не только первичная, но и вторичная, третичная и даже четвертичная структура. Рассмотрим этот процесс более детально. Продолжая изучать вопрос: из чего состоит белок, выясним какую же конфигурацию имеет эта макромолекула. Выше мы установили, что полипептидная цепь содержит множество ковалентных химических связей. Именно такая структура называется первичной.
В ней важную роль играет количественный и качественный состав аминокислот, а также последовательности их соединения. Вторичная структура возникает в момент образования спирали. Она стабилизируется многими вновь возникающими водородными связями.
Высшие уровни организации белков
Третичная структура появляется в результате упаковывания спирали в виде шара – глобулы, например, белок мышечной ткани миоглобин имеет именно такую пространственную структуру. Она поддерживается, как вновь образующимися водородными связями, так и дисульфидными мостиками (если в молекулу белка входит несколько остатков цистеина). Четвертичная форма – это результат объединения в единую структуру сразу нескольких белковых глобул посредством новых видов взаимодействий, например, гидрофобных или электростатических. Наряду с пептидами в четвертичную структуру входят и небелковые части. Ими могут быть ионы магния, железа, меди или же остатки ортофосфатной или нуклеиновых кислот, а также липиды.
Особенности биосинтеза протеинов
Ранее нами было выяснено из чего состоит белок. Он построен из последовательности аминокислот. Их сборка в полипептидную цепь происходит в рибосомах – немембранных органеллах растительных и животных клеток. В самом процессе биосинтеза также принимают участие молекулы информационной и транспортных РНК.
Первые являются матрицей для сборки белка, а вторые транспортируют различные аминокислоты. В процессе клеточного биосинтеза возникает дилемма, а именно, белок состоит из нуклеотидов или аминокислот? Ответ однозначный – полипептиды как простые, так и сложные состоят из амфотерных органических соединений – аминокислот. В жизненном цикле клетки существуют периоды её деятельности, когда синтез белков происходит особенно активно. Это так называемые стадии J1 и J2 интерфазы. В это время клетка активно растет и нуждается в большом количестве строительного материала, которым и является белок. Кроме того, в результате митоза, заканчивающегося образованием двух дочерних клеток, каждая из них нуждается в большом количестве органических веществ, поэтому на каналах гладкой эндоплазматической сети идет активный синтез липидов и углеводов, а на гранулярной ЭПС происходит биосинтез белков.
Функции белков
Зная из чего состоит белок, можно объяснить как огромное разнообразие их видов, так и уникальные свойства, присущие эти веществам.
Белки выполняют в клетке самые разнообразные функции, например, строительную, так как входят в состав мембран всех клеток и органоидов: митохондрий, хлоропластов, лизосом, комплекса Гольджи и так далее. Такие пептиды, как гамоглобулины или антитела – это примеры простых белков, выполняющих защитную функцию. Иными словами, клеточный иммунитет – это результат действия данных веществ. Сложный белок – гемоцианин, наряду с гемоглобином, выполняет у животных транспортную функцию, то есть переносит кислород в крови. Сигнальные белки, входящие в состав клеточных мембран, обеспечивают информирование самой клетки о веществах, пытающихся попасть в её цитоплазму. Пептид альбумин отвечает за основные показатели крови, например, за её способность к свертыванию. Белок куриных яиц овальбумин запасется в клетке и служит основным источником питательных веществ.
Белки – основа цитосклета клетки
Одна из важных функций пептидов – опорная. Она очень важна для сохранения формы и объема живых клеток.
Так называемые подмембранные структуры – микротрубочки и микронити переплетаясь образуют внутренний скелет клетки. Белки, входящие в их состав, например, тубулин, способны легко сжиматься и растягиваться. Это помогает клетке сохранить свою форму при различных механических деформациях.
В растительных клетках, наряду с белками гиалоплазмы, опорную функцию выполняют также тяжи цитоплазмы – плазмодесмы. Проходя через поры в клеточной стенке, они обуславливают взаимосвязь между рядом лежащими клеточными структурами, образующими растительную ткань.
Ферменты – вещества белковой природы
Одно из важнейших свойств протеинов – их влияние на скорость протекания химических реакций. Основные белки способны к частичной денатурации – процессу раскручивания макромолекулы в третичной или четвертичной структуре. Сама же полипептидная цепь при этом не разрушается. Частичная денатурация лежит в основе как сигнальной, так и каталитической функций белка. Последнее свойство представляет собой способность ферментов влиять на скорость протекания биохимических реакций в ядре и цитоплазме клетки.
Пептиды, которые, наоборот, снижают скорость химических процессов принято называть не ферментами, а ингибиторами. Например, простой белок каталаза является ферментом, который ускоряет процесс расщепления токсического вещества пероксида водорода. Оно образуется как конечный продукт многих химических реакций. Каталаза ускоряет его утилизацию до нейтральных веществ: воды и кислорода.
Свойства белков
Пептиды классифицируют по многим признакам. Например, по отношению к воде их можно разделить на гидрофильные и гидрофобные. Температура также по-разному влияет на структуру и свойства белковых молекул. К примеру, белок кератин – компонент ногтей и волос может выдерживать как низкую, так и высокую температуру, то есть является термолабильным. А вот белок овальбумин, уже упоминающийся ранее, при нагревании до 80-100 °С полностью разрушается. Это значит, что его первичная структура расщепляется на остатки аминокислот. Такой процесс называется деструкцией. Какие бы условия мы не создавали, в нативную форму белок возвратится уже не может.
Двигательные белки – актин и милозин присутствуют в мышечных волокнах. Их поочередное сокращение и расслабление лежит в основе работы мышечной ткани.
БЕЛОК — это… Что такое БЕЛОК?
Белок А — (англ. protein A) это белок, молекулярной массой 40 60 кДа, выделенный с поверхности клеточной стенки золотистого стафилококка (Staphylococcus aureus). Белок А используется в биохимических исследованиях, так как хорошо связывает многие… … Википедия
Белок G — (англ. protein G) это белок, связывающий иммуноглобулины, который экспрессируются в стрептококках групп C и G. Белок G имеет сходства с белком А, но отличается специфичностью. Белок G имеет молекулярную массу 58 кДа (в случае белка… … Википедия
белок — вытаращить арабские белки.. Словарь русских синонимов и сходных по смыслу выражений. под. ред. Н. Абрамова, М.: Русские словари, 1999. белок глобулин, гистон, протеиноид, протеин, протеиновое тело, протамин, протеид Словарь русских синонимов … Словарь синонимов
БЕЛОК — 1.
БЕЛОК1, белка, муж. (биол. хим.). Важнейшая составная часть организма животных и растений; то же, что альбумин и белковина. 2. БЕЛОК2, белка, муж. 1. Выпуклая непрозрачная оболочка глаза. || только мн. Глаза (прост.). Белки выпучить. Белками… … Толковый словарь Ушакова
БЕЛОК — 1. БЕЛОК1, белка, муж. (биол. хим.). Важнейшая составная часть организма животных и растений; то же, что альбумин и белковина. 2. БЕЛОК2, белка, муж. 1. Выпуклая непрозрачная оболочка глаза. || только мн. Глаза (прост.). Белки выпучить. Белками… … Толковый словарь Ушакова
БЕЛОК — 1. БЕЛОК1, белка, муж. (биол. хим.). Важнейшая составная часть организма животных и растений; то же, что альбумин и белковина. 2. БЕЛОК2, белка, муж. 1. Выпуклая непрозрачная оболочка глаза. || только мн. Глаза (прост.). Белки выпучить. Белками… … Толковый словарь Ушакова
белок C — Белок, сериновая протеаза, синтезируемая клетками печени; антикоагулянт, является ингибитором факторов Va и VIIIa свертывания крови; частота гетерозигот по дефициту Б.
C в популяциях человека достигает 1/200 данная аномалия связана с повышенным… … Справочник технического переводчика
белок — БЕЛОК, лка, муж. Высокомолекулярное органическое вещество, обеспечивающее жизнедеятельность животных и растительных организмов. | прил. белковый, ая, ое. Белковые корма (с высоким содержанием белка). II. БЕЛОК, лка, муж. 1. Прозрачная часть яйца … Толковый словарь Ожегова
Белок — Белок, связывающий жирные кислоты Белки, связывающие жирные кислоты (англ. fatty acid binding proteins, FABP; БСЖК) семейство транспортеров жирных кислот и других липофильных веществ, таких как эйкозаноиды и ретиноиды. Как считается, эти… … Википедия
белок — 1. БЕЛОК, лка; м. 1. Прозрачная жидкость, окружающая желток птичьего яйца. / О такой части куриного яйца как пище. Выпить сырой б. Взбитые белки. ◁ Белковый, ая, ое. Б. крем (из яичных белков). 2. БЕЛОК см. 1. Белки. 3. БЕЛОК см. 2.
Белки. 4.… … Энциклопедический словарь
Из чего состоят белки
Химический состав белка
Пища для размышлений
Белок был назван более 150 лет назад в честь греческого слова proteios , означающего «первостепенное значение».
Белок состоит из углерода, водорода, кислорода и азота. Добавление азота придает белку его уникальное отличие от углеводов и жиров, а также определяет фирменное название аминокислоты. Подобно простому сахару, который соединяется вместе, образуя сложный углевод (см. Что такое углевод?), Аминокислоты являются строительными блоками для более сложной молекулы белка.
Аминокислоты: строительные блоки белка
Всего существует 20 различных аминокислот, и в зависимости от последовательности их появления в вашем теле выполняется определенная работа или функция. Представьте, что аминокислоты похожи на алфавит — 26 букв, которые можно расположить миллионом разных способов. Из этих упорядоченных букв образуются слова, которые затем переводятся на целый язык.
Расположение аминокислот — это «белковый язык» вашего тела, который определяет конкретные задачи, которые необходимо выполнить.Следовательно, белков , из которых состоят ваши ферменты, будут иметь одну последовательность, тогда как белки, образующие ваши мышцы, будут иметь совершенно другую последовательность.
Nutri-Speak
Белки — это соединения, состоящие из углерода, водорода, кислорода и азота, расположенные в виде цепочек аминокислот.
Ваше тело: корзина для переработки аминокислот
Ваше тело постоянно получает необходимые аминокислоты из собственного аминокислотного пула и из диеты, которая удовлетворяет ваши ежедневные потребности в белке.После того, как вы съели пищу, содержащую белок, ваше тело приступит к работе, расщепляя его на различные аминокислоты. (Разные продукты дают разные аминокислоты.) Когда белок полностью расщеплен, ваше тело поглощает аминокислоты (полученные из переваренной пищи) и перестраивает их в последовательность, которая вам нужна для конкретной задачи организма.
Ваше тело похоже на мусорный бак.
Nutri-Speak
Amino (a-MEEN-o) кислоты являются строительными блоками для белка, которые необходимы для всех функций организма
Давайте поговорим об этой аминокислоте немного дальше.Из 20 аминокислот 11 действительно могут вырабатываться в организме. Однако это означает, что девять не могут быть изготовлены. Вы не можете функционировать без каждой аминокислоты. «Очень важно», чтобы вы получали эти девять из внешних источников пищи. Поэтому их уместно назвать незаменимых аминокислот .
| Незаменимые аминокислоты | Заменимые аминокислоты |
|
| Гистидин | Глицин | |
| Изолейцин | Глутаминовая кислота | |
| Лейцинин | ||
| Лейцинин | Аспарагиновая кислота | |
| Метионин | Пролин | |
| Фенилаланин | Аланин | |
| Треонин | Серин | |
| Триптофан | Тирозин | |
| Валин | Валистеин | Валин |
| Глютамин |
Белковая фабрика
Август в нашем календаре PDBe на 2020 год вдохновлен клеточными машинами, производящими белок, называемыми рибосомами.
.Рибосомы — это очень сложные и важные структуры в клетке, которые выполняют жизненно важную роль в синтезе белка.
Белковая фабрика клетки
Каждая клетка нашего тела содержит около 10 миллиардов белков, которые позволяют нам думать, двигаться, есть, играть и делать многое другое. Их эффективное создание — это работа этих макромолекулярных машин, называемых рибосомами, которые обнаружены во всех живых клетках всех видов, от бактерий до людей.
Структура рибосомного комплекса
Глядя на рибосому, кажется, что она представляет собой запутанную мешанину белков и молекул РНК, однако на самом деле она сшита вместе с безупречной точностью.
Две субъединицы рибосомы, собранные вместе с малой и большой субъединицами, показаны серыми и бирюзовыми лентами соответственно (запись PDB 6KE0)
Крио-электронная микроскопия и рентгеновская кристаллография показали, что рибосома состоит из двух субъединиц: малой и большой субъединиц.
Каждая из этих субъединиц образует сложную сеть из нескольких молекул РНК с десятками различных белков. В 2000 году структурные биологи Венкатраман Рамакришнан, Томас А. Стейтц и Ада Э.Йонат разрешил первые кристаллические структуры рибосомы с атомным разрешением. В 2009 году этим трем исследователям была присуждена Нобелевская премия по химии за их исследования структуры и функции рибосомы, что свидетельствует о важности рибосомы.
Синтез белка
Синтез новых белков начинается в ядре, где рибосомы получают команду начать этот процесс. Участки ДНК (гены), кодирующие определенный белок, копируются на нити информационной РНК (мРНК) в процессе, называемом транскрипцией.
После завершения транскрипции ДНК в мРНК следующим процессом является трансляция, когда эти мРНК считываются для образования белков. Каждая мРНК определяет порядок, в котором аминокислоты должны быть добавлены к белковой цепи в процессе ее синтеза. Если за основу берется ДНК, то масоны — это рибосомы — они строят белок, используя аминокислоты в качестве «кирпичиков».
Для создания белков две рибосомные субъединицы, малая и большая, собираются вместе, образуя полную рибосому.Он имеет сайты связывания для молекул мРНК и транспортной РНК (тРНК). Большая субъединица располагается поверх маленькой субъединицы, а матрица мРНК расположена между ними. После полной сборки рибосома начинает процесс производства белка.
Производство белка
Двигаясь вдоль мРНК, рибосома считывает набор трехнуклеотидных последовательностей на мРНК, называемых кодоном, который кодирует определенную аминокислоту. ТРНК доставляет эти аминокислоты, строительные блоки белка, к рибосоме.Каждая молекула тРНК имеет два разных конца или сайта, один для связывания с определенной аминокислотой, а другой для связывания с соответствующим кодоном мРНК. Во время трансляции эти тРНК переносят аминокислоты на рибосому и присоединяются к своим комплементарным кодонам на мРНК. Впоследствии они преобразуются в правильные аминокислоты в новой белковой цепи.
Собранные аминокислоты сшиваются вместе с помощью молекул рРНК (рибосомной РНК), которые направляют процесс создания новой белковой цепи.Повторяя этот процесс для каждой аминокислоты, весь белок строится в процессе, называемом удлинением. Растущая белковая цепь останавливается только тогда, когда она встречает стоп-кодон на мРНК. Это сигнализирует об окончании полипептидной цепи во время трансляции. Как только аминокислоты сформированы правильно, вновь синтезированная белковая цепь транспортируется либо в цитоплазму, либо в аппарат Гольджи у прокариот или эукариот, соответственно.
Ниже приведено видео с сайта YourGenome, объясняющее этот процесс.
Больше, чем протеиновый завод
Точный и быстрый перевод генетической информации критически важен для производства функциональных белков для жизнеспособности клеток.
Скорость производства белка должна быть быстрой и очень точной, чтобы своевременно реагировать на изменения в окружающей среде. Поразительная точность рибосомного оборудования имеет коэффициент ошибки 1 на 1000–10 000 аминокислот. Одна рибосома в эукариотической клетке может добавлять 2 аминокислоты к белковой цепи каждую секунду, однако у прокариот рибосомы могут работать даже быстрее, добавляя к полипептиду около 20 аминокислот каждую секунду. Рибосомы потребляют большое количество энергии для синтеза белков и составляют значительную часть клеточной массы, при этом значительная часть метаболизма клетки направляется на производство рибосомных белков и РНК.
Нацелены на бактериальные рибосомы
Рибосомы присутствуют во всех формах жизни и необходимы для синтеза белка, что делает их желательной мишенью для лекарств. Большинство клинически используемых антибиотиков нацелены на рибосомы и ингибируют процесс синтеза белка, вмешиваясь в трансляцию мРНК или блокируя образование пептидных связей.
Бактериальные рибосомы — одна из основных мишеней для антибиотиков. Эти антибиотики не позволяют бактериям синтезировать собственные белки из-за ингибирования их рибосомы, которая в конечном итоге убивает бактерии.Разработка таких антибиотиков стала возможной из-за различий между бактериальными и эукариотическими рибосомами. Они различаются не только по размеру, но и по последовательности и структуре, что позволяет антибиотикам убивать только бактерии, подавляя их рибосомы, не затрагивая человеческие рибосомы.
В PDB доступны структуры многих антибиотиков в комплексе с рибосомами. Эти структуры с разрешением на атомарном уровне позволяют нам лучше понять механизм их действия.
Антибиотики, спасающие жизнь
Антибиотики, такие как неомицин, гентамицин и стрептомицин, относятся к группе аминогликозидов, которые широко используются для лечения тяжелых инфекций брюшной полости и мочевыводящих путей.
Они ингибируют малую субъединицу рибосомы, включая тетрациклины, которые блокируют связывание тРНК.
Другой широко назначаемый антибиотик, эритромицин, относится к классу натуральных продуктов. Он оказывает два эффекта на трансляцию: во-первых, предотвращает удлинение полипептидной цепи, а во-вторых, ингибирует образование большой субъединицы рибосомы.
На рисунке ниже показан ряд антибиотиков, которые нацелены на бактериальную рибосому в разных участках большой (голубовато-серый) и малой (желтый) субъединицы рибосомы.
Это изображение взято из статьи «Бактериальная рибосома как мишень для антибиотиков». Nat Rev Microbiol 3, 870–881 (2005). https://doi.org/10.1038/nrmicro1265
Ингибирование рибосомы эукариот
Некоторые антибиотики, такие как генетицин, также называемый G418, ингибируют стадию элонгации как в прокариотических, так и в эукариотических рибосомах.
Рицин, лектин (белок, связывающий углеводы), вырабатываемый семенами клещевины, является очень сильнодействующим токсином. Всего несколько крупинок очищенного порошка рицина могут убить взрослого человека. Он подавляет удлинение путем ферментативной модификации рРНК большой рибосомной субъединицы эукариот. Другим известным ингибитором трансляции эукариот является циклогексимид, который обычно используется в лабораториях для подавления синтеза белка.
Лекарственные средства против рака
Биогенез рибосом, процесс создания рибосом, недавно стал эффективной мишенью в терапии рака.Несколько соединений, ингибирующих продукцию или функцию рибосом, предпочтительно убивающих раковые клетки, прошли клинические испытания. Недавние исследования показывают, что клетки экспрессируют гетерогенные популяции рибосом и что состав рибосом может играть ключевую роль в онкогенезе, открывая новые терапевтические возможности.
Об изображении
Два произведения искусства, керамическая скульптура (слева) и кусок шелкового батика (справа), были созданы Шином Галаутом и Мари Бишофс, 13-летними учениками Школы Персе и Колледжа Импингтон Вилладж, соответственно.
Оба художника черпали вдохновение из комплексов белков и нуклеиновых кислот в базе данных PDB, а их работы основывались на процессе синтеза белка и рибосомах.
Дипти Гупта
Protein Synthesis — обзор
Механизм действия ингибиторов синтеза белка
Синтез белка происходит в цитоплазме на рибонуклеопротеиновых частицах, рибосомах. Информационная РНК, которая содержит в своей нуклеотидной последовательности код, управляющий синтезом одной или нескольких полипептидных цепей, синтезируется РНК-полимеразой на матрице ДНК и транспортируется в цитоплазму, где она связывается с рибосомами и направляет размещение РНК для переноса аминоацила в правильной последовательности.Аминокислота, которая была активирована и этерифицирована до определенного вида тРНК, связана с рибосомным акцепторным сайтом благодаря взаимодействиям кодон-антикодон. Пептидилтрансфераза, неотъемлемая часть рибосомы, катализирует образование пептидной связи между карбоксильной группой растущего пептида (связанной как пептидил-тРНК с сайтом донора рибосомы) и аминогруппой новой аминокислоты.
Образовавшаяся пептидил-тРНК перемещается к донорному сайту с помощью GTP-требующего фермента, освобождая акцепторный сайт для присоединения следующей аминоацил-тРНК (Watson, 1970).
Взаимосвязь между синтезом белка и физиологическим проявлением радиационного поражения исследовалась в первую очередь с использованием ингибиторов синтеза белка. Выводы, сделанные на основе этих исследований, основаны на двух предположениях: во-первых, ингибирование влияет на одну и только одну биохимическую реакцию, а во-вторых, что эта конкретная биохимическая реакция не имеет быстрых косвенных эффектов на общий метаболизм клетки.
Пуромицин, который действует как аналог аминоацил-тРНК (Morris and Schweet, 1961; Rabinovitz and Fisher, 1962), по-видимому, ингибирует синтез белка в прокариотических и эукариотических клетках, высвобождая неполные полипептидные цепи из рибосомы (Allen and Zamecnik , 1962; Натанс, 1964). Циклогексимид может ингибировать инициацию, удлинение или прекращение синтеза белка в эукариотических клетках путем блокирования транслокации, тем самым предотвращая дальнейшее движение рибосомы по матричной РНК (Obrig et al.
, 1971; Rajalakshmi et al., 1971). Хлорамфеникол подавляет синтез белка в бактериях и избирательно подавляет синтез белка в митохондриях и хлоропластах изученных эукариотических клеток (Sager, 1972).Этот антибиотик связывается с большой рибосомной субъединицей (Vazquez, 1965) и препятствует образованию пептидной связи (например, Traut and Monro, 1964). Стрептомицин специфически подавляет синтез микробных и митохондриальных белков, связываясь с малой рибосомной субъединицей (Davies, 1964; Cox et al., 1964) и вызывая неправильное прочтение генетического кода (Davies et al., 1964).
Синтез белка Определение и примеры
Синтез белка
n., множественное число: синтез белка
Определение: создание белка.
Синтез белка — это процесс создания белковых молекул. В биологических системах это включает синтез аминокислот, транскрипцию, трансляцию и посттрансляционные события. В синтезе аминокислот существует набор биохимических процессов, которые производят аминокислоты из источников углерода, таких как глюкоза.
Не все аминокислоты производятся организмом; другие аминокислоты получают с пищей.В клетках генерируются белки с участием процессов транскрипции и трансляции. Короче говоря, транскрипция — это процесс, с помощью которого матрица мРНК транскрибируется из ДНК. Шаблон используется для следующего шага — перевода. При трансляции аминокислоты связаны друг с другом в определенном порядке, основанном на генетическом коде. После трансляции вновь образованный белок подвергается дальнейшей обработке, такой как протеолиз, посттрансляционная модификация и сворачивание белка.
Белки состоят из аминокислот, которые расположены упорядоченным образом.Узнайте, как клетка организует синтез белка с помощью РНК. Приглашаем вас присоединиться к нашей дискуссии на форуме: что делает мРНК в синтезе белка?
Определение синтеза белка
Синтез белка — схематическая диаграмма Синтез белка — это создание белков. В биологических системах это осуществляется внутри клетки.
У прокариот это происходит в цитоплазме. У эукариот это первоначально происходит в ядре, чтобы создать транскрипт (мРНК) кодирующей области ДНК.Транскрипт покидает ядро и достигает рибосом для трансляции в молекулу белка с определенной последовательностью аминокислот.
Синтез белка — это создание белков клетками с использованием ДНК, РНК и различных ферментов. Обычно он включает события транскрипции, трансляции и посттрансляционные события, такие как сворачивание белка, модификации и протеолиз.
Этимология
Термин белок происходит от позднегреческого prōteios , prōtos , что означает «первый».Слово синтез произошло от греческого sunthesis , от suntithenai , что означает «соединять». Вариант: биосинтез белка.
Вопрос форума: Где происходит синтез белка? Лучший ответ!
Прокариотический синтез в сравнении с синтезом эукариотических белков
Белки — это основной тип биомолекул, который необходим всем живым существам для процветания.
И прокариоты, и эукариоты производят различные белки для различных процессов и функций.Некоторые белки используются для структурных целей, а другие действуют как катализаторы биохимических реакций. Синтезы прокариотических и эукариотических белков имеют явные различия. Например, синтез белка у прокариот происходит в цитоплазме. У эукариот первый этап (транскрипция) происходит в ядре. Когда транскрипт (мРНК) образуется, он попадает в цитоплазму, где расположены рибосомы. Здесь мРНК транслируется в аминокислотную цепь. В таблице ниже показаны различия между синтезом прокариотических и эукариотических белков.
| Синтез прокариотического белка | Синтез эукариотического белка |
|---|---|
| Трансляция происходит еще до транскрипции концов мРНК | Транскрипция происходит с последующей трансляцией |
| За исключением архебактерий, образование мРНК бактерий не включает добавление cap и поли A-хвоста | Образование мРНК включает добавление 5′-кэпа и поли-A-хвоста на 3′-конце транскрипта мРНК |
| Трансляция начинается с кодона AUG | Трансляция начинается через 5 ‘Cap, связывающий мРНК с рибосомной единицей в первом кодоне AUG |
| Инициирующие факторы: PIF-1, PIF-2, PIF-3 | Инициирующие факторы: eIF1-6, eIF4B, eIF4C, eIF4D, eIF4F |
Генетический код
Аминокислотная таблица кодонов РНК.
В биологии кодон относится к тринуклеотидам, которые указаны для конкретной аминокислоты. Например, гуанин-цитозин-цитозин (GCC) кодирует аминокислоту аланин. Коды гуанин-урацил-урацил (GUU) для валина. Урацил-аденин-аденин (UAA) является стоп-кодоном. Кодон мРНК дополняет тринуклеотид (называемый антикодоном) в тРНК.
Что такое генетический код? «Генетический код — это система, которая сочетает в себе различные компоненты синтеза белка, такие как ДНК, мРНК, тРНК…» Наш эксперт по биологии на форуме ответил на другие часто задаваемые вопросы: Что делает мРНК в синтезе белка? Присоединяйтесь к нам сейчас!
мРНК, тРНК и рРНК
мРНК, тРНК и рРНК являются тремя основными типами РНК, участвующими в синтезе белка.МРНК (или информационная РНК) несет код для создания белка. У эукариот он образуется внутри ядра и состоит из 5′-кэпа, 5’UTR-области, кодирующей области, 3’UTR-области и поли (A) хвоста.
Копия сегмента ДНК для экспрессии гена находится в его кодирующей области. Он начинается со старт-кодона на 5′-конце и стоп-кодона на 3′-конце.
тРНК (или транспортная РНК), как следует из названия, переносит определенную аминокислоту на рибосому, которая будет добавлена к растущей цепи аминокислоты.Он состоит из двух основных сайтов: (1) антикодонное плечо и (2) акцепторный стержень . Плечо антикодона содержит антикодон, который комплементарен парам оснований с кодоном мРНК. Акцепторный стержень — это сайт, к которому прикрепляется определенная аминокислота (в этом случае тРНК с аминокислотой называется аминоацил-тРНК ). Пептидил-тРНК — это тРНК, которая удерживает растущую полипептидную цепь.
В отличие от первых двух, рРНК (или рибосомная РНК) не несет генетической информации.Скорее, он служит одним из компонентов рибосомы. Рибосома — это цитоплазматическая структура в клетках прокариот и эукариот, которые известны тем, что служат местом синтеза белка.
Рибосомы можно использовать для определения прокариота от эукариота. У прокариот есть рибосомы 70S, тогда как у эукариот рибосомы 80S. Однако оба типа состоят из двух субъединиц разного размера. Субъединица большего размера служит рибозимом, который катализирует образование пептидной связи между аминокислотами.рРНК имеет три сайта связывания: сайты A, P и E. Сайт A (аминоацил) — это место стыковки аминоацил-тРНК. Сайт P (пептидил) — это место, где связывается пептидил-тРНК. Сайт E (выход) — это место, где тРНК покидает рибосому.
Этапы биосинтеза белка
Транскрипция
Транскрипция — это процесс, с помощью которого матрица мРНК, кодирующая последовательность белка в форме тринуклеотидного кода, транскрибируется из ДНК, чтобы обеспечить матрицу для трансляции с помощью фермент, РНК-полимераза.Таким образом, транскрипция рассматривается как первый этап экспрессии гена. Подобно репликации ДНК, транскрипция происходит в направлении 5 ‘→ 3’. Но в отличие от репликации ДНК, транскрипции не требуется праймер для запуска процесса, и вместо тимина урацил спаривается с аденином.
Этапы транскрипции следующие: (1) инициация, (2) выход промотора, (3) элонгация и (4) терминация. Первый шаг, инициация, — это когда РНК-полимераза с помощью определенных факторов транскрипции связывается с промотором ДНК.Это приводит к открытию (раскручиванию) ДНК в промоторной области, образуя пузырек транскрипции . Сайт старта транскрипции в пузыре транскрипции связывается с РНК-полимеразой, в частности с РНК-полимеразой , инициирующей NTP , и , продолжающей NTP . Происходит фаза прерывистых циклов синтеза, приводящая к высвобождению коротких транскриптов мРНК (примерно от 2 до 15 нуклеотидов). На следующем этапе РНК-полимераза должна ускользнуть от промотора и вступить в стадию элонгации.Во время элонгации РНК-полимераза пересекает матричную цепь ДНК и пары оснований с нуклеотидами на матричной (некодирующей) цепи. В результате получается транскрипт мРНК, содержащий копию кодирующей цепи ДНК, за исключением тиминов, которые заменены урацилами.
Сахарно-фосфатный остов формируется за счет РНК-полимеразы. Последний шаг — прекращение. Во время этой фазы водородные связи спирали РНК-ДНК разрываются. У эукариот транскрипт мРНК проходит дальнейшую обработку. Он проходит через полиаденилирование , закрытие и сплайсинг .
Трансляция
Трансляция — это процесс, в котором аминокислоты связываются вместе в определенном порядке в соответствии с правилами, установленными генетическим кодом. Это происходит в цитоплазме, где расположены рибосомы. Он состоит из четырех фаз: (1) активация (аминокислота ковалентно связана с тРНК), (2) инициация (малая субъединица рибосомы связывается с 5′-концом мРНК с помощью факторов инициации), (3 ) элонгация (следующая аминоацил-тРНК в линии связывается с рибосомой вместе с GTP и фактором элонгации) и (4) терминация (сайт A рибосомы обращен к стоп-кодону).
Пост-трансляция
Следующим за синтезом белка являются события, например протеолиз и сворачивание белков.
Протеолиз относится к расщеплению белков протеазами. Через него из полипептида удаляются N-концевые, C-концевые или внутренние аминокислотные остатки. Посттрансляционная модификация относится к ферментативному процессингу полипептидной цепи после трансляции и образования пептидной связи. Концы и боковые цепи полипептида могут быть модифицированы для обеспечения надлежащей клеточной локализации и функции.Сворачивание белка — это сворачивание полипептидных цепей с принятием вторичных и третичных структур.
Помогла ли эта информация вам разобраться в теме? Есть вопросы? Как насчет того, чтобы услышать ответы непосредственно от нашего сообщества? Присоединяйтесь к нам на нашем форуме: что делает мРНК в синтезе белка? Давайте сделаем это весело и просто!
См. Также
Ссылки
- Синтез белков. (2019). Получено из Эльмхерста.Веб-сайт edu: http://chemistry.elmhurst.edu/vchembook/584proteinsyn.
html - Protein Synthesis. (2019). Получено с веб-сайта Estrellamountain.edu: https://www2.estrellamountain.edu/faculty/farabee/biobk/BioBookPROTSYn.html
- Protein Synthesis. (2019). Получено с веб-сайта Nau.edu: http://www2.nau.edu/lrm22/lessons/protein-synthesis/protein-synthesis.htm
© Biology Online. Контент предоставлен и модерируется Biology Online Editors
Proteins
Proteins
Белки — один из многих видов натуральных
полимеры, и они на сегодняшний день являются наиболее универсальными.Вы называете это,
белки делают это.
Что могут делать белки? Что они не могут сделать!
- Ферменты — это белки, которые обеспечивают протекание химических реакций в организме в миллион раз быстрее, чем без ферментов.
- Антитела — это белки, которые помогают вашей иммунной системе бороться с болезнями.
- Когда вы получаете бу-бу, кровотечение останавливается из-за тромбов, благодаря белкам , фибриногену и тромбину .
- Транспорт! Некоторые белки переносят вещества из одного места в другое или образуют туннели (поры) в клеточных мембранах, которые пропускают только определенные молекулы (или ионы). Гемоглобин , белок в крови, переносит кислород из легких в клетки.
- Сила и опора! Другие белки, такие как коллаген и кератин, сильны и крепки, они составляют вашу кожу, волосы и ногти. Коллаген также поддерживает ваши клетки и органы, поэтому они не растекаются.
- Движение! Белки миозин и актин составляют большую часть вашей мышечной ткани.Они работают вместе, чтобы ваши мышцы могли двигать вами. У некоторых бактерий реснички и жгутики состоят из белков. Бактерии могут перемещать их с места на место.
Да! Вы сделаны из белка! На изображении ниже показано, из какого полимера (кератина) сделаны ваши волосы. Это та знаменитая структура типа «спираль из спиралей», которая дает вашим волосам способность сгибаться и сгибаться, но при этом быть достаточно прочными, чтобы не ломаться и не растягиваться, когда вы их расчесываете.
Итак, что такое белки?
Белки — это полимеры, состоящие из аминокислот.Они встречаются в природе, то есть их производят животные, растения, жуки, грибки и другие живые существа — в том числе и вы!
На самом деле протеин — это полиамид (а что?), Но об этом позже.
Итак, белки — это полимеры аминокислот. Что такое аминокислота? (Рад, что ты спросил !!)
Аминокислоты имеют амино-конец и кислотный конец. В середине находится C (углерод) с H (водород) и боковая группа, показанная здесь как R. (Думайте о R как о остальной части молекулы.)
Эта группа R может быть как маленькой, так и большой. В вашем теле двадцать общих аминокислот. Хотите их увидеть? Кликните сюда. У каждого свой R
группа.
Для каждого полученного белка порядок групп R ОЧЕНЬ важен, потому что он определяет форму белка и работу, которую он будет выполнять. Чтобы получить правильный порядок, клетки используют РНК, скопированную из вашей ДНК. Вся история довольно сложна и включает в себя особые ферменты и даже различные виды РНК.
Мы не будем вдаваться в это сейчас — просто поверьте, что существует целая система, которая гарантирует, что правильные аминокислоты собраны в правильном порядке.
Итак, как ваше тело вырабатывает белок?
Хотите узнать что-нибудь еще? Белки также составляют шелк. Шелк такой
изящный материал, который ученые пытались сделать из синтетического шелка. Они пытались
делают синтетические полиамиды , и что вы знаете, они это сделали! В
искусственные полиамиды называются нейлоном.
О.k., ранее мы говорили, что белок — это полиамид природного происхождения, и что мы вернемся к этому позже. Эй, угадай что?! Это позже!
Полиамид — это полимер (конечно!), Который имеет амидных групп в основной цепи.
Вот два взгляда на амидную группу:
Помните, как выглядел наш маленький детский протеин? Каждый раз, когда мы добавляли аминокислоту, мы получали амидную группу! Видите амидные группы синим цветом?
Итак, мы сказали, что белок — это полиамид.Любой старый полиамид будет выглядеть так, и группы R не обязательно должны выглядеть как середина аминокислоты. Это может быть просто цепочка из шести единиц -CH 2 — или она может быть более сложной.
| Два примера полиамидов |
Заметили что-то странное в этих двух примерах? Оба они являются общими примерами полиамидов, но их повторяющиеся звенья будут разными (поэтому их придется получать с использованием разных методов и разных мономеров, даже если бы группы R были одинаковыми.) Хотите узнать больше о полиамидах и нейлоне? Кликните сюда!
Хотите больше натуральных полимеров? Тогда посмотрите эти:
Научная графика недели: ученые открывают первый белок, который может редактировать другие белки
Самая важная работа внутри любой клетки — это производство белков, и все они создаются с использованием инструкций из ДНК. Этот процесс практически является евангелием в области молекулярной биологии, но новое исследование выявило некоторые исключения. Оказывается, одни белки могут производить другие белки.
Белки собираются из аминокислот внутри клеточных структур, называемых рибосомами. Обычно чертежи для каждого белка — от антител для борьбы с болезнями до структурных компонентов, которые позволяют мышцам сокращаться — закодированы в ДНК и доставляются в рибосомы с помощью молекул, называемых матричной РНК. Там эти генетические инструкции используются связанной молекулой, называемой транспортной РНК, для создания белка.
Изображение выше, опубликованное сегодня в журнале Science , показывает совершенно другой способ построения белка.Желтая капля — это белок под названием Rqc2, который выполняет работу, обычно выполняемую информационной РНК. Он соединен с передающей РНК (синие и светло-зеленые пятна), сообщая рибосомам (масса белых завитков) вставлять случайную последовательность аминокислот в белковую цепочку.
Это не тот случай, когда протеин выходит из-под контроля. Кажется, это часть процесса переработки, которая происходит, когда в строящемся белке есть ошибка. Когда возникает ошибка, рибосомы останавливаются и вызывают группу белков контроля качества, включая Rqc2.Наблюдая за этим процессом, исследователи увидели, как Rqc2 связывается с передающей РНК и приказывает ей вставить в цепь случайную последовательность из двух аминокислот (из 20 аминокислот).
Исследователи полагают, что внешне отклоняющееся от нормы поведение Rqc2 может быть неотъемлемой частью защиты вашего тела от дефектных белков. Возможно, он помечает белок на разрушение или что цепочка аминокислот может быть тестом, чтобы проверить, правильно ли работает рибосома. Люди с такими расстройствами, как болезни Альцгеймера и Хантингтона, имеют неправильные процессы контроля качества своих белков.Понимание точных условий, при которых запускается Rqc2, а где он не запускается, является следующим шагом в этом исследовании и может быть важным для разработки новых методов лечения нейродегенеративных заболеваний.
Основы белка CFTR
Белок, регулирующий трансмембранную проводимость при муковисцидозе (CFTR), помогает поддерживать баланс соли и воды на многих поверхностях тела, например, на поверхности легких. Когда белок не работает должным образом, хлорид — компонент соли — задерживается в клетках.Без правильного движения хлорида вода не может гидратировать клеточную поверхность. Это приводит к тому, что слизь, покрывающая клетки, становится густой и липкой, вызывая многие симптомы, связанные с муковисцидозом.
Чтобы понять, как мутации в гене CFTR приводят к нарушению функции белка, важно понимать, как этот белок обычно производится и как он помогает перемещать воду и хлориды на поверхность клетки.
Что такое белки?
Белки — это крошечные машины, которые выполняют определенную работу внутри клетки.Инструкции по созданию каждого белка закодированы в ДНК. Белки собираются из строительных блоков, называемых аминокислотами. Есть 20 различных аминокислот. Все белки состоят из цепочек этих аминокислот, соединенных вместе в разном порядке, как разные слова, написанные с использованием одних и тех же 26 букв алфавита. Инструкции ДНК сообщают клетке, какую аминокислоту использовать в каждой позиции цепи для создания определенного белка.
Белок CFTR состоит из 1480 аминокислот.После создания белковой цепи CFTR она складывается в определенную трехмерную форму. Белок CFTR имеет форму трубки, которая проходит через мембрану, окружающую клетку, как соломинка, проходящая через пластиковую крышку чашки.
Как производится белок CFTR.
Что делает белок CFTR?
Белок CFTR — это особый тип белка, называемый ионным каналом. Ионный канал перемещает атомы или молекулы, имеющие электрический заряд, изнутри клетки наружу или снаружи клетки внутрь.В легких ионный канал CFTR перемещает ионы хлора изнутри клетки за пределы клетки. Чтобы выйти из клетки, ионы хлора проходят через центр трубки, образованной белком CFTR.
Когда ионы хлора выходят за пределы клетки, они притягивают слой воды. Этот водный слой важен, потому что он позволяет крошечным волоскам на поверхности клеток легких, называемых ресничками, перемещаться взад и вперед. Это широкое движение перемещает слизь вверх и из дыхательных путей.
Как проблемы с белком CFTR вызывают МВ?
У людей с МВ мутации в гене CFTR могут вызывать следующие проблемы с белком CFTR:
- Не работает
- Не производится в достаточном количестве
- Совершенно не производится
Когда возникает какая-либо из этих проблем, ионы хлора задерживаются внутри ячейки, и вода больше не притягивается к пространству за пределами ячейки.Когда за пределами клеток становится меньше воды, слизь в дыхательных путях обезвоживается и сгущается, что приводит к сглаживанию ресничек. Реснички не могут подметать должным образом, когда их отягощает густая липкая слизь.
Поскольку реснички не могут двигаться должным образом, слизь застревает в дыхательных путях, затрудняя дыхание. Кроме того, микробы, попавшие в слизь, больше не выводятся из дыхательных путей, что позволяет им размножаться и вызывать инфекции. Густая слизь в легких и частые инфекции дыхательных путей — одни из наиболее распространенных проблем, с которыми сталкиваются люди с МВ.
Исследователи все еще изучают базовую структуру
Исследователи все еще пытаются узнать больше о структуре белка CFTR, чтобы они могли найти новые и более эффективные способы улучшения функции белка у людей с МВ.
На этом рисунке представлено недавнее изображение структуры полноразмерного белка CFTR (показано зеленым), созданного в лаборатории Джуэ Чена, доктора философии, профессора Уильяма Э. Форда в Университете Рокфеллера в Нью-Йорке.
Поскольку трехмерная форма CFTR настолько сложна, первые изображения с высоким разрешением были разработаны только в начале 2017 года. Эти изображения дали исследователям важные подсказки о том, где лекарства связывают белок, как они влияют на его функцию и как разрабатывать новые методы лечения МВ. В будущем изображения, показывающие белок в «открытом» положении, через которое может проходить соль, будут еще более полезны для исследователей, разрабатывающих новые методы лечения МВ.
.