|
Функция |
Уровень организации |
Примеры |
|
Структурная |
Доклеточный |
Составляет оболочки (капсиды) вирусов |
|
Клеточный |
Обязательный компонент всех мембран клетки |
|
|
Тканевый и органный |
1. Коллаген — компонент соединительной ткани (костной, ткани хрящей и сухожилий) и кожи. 2. Кератин — компонент перьев, шерсти, волос, рогов, копыт, ногтей, когтей. 3. Эластин — эластичный компонент соединительной ткани связок, стенок кровеносных сосудов. 4. Мукопротеины — основа слизистых секретов |
|
|
Организменный |
Склеротин входит в состав покровов тела (наружного скелета) насекомых |
|
|
Транспортная |
Клеточный |
1. Участие в активном транспорте веществ через клеточные мембраны против градиента концентраций(Na—К—АТФаза обеспечивает работу Na—К насоса). 2. Белки-переносчики осуществляют облегченную диффузию веществ через клеточные мембраны. 3. Цитохромы осуществляют перемещение электронов в дыхательной цепи и фотосистемах |
|
Организменный |
1. Гемоглобин переносит кислород и углекислый газ в крови позвоночных. 2. Гемоцианин переносит кислород и углекислый газ в крови многих беспозвоночных. 3. Сывороточный альбумин переносит жирные кислоты. 4. Различные глобулины переносят ионы металлов и гормоны |
|
|
Двигательная |
Клеточный |
1. Тубулины микротрубочек обеспечивают работу веретена деления клетки. 2. Флагеллин обеспечивает движение жгутиков прокариот |
|
Организменный |
Актин и миозин обеспечивают сокращение волокон поперечнополосатой мускулатуры, за счет чего совершается передвижение тела животных и человека |
|
|
Рецепторная |
Тканевый |
1. Гликопротеины являются компонентами гликокаликса. 2. Гликопротеины — антигены тканевой совместимости — ответственны за распознавание «своих» и «чужих» клеток и тканей |
|
Организменный |
1. Опсин — составная часть светочувствительных пигментов родопсина и йодопсина, находящихся в клетках сетчатки глаза. 2. Фитохром — светочувствительный белок сложного строения, участвующий в регуляции реакции растений на изменение длины дня (фотопериодической реакции) |
|
|
Защитная |
Клеточный |
1. Антитела связывают инородные белки, образуя с ними комплексы. 2. Интерфероны — универсальные противовирусные белки (блокируют синтез вирусного белка в инфицированной клетке) |
|
Тканевый |
1. Тромбопластин, протромбин, тромбин и фибриноген предохраняют организм от кровопотери, образуя тромб. 2. Антиоксидантные ферменты (например, каталаза) препятствуют развитию свободнорадикальных процессов, очень вредных для организма |
|
|
Организменный |
Кожа, в формировании которой принимают участие различные белки, защищает тело позвоночных |
|
|
Ферментативная |
Клеточный |
Подавляющее большинство ферментов является белками. Они катализируют практически все химические реакции в клетке, поскольку сами по себе эти реакции либо не протекают вовсе, либо идут слишком медленно (см. табл. 29). При полном расщеплении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии |
|
Пищевая |
Организменный |
1. Белки пищи являются основным источником аминокислот (и единственным источником незаменимых аминокислот) для организма животных и человека. 2. Казеин молока — источник аминокислот для детенышей млекопитающих и человека |
|
Запасающая |
Органный |
1. Ферритин — запасает железо в печени, селезенке, яичном желтке. 2. Миоглобин — содержит запас кислорода в мышцах позвоночных |
|
Организменный |
1. Альбумин — запасает воду в яичном желтке. 2. Белки семян растений семейства бобовых — источник питания для зародыша |
|
|
Регуляторная |
Организменный |
1. Гормоны — белки: инсулин, соматотропин, про л актин, паратгормон. 2. Гормоны — пептиды: окситоцин, вазопрессин, кальцитонин, глюкагон, адренокортикотропный. 3. Гормоны — гликопротеины: лютеинизирующий, фолликулостимулирующий. 4. Нейропептиды — пептиды, присутствующие в мозге и влияющие на функции центральной нервной системы |
|
Антибиотики |
Организменный |
Некоторые антибиотики, обладающие широким спектром антимикробного действия, являются белками, например грамицидин S, актиномицин и др. |
|
Токсины |
Организменный |
1. Самые сильные микробные токсины являются белками: ботулинический, столбнячный, дифтерийный, холерный. 2. Токсины змей, пауков и скорпионов являются белками. 3. Токсины многих грибов, а также пчел являются пептидами |
www.soloby.ru
Сайт учителей биологии МБОУ Лицей № 2 города Воронежа
Основные свойства и функции белков
Аминогруппа позволяет аминокислотам выступать в роли оснований и реагировать с кислотами.
Благодаря этому аминокислоты и белки служат буферами, т. е. противодействуют изменениям кислотности и щёлочности, защищая протоплазму клетки.
Для белковой молекулы характерны ещё два свойства: денатурация и ренатурация.
Денатурация — это утрата белковой молекулой своей структурной организации. Она может быть вызвана изменением температуры, обезвоживанием, изменением кислотности раствора и другими воздействиями. Сначала разрушается четвертичная структура (самая слабая), затем третичная, вторичная и при наиболее жёстких условиях первичная.
Если изменение условий среды не приводит к разрушению первичной структуры молекулы, то при восстановлении нормальных условий среды полностью воссоздаётся структура белка. Такой процесс носит название ренатурации.
Явление денатурации белка знакомо всем: каждый наблюдал, как прозрачное жидкое содержимое яйца после нагревания становится плотным и непрозрачным.
Свойство ренатурации широко используется в медицинской и пищевой промышленности для приготовления некоторых медицинских препаратов, например антибиотиков, для получения пищевых концентратов, сохраняющих длительное время в высушенном виде свои питательные свойства.
Функции белков в клетке
| Функция | Пояснение |
|---|---|
| Каталитическая | Самый многообразный и наиболее специализированный класс белков — это ферменты. Они отвечают за работу точно и гибко согласованной системы взаимозависимых химических реакций, в результате совместного протекания которых возможна жизнь |
| Структурная | Белки участвуют в формировании клеточных и внеклеточных структур, например, входят в состав клеточных мембран (липопротеиды и гликопротеиды), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и др. |
| Двигательная | Сократительные белки — актин и миозин — обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных |
| Транспортная | В клеточных мембранах присутствуют особые транспортные белки, способные связывать некоторые вещества, например, глюкозу, аминокислоты и переносить их внутрь клеток. Гемоглобин транспортирует кислород и частично углекислый газ |
| Регуляторная | Некоторые гормоны имеют белковую природу. Например, инсулин, регулирующий уровень глюкозы в крови |
| Защитная | Иммуноглобулины (или антитела) обладают способностью распознавать проникшие в организм чужеродные белки или микроогранизмы и обезвреживать их. Фибриноген и протромбин участвуют в процессе свертывания крови и предохрняют организм от кровопотерь. Токсины также можно отнести к белкам, выполняющим защитную функцию |
| Энергетическая | При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии. |
| Запасающая | Альбумин яиц и казеин молока — резервные белки животных |
| Сигнальная | В мембраны клеток встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды и передавать, таким образом, сигналы в клетку |
Белки-ферменты
Ферменты (лат. fermentum — закваска) — специфические белковые катализаторы, присутствующие во всех живых клетках. Почти все биохимические реакции, протекающие в любом организме, катализируются соответствующими ферментами.
Вещество, на которое оказывает действие фермент, называется субстратом. Вещества, получающиеся в результате ферментативной реакции, называются продуктами реакции.
Направляя и регулируя обмен веществ, ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности.
Классификация ферментов
Обычно ферменты именуют по типу катализируемой реакции, добавляя к названию субстрата суффикс -аза (например, лактаза — фермент, участвующий в превращении лактозы). Таким образом, у различных ферментов, выполняющих одну функцию, будет одинаковое название. Такие ферменты различают по другим свойствам, например по оптимальному pH (щелочная фосфатаза) или локализации в клетке (мембранная АТФ-аза).
По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов:
- Оксидоредуктазы катализируют окисление или восстановление (например, каталаза, алкогольдегидрогеназа).
- Трансферазы катализируют перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую (например, киназы, переносящие фосфатную группу с молекулы АТФ).
- Гидролазы катализируют гидролиз химических связей (к этому классу относится большинство пищеварительных ферментов, например, пепсин, трипсин, амилаза, липаза).
- Лиазы катализируют разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов.
- Изомеразы катализируют структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата.
- Лигазы катализируют образование химических связей между субстратами за счет гидролиза АТФ (например, ДНК-полимераза).
Строение и механизм действия ферментов
По химической природе ферменты — это глобулярные белки, состоящие либо только из аминокислот, либо в их состав входит небелковый компонент, называемый кофактором.
Кофакторы могут быть как неорганическими молекулами (например, ионы металлов), так и органическими (например, гем гемоглобина). Кофакторы органической природы, способные отделяться от фермента, называют еще коферментами. Роль коферментов часто играют витамины.
В молекуле фермента выделяют особую часть — активный центр. Это небольшой участок молекулы (от 3 до 12 аминокислотных остатков), где происходит связывание субстрата (или субстратов) и образуется фермент-субстратный комплекс.
Свойства реакций ферментативного катализа
1. Строгая специфичность. Ферменты проявляют строгую специфичность, то есть один фермент катализирует только одну реакцию.
2. Высокая скорость. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов.
Факторы, влияющие на скорость ферментативных реакций
Скорость ферментативных реакций зависит от ряда факторов.
1. Температура. Большинство ферментов может работать при температуре от 0оС до 40оС. При более низкой температуре ферменты неактивны, при более высокой подвергаются денатурации. Поскольку белки в сухом состоянии денатурируют значительно медленнее, чем белки в растворенном виде, инактивирование ферментов в сухом состоянии происходит гораздо медленнее, чем в присутствии влаги. Поэтому сухие споры бактерий или сухие семена могут выдержать нагревание до более высоких температур, чем те же споры или семена в увлажненном состоянии.
2. Концентрация субстрата. При высокой концентрации субстрата и при постоянстве других факторов скорость ферментативной реакции пропорциональна концентрации фермента. Скорость реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При этом происходит насыщение всех активных центров молекул фермента.
3. Концентрация фермента. Катализ осуществляется всегда в условиях, когда концентрация фермента гораздо ниже концентрации субстрата. Поэтому с возрастанием концентрации фермента растет и скорость ферментативной реакции.
4. рН. Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором проявляется максимальная каталитическая активность (например, для пепсина оптимум рН=2,0, а для липазы поджелудочной железы рН=9,0).
5. Активаторы и ингибиторы. Скорость работы некоторых ферментов регулируется особыми веществами — активаторами (ускоряют реакцию) и ингибиторами (замедляют реакцию). Эти вещества способны присоединяться к молекулам фермента и либо облегчать связывание активного центра молекулы фермента с субстратом, либо делать невозможным образование фермент-субстратного комплекса.
Многие ферменты после синтеза белковой цепи претерпевают модификации, без которых фермент не проявляет свою активность. Существует два типа модификации: присоединение химических групп к боковым остаткам полипептидной цепи и расщепление полипептидной цепи.
< Предыдущая страница «Органические вещества клетки. Белки»
Следующая страница «Органические вещества клетки. Нуклеиновые кислоты» >
biolicey2vrn.ru
Функции белков | Параграф 1.5.
«Введение в общую биологию и экологию. 9 класс». А.А. Каменский (гдз)
Вопрос 1. Чем объясняется многообразие функций белков?
Уникальные свойства белков заложены в колоссальном разнообразии пространственного строения их молекул. Это разнообразие белков определяется огромным числом возможных сочетаний аминокислотных остатков в длинных, состоящих, как правило, из нескольких сотен остатков, полипептидных цепях белков. Как известно, в состав белков может входить 20 видов аминокислот. Белки образуют различные соединения с различными веществами. Кроме того, белки могут иметь пространственную структуру молекулы. Установлено, что белки могут иметь различные размеры и форму. Многие белки содержат в своём составе такие металлы, как железо, цинк, медь и др. Все это способствует тому, что белки выполняют множество функций.
Вопрос 2. Какие функции белков вам известны?
1. Строительная (пластическая) функция. Белки являются непременным компонентом всех биологических мембран, составляют основу цитоскелета, входят в состав соединительных тканей, волосяного покрова, т.е. обеспечивают «строительную» функцию.
2. Ферментативная функция. Обладая, прежде всего, ярко выраженной каталитической способностью, они в качестве ферментов детерминируют интенсивность всех метаболических процессов в клетке и организме в целом. Белки служат ферментами, т. е. биологическими катализаторами. Примером может служить амилаза, расщепляющая крахмал до моносахаридов; пепсин, расщепляющий белки на пептиды.
3. Сократительная (двигательная) функция). Все виды движения, начиная с движений жгутиков бактерий и кончая движениями пальцев пианиста, обеспечиваются работой «белковых моторов» (сократительные белки). Сократительные свойства белков актина и миозина лежат в основе работы мышц.
4. Транспортная функция. Белки участвуют в транспорте молекул и ионов в пределах организма (гемоглобин переносит кислород из легких к органам и тканям, альбумин сыворотки крови участвует в транспорте жирных кислот).
5. Защитная функция. Она заключается в предохранении организма от повреждений и вторжения чужеродных белков и бактерий. Белки-антитела, вырабатываемые лимфоцитами, создают защиту организма от чужеродной инфекции, тромбин и фибрин участвуют в образовании тромба, тем самым, помогая организму избежать больших потерь крови.
6. Регуляторная функция. Белки-гормоны участвуют в регуляции активности клетки и всех жизненных процессов организма. Так, инсулин регулирует уровень сахара в крови и поддерживает его на определенном уровне.
7. Сигнальная функция. Белки формируют ионные каналы и осуществляют восприятие, трансформацию и передачу разнообразных внешних сигналов (белки-рецепторы).
8. Энергетическая функция. Она реализуется белками крайне редко. При полном расщеплении 1г белка способно выделиться 17,6кДж энергии. Однако белки для организма — очень ценное соединение. Поэтому расщепление белка происходит обычно до аминокислот, из которых строятся новые полипептидные цепочки. Они же осуществляют иммунологическую защиту от чужеродных соединений и патогенных микроорганизмов (защитные белки-иммуноглобулины).
Вопрос 3. Какую роль играют белки-гормоны?
Белки-гормоны контролирует физиологическую активность тканей и органов и всех жизненных процессов всего организма. Так, в организме человека соматотропин участвует в регуляции роста тела, инсулин поддерживает на постоянном уровне содержание глюкозы в крови.
Вопрос 4. Какую функцию выполняют белки-ферменты?
Белки-ферменты играют роль катализаторов, т. е. ускоряют химические реакции в сотни миллионов раз. Ферменты обладают строгой специфичностью по отношению к веществу, вступающему в реакцию. Каждая реакция катализируется своим ферментом.
Вопрос 5. Почему белки редко используются в качестве источника энергии?
Мономеры белков аминокислоты — ценное сырье для построения новых белковых молекул. По-этому полное расщепление полипептидов до неорганических веществ происходит редко. Следовательно, энергетическая функция, заключающаяся в выделении энергии при полном расщеплении, выполняется белками только в исключительных случаях, когда организм испытывает недостаток жиров или углеводов.
buzani.ru
Все функции белков с примерами. Сигнальная функция
Сигнальная
функция белков —
способность белков служить сигнальными
веществами, передавая сигналы между
клетками, тканями, о́рганами и разными
организмами. Часто сигнальную функцию
объединяют с регуляторной, так как
многие внутриклеточные регуляторные
белки тоже осуществляют передачу
сигналов.
Сигнальную
функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы
роста и
др.
Гормоны
переносятся кровью. Большинство гормонов
животных — это белки или пептиды.
Связывание гормона с рецептором является
сигналом, запускающим в клетке ответную
реакцию. Гормоны регулируют концентрации
веществ в крови и клетках, рост, размножение
и другие процессы. Примером таких белков
служит инсулин,
который регулирует концентрацию глюкозы в крови.
Клетки
взаимодействуют друг с другом с помощью
сигнальных белков, передаваемых через
межклеточное вещество. К таким белкам
относятся, например, цитокины и факторы
роста.
Цитокины —
небольшие пептидные информационные
молекулы. Они регулируют взаимодействия
между клетками, определяют их выживаемость,
стимулируют или подавляют рост,
дифференцировку, функциональную
активность и апоптоз,
обеспечивают согласованность действий
иммунной, эндокринной и нервной систем.
Примером цитокинов может служить фактор
некроза опухоли,
который передаёт сигналы воспаления
между клетками организма .
Транспортная функция
Растворимые
белки, участвующие в транспорте малых
молекул, должны иметь высокое сродство
(аффинность)
к субстрату, когда он присутствует в
высокой концентрации, и легко его
высвобождать в местах низкой концентрации
субстрата. Примером транспортных белков
можно назватьгемоглобин,
который переносит кислород из
лёгких к остальным тканям и углекислый
газ от
тканей к лёгким, а также гомологичные ему
белки, найденные во всех царствах живых
организмов .
Некоторые мембранные
белки участвуют
в транспорте малых молекул через мембрану
клетки, изменяя её проницаемость. Липидный компонент
мембраны водонепроницаем (гидрофобен),
что предотвращает диффузию полярных
или заряженных (ионы) молекул. Мембранные
транспортные белки принято подразделять
на белки-каналы и белки-переносчики.
Белки-каналы содержат внутренние
заполненные водой поры, которые позволяют
ионам (через ионные каналы) или молекулам
воды (через белки-аквапорины) перемещаться
через мембрану. Многие ионные
каналыспециализируются
на транспорте только одного иона;
так, калиевые и натриевые каналы
часто различают эти сходные ионы и
пропускают только один из них .
Белки-переносчики связывают, подобно
ферментам, каждую переносимую молекулу
или ион и, в отличие от каналов, могут
осуществлять активный транспорт с
использованием энергии АТФ. «Электростанция
клетки» — АТФ-синтаза,
которая осуществляет синтез АТФ за
счёт протонного
градиента,
также может быть отнесена к мембранным
транспортным белкам .
Запасная (резервная) функция
К
таким белкам относятся так называемые
резервные белки, которые запасаются в
качестве источника энергии и вещества
в семенах растений (например, глобулины
7S и 11S) и яйцеклетках животных .
Ряд других белков используется в
организме в качестве источника
аминокислот, которые в свою очередь
являются предшественниками биологически
активных веществ, регулирующих
процессы метаболизма.
Так же как и другие биологические макромолекулы (полисахариды, липиды) и нуклеиновые кислоты, белки — необходимые компоненты всех живых организмов, они участвуют в большинстве жизненных процессов клетки. Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения. Белки входят в состав клеточных структур — органелл, секретируются во внеклеточное пространство для обмена сигналами между клетками, гидролиза пищи и образования межклеточного вещества.
Следует отметить, что классификация белков по их функции достаточно условна, потому что у эукариот один и тот же белок может выполнять несколько функций. Хорошо изученным примером такой многофункциональности служит лизил-тРНК-синтетаза — фермент из класса аминоацил-
trining.ru
§ 8. Функции белков. Биология 9 класс Пасечник
- ГДЗ
-
1 Класс
- Математика
- Английский язык
- Русский язык
- Немецкий язык
- Информатика
- Природоведение
- Основы здоровья
- Музыка
- Литература
- Окружающий мир
- Человек и мир
- Технология
-
2 Класс
- Математика
- Английский язык
- Русский язык
- Немецкий язык
- Украинский язык
- Информатика
- Природоведение
- Основы здоровья
- Музыка
- Литература
- Окружающий мир
- Технология
-
3 Класс
- Математика
- Английский язык
- Русский язык
- Немецкий язык
- Украинский язык
- Информатика
- Музыка
- Литература
- Окружающий мир
- Технология
- Испанский язык
-
4 Класс
- Математика
- Английский язык
- Русский язык
resheba.me
|
|
Белки
Каталитическая функция. К 1995 г. было идентифицировано более 3400 ферментов.
Транспортная функция. Дыхательная функция крови, в частности перенос кислорода,
Защитная функция. Основную функцию защиты в организме выполняет иммунная
Сократительная функция. В акте мышечного сокращения и расслабления участвует
Структурная функция. Белки, выполняющие структурную (опорную) функцию, занимают
Гормональная функция. Обмен веществ в организме регулируется разнообразными
Питательная (резервная) функция. Эту функцию выполняют так называемые резервные белки,
Можно назвать
Таким
СОДЕРЖАНИЕ
|
|
www.xumuk.ru
§4. Свойства и функции белков
1. Как называется процесс нарушения природной структуры белка, при котором сохраняется его первичная структура? Действие каких факторов может приводить к нарушению структуры белковых молекул?
Процесс нарушения природной структуры белков под влиянием каких-либо факторов без разрушения первичной структуры называется денатурацией. Денатурация белков может быть вызвана действием различных факторов, например, высокой температуры, концентрированных кислот и щелочей, тяжёлых металлов.
2. Чем фибриллярные белки отличаются от глобулярных? Приведите примеры фибриллярных и глобулярных белков.
Молекулы фибриллярных белков имеют вытянутую, нитевидную форму. Глобулярные белки характеризуются компактной округлой формой молекул. К фибриллярным белкам относятся, например, кератин, коллаген, миозин. Глобулярными белками являются глобулины и альбумины крови, фибриноген, гемоглобин и др.
3. Назовите основные биологические функции белков, приведите соответствующие примеры.
● Структурная функция. Белки входят в состав всех клеток и межклеточного вещества, являются компонентами различных структур живых организмов. Например, у животных белок коллаген входит в состав хрящей и сухожилий, эластин – в состав связок и стенок кровеносных сосудов, кератин является важнейшим структурным компонентом перьев, волос, ногтей, когтей, рогов, копыт.
● Ферментативная (каталитическая) функция. Белки-ферменты являются биологическими катализаторами, ускоряя протекание химических реакций в живых организмах. Например, пищеварительные ферменты амилаза и мальтаза расщепляют сложные углеводы до простых, пепсин – белки до пептидов, под действием липаз происходит расщепление жиров до глицерина и карбоновых кислот.
● Транспортная функция. Многие белки способны присоединять и переносить различные вещества. Например, гемоглобин связывает и переносит кислород и углекислый газ. Альбумины крови транспортируют высшие карбоновые кислоты, а глобулины – ионы металлов и гормоны. Многие белки, входящие в состав цитоплазматической мембраны, участвуют в транспорте веществ в клетку и из неё.
● Сократительная (двигательная) функция. Сократительные белки обеспечивают способность клеток, тканей, органов и целых организмов изменять форму, двигаться. Например, актин и миозин обеспечивают работу мышц и немышечные внутриклеточные сокращения, тубулин входит в состав микротрубочек веретена деления, ресничек и жгутиков эукариотических клеток.
● Регуляторная функция. Некоторые белки и пептиды участвуют в регуляции различных физиологических процессов. Например, гормоны белково-пептидной природы инсулин и глюкагон регулируют содержание глюкозы в крови, а соматотропин (гормон роста) – процессы роста и физического развития.
● Сигнальная функция заключается в том, что некоторые белки, входящие в состав цитоплазматической мембраны клеток, в ответ на действие внешних факторов изменяют свою пространственную конфигурацию, тем самым обеспечивая приём сигналов из внешней среды и передачу информации в клетку. Например, белок опсин, входящий в состав пигмента родопсина, воспринимает свет и обеспечивает возникновение зрительного возбуждения рецепторов (палочек) сетчатки глаза.
● Защитная функция. Белки предохраняют организм от вторжения чужеродных объектов и от повреждений. Например, иммуноглобулины (антитела) участвуют в иммунном ответе, интерферон защищает организм от вирусной инфекции. Фибриноген, тромбопластин и тромбин обеспечивают свёртывание крови, предотвращая кровопотерю.
● Токсическая функция. Многие живые организмы выделяют белки-токсины, которые являются ядами для других организмов.
● Энергетическая функция. После расщепления до аминокислот белки могут служить источником энергии в клетке. При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии.
● Запасающая функция. Например, в семенах растений запасаются особые белки, которые используются при прорастании зародышем, а затем и проростком в качестве источника азота.
4. Что такое ферменты? Почему без их участия протекание большинства биохимических процессов в клетке было бы невозможным?
Ферменты – белки, которые выполняют функцию биологических катализаторов, т. е. ускоряют протекание химических реакций в живых организмах. Они катализируют реакции синтеза и расщепления различных веществ. Без участия ферментов эти процессы протекали бы слишком медленно или не протекали бы вовсе. Практически все процессы жизнедеятельности организмов обусловлены ферментативными реакциями.
5. В чем заключается специфичность ферментов? Какова её причина? Почему ферменты активно функционируют лишь в определённом диапазоне температуры, рН и других факторов?
Специфичность ферментов заключается в том, что каждый фермент ускоряет только одну реакцию либо действует только на определённый тип связи. Эта особенность объясняется соответствием пространственной конфигурации активного центра фермента тому или иному субстрату (субстратам).
Ферменты являются белками. Изменение рН, температуры и других факторов может вызвать денатурацию ферментов, в результате чего они теряют способность связываться со своими субстратами.
6. Почему белки, как правило, используются в качестве источников энергии лишь в крайних случаях, когда в клетках исчерпаны запасы углеводов и жиров?
Белки – основа жизни. Они выполняют чрезвычайно важные биологические функции, многие из которых (ферментативную, транспортную, двигательную и др.) не способны выполнять ни углеводы, ни жиры. Белки, использованные в качестве энергетического субстрата, дают столько же энергии, сколько и углеводы (1 г – 17,6 кДж) и в 2,2 раза меньше, чем жиры (1 г – около 39 кДж). Кроме того, при полном расщеплении белков (в отличие от углеводов и жиров) образуются не только СО2 и Н2О, но также соединения азота и серы, причём некоторые из них токсичны для организма (например, NH3). Поэтому энергетическую функцию у живых организмов выполняют прежде всего углеводы и жиры.
7*. У многих бактерий в процессах синтеза веществ, необходимых для нормального роста и размножения, участвует парааминобензойная кислота (ПАБК). В то же время в медицине для лечения ряда бактериальных инфекций используются сульфаниламиды — вещества, по структуре сходные с ПАБК. Как вы думаете, на чём основано лечебное действие сульфаниламидов?
С помощью фермента (дигидроптероатсинтетазы) бактерии осуществляют превращение ПАБК в продукт (дигидроптероевую кислоту), который далее используется для синтеза необходимых ростовых факторов. Из-за структурного сходства с ПАБК, сульфаниламиды также способны связываться с активным центром этого фермента, блокируя его работу (т.е. наблюдается конкурентное ингибирование). Это ведёт к нарушению синтеза ростовых факторов и нуклеиновых кислот у бактерий.
* Задания, отмеченные звёздочкой, предполагают выдвижение учащимися различных гипотез. Поэтому при выставлении отметки учителю следует ориентироваться не только на ответ, приведённый здесь, а принимать во внимание каждую гипотезу, оценивая биологическое мышление учащихся, логику их рассуждений, оригинальность идей и т. д. После этого целесообразно ознакомить учащихся с приведённым ответом.
Дашков М.Л.
Сайт: dashkov.by
Вернуться к оглавлению
| < Предыдущая | Следующая > |
|---|
dashkov.by