Что такое смесь на основе гидролизата белка и как правильно ввести ее в рацион ребенка?
Любой белок может восприниматься иммунной системой как антиген (аллерген). Для того, чтобы уменьшить аллергенность белка, при производстве детских лечебных смесей его обрабатывают специальными ферментами, которые расщепляют длинную молекулу белка на короткие «кусочки». При производстве частично гидролизованного белка, в продукте остаются довольно длинные фрагменты белковых молекул, и иммунная система «узнает» их. Поэтому смеси на основе частично гидролизованного молочного белка (смеси с аббревиатурой ГА) используются только для профилактики аллергии.
А вот для лечения уже имеющейся аллергии на белки коровьего молока такие смеси не подходят. Тут нужен более глубокий гидролиз, такой, чтобы в смеси не оставалось «узнаваемых» иммунной системой фрагментов белковой молекулы. Это дает возможность иммунной системе «забыть аллерген», провести «перезагрузку» и сформировать толерантность к молочному белку.
Соответственно, глубокий гидролизат предназначен уже для лечения аллергии на молочные белки.
Смесь на основе гидролизата белка в любом случае содержит не только сам гидролизат, но и все другие компоненты детской смеси – жиры, углеводы, минеральные вещества и витамины, как и обычная смесь. Поэтому она является полноценным питанием для ребенка первого года жизни в тех случаях, когда грудного молока нет или недостаточно.
Лечебную смесь должен назначить врач. Но, чтобы правильно ввести в питание ребенка смеси на основе гидролизата белка, важно знать их особенности и следовать некоторым правилам.
- Все смеси на основе гидролизата бедка имеют неприятный запах и горьковатый вкус.
- Однако, организм человека устроен таким образом, что тот продукт, который хорошо переносится, начинает нравиться. То же происходит и со смесями-гидролизатами.
- Вводить в питание ребенка лечебную смесь нужно постепенно, чтобы ребенок успел привыкнуть к необычному вкусу –смешивать с той смесью, к которой ребенок уже привык, постепенно изменяя пропорцию в сторону новой смеси.
На этом этапе смеси можно (и нужно) смешивать в одной бутылочке. - Примерная схема перехода с базовой смеси на гидролизат для ребенка, который выпивает 180 мл смеси за одно кормление, может выглядеть так:
- В первый день в бутылочке смешиваем 30 мл новой смеси и 150 мл базовой.
- На второй день — 60 мл новой смеси и 120 мл базовой.
- На третий день — 90 мл новой смеси и 90 мл базовой.
- На четвертый день — 120 мл новой смеси и 60 мл базовой.
- На пятый день — 150 мл новой смеси и 30 мл базовой.
- На шестой день, если никаких признаков непереносимости смеси отмечено не было, ребенок может быть полностью переведен на питание лечебной смесью.
- Детям второго полугодия жизни лечебную смесь можно постепенно ввести в кашу.
- Смесь на основе гидролизата часто выглядит более жидкой, чем обычная, и у мамы создается иллюзия, что она менее питательная. Это не так. Лечебная смесь содержит столько же калорий, «белков», жиров и углеводов, что и обычная адаптированная смесь, а за счет того, что белок расщеплен – усваивается быстрее и легче.
- На фоне применения смеси на основе гидролизата стул у ребенка становится обычно более жидким, зеленоватым и имеет более неприятный запах. Это — особенности такой диеты, и никакого специального обследования и лечения не требуется.
- Когда ребенок переведен на питание лечебной смесью, не надо ждать мгновенного чуда. Смесь, хотя и называется лечебной – это не лекарственный препарат, а лишь питание – адекватная замена обычной смеси для ребенка непереносимостью молочного белка. Поэтому в первую неделю оценивается только переносимость новой смеси – не возникло ли новых высыпаний или реакций со стороны органов пищеварения, а эффективность ее можно оценить лишь через 2-3 недели после полного ее введения в рацион.
Важно!
Если аллергия у ребенка возникла на исключительно грудном вскармливании, то лечебная смесь не нужна. Ребенок должен продолжать получать материнское молоко, а маме назначается специальная диета. Подробные рекомендации смотрите на нашем сайте — http://nczd.
ru/kak-pitatsja-kormjashhej-mame-esli-u-rebenka-pishhevaja-allergija-voznikla-na-grudnom-vskarmlivanii/
Что такое гидролизат? Часть 1 | Доктор Море
Гидролизат — это продукт, который получается в процессе гидролиза. «Гидролиз» в буквальном переводе с древнегреческого — это процесс раздробления какого-нибудь вещества при помощи воды. «Гидро» — вода, «лизис» — разрушение.
У современной промышленности есть много способов расщепления белка (протеина) – с помощью кислоты, щелочи или ферментов. Такие способы переработки применяют для того, чтобы переработать сырье в легкодоступные для усвоения организмом человека белки и аминокислоты.
Белковый гидролизат (гидролизат протеина) — это частично расщепленный белок, который представляет собой фрагменты из нескольких связанных аминокислот.
При расщеплении растительного или животного белка получают аминокислотные гидролизаты, в состав которых входят кислоты, пептиды и другие компоненты.
Белки подвергают гидролизу, чтобы они лучше усваивались.
Белки необходимы организму человека, они участвуют во многих обменных процессах. После того, как белки поступают с пищей в организм, крупные белковые молекулы расщепляются с помощью комплекса пищеварительных и внутриклеточных ферментов.
В желудке и кишечнике человека есть специальные пищеварительные железы, которые выделяют ферменты, необходимые для расщепления сложных белков до аминокислот.
Однако пищеварительная система не всегда справляется с расщеплением белков или делает это недостаточно эффективно. При некоторых физиологических состояниях не полностью осуществляется пищеварительный цикл. Это происходит как в норме, так и при патологии (недостаточная функция пищеварительных желез, механические повреждения органов пищеварения).
Белковые молекулы, которые мы можем получить из пищевых продуктов, бывают очень разными. Например, глобулины и альбумины легко расщепляются ферментами и усваиваются организмом практически полностью.
Белки соединительной ткани, такие как эластин и коллаген, расщепляются гораздо труднее. Для того чтобы организм человека мог усвоить ценные компоненты этих белков, необходимо изменить их структуру с помощью частичного или полного раздробления белков специальными ферментами.
Например, белок коллаген, который есть во многих пищевых продуктах, где присутствует желатин, очень плохо усваивается организмом человека. Однако коллаген очень важен: это основной белок, который обеспечивает прочность и эластичность хрящей, сосудистой стенки, соединительной и мышечной тканей. Если подвергнуть коллаген предварительному гидролизу, то мы сможем получить из него все эти необходимые аминокислоты в том виде, в котором организм может легко их усвоить.
В процессе гидролиза белков цепочки белковых молекул дробятся на части.
Получаемые фрагменты называются пептидами.
Пептиды (от греч. «пептос»-питательный) — это вещества, молекулы которых построены из двух и более остатков аминокислот, соединённых в цепь пептидными (амидными) связями.
Пептиды, которые состоят из 10-20 аминокислотных остатков, называют олигопептиды, более длинные пептиды носят название полипептиды. Полипептиды, которые содержат не менее 50 аминокислотных остатков – это уже белки.
История изучения пептидов
Гипотезу о том, что пептиды составлены из цепочки аминокислот, выдвинул немецкий химик-органик Герман Эмиль Фишер в 1900 году. С этого времени ученые начали изучать аминокислоты и способы их выделения из структуры белка. Герман Эмиль Фишер в 1902 оду стал лауреатом Нобелевской премии, его избрали своим членом многие научные общества и академии. В 1899 году Герман Эмиль Фишер был избран иностранным членом-корреспондентом Петербургской Академии наук. В 1912 году Немецкое химическое общество учредило медаль Эмиля Фишера. Этой награды удостаиваются химики за выдающиеся достижения в области органической химии.
Расщепление белка в организме человека
В молекуле белка аминокислоты расположены не хаотично, а в определенной ДНК-последовательности.
Для метаболизма человека эта последовательность не важна. Организму нужны только отдельные аминокислоты, которые должна извлечь из цельного белка пищеварительная система. В процессе пищеварения организм измельчает белки до отдельных аминокислот, затем эти аминокислоты попадают в кровь. К сожалению, пищеварительная система не всегда справляется с расщеплением белка. Исходя из того, насколько хорошо продукт усваивается в процессе пищеварения, оценивают его пищевую ценность. Гидролиз многократно повышает пищевую ценность белков.
Полезные свойства пептидов
Пептиды, полученные при расщеплении белка, обладают рядом полезных свойств. Главное из преимуществ пептидов – намного более быстрое усвоение по сравнению с исходной белковой молекулой.
Идеальный гидролиз белка – это расщепление молекулы белка до исходных аминокислот. Однако далеко не всегда необходимо расщеплять белок на отдельные аминокислоты. Для того чтобы повысить усваивание белка, достаточно провести частичный гидролиз белка.
При частичном гидролизе белка исходная молекула дробится на короткие цепочки из нескольких аминокислот, которые называются дипептиды и трипептиды.
Такой же процесс дробления белковых молекул протекает в нашем пищеварительном тракте, поэтому готовые белковые гидролизаты почти не требуют времени на переваривание и начинают усваиваться сразу после поступления. Сложная технология производства белковых гидролизатов значительно повышает их пищевую ценность по сравнению с обычными пищевыми белками и белковыми концентратами.
Отзывы об ИммуноСтимуле вы можете прочитать в разделе доктор море отзывы нашего сайта.
Белковые гидролизаты | Ruland
Животные и растительные белки, также как и белковые гидролизаты извлекают из таких продуктов, как говядина, свинина, птица, яйца, морские животные, молочные продукты или растения. Специалист не только различает источник белков, но также делает различие между переваренными, гидролизованными или не переваренными белками.
Аминокислота, полученная по средствам гидролиза или последующей обработки, часто используется в косметической или медицинской промышленности или в виде белкового порошка и белковых батончиков в качестве пищевой добавки для спортсменов.
Белковые гидролизаты, такие как рыбный белковый гидролизат и коллагеновый гидролизат, состоят из белков животного или растительного происхождения. С помощью подходящих ферментов белки расщепляются на их составные части: полипептиды, пептиды и аминокислоты.
Белковые растворы в их почти неизмененной форме сохраняют свои функциональные характеристики, такие как гелеобразование, образование пены и способность связывать воду. Такие белковые изоляты или белковые концентраты часто состоят из белка гороха, белка картофеля, рыбного белка, желатина или молочных продуктов.
Сопоставимые процессы для переработки белка используются в нескольких отраслях производства белков, например, при производстве изолята сывороточного протеина, при осветляющей фильтрации и концентрации белковых растворов, в изоэлектрическом осаждении путем регулирования pH белковых растворов, при очистке и концентрации белков фармацевтического назначения и при производстве белка в ферментерах (биологических реакторах).
Диапазон применения белков любого качества очень широк и также существует множество возможностей для обработки белка, поэтому, в большинстве случаев индивидуальные решения являются более эффективными, чем стандартизированные процессы. Система функционирует исключительно гладко и эффективно, только если все компоненты полностью адаптированы друг к другу. С этой целью мы работаем в тесном сотрудничестве с нашими клиентами.
Что такое гидролизат протеина?
Дорогой читатель, данная статья не будут преследовать никаких рекламных целей. В ней не будет попыток убедить тебя в чём-то открыто или склонить к тому или иному решению менее очевидным образом. Здесь будет немного предметной информации и терминологии о том, что такое гидролизат протеина, а также о вещах, которые так или иначе связаны с этой темой.
Давай быстро пробежимся по терминологии чтобы и ты и мы были уверены во взаимном понимании.
Протеин – он же белок, он же главный строительный материал для большинства тканей в нашем организме.
Состоит белок из определённого количества аминокислот, которые и усваиваются в нашем кишечнике после того как молекула белка (читай протеина) распадётся в ходе пищеварения.
Гидролизат – это результат процесса гидролиза.
Гидролиз – химический процесс в котором участвует какое-либо вещество или вещества ну и естественно вода. По сути, нам абсолютно не важно знать технические моменты производства, главное усвоить что в контексте спортивного питания гидролиз означает процесс очистки или расщепления.
Ну вот, с базовой терминологией мы разобрались, теперь будем тезисно подбираться к сути вопроса. Если уж тебя заинтересовал вопрос гидролизованого протеина, тогда где-то на пути к нему ты уже должен был встречать такие слова как Концентрат, а также Изолят. А если нет, то вот тебе ещё немного пояснений. В терминологии спортпита эти слова означают различные степени очистки чего-либо (чаще всего протеина).
Базовая степень очистки – Концентрат, следующая – Изолят, ну и так сказать вершина (весьма спорный вопрос) – Гидролизат.
Маленькая сноска
Если ты сомневаешься в глубине своих знаний, то вот тебе несколько статей что помогут разобраться в некоторых вопросах, которые здесь не будут рассмотрены подробно.
«Эволюция» очистки протеина
Давным-давно, когда золотая эра бодибилдинга была в самом расцвете, когда на конкурсе «Мистер Олимпия» категорий выступающих было не больше чем пальцев на одной руке, когда великий Арни ещё только задумывался о карьере киноактёра, было только одно понятие — протеин обыкновенный, без каких-либо дополнительных слов. Под которым подразумевался самый простой его вид – Концентрат, так как других просто не существовало. Да и выглядело всё довольно просто. Где-то было молочное производство, на котором делали, как не сложно догадаться, молочные продукты. После чего оставался побочный продукт этого молочного производства – сыворотка.
Такая себе кисловатая жижа, которую чаще всего сливали в реку за неимением лучшего способа её куда-то применить. Потом умные мужики (или женщины) смекнули, что можно немного похимичить и сделать из этой жижи порошок, попутно концентрировав в нём содержание белка. А братья Вейдеры, те самые что основали Мистер Олимпия и пропихнули туда того самого Арни, начинающего задумываться о карьере актёра, смекнули, что можно этот вот концентрированный протеиновый порошок фасовать в пакеты/банки и успешно продавать.
Потом Арни всё-таки выучил нормально английский язык и его взяли в кино, а умные женщины (или мужики), которые до этого смекнули про ферментацию и концентрацию сыворотки, додумались ещё до более крутого способа очищать протеин. Данную степень очистки мы знаем как Изолят. Технические нюансы опустим. Суть в том, что из стандартного концентрата в ходе определённого процесса в какой-то степени убираются лишние жиры, углеводы, в случае с сывороткой ещё и лактоза уходит в минус, а остаётся максимально чистый белок.
Через какое-то время Арни закончил карьеру актёра и воспылав патриотической любовью к штатам, а точнее осознав, что заимел в родственниках семейство Кеннеди, решил баллотироваться в губернаторы Калифорнии. А тем временем всё те же умные люди решили сделать ещё один финт и придумали гидролизат протеина, чем здорово так запутали всех, кого только можно было запутать.
Преимущества Гидролизата
- Быстрее всех усваивается. Так как сам процесс производства частично расщепляет молекулу белка тем самым опережая процесс пищеварения, мы получаем ускоренное усвоение и это хорошо.
- Имеет меньше всего лактозы в составе. Бесспорный плюс для всех, кто страдает непереносимостью данного компонента молочной продукции.
- + 10 к понтам и зависти окружающих вас качат. Если вы вытащили банку гидролизата, то завистливые взгляды вам точно обеспечены.
Недостатки Гидролизата
- Цена.
Цена любого гидролизата существенно выше чем прочих вариантов. Фирмы производящие спортивное питание объясняют это сложностью производства, но как нам кажется, маркетинг здесь тоже не на последнем месте. - Количество белка. Чистого белка в гидролизате обычно меньше чем в изоляте. Как правило, в рекламных компаниях это не выпячивается.
- Добавление странных компонентов. Практически невозможно встретить гидролизат в чистом виде. Любой производитель туда постарается засунуть либо какие-то пептиды, либо дополнительно насытить аминокислотами, либо всё это вместе и ещё что-то сверху. С первого взгляда это может показаться положительным моментом, но нет, всё это только путает клиента.
Гидролизат белка или гидролизованный изолят протеина
Самым популярным ну и естественно выгодным мнением, для фирм производящих спортивное питания является то, что гидролизат это верх эволюции очистки протеина и на данный момент круче этого ничего нет.
Но если разобраться, это довольно спорный момент и если с концентратом и изолятом всё ясно, второй точно лучше первого, то вот гидроизат заставляет сомневаться. Давайте рассмотрим вопрос с разных позиций.
Позиция 1 – Количество белка
Зачастую стандартное значение для концентрата – это 70-75% чистого белка на 100 г продукта. Это адекватное значение и можно сказать стандарт. В случае же с изолятом количество чистого белка уже не должно опускаться меньше 80%, а на некоторых пачках пишут о 90+% и в целом это вполне возможно. Но вот всматриваясь в составы гидролизатов, мы почему-то видим процент белка в районе того же концентрата 70-75% и практически никогда больше. Так что, тут явно минус.
Позиция 2 – Усвоение и чистота
Тут есть и положительные стороны и отрицательные. Плюс – это то, что скорость усвоения реально быстрее чем у любого другого вида, да и лактозы минимум. Минус – то что в ТОПовых гидролизатах всегда полно всяких дополнительных плюшек: ферментов, аминок, пептидов и прочего.
Что как бы и хорошо, и как бы зачем? Что бы было дороже или лучше?
Позиция 3 – Цена
Тут сразу минус. Гидролизат стоит дорого и этим всё сказано, сравнительно конечно. Но здесь уже вопрос приоритетов. Если вы оценили все плюсы и НЕ МИНУСЫ, а скажем, больше сомнительные моменты и решили всё-таки купить именно Гидролизат. Можете быть уверены, вы не пожалеете. Но если же цена для вас всё-таки играет значение, то уж лучше изолят.
Позиция 4 – Вкус
В этом вопросе всё очень субъективно. Кому-то абсолютно не важно на сколько там будет идеальный вкус, есть и всё. А кто-то придирается к послевкусию. Если принять примерно среднюю позицию, то в целом можно сказать что вкус у гидролизата сравнительно хуже, чем у двух других вариаций. На самом деле это вполне оправданно. Во-первых, потому что избавляясь от различных примесей и соблюдая минимальные значения по углеводам и жирам крайне сложно сделать продукт вкусным и насыщенным, а во вторых здесь играют роль нюансы производства из-за которых гидролизат приобретает немного специфический привкус.
В итоге, вкусовую составляющую мы бы не стали относить к плюсам гидролизата.
Позиция 5 – Ассортимент
Здесь уже будет мнение со стороны магазина спортивного питания. Естественно, в интернете вы найдёте что угодно и где угодно. Но если вы покупаете спортпит в магазине где банки стоят на реальных полках, то зачастую большого выбора гидролизата у вас не будет. 1-3 варианта в лучшем случае. И в итоге вам придётся брать то что есть, а не то что вы выбрали в этих вот интернетах по отзывам. И буквально не отходя от темы, вот вам самые популярные позиции гидролизата в нашем магазине:
Optimum Nutrition Platinum Hydro Whey
Kevin Levrone Anabolic Prime Pro
Biotech Hydro Whey Zero
Как принимать протеин гидролизат?
Да в общем как угодно. Утром, вечером, ночью или когда это нужно. Белок он и есть белок и нужен он нашему организму постоянно и в достаточном количестве. Гидролизованный протеин стоит воспринимать как дополнительный источник белка и не более.
Но если уж так хочется заморочиться, то следует учитывать особенности рассматриваемого продукта. В первую очередь нужно вспомнить о быстром усвоении, то есть моменты когда организм требует белка в кратчайшие сроки были бы предпочтительнее для употребления именно гидролизата. Утро, период после тренировки. Ещё быстрое усвоение подталкивает к выводу о том, что лучше такой протеин замешивать на воде, так как наличие молока слегка замедлит этот процесс. Больше никаких особенностей в употреблении нет. 1-2 порции в день по 30-35 г. порошка, размешивая каждую порцию на 200-350 мл жидкости в шейкере, блендере, а может быть даже в стакане.
Вывод
В конце следует подытожить мысль. Хочешь потреблять лучшее из лучших и тебе не жалко на это денег? Смело можешь купить сывороточный гидролизат и не беспокоится о нехватке белка в своём рационе. Если же цена для тебя играет главную роль при выборе протеина, да и в целом спортивного питания, то присмотрись лучше к изолятам. Это если нужно максимальное количество белка.
Ну а уж если и изоляты кусаются по цене, то смело бери концентрат. Это такой же точно протеин и выполняет он ту же функцию, что его более дорогие вариации.
Гидролизат белка (протеина) | Эталон
Анкета организации (предприятия)
| Сокращенное наименование организации | ООО «Аист» |
| Юридический адрес Почтовый адрес | 454010 Челябинская обл., г.Челябинск, ул. Станиславского, д. 3 |
| Номер свидетельства о постановке на НУ | Серия 74 № 006447555 |
| Номер регистрационного свидетельства | Серия 74 №003031747 от 17.10.2005 |
| ОГРН | 1057424605480 |
| Место государственной регистрации | ИФНС по Ленинскому району г.Челябинска |
| Телефон организации | +7 909 090 10 23 ; +7 961 787 16 77 |
| Телефон факс | (351) 217 49 53 |
| Адрес электронной почты | sova. 168@mail.ru – офис
dvch@profit74.ru – бухгалтер |
| Ф.И.О. руководителя организации (директор) | Лупандин Сергей Вячеславович |
| Код ОКФС (форма собственности) | частная |
| Код ОКТMО (место нахождение) | 75701320 |
| Код ОКОПФ (организационно-правовая форма) | Общество с ограниченной ответственностью |
| Код ОКВЭД | 24 66 |
| Наименование вида деятельности (основной вид деятельности) | Производство прочих химических продуктов |
| Банковские реквизиты (рубли) | р/счет 40702810838040004060 в Филиале «ЕКАТЕРИНБУРГСКИЙ» АО «АЛЬФА-БАНК» к/счет 30101810100000000964
БИК 046577964 |
| ИНН/КПП | 7453151667 / 744901001 |
| Адрес офиса и отгрузки | Г. Копейск, пер.Ломоносова 30, Челябинская обл., территория ВИНЧЕЛ |
| Код ТН ВЭД | 3824400000 |
| сайт | www.aist–chel.ru |
Белковый гидролизат – распространенная «новинка» на рынке рыбопереработки
Работе с отходами российские рыбопереработчики уделяют все больше внимания. Для расширения спектра продукции из вторичного сырья производители оборудования готовы поделиться новыми технологиями и необходимыми знаниями со специалистами рыбной отрасли.
Традиционные продукты,
получаемые при разделке белой и красной рыбы, – мука и жир — становятся все
более востребованными на рынке, а современные технологии позволяют повышать их качество
и превращать в источник дополнительного дохода для рыбопереработчика. Растущий
спрос подводит отечественных производителей и к мысли о выгодности производства
сурими.
Тем более что современные экономичные технологии создают условия для
развития данного направления глубокой переработки и в нашей стране.
Намного реже пока
приходится слышать о еще одном продукте из рыбного сырья, который, между тем,
пользуется повышенным спросом в пищевой промышленности и имеет очень широкий
спектр применения. Речь идет о белковом гидролизате.
— При разделке
белой или красной рыбы, особенно при филетировании, остается условно пищевое
сырье, которое также привыкли считать отходами, – это головы, хребты, хрящи,
чешуя и т.д. Из них также можно выделять легко усваиваемый белок, который
используется в качестве вкусоароматических добавок для повышения белковой
составляющей пищевых продуктов. Такой белковый продукт идет в основном на
производство продуктов питания, которые являются аналогами рыбопродукции, т.е.
блюда «со вкусом рыбы», содержащие главным образом крупяные, мучные ингредиенты
и т.п., — рассказал Fishnews менеджер по развитию бизнеса компании «Альфа Лаваль»
Александр Негоица.
В зависимости
от качества и степени очистки белковый гидролизат может использоваться и для
производства пищевой продукции бюджетного сегмента, кормов для домашних
питомцев, и для более дорогих диетических продуктов, предназначенных для
аллергиков, детей и других групп потребителей с повышенными требованиями к
питанию.
— Рыбный
белок, конечно, сам по себе очень полезен — это незаменимый компонент
сбалансированного питания. Но зачастую в обычном виде его не могут употреблять
люди, склонные к аллергиям — эта проблема сегодня особенно актуальна для
жителей больших городов. Однако метод гидролиза позволяет расщепить белок до
более усваиваемых структур, которые не будут вызывать аллергии, но сохранят
свои полезные свойства, — пояснил представитель международного концерна «Альфа
Лаваль».
Таким образом,
от того, до какой степени очистки пожелает дойти производитель при изготовлении
белкового гидролизата, зависит, на какой сегмент рынка он сможет претендовать.
Но
проблемы спроса для этого продукта точно не существует, подчеркнул Александр
Негоица.
— Вместе с тем
до сих пор все подобные товары у нас в России импортировались. Сегодня же у
отечественных производителей есть все шансы воспользоваться ситуацией на рынке
и предложить свой продукт, — поделился мнением собеседник Fishnews.
Техническая
сторона вопроса, по словам Александра Негоица, полностью продумана и обкатана
на практике. Линия по производству белкового гидролизата предназначена для
размещения на береговых предприятиях и включает в себя гидролизеры – специальное
емкостное оборудование с мешалками, куда закладывается условно пищевое
измельченное сырье и добавляются протеолитические ферменты, расщепляющие белок;
трехфазный декантер, сепаратор, вакуум-выпарную установку. Дополнив линию
необходимыми сегментами, из перерабатываемого сырья одновременно можно получать
и качественную муку и рыбий жир.
— В линии по
производству белкового гидролизата используются как уникальные решения Alfa Laval, так и распространенное
оборудование, которое изготавливают и другие производители.
Но в любом случае
это современные технологии, требующие грамотной эксплуатации и соответствующих
знаний, — отметил Александр Негоица.
Подробнее о
новых решениях в сфере переработки рыбных отходов представители международного
концерна «Альфа Лаваль» расскажут будущим специалистам рыбной отрасли на учебном семинаре, который пройдет
13 ноября 2014 г. во Владивостоке, на базе Дальрыбвтуза.
Студентов и
преподавателей вуза, а также технологов рыбопромышленных предприятий познакомят
с современными тенденциями в сфере ПРО и производства из отходов продуктов
пищевого и кормового качества.
Мероприятие
пройдет по адресу: г. Владивосток, ул. Луговая, 52б, в учебном корпусе Дальневосточного
государственного технического рыбохозяйственного университета.
Организаторы
семинара – «Открытая отрасль»,
информационный партнер – медиахолдинг «Фишньюс».
Заявку на
участие в семинаре от предприятий рыбной отрасли можно направлять по адресу press@fish-open.
ru до 11 ноября 2014 г.
Fishnews
Гидролизаты
Компания «Флорум» предлагает совершенно новую серию вкусовых ингредиентов – гидролизаты растительного белка (HVP).
Гидролизаты – продукты расщепления белков растительного происхождения, разрушенных кислотным или щелочным способом (гидролизом) до основных составляющих компонентов – аминокислот. Состоят из коротких аминокислотных цепей, пептидов и других продуктов гидролиза. Таким образом, гидролизат − это набор аминокислот, характерных для конкретного вида белка (например, кукурузного, соевого, яичного и т. д.).
Гидролизат растительного белка (HVP) – продукт гидролиза белков растительного происхождения. Растительное сырье (пшеница, кукуруза, соя) подвергается кислотному гидролизу с помощью соляной кислоты при температуре около 100 °C под воздействием повышенного давления. Затем полученная масса фильтруется и нейтрализуется раствором щелочи. Такой жидкий гидролизат хранится в течение месяца. За это время происходит полное расщепление белка до аминокислот.
Полученный фильтрат прессуется (упаривается) до пастообразного состояния, чтобы массовая доля сухих веществ составляла 80%, перемешивается и сушится в вакуумных сушилках. Затем высушенная масса размалывается, перемешивается, просеивается через сито с определенным размером ячейки для формирования гранул.
Область применения
Гидролизаты Растительного Белка (HPV) изготовлены из сырья, которое не является генетически модифицированным. Готовый гидролизат представляет собой мелкодисперсный порошок от желтого до коричневого цвета с ароматом и вкусом говядины, свинины, курицы и других видов мясного сырья.
Гидролизаты Растительного Белка (HPV) используются при производстве кетчупов, пищевых концентратов (супы, соусы, концентраты), продуктов быстрого приготовления и в других направлениях индустрии производства продуктов питания, но особенно успешно и широко ингредиенты применяются в мясной промышленности.
Применение Гидролизатов Растительного Белка (HPV) при производстве колбасных изделий, мясных паштетов, рубленых полуфабрикатов из мяса говядины, свинины, птицы позволяет улучшить и усилить вкусовые характеристики готового продукта, подчеркнуть его натуральный мясной вкус и аромат, которые сохраняются на протяжении всего срока хранения.
Гидролизат (HPV) стабилен как при высоких температурах варки, стерилизации продукта, так и при низких температурах замораживания.
Использование гидролизата удобно с технологической точки зрения, потому что он хорошо смешивается с сухими компонентами рецептуры.
Дозировка Гидролизата растительного белка (HVP) составляет 0,2–3 % от общего объема готового продукта в зависимости от вида продукта, качества исходного сырья, количественного соотношения сырья в рецептуре продукта, вкуса и потребностей покупателей.
Белковые гидролизаты в спортивном питании | Питание и обмен веществ
Пуллен М.Г., Сезард Дж. П., Роджер Л., Менди Ф .: Влияние сывороточных белков, их гидролизатов олигопептидов и смесей свободных аминокислот на рост и удержание азота у сытых и голодных крыс. JPEN J Parenter Enteral Nutr. 1989, 13: 382-6. 10.1177 / 014860718
04382.
CAS
Статья
Google Scholar
Маннинен А.Х .: Гиперинсулинемия, гипераминоацидемия и мышечный анаболизм после тренировки: поиск оптимального напитка для восстановления.Br J Sports Med. 2006, 40: 900-5. 10.1136 / bjsm.2006.030031.
CAS
Статья
Google Scholar
Grimble GK: Механизмы транспорта пептидов и аминокислот и их регуляция. Белки, пептиды и аминокислоты в энтеральном питании. Отредактировано: Furst P, Young V. 2000, Базель: Karger and Nestec, 63-88.
Google Scholar
Grimble GK: Значение пептидов в лечебном питании.Анну Рев Нутр. 1994, 14: 419-47. 10.1146 / annurev.nu.14.070194.002223.
CAS
Статья
Google Scholar
Grimble GK, Rees RG, Keohane PP, Cartwright T, Desreumaux M, Silk DB: Влияние длины пептидной цепи на абсорбцию гидролизатов яичного белка в нормальной тонкой кишке человека. Гастроэнтерология.
1987, 92: 136-42.
CAS
Google Scholar
Grimble GK, Guilera Sarda M, Sesay HF: Влияние длины пептидной цепи гидролизата сыворотки на абсорбцию азота и углеводов в перфузированной тонкой кишке человека.Clin Nutr. 1994, 13: 46-10.1016 / 0261-5614 (94) -6.
Артикул
Google Scholar
Раймундо А.Х., Гримбл Г.К., Риз Р.Г., Хунджан М.К., Шелк DBA: Влияние жиров и углеводов на абсорбцию частичных ферментативных гидролизатов казеина в нормальной тонкой кишке человека. Гастроэнтерология. 1988, 94: A988-
Google Scholar
Adibi SA, Morse EL: количество остатков глицина, которое ограничивает интактную абсорбцию олигопептидов глицина в тонкой кишке человека.J Clin Invest. 1977, 60: 1008-16. 10.1172 / JCI108851.
CAS
Статья
Google Scholar
Фарнфилд М.М., Тренерри С., Кэри К.А., Камерон-Смит Д.: Аминокислотный ответ плазмы после приема различных фракций сывороточного протеина. Int J Food Sci Nutr. 2008, 8: 1-11.
Google Scholar
Пауэр О, Халлихан А., Джейкман П.: Инсулинотропный ответ человека на пероральный прием нативного и гидролизованного сывороточного протеина.Аминокислоты. 2009, 37: 333-9. 10.1007 / s00726-008-0156-0.
CAS
Статья
Google Scholar
Кальбет Дж. А., Холст Дж. Дж .: Опорожнение желудка, желудочная секреция и энтерогастроновая реакция после введения белков молока или их пептидных гидролизатов людям. Eur J Nutr. 2004, 43: 127-39. 10.1007 / s00394-004-0448-4.
CAS
Статья
Google Scholar
Трампер А., Трампер К., Хёрш Д.: Механизмы митогенной и антиапоптотической передачи сигналов глюкозозависимым инсулинотропным полипептидом в бета (INS-1) -клетках.
J Endocrinol. 2002, 174: 233-46. 10.1677 / joe.0.1740233.
CAS
Статья
Google Scholar
Ким В., Иган Дж. М.: Роль инкретинов в гомеостазе глюкозы и лечении диабета. Pharmacol Rev.2008, 60: 470-512. 10.1124 / пр.108.000604.
CAS
Статья
Google Scholar
Koopman R, Crombach N, Gijsen AP, Walrand S, Fauquant J, Kies AK, Lemosquet S, Saris WH, Boirie Y, van Loon LJ: Проглатывание гидролизата протеина сопровождается ускорением переваривания и абсорбции in vivo при сравнении с его неповрежденным белком. Am J Clin Nutr. 2009, 90: 106-15. 10.3945 / ajcn.2009.27474.
CAS
Статья
Google Scholar
Мориарти К., Хегарти Дж., Фэйркло П., Келли М., Кларк М., Доусон А. Относительная питательная ценность цельного белка, гидролизованного белка и свободных аминокислот у человека.Кишечник.
1985, 26: 694-9. 10.1136 / gut.26.7.694.
CAS
Статья
Google Scholar
Монки М., Рерат А.А.: Сравнение использования чистого белка мягкими ферментативными гидролизатами молочного белка и смесями свободных аминокислот с близким рисунком у крыс. J Parenter Enteral Nutr. 1993, 17: 355-63. 10.1177 / 0148607193017004355.
CAS
Статья
Google Scholar
Паддон-Джонс Д., Шеффилд-Мур М., Арсланд А., Вулф Р. Р., Феррандо А. А.: Экзогенные аминокислоты стимулируют анаболизм мышц человека, не влияя на реакцию на прием смешанной пищи. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2005, 288: E761-7. 10.1152 / ajpendo.00291.2004.
CAS
Статья
Google Scholar
Тан Дж. Э., Мур Д. Р., Куиджбида Г. В., Тарнопольский М. А., Филлипс С. М. Прием гидролизата сыворотки, казеина или изолята соевого белка: влияние на синтез смешанного мышечного белка в состоянии покоя и после упражнений с отягощениями у молодых мужчин.
J Appl Physiol. 2009 г.,
Google Scholar
Столл Б., Буррин Д.Г. Измерение метаболизма внутренних аминокислот in vivo с использованием стабильных изотопных индикаторов. J Anim Sci. 2006, 84 (Дополнение): E60-72.
Google Scholar
Крибб П.Дж., Уильямс А.Д., Кэри М.Ф., Хейс А.Влияние изолята сыворотки и силовых тренировок на силу, состав тела и уровень глутамина в плазме.Int J Sport Nutr Exerc Exerc Metab. 2006, 16: 494-509.
CAS
Google Scholar
Бакли Д.Д., Томсон Р.Л., Коутс А.М., Хоу П.Р., Деничило М.К., Роуни М.К.: Добавка с гидролизатом сывороточного протеина ускоряет восстановление мышечной силы после эксцентрических упражнений. J Sci Med Sport. 2008,
Google Scholar
Beelen M, Koopman R, Gijsen AP, Vandereyt H, Kies AK, Kuipers H, Saris WH, van Loon LJ: Совместное употребление белков стимулирует синтез мышечного белка во время силовых упражнений.
Am J Physiol Endocrinol Metab. 2008, 295: E70-7. 10.1152 / ajpendo.00774.2007.
CAS
Статья
Google Scholar
Beelen M, Tieland M, Gijsen AP, Vandereyt H, Kies AK, Kuipers H, Saris WH, Koopman R, van Loon LJ: Совместное употребление углеводов и белкового гидролизата стимулирует синтез мышечного белка во время упражнений у молодых мужчин. без дальнейшего увеличения во время последующего восстановления в течение ночи. J Nutr. 2008, 138: 2198-204.10.3945 / jn.108.092924.
CAS
Статья
Google Scholar
Сондерс М.Дж., Мур Р.В., Кис А.К., Люден Н.Д., Пратт К.А.: Совместный прием углеводов и гидролизата протеина улучшает результаты поздних тренировок в гонках на время. Int J Sport Nutr Exerc Exerc Metab. 2009, 19: 136-49.
Google Scholar
Морифуджи М., Кога Дж., Каванака К., Хигучи М.
: дипептиды, содержащие аминокислоты с разветвленной цепью, идентифицированные из гидролизатов сывороточного белка, стимулируют скорость захвата глюкозы миотрубками L6 и изолированными скелетными мышцами.J Nutr Sci Vitaminol (Токио). 2009, 55: 81-6. 10.3177 / jnsv.55.81.
CAS
Статья
Google Scholar
Морифуджи М., Канда А., Кога Дж., Каванака К., Хигучи М: добавление углеводов и гидролизатов сывороточного протеина после тренировки увеличивает уровень гликогена в скелетных мышцах у крыс. Аминокислоты. 2009 г.,
Google Scholar
Kalogeropoulou D, Lafave L, Schweim K, Gannon MC, Nuttall FQ: Лейцин при приеме внутрь с глюкозой синергетически стимулирует секрецию инсулина и снижает уровень глюкозы в крови.Обмен веществ. 2008, 57: 1747-52. 10.1016 / j.metabol.2008.09.001.
CAS
Статья
Google Scholar
Филлипс С.М.: Обмен инсулина и мышечного белка у людей: стимулирующий, разрешающий, ингибирующий или все вышеперечисленное ?. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2008, 295: E731-10.1152 / ajpendo..2008.
CAS
Статья
Google Scholar
Greenhaff PL, Karagounis LG, Peirce N, Simpson EJ, Hazell M, Layfield R, Wackerhage H, Smith K, Atherton P, Selby A, Rennie MJ: Диссоциация между эффектами аминокислот и инсулина на передачу сигналов , убиквитинлигазы и белковый обмен в мышцах человека.Am J Physiol Endocrinol Metab. 2008, 295: E595-604. 10.1152 / ajpendo..2008.
CAS
Статья
Google Scholar
Купман Р., Белен М., Стеллингверфф Т., Пеннингс Б., Сарис У.Х., Кис А.К., Койперс Х., ван Лун Л.Дж .: Совместное употребление углеводов с белком не увеличивает синтез мышечного белка после тренировки. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2007, 293: E833-42.
10.1152 / ajpendo.00135.2007.
CAS
Статья
Google Scholar
Харбер М.П., Шенк С., Баркан А.Л., Хоровиц Дж.Ф.: Влияние диетического ограничения углеводов с высоким потреблением белка на метаболизм белка и соматотропную ось. J Clin Endocrinol Metab. 2005, 90: 5175-81. 10.1210 / jc.2005-0559.
CAS
Статья
Google Scholar
Fujita S, Glynn EL, Timmerman KL, Rasmussen BB, Volpi E: Супрафизиологическая гиперинсулинемия необходима для стимуляции анаболизма белков скелетных мышц у пожилых людей: свидетельство истинной возрастной инсулинорезистентности метаболизма мышечных белков.Диабетология. 2009
Google Scholar
Белковый гидролизат — обзор
Формула протеинового гидролизата и профилактика аллергических заболеваний
Идеальная протеиновая гидролизатная формула не должна содержать пептиды крупнее 1,5 кДа, не должна содержать интактных белков, не должна демонстрировать анафилаксию у животных и должна выявлять белковые детерминанты эквивалентны менее 1/1 000 000 исходного белка.
85 Что наиболее важно, безопасность смеси должна быть продемонстрирована для младенцев с аллергией на молоко как с помощью двойного слепого плацебо-контролируемого пищевого заражения, так и с помощью открытого заражения.
Наиболее гипоаллергенные смеси должны быть тщательно гидролизованы, чтобы они состояли из достаточно мелких пептидов, чтобы считаться действительно безопасными для детей с аллергией на молоко. Три формулы гидролизата казеина, Pregestimil (Mead Johnson Nutritionals, Evansville, IN), Nutramigen (Mead Johnson Nutritionals, Evansville, IN) и Alimentum (Ross Products, Abbott Laboratories, Columbus, OH), широко доступны в США, подходят для них критериями и считаются гипоаллергенными. 86 Profylac (ALK, Дания) — это менее гидролизованная ультрафильтрованная формула, недоступная в США, которая также оказалась гипоаллергенной. 87 Однако, хотя эти формулы действительно гипоаллергенны, они не являются полностью неаллергенными, и могут возникнуть аллергические реакции.
88 Нутрамиген оказался гипоиммуногенным благодаря своей способности ингибировать ответ IgG β-лактоглобулина более чем на один логарифм в группе высокого риска 89 и нормальных младенцев 90 в возрасте до 1 года.
Neocate (SHS International, Роквилл, Мэриленд) и EleCare (Ross Products, Abbott Laboratories, Колумбус, Огайо), формулы на основе аминокислот, безопасны для большинства пациентов, которые не переносят формулы протеинового гидролизата, и являются отличной альтернативой. 91 Good Start (Nestle, Веве, Швейцария; за пределами США называется NanHA), частичный гидролизат сыворотки, содержит многочисленные пептиды более 4 кДа и может вызывать аллергические реакции у 40–60% детей с IgE-опосредованным коровьим молоком. аллергии и поэтому не может считаться безопасной альтернативой для пациентов с аллергией на молоко. 92
Было проведено множество проспективных контролируемых исследований для определения роли формул протеинового гидролизата как отдельного вмешательства или как части комбинированного режима, включая комбинированный режим избегания между матерью и младенцем.
93 , 94
В особенно хорошо контролируемом исследовании Халкен и его коллеги 95 продемонстрировали определенную степень аллергии на коровье молоко у младенцев, получавших исключительно экстенсивно гидролизованные смеси, аналогично младенцам, находящимся на грудном вскармливании. Исключительное кормление смесью с протеиновым гидролизатом оказывается особенно эффективным, если оно начато до 6 месяцев. 96
Сообщалось об уменьшении атопического дерматита, аллергии на коровье молоко, специфических IgE к молоку и астмы у младенцев, которых кормили интенсивно и частично гидролизованными смесями, по сравнению с младенцами, вскармливаемыми коровьим молоком или соевыми смесями.Однако больший защитный эффект был замечен у сильно гидролизованных формул. В двух проспективных рандомизированных контролируемых исследованиях из Скандинавии 97 , 98 сравнивали экстенсивно гидролизованные и частично гидролизованные смеси в первичной профилактике аллергии.
В шведском исследовании, в котором матери и младенцы избегали коровьего молока, яиц и рыбы, у младенцев, которых кормили сильно гидролизованной смесью в течение 9 месяцев, кумулятивная частота атопических симптомов, экземы и положительных тестов на коже яиц к 9 месяцам была значительно ниже, чем у детей. младенцы, которых кормили частично гидролизованной смесью. 97 Датское исследование показало, что аллергия на коровье молоко, как по отчетам родителей, так и по данным пищевых проблем, значительно снизилась с рождения до 18 месяцев у детей, чье грудное вскармливание дополнялось сильно гидролизованной смесью до 4 месяцев в сравнение с теми младенцами, которые получали частично гидролизованную смесь в течение того же периода времени. 98
В рамках Немецкой инициативы по питанию детей грудного возраста, 99 одно исследование показало, что, хотя использование смеси с экстенсивно гидролизованным казеином оказалось наиболее эффективной смесью для предотвращения аллергических проявлений у младенцев с семейным анамнезом атопического дерматита.
было обнаружено, что в этом отношении смесь с интенсивно гидролизованной сывороткой уступает частично гидролизованной смеси.Принимая во внимание стоимость и вкусовые качества, это исследование предполагает, что частично гидролизованные смеси могут быть разумной альтернативой экстенсивно гидролизованным смесям для тех матерей младенцев с высоким риском атопии, которые не могут кормить грудью, но находят экстенсивно гидролизованные смеси непрактичными. Отмеченный эффект был аналогичным, когда эту группу оценивали на атопический дерматит в возрасте 6 лет. 100 Относительный риск между 4 и 6 годами у младенцев, получавших гидролизованные смеси, по сравнению с смесями коровьего молока был равен 0.79 для смеси частично гидролизованной сыворотки (95% ДИ 064–0,97), 0,92 для формулы экстенсивно гидролизованной сыворотки (95% ДИ, 0,76–1,11) и 0,71 для формулы экстенсивно гидролизованного казеина (95% ДИ, 0,58–0,88). В то время как распространенность «любых аллергических проявлений» также демонстрировала аналогичную тенденцию в трех группах, такой эффект не был отмечен для какого-либо другого отдельного аллергического проявления, такого как астма или аллергический ринит.
В 2006 году был опубликован последний Кокрановский метаанализ по этой теме. 101 Среди его выводов было то, что длительное кормление гидролизованной смесью привело к значительному снижению детской аллергии по сравнению с коровьим молоком (7 исследований, 2514 младенцев, типичный RR 0.79, 95% ДИ 0,66–0,94). Однако не наблюдалось снижения заболеваемости детской экземой, заболеваемости или распространенности детской экземы, детской аллергии, детской или детской астмы, ринита или пищевой аллергии. Снижение аллергии также было отмечено у младенцев, получавших частично гидролизованную смесь по сравнению с смесью коровьего молока (6 исследований, 1391 ребенок, типичный ОР 0,79, 95% ДИ 0,65–0,97), и у детей, которых кормили экстенсивно гидролизованным казеином по сравнению с смесью коровьего молока (1 исследование , 431 младенец, ОР 0,72, 95% ДИ 0,53–0,97). Обширный гидролиз по сравнению с частично гидролизованной смесью привел к значительному снижению пищевой аллергии (2 исследования, 341 младенец, типичный RR 0.
43, 95% ДИ 0,19–0,99), но без изменений для «всей аллергии» или другой специфической аллергии. В метаанализе также сообщалось о двух испытаниях, в которых сравнивали ранние, краткосрочные гидролизованные смеси с грудным молоком. Не было отмечено значительного влияния на аллергию у младенцев или коровье молоко.
В целом, есть доказательства того, что использование смесей с гидролизатом может оказывать влияние на развитие детской аллергии по сравнению с смесями коровьего молока и поэтому может быть рекомендовано семьям как вариант для снижения риска атопии в их группах повышенного риска. младенец, если кормление грудью невозможно или недостаточно.Обширно гидролизованная формула, вероятно, превосходит частично гидролизованную формулу в этом отношении. С другой стороны, частично гидролизованные формулы менее дороги и имеют лучший вкус, и их можно рассматривать как разумную альтернативу, особенно если стоимость является проблемой. Однако частично гидролизованные смеси нельзя считать безопасной альтернативой для детей с известной аллергией на молоко.
Ваш экспертный гид по гидролизату сывороточного протеина
Если количество слогов в продукте питания перевести в количество фунтов набранной мышечной массы, гидролизат выиграет игру с добавками.Но в том-то и дело: действительно ли добавление причудливого слова что-нибудь означает, или это всего лишь куча братишек, призванных заставить вас выкладывать еще несколько долларов каждый месяц?
Хорошие вопросы. У меня есть ответы и многое другое. Сегодняшний урок питания посвящен гидролизату сыворотки, продукту, пользующемуся большой популярностью в мире наращивания мышечной массы.
Что такое гидролизат сывороточного протеина?
Молоко состоит из двух основных типов протеина: сывороточного и казеина. В грудном молоке сыворотка составляет примерно 90 процентов белка во время ранней лактации, а затем выравнивается до примерно 60:40 и 50:50 соотношения сыворотки к казеину при зрелой и поздней лактации соответственно.Сравните это с коровьим молоком, которое содержит только 20 процентов сывороточного протеина, а остальные 80 процентов поступают из казеина.
Высокое количество сывороточного протеина в грудном молоке говорит о его роли в поддержке быстрого развития, а изобилие казеина в коровьем молоке, кажется, объясняет подавляющее большинство пищевых аллергий, связанных с потреблением молочных продуктов.
После пастеризации коровьего молока и проведения другой обработки два белка можно разделить несколькими способами.Сладкая сыворотка, которая содержит всего 30-40 процентов белка, является самой базовой формой и все же ближе к пище, чем добавке. Остальные 60-70 процентов составляют преимущественно лактозный сахар и жир. Фильтрация и другие процессы очистки концентрируют его, чтобы обеспечить большее количество белка и уменьшить количество углеводов и жиров. Эти продукты называются концентратами сывороточного протеина. Продукт с содержанием общего белка 90 или более процентов называется изолятом сывороточного белка.
Независимо от уровня концентрата или изолята, все эти продукты по-прежнему состоят из чрезвычайно больших пептидных структур.
Чтобы уменьшить их размер, ферменты в вашей пищеварительной системе должны разорвать связи между выбранными аминокислотными последовательностями, чтобы получить более мелкие пептиды, которые ваше тело действительно может использовать. Чтобы ускорить этот процесс, производители могут «предварительно переварить» белок, чтобы создать гидролизат белка. Это значительно облегчает всасывание.
Белковый гидролизат может быть получен от сладкой сыворотки до изолятов сывороточного белка. Кроме того, используемые ферменты и условия реакции, а также количество разорванных доступных связей определяют окончательный состав гидролизата.Чем выше степень гидролиза, тем меньше количество аминокислот в пептиде и тем более горький на вкус получается полученный белок. Таким образом, гидролизаты могут отличаться намного больше, чем концентраты или изоляты.
Для кого нужен гидролизат сыворотки?
Когда у вас есть серьезные цели по наращиванию мышечной массы, может быть трудно получить все необходимые питательные вещества из пищи.
Гидролизат сыворотки отлично подходит для тех, кто ищет высококачественный источник белка, способный помочь достичь общих ежедневных целей по белку и максимизировать рост мышц.Кроме того, благодаря значительному влиянию на чувство сытости гидролизат белка является отличным источником белка для всех, кто хочет увеличить мышечную массу при одновременном снижении жира.
Что делает гидролизат сывороточного протеина?
Гидролизат сывороточного протеина — идеальное питание для стимуляции роста мышц. Было продемонстрировано, что он обеспечивает наилучший анаболический ответ на силовые тренировки. Было показано, что сыворотка вызывает на 122% и 31% большую реакцию синтеза мышечного протеина на упражнения, чем казеин или соя, соответственно.
Сыворотка содержит высокий уровень лейцина, аминокислоты с разветвленной цепью, ответственной за стимуляцию синтеза мышечного белка. Он «биодоступен» и быстро переваривается, повышая уровень аминокислот в крови после употребления.
Чем быстрее повышается уровень аминокислот в крови, тем выше пиковая и общая реакция синтеза мышечного белка. В этом отношении он предлагает максимальную отдачу от протеина.
Кроме того, было продемонстрировано, что сывороточный протеин улучшает восстановление после упражнений, а также увеличивает термогенез, улучшает потерю жира и уменьшает чувство голода.Таким образом, он не только отлично подходит для наращивания мышц, но и является мощным питанием для борьбы с жиром! Было высказано предположение, что гидролизаты белка усиливают полезные эффекты белка из-за их способности повышать уровни аминокислот в плазме и более высокой пиковой концентрации, чем у нормальной сыворотки.
Хотя исследования на людях не показали, что эти различия достигают статистической значимости, аминокислотный ответ крови на гидролизат по сравнению с другими формами кажется многообещающим. Моя диссертационная работа показала, что люди, потребляющие 30 граммов гидролизата два раза в день, значительно увеличивали мышечную массу и уменьшали жировые отложения без значительного влияния на общую массу тела.
Есть ли у протеинового гидролизата недостатки или побочные эффекты?
Как это ни парадоксально, хотя быстрое увеличение количества аминокислот в крови из-за гидролизата полезно для стимуляции синтеза белка, оно также увеличивает окисление аминокислот, то есть расщепление аминокислот для получения энергии.
Некоторые люди считают это повышенное окисление пустой тратой аминокислот, но это упрощенная точка зрения. То, что они используются для получения энергии, а не хранятся, не означает, что они «потрачены впустую». Сыворотка по-прежнему более анаболична по сравнению с другими источниками белка, которые не вызывают такого большого увеличения окисления аминокислот.Если вы думаете, что это недостаток, у меня есть недвижимость на берегу моря в Юте, которая может вас заинтересовать.
Другой потенциальный недостаток (если вы хотите его так назвать) заключается в том, что гидролизат протеина обычно стоит значительно дороже, чем обычный сывороточный протеин. Чем выше степень гидролизата, тем выше будет стоимость.
Эй, вы получаете то, за что платите.
Хотя у некоторых людей аллергия на сыворотку, аллергия не так распространена, как на казеин, соевый или пшеничный белок.Фактически, даже у тех, кто в противном случае мог бы испытать расстройство желудка, боль, диарею, рвоту и другие расстройства желудочно-кишечного тракта, вызванные аллергией на молочные продукты, было показано, что у них не было значительных побочных эффектов от сильно гидролизованной сыворотки преимущественно низкомолекулярных пептидов .
Тем не менее, если ваш врач посоветовал вам не употреблять этот продукт из-за состояния здоровья, не делайте этого. Хотя большинство людей очень хорошо переносят гидролизат сывороточного протеина, тем, у кого очень тяжелая аллергия на молочные продукты, следует соблюдать осторожность.
Сколько я должен принимать гидролизата протеина?
Это зависит от веса вашего тела, общего количества потребляемого белка, а также от того, потребляете ли вы его отдельно или с другими источниками белка.
Поскольку гидролизат сыворотки богат лейцином, вам не нужно столько его для максимального роста мышц, сколько вы получали бы из продуктов. Например, для мужчины весом 200 фунтов, желающего увеличить мышечную массу, я бы порекомендовал 25-35 граммов гидролизата протеина сразу после тренировки или вместо вашей текущей протеиновой добавки.Для достижения того же эффекта с цельной пищей, такой как куриная грудка, может потребоваться 45 граммов.
Когда мне следует принимать гидролизат сыворотки?
Гидролизат сыворотки можно употреблять в любое время дня, но многие люди принимают гидролизат сыворотки как до, так и после тренировки.
Потребление сыворотки перед тренировкой гарантирует, что во время тренировки в кровоток будет поступать достаточное количество аминокислот. Может, это расстроит ваш желудок? Вряд ли. Гидролизат сыворотки легко усваивается и безопасен для кишечника.
Употребление его после тренировки позволяет ускорить восстановление, максимизируя анаболический ответ на упражнения и увеличивая мышечную массу.
Исследования показывают, что гидролизат сыворотки может усилить реакцию роста на тренировки с отягощениями, а также уменьшить жировые отложения, время восстановления и болезненность мышц. 1
Какой гидролизат сывороточного протеина лучший?
Я рекомендую искать продукт, который содержит сильно гидролизованный сывороточный белок, по крайней мере, с 15-степенью гидролиза.В моем исследовании использовалась 32-градусная степень, полученная из 80-процентного концентрата сывороточного протеина, что примерно соответствует вашему желанию, потому что горечь становится отвратительной. Если вы хотите меньше углеводов и меньше жира, выберите гидролизат, полученный из изолята сывороточного протеина или 80-процентного концентрата сывороточного протеина. Если вам нужны пептиды меньшего размера, выбирайте степень от 20 до 32 градусов.
Завершение
Гидролизат сывороточного протеина — это чрезвычайно высококачественная добавка, которая имеет множество преимуществ для бодибилдинга и здоровья.
Дать ему шанс.
Список литературы
- Бакли, Дж. Д., Томсон, Р. Л., Коутс, А. М., Хоу, П. Р., ДеНичило, М. О., и Роуни, М. К. (2010). Добавка с гидролизатом сывороточного протеина ускоряет восстановление мышечной силы после эксцентрических упражнений. Журнал науки и медицины в спорте, 13 (1), 178-181.
Влияние различных смесей белкового гидролизата / углеводов на постпрандиальные реакции глюкагона и инсулина у здоровых субъектов
Это исследование было выполнено для изучения того, вызывает ли совместное употребление углеводов и белковых гидролизатов различного растительного и животного происхождения разные ответы глюкагона при потреблении и связаны ли эти различия с различиями в ответах на инсулин и / или изменениями концентраций аминокислот в плазме.Наши основные результаты заключаются в том, что реакция инсулина на различные смеси гидролизата белка / углеводов была сопоставима, но значительно выше, чем у контрольного углеводного напитка, что все гидролизаты белка индуцировали более высокие AUC для глюкагона, чем один мальтодекстрин, и что гидролизат белка глютена индуцировал значительно более низкую AUC для глюкагона.
по сравнению с гидролизатом яичного белка. BCAA (Val, Ile и Leu) были лучшими предикторами ответа как на инсулин, так и на глюкагон.
Таблицы 1 и 3 и рисунки 4 и 5 показывают, что в целом протеиновые напитки с высокими концентрациями определенных аминокислот также вызывают высокие плазменные реакции и AUC этих аминокислот.Например, гидролизат сывороточного белка с относительно высокими количествами Ile, Leu, Lys, Thr и Val (таблица 1) индуцировал более высокие значения AUC для этих аминокислот (таблица 3). Интересно, что гидролизат яичного белка, который состоит из относительно высоких количеств Ile, Ser и Val, по-видимому, не вызывает высоких AUC для Ser и Ile. Если посмотреть на рисунки 4 и 5, это, скорее всего, связано с небольшими различиями в аминокислотных ответах между напитками. Интересно, что аминокислотные реакции в плазме после контрольного углеводного напитка также показали небольшое увеличение с течением времени (рис. 4).Хотя механизм не ясен, можно предположить, что потребление углеводов влияет на пул лабильных белков в чревной области, выделяя небольшое количество АК, или что это меняет баланс между выработкой и использованием эндогенных аминокислот.
Рисунок 4
Концентрации в плазме Ala, Arg, Asp, Glu, Gln, Gly, His и Ile в постпрандиальный период после употребления контрольных и экспериментальных напитков.
Рис. 5
Концентрации в плазме Leu, Lys, Met, Phe, Ser, Thr, Trp, Tyr и Val в постпрандиальный период после употребления контрольных и экспериментальных напитков.
Результаты этого исследования показывают, что все смеси белковых гидролизатов усиливали индуцированный углеводами инсулиновый ответ, что приводило к более низким концентрациям глюкозы в плазме. Не было обнаружено различий в ответах на глюкозу и инсулин среди смесей белковых гидролизатов. Ранее сообщалось о стимуляции инсулинового ответа после приема гидролизатов белка. van Loon et al. (2000) давали кумулятивные болюсы большого количества различных гидролизатов белка или свободных аминокислот, смешанных с углеводами, восьми здоровым мужчинам, не страдающим ожирением, с конечными концентрациями белка в два раза выше и концентрациями углеводов в четыре раза выше (van Loon et al.
, 2000), чем концентрации, использованные в данном исследовании. Большинство смесей показали более высокий ответ на инсулин, чем контрольный углеводный напиток, но из гидролизатов протеина, которые также использовались в нашем исследовании, только гидролизат протеина пшеницы привел к значительно более высокому инсулиновому ответу (van Loon et al., 2000). Также в нашем исследовании гидролизат белка глютена (белок, содержащийся в пшенице) привел к более высокой AUC для инсулина по сравнению с одной углеводной нагрузкой. Исследование, проведенное Calbet и MacLean (2002), в котором испытуемые получали смесь гидролизата горохового или сывороточного протеина / глюкозы, полный раствор молока / глюкозы или контрольный раствор глюкозы через гастродуоденальный катетер в дозировках лишь немного выше, чем в нашем исследовании, сообщили о значительно более высоких ответах на инсулин как для белковых гидролизатов (в четыре раза выше), так и для молочного раствора (в два раза выше) по сравнению с контрольным напитком, без существенной разницы между гидролизатами сывороточного протеина и гороха, что соответствует нашим результатам.
Таким образом, при потреблении белка, немного превышающем стандартный голландский завтрак, пероральный прием гидролизатов белка, смешанных с таким же количеством углеводов, вызывает более высокие AUC для инсулина по сравнению с одной углеводной нагрузкой. При этой концентрации источник белка не оказывает существенного влияния на инсулиновый ответ.
Все смеси белковых гидролизатов показали значительно более высокую AUC для глюкагона, чем контрольный напиток. Это согласуется с выводами van Hall et al.(2000), которые обнаружили, что во время периода восстановления после интенсивных циклических упражнений повторный прием углеводов вызывает сильное снижение уровней глюкагона в плазме, в то время как уровни аминокислот в плазме поддерживаются повышенными в течение 4 часов за счет повторного приема гидролизата сывороточного протеина / смеси сахарозы, уровень глюкагона снизился меньше (van Hall et al., 2000). Помимо прямого глюкагон-стимулирующего действия аминокислот (Kabadi, 1991; Claessens et al.
, 2007), падение концентраций глюкозы из-за более высокого инсулинового ответа, вызванного напитками из углеводов / белкового гидролизата, могло способствовать более длительному ответ глюкагона.Гидролизаты медленно усваиваемых белков, таких как казеин, могут вызывать более быстрые аминокислотные и гормональные реакции, чем интактный белок (Calbet, Holst, 2004; Lacroix et al., 2006). Однако для гидролизатов других белков, которые перевариваются быстрее, таких как сывороточный белок, разница меньше (Baro et al., 1995; Boza et al., 1995). Среди смесей белковых гидролизатов только AUC для смесей глюкагона с глютеном и яичного гидролизата белка различалась статистически значимо ( P = 0.02). Интересно, что гидролизат белка глютена вызывал довольно низкие пиковые концентрации, но ответ сохранялся дольше, чем все другие ответы глюкагона. Мы не ожидаем, что перевариваемость белка или опорожнение желудка могут быть причиной этих различий, поскольку гидролизаты белка с одинаковым объемом, осмоляльностью и энергетической плотностью и в аналогичных условиях (pH и температура) использовались для преодоления этих проблем (Calbet and MacLean, 1997).
Имеет ли эта различная реакция глюкагона на смесь гидролизата глютена и белка физиологическое значение, требует дальнейшего изучения.Ответы глюкагона на инъекцию гидролизата гороха и сывороточного протеина существенно не различались в исследовании, проведенном Calbet и MacLean (2002), что согласуется с нашими выводами. Калбет и Холст (2004) сообщили, что потребление гидролизата сывороточного протеина и казеинового протеина вызывает сходные реакции на инсулин и глюкагон, предполагая, что небольшие различия в аминокислотном составе не влияют на секрецию гормонов (Calbet and Holst, 2004). В этом исследовании мы обнаружили, что аминокислотный состав может влиять на секрецию гормонов, и что этот эффект более выражен для глюкагона, чем для инсулина.Хотя ожидалось, что гидролизаты белков, вызывающие высокие пиковые концентрации инсулина, впоследствии будут противодействовать секреции глюкагона, что приведет к быстрому снижению концентраций глюкагона через 30 минут, этого не было обнаружено. В то время как гидролизат яичного белка индуцировал такую же AUC для инсулина, как гидролизат белка глютена, гидролизат яичного белка индуцировал значительно более высокую AUC для глюкагона ( P = 0,02).
Следовательно, в этом исследовании различия в ответах на глюкагон нельзя объяснить разными ответами на инсулин.
На основании аминокислотного состава смесей и предыдущих данных (Rocha et al., 1972; Hermans et al., 1987; Bolea et al., 1997; Smith et al., 1997; van Loon et al., 2000; Calbet and MacLean, 2002), мы ожидали, что гидролизат яичного белка индуцирует самые высокие пиковые концентрации инсулина и глюкагона, гидролизат белка глютена вызывает самые низкие пиковые концентрации инсулина, а гидролизат сывороточного белка вызывает самые низкие пиковые концентрации глюкагона. Вместо этого единственной существенной разницей между напитками была более низкая реакция глюкагона после гидролизата глютена по сравнению с гидролизатом яичного белка.
В этом исследовании BCAA были лучшими предикторами ответа как на инсулин, так и на глюкагон. Если связать это с аминокислотным составом экспериментальных напитков, гидролизат сывороточного протеина содержал наибольшее количество BCAA и, следовательно, должен был вызывать самые высокие реакции инсулина и глюкагона, что соответствует нашим результатам.
С другой стороны, гидролизат глютенового белка содержал наименьшее количество BCAA и вызывал довольно низкий инсулиновый ответ (только гидролизат соевого белка вызывал более низкий инсулиновый ответ) и самый низкий ответ глюкагона, хотя эти различия не достигли значимости.Этот прогнозирующий эффект BCAA на секрецию инсулина и глюкагона может также объяснить расхождение между результатами нашего исследования и исследования Calbet и Holst (2004), поскольку все белковые растворы в последнем исследовании содержали одинаковое количество BCAA.
Таким образом, 0,2 г гидролизата белка на кг массы тела в сочетании с 0,2 г мальтодекстрина на кг массы тела повышали уровень инсулина в плазме по сравнению с 0,2 г на кг массы тела одного мальтодекстрина, с соответственно более низкими концентрациями глюкозы, без значительных различий между различными гидролизатами.Смеси протеиновых гидролизатов значительно увеличивали AUC для глюкагона по сравнению с контрольным углеводным напитком. Гидролизат глютенового белка показал самый низкий, но более продолжительный ответ глюкагона.
Пиковые концентрации инсулина, по-видимому, не ответственны за различия в ответах на глюкагон. Индуцированные аминокислотами ответы инсулина и глюкагона, по-видимому, не зависят друг от друга и оба зависят от концентраций BCAA.
Проглатывание протеинового гидролизата сопровождается ускорением переваривания и абсорбции in vivo по сравнению с его интактным протеином | Американский журнал клинического питания
РЕФЕРАТ
Предпосылки: Было высказано предположение, что гидролизат белка, в отличие от его интактного белка, легче переваривается и всасывается в кишечнике, что приводит к большей доступности аминокислот в плазме и большей синтетической реакции мышечного белка.
Цель: Мы стремились сравнить кинетику переваривания и абсорбции диетического белка и последующую синтетическую реакцию мышечного белка на прием одного болюса гидролизата белка по сравнению с его интактным белком in vivo у людей.
Дизайн: Десять пожилых мужчин (средний возраст ± стандартная ошибка среднего: 64 ± 1 год) были случайным образом назначены для перекрестного эксперимента, который включал 2 лечения, в которых субъекты потребляли болюс 35 г специально продуцированного l- [1- 13 C] меченный фенилаланином интактный казеин (CAS) или гидролизованный казеин (CASH).Образцы крови и мышечной ткани были собраны для оценки скорости появления фенилаланина, полученного из пищевых белков, в кровотоке и последующей скорости фракционного синтеза мышечного белка в течение 6-часового периода после приема пищи.
Результаты: Средняя (± SEM) скорость появления экзогенного фенилаланина была на 27 ± 6% выше после приема CASH, чем после приема CAS ( P <0,001). Удаление спланхнического отдела было значительно ниже при лечении CASH по сравнению с лечением CAS ( P <0.01). Концентрация аминокислот в плазме увеличивалась в большей степени (25-50%) после приема CASH, чем после приема CAS ( P <0,01). Скорость синтеза мышечного белка составляла в среднем 0,054 ± 0,004% и 0,068 ± 0,006% / час при лечении CAS и CASH, соответственно ( P = 0,10).
Выводы: Проглатывание протеинового гидролизата, в отличие от его интактного протеина, ускоряет переваривание протеина и всасывание из кишечника, увеличивает доступность аминокислот после приема пищи и имеет тенденцию увеличивать скорость включения диетических аминокислот в белок скелетных мышц.
ВВЕДЕНИЕ
Прием пищи способствует увеличению чистого мышечного белка, обеспечивая достаточное количество аминокислот (АК) в качестве предшественников для сборки белка (1). Количество и качество потребляемого протеина, то есть его усвояемость и состав АК, представляют собой важные факторы, которые модулируют анаболический ответ скелетных мышц на потребление пищевого протеина (2).
Прием гидролизата протеина, в отличие от его интактного протеина, был предложен для облегчения переваривания и абсорбции протеина, увеличения доступности АК в плазме и, таким образом, увеличения реакции синтеза мышечного протеина после приема пищи (3).Ранее сообщалось о более быстром увеличении концентрации АК в циркулирующей плазме после приема гидролизата белка по сравнению с его интактным белком (3). Однако абсолютные изменения концентрации АК в плазме не обязательно отражают изменения скорости появления экзогенных (диетических) АК (4). Хотя в некоторых исследованиях измеряли опорожнение желудка (3), экскрецию азота (5) и эндогенный поток азота в кишечнике (6), прямые доказательства подтверждают предполагаемые различия в кинетике переваривания и абсорбции после приема гидролизата белка по сравнению с его неповрежденным белок in vivo у человека по-прежнему отсутствует.Частично это связано с ограничениями, установленными методологией, которая использовалась для оценки скорости появления АК из кишечника в кровоток. Поскольку свободные АК и АК белкового происхождения демонстрируют разные сроки и эффективность абсорбции в кишечнике (7), простое добавление меченых свободных АК к белковосодержащему напитку не обеспечивает точного измерения кинетики переваривания и абсорбции проглоченного пищевого белка ( 8). Чтобы точно оценить частоту появления АК, полученных из пищевого белка, меченые АК необходимо включить в источник пищевого белка (7, 9).Таким образом, мы произвели высокообогащенное молоко, меченное 1- [1- 13 C] фенилаланином, очистили казеиновую фракцию и ферментативно гидролизовали часть казеина. Этот комплексный подход был необходим для того, чтобы дать истинное представление о влиянии различных источников белка в рационе на последующее переваривание и кинетику абсорбции in vivo у людей.
В этом исследовании мы предполагаем, что прием протеинового гидролизата ускоряет переваривание протеина и скорость его всасывания, что приводит к большему увеличению доступности АК в плазме и скорости синтеза мышечного протеина по сравнению с приемом его интактного протеина.Чтобы проверить эту гипотезу, пожилым мужчинам давали один болюс специально продуцируемого интактного казеина (CAS), меченного фенилаланином (CAS) или гидролизата казеина (CASH), в сочетании с непрерывным внутривенным введением l- [кольцо- 1- 2 H 5 ] фенилаланин, 1- [1- 13 C] лейцин и настой 1- [кольцо- 2 H 2 ] тирозин.
ПРЕДМЕТЫ И МЕТОДЫ
Субъектов
Десять здоровых пожилых мужчин-добровольцев [среднее значение ± SEM: возраст: 64 ± 1 год; вес: 78.8 ± 3,1 кг; высота: 1,78 ± 0,02 м; индекс массы тела (в кг / м 2 ): 24,7 ± 0,7; базальная глюкоза: 5,44 ± 0,07 ммоль / л; базальный инсулин: 9,99 ± 1,28 мЕд / л; Модель оценки гомеостаза инсулинорезистентности (HOMA-IR): 2,43 ± 0,32], которые не участвовали в каких-либо регулярных программах упражнений, приняли участие в этом исследовании. Набор субъектов был начат 26 марта 2007 г. Все субъекты были проинформированы о характере и возможных рисках экспериментальных процедур до получения их письменного информированного согласия.Это исследование было одобрено Комитетом по медицинской этике Академической больницы Маастрихта.
Предварительное тестирование
Перед включением в исследование все субъекты выполнили пероральный тест на толерантность к глюкозе. После ночного голодания испытуемые прибыли в лабораторию в 08:00 на машине или общественном транспорте. Вес тела измеряли с помощью цифровых весов с точностью до 0,001 кг (E1200; August Sauter GmbH, Альбштадт, Германия). Катетер (Baxter BV, Утрехт, Нидерланды) вводили в антекубитальную вену и брали образец крови в состоянии покоя, после чего проглатывали 75 г глюкозы (растворенной в 250 мл воды).После этого кровь отбирали каждые 30 минут до t = 120 минут. Концентрация глюкозы в плазме была измерена для определения непереносимости глюкозы и / или наличия диабета 2 типа в соответствии с рекомендациями Американской диабетической ассоциации 2006 г. (10).
Диета и активность до тестирования
Все субъекты потребляли стандартизированную пищу (32 ± 2 кДж / кг массы тела, состоящей из 55% энергии из углеводов, 15% энергии из белка и 30% энергии из жира) вечером перед экспериментом.Всех добровольцев проинструктировали воздерживаться от любых тяжелых физических упражнений и соблюдать максимально постоянную диету за 3 дня до начала экспериментов.
Эксперименты
Каждый субъект участвовал в рандомизированном двойном слепом перекрестном исследовании. Все субъекты были изучены в двух случаях, разделенных интервалом 14 дней, в которые вводились напитки, содержащие CAS или CASH. После приема данного болюса тестируемого напитка образцы плазмы и мышц были собраны в течение 6-часового периода измерения.Эти эксперименты были разработаны для одновременной оценки экзогенной и эндогенной скорости появления фенилаланина, внутренней экстракции фенилаланина и фракционной скорости синтеза (FSR) смешанного мышечного белка в большой мышце латеральной мышцы бедра.
Протокол
В 8:00 после ночного голодания испытуемые прибыли в лабораторию на машине или общественном транспорте. Катетер из политетрафторэтилена был вставлен в антекубитальную вену для инфузии стабильного изотопа.Второй катетер из политетрафторэтилена вводили в нагретую дорсальную вену руки противоположной руки и помещали в горячую камеру (60 ° C) для отбора проб артериализированной крови. После сбора базальной пробы крови ( t = — 120 мин) пулы фенилаланина, лейцина и тирозина плазмы были примированы однократной внутривенной дозой маркеров AA l- [кольцо- 2 H 5 ] фенилаланина (2 μ моль / кг), l- [кольцо- 2 H 2 ] тирозин (0,775 μ моль / кг) и l- [1- 13 C] лейцин (5.06 мкм моль / кг). После этого была начата непрерывная инфузия индикатора со скоростью 0,046 ± 0,001 мк моль · кг -1 · мин -1 для l- [кольцо- 2 H 5 ] фенилаланин, 0,017 ± 0,000. μ моль · кг −1 · мин −1 для l- [кольцо- 2 H 2 ] тирозин и 0,110 ± 0,002 μ моль · кг −1 · мин — 1 для 1- [1- 13 C] лейцина. После этого субъекты отдыхали в положении лежа на спине в течение 2 часов, после чего брали образец артериализированной крови и биопсию мышцы латеральной широкой мышцы бедра ( t = 0 мин).Затем испытуемые получали болюс (4,5 мл / кг) данного тестового напитка, содержащего 35 г белка, меченного фенилаланином. Образцы артериализированной крови были собраны через t = 15, 30, 45, 60, 75, 90, 105, 120, 135, 150, 165, 180, 210, 240, 270, 300, 330 и 360 минут со вторым биопсия мышцы, взятая на t = 360 мин от контралатеральной конечности.
Образцы крови собирали в пробирки с ЭДТА и центрифугировали при 1000 × g и 4 ° C в течение 5 мин.Аликвоты плазмы замораживали в жидком азоте и хранили при –80 ° C. Биопсию мышц получали из средней области латеральной широкой мышцы бедра (15 см выше надколенника) и на ≈3 см ниже входа через фасцию с помощью чрескожной биопсии иглой. техника (11). Образцы мышц были тщательно проанализированы и освобождены от любого видимого немышечного материала. Образец мышц немедленно замораживали в жидком азоте и хранили при –80 ° C до анализа.
Приготовление белковой композиции с внутренней меткой и напитка
Внутривенное введение 1- [1- 13 C] фенилаланина было применено у 2 коров для производства внутренних белков молока, меченных 1- [1- 13 C] фенилаланином.Двум дойным коровам голштинской породы [средняя (± SEM) масса тела (BW): 726 ± 38 кг на 26 ± 2 дня лактации] вводили большое количество l- [1- 13 ° C] фенилаланина через яремную вену. с помощью перистальтического насоса со скоростью 4,16 мл / мин (402 мк моль фенилаланина / мин) в течение 44–48 часов. Коров доили каждые 12 ч во время инфузии и в течение последующих 6 ч после прекращения инфузии. Казеин и сывороточный белок отделяли от собранного молока с помощью микрофильтрации и ультрафильтрации, как описано ранее (8).Часть казеиновой фракции подверглась ферментативному гидролизу специфическими эндопептидазами и пралинспецифической эндопротеазой (процесс PeptoPro) компанией DSM Food Specialties (Делфт, Нидерланды) (12). Обогащение 1- [1- 13 C] фенилаланина белками CAS и CASH, которое оценивали с помощью газовой хроматографии-масс-спектрометрии после гидролиза, было высокообогащенным [избыток 29,2 и 28,9 мольных процентов (MPE), соответственно]. Белки соответствовали химическим и бактериологическим характеристикам для употребления в пищу человеком.
Субъекты получали напиток объемом 350 мл, чтобы обеспечить заданную дозу 35 г CAS или CASH. CAS и CASH были изоназотистыми (0,070 ± 0,002 по сравнению с 0,070 ± 0,002 г N / кг массы тела) и обеспечивали 142 ± 6 по сравнению с 134 ± 6 мкМ моль фенилаланина / кг массы тела, 141 ± 6 по сравнению с 135 ± 6 мкл. моль тирозина / кг МТ и 322 ± 13 по сравнению с 306 ± 13 мкМ моль лейцина / кг МТ, соответственно. Чтобы сделать вкус сопоставимым во всех вариантах обработки, напитки были однородно ароматизированы путем добавления 0.375 г сахарината натрия, 0,9 г лимонной кислоты и 5 мл ванильного ароматизатора (Quest International, Наарден, Нидерланды) на литр напитка. Лечение проводилось в рандомизированном порядке, при этом испытуемые напитки предоставлялись двойным слепым методом.
Анализ плазмы
Концентрации глюкозы в плазме (Uni kit III, 07367204; Roche, Базель, Швейцария) анализировали с помощью полуавтоматического анализатора COBAS-FARA (Roche). Инсулин анализировали с помощью радиоиммуноанализа (набор Insulin RIA; Linco Research Inc, Сент-Чарльз, Миссури).Плазму (100, мкл, л) для анализа AA депротеинизировали на льду с помощью 10 мг сухой 5-сульфосалициловой кислоты и перемешивали, и после центрифугирования собирали прозрачный супернатант. Концентрации АК в плазме определяли с помощью ВЭЖХ после предколоночной дериватизации с или -фтальдиальдегидом (13). Для измерения обогащения фенилаланином, тирозином и лейцином в плазме фенилаланин, тирозин и лейцин в плазме были преобразованы в их t -бутилдиметилсилильные производные, и их обогащение 13 C или 2 H определяли с помощью электронной ионизации (газовой хроматографией -массовая спектрометрия; Agilent 6890N GC / 5973N MSD; Little Falls, DE) с использованием мониторинга выбранных ионов масс 336, 337 и 341 для немеченых и меченых (1- 13 C и кольцо- 2 H 5 ) фенилаланин соответственно; масс 466, 467, 468 и 470 для немеченого и меченого (1- 13 C, кольцо- 2 H 2 и кольцо- 2 H 4 ) тирозина соответственно; и масс 302 и 303 для немеченого и меченого лейцина (14).Для измерений обогащения α -кетоизокапроата (KIC) в плазме KIC был дериватизирован до его N -метил- N — ( Tert -бутилдиметилсилил) трифторацетамидного производного, и его обогащение 13 C. массы 301 и 302 для немеченого и меченого KIC соответственно (15). Мы применяли стандартные кривые регрессии во всех анализах изотопного обогащения, чтобы оценить линейность масс-спектрометра и контролировать потерю индикатора.
Анализы мышц
Для измерения обогащения 1- [1- 13 C] фенилаланина и l- [1- 13 C] лейцина в пуле свободной АК и смешанном мышечном белке 55 мг влажных мышц сушили вымораживанием. Коллаген, кровь и другие материалы, не относящиеся к мышечным волокнам, были удалены из мышечных волокон под световым микроскопом. Массу изолированного мышечного волокна (2–3 мг) взвешивали и добавляли 8 объемов (в 8 раз больше сухой массы выделенных мышечных волокон × соотношение влажность: сухость) ледяной 2% хлорной кислоты.Затем ткань гомогенизировали и центрифугировали. Супернатант собирали и обрабатывали таким же образом, как и образцы плазмы, так что внутриклеточный свободный l- [1- 13 C] фенилаланин, l- [1- 13 C] тирозин, l- [кольцо- 2 H 2 ] тирозин, l- [кольцо- 2 H 4 ] тирозин и l- [1- 13 C] лейцин обогащение можно измерить, используя их t -бутилдиметилсилильные производные на газовая хроматография-масс-спектрометр.
Осадок белка промывали 3 дополнительными промывками по 1,5 мл 2% -ной хлорной кислоты, сушили и гидролизовали в 6 моль / л HCl при 120 ° C в течение 15–18 часов. Фракцию гидролизованного белка сушили в потоке азота при нагревании до 120 ° C и добавляли 50% раствор уксусной кислоты в один флакон, и гидролизованный белок пропускали через обменную смолу Dowex (AG 50W-X8, 100-200 меш водорода. form; Biorad, Hercules, CA), используя 2 моль / л NH 4 OH. После этого элюат сушили, и очищенные АК были преобразованы в их N (O, S) -этоксикарбонилэтиловые эфиры для определения соотношений 13 C / 12 C связанного с мышечным белком фенилаланина и лейцина ( 16).После этого производное измеряли с помощью газовой хроматографии и масс-спектрометрии соотношения изотопов (Finnigan MAT 252; Бремен, Германия) с использованием ГХ-колонки Ultra I (№ 19091A-112; Hewlett-Packard, Пало-Альто, Калифорния) и интерфейса горения II. и отслеживая ионные массы 44, 45 и 46. Установив связь между обогащением ряда l- [1- 13 C] фенилаланином и l- [1- 13 C] стандартами лейцина переменного обогащения и обогащение N (O, S) -этоксикарбонилэтиловых эфиров этих стандартов, определяли обогащение связанного с мышечным белком фенилаланина и лейцина.Мы применили стандартные кривые регрессии для оценки линейности масс-спектрометра и контроля потери индикатора. CV для измерения обогащения 1- [1- 13 C] фенилаланина и l- [1- 13 C] лейцина смешанным мышечным белком в среднем составлял 1,0 ± 0,1% и 1,1 ± 0,1%, соответственно.
Расчеты
Проглатывание белка, меченного 1- [1- 13 C] фенилаланином, внутривенная инфузия 1- [кольцо- 2 H 5 ] фенилаланин, 1- [кольцо- 2 H 2 ] тирозин 1- [1- 13 C] лейцин и забор артериализированной крови использовали для оценки кинетики АК для всего тела в условиях нестабильного состояния.Общая, экзогенная и эндогенная скорость появления ( R a ) и внутренняя экстракция (то есть доля диетической АК, поглощенная кишечником и печенью во время первого прохода) для фенилаланина рассчитывалась с использованием модифицированных уравнений Стила ( 7, 15). Эти переменные были рассчитаны следующим образом:
, где F — скорость внутривенной инфузии индикатора ( мкм моль · кг -1 · мин -1 ), pV (0,125) — объем распределения фенилаланина. (17), а C ( t ) — средняя концентрация фенилаланина в плазме между двумя временными точками. dE iv / dt представляет собой зависящие от времени изменения обогащения фенилаланином в плазме (выраженное в соотношении индикатор: следовое количество, или TTR), полученном с помощью внутривенного индикатора, и E iv ( t ) представляет собой среднее обогащение фенилаланином плазмы от внутривенного индикатора между 2 последовательными временными точками. Exo R a представляет скорость поступления диетического фенилаланина в плазму, E po ( t ) представляет собой среднее обогащение фенилаланином плазмы для орального индикатора, dE po / представляет зависящие от времени изменения обогащения фенилаланином плазмы, полученное из перорального индикатора, и E prot представляет собой обогащение 1- [1- 13 C] фенилаланином диетическим белком.Phe Prot — количество поглощенного диетического фенилаланина, AUC ExoPhe Ra представляет собой площадь под кривой (AUC) Exo Phe R a , которая соответствует количеству образовавшегося диетического фенилаланина. в крови через 6 ч после приема питья. Для определения общего лейцина, R a и R d , расчеты были выполнены с использованием как MPE лейцина плазмы, так и MPE KIC в качестве предшественников.Поскольку выводы были идентичны независимо от того, какой пул прекурсоров использовался в этих расчетах для потоков всего тела, мы представляем только результаты с использованием плазменного l- [1- 13 C] лейцина.
Общая скорость исчезновения фенилаланина равна скорости гидроксилирования фенилаланина и его использования для синтеза белка. Эти переменные можно рассчитать следующим образом:
FSR синтеза смешанного мышечного белка рассчитывали путем деления прироста обогащения продукта, т. Е. Связанного с белком l- [1- 13 C] фенилаланина и l- [1- 13 C] лейцин путем обогащения предшественника.Плазма, обогащенная l- [1- 13 C] фенилаланином и l- [1- 13 C] KIC, была использована для оценки истинного FSR смешанных мышечных белков. L- [1- 13 C] KIC в плазме использовался в качестве предшественника для расчета FSR вместо обогащения плазменным l- [1- 13 C] лейцином, поскольку было показано, что он более репрезентативен для внутриклеточного лейцина. обогащение (18). FSR в мышцах рассчитывали следующим образом (19):
, где ΔE p — приращение Δ связанного с белком 1- [1- 13 C] фенилаланина, l- [кольцо- 2 H 5 ] фенилаланин и 1- [1- 13 C] лейцин во время периодов включения. E предшественник представляет собой среднее обогащение плазмы l- [1- 13 C] фенилаланином и l- [1- 13 C] KIC в течение периода времени для определения включения AA (20). t указывает временной интервал (ч) между биопсиями.
Статистика
Был использован полный рандомизированный план для оценки влияния приема интактного белка (CAS) или гидролизата белка (CASH) на кинетику АК в плазме и скорость синтеза белка в организме и мышцах у пожилых мужчин ( n = 10).Все данные выражены как средние значения ± SEM. Расчет необходимого размера выборки был основан на величине эффекта и дисперсии, наблюдавшихся в предыдущих исследованиях нашей лаборатории (12, 19, 21). Мы рассчитали размер выборки, используя следующие переменные: разница в FSR> 20% и SD 15% с ошибкой I типа 5% и ошибкой II типа 10%. Расчеты мощности показали, что необходимо ≥ 9 субъектов, поэтому в это исследование были включены 10 пожилых мужчин. Ответы на инсулин, глюкозу, фенилаланин, тирозин и АК с разветвленной цепью (лейцин, изолейцин и валин) в плазме рассчитывали как AUC выше исходных значений.Двухфакторный дисперсионный анализ повторных измерений (ANOVA, общая линейная модель) со временем (df: 19) и лечением (df: 1) в качестве факторов использовался для сравнения различий между обработками во времени. В случае значительного взаимодействия между временем и лечением, для определения этих различий применялся апостериорный тест Шеффе. Для переменных, не зависящих от времени, был проведен парный тест t для выявления различий между видами лечения. Статистическая значимость была установлена на уровне P <0.05. Все расчеты были выполнены с использованием SPSS версии 12.0 (SPSS Inc, Чикаго, Иллинойс).
РЕЗУЛЬТАТЫ
Анализ плазмы
Концентрация инсулина в плазме увеличивалась в большей степени при лечении CASH по сравнению с лечением CAS (рис. 1). Пиковые концентрации инсулина в плазме (индивидуальные пиковые значения) составляли в среднем 50,2 ± 7,6 и 26,2 ± 3,7 мЕд / л при лечении CASH и CAS соответственно ( P <0,01). Инсулиновый ответ плазмы, выраженный как AUC выше исходных значений, был значительно выше после приема CASH по сравнению с CAS (вставка на рис.1; P <0.05). Ответы глюкозы в плазме в среднем составляли 25,5 ± 34,4 и - 3,2 ± 16,1 ммоль · 6 ч · л -1 при лечении CAS и CASH, соответственно, без существенных различий между видами лечения ( P = 0,46).
РИСУНОК 1
Средние (± SEM) концентрации инсулина в плазме (мЕ / л) и инсулиновый ответ (выраженный как площадь под кривой минус исходные значения) у пожилых мужчин ( n = 10) после приема внутрь 35 г казеина (CAS ) или гидролизат казеина (CASH).Горизонтальная линия указывает период времени, в течение которого наблюдались значительные различия между обработками. Данные были проанализированы с помощью двухфакторного дисперсионного анализа с повторными измерениями (время × обработка): временной эффект: P <0,01; лечебный эффект: P <0,01; взаимодействие времени и лечения: P <0,01. * Значительно отличается от CAS, P <0,05 (парный тест t ).
РИСУНОК 1
Средние (± SEM) концентрации инсулина в плазме (мЕд / л) и ответ инсулина (выраженный как площадь под кривой минус исходные значения) у пожилых мужчин ( n = 10) после приема внутрь 35 г казеина ( CAS) или гидролизат казеина (CASH).Горизонтальная линия указывает период времени, в течение которого наблюдались значительные различия между обработками. Данные были проанализированы с помощью двухфакторного дисперсионного анализа с повторными измерениями (время × обработка): временной эффект: P <0,01; лечебный эффект: P <0,01; взаимодействие времени и лечения: P <0,01. * Значительно отличается от CAS, P <0,05 (парный тест t ).
Концентрации фенилаланина, тирозина, лейцина, валина и изолейцина в плазме с течением времени представлены на Рисунке 2.Как правило, концентрации АК в плазме увеличивались и оставались повышенными в течение 6-часового периода измерения после приема КАС. Концентрации АК в плазме увеличивались в большей степени после приема CASH с пиковыми концентрациями АК на ≈25-50% выше в CASH по сравнению с лечением CAS. Напротив, через 4-6 часов после приема напитка концентрации лейцина и изолейцина в плазме были значительно ниже при лечении CASH по сравнению с лечением CAS (рис. 2; P <0,05). Ответ на фенилаланин в плазме в среднем составил 6.7 ± 0,8 по сравнению с 5,3 ± 1,5 ммоль · 6 ч · л -1 при лечении CASH и CAS, соответственно; P = 0,25). Тирозиновый ответ плазмы (AUC) был значительно выше при лечении CASH по сравнению с лечением CAS (18,3 ± 1,1 по сравнению с 9,7 ± 0,8 ммоль · 6 ч · л -1 , соответственно; P <0,01). Кроме того, уровни лейцина, валина и изолейцина в плазме (AUC) были значительно выше при лечении CASH по сравнению с лечением CAS (42,7 ± 2,3 по сравнению с 32.6 ± 1,8, 54,9 ± 2,9 по сравнению с 36,7 ± 2,5 и 22,0 ± 1,2 по сравнению с 17,7 ± 0,7 ммоль · 6 ч · л -1 соответственно; P <0,01).
РИСУНОК 2
Средние (± SEM) концентрации фенилаланина (A), тирозина (B), лейцина (C), валина (D) и изолейцина (E) в плазме ( мкМ моль / л) во время казеина (CAS) и эксперименты с гидролизатом казеина (CASH) на пожилых мужчинах ( n = 10). Горизонтальные линии указывают период времени, в течение которого наблюдались значительные различия между обработками.Данные были проанализированы с помощью повторных измерений двухфакторного дисперсионного анализа (обработка × время). Для фенилаланина, тирозина, лейцина, валина и изолейцина плазмы: временной эффект, P <0,01; лечебный эффект, P <0,01; взаимодействие времени и лечения, P <0,0.01. * Значительно отличается от лечения CAS, P <0,05 (тест Шеффа).
РИСУНОК 2
Средние (± SEM) концентрации фенилаланина (A), тирозина (B), лейцина (C), валина (D) и изолейцина (E) в плазме ( μ моль / л) во время казеина (CAS) ) и эксперименты с гидролизатом казеина (CASH) на пожилых мужчинах ( n = 10).Горизонтальные линии указывают период времени, в течение которого наблюдались значительные различия между обработками. Данные были проанализированы с помощью повторных измерений двухфакторного дисперсионного анализа (обработка × время). Для фенилаланина, тирозина, лейцина, валина и изолейцина плазмы: временной эффект, P <0,01; лечебный эффект, P <0,01; взаимодействие времени и лечения, P <0,0.01. * Значительно отличается от лечения CAS, P <0,05 (тест Шеффа).
Временные характеристики плазмы l- [1- 13 C] фенилаланин, l- [кольцо- 2 H 5 ] фенилаланин, l- [1- 13 C] лейцин, l- [ 1- 13 C] KIC, l- [кольцо- 2 H 2 ] тирозин и l- [кольцо- 2 H 4 ] тирозин обогащения показаны на рисунке 3. Плазменные l- [1- 13 C] обогащение фенилаланином (происходящее из внутренне меченого белка) быстро увеличивалось после приема тестируемого напитка с более высокими пиковыми значениями (индивидуальными пиковыми значениями), наблюдаемыми после приема CASH по сравнению с CAS (0.17 ± 0,01 по сравнению с 0,12 ± 0,01 TTR; P <0,05). Однако обогащение плазмы l- [1- 13 C] фенилаланином было ниже в CASH по сравнению с CAS в течение последних 2 часов теста (Рисунок 3A; P <0,05). Плазма l- [кольцо- 2 H 5 ] фенилаланин, 1- [1- 13 C] лейцин, l- [1- 13 C] KIC и l- [кольцо- 2 H 2 ] обогащение тирозином снижалось во время обеих обработок после приема напитка. Как правило, более низкие значения наблюдались в течение первых 2–3 часов после приема белка в CASH по сравнению с лечением CAS (рис. 3, B – E; P <0.05). Напротив, более высокое обогащение плазмы наблюдалось в CASH по сравнению с лечением CAS на заключительных этапах теста (рис. 3, B – E; P <0,05). Обогащение тирозина в плазме крови уменьшалось только после приема CASH (фиг. 3F; P <0,05) и оставалось на более низком уровне в течение первых 3 часов по сравнению с приемом CAS. Никаких различий в обогащении плазменным l- [кольцо- 2 H 4 ] тирозином между обработками в течение последних 3 часов теста не наблюдалось.
РИСУНОК 3
Среднее (± SEM) плазменное l- [1- 13 C] фенилаланин (A), l- [кольцо- 2 H 5 ] фенилаланин (B), l- [1- 13 C] лейцин (C), l- [1- 13 C] KIC (D), l- [кольцо- 2 H 2 ] тирозин (E) и l- [кольцо- 2 H 4 ] индикатор обогащения тирозином: отношения следов (TTR) (F) во время экспериментов с казеином (CAS) и гидролизатом казеина (CASH) у пожилых мужчин ( n = 10).Горизонтальные линии указывают период времени, в течение которого наблюдались значительные различия между обработками. Данные были проанализированы с помощью повторных измерений ANOVA (обработка × время). Для плазмы l- [1- 13 C] фенилаланин, l- [кольцо- 2 H 5 ] фенилаланин, l- [1- 13 C] лейцин, l- [1- 13 C ] KIC, l- [кольцо- 2 H 2 ] тирозин и l- [кольцо- 2 H 4 ] обогащение тирозина: эффект времени, P <0,001; лечебный эффект, P <0.001; взаимодействие времени и лечения, P <0,001. * Значительные различия между CAS и CASH ( P <0,05, тест Шеффе).
РИСУНОК 3
Среднее (± SEM) плазменное l- [1- 13 C] фенилаланин (A), l- [кольцо- 2 H 5 ] фенилаланин (B), l- [1- 13 C] лейцин (C), 1- [1- 13 C] KIC (D), l- [кольцо- 2 H 2 ] тирозин (E) и l- [кольцо- 2 H 4 ] индикатор обогащения тирозином: отношения следов (TTR) (F) во время экспериментов с казеином (CAS) и гидролизатом казеина (CASH) у пожилых мужчин ( n = 10).Горизонтальные линии указывают период времени, в течение которого наблюдались значительные различия между обработками. Данные были проанализированы с помощью повторных измерений ANOVA (обработка × время). Для плазмы l- [1- 13 C] фенилаланин, l- [кольцо- 2 H 5 ] фенилаланин, l- [1- 13 C] лейцин, l- [1- 13 C ] KIC, l- [кольцо- 2 H 2 ] тирозин и l- [кольцо- 2 H 4 ] обогащение тирозина: эффект времени, P <0,001; лечебный эффект, P <0.001; взаимодействие времени и лечения, P <0,001. * Значительные различия между CAS и CASH ( P <0,05, тест Шеффе).
Обмен белков в организме
Проглатывание внутренне меченного белка при лечении CASH и CAS привело к быстрому увеличению скорости появления экзогенного фенилаланина (рис. 4A) со значительно более высокими пиковыми показателями появления фенилаланина (индивидуальные пиковые значения), наблюдаемыми в CASH по сравнению с обработкой CAS. (0.35 ± 0,03 по сравнению с 0,18 ± 0,01 мк моль фенилаланина · кг -1 · мин -1 соответственно; P <0,001). Кроме того, общее появление экзогенного фенилаланина (выраженное как AUC за 6 часов) было на 27 ± 6% (диапазон: 8–60%) выше в CASH по сравнению с лечением CAS ( P <0,001). Кроме того, рассчитанный процент проглоченного фенилаланина, захваченного чревной областью во время его первого прохождения (то есть количество проглоченного фенилаланина, не появляющегося в плазме), был значительно ниже при лечении CASH по сравнению с лечением CAS (66.1 ± 1,2% по сравнению с 73,0 ± 1,4% соответственно; P <0,01). Общие (экзогенные и эндогенные) показатели появления фенилаланина были значительно выше в течение первых 105 минут после приема белка в CASH по сравнению с лечением CAS (пиковые значения в среднем составляли 0,92 ± 0,03 по сравнению с 0,79 ± 0,04 мк моль фенилаланина · кг -1 · мин -1 соответственно; P <0,05).
РИСУНОК 4
Средняя (± SEM) скорость появления экзогенного (A), общего (B) и эндогенного (C) фенилаланина (PHE) в плазме (Ra) и полного исчезновения фенилаланина (Rd) из плазмы (D) в мк моль · кг −1 · мин −1 в экспериментах с казеином (CAS) и гидролизатом казеина (CASH) у пожилых мужчин ( n = 10).Горизонтальные линии указывают период времени, в течение которого наблюдались значительные различия между обработками. Данные были проанализированы с помощью ANOVA с повторными измерениями (обработка × время). Экзогенный Ra: временной эффект, P <0,001; лечебный эффект, P <0,001; взаимодействие времени и лечения, P <0,001. Total Ra: временной эффект, P <0,05; лечебный эффект, P <0,001; взаимодействие времени и лечения, P <0.001. Эндогенный Ra: эффект времени, P = 0,06; лечебный эффект, P <0,001; взаимодействие времени и лечения, P <0,001. Суммарный Rd: временной эффект, P <0,05; лечебный эффект, P <0,001; взаимодействие времени и лечения, P <0,001. * Значительные различия между CAS и CASH ( P <0,05, тест Шеффе).
РИСУНОК 4
Средняя (± SEM) скорость появления экзогенного (A), общего (B) и эндогенного (C) фенилаланина (PHE) в плазме (Ra) и полного исчезновения фенилаланина (Rd) из плазмы (D ) в мкм моль · кг -1 · мин -1 в экспериментах с казеином (CAS) и гидролизатом казеина (CASH) у пожилых мужчин ( n = 10).Горизонтальные линии указывают период времени, в течение которого наблюдались значительные различия между обработками. Данные были проанализированы с помощью ANOVA с повторными измерениями (обработка × время). Экзогенный Ra: временной эффект, P <0,001; лечебный эффект, P <0,001; взаимодействие времени и лечения, P <0,001. Total Ra: временной эффект, P <0,05; лечебный эффект, P <0,001; взаимодействие времени и лечения, P <0.001. Эндогенный Ra: эффект времени, P = 0,06; лечебный эффект, P <0,001; взаимодействие времени и лечения, P <0,001. Суммарный Rd: временной эффект, P <0,05; лечебный эффект, P <0,001; взаимодействие времени и лечения, P <0,001. * Значительные различия между CAS и CASH ( P <0,05, тест Шеффе).
Общие показатели появления фенилаланина со временем снизились в большей степени во время лечения CASH по сравнению с лечением CAS.В результате среднее появление общего фенилаланина в плазме, измеренное в течение всего 6-часового периода, не отличалось между лечением ( P = 0,52). Показатели появления эндогенного фенилаланина быстро снижались после приема белка как при лечении CASH, так и при лечении CAS (рис. 4C). Среднее появление эндогенного фенилаланина в плазме в течение 6 часов, как правило, было ниже в CASH по сравнению с лечением CAS (0,39 ± 0,01 по сравнению с 0,41 ± 0,01 мк моль фенилаланина · кг · мин -1 , соответственно; P = 0.058).
Пиковая скорость исчезновения фенилаланина в плазме и гидроксилирования фенилаланина (индивидуальные пиковые значения) были значительно выше при лечении CASH по сравнению с лечением CAS (0,85 ± 0,03 по сравнению с 0,73 ± 0,03 и 0,16 ± 0,03 по сравнению с 0,09 ± 0,01 мк моль фенилаланина · кг -1 · мин -1 соответственно; P <0,05). Скорость исчезновения фенилаланина и гидроксилирования снизилась со временем в большей степени в CASH по сравнению с лечением CAS.В результате среднее полное исчезновение фенилаланина в плазме в течение всего 6-часового периода измерения не отличалось между обработками ( P = 0,43). В среднем гидроксилирование фенилаланина было выше во время CASH по сравнению с лечением CAS (0,065 ± 0,008 по сравнению с 0,053 ± 0,004 мк моль фенилаланина · кг -1 · мин -1 , соответственно; P = 0,10). Средний синтез белка в организме не отличался между лечением и составил 0.51 ± 0,01 и 0,51 ± 0,01 мк моль фенилаланина · кг -1 · мин -1 при лечении CASH и CAS, соответственно ( P = 0,78). Общий чистый баланс белка (синтез AUC минус AUC эндогенного R a ) в течение 6-часового периода после приема белка имел тенденцию быть выше в CASH по сравнению с лечением CAS (40,6 ± 3,4 по сравнению с 34,3 ± 2,1 мк моль фенилаланина · 6 ч · кг −1 соответственно; P = 0.08).
Используя [1- 13 C] лейцин в качестве дополнительного внутривенного индикатора, мы наблюдали аналогичные изменения в R a и R d с течением времени между обработками CASH и CAS по сравнению с фенилаланиновым индикатором. кинетика (данные не показаны). Пик лейцина R a и R d (индивидуальные пиковые значения) были значительно выше при лечении CASH по сравнению с лечением CAS ( R a : 3.26 ± 0,12 по сравнению с 2,43 ± 0,13 мк моль лейцина · кг -1 · мин -1 соответственно; R d : 2,93 ± 0,10 по сравнению с 2,25 ± 0,07 мк моль лейцина · кг -1 · мин -1 соответственно; P <0,01). Средний общий лейцин R a и R d за весь 6-часовой период был на 7 ± 1% и 8 ± 2% выше в CASH по сравнению с лечением CAS, соответственно ( P <0 .05).
Анализ мышц
Никаких различий не наблюдалось в базальном свободном l- [1- 13 C] фенилаланине, l- [1- 13 C] лейцине, l- [1- 13 C] тирозине и l- [кольцо- 2 H 2 ] обогащение тирозином, которое определяли в биоптатах мышц, собранных перед приемом исследуемого напитка между обработками. Свободные мышцы l- [1- 13 C] лейцин, l- [1- 13 C] тирозин и l- [кольцо- 2 H 2 ] тирозин со временем увеличиваются.Однако не наблюдалось различий в обогащении свободного AA в образцах биопсии, собранных через 6 часов после приема протеинового напитка между обработками. Значительное взаимодействие время × лечение наблюдалось для обогащения свободных мышц l- [1- 13 C] фенилаланином ( P <0,01). Через шесть часов после приема белка, обогащение свободным от мышц l- [1- 13 C] фенилаланином было значительно ниже в CASH по сравнению с экспериментом CAS, т. Е. 0,0133 ± 0,0011 по сравнению с 0.03283 ± 0,0035 TTR соответственно ( P <0,001).
Увеличение обогащения связанного с белком l- [1- 13 C] фенилаланина, как правило, было выше при лечении CASH по сравнению с лечением CAS (0,00035 ± 0,00011 по сравнению с 0,00025 ± 0,00002 TTR, соответственно; P = 0,07 ). Увеличение обогащения связанного с белком l- [1- 13 C] лейцина в среднем составило 0,00020 ± 0,00002 по сравнению с 0,00023 ± 0,00002 TTR при лечении CAS и CASH, соответственно ( P = 0.35).
Скорость синтеза смешанного мышечного белка
FSR смешанного мышечного белка со средним обогащением l- [1- 13 C] фенилаланина в плазме в качестве предшественника (рис. 5A), как правило, были выше (33 ± 16%; P = 0,10) в CASH по сравнению с лечением CAS. При использовании индикатора лейцина 1- [1- 13 C] значения FSR были схожими, и не наблюдалось значительных различий между CASH по сравнению с лечением CAS (Рисунок 5B, P = 0.35). Значительная положительная корреляция наблюдалась между значениями FSR, рассчитанными с использованием 1- [1- 13 C] фенилаланина и 1- [1- 13 C] лейцина в качестве индикаторов ( r = 0,71, P <0,01) .
РИСУНОК 5
Средняя (± SEM) фракционная скорость синтеза (FSR) смешанного мышечного белка после приема интактного казеина (CAS) или гидролизованного казеина (CASH) у пожилых мужчин ( n = 10) при использовании l- [1- 13 C] фенилаланин (A) и обогащение 1- [1- 13 C] лейцином (B) в качестве предшественников.Данные были проанализированы с помощью парного теста t . Существенных различий между видами лечения не наблюдалось.
РИСУНОК 5
Средняя (± SEM) фракционная скорость синтеза (FSR) смешанного мышечного белка после приема интактного казеина (CAS) или гидролизованного казеина (CASH) у пожилых мужчин ( n = 10) с использованием плазмы l — [1- 13 C] фенилаланин (A) и обогащение 1- [1- 13 C] лейцином (B) в качестве предшественников. Данные были проанализированы с помощью парного теста t .Существенных различий между видами лечения не наблюдалось.
ОБСУЖДЕНИЕ
В этом исследовании мы оценили кинетику переваривания и абсорбции диетического белка и последующий синтетический ответ мышечного белка на прием одного болюса гидролизата белка по сравнению с приемом его интактного белка in vivo у здоровых пожилых мужчин. Мужчины были изучены с использованием специфически продуцируемого изначально меченного 1- [1- 13 C] фенилаланина интактного (CAS) и гидролизованного (CASH) казеина.Это первое исследование, показывающее, что прием гидролизата казеина, в отличие от его интактного белка, увеличивает скорость появления диетического фенилаланина в кровообращении, снижает внутреннюю экстракцию фенилаланина, увеличивает доступность аминокислот в плазме после приема пищи и имеет тенденцию к увеличению последующих мышц. синтез белка in vivo у человека.
Скорость переваривания и абсорбции диетического белка и последующая экстракция внутренних аминокислот определяют доставку аминокислот на периферию после приема пищи (9).Было показано, что доступность пищевых аминокислот является важным регулятором постпрандиального метаболизма мышечных белков (22-25). Чтобы дать возможность оценить переваривание и абсорбцию пищевого белка и последующий постпрандиальный синтетический ответ белка скелетных мышц in vivo у людей, мы применили специфически продуцированный казеин, меченный фенилаланином. Было высказано предположение, что ферментативное предварительное переваривание источника белка может применяться для модуляции его кинетики переваривания и абсорбции in vivo (3).Соответственно, в этом исследовании мы наблюдали большее увеличение концентраций аминокислот в плазме после приема внутрь гидролизованного казеина (CASH) по сравнению с его интактным белком CAS (рис. 2). Эти наблюдения согласуются с данными Calbet et al (3), которые сообщили о более высоких пиковых концентрациях АК в плазме после внутрижелудочного введения гидролизованного казеина по сравнению с его интактным белком. Мы расширяем эти результаты, напрямую измеряя истинную скорость появления фенилаланина с пищей после приема внутрь как интактного, так и гидролизованного, меченого изнутри 1- [1- 13 C] фенилаланинового казеина (рис. 4).Скорость появления экзогенного фенилаланина увеличивалась в большей степени после приема гидролизата по сравнению с интактным белком (рис. 4). В течение 6-часового периода после приема пищи после приема гидролизата в кровотоке появилось на ~ 25% больше диетического фенилаланина по сравнению с интактным белком. Следовательно, это исследование показывает, что гидролизованный белок быстрее переваривается и всасывается, что приводит к большей доставке АК на периферию in vivo у пожилых мужчин.Кроме того, мы показали, что ≈70% принятого фенилаланина не попадает в кровоток в течение 6-часового постпрандиального периода. Этот результат согласуется с предыдущими исследованиями свиней, показавшими, что, хотя ≈90% пищевого фенилаланина абсорбируется, внутренняя область извлекает ≈50% для поддержания своей функциональной массы (4). Интересно, что процентное содержание АК, экстрагированных в чревной области, варьируется между разными аминокислотами и, по-видимому, зависит от количества, качества и усвояемости источника пищевого белка (26), а также от одновременного приема других макроэлементов (27, 28). ).Ранее опубликованные данные исследований на людях показывают, что, когда белок или АК попадают в организм небольшими болюсами в течение длительного периода времени, ≈50% диетического фенилаланина (29) и лейцина (30) экстрагируется чревной областью у пожилых мужчин. В этом исследовании мы показываем, что процент проглоченного фенилаланина, который не появляется в плазме, значительно (≈10%) ниже после приема одного болюса гидролизата казеина по сравнению с его интактным белком (66 ± 1% по сравнению с 73 ± 1% соответственно; P <0.01). Следовательно, гидролизованный казеин обеспечивает источник белка, который быстрее переваривается и всасывается in vivo у человека, что улучшает доступность АК в плазме после приема пищи.
Сообщалось, что большая доступность АК в плазме после приема пищи будет компенсировать ослабленный ответ синтетического мышечного белка после приема пищи у пожилых людей и увеличивать прирост чистого мышечного белка (15). В этом исследовании мы обнаружили, что скорость распада белка всего тела имеет тенденцию к дальнейшему снижению после приема гидролизата белка по сравнению с интактным белком ( P = 0.058), что может быть связано с большим высвобождением инсулина, которое наблюдалось после приема белкового гидролизата (31, 32). Было показано, что повышенные концентрации инсулина ингибируют протеолиз (31, 33, 34), стимулируют поглощение АК (35) и / или увеличивают синтез мышечного белка (35, 36). Некоторые группы предполагают, что инсулин является скорее пермиссивным, а не модуляторным и что концентрации инсулина в плазме ≈10–15 мк Ед / мл уже достаточны для обеспечения максимального синтетического ответа мышечного белка (37, 38).Напротив, также предполагается, что повышение концентрации циркулирующего инсулина после приема пищи способствует стимуляции кровотока в скелетных мышцах и тем самым увеличивает доставку АК в мышцы (39, 40). Следовательно, как увеличение доступности АК в плазме после приема пищи, так и более выраженный ответ инсулина в плазме после приема CASH по сравнению с приемом CAS (в течение начальных 3-х часов после приема пищи) могут усиливать анаболизм мышечных белков после приема пищи.
Мы использовали скорость исчезновения и гидроксилирования фенилаланина в плазме для расчета скорости постпрандиального синтеза белка в организме.В течение всего 6-часового периода скорость синтеза белка в организме не различалась между лечением ( P = 0,78). Баланс чистого белка всего тела (синтез AUC минус AUC эндогенного R a ) имел тенденцию быть выше в CASH по сравнению с лечением CAS ( P = 0,08). Этот результат указывает на то, что потребление гидролизата протеина, в отличие от его интактного протеина, дополнительно стимулирует анаболический ответ на прием пищи, главным образом, путем ингибирования распада протеина в организме.Однако скорость синтеза и распада белка в организме после приема пищи не обязательно отражает изменения на уровне мышечной ткани (19). Поэтому мы также определили скорость включения 1- [1- 13 C] фенилаланина (из внутренне меченого пищевого белка) в пул мышечного белка в образцах скелетной мышечной ткани, которая, как правило, была выше после приема казеина. гидролизата (0,00035 ± 0,00011) по сравнению с приемом интактного белка (0,00025 ± 0,00002; P = 0.07). В результате наблюдаемые значения FSR имели тенденцию быть на ≈30% выше в течение 6 часов после приема гидролизата казеина по сравнению с приемом интактного белка ( P = 0,10). Подобные различия наблюдались при расчете FSR на основе внутривенного введения l- [1- 13 C] лейцина. Однако из-за большой межпредметной вариабельности не наблюдалось значительных различий в синтетической реакции мышечного белка на прием белка между курсами лечения (рис. 5).Это может быть связано со сроками сбора образцов мышечной ткани (22). На основании данных о потоке фенилаланина в организме, а также о концентрациях аминокислот и инсулина в циркулирующей плазме можно предположить, что прирост чистого мышечного белка был выше в течение первых 3 часов после приема CASH по сравнению с CAS. Это может объяснить, почему различия в наблюдаемых значениях FSR не достигли статистической значимости при оценке в течение всего 6-часового периода. В будущих исследованиях следует рассмотреть возможность дифференциации реакции синтеза мышечного белка на потребление белка с пищей в остром периоде (<3 ч) и в течение более длительного (> 3 ч) постпрандиального периода.Еще одним фактором, который может объяснить отсутствие статистической разницы в значениях FSR после приема CAS и CASH, является прием относительно большого количества диетического белка в настоящем исследовании. Болюс 35 г диетического белка мог быть более чем достаточным для максимизации реакции синтеза мышечного белка после приема пищи (38, 41, 42). Необходимы дополнительные исследования для оценки потенциальных различий в постпрандиальной реакции синтеза мышечного белка на прием меньшего количества гидролизованного, похожего на еду, по сравнению с интактным белком (≈20 г).Однако измерение скорости включения меченых АК, полученных из даже меньших количеств внутренне меченого пищевого белка, будет методологически сложной задачей.
В заключение, прием гидролизата протеина, в отличие от его интактного протеина, ускоряет переваривание протеина и абсорбцию из кишечника, снижает внутреннюю АК, экстракцию, увеличивает доступность АК в плазме после приема пищи и имеет тенденцию к увеличению включения АК в смешанную мышечный белок in vivo у пожилых мужчин.
Мы благодарим J Senden и A Zorenc за квалифицированную техническую помощь. Мы высоко ценим энтузиазм всех субъектов, которые вызвались принять участие в этом исследовании.
Обязанности авторов — YB, RK и LJCvL: разработка исследования; AKK, SL и JF: помогают в продуцировании и / или приготовлении внутренне меченного белка; РК и НК: организовали и провели клинические эксперименты; APG и SW: проведен анализ стабильных изотопов; РК и LJCvL: провели статистический анализ данных и написали рукопись вместе с AKK и WHMS; и WHMS: оказана медицинская помощь.AKK — исследователь в DSM Food Specialties, Делфт, Нидерланды. Ни у одного из авторов не было конфликта интересов.
ССЫЛКИ
1.
Wolfe
RR
.
Регулирование мышечного белка аминокислотами
.
J Nutr
2002
;
132
:
3219S
—
24S
.2.
Dangin
M
,
Boirie
Y
,
Garcia-Rodenas
C
и др.
Скорость переваривания белка является независимым регулирующим фактором постпрандиального удержания белка
.
Am J Physiol Endocrinol Metab
2001
;
280
:
E340
—
8
.3.
Calbet
JA
,
Holst
JJ
.
Опорожнение желудка, желудочная секреция и энтерогастроновый ответ после введения белков молока или их пептидных гидролизатов людям
.
евро J Nutr
2004
;
43
:
127
—
39
.4.
Deutz
NE
,
Bruins
MJ
,
Soeters
PB
.
Настой соевого и казеинового протеина по-разному влияет на межорганный метаболизм аминокислот и кинетику мочевины у свиней
.
J Nutr
1998
;
128
:
2435
—
45
. 5.
Poullain
MG
,
Cezard
JP
,
Roger
L
,
Mendy
F
.
Влияние сывороточных белков, их гидролизатов олигопептидов и смесей свободных аминокислот на рост и удержание азота у сытых и голодных крыс
.
JPEN J Parenter Enteral Nutr
1989
;
13
:
382
—
6
.6.
Deglaire
A
,
Moughan
PJ
,
Bos
C
,
Petzke
K
,
Rutherfurd
SM
,
0003. Том
Гидролизат казеина не увеличивает поток эндогенного белка кишечника по сравнению с интактным казеином при скармливании растущим крысам
.
J Nutr
2008
;
138
:
556
—
61
,7.
Boirie
Y
,
Gachon
P
,
Corny
S
,
Fauquant
J
,
Maubois
JL
,
Beauf
Острые постпрандиальные изменения метаболизма лейцина, оцененные с помощью внутренне меченного молочного белка
.
Am J Physiol
1996
;
271
:
E1083
—
91
.8.
Boirie
Y
,
Fauquant
J
,
Rulquin
H
,
Maubois
JL
,
Beaufrere
B
.
Производство молочных белков, обогащенных [13C] лейцином, в больших количествах лактирующими коровами
.
J Nutr
1995
;
125
:
92
—
8
.9.
Dangin
M
,
Boirie
Y
,
Guillet
C
,
Beaufrere
B
.
Влияние скорости переваривания белка на белковый обмен у молодых и пожилых людей
.
J Nutr
2002
;
132
:
3228S
—
33S
.10.
Американская диабетическая ассоциация
.
Диагностика и классификация сахарного диабета
.
Уход за диабетом
2006
;
29
:
S43
—
8
.11.
Bergstrom
J
.
Чрескожная пункционная биопсия скелетных мышц в физиологических и клинических исследованиях
.
Scand J Clin Lab Invest
1975
;
35
:
609
—
16
.12.
Koopman
R
,
Beelen
M
,
Stellingwerff
T
и др.
Одновременное употребление углеводов и белков не увеличивает синтез мышечного белка после тренировки
.
Am J Physiol Endocrinol Metab
2007
;
293
:
E833
—
42
. 13.
ван Эйк
HM
,
Rooyakkers
DR
,
Deutz
NE
.
Быстрое рутинное определение аминокислот в плазме с помощью высокоэффективной жидкостной хроматографии с колонкой Spherisorb ODS II 2–3 мкм
.
J Chromatogr
1993
;
620
:
143
—
8
.14.
Вулф
рупий.
Индикаторы радиоактивных и стабильных изотопов в биомедицине: принципы и практика кинетического анализа.
Нью-Йорк, Нью-Йорк
:
Wiley-Liss
,
1992
.15.
Dangin
M
,
Guillet
C
,
Garcia-Rodenas
C
и др.
Скорость переваривания белка по-разному влияет на получение белка в процессе старения у людей
.
J Physiol
2003
;
549
:
635
—
44
.16.
Гусек
П
.
Получение производных аминокислот и анализ за пять минут
.
FEBS Lett
1991
;
280
:
354
—
6
. 17.
Engelen
MP
,
Deutz
NE
,
Mostert
R
,
Wouters
EF
,
Schols
AM
.
Реакция обмена белков и мочевины в организме на упражнения различается у пациентов с хронической обструктивной болезнью легких с эмфиземой и без нее
.
Am J Clin Nutr
2003
;
77
:
868
—
74
. 18.
Чоу
LS
,
Олбрайт
RC
,
Bigelow
ML
,
Toffolo
G
,
Cobelli
C
,
0003 KS
.
Механизм анаболического действия инсулина на мышцы: измерения синтеза и распада мышечного белка с использованием аминоацил-тРНК и других суррогатных показателей
.
Am J Physiol Endocrinol Metab
2006
;
291
:
E729
—
36
.19.
Koopman
R
,
Wagenmakers
AJ
,
Manders
RJ
и др.
Комбинированный прием белка и свободного лейцина с углеводами увеличивает синтез мышечного белка после тренировки in vivo у субъектов мужского пола
.
Am J Physiol Endocrinol Metab
2005
;
288
:
E645
—
53
.20.
Wagenmakers
AJ
.
Измерительные приборы для исследования метаболизма белков и аминокислот у людей
.
Proc Nutr Soc
1999
;
58
:
987
—
1000
. 21.
Koopman
R
,
Verdijk
LB
,
Manders
RJF
и др.
Совместное употребление белка и лейцина в одинаковой степени стимулирует синтез мышечного белка у молодых и пожилых худощавых мужчин
.
Am J Clin Nutr
2006
;
84
:
623
—
32
. 22.
Bohe
J
,
Low
JF
,
Wolfe
RR
,
Rennie
MJ
.
Латентность и продолжительность стимуляции синтеза мышечного белка человека при непрерывном введении аминокислот
.
J Physiol
2001
;
532
:
575
—
9
. 23.
Октябрь
LA
.
Уровни аминокислот в плазме с примечанием о мембранном транспорте: характеристики, регуляция и метаболическое значение
.
Nutrition
2002
;
18
:
761
—
6
,24.
Кимбалл
SR
,
Джефферсон
LS
.
Контроль синтеза белка по доступности аминокислот
.
Curr Opin Clin Nutr Metab Care
2002
;
5
:
63
—
7
.25.
Volpi
E
,
Ferrando
AA
,
Yeckel
CW
,
Tipton
KD
,
Wolfe
RR
.
Экзогенные аминокислоты стимулируют синтез чистого мышечного белка у пожилых людей
.
J Clin Invest
1998
;
101
:
2000
—
7
,26.
Luiking
YC
,
Deutz
NE
,
Jakel
M
,
Soeters
PB
.
Мука из казеина и соевого белка по-разному влияет на метаболизм белков в организме и на внутренних органах у здоровых людей
.
J Nutr
2005
;
135
:
1080
—
7
,27.
Deutz
NE
,
Ten Have
GA
,
Soeters
PB
,
Moughan
PJ
.
Повышенное удержание аминокислот в кишечнике при добавлении углеводов к еде
.
Clin Nutr
1995
;
14
:
354
—
64
,28.
Fouillet
H
,
Gaudichon
C
,
Mariotti
F
,
Bos
C
,
Huneau
JF
,
000 Dome
000
.
Энергетические питательные вещества модулируют внутреннюю секвестрацию пищевого азота у людей: компартментальный анализ
.
Am J Physiol Endocrinol Metab
2001
;
281
:
E248
—
60
.29.
Volpi
E
,
Mittendorfer
B
,
Wolf
SE
,
Wolfe
RR
.
Пероральные аминокислоты стимулируют анаболизм мышечного белка у пожилых людей, несмотря на более высокую экстракцию внутренних органов при первом прохождении
.
Am J Physiol
1999
;
277
:
E513
—
20
. 30.
Boirie
Y
,
Gachon
P
,
Beaufrere
B
.
Спланхническая кинетика лейцина всего тела у молодых и пожилых мужчин
.
Am J Clin Nutr
1997
;
65
:
489
—
95
. 31.
Гельфанд
RA
,
Barrett
EJ
.
Влияние физиологической гиперинсулинемии на синтез и распад белков скелетных мышц у человека
.
J Clin Invest
1987
;
80
:
1
—
6
.32.
Guillet
C
,
Zangarelli
A
,
Gachon
P
и др.
Распад белка всего тела меньше ингибируется инсулином, но все же реагирует на аминокислоты у недиабетических пожилых субъектов
.
J Clin Endocrinol Metab
2004
;
89
:
6017
—
24
. 33.
Биоло
G
,
Williams
BD
,
Fleming
RY
,
Wolfe
RR
.
Действие инсулина на кинетику мышечного белка и транспорт аминокислот во время восстановления после упражнений с отягощениями
.
Диабет
1999
;
48
:
949
—
57
. 34.
Fryburg
DA
,
Jahn
LA
,
Hill
SA
,
Oliveras
DM
,
Barrett
EJ
.
Инсулин и инсулиноподобный фактор роста-I усиливают анаболизм белков скелетных мышц человека во время гипераминоацидемии с помощью различных механизмов
.
Дж. Клин Инвест
1995
;
96
:
1722
—
9
,35.
Biolo
G
,
Declan Fleming
RY
,
Wolfe
RR
.
Физиологическая гиперинсулинемия стимулирует синтез белка и увеличивает транспорт выбранных аминокислот в скелетных мышцах человека
.
J Clin Invest
1995
;
95
:
811
—
9
,36.
Gore
DC
,
Wolf
SE
,
Sanford
AP
,
Herndon
DN
,
Wolfe
RR
.
Гиперинсулинемия конечностей стимулирует синтез мышечного белка у пациентов с тяжелыми травмами
.
Am J Physiol Endocrinol Metab
2004
;
286
:
E529
—
34
0,37.
Bohe
J
,
Low
A
,
Wolfe
RR
,
Rennie
MJ
.
Синтез мышечного белка человека регулируется внеклеточной, а не внутримышечной доступностью аминокислот: исследование «доза-реакция»
.
J Physiol
2003
;
552
:
315
—
24
0,38.
Катбертсон
D
,
Smith
K
,
Babraj
J
и др.
Дефицит анаболической передачи сигналов лежит в основе устойчивости к аминокислотам истощения и старения мышц
.
FASEB J
2005
;
19
:
422
—
4
. 39.
Fujita
S
,
Rasmussen
BB
,
Cadenas
JG
,
Grady
JJ
,
Volpi
E
.
Влияние инсулина на синтез белка в скелетных мышцах человека модулируется индуцированными инсулином изменениями мышечного кровотока и доступности аминокислот
.
Am J Physiol Endocrinol Metab
2006
;
291
:
E745
—
54
.40.
Rasmussen
BB
,
Fujita
S
,
Wolfe
RR
и др.
Инсулинорезистентность метаболизма мышечных белков при старении
.
FASEB J
2006
;
20
:
768
—
9
.41.
Katsanos
CS
,
Kobayashi
H
,
Sheffield-Moore
M
,
Aarsland
A
,
Wolfe
RR
.
Старение связано с уменьшением накопления мышечных белков после приема небольшого количества незаменимых аминокислот
.
Am J Clin Nutr
2005
;
82
:
1065
—
73
.42.
Paddon-Jones
D
,
Sheffield-Moore
M
,
Zhang
XJ
, et al.
Прием аминокислот улучшает синтез мышечного белка у молодых и пожилых людей
.
Am J Physiol Endocrinol Metab
2004
;
286
:
E321
—
8
.
© 2009 Американское общество питания
Производство белкового гидролизата из личинок Protaetia brevitarsis seulensis (Kolbe) путем обработки ферментом под высоким давлением
Bobonyaratanakornkit BB, Park CB, Clark DS.Влияние давления на внутри- и межмолекулярные взаимодействия внутри белков. Биохим. Биофиз. Acta. 1595: 235-249 (2002)
Статья
Google Scholar
Буккенс SGF. Пищевая ценность съедобных насекомых. Ecol. Food Nutr. 36: 287-319 (1997)
Статья
Google Scholar
Cho RK, Hong JH. Денатурация термически обработанного лизоцима в условиях высокого давления.Корейский J. Food Sci. Technol. 23: 366-369 (1991)
CAS
Google Scholar
Чон Дж. У., Квеон Х., Джо Й., Йео Дж. Х., Ли Х. С. Защитные эффекты экстрактов Protaetia brevitarsis на гепатотоксичность, вызванную тетрахлорметаном у мышей. Кореец Дж. Серич. Sci. 50: 93-100 (2012)
Google Scholar
Chung MY, Gwon EY, Hwang JS, Goo TW, Yun EY.Анализ общего состава и вредных веществ Protaetia brevitarsis . J. Life Sci. 23: 664-668 (2013)
Статья
Google Scholar
Eisenmenger MJ, Reyes-De-Corcuera JI. Повышение давления ферментов: обзор. Enzyme Microb. Technol. 45: 331-347 (2009)
CAS
Статья
Google Scholar
Ha YJ, Kim AY, Yoo SK. Оптимизация производства пептидов из мяса ног Ёнсан оги с помощью высокого гидростатического давления и фермента гидролиза белка и его характеристический анализ.J. Korea Acad. Ind. Coop. Soc. 17: 182-191 (2016)
Google Scholar
Himonides AT, Taylor AKD, Morris AJ. Ферментативный гидролиз рыбных рамок с использованием систем экспериментального масштаба. Food Nutr. Sci. 2: 586-593 (2011)
CAS
Google Scholar
Jin L, Ha JH, Jeong MH, Chung EK, Chung AR, Kim JC, Ahn JH, Lee HY. Повышение антиоксидантной и противораковой активности коры Berberis koreana за счет использования процесса экстракции при низкой температуре и высоком давлении.Корейский J. Food Sci. Technol. 41: 284-291 (2009)
Google Scholar
Канг И.Дж., Чанг С.К., Ким С.Дж., Нам С.М., О Ш. (2001) Влияние личинки Protaetia orientalis (Gory et Perchlon) на метаболизм липидов у крыс, которым вводили четыреххлористый углерод. Прил. Microsc. 37: 9-18
Google Scholar
Kim CT (2009) Новые технологии — технология высокого давления для пищевых продуктов и перспективных технологий в качестве экологически чистых технологий.Бюллетень Food Technol. 22: 321-330
Google Scholar
Ким Т.Э, Чо Ю.Дж., Ким С.Т., Чо Ю.Дж. Влияние гормезиса высокого давления на содержание и биологическую активность птеростильбена в чернике. Food Eng. Прог. 19: 403-407 (2015)
CAS
Статья
Google Scholar
Ким Т.Э, Гиль Б., Ким СТ, Чо Й. Обогащение собранной клубники фенольными смолами путем обработки под высоким давлением.Food Bioprocess Technol. 10: 222-227 (2017a)
CAS
Статья
Google Scholar
Kim MY, Jang GY, Oh NS, Baek SY, Lee SH, Kim KM, Kim TM, Lee J, Jeong HS. Характеристики и противовоспалительная активность in vitro протеиновых экстрактов из предварительно проросших черных сои [Glycine max (L.)], обработанных высоким гидростатическим давлением. Иннов. Food Sci. Emerg. Technol. 43: 84-91 (2017b)
CAS
Статья
Google Scholar
Kwak KW, Han MS, Nam SH, Choi JY, Lee SH, Choi YC, Park KH.Обнаружение насекомого-возбудителя serratia marcescens у Protaetia brevitarsis seulensis (Kolbe) из Кореи. Int. J. Ind. Entomol. 28: 25-31 (2014)
Google Scholar
Ли HJ, Bang E, Lee SY, In YW, Cho HY. Ферментативный гидролиз анчоусов с использованием экспериментальных систем среднего и высокого давления. Food Eng. Прог. 20: 314-320 (2016)
Статья
Google Scholar
Nam KY.Сравнительное понимание между красным женьшенем и белым женьшенем, обработанным женьшенем (Panax ginseng CA Meyer). J. Ginseng Res. 29: 1-18 (2005)
Статья
Google Scholar
Ohmae E, Murakami C, Gekko K, Kato C. Влияние давления на функции ферментов. J. Biol. Макромол. 7: 23-29 (2007)
CAS
Статья
Google Scholar
Пак Дж.Х., Ким Си, Кан М.Г., Юн М.С., Ли Йи, Пак ЭДЖ.Оценка антиоксидантной активности и безопасности сока, содержащего Protaetia brevitarsis . J. Korean Soc. Food Sci. Nutr. 41: 41-48 (2012)
CAS
Статья
Google Scholar
Парсонс К.М., Кастанон Ф., Хан Й. Белковые и аминокислотные качества мясокостной муки. Poultry Sci. 76: 361-368 (1997)
CAS
Статья
Google Scholar
Пембертон, RW.Насекомые и другие членистоногие используются в качестве лекарств в традиционной корейской медицине. J. Ethnopharmacol. 65: 207-216 (1999)
CAS
Статья
Google Scholar
Sim SY, Ahn HY, Seo KI, Cho YS. Физико-химические свойства и биологическая активность личинок Protaetia brevitarsis seulensis, ферментированных несколькими видами микроорганизмов. J. Life Sci. 28: 827-834 (2018)
Google Scholar
Slizyte R, Dauksas E, Falch E, Storro I, Rustad T.Характеристики белковых фракций, образующихся из побочных продуктов гидролиза трески. Process Biochem. 40: 2021-2033 (2005)
CAS
Статья
Google Scholar
Сурова К., Фик М. Исследования по извлечению белковых веществ из куриных голов: II — Применение пепсина для производства гидролизата белка. J. Sci. Продовольственное сельское хозяйство. 65: 289-296 (1994)
CAS
Статья
Google Scholar
Ван Хуэй А., Ван Иттербек Дж., Клундер Х, Мертенс Е., Халлоран А., Мюир Дж., Вантомм П.Съедобные насекомые: перспективы продовольственной и кормовой безопасности. Продовольственная и сельскохозяйственная организация Объединенных Наций, Рим (2013)
Google Scholar
Yoo YC, Shin BH, Hong JH, Lee J, Chee HY, Song KS, Lee KB. Выделение жирных кислот с противораковой активностью из личинки Protaetia brevitarsis . Arch. Pharm. Res. 30: 361-365 (2007)
CAS
Статья
Google Scholar
Гидролизаты для здорового питания | Ингредиенты Arla Foods
Гидролизаты сывороточного протеина в здоровой пище
Белок необходим каждый день и в любом возрасте, чтобы тело оставалось здоровым и сильным.Все белки состоят из строительных блоков, называемых аминокислотами. Из 20 необходимых аминокислот 9 незаменимы, поскольку организм не может их вырабатывать. Сывороточный протеин является превосходным источником протеина, поскольку он содержит все незаменимые аминокислоты, включая аминокислоты с разветвленной цепью, изолейцин, валин и лейцин, которые играют решающую роль в наращивании и поддержании мышц.
Гидролизаты — это белки, которые уже «расщеплены» до определенного уровня, что означает, что они быстрее всасываются в кровь.Это может быть очень полезно для ряда групп людей: от спортсменов, желающих быстрее восстанавливаться после тренировок, до пожилых людей, которые борются с саркопенией, до пациентов, которым требуется высокий уровень белка, но при этом снижается его абсорбция.
Узнайте больше о пользе для здоровья, связанной с приготовлением полезных для здоровья продуктов с нашими гидролизатами:
Степень гидролиза (DH) — это уровень, до которого белок был расщеплен, и сигнализирует о процентном соотношении пептидных связей в белке, которые были расщеплены в процессе гидролиза.
Ассортимент продуктов с гидролизатами
Arla Foods Ingredients предлагает ряд гидролизатов сывороточного протеина, включая:
- Лакпродан ® SP-3071: Устойчивый к УВТ гидролизат сывороточного протеина для нейтральных напитков с низким профилем горечи и высокой растворимостью.