Воскресенье, 1 октября

Из чего состоит молекула белка: Аминокислоты, белки. Строение белков. Уровни организации белковой молекулы

Немецкие биохимики синтезируют новые белки | Научные открытия и технические новинки из Германии | DW

Еще совсем недавно ученым казалось, что стоит только расшифровать геном человека, и сразу же станет ясно, как функционирует человеческий организм, чем вызываются различные заболевания и как их лечить. Однако ясно стало совсем другое: ответить на эти вопросы удастся лишь в том случае, если понять, как функционируют белки. Потому что именно белки, или протеины, управляют всей жизнью организма. Генетический код, конечно, чрезвычайно важен, поскольку именно гены кодируют белки, определяет их состав и форму, но конкретные функции организма регулируются белками. И не случайно сегодня, тесня геномику — науку о геноме и генах, стремительно развивается протеомика — наука о белках.

Новые буквы, новые слова

Одно из направлений протеомных исследований ставит перед собой цель искусственного синтеза белков. Задача чрезвычайно сложная, ведь белок — это биополимер, высокомолекулярное органическое вещество, состоящее из соединенных в цепочку так называемых стандартных аминокислот, и этих аминокислот 20. Если представить себе аминокислоты буквами, а белки — словами, то понятно, что 20 букв — это достаточно богатый алфавит, и с его помощью можно написать сотни тысяч разных слов.

И все же есть исследователи, которым этих букв не хватает, и они пытаются строить новые белки из модифицированных, видоизмененных стандартных аминокислот или даже из нестандартных, то есть таких, которые вообще в составе природных белков не встречаются. Эти ученые надеются, что таким путем им удастся создать более эффективные вакцины, более действенные препараты для терапии гормональных расстройств, и тому подобное. Но пока эти попытки успехом не увенчались.

Что, в общем-то, неудивительно, — считает Армин Гайер (Armin Geyer), профессор органической химии Марбургского университета: «Подход, состоящий в том, чтобы взять совершенно новые буквы и на их основе изобретать новые языки, уводит так далеко от реально существующего в природе, что он практически обречен на провал. Поэтому мне представляется гораздо более перспективным другой подход — отталкиваясь от природной структуры, нащупывать небольшие, но эффективные изменения ее. То есть шаг за шагом, поочередно, заменять один аминокислотный фрагмент за другим соответствующими синтетическими фрагментами».

Альфа-спираль, бета-изгиб

Однако и этот подход наталкивается на серьезные сложности — прежде всего, потому, что последовательность аминокислот в белковой молекуле представляет собой лишь первичный уровень ее организации и не определяет функцию белка. Ничуть не меньшую роль играет и так называемая конформация, то есть пространственная структура белка — вторичная, третичная и четвертичная, — поясняет профессор Гайер: «Как каждая цепочка синтетического полимера, пластмассы, стремится собраться в клубок, так же ведет себя и молекула белка. При этом образуются различные по форме складки и извивы. К наиболее часто встречающимся относятся альфа-спираль и бета-изгиб. Бета-изгиб — это крутой разворот пептидной цепочки на 180 градусов, формой напоминающий шпильку для волос».

Искусственно синтезированный фрагмент пептидной цепочки, содержащий такой бета-изгиб, профессору Гайеру удалось теперь встроить в модельный белок. При этом ученого особенно интересовало, как поведет себя этот фрагмент в составе белковой молекулы. С одной стороны, он должен был придать ей определенную жесткость, несколько ограничить ее подвижность, что упростило бы прогнозирование свойств модифицированного белка; с другой стороны, он должен был проявить себя в качестве так называемого миметика, то есть выполнять функцию того пептидного фрагмента, место которого он занял.

Коллега профессора Гайера — профессор структурной биохимии Марбургского университета Ларс-Оливер Эссен (Lars-Olover Essen) — говорит: «В данной работе было показано, что этот искусственно встроенный бета-изгиб придает белку очень высокую степень организации — на удивление высокую, мы такого не ожидали. И мы увидели, почему этот так: потому что фрагмент с бета-изгибом не только точно воспроизводит форму белковой молекулы, но и не менее точно имитирует исходное взаимодействие с соседними элементами молекулы. Это главное достижение данной работы: искусственные пептид-миметики удавалось получать и раньше, но они никогда не взаимодействовали со своим окружением».

На очереди — бета-амилоидные бляшки

Взаимодействие между аминокислотами, образующими белковую молекулу, реализуется в форме так называемых пептидных связей. Это своего рода «суставы» белковой молекулы, определяющие подвижность ее пространственной структуры. Синтезированный в Марбурге искусственный фрагмент с бета-изгибом способен целенаправленно воздействовать именно на эти «суставы», поэтому авторы работы надеются, что им удалось создать универсальный «кирпичик», который сможет сходным образом модифицировать самые разные белки. В частности, профессор Гайер намерен обратиться к изучению белковых бляшек, образующихся в головном мозге пациентов, страдающих болезнью Альцгеймера.

Эти бляшки состоят преимущественно из видоизмененного бета-амилоида — одного из нормальных белков человеческого организма, — однако содержат и другие белковые структуры. Иммунная система человека способна вырабатывать антитела, подавляющие отдельные элементы бляшек, однако против бляшек в целом она бессильна. К тому же их состав и структура до сих пор плохо поддавались изучению. Теперь, возможно, ситуация изменится, — говорит профессор Гайер: «Мы намерены использовать наш жесткий фрагмент для того, чтобы разделить выделенные из бляшек пептиды на группы по два или по три и выяснить, какие из них наиболее эффективно подавляются антителами. В среднесрочной перспективе это позволит разработать новый лекарственный препарат против болезни Альцгеймера, а в краткосрочной перспективе — тест на антитела для людей, генетически предрасположенных к этому недугу».

Автор: Владимир Фрадкин
Редактор: Ефим Шуман

иммунитет землян – плохой защитник от инопланетных микробов

Учёные проверили реакцию иммунитета мышей на «инопланетный» белок. В его составе были аминокислоты, которые не присутствуют в земных белках, зато встречаются в метеоритах. Итог эксперимента: иммунитет животных сопротивляется, но слабо. Неужели попытка сажать яблони на Марсе будет чревата опасными пандемиями?

Исследование описано в научной статье, опубликованной в журнале Microorganisms группой во главе с Нилом Гоу (Neil Gow) из Эксетерского университета.

Опасные гости

Напомним, что Марс, Венеру, а также некоторые спутники Юпитера и Сатурна, по мнению учёных, могут населять собственные микроорганизмы. Между тем уже в 2031 году Американское и Европейское космические агентства планируют доставить на Землю образец марсианского грунта. Вероятно, в будущем на Землю попадут образцы пород и других потенциально обитаемых небесных тел. Что будет, если вместе с этими пробами на Землю попадут внеземные микробы, и, несмотря на все меры предосторожности, они «сбегут» из лаборатории?

«Сегодня мир слишком хорошо осведомлён о проблемах, которые может вызвать появление совершенно новых патогенов, – намекает Гоу на пандемию COVID-19. – В порядке мысленного эксперимента мы задались вопросом, что произойдёт, если мы подвергнемся атаке микроорганизма, который был завезён с другой планеты или луны, где эволюционировала [собственная] жизнь».

Мы дети случайности

Чем инопланетные микробы похожи на земные, а чем – нет? Строго говоря, на эту тему можно только фантазировать. Но для начала можно предположить, что и для тех и для других организмов ключевым компонентом являются белки. Во всяком случае, сейчас учёным трудно представить себе, как жизнь могла бы обойтись без белков («жизнь есть способ существования белковых тел», как некогда провозглашалось в нашей стране с каждой философской кафедры).

Напомним, что молекула белка – это очень длинная цепочка, состоящая из звеньев-аминокислот. И вот здесь одно из «инженерных решений» эволюции выглядит случайностью, которая произошла на Земле, но вряд ли повторилась бы на другой планете.

Дело в том, что химикам известны сотни аминокислот. Между тем белки состоят всего из 20 аминокислот. Можно сказать, что молекула белка – это очень длинное слово, записанное с помощью алфавита, в котором 20 букв.

Крайне редко в молекуле белка присутствует аминокислота не из этой двадцатки. Это случается в результате химического превращения какого-нибудь члена «клуба двадцати».

Между тем организм умеет синтезировать и многие другие аминокислоты, но почему-то не встраивает их в состав белков. При этом биологи могут внедрить их искусственно. Получаются полноценные белки, которые вполне могли бы выполнять какие-нибудь биохимические функции.

Так почему жизнь «выбрала» именно эти 20 соединений? Биологи считают, что это, скорее всего, случайность. У прародителя всего живого сложился такой аминокислотный набор, а мог бы сложиться и другой.

А значит, внеземная жизнь (если, конечно, она существует) вряд ли имеет тот же самый набор аминокислот, что и земная. В конце концов, мы бы очень удивились, если бы в разных частях Земли независимо сформировался один и тот же алфавит, будь то русский или китайский. Ситуация с «аминокислотным алфавитом» может быть похожей.


Генетический код земных организмов содержит команды на синтез всего 20 аминокислот. Но это может быть случайным капризом эволюции.



Белки внеземных микробов

Исходя из этих предположений, команда Гоу сконструировала «внеземные» цепочки аминокислот. Биологи включили в состав новых молекул две аминокислоты, которые не входят в «двадцатку избранных», а потому не встречаются или почти не встречаются в земных белках. Это изовалин и α-аминоизомасляная кислота. Они были выбраны не случайно: оба этих соединения обнаружены в некоторых метеоритах.

Учёные проверяли реакцию Т-лимфоцитов (а это один из ключевых компонентов, обеспечивающих работу иммунной системы) на эти искусственные «белки». Поясним, что иммунитет обычно воспринимает чужеродный для организма белок как угрозу, а Т-клетки атакуют его.

У подопытных мышей «внеземные белки» действительно вызывали иммунный ответ, но довольно слабый. Уровень активации Т-клеток соединениями, содержащими изовалин, составлял лишь 15%, а включавшими α-аминоизомасляную кислоту – 61%. В то же время уровень активации Т-клеток теми же веществами, но без «инопланетных» компонентов, составил 82% и 91%, соответственно.

Получается, иммунитет по каким-то причинам не увидел в «инопланетных» белках врага. Да, он оказался не совсем безоружен перед такими агентами. Но вместе с тем он действовал менее эффективно, нежели в борьбе с хорошо знакомыми земными недругами.

Если учесть, что иммунная система человека зачастую не справляется и с вполне земными патогенами, то атака «неведомой зверушки» с другой планеты может быть поистине разрушительной. Очень не хотелось бы разделить судьбу уэллсовских марсиан, убитых земными микробами.

Ранее Вести.Ru рассказывали о том, как в живую клетку встроили «внеземную» ДНК. Писали мы и об обнаружении первого внеземного белка.

Нейросеть от Deepmind научили определять форму белковых молекул — Наука

ТАСС, 15 июля. Специалисты компании Deepmind приспособили разработанные ими нейросети, чтобы предсказывать, какая трехмерная форма будет у той или иной белковой молекулы. зная лишь то, из каких аминокислот она состоит. Выводы ученых были опубликованы в статье в журнале Nature.

«В прошлом году мы уже представили первую версию нашей системы, AlphaFold, которая смогла с почти атомной точностью предсказывать структуру белков в рамках конкурса CASP13. Сейчас мы создали новую ее версию, которая заметно превосходит всех конкурентов в скорости и точности работы. При этом ее исходный код полностью открыт», – отметил генеральный директор Deepmind Демис Хассабис.

Пять лет назад ученые под руководством сооснователя DeepMind Дэвида Сильвера разработали AlphaGo – первую нейросеть, которая выиграла человека в го – игре, которую раньше считали слишком сложной для компьютеров. Следующие версии этой системы научились обучаться без участия человека, а также освоили некоторые другие – например, шутер Quake III Arena или Starcraft II.

В новой работе Сильвер и его коллеги приспособили свою нейросеть для решения гораздо более сложной и практически значимой задачи – определения, какую форму примет та или иная белковая молекула, по последовательности аминокислот, из которых она состоит. 

Понимание структуры белков крайне важно для создания лекарств, однако пока нет простого и быстрого способа решить эту задачу. Для этого используют или ускорители частиц, с помощью которых можно получить трехмерные «фотографии» белковых молекул, или суперкомпьютеры, которые просчитывают их структуру в соответствии с законами химии и квантовой физики.
 
Искусственный интеллект уже давно пытаются приспособить для решения этой задачи. До недавнего времени нейросетевые алгоритмы уступали всем классическим, с помощью которых подобные расчеты можно проводить с помощью суперкомпьютеров или системы распределенных вычислений.

Сильвер и его коллеги решили эту проблему. Они создали новый тип нейросетей – «эвоформер». Такой алгоритм пытается определить структуру отдельных сегментов белковых молекул, представляя их в виде трехмерного дерева графов – математической абстракции, которая состоит из набора объектов, попарно связанных друг с другом. Эвоформер соединяет их друг с другом, опираясь на уже известные примеры, и постепенно меняет структуру связей и расположение узлов, приближаясь к оптимуму.

Объединив несколько десятков «эвоформеров» друг с другом, специалисты Deepmind создали нейросеть AlphaFold2, которая заметно превосходила все существующие попытки решить эту задачу при помощи нейросетей, в том числе систему AlphaFold, созданную Сильвером и его коллегами в прошлом году и работающую по иным принципам.

Испытания на разных наборах белков, в том числе молекуле Orf8, одном из компонентов коронавируса SARS-CoV-2, показали эффективность нового алгоритма: нейросеть всего за несколько десятков минут работы реконструировала их трехмерную форму с атомной точностью. В среднем она определяла положение каждого атома внутри белка с погрешностью в 0,096 нанометра, меньше трети диаметра атома углерода. Это в несколько раз меньше, чем удавалось добиться в прошлом ее конкурентам.

Ученые надеются, что после того, как они раскроют исходный код AlphaFold2, изучение свойств всех белков, присутствующих в организме человека или вырабатываемых бактериями и вирусами, резко ускорится. Это приблизит человечество к созданию новых лекарств от различных болезней и инфекций, подытожили исследователи.

Молекулы белка — Справочник химика 21





    Покажите на фрагменте полипептида возможность образования внутримолекулярных водородных связей при скручивании молекулы белка в спираль (вторичная структура белка).[c.38]

    Заслуживает особого внимания реакция ацилирования аминокислот. Другие реакции аминокислот также имеют важное биологическое значение. Папример, как будет показано позднее, в основе всех реакций витамина Вб лежит образование оснований Шиффа (взаимодействие амино- и альдегидной групп гл. 7). Однако именно ацилирование аминогрунны одной аминокислоты карбоксильной (активированной) группой другой аминокислоты приводит к образованию пептидной связи и затем к образованию полимерной молекулы—белка. Для химика-биооргаиика весьма интересно сопоставить синтез наиболее сложных макромолекул в пробирке и в организме. [c.52]










    Однако для белков такое соотношение не обязательно выполняется, поскольку они могут связывать и другие, помимо протонов, ионы, которые вносят вклад в общий баланс зарядов (при условии нейтральности молекулы белка). Можно ожидать, что белки в изоэлектрической точке обладают меньшей растворимостью, чем при меньших или больших значениях pH, и это действительно имеет место. Поскольку в изоэлектрической точке молекула белка не обладает избыточным зарядом, в этих условиях белок легче агрегирует и осаждается. Далее, поскольку аминокислотный состав разных белков различен, для каждого белка существует характеристическое значение р/е. Это свойство является основой метода очистки белков путем изоэлектрического осаждения (осаждения в изоэлектрических условиях) pH смеси белков доводится до значения, равного значению р/ искомого белка, так что последний осаждается из смеси. Значение р/г аминокислот с нейтральной боковой цепью равно 5,6 0,5 для аминокислот, содержащих кислые группы, р/ ниже, а для аминокислот с основными группами в боковых цепях — выше. В то же время для белков р/ может меняться от О до И. Вывод формул для расчета р/ аминокислот имеется в большинстве учебников биохимии. [c.32]

    Следующий шаг состоял в том, чтобы подкрепить этот труд реальным синтезом заданной молекулы белка. В 1954 г. американец Винсент Дю-Виньо (1901—1978) положил начало такому синтезу. Он получил окситоцин — пептид, состоящий всего лишь из восьми аминокислотных остатков. Однако с более сложными молекулами дело пошло быстрее, и вскоре были синтезированы цепи, содержащие несколько десятков аминокислот. К 1963 г. в лабораторных условиях были получены полипептидные цепи инсулина. [c.130]

    Главное различие между цепями белка и полиэтилена или полиэтилен-терефталата (дакрона) заключается в том, что в молекуле белка не все боковые группы одинаковы. У фибриллярных белков определенная повторяющаяся последовательность боковых групп придает конкретному белку-кератину или коллагену-вполне конкретные механические свойства. Глобулярные белки имеют еще более сложное строение. Эти молекулы обычно содержат от 100 до 500 аминокисло г, полимеризованных в одну длинную цепь, и полная последовательность аминокислотных остатков в каждой молекуле одного глобулярного белка одинакова. Эти остатки могут быть углеводородными, кислыми, основными, нейтральными или полярными. Свертывание белковой цепи в компактную глобулярную моле- [c.313]

    В конце 40-х — начале 50-х годов нашего века химикам удалось обстоятельно проанализировать с помощью метода бумажной хроматографии смеси аминокислот, полученные при расщеплении ряда белков. В результате удалось установить общее число остатков каждой аминокислоты, содержащихся в молекуле белка, однако порядок расположения аминокислот в полипептидной цепи при этом определить, естестве шо, было нельзя. Английский химик Фредерик Сенгер (род. в 1918 г.) изучал инсулин — белковый гормон, состоящий примерно из пятидесяти аминокислот, распределенных между двумя взаимосвязанными пол и пептидными цепями. Сенгер расщепил молекулу на несколько более коротких цепей и проанализировал каждую из них методом бумажной хроматографии. Восемь лет продолжалась кропотливая работа по складыванию мозаики , но к 1953 г. был установлен точный порядок расположения аминокислот в молекуле инсулина. Позднее таким же способом было установлено детальное строение даже больших молекул белка [c. 130]










    В то время как гигантские молекулы таких веществ, как крахмал или клетчатка древесины, построены из одного многократно повторяемого блока, молекула белка строится из двадцати различных, но тесно связанных блоков — различных аминокислот (см. гл. 6). Именно по этой причине молекулы белков так разнообразны, но это же создает большие трудности при попытке их характеризовать. [c.129]

    Характерным для амфотерных полиэлектролитов является определенное значение рЯ-раствора, при котором электролит отщепляет равные (очень малые) количества н и ОН ионов. При этом молекула белка становится условно электронейтральной. Такое состояние молекулы, свернутой в клубок, с минимальным гидродинамическим сопротивлением называется изоэлектрическим, а соответствующая величина pH — изоэлектрической точкой (точка А на рис. 5,2), [c.83]

    Эмиль Фишер, который ранее установил детальное строение молекул сахаров (см. гл. 7), в начале нашего века обратил внимание на молекулу белка Он показал, что аминогруппа одной аминокислоты связана с остатком молекулы другой кислоты пептидной связью. В 1907 г. Фишер получил соединение, объединяющее восемнадцать аминокислот, и показал, что оно обладает рядом свойств, характерных для белков. [c.129]

    Азот является одним из четырех элементов, входящих в состав молекулы белка, и, подобно сере, содержание его в большинстве нефтей незначительно — до 0,1%. В отдельных фракциях содержание азота увеличивается с температурой кипения последних. [c.104]

    Полинг (первым предположивший, что молекулы белков и нуклеиновых кислот имеют форму спирали, см. гл. 10) в начале 30-х годов разработал методы, позволившие при рассмотрении органических реакций учитывать волновую природу электронов. [c.161]

    Водородные связи играют гораздо более важную роль для живых систем, чем можно предположить только по структуре воды. Они лежат в основе главного способа связывания белковых молекул, о котором будет рассказано в гл. 21. Без таких связей между атомами кислорода карбонильных групп и атомами водорода аминогрупп не могли бы надлежащим образом возникать спиральные полипептидные цепи, образующие молекулы белков. [c.621]

    В дезоксигемоглобине Ре(П) находится в высокоспиновом состоянии и расположен вне плоскости порфиринового кольца. Однако при связывании О2 Ре(П) переходит в низкоспиновое состояние и возвращается в плоскость. Это, очевидно, приводит к смещению проксимального имидазольного кольца на 0,06 нм, что вызывает конформационные изменения в структуре белка в результате сродство тетрамерной формы молекулы белка к кислороду О2 становится выще. Это структурное изменение ле- [c.360]

    Проблема строения и синтеза белков — одна из важнейших в современной науке. В этой области в последние десятилетия достигнуты большие успехи. Установлено, что десятки, сотни и тысячи молекул аминокислот, образующих гигантские молекулы белков, соединяются друг с другом, выделяя волу за счет карбоксильных и аминогрупп структуру цепи такой молекулы можно представить так  [c. 498]

    Полиамидные смолы. Полимеры этого типа являются синтетическими аналогами белков. В их цепях имеются такие же, как в белках, многократно повторяющиеся амидные —СО—NH— группы. В цепях молекул белков они разделены звеном из одного С-атома, в синтетических полиамидах — цепочкой из четырех и более С-атомов. Волокна, полученные из синтетических смол, — капрон, энант и анид —по некоторым свойствам значительно превосходят натуральный шелк. В текстильной промышленности из них зырабатывают красивые прочные ткани и трикотаж. В технике исиользуют изготовленные из капрона или аннда веревки, канаты, отличающиеся высокой прочностью эти полимеры применяют также в качестве основы автомобильных щин, для изготовления сетей, различных технических тканей. [c.506]

    В зависимости от строения основной цепи, наличия или отсутствия ионогенных функциональных групп, молекулы полимеров могут быть вытянутыми в нить , развернутыми в лист , иметь пространственное строение, быть свернутыми в клубки — глобулы и т. д. Например, молекулы каучуков обычно линейны, молекулы полиэтилена высокого давления имеют разветвленное строение, молекулы резины имеют вид пространственной сетки, а молекулы белка имеют глобулярное строение. [c.294]

    Недостатком электронной микроскопии является сложность подготовки объектов для исследования и необходимость поддерживать в микроскопе высокий вакуум. Кроме того, поскольку при наблюдении объект находится в вакууме, в электронном микроскопе нельзя наблюдать коллоидную систему как таковую, а можно видеть лишь частицы, содержащиеся в ее сухом остатке. Однако электронный микроскоп получает все более широкое применение в науке и технике, поскольку с его помощью можно видеть мельчайшие частицы со всеми особенностями их формы и строения. Благодаря его огромной разрешающей способности можно наблюдать даже отдельные большие молекулы (молекулы белков), вирусы. [c.49]

    Атомы железа обычно образуют комплексы с октаэдрической координацией. Что же происходит с двумя координационными положениями выше и ниже плоскости порфиринового цикла В цитохроме с группа гема находится в углублении на поверхности молекулы белка (рис. 20-23). От каждой стенки этого щелевидного углубления к гему направлено по одному лиганду с одной стороны атом азота с неподеленной парой, принадлежащий гистидиновой группе белка, а с другой стороны атом серы с непо- [c.257]










    В молекулах белков многократно повторяются группы атомов —СО—N14— их называют амидными, или в химии белков — пептидными группами, Соответственно белки относят к при- [c.498]

    Все белки являются полимерами аминокислот. Общая формула такого полимера показана в нижней части рис. 21-1, а модель отдельной аминокислоты-на рис. 21-12. Ферменты представляют собой один из классов белков, причем, видимо, наиболее важный. Ферменты имеют компактные молекулы с молекулярной массой от 10000 до нескольких миллионов и диаметром от 20 А и выше. Они выполняют роль катализаторов, регули-руюидах биохимические реакции. Другие компактные молекулы белков, например миоглобин и гемоглобин, выполняют роль переносчиков и накопителей молекулярного кислорода (см. рис. 20-25, 20-26). Цитохромы-это белки, способные к окислительно-восстановительным реакциям и играющие роль промежуточных звеньев при извлечении энергии из пищевых продуктов (см. рис. 20-23). Молекулы гамма-глобулинов с молекулярной массой порядка 160000 представляют собой так называемые антитела, защитное действие которых заключается в том, что они присоединяются к вирусам, бактериям и другим чужеродным телам в живом организме и осаждают их из жидких сред. Все перечисленные белки относятся к глобулярным белкам. [c.313]

    Как вы видели (рис. VII.10 и VII.20), волосы состоят из переплетенных белковых цепей. Отдельные цепи удерживаются водородными, ионными и ди-сульфидными свя зями, как это было показано при обсуждении форм молекул белка (рис. П.9, разд. А. 10). [c.477]

    Решение. Радиус молекулы белка рассчитываем по [c.407]

    На языке термодинамики это означает, что для молекулы белка существует лишь одно состояние (или ограниченное число состояний), когда свободная энергия как функция пространственного строения (и, следовательно, как функция нековалентных взаимодействий между аминокислотными остатками полипептидной цепи обнаруживает минимум. [c.12]

    И нынешняя его слава тут ни при чем. Это теперь о нем говорят много, чаще всего почтительно и, может быть, в один прекрасный день он встанет в один ряд с Резерфордом и Бором. Но ничего подобного еще не было в те дни, когда осенью 1951 года я пришел в Кавендишскую лабораторию Кембриджского университета и присоединился к маленькой группе физиков и химиков, изучавших пространственную структуру молекул белков. Крику тогда уже было тридцать пять лет, и тем не менее он был почти никому неизвестен. Хотя товарищи по работе признавали за ним цепкий и проницательный ум и часто обращались к нему за советами, его нередко недооценивали, а многие считали, что он чересчур говорлив.[c.13]

    Конечно, были и такие ученые, которые полагали, что доказательств в пользу ДНК собрано все еще недостаточно, и предпочитали считать гены молекулами белка. Однако Фрэнсиса мнение этих скептиков не [c.16]

    Как соединяются аминокислоты, образуя молекулу белка Какая молекула высвобождается при таком соединении аминокислот  [c.341]

    Выяснилось, что дело в белках. В натуральном каучуке между молекулами полиизопрена встроены молекулы белков. Они разделяют со своими соседями ответственность за уровень показателей, нужных для крупногабаритных шин. По этой причине развернуты поиски способа ввести молекулы белков в каучуки типа СКИ. [c.124]

    Образование сложных молекул белков из более простых структурных единиц. [c.541]

    Рассматривая белковый состав человеческого организма (включая волосы, ногти, мышцы, соединительные ткани), мы вправе предположить, что молекулы, составляющие сложный организм, имеют сложную природу. В таком случае необходимо исследовать природу этих молекул жизни . При обработке белка раствором кислоты или основания вместо исходной молекулы белка возникает раствор, содержащий много более простых, гораздо меньших по размеру молекул — аминокислот. Молекула белка — высокомолекулярное соединение, или биополимер, в котором мономерные единицы — аминокислоты. Эти мономерные единицы содержат аминогруппу, карбоксильную группу и атом водорода, присоединенные к одному и тому же атому углерода. Однако в различных аминокислотах образующий четвертую связь с центральным атомом углерода атом (или группа атомов) не- [c.26]

    Автор. Так мы называем процессы, которые происходят в живых организмах благодаря микродвижениям огромного числа взаимодействующих частиц молекул белков, гормонов, глюкозы, лимфоцитов, макрофагов, вирусных частиц, бактерий и др. [c.5]

    Основным свойством цитоскелета является его подвижность. Прн движении протоплазмы большое число точек скрепления боковых цепей полипептидных молекул непрерывно разрывается и вновь восстанавливается. Боковые цепи полипеп-тидных молекул белка могут взаимодействовать друг с другом в точках сцепления путем образования водородных связей или же за счет сил Ван-дер-Ваальса. [c.402]

    Альтернативный механизм комплексообразования предполагает иную модель активного центра, в которой лиганд в принципе не может достичь связывающего центра без существенных конформационных изменений в молекуле белка (происходящих, возможно, лишь в переходном состоянии процесса комплексообразования)  [c.30]

    В работе [4] показана возможность обмена водорода на тритий в химотрипсиногене после обратимого развертывания молекулы белка [c.70]

    В современных мощных ультрацентрифугах оседают пе только кол.чоидные частицы гидрофобных коллоидов, но и молекулы белков и других высокомолекулярных соединений. Помимо очистки, метод ультрацентрифугирования широко применяется в настоящее время для определения среднего радиуса коллоидных частиц, а также для вычисления молекулярной массы высокомолекулярных соединений. Практически все выдающиеся достижения молекулярной биологии обязаны, этому методу. Следует отметить, что работа с ультрацентрифугой очень сложна и кропотлива, так как требует тщательного учета влияния многих побочных факторов. [c.294]

    Рассчитайте радиус молекулы белка, если его коэффициент диффу ии в растворе сахара Д = 6,39 10″ мV , Т = 298 К. Считайте, что молекулы белка имеют сферическую форму. [c.407]

    Имеется раствор фермента с молекулярным весом 100000 Плотность фермента в кристаллическом состоянии равна 1,25 г/см . С помощью критерия Тиле оценить, при каких значениях кат/ 7п(каж) реакция ферментз с нейтральной молекулой субстрата небольшого размера начнет зависеть от диффузии, если коэффициент диффузии субстрата в растворе равен 3-10- см /сек. В расчетах учесть, что в растворе объем молекулы белка за счет гидратации увеличивается примерно на 30%. [c.275]

    Я начал прикидывать, где бы я мог научиться расшифровывать рентгенограммы. Калифорнийский технологический институт отпадал — Лайнус был слишком велик, чтобы тратить время на обучение математически недоразвитого биолога. Быть снова отвергнутым Уилкинсом мне тоже не хотелось. Таким образом, оставался только Кембридж, где, как мне было известно, какой-то Макс Перутц занимался структурой биологических макромолекул, и, в частности, молекул белка гемоглобина. Поэтому я написал Луриа о моей новой страсти, спрашивая, не может ли он устроить меня в эту кембриджскую лабораторию. Против всяких ожиданий все уладилось очень просто. Вскоре после получения моего письма Луриа на небольшой конференции в Анн-Арбор познакомился с сотрудником Перутца Джоном Кендрью, который совершал длительную поездку по Соединенным Штатам. К счастью, Кендрью произвел на Луриа хорошее впечатление — как и Калькар, он был цивилизованным человеком и к тому же поддерживал лейбористов. А тут еще выяснилось, что в кембриджской лаборатории не хватает людей, и Кендрью как раз подыскивает кого-нибудь, кто мог бы вместе с ним изучать белок миоглобнн. Луриа заверил его, что лучше меня он никого не найдет, и тут же сообщил мне эту приятную новость. [c.30]

    Первая решается современной физикой представлением о большом взрыве, в котором появились элементарные частицы слагающие материю. При этом забывается, что должен быть первичный толчок Творца к созиданию мира. Более того, теория большого взрыва считает, что первоначальное все возникло из квантов света. А это подтверждает библию И сказал Бог Да будет свет . И стал свет . С точки зренпя современной науки жизни, как явления природы, быть не должно. Создать структуры молекул белка или ДНК — основной носительницы информации из набора простых молекул все равно, что изрезать текст этого номера газеты на отдельные буквы и ждать, когда с помощью температуры, давления или катализаторов они соберутся в статьи, а статьи преобразуются в номер. Подобные аргументы высказывают многие ученые на Западе, и, к сожалению, немногие у нас. [c.31]

    ВОДЫ не ТОЛЬКО связываются, но и упорядочиваются, определенным образом ориентируясь вокруг молекулы белка. Изучение простых модельных систем (аминокислот и нейтральных аналогов) физическими методами (определение кажущегося моляльио-го количества) указывает иа возможность упорядочения молекул растворителя (воды) на поверхности белка. Кажущееся моляль-ное количество Ф определяется по уравнению [c.44]

    I — липоидный слой с выступами и бугорками . 2 — лнпополисахаридный слой . 3 — каналы 4 иеплотио упакованные молекулы белка 5 — плотный гликопептидный слой 6 — цитоплазматическая мембрана [c.247]

    Стенка клетки имеет слоистое строение (рис. 71). На поверхности ее расположен липоидный слой с выступами и бугорками, под ним — липополисахарндный слой, ниже неплотно упакованные молекулы белка и прилегающий к цитоплазматической мембране плотный гликопептидный слой. Вся масса пронизана каналами, поэтому клеточная стенка проницаема для солей и других многочисленных молекулярных соединений. Вотличие от нее цито- [c.247]


Белки молекула

Белки — это также сложные химические соединения, содержащие углерод, кислород, водород, азот, серу, фосфор. Молекулы белков характеризуются большими размерами, чрезвычайным разнообразием, которое создается аминокислотами, соединенными в полипептидных цепях в разном порядке. Большинство клеточных белков представлено ферментами. Они выступают также в роли структурных компонентов клетки. Каждая клетка содержит сотни разных белков, причем клетки того или иного типа обладают белками, свойственными только им. Поэтому содержимое клеток каждого типа характеризуется определенным белковым составом.[ …]

Молекулы белков по существу представляют собой полипептидные цепочки, составленные из отдельных аминокислот. Но аминокислоты недостаточно активны, чтобы соединиться между собой самостоятельно. Поэтому, прежде чем соединиться друг с другом и образовать молекулу белка, аминокислоты должны активироваться. Эта активация происходит под действием особых ферментов. Причем каждая аминокислота имеет свой, специфически настроенный на нее фермент.[ …]

Молекула информационной РНК поступает в рибосому и как бы прошивает ее. Тот ее отрезок, который находится в данный момент в рибосоме, определенный кодоном (триплет), взаимодействует совершенно специфично с подходящим к нему по строению триплетом (антикодоном) в транспортной РНК, которая принесла в рибосому аминокислоту. Транспортная РНК со своей аминокислотой подходит к определенному кодону и-РНК и соединяется с ним; к следующему, соседнему участку и-РНК присоединяется другая т-РНК с другой аминокислотой и так далее, до тех пор пока не будет считана вся цепочка и-РНК и пока не нанижутся все аминокислоты в соответствующем порядке, образуя молекулу белка. А т-РНК, которая доставила аминокислоту к определенному участку полипептидной цепи, освобождается от своей аминокислоты и выходит иэ рибосомы. Затем снова в цитоплазме к ней может присоединиться нужная аминокислота, и она снова перенесет ее в рибосому. В процессе синтеза белка участвует одновременно не одна, а несколько рибосом — полирибосомы.[ …]

Молекулы белков представляют более или менее длинные полипептид-ные цепи. Такие молекулы получили название фибриллярных белков. Если полипептидные цепи изогнуты и имеют спиралевидную форму или близкую к сферической то такие белки называют глобулярными. Между фибриллярными и глобулярными белками встречаются и переходные формы. Складчатость полиЦептидных цепей в глобулярных белках обусловлена главным образом слабыми связями, возникающими при взаимном притяжении ионных и полярных групп молекулы. Переход глобулярных белков в фибриллярные, растягивание полипептидных цепей наблюдаются при частичном разрыве зт)их связей.[ …]

Синтез белка начинается с транскрипции — процесса списывания информации о структуре белка с участка ДНК (гена) на информационную РНК. В ядре клетки находятся ДНК, а синтез белка обычно протекает в цитоплазме на рибосомах. Перенос информации о первичной структуре белка к месту синтеза обеспечивает РНК. Аминокислоты, необходимые для сборки белковых молекул, доставляются к рибосомам цитоплазмы транспортными РНК. Биосинтез протекает в присутствии множества ферментов, катализаторов всех реакций процесса. Процесс идет с участием АТФ, при распаде которой освобождается энергия, необходимая для его осуществления.[ …]

Крупные молекулы веществ, нерастворимых в воде (целлюлоза, крахмал, белки), превращаются вне клетки под влиянием гидролитических ферментов в низкомолекулярные соединения, хорошо растворимые в воде. Например, целлюлоза и крахмал превращаются в глюкозу, белки — в аминокислоты, пластмассы и смолы — в их мономерные компоненты, иначе говоря, полимеры, природные и синтетические, превращаются в мономеры.[ …]

Сложные белки помимо аминокислот содержат в своем составе другие соединения как органические, так и неорганические. Эту небелковую часть молекулы сложного белка называют простетической группой.[ …]

В клетках молекулы ДНК организованы в сложные нуклеотидные структуры — хромосомы. Хромосомы представляют собой гигантский комплекс, состоящий по преимуществу из молекул ДНК и белка, являющийся средством передачи наследственной информации, а хромосомные ДНК — молекулярной основой наследственности. Количество, форма и размер хромосом постоянны для каждого вида.[ …]

Первичные молекулы РНК развивались затем в самореплици-рующиеся структуры благодаря мутациям и рекомбинациям. На следующей стадии РНК-молекулы стали синтезировать белки, вначале посредством развития адапторных молекул РНК, которые могли связывать активированные аминокислоты, затем посредством расположения их соответственно РНК-шаблону, используя молекулы РНК рибосом. Впоследствии появилась ДНК, информация в которой копировалась РНК посредством реверсивной (обратной) транскрипции, после чего РНК приобрела промежуточную роль.[ …]

Полимерная молекула белка непригодна для питания бактерий. Ферменты протеазы расщепляют пептидную связь белков. Полученные в результате этого органические кислоты и аминокислоты служат питательными веществами для микроорганизмов.[ …]

Образование молекул и-РНК (на каждом гене их образуется много) означает и размножение информации, как бы отпечатывание многих одинаковых матриц, отображающих строение одного и того же гена и тем самым несущих в нуклеотидной последовательности своих молекул информацию об аминокислотном составе заданного белка. Эти отпечатки гена переходят из ядра в цитоплазму. Здесь происходит расшифровка информации, заключенной в матрицах — молекулах и-РНК, реализация информации, перевод ее с языка нуклеотидной последовательности на язык последовательности аминокислот, т. е. синтез белковых молекул заданного состава.[ …]

Образование молекул и-РНК на активированном гене служит и командой и конкретной программой для синтеза строго определенного белка. Одна и та же молекула и-РНК используется как чертеж для создания многих одинаковых молекул белка. Однако она довольно недолговечна, поэтому для длительно продолжающегося синтеза новых молекул того же белка необходимо образование на одном и том же гене одинаковых, но новых экземпляров молекул и-РНК. С переходом гена в неактивное состояние — а это происходит при исчезновении у клетки потребности в данном белке — он блокируется, перестает образовывать и-РНК, и вскоре синтез этого белка прекращается. В ходе жизни клетки у нее возникают потребности в разных белках. Всякий раз активируются определяющие их гены и образуются молекулы и-РНК соответствующего состава.[ …]

Специфичность белков определяется специфической последовательностью аминокислот в их молекулах. Эта последовательность определяет далее специфические биологические свойства белков, т. к. они являются основными структурными элементами клеток, катализаторами и регуляторами различных процессов, протекающих в клетках. Углеводы и липиды являются важнейшими источниками энергии, тогда как стероиды в виде стероидных гормонов имеют значение для регуляции ряда метаболических процессов.[ …]

Связь белковых молекул и нуклеиновых кислот привела к возникновению генетического кода. Последний представляет собой такую организацию молекул ДНК, в которой последовательность нуклеотидов стала служить информацией для построения конкретной последовательности аминокислот в белках.[ …]

Биологический синтез белка представляет собой сложный, многофазный или многоступенчатый процесс. Помимо РНК в синтезе белков принимают участие многочисленные ферменты. На первой ступени активируются аминокислоты, соединяющиеся потом в пептидные цепочки. Вторая ступень — транспорт активированных аминокислот к рибосомам. Третья ступень представляет собой упорядочение и сочетание инициированных аминокислот и расположение их в необходимой последовательности на матричной РНК с последующим замыканием пептидных связей. Четвертая ступень — формирование из линейной молекулы объемной структуры, свойственной данному белку. Повышение реакционной способности, активация аминокислот увеличивает возможности взаимодействия их друг с другом; осуществляется этот процесс при взаимодействии аминокислот с аденозинтри-фосфорной кислотой (АТФ). При этом происходит передача энергии одной макроэргической связи АТФ на аминокислоту, переходящую на более высокий энергетический уровень. Реакция активации аминокислот протекает с участием фермента аминоацил-РНК-синтетазы. Для активации различных аминокислот необходимы разные ферменты — синтетазы. Аминокислотная последовательность при синтезе осуществляется кодонами (фрагментами цепи ДНК). [ …]

Строение и состав этих молекул, представляющих собой одиночные цепочки из нуклеотидов, отображает нуклеотидное строение того гена, на котором они образовались. Таким образом происходит копирование информации о составе будущего белка.[ …]

Изложенная теория биосинтеза белка получила название матричной теории. Матричной эта теория называется потому, что нуклеиновые кислоты играют как бы роль матриц, в которых записана вся информация относительно последовательности аминокислотных остатков в молекуле белка.[ …]

Большинство углеводов, жиров и белков присутствует в сточных водах в виде крупных молекул, которые не могут проникать через клеточную мембрану микроорганизмов. Для того чтобы метаболизи-ровать вещества с высокой молекулярной массой, бактерии должны обладать способностью разрушать крупные молекулы на части, которые могут попасть внутрь клетки и ассимилироваться. При бактериальном распаде органических соединений сначала происходит гидролиз углеводов и их превращение в растворимые сахара, а также распад белков на аминокислоты и жиров на жирные кислоты с короткой углеродной цепью. Дальнейший аэробный биораспад приводит к образованию углекислого газа и воды. При распаде в отсутствии кислорода конечными продуктами являются органические кислоты, спирты и другие промежуточные соединения, находящиеся в растворенном состоянии, а также газообразные продукты — углекислый газ, метан и сероводород.[ …]

Структурной единицей белковой молекулы являются аминокислоты. При метаболизме молекула белка гидролизуется до отдельных аминокислот. Эти аминокислоты позволяют синтезировать из них новые белковые молекулы. В процессах обмена веществ трансформация белков позволяет создать все значительное множество конкретных форм белка, которые строят весь органический мир.[ …]

Благодаря самовоспроизведению молекул ДНК эта программа при делении материнской клетки передается дочерним. Таким образом, процесс авторепродукции лежит в основе наследственности. Молекулы ДНК, входящие в состав хромосом клеточного ядра или образующие ядерные элементы бактерий, служат аппаратом хранения наследственной информации и ее передачи от материнской клетки дочерним. Наследственная информация дробна. Она состоит из отдельных единиц информации — генов. Геном называется участок молекулы ДНК, определяющий развитие наследственного признака. Непосредственное действие отдельного гена заключается в программировании синтеза определенного белка — фермента, который в свою очередь катализирует одну из биохимических реакций. Цепь, ведущая от гена к наследственному признаку, следовательно, состоит из ряда звеньев: ген (участок молекулы ДНК) ->и-РНК->белок (фермент)биохимическая реакция наследственный признак.[ …]

Рибосомы состоят наполовину из белка и наполовину из рРНК (по 3-5 молекул на каждую рибосому). Размеры рибосом выражают в единицах скорости седиментации при центрифугировании (S). У прокариот размеры рибосом составляют 70 S, у эукариот — 80 S. Рибосомы построены из пары субъединиц (большой и малой), которые диссоциируют по завершению трансляции мРНК. У E. coli большая субъединица (50 S) содержит две молекулы рРНК (5 S и 23 S) и 30 полипептидов, тогда как малая субъединица (30 S) содержит одну молекулу рРНК (16 S) и 19 полипептидов. У эукариот большая субъединица содержит три разных молекулы рРНК (5 S, 5,8 S и 20 S), тогда как малая субъединица — одну молекулу рРНК (18 S).[ …]

Рибосомная РНК — высокополимерное соединение, молекула ее содержит 4000—6000 нуклеотидов. Она в соединении с белком образует внутри клетки особые субмикроскопические гранулы— рибосомы. Рибосома является «фабрикой белкового синтеза», куда в качестве сырья доставляются аминокислоты. Установлено, что роль матрицы принадлежит особому типу рибонуклеиновых кислот — информационной РНК. Размер ее молекул широко варьирует, имея в среднем от 500 до 1500 нуклеотидов. и-РНК синтезируется на молекулах ДНК в ядре клетки. Из ядра они проникают в протоплазму к рибосомам и, взаимодействуя с ними, участвуют в синтезе белка. Если молекулы й-РНК служат матрицей для синтеза белков, то они должны содержать информацию о данном белке, зашифрованную определенным кодом. Но все различие между видами информационной РНК заключается в разной последовательности чередования четырех азотистых оснований (У, Ц, А и Г). Однако и белки, несмотря на их огромное многообразие, отличаются друг от друга в своей первичной структуре только порядком расположения аминокислот. Это привело к заключению, что последовательность расположения четырех видов азотистых оснований на молекуле РНК определяет последовательность расположения 20 видов аминокислот в полипептидной цепи синтезируемого белка, или, другими словами, что каждая из 20 аминокислот может занять на данной матрице только определенное место кодированное сочетанием нескольких азотистых оснований.[ …]

Макромолекулы целлюлозы и ее производных, подобно молекулам большинства синтетических полимеров, свернуты в растворе в статистические клубки. Иными словами, у полимерных цепей нет тенденции к тому, чтобы принять ту или иную определенную конформацию. В этом отношении они отличаются от фибриллярных белков или синтетических полипептидов (например, поли-убензил-L-глутамата), макромолекулы которых характеризуются спиральными конформациями (рис. 11.38, а) благодаря регулярности расположения внутримолекулярных водородных связей. Кроме того, молекулы целлюлозы линейны, что отличает их от многих биополимеров (например, амилопектина), имеющих сильно разветвленные цепи (рис. 11.38,6).[ …]

Еще один подход связан с использованием электрофореза белков сыворотки крови и эритроцитов для выявления мутантных белков на основе их подвижности в электрическом поле, поскольку причиной изменения заряда белковой молекулы может быть замена или вставка одного или нескольких азотистых оснований в гене. Наконец, используют подход, связанный с цитогенетическим исследованием спонтанно абортированных эмбрионов, мертворожденных, живорожденных и детей с врожденными пороками.[ …]

Любая клетка организма способна синтезировать свои специфические белки. Эта способность обусловлена генетически и передается из поколения в поколение. Информация о структуре белков содержится в ДНК. Участок молекулы ДНК, содержащий информацию о первичной структуре конкретного белка, называется геном.[ …]

Одни исследователи считают, что при нитратном питании возможен синтез белков через нитропроизводное, минуя образования аммиака; другие — что восстановление нитратов до аммиака необходимо для образования белковых веществ. Так, Ф.В.Турчин (1936) пишет: ’’Первичной стадией усвоения растениями нитратного азота является образование нитропроизводных, при этом последние образуются как в корнях, так и в надземных органах растений”… ” образовавшиеся в растениях нитро-проязводные восстанавливаются в амидосоединения, которые, претерпевая дальнейшие превращения, в конечном счете идут на синтез белковых веществ”. Противоположного мнения придерживался Д.Н.Пряниш-ников (1945). Он считал, что нитратный азот в растениях, прежде чем войти в состав молекул синтезируемых аминокислот, а затем и белков, обязательно должен восстанавливаться до аммиака. Не случайно Прянишников одну из своих работ (1914) назвал ’’Аммиак как альфа и омега обмена азотистых веществ в растениях”. В этой работе на основании безупречных экспериментов он доказал, что круговорот азота в организме идет от аммиака к белку и обратно, от белка к аммиаку. Аммиачный азот, согласно взглядам Ппянишникова (1945), входит в соединение с ненасыщенными органическими кислотами (фумаровой) или же входит в реакцию с декарбоновыми кетокислотами при одновременном восстановлении группы последней. [ …]

Хиральность или хиральная чистота — свойство объекта (индивидуальных молекул и их соединений) быть несовместимыми со своим отображением в идеально плоском зеркале. Так, белки живого построены только из «левых» (левовращающих — поляризующих свет влево) аминокислот, а нуклеиновые кислоты состоят исключительно из «правых» (правовращающих — поляризующих свет вправо) сахаров и так далее.[ …]

Рибосомы, представляющие собой надмолекулярные стрз ктурк, состоящие из РНК и белков, являются .местом синтеза различных, необходимых для клетки белков. В рибосомах, находящихся в цитоплазме, происходит синтез различных белков, которые после отделения от рибосом используются клеткой либо в качестве фермента, либо в качестве структурного белка, включающегося в состав различных органоидов (различных надмолекулярных структур в составе цитоплазмы) и мембран. Таким образом, закодированная в ДНК информация при помощи молекул РНК передается на язык белка. Подобно . всем прочим клеточным реакциям процесс синтеза РНК и белков на каждом этапе управляется своим особым ферментом. Каждая клетка синтезирует много тысяч ферментов.[ …]

Основная функция микрофиламентов заключается в обеспечении сократительных процессов клеток, в упрочении мембран. Для микротрубочек характерен ряд функций. Эти белки формируют структуру, которая образует микротрубочный «ансамбль». Их значение до конца не выяснено, но предположительно заключается в том, что они обеспечивают перемещение клеточных органелл, включая хромосомы, внутри клеток.[ …]

Геном эукариотических клеток впоследствии развивался в направлении объединения молекул ДНК с белками и формирования хроматина и хромосом разной формы и в разном количестве. Что касается количества хромосом, то объяснить их эволюционную тенденцию пока трудно, поскольку многие примитивные организмы содержат в своих клетках большее число хромосом, чем организмы, занимающие высшие эволюционные ступени. Однако Несомненно, что количественные и структурные изменения карио-типов в течение эволюции играли важную роль в видообразовании. Параллельно с этим происходило усложнение структуры и функции клеточных компонентов, развитие регуляторных механизмов. [ …]

РНК — рибонуклеиновая кислота, высокомолекулярный органический полимер, образующий молекулы, переносящие генетическую информацию с генов на механизм синтеза белков и специфические молекулы, участвующие в белковом синтезе, свободные радикалы — химически высокоактивные «обломки» молекул различных веществ со свободными валентностями, образующиеся под воздействием излучений и частиц высокой энергии — ультрафиолетового, рентгеновского, радиоактивного, космического, симбиоз — см. мутуализм.[ …]

На основе этих положений в то время была сформулирована гипотеза «один ген — один фермент». Между тем позднее оказалось, что белки имеют сложную полипептидную природу. В частности, известны белки, полипептидные цепи которых различны. Синтез частей А и В-триптофансинтетазы детерминирован различными генами.[ …]

Ферменты (или энзимы) представляют собой сложные белковые соединения -с молекулярной массой, достигающей сотен тысяч и миллионов. По строению молекулы ферменты подразделяются на одно- и двухкомпонентные. Первые из них являются простыми белками — протеинами, вторые — сложными белками протеидами, молекула которых состоит из двух частей: первая часть — белковая называется носителем или апоферментом, вторая — небелковая называется кофер-ментом. Каталитической активностью обладает кофермент, а белковый носитель .увеличивает его активность.[ …]

Транскрипция начинается с фиксированного пункта и заканчивается также в фиксированном пункте. Основными структурами, которые участвуют в транскрипции, являются ДНК-матрица (цепь ДНК), РНК-полимераза и хромосомные белки (гистоновые и неги-стоновые).[ …]

Известна катализируемая, или так называемая «облегченная» диффузия, при которой скорость диффузии разных веществ, например, сахаров, аминокислот и нуклеозидов через мембрану повышается с помощью белков (ферментов). Как и обычная диффузия, «облегченная» диффузия тоже зависит от градиента концентрации, однако здесь имеются подвижные «переносчики», роль которых выполняют ферменты. Находясь в составе мембраны, ферменты действуют в качестве «переносчиков» молекул веществ, проникая (диффундируя) на противоположную сторону мембраны, где они освобождаются от переносимых веществ. Поскольку «облегченная» диффузия веществ является переносом по градиенту концентрации, она тоже непосредственно не зависит от энергии, обеспечиваемой АТФ.[ …]

Одиночная клетка E. coli окружена трехслойной клеточной оболочкой толщиной порядка 40 нм, представляющей собой «мешок» или «конверт», в котором заключено клеточное содержимое в виде, примерно, 2 х Ю 1Я г белка, 6 х 10 16 г ДНК и 2 х 10 14 г РНК (в основном ри-босомной РНК). В бактериальной клетке синтезируется около 2000 разных белков, большинство которых содержится в цитоплазме. Концентрация одних белков составляет 10“® М, тогда как других — порядка 2 х 10″4 М (от 10 до 200 000 молекул на клетку).[ …]

Ответ на этот вопрос заключается в том, что в ДНК содержится (закодирована) генетическая информация о синтезе белков, т. е. в ДНК содержится генетический код, под которым понимают систему записи в молекулах ДНК генетической информации о синтезе белков. Реализация генетического кода происходит в два этапа, один из которых называют транскрипцией, второй — трансляцией. Поток информации реализуется по схеме ДНК — РНК — белок. С тех пор как были открыты генетический код и механизмы его реализации (действия), эта схема получила название центральной догмы биологии.[ …]

Специфика биологических макромолекул определяется также и тем, что процессы биосинтеза осуществляются в результате одних и тех же этапов метаболизма. Больше того, биосинтезы нуклеиновых кислот, аминокислот и белков протекают по сходной схеме у всех организмов независимо от их видовой принадлежности. Универсальными являются также окисление жирных кислот, гликолиз и другие реакции. Например, гликолиз происходит в каждой живой «летке всех организмов-эукариотов и осуществляется в результате 10 последовательных ферментативных реакций, каждая из которых катализируется специфическим ферментом. Все аэробные организмы-эукариоты обладают молекулярными «машинами» в их митохондриях, где осуществляется цикл Кребса и другие реакции, связанные с освобождением энергии. На молекулярном уровне происходят многие мутации. Эти мутации изменяют последовательность азотистых оснований в молекулах ДНК.[ …]

В соответствии с третьей гипотезой предполагают, что ранний архетиповой код был дуплетным, состоя из 16 кодонов-дуплетов. Каждый из 15 дуплетов кодировал каждую из 15 аминокислот, из которых, как предполагают, состояли белки примитивной клетки, тогда как оставшийся свободным 60-й дуплет обеспечивал свободное пространство («брешь») между генами. В связи с установлением каталитической способности РНК и высокой концентрации РНК в рибосомах предполагают, что в примитивных клетках молекулы тРНК сами катализировали свое связывание с аминокислотами, а роль рибосом выполняли первые рРНК. Триплетный код возник тогда, когда в процессе эволюции образовались остальные пять аминокислот, причем его возникновение связано с добавлением третьего основания в каждый кодон.[ …]

На своем значительном протяжении пути вещества и энергии в сообществах совпадают, причем в обоих случаях системе редуцентов принадлежит решающая роль. Углерод, например, включается в трофическую структуру сообщества путем фиксации молекулы СОг в процессе фотосинтеза. Если он вошел в чистую первичную продукцию, то становится доступным для потребления в качестве компонента сахара, жира, белка или очень часто целлюлозы. Он проходит такой же путь, что и энергия, последовательно потребляясь, выделяясь с фекалиями, ассимилируясь и, возможно, входя в состав вторичной продукции одной из трофических групп. Когда молекула, включающая этот углерод, используется в конце концов для совершения работы, ее энергия теряется в виде тепла, а углерод вновь поступает в атмосферу в виде СОг— продукта тканевого дыхания. Здесь пути энергии и углерода (или других биогенных элементов) расходятся.[ …]

Когда один из этих кодонов подойдет к А-сайту рибосомы, то полипептид, тРНК в Р-сайте и мРНК освобождаются, а рибосомные субъединицы диссоциируют. Окончание синтеза белка связано с активностью белковых факторов освобождения — 11Р-1 и КГ-2. Диссоциировав, рибосомные субъединицы начинают трансляцию другой молекулы мРНК. Например, цепь гемоглобина из 150 аминокислот синтезируется на пентарибосомном комплексе. У прокариот синтез и трансляция мРНК происходят в направлении от 5 -конца к З -концу. Далее, у них нет ядерной мембраны. Поэтому трансляция мРНК начинается еще до завершения ее синтеза. Напротив, у эукариот транскрипция и трансляция разделены во времени, поскольку требуется время для перехода мРНК из ядра через ядерную мембрану в цитоплазму.[ …]

Нуклеиновые кислоты—полимерные, макромолекулярные соединения. ДНК имеет молекулярный вес, исчисляемый сотнями миллионов. Молекулярный вес некоторых видов РНК достигает 1—2 млн. Для сравнения нужно отметить, что молекулярный »ес наиболее сложных белков составляет несколько десятков тысяч. Несмотря на огромные размеры, молекулы нуклеиновых кислот по своему строению относительно просты. РНК — это длинная цепочка, состоящая из многократно повторяющихся единиц — нуклеотидов. Каждый из них состоит из остатка фосфорной кислоты (Ф), пятиатомного сахара рибозы (Р) и присоединенного к сахару азотистого Основания. [ …]

Целостность (непрерывность) и дискретность (прерывность). Жизнь целостна и в то же время дискретна как в плане структуры, так и функции. Например, субстрат жизни целостен, т. к. представлен нуклеопротеидами, но в то же время дискретен, т. к. состоит из нуклеиновой кислоты и белка. Нуклеиновые кислоты и белки являются целостными соединениями, однако тоже дискретны, состоя из нуклеотидов и аминокислот (соответственно). Репликация молекул ДНК является непрерывным процессом, однако она дискретна в пространстве и во времени, т. к. в ней принимают участие различные генетические структуры и ферменты. Процесс передачи наследственной информации тоже является непрерывным, но он дискретен, т. к. состоит из транскрипции и трансляции, которые из-за ряда различий между собой определяют прерывность реализации наследственной информации в пространстве и во времени. Митоз клеток также непрерывен и одновременно прерывен. Любой организм представляет собой целостную систему, но состоит из дискретных единиц — клеток, тканей, органов, систем органов. Органический мир также целостен, поскольку существование одних организмов зависит от других, но в то же время он дискретен, состоя из отдельных организмов.[ …]

Прикрепительный» механизм заключается в том, что клетки с помощью рецепторов адгезии (адгезинов) могут присоединяться к так называемому внеклеточному матриксу, представляющему собой сеть органических молекул (фибриллярных белков) и лигандов, погруженных в полисахаридный гель. Основным белком во внеклеточном матриксе является коллаген, полимерные формы которого сосредоточены в коже, сухожилиях, хрящах, кровеносных сосудах, внутренних органах и т. д. Важнейшей особенностью молекул коллагена является то, что им присуща трехцепочечная спиральная структура. Они могут связываться между собой межклеточными соединениями в виде адгезионного соединения или разных клеточных контактов (десмосом) или контактов между межклеточным матриксом и клетками (полудесмосом).[ …]

Мембранные структуры являются «ареной» важнейших жизненных процессов, причем двухслойное строение мембранной системы значительно увеличивает площадь «арены». Кроме того, мембранные структуры обеспечивают отделение клеток от окружающей среды, а также пространственное разделение в клетках многих биологических молекул. Мембрана клеток обладает высокоизбирательной проницаемостью. Поэтому их физическое состояние позволяет постоянное диффузное движение некоторых из содержащихся в них молекул белков и фосфолипидов. Помимо мембран общего назначения в клетках существуют внутренние мембраны, которые ограничивают клеточные органеллы.[ …]

Видно, что при фиксированной концентрации антитела равновесное отношение концентраций связанного и свободного антигена зависит от его общей концентрации. По существу антитела выступают в роли реагентов биологического происхождения, которые с высокой специфичностью способны “узнавать” чужеродные вещества. Обычно они представляют собой иммуноглобулины — белки сыворотки крови, которые образуются в ответ на введение иммуногена Однако многие низкомолекулярные соединения, в том числе и пестициды, сами по себе не стимулируют образование антител, т е. не являются иммуногенами. Индуцировать их обраювание можно лишь после связывания этих веществ с белком-носителем, в качестве которого, как правило, применяют бычий альбумин. Следует заметить, что в реакции с белком-носителем не должны затрагиваться те группировки молекул антигена, которые участвуют в образовании комплексов антиген-антитело и которые, следовательно, необходимы для индуцирования образования в организме животного специфических антител.[ …]

Имеющиеся данные позволяют считать, что в регуляции транс-крипции у животных принимают участие белковые и стероидные гррмоны. Белковый (инсулин) и стероидные (эстрогон и тестостерон) гормоны представляют собой две,сигнальные системы, используемые в межклеточных коммуникациях. У высших животных гормоны синтезируются в специализированных секреторных клетках. Освобождаясь в кровяное русло, они поступают в ткани, поскольку молекулы белковых гормонов имеют относительно крупные размеры, то они не проникают в клетки. Поэтому их эффекты обеспечиваются белками-рецепторами, локализованными в мембранах клеток-мишеней, и внутриклеточными уровнями циклического АМФ (цАМФ). Напротив, стероидные гормоны являются малыми молекулами, вследствие чего легко проникают в клетки через мембраны. Оказавшись внутри клеток, они связываются со специфическими рецепторными белками, которые имеются в цитоплазме только клеток-мишеней. Как считают, комплексы гормон + белковый рецептор, концентрируясь в ядрах клеток-мишеней, активирует транскрипцию специфических генов через взаимодействие с определенными негистоновыми белками, которые связываются с промоторными районами специфических генов. Следовательно, связывание комплекса гормон + белок (белковый рецептор) с негистоновыми белками освобождает промоторные районы для движения РНК-полимеразы. Обобщая данные о генетическом контроле эмбрионального периода в онтогенезе организмов, можно заключить, что его ход контролируется дифференциальным включением и выключением действия генов в разных клетках (тканях) путем их дерепрессии и репрессии.[ …]

Мы полагаем, что иммобилизация ферментов с помощью электроудерживания наиболее близка к закреплению и организации работы ферментов в клетке. Перемещающиеся ионы и электроны создают на биологических мембранах резко неоднородное электрическое поле. Неоднородность его усугубляется сложным строением поверхности мембраны, которая образуется различающимися по своим геометрическим и электрическим параметрам липидными и белковыми молекулами. Расположенные на мембране, способные к перемещению белки под воздействием такого поля устремляются в зоны большей напряженности и взаимодействуют по типу электроудерживания с встречающимися на их пути «вмонтированными» в мембрану белками и между собой. Так как перенос ионов и электронов по мембране — процесс дискретный, то и генерируемое ими электрическое поле имеет импульсный характер, что приводит к чередованию сближения и отталкивания молекул белка, к их колебательному, пульсирующему движению, необходимому для нормальной работы цепи ферментов.[ …]

Поскольку все экологические системы имеют в своем составе живое и без него теряют свою специфику, необходимо уяснить закономерности фукнционирования этого живого — самые общие и затем частные. Первым в этом ряду, вероятно, следует поставить закон хиральной чистоты Л. Пастера: живое вещество состоит из хирально чистых структур. Вещества небиогенного происхождения хирально симметричны — «левых» и «правых» молекул в них поровну.[ …]

Молекула белка свидетельствует: Бог есть!

Современные исследования молекулярного мира подводят научное сообщество к одному фундаментальному выводу: Бог существует. Детальное изучение строения молекулы белка повергает учёных в шок, не оставляя даже малейшего шанса на возможность самопроизвольного образования без участия Высшей Силы.

 

Молекула белка являются фундаментом живой клетки и состоит она из определённого набора аминокислот. Количество аминокислот в белках варьируется от 50 до тысячи и более. При этом аминокислоты должны быть только одного вида (L–аминокислоты), располагаться в строгой последовательности, и соединены между собой только пептидной связью. Если в строении молекулы белка какое-либо из этих условий будет нарушено, она превращается в бесполезный набор аминокислот, который не может быть звеном живой материи.

Уже сама необходимость строгой упорядоченности, к примеру, средней молекулы белка в 500 аминокислот 20 видов, свидетельствует о достаточно сложной конфигурации молекулярного мира. Если допустить, что аминокислоты могут самопроизвольно сложиться в нужной последовательности, то вероятность подобного случая равна 1/10⁶⁵⁰, т.е. один шанс из огромного числа с 650 нулями.

Каким образом получилась такая цифра? Здесь тривиальная математика. Вероятность правильного выбора каждой аминокислоты из 20 видов равна 1/20. А вероятность правильного выбора всех 500 аминокислот равна 1/20⁵⁰⁰, что равно 1/10⁶⁵⁰.

А теперь давайте учтём вероятность выбора только L–аминокислот. L и D-аминокислоты имеют химически одинаковый состав, но отличаются в противоположном расположении третичных структур. При этом белки всех живых организмов состоят только из L-аминокислот, и если в структуре белка окажется хотя бы одна D-аминокислота, он станет непригодным. Вероятность, что из двух имеющихся видов аминокислот (D и L) будет присутствовать L–аминокислота, равна 1/2. В случае, когда аминокислот в белке 500, вероятность, что они будут только L – формы равна 1/2⁵⁰⁰, что равно  1/10¹⁵⁰., т.е. один шанс из 10 в 150-й степени.

Осталось учесть вероятность соединения аминокислот пептидной связью. Аминокислоты образуют различные соединения друг с другом, но для образования белковой молекулы необходимо, чтобы аминокислоты были соединены между собой только пептидной связью. Установлено, что вероятность соединения аминокислот именно пептидной связью равна 50%, т.е. 1/2. Если в белке 500 аминокислот, общая вероятность равна 1/2⁴⁹⁹, что равно 1/10¹⁵⁰., т.е. один шанс из 10 в 150-й степени.

Чтобы учесть все три фактора и вычислить общую вероятность, необходимо умножить полученные вероятности. 1/10⁶⁵⁰ х 1/10¹⁵⁰ х 1/10¹⁵⁰ = 1/10⁹⁵⁰, т.е. один шанс из 10 в 950 степени! Вы только представьте себе: один шанс из 10 в 950 степени! Сказать, что шансы просто равны нулю – значит ничего не сказать. В математике вероятность в 1/10⁵⁰ уже принято считать нулевой…

Д-р Джеймс Копидж (James Coppedge) из Калифорнийского Центра научных исследований по вероятности в области биологии произвёл некоторые поразительные подсчёты. Учёный применил все законы изучения вероятности к возможности случайного появления единственной молекулы протеина. Его открытия носят революционный характер. Он просчитал вероятность мира, в распоряжении которого вся поверхность земли – все океаны, все атомы, вся земная кора. Потом он предположил, что связывание аминокислот происходило бы со скоростью, в полтора триллиона раз превышающей ту, с которой они связываются в природе. Подсчитывая возможности, он определил, что для случайного образования единственной молекулы протеина потребовалось бы 10²⁶² лет. Это астрономическое число с 262 нулями, превышающее известный на сегодня возраст Вселенной.

Следовательно, без участия Творца не может образоваться даже такое простейшее соединение живой материи, как молекула белка – кирпич, из которого складываются более сложные соединения, клетки, организмы и т.п.

Одним своим существованием белок доказывает: Бог есть!

Понравился материал? Пожалуйста, расскажите об этом окружающим, сделайте репост в соцсетях!

Читайте нас в Телеграм: t. me/newislamru

Фото: vectorstock.com

химический состав, свойства и значение для человеческого организма»

Доклад

по биологии

«Белки: химический состав, свойства

и значение для человеческого организма»

ученика 8 класса

ГБОУ ООШ пос. Аверьяновский

Григорьева Даниила

Руководитель: Величкина А.А.

Белки — основная структурная единица клеток. Это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В состав белков входит 20 типов аминокислот. В каждой из аминокислот содержится аминогруппа (-NH), карбоксиль­ная группа (-СООН) и радикал (R). Строение радикалов от­личается у различных аминокислот. Соединение аминокис­лот в молекуле белка происходит благодаря образованию пептидной связи: аминогруппа одной аминокислоты соеди­няется с карбоксильной группой другой аминокислоты.

Для ка­ждого белка характерна своя форма.

Белки, состоящее из нескольких аминокислот, на­зывают пептидом. Выделяют первичную, вторичную, тре­тичную и четвертичную структуры белков. Первичная структура белка определяется последовательностью амино­кислот в полипептидной цепи. Порядок чередова­ния аминокислот в данной белковой молекуле определяет её особые физико-химические , биологические свойства.

Вторичная структура представляет собой белковую нить, закрученную в виде спирали. Между карбоксильны­ми группами на одном витке спирали и аминогруппами на другом витке возникают водородные связи, которые при их большом числе обеспечивают об­разование прочной структуры.

Третичная структура — это клубок, или глобула, в кото­рый свертывается спираль. Он образуется в результате взаимодействия различных остатков аминокислот

Четвертичная структура характерна для сложных белков. Несколько глобул объеди­нены вместе и удерживаются вместе благодаря ионным, водородным и другим связям. Белок гемоглобин — состоит из четырех глобул, каждая из которых соединена с железосодержащим гемом.

Денатурация белков

Связи, поддерживающие пространст­венную структуру белка, довольно лег­ко разрушаются. Мы с детства знаем, что при варке яиц прозрачный яич­ный белок превращается в упругую белую массу, а молоко при скисании загустевает. Происходит это из-за раз­рушения пространственной структуры белков альбумина в яичном белке и ка­зеина.Такой процесс называется денату­рацией. Денатурация белка — разрушение сил (связей), стабилизирующих четвертичную, третичную и вторичную структуры, приводящее к дезориентации конфигурации белковой молекулы и сопровождаемое изменением растворимости, вязкости, химической активности, характера рассеивания рентгеновских лучей, снижением или полной потерей биологической функции. В нашем примере в первом случае денатурацию вызывает нагревание, а во втором — значи­тельное увеличение кислотности (в результате жизнедеятельности обита­ющих в молоке бактерий). При дена­турации белок теряет способность выполнять присущие ему в организме функции. Денатурированные белки легче усваиваются организмом, поэтому одной из целей термической обработки пищевых продуктов яв­ляется денатурация белков. Различают физические (температура, давление, механическое воздействие, ультразвуковое и ионизирующее излучения) и химические (тяжелые металлы, кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды) факторы, вызывающие денатурацию. Обратным процессом является ренатурация, то есть восстановление физико-химических и биологических свойств белка. Иногда для этого достаточно удалить денатурирующий объект. Ренатурация невозможна, если затронута первичная структура. В природе почти ничего не происхо­дит случайно. Если белок принял определённую форму в пространстве, это должно служить достижению ка­кой-то цели. Действительно, только бе­лок с «правильной» пространственной структурой может обладать опреде­лёнными свойствами, т. е. выполнять те функции в организме, которые ему предписаны. А делает он это с помо­щью всё тех же R-групп аминокислот. Оказывается, боковые цепи не толь­ко поддерживают «правильную» фор­му молекулы белка в пространстве. R-группы могут связывать другие орга­нические и неорганические молекулы, принимать участие в химических ре­акциях, выступая, например, в роли ка­тализатора. 

Функции белков в организме

Белки — это важные компоненты всех живых организмов, они участвуют в жизнедеятельности клетки.

Каталитическая функция

Ферменты — это белки катализирующие разные реакции. Они способствуют расщеплению сложных молекул их образованию. Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО2 при фотосинтезе. Пластическая функция Белки — незаменимый строительный материал. Одной из важнейших функций белковых молекул является пластическая. Все клеточные мембраны содержат белок, роль которого здесь разнообразна. Количество белка в мембранах составляет более половины массы.Белки входят в состав клеточ­ных структур, являются структурными компонентами био­логических мембран и многих внутриклеточных органои­дов.

Энергетическая функция. Белки могут служить источ ником энергии для клетки. При недостатке в организме yглеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот. При расщеплении 1 г белков высвобождается 17,6 кДж энергии.

Транспортная функция Имея различные функциональные группы и сложное строение макромолекулы, белки связывают и переносят с током крови многие соединения. Это гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах эту функцию берет на себя еще один транспортный белок — миоглобин.

 Запасающая функция

Эту функцию осуществляют так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания для развития плода, например белки яйца (овальбумины). Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию. Ряд других белков несомненно используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы обмена веществ. К запасным белкам относят ферритин — железо, овальбумин — белок яйца, казеин — белок молока, зеин — белок семян кукурузы. В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.

Регуляторная функция

Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.

Двигательная функция

Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных. .

Энергетическая функция

При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.

Сигнальная функция

В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.

Защитная функция

В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.

Значение белков в питании

Белок – необходимая составная часть продуктов питания. Проблема пищевого белка стоит очень остро. По данным Международной организации по продовольствию и сельскому хозяйству при ООН больше половины человечества не получает с пищей необходимого количества белка. Недостаток белка в пище вызывает тяжелое заболевание

Перечень продуктов, которые обеспечивают необходимое

количество белковых веществ.

Наименование продукта

Количество

Белковые вещества

Ржаной хлеб

250

12,8

Белый хлеб

200

14,3

Крупа

30

2,8

Макароны

10

0,9

Мука пшеничная

20

1,9

Мясо

150

22,7

Рыба

100

9,4

Молоко

400

14,2

Творог, сыр

70

11,2

Сметана

30

0,6

Сливочное масло

30

0,1

Яйца

1/2шт.

2,6

Картофель

400

4,2

Овощи

300

3,5

Фрукты, ягоды (свежие)

200

0,8

Итого:

102,0

В процессе пищеварения белки подвергаются гидролизу до аминокислот, которые и всасываются в кровь. Пищевая ценность белка зависит от их аминокислотного состава, содержания в них так называемых незаменимых аминокислот, не синтезирующихся в организмах (для человека незаменимы триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин и фенилаланин).

В питательном отношении растительные белки менее ценны, чем животные; они беднее лизином, метионином и триптофаном, труднее перевариваются. Один из путей решения проблемы – добавление в растительную пищу синтетических аминокислот. Наряду с этим выводят новые сорта растений, содержащие гены, ответственные за синтез недостающих аминокислот.

Перспективно использование для этого методов генетической инженерии. Чрезвычайно важное значение имеет широкое внедрение промышленного микробиологического синтеза, например, выращивание дрожжей на гидролизном этиловом спирте, природном газе или нефти. Получаемые при этом белково-витаминные концентраты (БВК) используют в качестве добавок к корму сельскохозяйственных животных.

Белок – неотъемлемая составляющая нашего организма, нарушение которой может вызвать его разрушение. Необходимость постоянного получения белковой пищи человеком вызвано наличием у белка определенных функций, которые необходимы живому организму для его развития, размножения и осуществления жизнедеятельности.

На долю белка приходится не менее 50 % сухой массы органических соединений животной клетки. Функционирование белка лежит в основе важнейших процессов жизнедеятельности организма. Обмен веществ (пищеварение, дыхание и др.), мышечное сокращение, нервная проводимость и жизнь клетки в целом неразрывно связаны с активностью ферментов – высокоспецифических катализаторов биохимических реакций, являющихся белками. Основу костной и соединительной тканей, шерсти, роговых образований составляют структурные белки. Они же формируют остов клеточных органелл (митохондрий, мембран и др.). Расхождение хромосом при делении клетки, движение жгутиков, работа мышц животных и человека осуществляются по единому механизму при посредстве белков сократительной системы. Важную группу составляют регуляторные белки, контролирующие биосинтез белка, и нуклеиновых кислот.

Белки играют важней­шую роль в жизнедеятельности всех организмов. При пищеварении белковые молекулы перевариваются до аминокислот, которые, будучи хорошо растворимы в водной среде, проникают в кровь и поступают во все ткани и клетки организма. Здесь наи­большая часть аминокислот расходуется на синтез белков различ­ных органов и тканей, часть — на синтез гормонов, ферментов и других биологически важных веществ, а остальные служат как энергетический материал.

Белки — важнейшие компоненты пищи человека и корма животных. Совокупность непрерывно протекающих химический превращений белков зани­мает ведущее место в обмене веществ орга­низмов. Скорость обновления белков у живых организмов зависит от содержания белков в пище, а также его биологической ценности, которая определяется наличием и соотношением незаменимых аминокислот.

Белки растений беднее белков животного происхождения по содержа­нию незаменимых аминокислот, особен­но лизина, метионина, триптофана. Белки сои и картофеля по аминокислотному со­ставу наиболее близки белкам животных. Отсутствие в корме незаменимых аминокислот при­ходит к тяжёлым нарушениям азотистого обмена. Поэтому селекция зерновых культур направлена, в частности, и на повышение качества белкового состава зерна.

белков

белков


Белки — один из основных компонентов живого вещества. Они состоят из

длинные цепи аминокислот, которые связаны пептидными связями и

таким образом называемые полипептиды. Аминокислот около 20, и больше всего атомов.

среди них преобладают углерод, водород, кислород, азот и сера. Каждый

аминокислота содержит конец карбоновой кислоты и конец амино. При pH 6-7 (

pH тела 7,3) амино-конец протонирован, а карбоксильный конец остается

анион; это называется цвиттерионом.Некоторые аминокислоты не могут быть синтезированы

телом и должны быть получены с пищей; это аргинин, гистидин, изолейцин,

лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.
Простейшая аминокислота, глицин, показана ниже.


Пептидная связь возникает, когда конец карбоновой кислоты одной аминокислоты связывается с

амино-конец другого. В результате получается огромная цепочка, молекулярная масса которой

колеблется от 5000 до 1000000. Карбонильная группа, азот и водород

вокруг пептидной связи, а также два атома углерода, к которым

и карбонильные группы связаны, лежат в плоскости.Отрицательный заряд электронов

делокализован вокруг всей пептидной связи, явление, называемое резонансом,

и как карбонильная, так и углерод-азотная связи обладают характером двойной связи.

Поскольку связь углерод-азот частично является двойной связью, не может быть

свободное вращение вокруг него.

Порядок линейных связей между аминокислотами в белке называется

его первичная структура. Однако сама молекула изгибается и принимает определенное

строение, называемое его вторичной структурой.Такая общая конформация

альфа-спираль, предложенная в 1951 году Линусом Полингом и Р. Кори, как показано

здесь.
Эта цепочка образует
правая катушка, имеющая 3,7 аминокислот на полную

перемена. Водородная связь существует между водородом, связанным с азотом, и

карбонильная группа аминокислоты на четыре звена вниз по цепи, обеспечивая

жесткость и устойчивость конструкции.
Несколько альфа-спиралей могут
наматываются друг на друга, образуя пряди, которые удерживаются вместе
дисульфидные мостики, такие как в

белки, называемые альфа-кератинами.

Увеличенное изображение этого белка.


Белки также могут существовать в виде складчатых листов или бета-кератинов. В них водород

связь существует между соседними цепями, поскольку они лежат бок о бок. Другая конформация

коллаген или волокнистый белок; это тройная спираль полипептидов,

каждая из которых представляет собой левую спираль.
Иллюстрация субъединицы белка с пятью дисульфидными связями:

показано выше.

Увеличенное изображение этого белка.


Когда несколько полипептидных единиц связаны друг с другом и с другим

более простые молекулы, такие как сахара, неорганические остатки или коферменты, белок

считается, что он имеет четвертичную структуру.Функция белка зависит от

как порядка аминокислот, так и «топографии» его поверхности;

каждый фактор одинаково важен. Эта взаимозависимость основных единиц с

общая форма иллюстрирует тему архитектоники нашего семинара, которая

важность частей и целого как единой функции.
Выше проиллюстрирована структура белка инсулина свиньи.
Увеличенное изображение этого белка.

Эллисон Смит ’99.


Возвращение в архитектонику

25 мая 1996 г.

Белки

Белки — это молекулы-«рабочие лошадки» жизни, которые принимают участие практически во всех структурах и видах деятельности жизни. Они представляют собой строительные материалы для живых клеток, появляющиеся в структурах внутри клетки и внутри клеточной мембраны. Они переносят кислород, строят ткани, копируют ДНК для следующего поколения — они делают всю работу в любом организме. Хотя многие из белков являются структурными белками, многие из них являются регулирующими белками, называемыми ферментами.

Они содержат углерод, водород и кислород, как углеводы и липиды, но они также содержат азот и часто серу и фосфор.

Молекулы белка часто очень большие и состоят из сотен и тысяч аминокислотных единиц. Несмотря на большие размеры, белок обычно имеет небольшую рабочую область, такую ​​как карман, расположенный на трехмерной поверхности свернутой белковой цепи, который действует как сайт связывания. 20 аминокислот объединяются по-разному, образуя около 100 000 различных белков в организме человека.Некоторые из этих белков находятся в растворе в крови и других жидкостях организма, а некоторые находятся в твердой форме в виде каркаса тканей, костей и волос. Шипман и др. предполагает, что они составляют около 75% от сухой массы нашего тела.

Белки можно охарактеризовать как полиамиды с очень длинной цепью. Амиды содержат азот, и азот составляет около 16% атомного содержания белка. Эти белки создаются в организме путем конденсации аминокислот под действием ферментных катализаторов с использованием структуры или направления нуклеиновых кислот в клетках.

Аминокислотные единицы в молекуле белка удерживаются вместе пептидными связями и образуют цепи, называемые полипептидными цепями. Секвенирование 20 аминокислот формирует своего рода алфавит для выражения типа белка, что приводит к очень большому количеству типов белков.

В клетке ДНК направляет или обеспечивает основную схему для создания белков, используя транскрипцию информации в мРНК, а затем трансляцию для фактического создания белков.

Комментарий Миллера «В конце концов, живые существа созданы путем выполнения ряда генетических сообщений, закодированных в ДНК. Гены, функциональные единицы этой генетической программы, обычно кодируют белки, которые являются рабочими лошадками клетки. исследования геномов людей и других организмов расширяются, становится ясно, что эти белки могут делать практически все, что требуется для создания организма … »

Wiki: структура белка

Индекс

Биохимические концепции

Химические концепции

Ссылка
Шипман, Уилсон и Тодд
Ch 15

Ссылка
Miller
Ch 2

2.3 биологические молекулы — концепции биологии — 1-е канадское издание

К концу этого раздела вы сможете:

  • Опишите, почему углерод имеет решающее значение для жизни
  • Объясните влияние незначительных изменений аминокислот на организмы
  • Опишите четыре основных типа биологических молекул
  • Понимать функции четырех основных типов молекул

Посмотрите видео о белках и белковых ферментах.

Большие молекулы, необходимые для жизни, которые состоят из более мелких органических молекул, называются биологическими макромолекулами . Существует четыре основных класса биологических макромолекул (углеводы, липиды, белки и нуклеиновые кислоты), каждый из которых является важным компонентом клетки и выполняет широкий спектр функций. Вместе эти молекулы составляют большую часть массы клетки. Биологические макромолекулы являются органическими, что означает, что они содержат углерод. Кроме того, они могут содержать водород, кислород, азот, фосфор, серу и дополнительные второстепенные элементы.

Часто говорят, что жизнь «основана на углероде». Это означает, что атомы углерода, связанные с другими атомами углерода или другими элементами, образуют фундаментальные компоненты многих, если не большинства, молекул, уникальных для живых существ. Другие элементы играют важную роль в биологических молекулах, но углерод определенно квалифицируется как элемент «фундамент» для молекул в живых существах. Это связывающие свойства атомов углерода, которые ответственны за его важную роль.

Углерод содержит четыре электрона в своей внешней оболочке.Следовательно, он может образовывать четыре ковалентные связи с другими атомами или молекулами. Простейшая молекула органического углерода — метан (CH 4 ), в котором четыре атома водорода связаны с атомом углерода.

Рис. 2.12. Углерод может образовывать четыре ковалентные связи, образуя органическую молекулу. Самая простая молекула углерода — это метан (Ch5), изображенный здесь.

Однако более сложные конструкции изготавливаются с использованием углерода. Любой из атомов водорода можно заменить другим атомом углерода, ковалентно связанным с первым атомом углерода.Таким образом могут быть образованы длинные и разветвленные цепи углеродных соединений (рис. 2.13 a ). Атомы углерода могут связываться с атомами других элементов, таких как азот, кислород и фосфор (рис. 2.13 b ). Молекулы также могут образовывать кольца, которые сами могут связываться с другими кольцами (рис. 2.13 c ). Это разнообразие молекулярных форм объясняет разнообразие функций биологических макромолекул и в значительной степени основано на способности углерода образовывать множественные связи с самим собой и другими атомами.

Рис. 2.13. Эти примеры показывают три молекулы (обнаруженные в живых организмах), которые содержат атомы углерода, различным образом связанные с другими атомами углерода и атомами других элементов. (а) Эта молекула стеариновой кислоты имеет длинную цепочку атомов углерода. (б) Глицин, компонент белков, содержит атомы углерода, азота, кислорода и водорода. (c) Глюкоза, сахар, имеет кольцо из атомов углерода и один атом кислорода.

Углеводы — это макромолекулы, с которыми большинство потребителей в некоторой степени знакомо.Чтобы похудеть, некоторые люди придерживаются «низкоуглеводной» диеты. Спортсмены, напротив, часто «нагружают углеводы» перед важными соревнованиями, чтобы убедиться, что у них достаточно энергии для соревнований на высоком уровне. Фактически, углеводы являются неотъемлемой частью нашего рациона; злаки, фрукты и овощи — все это естественные источники углеводов. Углеводы обеспечивают организм энергией, в частности, через глюкозу, простой сахар. Углеводы также выполняют другие важные функции у людей, животных и растений.

Углеводы можно представить формулой (CH 2 O) n , где n — количество атомов углерода в молекуле. Другими словами, соотношение углерода, водорода и кислорода в молекулах углеводов составляет 1: 2: 1. Углеводы подразделяются на три подтипа: моносахариды, дисахариды и полисахариды.

Моносахариды (моно- = «один»; sacchar- = «сладкий») представляют собой простые сахара, наиболее распространенным из которых является глюкоза.В моносахаридах количество атомов углерода обычно составляет от трех до шести. Большинство названий моносахаридов оканчиваются суффиксом -ose. В зависимости от количества атомов углерода в сахаре они могут быть известны как триозы (три атома углерода), пентозы (пять атомов углерода) и гексозы (шесть атомов углерода).

Моносахариды могут существовать в виде линейной цепи или кольцевых молекул; в водных растворах они обычно находятся в кольцевой форме.

Химическая формула глюкозы: C 6 H 12 O 6 .У большинства живых существ глюкоза является важным источником энергии. Во время клеточного дыхания из глюкозы выделяется энергия, которая используется для выработки аденозинтрифосфата (АТФ). Растения синтезируют глюкозу, используя углекислый газ и воду в процессе фотосинтеза, а глюкоза, в свою очередь, используется для удовлетворения потребностей растений в энергии. Избыток синтезированной глюкозы часто хранится в виде крахмала, который расщепляется другими организмами, которые питаются растениями.

Галактоза (входит в состав лактозы или молочного сахара) и фруктоза (содержится во фруктах) — другие распространенные моносахариды.Хотя глюкоза, галактоза и фруктоза имеют одинаковую химическую формулу (C 6 H 12 O 6 ), они различаются структурно и химически (и известны как изомеры) из-за разного расположения атомов в углеродной цепи. .

Рис. 2.14. Глюкоза, галактоза и фруктоза — изомерные моносахариды, что означает, что они имеют одинаковую химическую формулу, но немного разные структуры.

Дисахариды (ди- = «два») образуются, когда два моносахарида подвергаются реакции дегидратации (реакции, при которой происходит удаление молекулы воды).Во время этого процесса гидроксильная группа (–ОН) одного моносахарида соединяется с атомом водорода другого моносахарида, высвобождая молекулу воды (H 2 O) и образуя ковалентную связь между атомами в двух молекулах сахара.

Общие дисахариды включают лактозу, мальтозу и сахарозу. Лактоза — это дисахарид, состоящий из мономеров глюкозы и галактозы. Он содержится в молоке. Мальтоза, или солодовый сахар, представляет собой дисахарид, образующийся в результате реакции дегидратации между двумя молекулами глюкозы.Наиболее распространенным дисахаридом является сахароза или столовый сахар, который состоит из мономеров глюкозы и фруктозы.

Длинная цепь моносахаридов, связанных ковалентными связями, известна как полисахарид (поли- = «много»). Цепь может быть разветвленной или неразветвленной, и она может содержать разные типы моносахаридов. Полисахариды могут быть очень большими молекулами. Крахмал, гликоген, целлюлоза и хитин являются примерами полисахаридов.

Крахмал — это хранимая в растениях форма сахаров, состоящая из амилозы и амилопектина (оба полимера глюкозы).Растения способны синтезировать глюкозу, а избыток глюкозы откладывается в виде крахмала в различных частях растений, включая корни и семена. Крахмал, который потребляется животными, расщепляется на более мелкие молекулы, такие как глюкоза. Затем клетки могут поглощать глюкозу.

Гликоген — это форма хранения глюкозы у людей и других позвоночных, состоящая из мономеров глюкозы. Гликоген является животным эквивалентом крахмала и представляет собой сильно разветвленную молекулу, обычно хранящуюся в клетках печени и мышц.Когда уровень глюкозы снижается, гликоген расщепляется с высвобождением глюкозы.

Целлюлоза — один из самых распространенных природных биополимеров. Клеточные стенки растений в основном состоят из целлюлозы, которая обеспечивает структурную поддержку клетки. Дерево и бумага в основном целлюлозные по своей природе. Целлюлоза состоит из мономеров глюкозы, которые связаны связями между определенными атомами углерода в молекуле глюкозы.

Каждый второй мономер глюкозы в целлюлозе переворачивается и плотно упаковывается в виде удлиненных длинных цепей.Это придает целлюлозе жесткость и высокую прочность на разрыв, что так важно для растительных клеток. Целлюлоза, проходящая через нашу пищеварительную систему, называется пищевыми волокнами. Хотя связи глюкозы и глюкозы в целлюлозе не могут быть разрушены пищеварительными ферментами человека, травоядные животные, такие как коровы, буйволы и лошади, способны переваривать траву, богатую целлюлозой, и использовать ее в качестве источника пищи. У этих животных определенные виды бактерий обитают в рубце (часть пищеварительной системы травоядных) и секретируют фермент целлюлазу.В аппендиксе также содержатся бактерии, которые расщепляют целлюлозу, что придает ей важную роль в пищеварительной системе жвачных животных. Целлюлазы могут расщеплять целлюлозу на мономеры глюкозы, которые могут использоваться животным в качестве источника энергии.

Углеводы выполняют другие функции у разных животных. У членистоногих, таких как насекомые, пауки и крабы, есть внешний скелет, называемый экзоскелетом, который защищает их внутренние части тела. Этот экзоскелет состоит из биологической макромолекулы , хитина , азотистого углевода.Он состоит из повторяющихся единиц модифицированного сахара, содержащего азот.

Таким образом, из-за различий в молекулярной структуре углеводы могут выполнять самые разные функции хранения энергии (крахмал и гликоген), а также структурной поддержки и защиты (целлюлоза и хитин).

Рис. 2.15. Хотя их структура и функции различаются, все полисахаридные углеводы состоят из моносахаридов и имеют химическую формулу (Ch3O) n.

Зарегистрированный диетолог: ожирение является проблемой для здоровья во всем мире, и многие болезни, такие как диабет и болезни сердца, становятся все более распространенными из-за ожирения.Это одна из причин, почему к зарегистрированным диетологам все чаще обращаются за советом. Зарегистрированные диетологи помогают планировать пищевые продукты и программы питания для людей в различных условиях. Они часто работают с пациентами в медицинских учреждениях, разрабатывая планы питания для профилактики и лечения заболеваний. Например, диетологи могут научить пациента с диабетом контролировать уровень сахара в крови, употребляя в пищу правильные типы и количества углеводов. Диетологи также могут работать в домах престарелых, школах и частных клиниках.

Чтобы стать дипломированным диетологом, нужно получить как минимум степень бакалавра в области диетологии, питания, пищевых технологий или в смежных областях. Кроме того, зарегистрированные диетологи должны пройти программу стажировки под присмотром и сдать национальный экзамен. Те, кто занимается диетологией, проходят курсы по питанию, химии, биохимии, биологии, микробиологии и физиологии человека. Диетологи должны стать экспертами в химии и функциях пищи (белков, углеводов и жиров).

Через призму коренных народов (Сюзанна Вилкерсон и Чарльз Мольнар)

Я работаю в колледже Камосун, расположенном в красивой Виктории, Британская Колумбия, с кампусами на традиционных территориях народов леквунгенов и васаней. Подземная луковица для хранения цветка камас, показанная ниже, была важным источником пищи для многих коренных народов острова Ванкувер и всей западной части Северной Америки. Луковицы камас по-прежнему употребляются в пищу как традиционный источник пищи, и приготовление луковиц камас относится к этому текстовому разделу об углеводах.

Рис. 2.16 Изображение синего цветка камас и насекомого-опылителя. Подземная лампочка камаса запекается в костре. Тепло действует как фермент панкреатическая амилаза и расщепляет длинные цепи неперевариваемого инулина на усвояемые моно- и дисахариды.

Чаще всего растения создают крахмал как запасенную форму углеводов. Некоторые растения, например камас, создают инулин. Инулин используется в качестве пищевых волокон, однако он не переваривается людьми. Если бы вы откусили сырую луковицу камаса, она была бы горькой и имела липкую консистенцию.Метод, используемый коренными народами для того, чтобы сделать камас одновременно удобоваримым и вкусным, заключается в медленном запекании луковиц в течение длительного периода в подземной чаше для костра, покрытой особыми листьями и почвой. Тепло действует как фермент амилаза поджелудочной железы и расщепляет длинные цепи инулина на легкоусвояемые моно- и дисахариды.

Правильно запеченные луковицы камас по вкусу напоминают смесь запеченной груши и инжира. Важно отметить, что, хотя синие камы являются источником пищи, их не следует путать с белыми камасами смерти, которые особенно токсичны и смертельны.Цветки выглядят по-разному, но луковицы очень похожи.

Липиды включают разнообразную группу соединений, объединенных общим признаком. Липиды гидрофобны («водобоязненные») или нерастворимы в воде, потому что они неполярные молекулы. Это потому, что они являются углеводородами, которые включают только неполярные углерод-углеродные или углерод-водородные связи. Липиды выполняют в клетке множество различных функций. Клетки хранят энергию для длительного использования в виде липидов, называемых , жирами .Липиды также обеспечивают изоляцию растений и животных от окружающей среды. Например, они помогают водным птицам и млекопитающим оставаться сухими из-за их водоотталкивающих свойств. Липиды также являются строительными блоками многих гормонов и важной составляющей плазматической мембраны. Липиды включают жиры, масла, воски, фосфолипиды и стероиды.

Рис. 2.17. Гидрофобные липиды в мехе водных млекопитающих, таких как речная выдра, защищают их от непогоды.

Молекула жира, такая как триглицерид, состоит из двух основных компонентов — глицерина и жирных кислот.Глицерин — это органическое соединение с тремя атомами углерода, пятью атомами водорода и тремя гидроксильными (–OH) группами. Жирные кислоты имеют длинную цепь углеводородов, к которой присоединена кислая карбоксильная группа, отсюда и название «жирная кислота». Количество атомов углерода в жирной кислоте может составлять от 4 до 36; наиболее распространены те, которые содержат 12–18 атомов углерода. В молекуле жира жирная кислота присоединена к каждому из трех атомов кислорода в -ОН-группах молекулы глицерина ковалентной связью.

Фигура 2.18 Липиды включают жиры, такие как триглицериды, которые состоят из жирных кислот и глицерина, фосфолипидов и стероидов.

Во время образования этой ковалентной связи высвобождаются три молекулы воды. Три жирные кислоты в жире могут быть похожими или разными. Эти жиры также называют триглицеридами , потому что они содержат три жирные кислоты. Некоторые жирные кислоты имеют общие названия, указывающие на их происхождение. Например, пальмитиновая кислота, насыщенная жирная кислота, получают из пальмы.Арахидовая кислота получена из Arachis hypogaea , научного названия арахиса.

Жирные кислоты могут быть насыщенными и ненасыщенными. В цепи жирной кислоты, если есть только одинарные связи между соседними атомами углерода в углеводородной цепи, жирная кислота является насыщенной. Насыщенные жирные кислоты насыщены водородом; другими словами, максимальное количество атомов водорода, прикрепленных к углеродному скелету.

Когда углеводородная цепь содержит двойную связь, жирная кислота представляет собой ненасыщенную жирную кислоту .

Большинство ненасыщенных жиров являются жидкими при комнатной температуре и называются маслами . Если в молекуле есть одна двойная связь, то он известен как мононенасыщенный жир (например, оливковое масло), а если имеется более одной двойной связи, то он известен как полиненасыщенный жир (например, масло канолы).

Насыщенные жиры плотно упаковываются и остаются твердыми при комнатной температуре. Животные жиры со стеариновой кислотой и пальмитиновой кислотой, содержащиеся в мясе, и жир с масляной кислотой, содержащиеся в масле, являются примерами насыщенных жиров.Млекопитающие хранят жиры в специализированных клетках, называемых адипоцитами, где жировые шарики занимают большую часть клетки. У растений жир или масло хранятся в семенах и используются в качестве источника энергии во время эмбрионального развития.

Ненасыщенные жиры или масла обычно растительного происхождения и содержат ненасыщенные жирные кислоты. Двойная связь вызывает изгиб или «перегиб», который препятствует плотной упаковке жирных кислот, сохраняя их в жидком состоянии при комнатной температуре. Оливковое масло, кукурузное масло, масло канолы и жир печени трески являются примерами ненасыщенных жиров.Ненасыщенные жиры помогают повысить уровень холестерина в крови, тогда как насыщенные жиры способствуют образованию бляшек в артериях, что увеличивает риск сердечного приступа.

В пищевой промышленности масла искусственно гидрогенизируются для придания им полутвердого состояния, что снижает их порчу и увеличивает срок хранения. Проще говоря, газообразный водород пропускают через масла, чтобы отвердить их. Во время этого процесса гидрирования двойные связи цис- -конформации в углеводородной цепи могут быть преобразованы в двойные связи в -транс- -конформации.Это образует транс -жир из цис- -жир. Ориентация двойных связей влияет на химические свойства жира.

Рис. 2.19. В процессе гидрогенизации ориентация двойных связей изменяется, в результате чего из цис-жира образуется трансжир. Это изменяет химические свойства молекулы.

Маргарин, некоторые виды арахисового масла и шортенинг являются примерами искусственно гидрогенизированных транс -жиров. Недавние исследования показали, что увеличение транс--жиров в рационе человека может привести к увеличению уровня липопротеинов низкой плотности (ЛПНП) или «плохого» холестерина, что, в свою очередь, может привести к отложению бляшек в организме человека. артерии, что приводит к болезни сердца.Многие рестораны быстрого питания недавно отказались от использования транс -жиров, и теперь в США на этикетках пищевых продуктов требуется указывать их содержание транс -жиров.

Незаменимые жирные кислоты — это жирные кислоты, которые необходимы, но не синтезируются человеческим организмом. Следовательно, их необходимо дополнять с помощью диеты. Омега-3 жирные кислоты попадают в эту категорию и являются одной из двух известных незаменимых жирных кислот для человека (другая — омега-6 жирные кислоты).Они представляют собой тип полиненасыщенных жиров и называются омега-3 жирными кислотами, потому что третий углерод на конце жирной кислоты участвует в двойной связи.

Лосось, форель и тунец являются хорошими источниками жирных кислот омега-3. Жирные кислоты омега-3 важны для работы мозга, нормального роста и развития. Они также могут предотвратить сердечные заболевания и снизить риск рака.

Жиры, как и углеводы, получили широкую огласку. Это правда, что чрезмерное употребление жареной и другой «жирной» пищи приводит к увеличению веса.Однако жиры выполняют важные функции. Жиры служат долгосрочным накопителем энергии. Они также обеспечивают изоляцию тела. Поэтому «здоровые» ненасыщенные жиры в умеренных количествах следует употреблять регулярно.

Фосфолипиды являются основным компонентом плазматической мембраны. Как и жиры, они состоят из цепей жирных кислот, прикрепленных к глицерину или подобной основной цепи. Однако вместо трех жирных кислот есть две жирные кислоты, а третий углерод глицериновой цепи связан с фосфатной группой.Фосфатная группа модифицируется добавлением спирта.

Фосфолипид имеет как гидрофобные, так и гидрофильные участки. Цепи жирных кислот гидрофобны и исключают себя из воды, тогда как фосфат гидрофильный и взаимодействует с водой.

Клетки окружены мембраной, которая имеет двойной слой фосфолипидов. Жирные кислоты фосфолипидов обращены внутрь, от воды, тогда как фосфатная группа может быть обращена либо к внешней среде, либо к внутренней части клетки, которые оба являются водными.

Через призму коренных народов

Для первых народов Тихоокеанского Северо-Запада богатый жиром рыбный олиган с содержанием жира 20% от веса тела был важной частью рациона нескольких коренных народов. Почему? Поскольку жир является наиболее калорийной пищей, и наличие компактного высококалорийного источника энергии, способного хранить, было бы важным для выживания. Характер жира также сделал его важным товаром. Как и лосось, оолиган возвращается в свое русло после долгих лет в море. Его прибытие ранней весной сделало его первым свежим продуктом в году.В цимшианских языках прибытие оолигана… традиционно объявлялось криком «Хлаа ат’иксши халимоотхв!»… Что означало: «Наш Спаситель только что прибыл!»

Рисунок 2.20 Изображение приготовленного оолигана. Эта жирная рыба с содержанием жира 20% от веса тела является важной частью диеты коренных народов.

Как вы уже узнали, все жиры гидрофобны (ненавидят воду). Чтобы отделить жир, рыбу отваривают, а плавающий жир снимают. Жирный состав улигана состоит из 30% насыщенных жиров (например, сливочного масла) и 55% мононенасыщенных жиров (например, растительных масел).Важно отметить, что это твердая смазка при комнатной температуре. Поскольку в нем мало полиненасыщенных жиров (которые быстро окисляются и портятся), его можно хранить для дальнейшего использования и использовать в качестве предмета торговли. Говорят, что его состав делает его таким же полезным, как оливковое масло, или лучше, поскольку он содержит жирные кислоты омега-3, которые снижают риск диабета и инсульта. Он также богат тремя жирорастворимыми витаминами A, E и K.

Стероиды и воски

В отличие от фосфолипидов и жиров, обсуждавшихся ранее, стероиды имеют кольцевую структуру.Хотя они не похожи на другие липиды, они сгруппированы с ними, потому что они также гидрофобны. Все стероиды имеют четыре связанных углеродных кольца, а некоторые из них, как и холестерин, имеют короткий хвост.

Холестерин — стероид. Холестерин в основном синтезируется в печени и является предшественником многих стероидных гормонов, таких как тестостерон и эстрадиол. Он также является предшественником витаминов Е и К. Холестерин является предшественником солей желчных кислот, которые помогают в расщеплении жиров и их последующем усвоении клетками.Хотя о холестерине часто говорят отрицательно, он необходим для правильного функционирования организма. Это ключевой компонент плазматических мембран клеток животных.

Воски состоят из углеводородной цепи со спиртовой (–OH) группой и жирной кислотой. Примеры восков животного происхождения включают пчелиный воск и ланолин. У растений также есть воск, например покрытие на листьях, которое помогает предотвратить их высыхание.

Концепция в действии

Чтобы получить дополнительную информацию о липидах, исследуйте «Биомолекулы: Липиды» с помощью этой интерактивной анимации.

Белки являются одними из наиболее распространенных органических молекул в живых системах и обладают самым разнообразным набором функций среди всех макромолекул. Белки могут быть структурными, регуляторными, сократительными или защитными; они могут служить для транспортировки, хранения или перепонки; или они могут быть токсинами или ферментами. Каждая клетка живой системы может содержать тысячи различных белков, каждый из которых выполняет уникальную функцию. Их структуры, как и их функции, сильно различаются. Однако все они представляют собой полимеры аминокислот, расположенных в линейной последовательности.

Функции белков очень разнообразны, потому что существует 20 различных химически различных аминокислот, которые образуют длинные цепи, и аминокислоты могут располагаться в любом порядке. Например, белки могут функционировать как ферменты или гормоны. Ферменты , которые вырабатываются живыми клетками, являются катализаторами биохимических реакций (например, пищеварения) и обычно являются белками. Каждый фермент специфичен для субстрата (реагента, который связывается с ферментом), на который он действует. Ферменты могут разрушать молекулярные связи, переупорядочивать связи или образовывать новые связи.Примером фермента является амилаза слюны, которая расщепляет амилозу, компонент крахмала.

Гормоны представляют собой химические сигнальные молекулы, обычно белки или стероиды, секретируемые эндокринной железой или группой эндокринных клеток, которые контролируют или регулируют определенные физиологические процессы, включая рост, развитие, метаболизм и размножение. Например, инсулин — это белковый гормон, который поддерживает уровень глюкозы в крови.

Белки имеют разную форму и молекулярную массу; некоторые белки имеют глобулярную форму, тогда как другие имеют волокнистую природу.Например, гемоглобин — это глобулярный белок, а коллаген, обнаруженный в нашей коже, — это волокнистый белок. Форма белка имеет решающее значение для его функции. Изменения температуры, pH и воздействие химикатов могут привести к необратимым изменениям формы белка, что приведет к потере функции или денатурации (более подробно это будет обсуждаться позже). Все белки состоят из 20 одних и тех же аминокислот по-разному.

Аминокислоты — это мономеры, из которых состоят белки.Каждая аминокислота имеет одинаковую фундаментальную структуру, которая состоит из центрального атома углерода, связанного с аминогруппой (–NH 2 ), карбоксильной группы (–COOH) и атома водорода. Каждая аминокислота также имеет другой вариабельный атом или группу атомов, связанных с центральным атомом углерода, известную как группа R. Группа R — единственное различие в структуре между 20 аминокислотами; в остальном аминокислоты идентичны.

Рис. 2.21. Аминокислоты состоят из центрального углерода, связанного с аминогруппой (–Nh3), карбоксильной группой (–COOH) и атомом водорода.Четвертая связь центрального углерода варьируется среди различных аминокислот, как видно из этих примеров аланина, валина, лизина и аспарагиновой кислоты.

Химическая природа группы R определяет химическую природу аминокислоты в ее белке (то есть, является ли она кислотной, основной, полярной или неполярной).

Последовательность и количество аминокислот в конечном итоге определяют форму, размер и функцию белка. Каждая аминокислота присоединена к другой аминокислоте ковалентной связью, известной как пептидная связь, которая образуется в результате реакции дегидратации.Карбоксильная группа одной аминокислоты и аминогруппа второй аминокислоты объединяются, высвобождая молекулу воды. Полученная связь представляет собой пептидную связь.

Продукты, образованные такой связью, называются полипептидами . Хотя термины полипептид и белок иногда используются взаимозаменяемо, полипептид технически представляет собой полимер аминокислот, тогда как термин белок используется для полипептида или полипептидов, которые объединились вместе, имеют различную форму и имеют уникальную функцию.

Эволюция в действии

Эволюционное значение цитохрома c Цитохром c является важным компонентом молекулярного механизма, который собирает энергию из глюкозы. Поскольку роль этого белка в производстве клеточной энергии имеет решающее значение, за миллионы лет он очень мало изменился. Секвенирование белков показало, что существует значительное сходство последовательностей между молекулами цитохрома с разных видов; эволюционные отношения можно оценить путем измерения сходства или различий между белковыми последовательностями различных видов.

Например, ученые определили, что цитохром с человека содержит 104 аминокислоты. Для каждой молекулы цитохрома с, которая к настоящему времени была секвенирована у разных организмов, 37 из этих аминокислот находятся в одном и том же положении в каждом цитохроме с. Это указывает на то, что все эти организмы произошли от общего предка. При сравнении последовательностей белков человека и шимпанзе различий в последовательностях не обнаружено. При сравнении последовательностей человека и макаки-резуса было обнаружено единственное различие в одной аминокислоте.Напротив, сравнение человека и дрожжей показывает разницу в 44 аминокислотах, предполагая, что люди и шимпанзе имеют более недавнего общего предка, чем люди и макака-резус или люди и дрожжи.

Структура белка

Как обсуждалось ранее, форма белка имеет решающее значение для его функции. Чтобы понять, как белок приобретает свою окончательную форму или конформацию, нам необходимо понять четыре уровня структуры белка: первичный, вторичный, третичный и четвертичный .

Уникальная последовательность и количество аминокислот в полипептидной цепи — это ее первичная структура. Уникальная последовательность каждого белка в конечном итоге определяется геном, кодирующим этот белок. Любое изменение в последовательности гена может привести к добавлению другой аминокислоты к полипептидной цепи, вызывая изменение структуры и функции белка. При серповидно-клеточной анемии β-цепь гемоглобина имеет единственную аминокислотную замену, вызывающую изменение как структуры, так и функции белка.Что наиболее примечательно, так это то, что молекула гемоглобина состоит из двух альфа-цепей и двух бета-цепей, каждая из которых состоит примерно из 150 аминокислот. Таким образом, молекула содержит около 600 аминокислот. Структурное различие между нормальной молекулой гемоглобина и молекулой серповидноклеточных клеток, которое резко снижает продолжительность жизни пораженных людей, состоит в одной из 600 аминокислот.

Из-за этого изменения одной аминокислоты в цепи обычно двояковогнутые или дискообразные эритроциты принимают форму полумесяца или «серпа», что закупоривает артерии.Это может привести к множеству серьезных проблем со здоровьем, таких как одышка, головокружение, головные боли и боли в животе у людей, страдающих этим заболеванием.

Паттерны сворачивания, возникающие в результате взаимодействий между частями аминокислот, не относящихся к R-группам, приводят к вторичной структуре белка. Наиболее распространены альфа (α) -спиральные и бета (β) -пластинчатые листовые структуры. Обе структуры удерживаются в форме водородными связями. В альфа-спирали связи образуются между каждой четвертой аминокислотой и вызывают поворот аминокислотной цепи.

В β-складчатом листе «складки» образованы водородными связями между атомами в основной цепи полипептидной цепи. Группы R прикреплены к атомам углерода и проходят выше и ниже складок складки. Гофрированные сегменты выровнены параллельно друг другу, а водородные связи образуются между одинаковыми парами атомов на каждой из выровненных аминокислот. Структуры α-спирали и β-складчатых листов обнаруживаются во многих глобулярных и волокнистых белках.

Уникальная трехмерная структура полипептида известна как его третичная структура.Эта структура вызвана химическим взаимодействием между различными аминокислотами и участками полипептида. Прежде всего, взаимодействия между группами R создают сложную трехмерную третичную структуру белка. Могут быть ионные связи, образованные между группами R на разных аминокислотах, или водородные связи, помимо тех, которые участвуют во вторичной структуре. Когда происходит сворачивание белка, гидрофобные группы R неполярных аминокислот лежат внутри белка, тогда как гидрофильные группы R лежат снаружи.Первые типы взаимодействий также известны как гидрофобные взаимодействия.

В природе некоторые белки образованы из нескольких полипептидов, также известных как субъединицы, и взаимодействие этих субъединиц образует четвертичную структуру. Слабые взаимодействия между субъединицами помогают стабилизировать общую структуру. Например, гемоглобин представляет собой комбинацию четырех полипептидных субъединиц.

Рис. 2.22 На этих иллюстрациях можно увидеть четыре уровня белковой структуры.

Каждый белок имеет свою уникальную последовательность и форму, удерживаемую химическими взаимодействиями.Если белок подвержен изменениям температуры, pH или воздействию химикатов, структура белка может измениться, потеряв свою форму в результате так называемой денатурации , как обсуждалось ранее. Денатурация часто обратима, поскольку первичная структура сохраняется, если денатурирующий агент удаляется, позволяя белку возобновить свою функцию. Иногда денатурация необратима, что приводит к потере функции. Один из примеров денатурации белка можно увидеть, когда яйцо жарят или варят.Белок альбумина в жидком яичном белке денатурируется при помещении на горячую сковороду, превращаясь из прозрачного вещества в непрозрачное белое вещество. Не все белки денатурируются при высоких температурах; например, бактерии, которые выживают в горячих источниках, имеют белки, которые адаптированы для работы при этих температурах.

Концепция в действии

Чтобы получить дополнительную информацию о белках, исследуйте «Биомолекулы: Белки» с помощью этой интерактивной анимации.

Нуклеиновые кислоты являются ключевыми макромолекулами в непрерывности жизни.Они несут генетический план клетки и несут инструкции для функционирования клетки.

Двумя основными типами нуклеиновых кислот являются дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) и рибонуклеиновая кислота (РНК) . ДНК — это генетический материал, содержащийся во всех живых организмах, от одноклеточных бактерий до многоклеточных млекопитающих.

Другой тип нуклеиновой кислоты, РНК, в основном участвует в синтезе белка. Молекулы ДНК никогда не покидают ядро, а вместо этого используют посредника РНК для связи с остальной частью клетки.Другие типы РНК также участвуют в синтезе белка и его регуляции.

ДНК и РНК состоят из мономеров, известных как нуклеотидов . Нуклеотиды объединяются друг с другом с образованием полинуклеотида, ДНК или РНК. Каждый нуклеотид состоит из трех компонентов: азотистого основания, пентозного (пятиуглеродного) сахара и фосфатной группы. Каждое азотистое основание в нуклеотиде присоединено к молекуле сахара, которая присоединена к фосфатной группе.

Рис. 2.23. Нуклеотид состоит из трех компонентов: азотистого основания, пентозного сахара и фосфатной группы.
ДНК

имеет двойную спиральную структуру. Он состоит из двух цепей или полимеров нуклеотидов. Нити образованы связями между фосфатными и сахарными группами соседних нуклеотидов. Нити связаны друг с другом в своих основаниях водородными связями, и нити наматываются друг на друга по своей длине, отсюда и описание «двойной спирали», что означает двойную спираль.

Рис. 2.24. Химическая структура ДНК с цветной меткой, обозначающей четыре основания, а также фосфатный и дезоксирибозный компоненты основной цепи.

Чередующиеся сахарные и фосфатные группы лежат на внешней стороне каждой цепи, образуя основу ДНК. Азотистые основания сложены внутри, как ступени лестницы, и эти основания соединяются в пару; пары связаны друг с другом водородными связями. Основания спариваются таким образом, чтобы расстояние между скелетами двух цепей было одинаковым по всей длине молекулы. Правило состоит в том, что нуклеотид A соединяется с нуклеотидом T, а G — с C, см. Раздел 9.1 для более подробной информации.

Живые существа основаны на углероде, потому что углерод играет такую ​​важную роль в химии живых существ. Четыре позиции ковалентной связи атома углерода могут дать начало широкому разнообразию соединений с множеством функций, что объясняет важность углерода для живых существ. Углеводы — это группа макромолекул, которые являются жизненно важным источником энергии для клетки, обеспечивают структурную поддержку многих организмов и могут быть обнаружены на поверхности клетки в качестве рецепторов или для распознавания клеток.Углеводы классифицируются как моносахариды, дисахариды и полисахариды, в зависимости от количества мономеров в молекуле.

Липиды — это класс макромолекул, которые по своей природе неполярны и гидрофобны. Основные типы включают жиры и масла, воски, фосфолипиды и стероиды. Жиры и масла представляют собой запасенную форму энергии и могут включать триглицериды. Жиры и масла обычно состоят из жирных кислот и глицерина.

Белки — это класс макромолекул, которые могут выполнять широкий спектр функций для клетки.Они помогают метаболизму, обеспечивая структурную поддержку и действуя как ферменты, переносчики или гормоны. Строительными блоками белков являются аминокислоты. Белки организованы на четырех уровнях: первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Форма и функция белка неразрывно связаны; любое изменение формы, вызванное изменениями температуры, pH или химического воздействия, может привести к денатурации белка и потере функции.

Нуклеиновые кислоты — это молекулы, состоящие из повторяющихся единиц нуклеотидов, которые направляют клеточную деятельность, такую ​​как деление клеток и синтез белка.Каждый нуклеотид состоит из пентозного сахара, азотистого основания и фосфатной группы. Есть два типа нуклеиновых кислот: ДНК и РНК.

аминокислота: мономер белка

углевод: биологическая макромолекула, в которой соотношение углерода, водорода и кислорода составляет 1: 2: 1; углеводы служат источниками энергии и структурной поддержкой в ​​клетках

целлюлоза: полисахарид, который составляет клеточные стенки растений и обеспечивает структурную поддержку клетки

хитин: вид углеводов, образующих внешний скелет членистоногих, таких как насекомые и ракообразные, и клеточные стенки грибов

денатурация: потеря формы белка в результате изменений температуры, pH или воздействия химических веществ

дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК): двухцепочечный полимер нуклеотидов, несущий наследственную информацию клетки

дисахарид: два мономера сахара, которые связаны между собой пептидной связью

фермент : катализатор биохимической реакции, который обычно представляет собой сложный или конъюгированный белок

жир: липидная молекула, состоящая из трех жирных кислот и глицерина (триглицерида), которая обычно существует в твердой форме при комнатной температуре

гликоген: запасной углевод у животных

гормон: химическая сигнальная молекула, обычно белок или стероид, секретируемая эндокринной железой или группой эндокринных клеток; действия по контролю или регулированию определенных физиологических процессов

липиды: класс макромолекул, неполярных и нерастворимых в воде

макромолекула: большая молекула, часто образованная полимеризацией более мелких мономеров

моносахарид: отдельная единица или мономер углеводов

нуклеиновая кислота: биологическая макромолекула, которая несет генетическую информацию клетки и инструкции для функционирования клетки

нуклеотид: мономер нуклеиновой кислоты; содержит пентозный сахар, фосфатную группу и азотистое основание

масло: ненасыщенный жир, представляющий собой жидкость при комнатной температуре

фосфолипид: основной компонент мембран клеток; состоит из двух жирных кислот и фосфатной группы, присоединенной к основной цепи глицерина

полипептид: длинная цепь аминокислот, связанных пептидными связями

полисахарид: длинная цепь моносахаридов; могут быть разветвленными и неразветвленными

белок: биологическая макромолекула, состоящая из одной или нескольких цепочек аминокислот

рибонуклеиновая кислота (РНК): одноцепочечный полимер нуклеотидов, участвующий в синтезе белка

насыщенная жирная кислота: длинноцепочечный углеводород с одинарными ковалентными связями в углеродной цепи; количество атомов водорода, прикрепленных к углеродному скелету, максимально

крахмал: запасной углевод в растениях

стероид: тип липида, состоящего из четырех конденсированных углеводородных колец

транс-жиры: форма ненасыщенного жира с атомами водорода, соседствующими с двойной связью, напротив друг друга, а не на одной стороне двойной связи

триглицерид: молекула жира; состоит из трех жирных кислот, связанных с молекулой глицерина

ненасыщенная жирная кислота: длинноцепочечный углеводород, имеющий одну или несколько двойных связей в углеводородной цепи

Атрибуция в СМИ

19.1. Полипептиды и белки — Biology LibreTexts

Цели обучения

  1. Определите или опишите следующее:
    1. аминокислота
    2. Группа «Р»
    3. пептидная связь
    4. пептид
    5. полипептид
    6. первичная структура белка
    7. Вторичная структура белка
    8. структура третичного белка
    9. Четвертичная структура белка
    10. ген
  2. Опишите, как первичная структура белка или полипептида в конечном итоге определяет его окончательную трехмерную форму.
  3. Опишите, как порядок нуклеотидных оснований в ДНК в конечном итоге определяет окончательную трехмерную форму белка или полипептида.

Аминокислоты — строительные блоки для белков. Все аминокислоты содержат аминогруппу или группу NH 2 и карбоксильную (кислотную) группу или группу COOH. В белках обычно содержится 20 различных аминокислот, а на молекулу белка часто приходится 300 и более аминокислот. Каждая аминокислота отличается своей группой «R». Группа «R» аминокислоты представляет собой остаток r молекулы, то есть часть, отличную от аминогруппы, кислотной группы и центрального атома углерода.Каждая аминокислота имеет уникальную группу «R», и уникальные химические свойства аминокислоты зависят от свойств ее группы «R» (рисунок \ (\ PageIndex {1} \)).

Рисунок \ (\ PageIndex {1} \) : Аминокислоты. Состав аминокислоты.

Для образования полипептидов и белков аминокислоты соединяются пептидными связями, в которых амино или NH 2 одной аминокислоты связывается с карбоксильной (кислотной) или COOH-группой другой аминокислоты, как показано на (Рисунок \ ( \ PageIndex {2} \) и рисунок \ (\ PageIndex {3} \)).

Рисунок \ (\ PageIndex {2} \) : Пептидные связи. Пептидная связь образуется, когда аминогруппа одной аминокислоты связывается с карбоксильной группой другой аминокислоты.

Пептид — это две или более аминокислоты, соединенные вместе пептидными связями, а полипептид — это цепь из многих аминокислот. Белок содержит один или несколько полипептидов. Следовательно, белки представляют собой длинные цепочки аминокислот, удерживаемые вместе пептидными связями.

Рисунок \ (\ PageIndex {3} \) : Образование пептидной связи.Пептидная связь образуется, когда аминогруппа одной аминокислоты связывается с карбоксильной группой другой аминокислоты.

Фактический порядок аминокислот в белке называется его первичной структурой (рисунок \ (\ PageIndex {4} \)) и определяется ДНК. Как будет показано далее в этом разделе, ДНК разделена на функциональные единицы, называемые генами. Ген представляет собой последовательность дезоксирибонуклеотидных оснований вдоль одной цепи ДНК, которая кодирует функциональный продукт — определенную молекулу информационной РНК, транспортной РНК или рибосомной РНК.Продукт обычно представляет собой информационную РНК (мРНК), и мРНК в конечном итоге приводит к синтезу полипептида или белка. Поэтому обычно говорят, что порядок дезоксирибонуклеотидных оснований в гене определяет аминокислотную последовательность конкретного белка. Поскольку определенные аминокислоты могут взаимодействовать с другими аминокислотами в одном и том же белке, эта первичная структура в конечном итоге определяет окончательную форму и, следовательно, химические и физические свойства белка.

Рисунок \ (\ PageIndex {4} \) : Первичная структура белка или полипептида.Первичная структура белка или полипептида — это фактическая последовательность его аминокислот. Первичная структура определяется порядком дезоксирибонуклеотидных оснований в генах.

Вторичная структура белка обусловлена ​​водородными связями, которые образуются между атомом кислорода одной аминокислоты и атомом азота другой. Это дает белку или полипептиду двумерную форму альфа-спирали или бета-складчатого листа (рис. \ (\ PageIndex {5} \)).

Рисунок \ (\ PageIndex {5} \) : Вторичная структура белка или полипептида.(слева) Вторичная структура белка или полипептида обусловлена ​​водородными связями, образующимися между атомом кислорода одной аминокислоты и атомом азота другой. Есть два возможных типа вторичной структуры: альфа-спираль и бета-лист. В случае альфа-спирали водородная связь заставляет полипептид скручиваться в спираль. С бета-листом водородная связь позволяет полипептиду складываться вперед и назад, как гофрированный лист. (справа) Вторичная структура белка или полипептида обусловлена ​​водородными связями, образующимися между атомом кислорода одной аминокислоты и атомом азота другой.Есть два возможных типа вторичной структуры: альфа-спираль и бета-лист. В случае альфа-спирали водородная связь заставляет полипептид скручиваться в спираль. С бета-листом водородная связь позволяет полипептиду складываться вперед и назад, как гофрированный лист.

В глобулярных белках, таких как ферменты, длинная цепь аминокислот складывается в трехмерную функциональную форму или третичную структуру. Это связано с тем, что определенные аминокислоты с сульфгидрильными или SH-группами образуют дисульфидные (S-S) связи с другими аминокислотами в той же цепи.Другие взаимодействия между R-группами аминокислот, такие как водородные связи, ионные связи, ковалентные связи и гидрофобные взаимодействия, также вносят вклад в третичную структуру (рисунок \ (\ PageIndex {6} \)). В некоторых белках, таких как молекулы антител и гемоглобин, несколько полипептидов могут связываться вместе, образуя четвертичную структуру (рисунок \ (\ PageIndex {7} \)).

Рисунок \ (\ PageIndex {6} \) : Третичная структура белка или полипептида. В глобулярных белках, таких как ферменты, длинная цепь аминокислот складывается в трехмерную функциональную форму или третичную структуру.Это связано с тем, что определенные аминокислоты с сульфгидрильными или SH-группами образуют дисульфидные (S-S) связи с другими аминокислотами в той же цепи. Другие взаимодействия между R-группами аминокислот, такие как водородные связи, ионные связи, ковалентные связи и гидрофобные взаимодействия, также вносят вклад в третичную структуру.

Как будет показано далее в этом разделе, во время синтеза белка порядок нуклеотидных оснований в гене транскрибируется в комплементарную цепь мРНК, которая затем транслируется тРНК в правильный порядок аминокислот для этого полипептида или белка.Следовательно, порядок дезоксирибонуклеотидных оснований в ДНК определяет порядок аминокислот в белках. Поскольку определенные аминокислоты могут взаимодействовать с другими аминокислотами, порядок аминокислот для каждого белка определяет его окончательную трехмерную форму, которая, в свою очередь, определяет функцию этого белка (например, с каким субстратом будет реагировать фермент, с какими эпитопами Fab антитела будет сочетаться с рецепторами, с которыми свяжется цитокин).

Рисунок \ (\ PageIndex {7} \) : Четвертичная структура белка.Четвертичная структура белка обусловлена ​​соединением нескольких полипептидов, как в случае молекул антител. Схематическая диаграмма базовой единицы иммуноглобулина (антитела) Fab Fc тяжелой цепи (состоит из VH, Ch2, шарнира, областей Ch3 и Ch4: от N-конца) легкой цепи (состоит из областей VL и CL: от N-члена) антигена шарнирные области сайта связывания (*) -SS- означают дисульфидные связи. (CC-SA-BY 3.0; Ы_тамбе).

Сводка

  1. Аминокислоты — это строительные блоки для белков.В белках обычно содержится 20 различных аминокислот, а на молекулу белка часто приходится 300 и более аминокислот.
  2. Все аминокислоты содержат аминогруппу или группу NH 2 и карбоксильную (кислотную) группу или группу COOH.
  3. Для образования полипептидов и белков аминокислоты соединяются вместе пептидными связями, в которых амино или NH 2 одной аминокислоты связываются с карбоксильной (кислотной) или COOH-группой другой аминокислоты.
  4. Пептид — это две или более аминокислоты, соединенные вместе пептидными связями; полипептид — это цепь из множества аминокислот; и белок содержит один или несколько полипептидов.Следовательно, белки представляют собой длинные цепочки аминокислот, удерживаемые вместе пептидными связями.
  5. Фактический порядок аминокислот в белке называется его первичной структурой и определяется ДНК.
  6. Порядок дезоксирибонуклеотидных оснований в гене определяет аминокислотную последовательность конкретного белка. Поскольку определенные аминокислоты могут взаимодействовать с другими аминокислотами в одном и том же белке, эта первичная структура в конечном итоге определяет окончательную форму и, следовательно, химические и физические свойства белка.
  7. Вторичная структура белка обусловлена ​​водородными связями, которые образуются между атомом кислорода одной аминокислоты и атомом азота другой и придают белку или полипептиду двумерную форму альфа-спирали или бета-складчатого листа. .
  8. В глобулярных белках, таких как ферменты, длинная цепь аминокислот складывается в трехмерную функциональную форму или третичную структуру. Это связано с тем, что определенные аминокислоты с сульфгидрильными или SH-группами образуют дисульфидные (S-S) связи с другими аминокислотами в той же цепи.Другие взаимодействия между R-группами аминокислот, такие как водородные связи, ионные связи, ковалентные связи и гидрофобные взаимодействия, также вносят вклад в третичную структуру.
  9. В некоторых белках, таких как молекулы антител, несколько полипептидов могут связываться вместе с образованием четвертичной структуры.

Авторы и ссылки на источник

Набор задач для больших молекул

Набор проблем с большими молекулами

Проблема 3: третичная структура белка


Руководство, помогающее ответить на вопрос

Третичная структура белка относится к:

А.
Последовательность аминокислот

Б.
Наличие альфа-спиралей или бета-листов

С.
Уникальное трехмерное складывание молекулы

Д.
Взаимодействие белка с другими субъединицами ферментов

E.
Взаимодействие белка с нуклеиновой кислотой

Учебник

Структуру белка удобно описывать с точки зрения 4 различных аспектов ковалентной структуры и паттернов сворачивания.Различные уровни структуры белка известны как первичная, вторичная, третичная и четвертичная структура.


Первичная структура белков

Первичная структура — это последовательность аминокислот, составляющих полипептидную цепь. В белках содержится 20 различных аминокислот. Точный порядок аминокислот в конкретном белке является первичной последовательностью этого белка.


Вторичная структура белков

Вторичная структура белка относится к регулярным повторяющимся схемам складывания основной цепи белка.Двумя наиболее распространенными схемами складывания являются альфа-спираль и бета-лист .

Альфа Спираль

В альфа-спирали основа полипептида наматывается вокруг воображаемой оси спирали по часовой стрелке.

На этой иллюстрации показаны только атомы основной цепи N-C-CO. Обратите внимание на скручивание позвоночника вокруг воображаемой оси по центру спирали.

Бета лист

Во вторичной структуре бета-листа полипептидный каркас почти полностью вытянут.R-группы (не показаны) попеременно указываются выше, а затем ниже расширенной магистрали.


Третичная структура белков

Третичная структура относится к общему сворачиванию всей полипептидной цепи в определенную трехмерную форму. Третичная структура ферментов часто имеет компактную шаровидную форму.
Третичная структура молекулы триозофосфатизомеразы (TPI).

(1,5 МБ)


(1,2 МБ)


Четвертичная структура белков

Многие белки образованы более чем из одной полипептидной цепи. Четвертичная структура описывает способ, которым различные субъединицы упаковываются вместе, чтобы сформировать общую структуру белка.Например, показанная ниже молекула гемоглобина человека состоит из четырех субъединиц.


Биологический проект

Кафедра биохимии и молекулярной биофизики
Университет Аризоны
Редакция: октябрь 2004 г.
Связаться с отделом разработки
Команда

http: // www.biology.arizona.edu
Авторские права на все содержимое © 1996-2003.
Все права защищены.

Производство белка — основы биологии

Белки являются одними из наиболее распространенных органических молекул в живых системах и обладают невероятно разнообразным набором функций. Белки используются для:

  • Строить структуры внутри клетки (например, цитоскелет)
  • Регулировать производство других белков, контролируя синтез белка
  • Проведите по цитоскелету, чтобы вызвать сокращение мышц
  • Транспортные молекулы через клеточную мембрану
  • Ускорить химические реакции (ферменты)
  • Действовать как токсины

Каждая клетка живой системы может содержать тысячи различных белков, каждый из которых выполняет уникальную функцию.Их структуры, как и их функции, сильно различаются. Однако все они представляют собой полимеры аминокислот, расположенных в линейной последовательности ( Рисунок 1, ).

Функции белков очень разнообразны, потому что они состоят из 20 различных химически различных аминокислот, которые образуют длинные цепи, и аминокислоты могут быть в любом порядке. Функция белка зависит от формы белка. Форма белка определяется порядком аминокислот. Белки часто состоят из сотен аминокислот и могут иметь очень сложную форму, потому что существует очень много различных возможных порядков для 20 аминокислот!

Рисунок 1 Структура белка.Цветные шары в верхней части диаграммы представляют собой разные аминокислоты. Аминокислоты — это субъединицы, которые соединяются рибосомой с образованием белка. Затем эта цепочка аминокислот складывается, образуя сложную трехмерную структуру. (Предоставлено: Lady of Hats из Википедии; общественное достояние)

Вопреки тому, во что вы можете верить, белки обычно не используются клетками в качестве источника энергии. Белок из вашего рациона расщепляется на отдельные аминокислоты, которые собираются вашими рибосомами в белки, которые нужны вашим клеткам.Рибосомы не производят энергию.

Рисунок 2 Примеры продуктов с высоким содержанием белка. («Белок» Национального института рака находится в открытом доступе)

Информация для производства белка закодирована в ДНК клетки. При производстве белка создается копия ДНК (называемая мРНК), и эта копия переносится на рибосому. Рибосомы считывают информацию в мРНК и используют эту информацию для сборки аминокислот в белок. Если белок будет использоваться в цитоплазме клетки, рибосома, создающая белок, будет свободно плавать в цитоплазме.Если белок будет нацелен на лизосому, стать компонентом плазматической мембраны или секретироваться вне клетки, белок будет синтезироваться рибосомой, расположенной на шероховатом эндоплазматическом ретикулуме (RER). После синтеза белок будет перенесен в везикуле от RER к грани цис Гольджи (сторона, обращенная внутрь клетки). По мере того, как белок проходит через Гольджи, его можно модифицировать. Как только последний модифицированный белок завершен, он выходит из Гольджи в пузырьке, который отрастает от поверхности trans .Оттуда везикула может быть нацелена на лизосому или на плазматическую мембрану. Если везикула сливается с плазматической мембраной, белок станет частью мембраны или будет выброшен из клетки.

Рисунок 3 Схема эукариотической клетки. (Фото: Mediran, Wikimedia, 14 августа 2002 г.)

Инсулин

Инсулин — это белковый гормон, который вырабатывается определенными клетками поджелудочной железы, называемыми бета-клетками. Когда бета-клетки чувствуют, что уровень глюкозы (сахара) в кровотоке высок, они производят белок инсулина и выделяют его вне клеток в кровоток.Инсулин дает клеткам сигнал поглощать сахар из кровотока. Клетки не могут усваивать сахар без инсулина. Белок инсулина сначала образуется в виде незрелой, неактивной цепи аминокислот (препроинсулин — см. Рисунок 4). Он содержит сигнальную последовательность, которая направляет незрелый белок в грубый эндоплазматический ретикулум, где он принимает правильную форму. Затем нацеливающая последовательность отрезается от аминокислотной цепи с образованием проинсулина. Этот обрезанный, свернутый белок затем отправляется к Гольджи внутри пузырька.В системе Гольджи из белка удаляется больше аминокислот (цепь C), чтобы произвести окончательный зрелый инсулин. Зрелый инсулин хранится в специальных пузырьках до тех пор, пока не будет получен сигнал для его попадания в кровоток.

Рисунок 4 Созревание инсулина. (Фотография предоставлена ​​консорциумом Beta Cell Biology Consortium, Викимедиа. 2004 г. Это изображение находится в открытом доступе.

Если не указано иное, изображения на этой странице лицензированы OpenStax по лицензии CC-BY 4.0.

Текст адаптирован из: OpenStax, Концепции биологии.OpenStax CNX. 18 мая 2016 г. http://cnx.org/contents/[email protected]

Наука на расстоянии


Гигантские молекулы жизни

Белки


Аминокислоты

Строительными блоками всех белков являются аминокислоты.Существует около 20 общих аминокислот, все, кроме одной, имеют структуру, основанную на одном атоме углерода, к которому присоединены четыре различных атома или группы атомов; атом водорода, аминогруппа, группа карбоновой кислоты и переменная группа (называемая здесь R-группой). Это различная химическая структура и свойства R-группы, которые делают аминокислоты отличными друг от друга.

Около 9 аминокислот имеют неполярные R-группы и относительно гидрофобны.Еще 6 аминокислот имеют сильно полярные R-группы, которые легко притягивают молекулы воды. Это гидрофильные аминокислоты. Остальные, около 5 аминокислот, имеют R-группы, которые могут ионизоваться. При нормальном клеточном pH эти R-группы становятся электрически заряженными, что делает их даже более гидрофильными, чем полярные аминокислоты.

Некоторые из аминокислот

Аминокислота Аббревиатура % в гемоглобине # молекул в инсулине Год открытия
Аланин Ала 9.0 3 1875
Аспарагиновая кислота Asp 9,6 0 1868
Глутаминовая кислота Glu 6,6 4 1866
Гистидин Его 8.8 2 1896
Лейцин Leu 14,0 6 1819
Proline Pro 4,8 1 1901
Серин Ser 4.4 3 1865
Тирозин Тир 2,9 4 1846

Полипептиды I: первичная структура

Полимеры аминокислот называются «полипептидами», название происходит от типа связи, удерживающей цепи аминокислот вместе.В реакции присоединения, называемой «конденсация» или «дегидратационный синтез», атом азота одной аминокислоты напрямую связан с атомом углерода в кислотной группе второй аминокислоты. Во время этой молекулярной перестройки образуется молекула воды. Результирующая группа атомов, которая удерживает аминокислоты вместе, называется пептидной связью .

Любая из 20 различных аминокислот может находиться в любом положении полипептидной цепи.Это означает, что существует очень большое количество возможных цепей даже при длине всего в несколько аминокислот. Количество и последовательность аминокислот в полипептидной цепи называется первичной структурой . Каждый тип полипептида, продуцируемый клеткой, имеет различную первичную структуру. Это тщательно контролируемое свойство цепи и регулируется генетическим кодом, обнаруженным в генах и молекулах ДНК. Все остальные свойства полипептидов и белков проистекают из первичной структуры.

Полипептиды II: вторичная структура

В воде полипептиды действуют и реагируют сами с собой и с окружающей средой. Сумма всех сил, действующих на сложные цепи и их химические R-группы, изгибает, скручивает и заставляет полипептид принимать фантастические формы. Они скручиваются и складываются в сложные трехмерные конформации, которые имеют решающее значение для их роли и свойств внутри клеток.Самый низкий уровень трехмерной формы называется вторичной структурой . Можно выделить три типа общей вторичной структуры.

Случайная прогулка

наблюдается в областях полипептида, где составляющие R-группы действуют и реагируют друг с другом. Положительно заряженная R-группа может быть привлечена к отрицательно заряженной R-группе, заставляя цепь изгибаться, пока две R-группы не приблизятся друг к другу.В качестве альтернативы, вторая положительно заряженная R-группа дальше по цепи будет отталкиваться первым положительным зарядом. Цепь растянулась бы так, чтобы между этими зарядами было как можно большее расстояние.

Бета-плиссированный лист

представляет собой гибкую, сильную конфигурацию, в которой альтернативные R-группы отходят от основы цепи в противоположных направлениях. Это создает зигзагообразный эффект, который поддерживается за счет сшивания водородных связей между соседними цепями.Белок шелка, бета-кератин, паутина, ногти — все они содержат протеины с высокой долей бета-гофрированного полотна. Эти белки сопротивляются растяжению, поскольку их цепи практически полностью растянуты.

Альфа-спираль

является распространенной формой вторичной структуры, наблюдаемой во многих белках. Ряд слабых водородных связей образуется между атомами одной пептидной связи и атомами другой пептидной связи примерно на 3 аминокислоты дальше по цепи.Эти крошечные взаимодействия, тем не менее, достаточно сильны, чтобы свернуть полипептид в альфа-спираль; структура, которая выглядит так, как если бы цепочка аминокислот была обернута вокруг цилиндра. Эти спиральные, спиральные молекулы можно растягивать. Некоторые белки с большим содержанием спиралей легко растягиваются. Волосы и шерсть легко растягиваются, но когда сила ослабляется, спираль возвращается в исходную форму, и белок возвращается к своей исходной форме.

Третичная структура; становиться белком

Большинство белков складываются в сложные трехмерные глобулярные формы.Гидрофильные R-группы положительно взаимодействуют с окружающей водой. Вся цепь закручивается до тех пор, пока максимальное количество этих групп не войдет в полный контакт с окружающей водой. Взаимодействие между водой и гидрофильными R-группами поддерживает огромную молекулу белка и помогает удерживать ее в растворе. И наоборот, гидрофобные R-группы погружаются глубоко в складывающуюся макромолекулу, вдали от молекул воды. Эти силы, вместе с другими эффектами сшивания, удерживают гигантскую структуру в трехмерной форме, которая является отличительной и уникальной для этого белка.

Именно на этом уровне структуры многие белки берут на себя свою клеточную роль или функцию. Как полипептидная цепь, молекула не обладает особыми свойствами, но как трехмерный белок молекула способна совершать удивительное множество действий. Глобулярные белки катализируют химические реакции, другие действуют как защитные антитела в иммунной системе, а третьи вызывают бурные телесные реакции при прохождении через кровь.

Четвертичная структура

Некоторые глобулярные белки объединяются в комплексы, состоящие из двух или более субъединиц.К этим субъединицам могут быть присоединены другие небелковые молекулы, такие как полисахариды. Эти более высокие уровни структуры можно увидеть в молекуле белка, такой как гемоглобин, большой глобулярный белок из четырех субъединиц с четырьмя дополнительными небелковыми добавками. Этот белок переносит кислород в крови.

Денатурация.

Большинство особых свойств белков проистекает из их уникальных трехмерных форм. Когда эта форма теряется, белок перестает функционировать. Процесс изменения формы белка таким образом, что функция теряется, называется денатурацией .

Белки легко денатурируются при нагревании. При кипячении белковых молекул их свойства меняются. Например, они часто становятся
нерастворимы и остаются таковыми даже при охлаждении раствора. Варка яйца вызывает необратимую денатурацию всех содержащихся в нем белков, «белок» яйца, глобулярный белок, изменяет форму и затвердевает. Этот денатурированный белок имеет ту же первичную структуру, что и исходный белок, но третичная структура утрачена; поэтому обладают всеми важнейшими свойствами исходного или нативного белка.

Денатурация может происходить не только с помощью тепла, но и другими способами. Все белки могут быть денатурированы при экстремальных значениях pH; щелочной или кислотный. Они чувствительны к органическим растворителям и мылу. Взбивание яичного белка вызовет механическую денатурацию за счет увеличения площади поверхности жидкости. Поверхностное натяжение теряет форму белка.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *