Комплексы аминокислот: Продукция | Solgar — akvaufa5.ru — Аквааэробика, занятия аквааэробикой

Аминокислотные Комплексы | АКАДЕМИЯ-Т

Об аминокислотных препаратах имеются самые противоречивые мнения. Некоторые, к примеру, считают, что даже спортсмену вполне достаточно аминокислот, получаемых из белка, поступающего с пищей или белковыми концентратами.

Все мы знаем, что белок состоит из аминокислот и все белки усваиваются в нашем организме, предварительно перевариваясь в виде аминокислот. Таким образом, в этом и есть ключевое отличие аминокислотных комплексов от цельного белка, аминокислоты усваиваются максимально быстро и организму не нужно затрачивать время и энергию на их переваривание. Соответственно аминокислотные комплексы идеально подходят для применения после тренировок, чтобы быстро закрыть потребность в белке.

Известно, что свободные аминокислоты не только являются «строительным материалом» для создания белков, но и выполняют ряд других важных функций. Недаром фармацевтическая промышленность выпускает некоторые аминокислоты в свободном виде. Для достижения определенной цели вам нужно получить некоторое количество какой-либо аминокислоты, можно принимать ее в свободном виде или в смеси, обогащенной этой аминокислотой.

Но следует понимать, что аминокислотных комплексов на основе отдельных аминокислот на рынке нет, так как их стоимость была бы невероятно высокой. Поэтому все производители используют гидролизаты белков.

Гидролизат белка – это белок расщепленный до состояния аминокислот, ди-, трипептидов и т.д. При гидролизе белков их цепи распадаются до определенной степени, зависящей от условий реакции. При полном гидролизе белок превращается в смесь отдельных аминокислот. Однако это необязательно, тем более что частично гидролизованные белки имеют большую ценность для спортивного питания. Их усвояемость также высока, как у отдельных аминокислота, а раздражающее действие на желудок гораздо меньше. К тому же боковые амидные группы аспарагина и глутамина по структуре не очень отличаются от связей между отдельными аминокислотами в белке и потому при гидролизе тоже распадаются с выделением аммиака. Когда продукт гидролиза содержит короткие пептиды из 2—10 аминокислотных остатков, глутамин практически полностью сохраняется.

На ценность аминокислотных смесей существенно влияет метод гидролиза. Природные аминокислоты в растворе вращают плоскость поляризации влево, т.е. являются L-изомерами (кроме глицина, у которого нет оптических изомеров). Если белок гидролизуют кислотой или щелочью, условия реакции достаточно жесткие, и часть аминокислот переходит в потенциально опасную D-форму. Кроме того, последующая нейтрализация приводит к накоплению в продукте хлористого натрия. При обработке ферментами в более мягких условиях рацемизация не происходит.

Кроме того, часто в состав аминокислотных комплексов добавляют витамин В6, необходимый для построения белка в организме.

Гидролизаты каких белков используют?

В качестве источника аминокислот в комплексах используют гидролизаты как растительных (соевый) так и животных белков (коллаген, молочный, сывороточный, яичный). Наибольшее отклонение от идеального состава имеют растительные белки, к тому же они усваиваются достаточно плохо. Доказано, что правильно подобранная аминокислотная добавка способна резко повысить усвояемость белков пищи за счет «балансировки» состава, усвоение низкокачественных белков улучшается, резко снижается количество отходов, а значит, снижается нагрузка на печень. Поэтому целесообразно использовать комбинации белковых гидролизатов для получения максимального эффекта.

На основе изученных данных был разработан комплексный продукт AminoFit.

«AminoFit» — натуральный аминокислотный комплекс для восстановления мышечной ткани после физических нагрузок любой интенсивности, который состоит из гидролизатов животного и сывороточного белков, полученных методом мягкого ферментативного гидролиза, растворимых пищевых волокон и витамина B6 в оптимальном соотношении. Продукт обладает высоким энергетическим и анаболическим действием, позволяя преодолевать тренировочный стресс любого уровня.

Гидролизат животного белка — обладает высоким анаболическим действием, низким содержанием липидов и максимальным индексом усвояемости. Имеет высокую биологическую ценность и полный спектр незаменимых аминокислот.

Гидролизат сывороточного белка — источник высококачественного белка, обеспечивающий оптимальный рост мышечной массы, ускорение восстановления после физической нагрузки и укрепление иммунной системы, а также способствует расщеплению жиров и уменьшает чувство голода.

Гуммиарабик — растворимое пищевое волокно, которое способствует нормализации работы желудочно-кишечного тракта, восстанавливая положительную микрофлору кишечника, обеспечивая рост микрофлоры, повышает усвояемость белка и снижает токсичные эффекты аммиака, образование которого повышается при росте потребления белка.

Витамин В6 — витамин, увеличивающий использование запасов гликогена и снижающий расход энергосодержащего субстрата жирных кислот.

Сравнение состава АминоФит с идеальным белком:

Аминокислота

Содержание в 1 г. «идеального белка», мг

Содержание в 1 г. продукта АминоФит

Соответствие «идеальному белку»

валин

178%

изолейцин

131%

лейцин

111

158%

лизин

111

202%

метионин + цистин

103%

треонин

160%

фенилаланин + тирозин

18%

триптофан

25%

При этом в составе есть повышенное содержание аргинина, глицина, пролина и оксипролина, подобное сочетание аминокислот позволяет успешней сжигать жир за счет увеличения мышечной массы и ускорит процесс заживления и восстановления мышечной ткани и хрящевой ткани. Данный процесс, в свою очередь, ускоряет обмен веществ.

Биологическая ценность «АминоФит»:

Пищевая ценность

В 1 таблетке

На 1 порцию

(8 таблеток)

% РСП*/АУП**

Белок

1,2

9,6

13*

Незаменимые аминокислоты:

Валин

0,107

0,32

1**

Изолейцин

0,063

0,19

10**

Лейцин

0,133

0,4

9**

Лизин

0,133

0,4

10**

Цистеин/Цистин+ Метионин

0,003/0,033

0,01/0,1

6**

Треонин

0,077

0,23

10**

Фенилаланин+ Тирозин

0,08/0,05

0,24/0,15

9**

Триптофан

0,003

0,01

1**

Заменимые аминокислоты:

Аланин

0,29

0,87

13**

Аргинин

0,25

0,74

12**

Аспарагиновая кислота

0,21

0,63

5**

Глутаминовая кислота

0,39

1,16

9**

Глицин

0,65

1,94

55**

Гистидин

0,04

0,12

6**

Гидроксипролин

0,04

0,12

Пролин

0,65

1,96

44**

Серин

0,117

0,35

4**

Жиры

0,0368

0,3

<1**

Растворимые пищевые волокна

0,33

2,64

132**/***

Витамин В₆, мг

0,16

1,28

64*

Калорийность/Энергетическая ценность, ккал/кДж

6/24

46/195

—

^* – % от рекомендуемого уровня суточного потребления согласно ТР ТС 022/2011 (Приложение 2).

^** – % от адекватного уровня потребления согласно «Единым санитарно-эпидемиологическим и гигиеническим требованиям к товарам, подлежащим санитарно-эпидемиологическому надзору (контролю)» Таможенного союза ЕврАзЭС

*** не превышает верхний допустимый уровень потребления

Как и когда принимать аминокислоты?

Рекомендуется принимать по 4 таблетки до и после тренировки один раз в день.

Аминокислоты достаточно сильно раздражают желудочно-кишечный тракт, поэтому некоторые специалисты советует принимать их только с пищей. Можно сочетать прием аминокислот с употреблением пищи, содержащей малоценный белок.

Рекомендуемая продолжительность приема в зависимости от интенсивности нагрузок, массы тела, возраста и уровня подготовки в соответствии с программой тренировок по рекомендации специалиста

Комплекс основных аминокислот капсулы Solgar/Солгар 30шт

Краткое описание

Комплекс содержит 8 незаменимых аминокислот, которые участвуют в процессе образования белка — главного строительного элемента организма, коллагена и эластина, способствующие восстановлению кожи и костной ткани и быстрому заживлению ран.

Состав

L-гистидин 75 мг.,
L-изолейцин 75 мг.,
L-лейцин 75 мг.,
L-лизин 75 мг.,
L-метионин 75 мг.,
L-фенилаланин 75 мг.,
L-треонин 75 мг.,
L-валин 75 мг

Фармакологическое действие

Аминокислоты находятся в свободной L- форме, что обеспечивает максимально быстрое и эффективное усвоение.
Продукт производится без добавления соли, сахара, глютена и потенциальных аллергенов.

Показания

Капсулы Комплекс основных аминокислот рекомендуются в качестве биологически активной добавки к пище — дополнительного источника аминокислот

Способ
применения и дозировка

Взрослым принимать по 2 капсулы 3 раза в день во время еды.

Противопоказания

индивидуальная непереносимость компонентов,
беременность,
кормление грудью,
фенилкетонурия.

Необходимо проконсультироваться с врачом.

Особые
указания

L-гистидин 75 мг
L-изолейцин 75 мг
L-лейцин 75 мг
L-лизин 75 мг
L-метионин 75 мг
L-фенилаланин 75 мг
L-треонин 75 мг
L-валин 75 мг

Условия
хранения

class=»h4-mobile»>

Комплекс аминокислот AB PRO Amino BCAA 2:1:1+ 400 г манго

ВСАА 2:1:1 400 г от AB PRO — комплекс аминокислот для построения мышечной массы без жира.

Продукт представляет собой аминокислотный комплекс, состоящий из:

L-изолейцин, L-лейцин, L-валин (ВСАА) в пропорции, соответствующей матрице мышечного белка (2:1:1),
антикатаболическая аминокислота L-глютамин
декстроза для преодоления тренировочной гипогликемии.

Аминокислотная добавка предназначена для обеспечения мышц строительным материалом в период тренировочного стресса. Проще говоря: мышцам на тренировке не даёт «сгореть», а в период отдыха – стимулирует рост новых объемов.

Регулярное применение аминокомплекса ВСАА 2:1:1 на фоне тренировок средней или высокой интенсивности, стимулирует рост мышечной массы, снижение уровня подкожного жира.

Аминокислотный напиток хорошо растворяется в воде, имеет приятный вкус.

Максимальный эффект достигается при использовании 2-3 порций в день: во время/после тренировки и между приемами пищи.

Для обогащения основного рациона питания, на объектах с вредными условиями труда, веганам, для укрепления иммунитета, в регенеративных программах, при аэробных нагрузках рекомендуется 1 -2 приема аминокислотного комплекса в день между приемами пищи. Растворять по ½ порции в 500 мл холодной воды.

Состав: комплекс аминокислот ВСАА, L-глютамин, декстроза, лимонная кислота, ароматизатор идентичный натуральному, сукралоза, диоксид кремния, натуральный краситель, цитрат магния.

Пищевая ценность 1 порции (2 мерные ложки):

Белков — 0,0 г

Жиров — 0,0 г

Углеводов — 4,6 г

Энергетическая ценность (калорийность) 100г : 120,95 кКал (505,8 кДж).

Удельное содержание аминокислот: не менее 50%.

Употреблять как дополнительный источник аминокислот с разветвленными боковыми цепочками ВСАА.

Рекомендуется в качестве диетической добавки к основному рациону питания в период повышенных физических нагрузок, направленных на повышение силы, выносливости, наращивание мышц, сжигание подкожного жира.

Способ употребления: 1 порцию (2 мерные ложки) смешать с 300-700 мл воды. Употреблять по 1-4 порции в день между приемами пищи, перед, а также во время и непосредственно после тренировки.

Произошла ошибка при настройке пользовательского файла cookie

Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности. Если ваш браузер не принимает файлы cookie, вы не можете просматривать этот сайт.

Настройка вашего браузера для приема файлов cookie

Существует множество причин, по которым cookie не может быть установлен правильно. Ниже приведены наиболее частые причины:

В вашем браузере отключены файлы cookie. Вам необходимо сбросить настройки вашего браузера, чтобы он принимал файлы cookie, или чтобы спросить вас, хотите ли вы принимать файлы cookie.
Ваш браузер спрашивает вас, хотите ли вы принимать файлы cookie, и вы отказались.
Чтобы принять файлы cookie с этого сайта, используйте кнопку «Назад» и примите файлы cookie.
Ваш браузер не поддерживает файлы cookie. Если вы подозреваете это, попробуйте другой браузер.
Дата на вашем компьютере в прошлом. Если часы вашего компьютера показывают дату до 1 января 1970 г.,
браузер автоматически забудет файл cookie. Чтобы исправить это, установите правильное время и дату на своем компьютере.
Вы установили приложение, которое отслеживает или блокирует установку файлов cookie.
Вы должны отключить приложение при входе в систему или проконсультироваться с системным администратором.

Почему этому сайту требуются файлы cookie?

Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности, запоминая, что вы вошли в систему, когда переходите со страницы на страницу. Чтобы предоставить доступ без файлов cookie
потребует, чтобы сайт создавал новый сеанс для каждой посещаемой страницы, что замедляет работу системы до неприемлемого уровня.

Что сохраняется в файле cookie?

Этот сайт не хранит ничего, кроме автоматически сгенерированного идентификатора сеанса в cookie; никакая другая информация не фиксируется.

Как правило, в файле cookie может храниться только информация, которую вы предоставляете, или выбор, который вы делаете при посещении веб-сайта. Например, сайт
не может определить ваше имя электронной почты, пока вы не введете его. Разрешение веб-сайту создавать файлы cookie не дает этому или любому другому сайту доступа к
остальной части вашего компьютера, и только сайт, который создал файл cookie, может его прочитать.

Произошла ошибка при настройке пользовательского файла cookie

Настройка вашего браузера для приема файлов cookie

В вашем браузере отключены файлы cookie. Вам необходимо сбросить настройки вашего браузера, чтобы он принимал файлы cookie, или чтобы спросить вас, хотите ли вы принимать файлы cookie.
Ваш браузер спрашивает вас, хотите ли вы принимать файлы cookie, и вы отказались.
Чтобы принять файлы cookie с этого сайта, используйте кнопку «Назад» и примите файлы cookie.
Ваш браузер не поддерживает файлы cookie. Если вы подозреваете это, попробуйте другой браузер.
Дата на вашем компьютере в прошлом. Если часы вашего компьютера показывают дату до 1 января 1970 г.,
браузер автоматически забудет файл cookie. Чтобы исправить это, установите правильное время и дату на своем компьютере.
Вы установили приложение, которое отслеживает или блокирует установку файлов cookie.
Вы должны отключить приложение при входе в систему или проконсультироваться с системным администратором.

Почему этому сайту требуются файлы cookie?

Что сохраняется в файле cookie?

Металлический комплекс, который связывает α-аминокислоты с высокой и предсказуемой стереоспецифичностью

Collins, A. Н., Шелдрейк, Г. Н. и Кросби, Дж. Хиральность в промышленности (Wiley and Sons, Чичестер, , том 1, , 1992 и , том 2, , 1997).

Google ученый

Букингем, Д. А., Марзилли, Л. Г. и Сарджесон, А. М. Протонный обмен и мутаротация хелатных аминокислот через карбанионные промежуточные соединения. J. Am. Chem. Soc. 89 , 5133–5138 (1967).

CAS
Статья

Google ученый

Lehn, J.-M. И Сирлин, С. Молекулярный катализ: повышенная скорость тиолиза с высоким структурным и хиральным распознаванием в комплексах реактивной молекулы макроциклического рецептора. J. Chem. Soc. Chem. Commun. 949–950 (1978).

Cram, D. J. Дизайн молекулярных хозяев, гостей и их комплексов. Наука 240 , 760–767 (1988).

ADS
CAS
Статья

Google ученый

Чжан, Х. Х., Брэдшоу Дж. С. и Изатт Р. М. Энантиомерное распознавание аминосоединений хиральными макроциклическими рецепторами. Chem. Ред. 97 , 3313–3361 (1997).

CAS
Статья

Google ученый

Курода, Ю. и другие. Распознавание хиральных аминокислот искусственным рецептором на основе порфирина. J. Am. Chem. Soc. 117 , 10950–10958 (1995).

CAS
Статья

Google ученый

Still, W. C. Обнаружение последовательного связывания пептидов синтетическими рецепторами с использованием кодируемых комбинаторных библиотек. В соотв. Chem. Res. 29 , 155–163 (1996).

CAS
Статья

Google ученый

Сесслер, Дж.Л., Андриевский А. Эффективный транспорт ароматических аминокислот конъюгатами сапфирин-лазалоцид. Chem. Евро. J. 4 , 159–167 (1998).

CAS
Статья

Google ученый

Джойс, Г. F. Направленная молекулярная эволюция. Sci. Являюсь. 12 , 92–97 (1992).

Google ученый

Фамулок, м. И Шостак, Дж. W. Стереоспецифическое распознавание триптофановой агарозы с помощью выбранной in vitro РНК. J. Am. Chem. Soc. 114 , 3990–3991 (1992).

CAS
Статья

Google ученый

Эллингтон, А. Д. и Шостак, Дж. W. Отбор in vitro молекул РНК, связывающих определенные лиганды. Природа 346 , 818–822 (1990).

ADS
CAS
Статья

Google ученый

Hofstetter, O., Hofstetter, H., Schurig, V., Вильчек М. И Грин, Б. S. Антитела могут распознавать хиральный центр свободных α-аминокислот. J. Am. Chem. Soc. 120 , 3251–325 (1998).

CAS
Статья

Google ученый

Токунага, М., Ларроу, Дж. Ф., Какиучи, Ф. И Якобсен, Э. N. Асимметричный катализ с водой: эффективное кинетическое разрешение концевых эпоксидов посредством каталитического гидролиза. Наука 277 , 936–938 (1997).

CAS
Статья

Google ученый

Li, G., Chang, H.-T. И Шарплес, Б. К. Каталитическое асимметричное аминогидроксилирование олефинов. Angew. Chem. Int. Edn Engl. 35 , 451–454 (1996).

CAS
Статья

Google ученый

Эванс, Д. А., Козловский М. Ч., Берджи Ч. С. и Макмиллан, Д. W. C. C2-симметричные комплексы меди (II) как хиральные кислоты Льюиса.Каталитические энантиоселективные альдольные присоединения енолсиланов к сложным эфирам пирувата. J. Am. Chem. Soc. 119 , 7893–7894 (1997).

CAS
Статья

Google ученый

Job, R. К. и Брюс, Т. Хиральное распознавание прохиральных центров. J. Am. Chem. Soc. 96 , 809–819 (1974).

CAS
Статья

Google ученый

Ямагути, М. и другие. Асимметричное превращение α-аминокислот, которому способствуют оптически активные комплексы кобальта (III). Неорг. Chem. 19 , 2010–2016 (1980).

CAS
Статья

Google ученый

Фентон, Р. Р., Стивенс Ф. С., Вагг Р. С. и Уильямс, П. A. Хиральные комплексы металлов 44. Неорг. Чим. Acta 236 , 109–115 (1995).

CAS
Статья

Google ученый

Fujii, Y., Мацуфуру, М., Сайто, А. И Цучия, С. Стереохимия и реакционная способность комплексов металл-основание Шиффа IV. Бык. Chem. Soc. Jpn 54 , 2029–2038 (1981).

CAS
Статья

Google ученый

Гринштейн, Дж. П. и Виниц М. Химия аминокислот Vol. 1 , 594 (Wiley and Sons, Нью-Йорк, 1996).

Google ученый

Зеленский, А. Стереохимия координационных соединений (Wiley and Sons, Chichester, 1996).

Google ученый

Dabrowiak, J. К. и Кук, Д. W. Реакция ацетальдегида с некоторыми оптически активными комплексами кобальта (III), содержащими координированный глицин. Неорг. Chem. 14 , 1305–1309 (1975).

CAS
Статья

Google ученый

Чин, Дж.Разработка искусственных гидролитических металлоферментов единым механистическим подходом. В соотв. Chem. Res. 24 , 145–152 (1991).

CAS
Статья

Google ученый

Скримин, П., Тесилла, П. И Тонеллато, У. Хиральные липофильные лиганды: энантиоселективное расщепление сложных эфиров α-аминокислот в металломицеллярных агрегатах. J. Org. Chem. 59 , 4194–4201 (1994).

CAS
Статья

Google ученый

Аминокислотные комплексы с оловом как новый класс катализаторов с высокой реакционной способностью и низкой токсичностью по отношению к биосовместимым алифатическим полиэфирам

Арси Р., Берк Дж., Тирелли Н. Разветвленные полиэфиры: препаративные стратегии и приложения. Adv Drug Deliv Rev. 2016; 107: 60–81.

Артикул

Google ученый

Ю. И., Акоста-Рамирес А., Мехрходаванди П. Механизм полимеризации живого лактида биядерными индиевыми катализаторами и его влияние на изоселективность. J Am Chem Soc. 2012; 134: 12758–73.

CAS
Статья

Google ученый

Hu T, Yang C, Lin S, Yu Q, Wang G. Биоразлагаемые стенты для лечения ишемической болезни сердца: последние достижения и перспективы на будущее. Mater Sci Eng C. 2018; 91: 163–78.

CAS
Статья

Google ученый

Nottelet B, Darcos V, Coudane J. Алифатические полиэфиры для медицинских изображений и тераностики. Eur J Pharm Biopharm. 2015; 97: 350–70.

CAS
Статья

Google ученый

Jérôme C, Lecomte P. Последние достижения в синтезе алифатических сложных полиэфиров полимеризацией с раскрытием цикла. Adv Drug Deliv Rev. 2008; 60: 1056–76.

Артикул

Google ученый

Stjerndahl A, Wistrand AF, Albertsson AC. Промышленное использование резорбируемых полимеров, инициированных оловом: крупномасштабный синтез с низким содержанием остатка инициатора. Биомакромолекулы. 2007; 8: 937–40.

CAS
Статья

Google ученый

Platel RH, Ходжсон Л.М., Уильямс СК. Биосовместимые инициаторы полимеризации лактидов. Polym Rev.2008; 48: 11–63.

CAS
Статья

Google ученый

Дюсселье М., Ван Вауве П., Деваэле А., Якобс П.А., Селс Б.Ф. Формо-селективный цеолитный катализ для производства биопластов. Наука. 2015; 349: 78–80.

CAS
Статья

Google ученый

Баг Б., Броэр Д.Л., Синха В., Куиджперс П.Ф., Лест NPV, Брюин Б.Д. и др.Каталитический синтез N-гетероциклов путем прямого аминирования C (sp3) -H с использованием устойчивых к воздуху частиц железа (III) с окислительно-восстановительным лигандом. J Am Chem Soc. 2017; 139: 5117–24.

CAS
Статья

Google ученый

10.

Nachtergael A, Coulembier O, Dubois P, Helvenstein M, Mespouille L. Новый взгляд на парадигму органокатализа: действительно ли безметалловые катализаторы безвредны. Биомакромолекулы. 2015; 16: 507–14.

CAS
Статья

Google ученый

11.

Kricheldorf HR, Weidner SM. Циклический поли (L-лактид) с высокой молярной массой, полученный путем полимеризации с расширением кольца с циклическими бисфеноксидами дибутилолова. Eur Polym J. 2018; 105: 158–66.

CAS
Статья

Google ученый

12.

Кричелдорф HR, Weidner SM. SnOct ₂ -катализируемый синтез циклических поли (l-лактидов) с катехином в качестве малотоксичного сокатализатора. J Polym Environ. 2019; 27: 2697–706.

CAS
Статья

Google ученый

13.

Liang Y, Sui M, He M, Wei Z, Zhang W. Стратегия катализа in situ и зародышеобразования биосовместимых цинковых солей аминокислот в поли (l-лактид) с повышенной скоростью кристаллизации. Полимеры. 2019; 11: No 790.

Артикул

Google ученый

14.

Zhou ZH, Hou SY, Wan HL. Взаимопревращения пероксомолибдатного (VI) -цитрат-малатного комплекса в зависимости от pH. синтетические, структурные и спектроскопические исследования. Dalton Trans.2004; 9: 1393–9.

Артикул

Google ученый

15.

Che P, Fang D, Zhang D, Feng J, Wang J, Hu N и др. Гидротермальный синтез и кристаллическая структура нового двумерного комплекса цитрата цинка. J Coord Chem. 2005. 58: 1581–8.

CAS
Статья

Google ученый

16.

Song P, Chen G, Wei Z, Chang Y, Zhang W., Liang J. Быстрая кристаллизация поли (L-молочной кислоты), вызванная наноразмерным комплексом цитрата цинка в качестве зародышеобразователя.Полимер. 2012; 53: 4300–9.

CAS
Статья

Google ученый

17.

Wu Y, Chen W., Meng F, Wu Y, Chen W., Meng F, et al. Сшитые ядром pH-чувствительные разлагаемые мицеллы: многообещающий подход к решению дилеммы о межклеточной стабильности и высвобождении внутриклеточного лекарственного средства. J Контролируемое высвобождение. 2012; 164: 338–45.

CAS
Статья

Google ученый

18.

Jaiswal AK, Kadam SS, Soni VP, Bellare JR. Улучшенная функционализация электроспрядного каркаса из PLLA / желатина за счет альтернативного метода замачивания для инженерии костной ткани. Appl Surf Sci. 2013; 268: 477–88.

CAS
Статья

Google ученый

19.

Sheng SJ, Hu X, Wang F, Ma Y, Gu M. Характеристика механических и термических свойств поли-L-лактидного каркаса (PLLA), разработанного с использованием контролируемой давлением технологии зеленого вспенивания.Mater Sci Eng C. 2015; 49: 612–22.

CAS
Статья

Google ученый

20.

Лю Ц., Лю Ц., Гао И, Ченг Ф, Сяо Г., Ван Дж. И др. Образование апатита на поверхности поли (арилэфирсульфонкетона) с помощью слоев полидофамина, функционализированных фосфонатными группами. Интерфейсы Adv Mater. 2018; 5: 1800003.

Артикул

Google ученый

21.

Тан Дж., Конг Б., Ву Х, Сюй М., Ван И, Ван И и др.Углеродные наноточки с эффективным FRET для мониторинга доставки лекарств в реальном времени и двухфотонной визуализации. Adv Mater. 2013; 25: 6569–74.

CAS
Статья

Google ученый

22.

Паскуаль А., Сардон Х., Велозо А., Руиперес Ф., Месеррейс Д. Органокатализируемый синтез алифатических сложных полиэфиров из этиленбрассилата: дешевый и возобновляемый макролактон. ACS Macro Lett. 2014; 3: 849–53.

CAS
Статья

Google ученый

23.

Кремер А.Б., Мехрходаванди П. Двухъядерные катализаторы полимеризации лактида с раскрытием цикла. Coord Chem Rev.2019; 380: 35–57.

CAS
Статья

Google ученый

24.

Сайто Т., Айзава Ю., Ямамото Т., Таджима К., Исоно Т., Сато Т. Карбоксилат щелочного металла как эффективный и простой катализатор полимеризации с раскрытием цикла циклических сложных эфиров. Макромолекулы. 2018; 51: 689–96.

CAS
Статья

Google ученый

25.

Chisholm MH, Patmore NJ, Zhou Z. Относительно относительной важности энантиоморфного сайта по сравнению с контролем конца цепи в стереоселективной полимеризации лактидов: реакции (R, R-сален) -и (S, S-сален) -алкоксидов алюминия Комплексы LAlOCH ₂ R (R = CH ₃ и S-CHMeCl). Chem Commun. 2005: 127–9.

26.

Xu FJ, Wang ZH, Yang W.T. Функционализация поверхности пленок поликапролактона посредством инициируемой поверхностью радикальной полимеризации с переносом атома для ковалентного связывания биомолекул клеточного адгезива.Биоматериалы. 2010. 31: 3139–47.

CAS
Статья

Google ученый

27.

Li J, Zhang X, Zhao M, Wu L, Luo K, Pu Y, et al. Опухолевые pH-чувствительные микросферы на основе PLLA с расщепляемыми кислотой ацетальными связями на основной цепи для эффективной локальной химиотерапии. Биомакромолекулы. 2018; 19: 3140–8.

CAS
Статья

Google ученый

28.

Биан И, Вэй З, Ван З, Ту З, Чжэн Л., Ван В. и др.Разработка биоразлагаемых полиэфиров на основе гидроксилированного инициатора кумарина в направлении флуоресцентных видимых микросфер, нагруженных паклитакселом. J Mater Chem B. 2019; 7: 2261–76.

CAS
Статья

Google ученый

Синтез аминокислотных комплексов никеля (II) на основе Шиффа как потенциальных противораковых лекарственных средств In vitro

Три гексакоординированных октаэдрических комплекса никеля (II), [Ni (Trp-sal) (phen) (CH ₃ OH)] ( 1), [Ni (Trp- o -van) (phen) (CH ₃ OH)] • 2CH ₃ OH (2) и [Ni (Trp-naph) (phen) (CH ₃ OH)] (3) (где Trp-sal = основание Шиффа, полученное из триптофана и салицилальдегида, Trp- o -van = основание Шиффа, полученное из триптофана и o -ванилин, Trp-naph = основание Шиффа, полученное из триптофана и 2-гидрокси-1-нафтальдегид, фен = 1,10-фенантролин), были синтезированы и охарактеризованы как потенциальные противораковые агенты. Детали структурного исследования этих комплексов с использованием монокристаллической рентгеновской кристаллографии показали, что искаженное октаэдрическое окружение вокруг иона никеля (II) удовлетворяется тремя атомами азота и тремя атомами кислорода. Все эти комплексы проявляли умеренную цитотоксичность в отношении линии клеток рака пищевода Eca-109 со значениями IC ₅₀ 23,95 ± 2,54 мкМ М для 1, 18,14 ± 2,39 мкМ М для 2 и 21,89 ± 3,19 мк М для 3. Исследования противоопухолевого механизма показали, что комплекс 2 может увеличивать аутофагию, уровни активных форм кислорода (АФК) и значительно снижать потенциал митохондриальной мембраны в клетках Eca-109 в зависимости от дозы.Комплекс 2 может вызывать остановку клеточного цикла в фазе G2 / M. Кроме того, комплекс 2 может регулировать семейство Bcl-2 и белки, связанные с аутофагией.

1. Введение

Значительные открытия, что цисплатин служит химиотерапевтическим агентом, быстро способствовали значительным открытиям в противораковых комплексах на основе металлов [1]. В последнее время цисплатин и его аналоги, такие как карбоплатин и оксалиплатин, по-прежнему используются во всем мире для лечения различных видов рака [2, 3]. Однако эти препараты обладают серьезными побочными эффектами, включая тяжелую токсичность и приобретенную лекарственную устойчивость, что ограничивает их клиническое применение [4–6].Следовательно, исследование новых металлических препаратов для преодоления этих ограничений имеет решающее значение для лечения рака. С этой целью были синтезированы различные классы соединений металлов, и их противораковая активность была успешно оценена как in vitro и in vivo [7–9].

Аминокислотное основание Шиффа обычно представляет собой соединение, образованное конденсацией аминокислоты и различных активных карбонильных групп. Фактически, соединения основания Шиффа и их комплексы с металлами являются выдающимися в области лекарственных средств на основе металлов [10–13].Комплексы оснований Шиффа широко изучались с этой точки зрения в связи с их широким применением в медицине [14–17]. Никель, как важный микроэлемент для людей, животных, микроорганизмов и растений, был известен как компонент многих ферментов, играющих решающую роль в важных метаболических реакциях [18–23]. В дополнение к этому, различные комплексы никеля (II) были синтезированы и оценены как препараты на основе металлов, которые продемонстрировали множество биоактивностей, таких как противосудорожное, антибактериальное, противогрибковое, противомикробное, антиоксидантное и противоопухолевое [24–30].

В нашей предыдущей работе мы исследовали ДНК-взаимодействие и СОД-активность комплексов никеля (II), содержащих L-фенилаланиновое основание Шиффа и 1,10-фенантролин [31]. Результаты показали, что три синтезированных комплекса обладают способностью взаимодействовать с ДНК, в основном, при связывании и расщеплении. Более того, эти комплексы также продемонстрировали многообещающую активность по улавливанию супероксида, что указывает на то, что комплексы никеля (II) могут быть использованы в качестве агентов против старения. В этой статье был синтезирован ряд комплексов триптофана с основанием Шиффа с никелем (II) и охарактеризован как потенциальные противораковые агенты.Антипролиферативная активность in vitro комплексов 1–3 была исследована по цитотоксичности в отношении четырех линий раковых клеток (MCF-7, SGC-7901, Eca-109 и HepG2), а также неопухолевой клеточной линии HSF. Чтобы выяснить возможные противоопухолевые механизмы, влияние комплекса 2 на Eca-109 было оценено на морфологию клеток (окрашивание AO / EB и Hoechst 33342), апоптоз, аутофагию, активные формы кислорода, потенциал митохондриальной мембраны, остановку клеточного цикла и связанные с ними уровень экспрессии белка.

2. Результаты и обсуждение

2.1. Синтезы комплексов и лигандов

Комплексы 1, 2 и 3 были синтезированы в однореакторном методе, как показано на схеме 1. Основание Шиффа L1 (Trp-sal), L2 (Trp- o -van), и L3 (Trp-наф) были синтезированы по методике, описанной в литературе [32–34]. Комплексы 1, 2 и 3 охарактеризованы с помощью рентгеновской кристаллографии монокристаллов, элементного анализа и ИК-спектра. Подробная процедура синтеза показана на схеме 1.

2.2. Кристаллическая структура трех комплексов никеля (II)

Как показано на рисунке 1, комплексы 1 и 2 оба имеют один независимый молекулярный мономер в своих асимметричных единицах, соответственно, и две независимые молекулы в комплексе 3 в их асимметричных единицах. Выбранные ими межсоединения и углы перечислены в таблице 1.

-Ni1-N4

18532 )

532 2,125

-Ni1-N4

(5) Ni2-N (7)

-Ni1-N3


Комплексный 1

Ni1-N1	2.008 (4)	Ni1-O3	2,009 (4)	Ni1 – O1	2,066 (4)
Ni1 – N3	2,082 (4)	Ni1 – N4	2	Ni1 – O4	2,132 (4)
N1-Ni1-O3	90,71 (17)	N1-Ni1-O1	81,23 (16)	O3-Ni1-O32 171,937 16)
N1-Ni1-N3	176,51 (19)	O3-Ni1-N3	91,93 (17)	O1-Ni1-N3	96. 15 (16)
N1-Ni1-N4	98,65 (17)	O3-Ni1-N4	91,28 (17)	O1-Ni1-N4	90,50 (16)	N4
79,02 (17)	N1-Ni1-O4	91,44 (17)	O3-Ni1-O4	86,55 (18)
O1-Ni1-O4	N3-Ni1-O4	90,99 (19)	N4-Ni1-O4	169,71 (18)

Комплекс 2
9000						2.007 (6)	Ni1-O3	2,025 (5)	Ni1-O1	2,075 (5)
Ni1-N3	2,092 (6)	Ni1-N4	Ni1-O5	2,130 (4)
N1-Ni1-O3	90,4 (2)	N1-Ni1-O1	81,2 (2)	O3-Ni1-O32 171,4 19)
N1-Ni1-N3	175,3 (2)	O3-Ni1-N3	92,2 (2)	O1-Ni1-N3	96. 3 (2)
N1-Ni1-N4	97,0 (2)	O3-Ni1-N4	87,1 (2)	O1-Ni1-N4	95,74 (19)	N
79,3 (2)	N1-Ni1-O5	92,4 (2)	O3-Ni1-O5	90,99 (19)
O1-Ni1-O5	87,4 )	N3-Ni1-O5	91,5 (2)	N4-Ni1-O5	170,5 (2)

Комплекс 3
Ni						1.979 (6)	Ni1 – O3	2,005 (5)	Ni1 – O1	2,043 (5)
Ni1-N3	2,080 (7)	Ni1-N4	2,1	Ni1-O4	2,126 (5)
Ni2-N5	1,988 (6)	Ni2-O7	1,997 (5)	Ni2-O5	2,033
2,087 (7)	Ni2-N8	2,093 (8)	Ni2-O8	2. 121 (5)
N1 – Ni1 – O3	89,0 (2)	N1 – Ni1 – O1	81,4 (2)	O3 – Ni1 – O1	170,3 (2)
172,3 (2)	O3-Ni1-N3	98,1 (2)	O1-Ni1-N3	91,3 (2)
N1-Ni1-N4	97,8 )	O3-Ni1-N4	89,2 (2)	O1-Ni1-N4	90,3 (2)
N3-Ni1-N4	79.4 (3)	N1-Ni1-O4	93,3 (2)	O3-Ni1-O4	86,3 (2)
O1-Ni1-O4	96,1 (2)	N3-Ni1 -O4	90,2 (3)	N4-Ni1-O4	168,0 (2)
N5-Ni2-O7	89,1 (2)	N5-Ni2-O5	80,9 (2)	O7-Ni2-O5	169,8 (2)
N5-Ni2-N7	177,7 (2)	O7-Ni2-N7	92,7 (2)	O5-Ni2 905-N32 975 905 .3 (2)
N5-Ni2-N8	99,2 (3)	O7-Ni2-N8	88,0 (3)	O5-Ni2-N8	91,7 (2)
(7) -Ni2-N8	79,3 (3)	N5-Ni2-O8	93,0 (2)	O7-Ni2-O8	87,7 (2)
O5-Ni2-O8	94,7 (2)	N (7) -Ni2-O8	88,6 (3)	N8-Ni2-O8	167,0 (3)

9-0002 Одиночный Дифракция лучей показывает, что атом Ni (II) шестикоординирован двумя атомами N от фен-лиганда, одним атомом N и двумя атомами O от лиганда основания Шиффа и одним атомом O от координированного лиганда CH ₃ OH, образуя искаженный октаэдрический Геометрическая конфигурация в структуре комплекса 1. Экваториальная координация для иона Ni (II) обеспечивается атомом N3 от фен-лиганда и атомами O1, N1 и O3 от лиганда основания Шиффа (рис. 1 (a)). Ион Ni1 расположен выше экваториальной плоскости на 0,0168 (22) Å. Двугранный угол, образованный экваториальной плоскостью и фен-лигандом, составляет 89,86 (12) °, что указывает на их почти вертикальное положение. Две аксиальные позиции октаэдра заняты атомом N4 фенлиганда и одним атомом O4 молекулы метанола. Валентный угол N4 – Ni – O4 меньше 180 ° и равен 169.71 (18) °. Длины связей Ni – O варьируются от 2,009 (4) до 2,132 (4) Å, а длины связей Ni – N — от 2,008 (4) до 2,129 (4) Å. Подобно комплексу 1, координационное окружение иона Ni1 в комплексе 2 также имеет искаженную октаэдрическую геометрическую конфигурацию (рис. 1 (b)). Ион Ni1 расположен на 0,0225 (31) Å выше экваториальной плоскости, образованной атомами O1, O3, N1 и N3. Двугранный угол, образованный экваториальной плоскостью и фенлигандом, составляет 84,21 (16) °. Валентный угол O5 – Ni1 – N4 = 170,5 (2) ° не близок к 180 ° с отклонением от линейности 9. 5 °, что согласуется с данными, полученными для комплекса 1. Комплекс 3, кристаллизованный в моноклинной системе, пространственная группа P21, содержит две молекулы в асимметричном звене. Как показано на рисунке 1 (c), координационная геометрия Ni1 и Ni2 представляет собой слегка искаженный октаэдр с небольшими различиями в параметрах структуры. В координационной сфере для иона Ni1 экваториальные позиции заняты атомами N1, O1, O3 и N3 из лиганда основания Шиффа и фен-лиганда, а две аксиальные позиции заняты атомами O4 и N4.Ион Ni1 расположен на 0,0438 (31) Å над экваториальной плоскостью с Ni1 – N4 = 2,110 (6) Å и Ni1 – O4 = 2,126 (5) Å. Фенантролиновый лиганд координировался с Ni1 в направлении, почти вертикальном к экваториальной плоскости с двугранным углом 88.94 (19) °. Вокруг иона Ni2 атомы N8 и O8 занимают аксиальные позиции октаэдрической геометрии с валентным углом O8 – Ni1 – N8 = 167.0 (3) °. Экваториальная плоскость октаэдра образована атомами O5, O7, N5 и N7. Ион Ni2 расположен на 0,0315 (33) Å над экваториальной плоскостью с длинами связей Ni2 – N8 = 2. 093 (8) Å и Ni2 – O8 = 2,121 (5) Å соответственно. Двугранный угол, образованный экваториальной плоскостью и фенантролиновым лигандом, составляет 85,68 (17) °, что заметно меньше указанного выше двугранного угла, что указывает на явно искаженную координационную геометрию.

2.3. Анализ цитотоксичности

In vitro

Цитотоксическую активность лигандов (L1, L2 и L3) и трех гексакоординированных октаэдрических комплексов никеля (II) 1-3 и Ni (CH ₃ COO) ₂ оценивали против четырех линии раковых клеток человека (включая рак груди MCF-7, рак желудка SGC-7901, рак пищевода Eca-109 и гепатоцеллюлярную карциному HepG2), а также нормальные клетки человека HSF с использованием метода анализа MTT.Цитотоксичность цисплатина также оценивалась для сравнения. Как показано в таблице 2, лиганды оснований Шиффа L1 и L2 не проявляли токсичности со значениями IC ₅₀, превышающими 80 мк M, по отношению к четырем линиям раковых клеток человека. L3 и Ni (CH ₃ COO) ₂ имели слабые цитотоксические эффекты в отношении клеток SGC-7901 и Eca-109 со значениями IC ₅₀ 42,70 ± 1,13, 48,36 ± 4,99 и 41,35 ± 0,87, 43,51 ± 1,34, соответственно. Напротив, комплексы показали умеренную цитотоксичность по отношению к клеткам Eca-109 со значениями IC ₅₀, равными 23.95 ± 2.54, 18.14 ± 2.39 и 21.89 ± 3.19 μ M соответственно. Поскольку комплексы проявляли чувствительную цитотоксичность по отношению к клеткам Eca-109, эту клеточную линию использовали для дальнейшего исследования, чтобы объяснить противораковый механизм.

(1)

± 1.4632 15,6

80,00


Комплекс	MCF-7	SGC-7901	Eca-109	HepG2	HSF
75.75 ± 0,41	33,99 ± 2,50	23,95 ± 2,54	> 80,00	60,94 ± 1,76
Trp + o -van + Ni + phen (2)	16. 09 ± 1.32	18,14 ± 2,39	47,29 ± 0,35	23,91 ± 0,74
Trp + naph + Ni + phen (3)	23,74 ± 0,55	24,29 ± 0,95	21,89 ± 3,19	32,54 ± 1,98
L1	> 80.00	> 80.00	> 80.00	> 80.00	——
L2	> 80.00	> 80.00	> 80.00	> 80.00	5325325	42,70 ± 1,13	48,36 ± 4,99	> 80,00	——
Ni (CH ₃ COO) ₂	> 80,00	41,35 ± 0,8327 90.51 ± 1,34	> 80,00	——
Цисплатин	12,34 ± 0,75	11,73 ± 1,45	11,87 ± 0,19	13,94 ± 0,58		13,94 ± 0,58	17,13 ± 1,3351
^a Жизнеспособность клеток определяли с помощью анализа МТТ после обработки в течение 48 часов.

Анализ окрашивания аннексином V-PE / 7-AAD проводили для анализа гибели клеток, индуцированной комплексом 2, в течение 24 часов с использованием проточной цитометрии.Рисунок 2 показал, что процент апоптотических клеток, которые составляли 7,30% для контроля, 8,78% для 20 мкл M и 29,40% для 40 мкл M, заметно увеличился в зависимости от дозировки.

2.4. Морфологический анализ клеток с помощью окрашивания AO / EB и Hoechst 33342

Апоптоз и некроз, как общие клеточные ответы противораковых комплексов на раковые клетки, всегда вызывали морфологические изменения клеток [35]. Акридиновый оранжевый (АО) / бромид этидия (EB) используются вместе для различения жизнеспособных, апоптотических и некротических клеток, где живые клетки демонстрируют ярко-зеленую флуоресценцию с нормальной цитоплазмой и морфологией ядер, а ранние апоптотические клетки демонстрируют зеленую флуоресценцию с ядерной усадкой и хроматином. конденсация. Между тем, некротические клетки демонстрируют красную флуоресценцию без фрагментации хроматина, а клетки с поздним апоптозом окрашивают красную флуоресценцию с сокращением ядер и конденсацией хроматина [36]. Как показано на Фигуре 3 (а), необработанные клетки Eca-109 были окрашены однородной зеленой флуоресценцией. После обработки комплексом 2 20 μ M и 40 μ M в течение 24 часов наблюдались очевидные морфологические изменения, такие как сокращение ядер, конденсация хроматина и поздние апоптотические клетки, содержащие красные апоптотические тельца, как показано стрелкой.Апоптоз также исследовали методом окрашивания Hoechst 33342. Hoechst 33342 — это специфический краситель для ядер в живых клетках, которые имели светло-зеленую флуоресцентную цитоплазму, а апоптотические клетки имели яркие фрагментированные ядра, содержащие конденсированный хроматин. Как показано на Фигуре 3 (b), после обработки комплексом 2 20 μ M и 40 μ M в течение 24 часов также наблюдались апоптотические характеристики, особенно для 40 μ M. Эти результаты продемонстрировали, что комплекс 2 может индуцировать апоптоз клеток Eca-190 в зависимости от концентрации.

2,5. Определение уровней внутриклеточных активных форм кислорода (АФК)

Сообщалось, что повышение внутриклеточных уровней АФК может привести к дисфункции митохондрий, проникнуть в ядро, чтобы вызвать повреждение ДНК и, наконец, вызвать апоптоз клеток [37]. Чтобы выяснить связь между цитотоксичностью и образованием АФК, клетки Eca-109 подвергали воздействию комплекса 2 20 мкМ М и 40 мкМ М в течение 24 ч, а затем уровни АФК оценивали с использованием 2 ‘ , 7’-дихлородигидрофлуоресцеина диацетат (DCFH-DA) в качестве флуоресцентного зонда.Краситель DCFH-DA может расщепляться внутриклеточными эстеразами до нефлуоресцентной формы 2 ‘, 7’-дихлор-3,6-флуорандиола (DCFH). Затем нефлуоресцентный субстрат окисляется внутриклеточными свободными радикалами с образованием флуоресцентного продукта, дихлорфлуоресцеина (DCF) [38]. Как показано на Фигуре 4 (а), в контрольной группе может наблюдаться низкая интенсивность внутриклеточной флуоресценции из-за низкого уровня АФК, что затрудняет перенос DCHF-DA во флуоресцентный продукт DCF. После обработки клеток Eac-109 комплексом 2 20 μ M и 40 μ M в течение 24 часов в клетках могут быть обнаружены многочисленные зеленые флуоресцентные точки, а с увеличением концентрации комплекса 2 более ярко-зеленые может наблюдаться люминесцентная точка, что означает повышение уровня АФК.Эти результаты продемонстрировали, что комплекс 2 может увеличивать внутриклеточный уровень АФК дозозависимым образом.

N-ацетил-L-цистеин (NAC), как поглотитель ROS, был использован для изучения роли генерации ROS в индуцированной комплексом 2 апоптотической гибели клеток. Процент апоптотических клеток определяли с помощью анализа окрашивания аннексином V-PE / 7-AAD после обработки комплекса 2 с NAC или без него. При предварительной обработке NAC процент клеток апоптоза, индуцированных комплексом 2, был снижен, как показано на фиг. 4 (b) и 4 (c).Эти результаты предполагают, что АФК, генерируемые комплексом 2, играют важную роль в индукции апоптоза в клетках Eca-109.

2.6. Аутофагия, индуцированная комплексом 2

Аутофагия как явление жизни и путь лизосомальной деградации широко распространена в клетке и имеет решающее значение для гомеостаза в нормальных условиях [39]. Считается, что аутофагия является реакцией выживания на фактор роста или недостаток питательных веществ, а также, как сообщается, играет важную роль в подавлении опухолевых клеток [40].Монодансилкадаверин (MDC), флуоресцентное соединение, включается в многослойные тельца за счет как механизма захвата ионов, так и взаимодействия с липидами мембран в качестве зонда для обнаружения аутофагических вакуолей в культивируемых клетках. Для определения аутофагического действия комплекса 2 на клетки Eca-190 клетки обрабатывали комплексом 2 в течение 24 ч, а затем окрашивали MDC. Как показано на фиг. 5 (a) и 5 (b), интенсивность окрашивания MDR значительно увеличилась после обработки комплексом 2 20 μ M и 40 μ M по сравнению с контрольной группой.Эти результаты показали, что комплекс 2 может увеличивать уровень аутофагии клеток Eca-190 в зависимости от дозировки.

Чтобы исследовать, влияет ли аутофагия на жизнеспособность клеток, клетки Eca-109 обрабатывали различными концентрациями комплекса 2 с ингибитором аутофагии 3-метиладенином (3-MA) или без него. Как показано на фиг. 5 (c) и 5 (d), 3-MA не токсичен по отношению к клеткам, но 3-MA снижает жизнеспособность клеток, вызванную комплексом 2, в различной степени, что указывает на то, что аутофагия ингибирует гибель клеток.

2.7. Дисфункция митохондрий, вызванная комплексом 2

Митохондрии играют важную роль в апоптозе, они могут высвобождать проапоптотические факторы, такие как цитохром c и другие факторы, вызывающие апоптоз [41]. Дисфункцию митохондрий, связанную с апоптозом, анализировали с использованием 5,5 ‘, 6, 6′-тетрахлор-1,1′, 3,3’-тетраэтилбензимидалилкарбоцианина иодида (JC-1) в качестве флуоресцентного зонда. JC-1 образует агрегаты и излучает красную флуоресценцию, соответствующую высокому потенциалу митохондриальной мембраны [42, 43].После митохондриальной дисфункции потенциал митохондриальной мембраны (ММП) будет снижен, и JC-1 образует мономер и излучает зеленую флуоресценцию. Как показано на Рисунке 6, через 24 часа инкубации с комплексом 2 зеленая флуоресценция мономеров JC-1 увеличивается с 4,69% (контроль) до 6,86% (20 мкм M) и 49,5% (40 мкм M ), что указывает на потерю ММП.

2,8. Анализ остановки клеточного цикла

Сообщается, что ингибирование пролиферации раковых клеток цитотоксическими препаратами может быть результатом остановки клеточного цикла, апоптоза или их комбинации.Чтобы исследовать, запускается ли антипролиферативный эффект комплекса 2 на клетки Eca-109 остановкой клеточного цикла, соотношение фаз клеточного цикла измеряли проточной цитометрией с окрашиванием пропидиум иодидом (PI). Как показано на рисунке 7, в контроле процентное содержание ячейки в фазе G2 / M составляет 6,35%. После того, как клетки были совмещены с различными концентрациями комплекса 2, процентное содержание в клетке в фазе G2 / M составляет 7,21% для 20 μ M и 19,84% для 40 μ M. фаза G0 / G1 — 63.82% для контроля, 59,51% для 20 μ M и 48,84% для 40 μ M соответственно. Очевидно, эти результаты демонстрируют, что комплекс 2 ингибирует рост клеток в Eca-109 в фазе G2 / M.

2.9. Экспрессия семейства Bcl-2 и белков, связанных с аутофагией

Белки семейства Bcl-2, известные как один из важных регуляторных факторов апоптоза, были исследованы в этом исследовании с помощью Вестерн-блоттинга [35, 44]. Как показано на рисунках 8 (a) и 8 (b), уровни экспрессии антиапоптотических белков Bcl-2 и Bcl-xL были значительно снижены, тогда как проапоптотические белки Bax и Bad были значительно увеличены в зависимости от концентрации после Eca-109. клетки подвергались воздействию комплекса 2 в течение 24 ч.Эти результаты предполагают, что комплекс 2 может индуцировать апоптоз в митохондриальных путях.

Аутофагия, как процесс клеточной деградации, может активироваться в опухолевых клетках во время действия противоопухолевых препаратов. С инициированием аутофагии и образованием аутофагосомы Beclin-1 связывает LC3B и взаимодействует с убиквитин-связывающим белком p62. Как показано на фиг. 8 (c) и 8 (d), уровни экспрессии Beclin-1 и LC3B-II увеличились, тогда как p62 снизился в зависимости от концентрации после того, как клетки Eca-109 подверглись воздействию комплекса 2 в течение 24 часов.Эти результаты предполагают, что аутофагия может быть активирована во время комплекса 2 противоопухолевых действий.

3. Выводы

Три гексакоординированных октаэдрических комплекса никеля (II) были синтезированы и охарактеризованы как потенциальные противораковые агенты в этом исследовании. Эти комплексы показали умеренную цитотоксичность по отношению к клеткам Eca-109, и комплекс 2 был выбран для дальнейшего исследования, чтобы объяснить механизм апоптоза. Процент апоптотических клеток заметно увеличивался в зависимости от дозы после совпадения с комплексом 2 в течение 24 часов.Окрашивание AO / EB и Hoechst 33342 показало, что комплекс 2 может изменять морфологию клеток и индуцировать апоптоз в зависимости от концентрации. Комплекс 2 может повышать уровень внутриклеточных АФК и вызывать снижение потенциала митохондриальной мембраны, что играет важную роль в индукции апоптоза. Исследования остановки клеточного цикла демонстрируют, что комплекс 2 ингибирует рост клеток в клетках Eca-109 в фазе G2 / M. Уровень аутофагии также может быть повышен комплексом 2, а аутофагия, играя защитную роль, подавляет гибель клеток.Кроме того, комплекс 2 может регулировать семейство Bcl-2 и белки, связанные с аутофагией, в зависимости от концентрации. Таким образом, мы обнаружили, что никелевые комплексы с аминокислотным основанием Шиффа могут эффективно ингибировать рост раковых клеток в основном за счет митохондриальной дисфункции, внутриклеточного накопления АФК и повреждения ДНК, опосредованного АФК, и эта работа будет полезна для разработки и синтеза новой аминокислоты Шиффа. комплексы базового никеля как перспективные противоопухолевые средства.

4. Экспериментальная

4.1. Материалы и методы.

Салицилальдегид, — -ванилин и 2-гидрокси-1-нафтальдегид были приобретены у Alfa Aesar. D-триптофан был получен от компании Beijing Jingke. Остальные химические вещества были получены из коммерческих источников и использовались без дополнительной очистки, если не указано иное. Все реагенты были класса AR или биохимического качества. Во всех экспериментах использовалась сверхчистая вода Milli-Q.

Элементный анализ ( C , H , N ) был выполнен на анализаторе Perkin-Elmer 2400 II, ИК-спектры записаны в таблетках KBr на приборе Nicolet 5700 FT-IR в диапазоне частот 400–2000 Гц. 4000 см ⁻¹.

4.2. Синтезы комплексов

4.2.1. Синтез комплекса [Ni (Trp-sal) (phen) (CH

₃ OH)] (1)

Для комплекса 1 D-триптофан (1 ммоль, 204,2 мг) и гидроксид калия (1 ммоль, 56,1 мг) растворяли в метаноле (15 мл) при 50 ° C. Добавляли метанольный раствор (3 мл) салицилальдегида (1 ммоль, 0,11 мл) и перемешивали в течение 2 часов. Затем по каплям добавляли водный раствор (3 мл) тетрагидрата ацетата никеля (248,86 мг, 1 ммоль) и перемешивали в течение 2 часов.Наконец, добавляли метанольный раствор (5 мл) 1,10-фенантролина (1 ммоль, 198,2 мг) и непрерывно перемешивали в течение 3 часов. После завершения реакции полученный раствор выдерживали при комнатной температуре в течение нескольких недель, после чего были получены зеленые блочные кристаллы, подходящие для дифракции рентгеновских лучей. Выход: 82%. Анальный. Найдено (%) для C ₃₁ H ₂₆ N ₄ NiO ₄ (мол. Масса = 577,27): C 64,15%; Н 4,86%; N 9,35%. Вычислено (%) для С 64,50%; Н 4,54%; N 9,70%. ИК-спектры комплекса 1 показаны на рисунке S1 (а).Избранные ИК-полосы (таблетки KBr, / см ^-1, с, сильное поглощение; м , среднее поглощение;, слабое поглощение): 3,411 (с), 1636 (с), 1595 (с), 1516 (м). , 1496 (м), 1467 (м), 1426 (м), 1339 (м), 1305 (м), 1223 (м), 1182 (шир.), 1,127 (шир.), 1085 (шир.), 1011 (шир.) , 962 (ш), 848 (ш), 765 (ш), 728 (ш), 642 (ш), 545 (ш), 451 (ш), 427 (ш).

4.2.2. Синтез комплекса [Ni (Trp-o-van) (phen) (Ch4OH)] • 2Ch4OH (2)

Приготовление комплекса 2 осуществляется по той же методике, что и комплекс 1, за исключением того, что раствор o — ванилин (1 ммоль, 152.2 мг) в метаноле (3 мл) использовали вместо раствора салицилальдегида. Зеленые монокристаллы 2, пригодные для дифракции рентгеновских лучей, были получены при комнатной температуре. Выход: 85%. Анальный. Найдено (%) для C ₃₄ H ₃₆ N ₄ NiO ₇ (мол. Масса = 671,38): C 60,48%; H 5,84%; N 8,57%. Вычислено (%) для С 60,82%; H 5,40%; N 8,34%. ИК-спектры комплекса 2 показаны на рисунке S1 (b). Избранные ИК-полосы (таблетки KBr, / см ^-1, с, сильное поглощение; м , среднее поглощение;, слабое поглощение): 3,404 (с), 1634 (с), 1596 (с), 1517 (м). , 1495 (м), 1469 (м), 1443 (м), 1426 (м), 1384 (м), 1287 (м), 1216 (м), 1 127 (шир.), 1083 (шир.), 1010 (шир.) , 988 (ширина), 850 (ширина), 744 (ширина), 728 (ширина), 643 (ширина), 535 (ширина), 426 (ширина).

4.2.3. Синтез комплекса [Ni (Trp-Naph) (phen) (Ch4OH)] (3)

Получение комплекса 3 происходит по той же методике, что и для комплекса 1, за исключением того, что раствор 2-гидрокси-1-нафтальдегида ( 1 ммоль, 172,2 мг) в метаноле (3 мл) использовали вместо раствора салицилальдегида. Зеленые кристаллы 3, пригодные для дифракции рентгеновских лучей, были также получены при комнатной температуре. Выход: 80%. Анальный. Найдено (%) для C ₃₅ H ₂₈ N ₄ NiO ₄ (Мол.вес = 627,32): C 67,38%; Н 4,35%; N 9,21%. Вычислено (%) для C 67,01%; H 4,50%; N 8,93%. ИК-спектры комплекса 3 показаны на рисунке S1 (c). Избранные ИК-полосы (таблетки KBr, / см ^-1, с, сильное поглощение; м , среднее поглощение;, слабое поглощение): 3,412 (с), 1620 (с), 1540 (с), 1516 (м). , 1 458 (м), 1426 (м), 1343 (м), 1302 (м), 1249 (м), 1182 (шир.), 1 127 (шир.), 1092 (шир.), 1037 (шир.), 974 (м) , 845 (ш), 748 (ш), 728 (ш), 642 (ш), 564 (ш), 454 (ш), 427 (ш).

4.3. Рентгеновская кристаллография

Данные рентгеновской дифракции комплексов 1, 2 и 3 были собраны при 298 K с излучением Mo-Ka ( λ = 0,071073 нм) с использованием дифрактометра Bruker Smart-1000 CCD, оснащенного с графитовым монохроматором. Интенсивности дифракции для комплексов были получены с использованием метода сканирования ω . Структуры были расшифрованы прямыми методами с помощью последовательных разностных карт Фурье с использованием SHELXS-2014 и уточнены анизотропно с помощью полноматричных наименьших квадратов на F ² с использованием SHELXL-2014 [45].Все неводородные атомы уточнены анизотропно. Атомы органического водорода генерировались геометрически, и их можно было уточнить с помощью модели наездника. Атомы водорода, присоединенные к углероду, были помещены в расчетные положения и уточнены с использованием модели наездника с параметрами изотропного смещения в 1,2 или 1,5 раза больше изотропных эквивалентов их атомов-носителей. Кристаллографические данные и экспериментальные данные для структурного анализа 1, 2 и 3 приведены в таблице 3. Кристаллографические данные для трех комплексов депонированы в Кембриджском банке структурных данных в качестве дополнительной публикации CCDC под номерами 1841712, 1829802 и 1829801, соответственно. .Любые запросы, связанные с данными, можно направлять по электронной почте [email protected].

4,4973

. Культура клеток

4.4.1. Цитотоксичность

In vitro Анализ

3- (4,5-Диметилтиазол-2-ил) -2,5-дифенилтетразолийбромид (МТТ) был использован для анализа цитотоксичности in vitro .Комплексы 1–3, лиганды (L1, L2 и L3), Ni (CH ₃ COO) ₂ и цисплатин растворяли в ДМСО в концентрации 20 мМ в качестве исходного раствора для последующего тестирования. Четыре различные линии раковых клеток (MCF-7, SGC-7901, Eca-109 и HepG2) и одна нормальная клеточная линия (HSF) были засеяны в 96-луночные ячейки и культивированы при 37 ^o ° C в 5% CO ₂ . Через 24 ч среду заменяли комплексом различных концентраций и инкубировали в течение 48 ч. 10 мкл л красителя МТТ (5 мг / мл) добавляли в каждую лунку и инкубировали еще 4 часа.После этого среду удаляли и добавляли ДМСО (100 мкл л) для солюбилизации формазана МТТ. Считывающее устройство для микропланшетов (Bio-Rad iMark ™) использовали для измерения значения OD каждой лунки при длине волны 490 нм. Каждый эксперимент повторяли не менее трех раз, и GraphPad Prism 5.0 использовался для анализа значений IC ₅₀.

4.4.2. Анализ апоптоза с помощью окрашивания Hoechst 33342

При плотности 2 × 10 ⁵ клеток на лунку клетки Eca-109 культивировали в 6-луночном планшете в течение 24 часов.После этого среду заменяли на разные концентрации комплекса 2 и инкубировали еще 24 ч. Затем клетки дважды промывали ледяным PBS, окрашивали 10 мкл г / мл Hoechst 33342 в течение 15 минут и фотографировали с помощью флуоресцентной микроскопии (Nikon Eclipse Ti-E, Nikon Instruments Inc., Япония).

4.4.3. Двойное окрашивание акридиновый апельсин / бромид этидия (AO / EB)

Двойное окрашивание AO / EB использовали для наблюдения изменений в апоптотических клетках. Клетки Eca-109 культивировали в 6-луночном планшете в течение 24 часов.Затем клетки обрабатывали разными концентрациями комплекса 2 в течение еще 24 ч. После этого клетки дважды промывали ледяным PBS, окрашивали 100 мкл г / мл AO / EB в течение 10 минут и фотографировали с помощью флуоресцентной микроскопии (Nikon Eclipse Ti-E, Nikon Instruments Inc., Япония).

4.4.4. Исследования уровней активных форм кислорода (ROS)

Клетки Eca-109 высевали в 6-луночный планшет с плотностью 2 × 10 ⁵ клеток на лунку и инкубировали в течение 24 часов. Затем среду заменяли и инкубировали с разными концентрациями комплекса 2 еще 24 ч.После этого клетки дважды промывали ледяным PBS, окрашивали 10 мкл M DCFH-DA в течение 30 минут и фотографировали с помощью флуоресцентной микроскопии (Nikon Eclipse Ti-E, Nikon Instruments Inc., Япония).

N-ацетил-_L -цистеин (NAC) в качестве поглотителя ROS добавляли в среду на 1 час перед добавлением комплекса 2 для изучения влияния ROS на жизнеспособность клеток. Процент апоптотических клеток определяли с помощью анализа окрашивания аннексином V-PE / 7-AAD после обработки комплекса 2 с NAC или без него.

4.4.5. Апоптоз с помощью проточной цитометрии

Различные стадии апоптоза, индуцированного комплексом 2, определяли окрашиванием аннексином V-PE и 7-AAD в соответствии с протоколом производителя для набора для обнаружения апоптоза аннексина V (BD, Bioscience). Клетки Eca-109 высевали в 6-луночный планшет с плотностью 2 × 10 ⁵ клеток на лунку и культивировали при 37 ° C в 5% CO ₂ в течение 24 часов. Затем в указанную лунку добавляли различные концентрации комплекса 2 и инкубировали еще 24 ч.Клетки ресуспендировали в связывающем буфере, окрашивали 5 мкл L аннексина V-PE и 5 мкл L 7-AAD при комнатной температуре в течение 15 мин и анализировали с использованием проточного цитометра (BD FACS Aria III).

4.4.6. Анализ аутофагии

Клетки Eca-109 высевали в 6-луночные планшеты и инкубировали при 37 ^o ° C в 5% CO ₂ в течение 24 часов. Затем среду заменяли комплексом 2 в разных концентрациях еще на 24 ч. После этого среду удаляли и клетки дважды промывали ледяным PBS.Затем клетки окрашивали раствором MDC (монодансилкадаверина) (50 мкл M) в течение 15 мин, и данные получали с помощью проточной цитометрии (BD FACS Aria III).

3-МА в качестве ингибитора аутофагии добавляли в среду на 1 час перед добавлением комплекса 2 для изучения влияния аутофагии на жизнеспособность клеток. Процент апоптотических клеток определяли с помощью анализа окрашивания аннексином V-PE / 7-AAD после обработки комплекса 2 с 3-МА или без него.

4.4.7. Измерение потенциала митохондриальной мембраны

После обработки различными концентрациями комплекса 2 клетки собирали и инкубировали в 500 мкл л PBS, содержащем 10 мкл мкг / мл JC-1, в течение 20 мин при 37 ° C в темноте. .Затем клетки ресуспендировали в PBS и анализировали проточной цитометрией (BD FACS Aria III).

4.4.8. Анализ остановки клеточного цикла

После обработки различными концентрациями комплекса 2 клетки собирали и фиксировали 70% этанолом на ночь. Затем клетки инкубировали в 500 мкл л PBS, содержащем Тритон X-100 (0,1% об. / Об.), РНКазу A (0,2 мг / мл) и иодид пропидия (PI, 0,02 мг / мл) в течение 15 мин. Затем клетки анализировали с помощью проточной цитометрии (BD FACS Aria III).

4.4.9. Вестерн-блоттинг

После инкубации с различными концентрациями комплекса 2 клетки собирали в буфер для анализа радиоиммунопреципитации (RIPA) с ингибиторами протеаз и ингибиторами фосфатазы. Набор BCA Protein Assay Kit использовался для определения концентрации белка. Затем уровни экспрессии белков, связанных с семейством Bcl-2 и аутофагией, измеряли с помощью Вестерн-блоттинга.

4.5. Статистический анализ

Все эксперименты повторяли трижды.Статистическую значимость оценивали с помощью теста Стьюдента t , а также с помощью средних, средних и средних значений.

Доступность данных

Данные, использованные для подтверждения выводов этого исследования, включены в статью и дополнительный информационный файл.

Конфликт интересов

Авторы заявляют, что нет никаких конфликтов интересов, которые могли бы повлиять на работу, описанную в этой статье.

Вклад авторов

Ян Ли и Цзяньфан Донг внесли равный вклад в эту работу.

Выражение признательности

Этот проект финансировался Фондом естественных наук провинции Шаньдун (ZR2016HB73 и ZR2019PH084) и проектами развития медицинских и медицинских наук и технологий провинции Шаньдун (2016WS0210).

Дополнительные материалы

Рисунок S1: FTIR-спектры названных комплексов 1, 2 и 3. Рисунок S2: Отчеты CheckCIF / PLATON для определения кристаллической структуры Комплексов 1, 2 и 3. (Дополнительные материалы)

Цинк-аминокислотные комплексы для свиней | Журнал зоотехники

Абстракция

Два эксперимента были проведены для определения влияния источников пищевого цинка на привес, конверсию корма, а также характеристики крови и костей свиней.В первом эксперименте в 28-дневном исследовании использовали 96 свиней. Свиньи получали рацион без дополнительного Zn или с добавлением 9 или 12 ppm цинка из сульфата цинка (ZnSO ₄), метионина цинка (ZnMet) или метионина цинка с пиколиновой кислотой (ZnMet w / PA), каждый с или без 5% кукурузного масла. Были различия (P <0,05) в среднесуточном привесе (ADG) и среднесуточном потреблении корма (ADFI) между свиньями, получавшими два органических источника Zn, при этом у свиней, получавших ZnMet w / PA, наблюдались лучшие приросты и конверсия корма.Однако ни один из источников органического цинка не привел к продуктивности свиней, отличной от рациона без дополнительного цинка или рациона с добавлением цинка из ZnSO ₄. Во втором эксперименте использовались те же диетические источники Zn и методы лечения, что и в Exp. 1, за исключением того, что кукурузное масло было удалено как переменная. Никаких различий в ADG, ADFI, кормлении / приросте (F / G) или в изменениях сывороточного Zn или Cu не наблюдалось между обработками в течение 21-дневного периода выращивания в питомнике или 56-дневного периода выращивания. В течение последующего 56-дневного финишного периода ADG и ADFI были больше (P <.01) для свиней, получавших рацион с добавлением цинка, чем для свиней, получавших рацион без дополнительного цинка. Не было различий между обработками в F / G во время завершающего периода. Содержание Zn в костной золе было ниже (P <0,01) у свиней, не получавших Zn. Эти данные предполагают, что используемые источники цинка имеют аналогичную биологическую ценность, и не подтверждают теорию о том, что пиколиновая кислота способствует абсорбции цинка.

Этот контент доступен только в формате PDF.

Авторское право 1986 г. Американского общества зоотехники.

Американское общество зоотехники

Часть 1. Исследование аминокислотных комплексов алюминия; Часть 2. Структурные исследования алюминиево-халькогеновых связей

PDF-версия также доступна для скачивания.

Кто

Люди и организации, связанные либо с созданием диссертации, либо с ее содержанием.

Какие

Описательная информация, помогающая идентифицировать эту диссертацию.Перейдите по ссылкам ниже, чтобы найти похожие предметы в Электронной библиотеке.

Когда

Даты и периоды времени, связанные с этой диссертацией.

Статистика использования

Когда в последний раз использовалась эта диссертация?

Взаимодействовать с этой диссертацией

Вот несколько советов, что делать дальше.

PDF-версия также доступна для скачивания.

Ссылки, права, повторное использование

Международная структура взаимодействия изображений

Распечатать / Поделиться

Печать

Электронная почта

Твиттер

Facebook

Tumblr

Reddit

Ссылки для роботов

Полезные ссылки в машиночитаемом формате.

Ключ архивных ресурсов (ARK)

Международная структура взаимодействия изображений (IIIF)

Форматы метаданных

Изображений

URL

Статистика

Gravelle, Филип У.(Филип Вин).

Часть 1. Исследование аминокислотных комплексов алюминия; Часть 2. Структурные исследования алюминиево-халькогеновых связей.
диссертация,

May 1996;

Дентон, Техас.

(https://digital.library.unt.edu/ark:/67531/metadc277846/:
по состоянию на 30 сентября 2021 г.),

Библиотеки Университета Северного Техаса, Цифровая библиотека UNT, https://digital.library.unt.edu;

Добавить комментарий Отменить ответ
Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *
Комментарий *
Имя *

Email *

Сайт

Сохранить моё имя, email и адрес сайта в этом браузере для последующих моих комментариев.

532 Вес формулы 5727

905)9956 (14)

(Å)

β (°)

Уникальные отражения


Комплексный	1	2	3

Эмпирическая формула 4 9075 N 903	C ₃₄ H ₃₆ N ₄ NiO ₇	C ₃₅ H ₂₈ N ₄ NiO ₄
671,38	627,32
Температура (K)	298 (2)	298 (2)	298 (2)
Длина волны (Å)		0,73
Кристаллическая система	Моноклинная	Моноклинная	Моноклинная
Пространственная группа	C 2	P 21 / c	P 21
(
12,9281 (12)	12,5532 (11)
b (Å)	16,7323 (13)	11,9960 (11)	19,1631 (16)
12,4490 (9)	22,131 (2)	14,850 (4)
α = γ (°)	90	90	90
130,648 (3)	104.568 (2)	111,483 (3)
V (Å ³)	2686,0 (4)	3321,8 (5)	3324,2 (10)
Z 4	4	4
D _calc (Mg⋅m ⁻³)	1,427	1,342	1,257
		905 000) 1408	1310
Коэффициент поглощения (мм ^-1)	0.767	0,637	0,626
Размер кристалла (мм)	0,22 × 0,21 × 0,15	0,36 × 0,20 × 0,11	0,43 × 0,36 × 0,25
° От 2,434 до 25,016	от 2,549 до 25,020	от 2,587 до 25,020
Предельные показатели	–20≤ ч ≤ 15; –19≤ к ≤ 19;	–10≤ ч ≤ 15; –12≤ к ≤ 14;	–14≤ ч ≤ 11; –22≤ к ≤ 21;
Предельные показатели	–14 л ≤ 14	–26 л ≤ 16	–17 л ≤ 17
Собранные отражения	6750	15812	16814	4497	5824	10297
R _{внутренний}	0.0243	0,0988	0,0467
Данные, ограничения, параметры	4497, 1, 363	5824, 0, 421	10297, 1649, 795
соответствует 900–0 900–0 900–0 ²	0,961	1,089	0,964
Параметр абсолютной структуры	−0,009 (11)		0,000 (15)
Конечные индексы 270 I σ ( I )]	R ₁ = 0.0381, wR ₂ = 0,0787	R ₁ = 0,0949, wR ₂ = 0,2006	R ₁ = 0,050 0,050 ₂ = 0,1044
R Индексы (все данные)	R ₁ = 0,0560, wR ₂ = 0,0868	R 1 = 0.1568, wR ₂ = 0,2242	R ₁ = 0,1001, wR ₂ = 0,1233
Наибольшая разница. Пик и отверстие (e · Å ⁻³)	0,437 и -0,196	0,904, и -0,853	0,295 и -0,281

Аминокислотные Комплексы | АКАДЕМИЯ-Т

Комплекс основных аминокислот капсулы Solgar/Солгар 30шт

Краткое описание

Состав

Фармакологическое действие

Показания

Способ применения и дозировка

Противопоказания

Особые указания

Условия хранения

Комплекс аминокислот AB PRO Amino BCAA 2:1:1+ 400 г манго

Произошла ошибка при настройке пользовательского файла cookie

Настройка вашего браузера для приема файлов cookie

Почему этому сайту требуются файлы cookie?

Что сохраняется в файле cookie?

Произошла ошибка при настройке пользовательского файла cookie

Настройка вашего браузера для приема файлов cookie

Почему этому сайту требуются файлы cookie?

Что сохраняется в файле cookie?

Металлический комплекс, который связывает α-аминокислоты с высокой и предсказуемой стереоспецифичностью

Синтез аминокислотных комплексов никеля (II) на основе Шиффа как потенциальных противораковых лекарственных средств In vitro

1. Введение

2. Результаты и обсуждение

2.1. Синтезы комплексов и лигандов

2.2. Кристаллическая структура трех комплексов никеля (II)

2.3. Анализ цитотоксичности

2.4. Морфологический анализ клеток с помощью окрашивания AO / EB и Hoechst 33342

2,5. Определение уровней внутриклеточных активных форм кислорода (АФК)

2.6. Аутофагия, индуцированная комплексом 2

2.7. Дисфункция митохондрий, вызванная комплексом 2

2,8. Анализ остановки клеточного цикла

2.9. Экспрессия семейства Bcl-2 и белков, связанных с аутофагией

3. Выводы

4. Экспериментальная

4.1. Материалы и методы.

4.2. Синтезы комплексов

4.2.1. Синтез комплекса [Ni (Trp-sal) (phen) (CH

4.2.2. Синтез комплекса [Ni (Trp-o-van) (phen) (Ch4OH)] • 2Ch4OH (2)

4.2.3. Синтез комплекса [Ni (Trp-Naph) (phen) (Ch4OH)] (3)

4.3. Рентгеновская кристаллография

. Культура клеток

4.4.1. Цитотоксичность

4.4.2. Анализ апоптоза с помощью окрашивания Hoechst 33342

4.4.3. Двойное окрашивание акридиновый апельсин / бромид этидия (AO / EB)

4.4.4. Исследования уровней активных форм кислорода (ROS)

4.4.5. Апоптоз с помощью проточной цитометрии

4.4.6. Анализ аутофагии

4.4.7. Измерение потенциала митохондриальной мембраны

4.4.8. Анализ остановки клеточного цикла

4.4.9. Вестерн-блоттинг

4.5. Статистический анализ

Доступность данных

Конфликт интересов

Вклад авторов

Выражение признательности

Дополнительные материалы

Цинк-аминокислотные комплексы для свиней | Журнал зоотехники

Абстракция

Часть 1. Исследование аминокислотных комплексов алюминия; Часть 2. Структурные исследования алюминиево-халькогеновых связей

Кто

Какие

Когда

Статистика использования

Взаимодействовать с этой диссертацией

Ссылки, права, повторное использование

Международная структура взаимодействия изображений

Распечатать / Поделиться

Ссылки для роботов

Ключ архивных ресурсов (ARK)

Международная структура взаимодействия изображений (IIIF)

Форматы метаданных

Изображений

URL

Статистика

Добавить комментарий Отменить ответ

Способ
применения и дозировка

Особые
указания

Условия
хранения