Воскресенье, 21 апреля

Белок виды: какие бывают и в каких продуктах содержатся?

из растительных или животных продуктов?

О пользе растительного рациона не говорит только ленивый. Как результат, все чаще растительный белок занимает своё почётное место на столе рядом со своими мясными конкурентами. Может возникнуть закономерный вопрос: какой белок всё-таки полезнее – из мяса или из растений? 
Как часто случается с наукой о питании, ответ намного сложнее и, к счастью, намного интереснее, чем мы можем предположить. Что же нам следует знать о растительном и мясном белках?

Что такое белок?

Давайте для начала рассмотрим, что собой представляет белок на базовом уровне. Белок — это важнейший макроэлемент клеток человеческого организма. Макроэлемент — это одно из трех питательных веществ (наравне с углеводами и жирами), которые нужны организму в больших количествах. Как объясняет Управление по контролю за качеством пищевых продуктов и медикаментов (FDA), белок играет решающую роль в росте и развитии организма, создавая и восстанавливая различные клетки и ткани (мышцы, кости, органы, кожу и др. ). Он также необходим для выполнения таких важных функций в организме, как свертывание крови, выработка гормонов, нормальная работа иммунной системы. Так что да, белок – штука серьезная.

Весь белок, который мы получаем из пищи, на молекулярном уровне состоит из крошечных органических соединений – аминокислот. Всего их насчитывается 20 видов. Когда белок попадает в организм, он разбивается на отдельные аминокислотные “строительные блоки”, которые затем перестраиваются в нужный “конструктор” и отправляются на выполнение различных функций в организме. Так что хотя куриная грудка и миска с чечевицей на вид и вкус очень разные, они состоят из одних и тех же базовых блоков белка

“Если говорить о процессах на химическом уровне, то к тому времени, когда одна из аминокислот попадает в желудок, впитывается и утилизируется, была она растительного или животного происхождения…не имеет никакого значения”, – говорит Кристофер Гарднер, доктор философии, профессор медицины в Стэнфордском центре профилактических исследований.

Тут такое дело: белки бывают полноценными и неполноценными

20 аминокислот можно разделить на две группы: незаменимые и заменимые. Незаменимые аминокислоты (их 9) организм не способен синтезировать самостоятельно, вот почему так важно получать их с пищей. Заменимые аминокислоты организм способен выработать сам. 

Гордый титул полноценного белок получает, если в нём присутствуют все 9 основных аминокислот. Когда аминокислот мало или какой-то из них не хватает, белок – как бы обидно ему от этого не было – начинают относить к неполноценным. 

Полноценными считаются только белки животного происхождения – вот главная  разница по сравнению с растительным белком. К источникам полноценного белка относится мясо животных (говядина, бекон и ветчина, куриные грудки, филе рыбы и др.) и продукты животного происхождения (яйца, молочные продукты). Из растений посчастливилось только двум категориям: производимым из сои (эдамаме, тофу, соевое молоко) и киноа – лишь они гордо носят звание полноценных белков.

Уитни Линсенмайер, доктор философии и диетологии, инструктор по питанию и диетологии в Колледже наук о здоровье Doisy при Университете Сент-Луиса и пресс-секретарь Академии питания и диетологии говорит: “Если рассуждать только о питательной ценности, то если вы будете употреблять животный белок, легче гарантировать, что вы получите все необходимые аминокислоты”.

Ну что, вы сделали выводы? Внимание, спойлер: подождите! Академия питания и диетологии в официальном документе о вегетарианской диете от 2016 года выражает сомнение, что определение “полноценный” и “неполноценный” имеет место быть, так как в самом названии заложен искаженный смысл

“Прежде всего,- указывает Гарднер – в большинстве растительных белков не хватает всего одной или двух основных аминокислот”. Поскольку в растительных продуктах отсутствуют разные аминокислоты, они дополняют друг друга и вместе создают полноценный аминокислотный комплекс. Мило, не правда ли? Согласно Управлению по контролю за продуктами и лекарствами США, в зернах мало лизина, а в бобах и орехах мало метионина. Однако, классический тост из цельной пшеницы с арахисовой пастой и джемом содержит все 9 незаменимых аминокислот. Так что можно сказать, что тост снабжает организм всем необходимым “за один присест”.

Кстати, раньше считалось, что взаимодополняемые белки нужно употреблять в паре за один прием пищи, например, рис есть с фасолью. Однако последние исследования показали, что следует учитывать рацион за весь день.  “Что важно, так это получать достаточно качественного белка, а не то, что с чем вы едите”- говорит Линсенмейер. “Вот почему люди, которые получают протеин из растений (т.е. веганы и вегетарианцы), как правило, могут получить все необходимые аминокислоты без труда – конечно, при условии разнообразного и сбалансированного питания” – добавляет Гарднер. Так что садиться на “фасолевую”,  “соевую” или другую моно-диету  – это плохая идея!

Сколько белка организм действительно способен получить и использовать

Животная пища как правило (но не всегда) содержит большее количество белка, чем растительная. Возьмем среднюю порцию разных источников белка. В 100 г куриной грудки содержится 20 граммов белка; в 100 г яиц (это чуть больше двух яиц) – 13,6 г; в 100 г  (½ стакана) черной фасоли – 22 г; в 100 г (½ стакана) чечевицы – 9 граммов белка.

Также важно учитывать, какое количество этого белка используется для роста и восстановления организма. “Похоже, по сравнению с животным белком, синтез белка в организме ниже, когда в него поступает растительный белок –  говорит Линсенмейер – это означает, что для роста мышечной массы организм переваривает, всасывает и утилизирует меньшее количество аминокислот из растительной пищи, чем из животной”. 

“Когда мы смотрим на качество белка с точки зрения его усвояемости, способности снабжать тело всеми необходимыми аминокислотами, а также того, насколько хорошо он участвует в восстановлении мышц, мы делаем вывод, что животный белок в целом справляется с этой задачей несколько лучше”, – объясняет Китчин. В животном белке также содержится одна аминокислота, которой нет в растительном – лейцин. Именно она считается крайне важной для роста мышц.

Однако, ученые признают, что синтез белка из растительной пищи недостаточно изучен и делать однозначный выбор в пользу животного белка рано. Кроме этого, исследования проводятся в основном с использованием не готовых продуктов, а на белковых порошках, что дает противоречивые данные. Так, результаты одних исследований показывают, что на рост мышц лучше влияет употребление животного белка в порошке, другие исследования не обнаруживают разницы.

Вот еще кое-что: неясно, действительно ли скорость синтеза белка так важна. По данным Академии питания и диетологии, при нормальном количестве калорий вегетарианцы и веганы получают достаточно, а иногда и более чем достаточно белка. (Обращение к тем, кто все еще спрашивает: “ОТКУДА веганы получают свой белок?!”. Хм, возможно, вы получаете белка меньше, чем они). “И даже если чисто технически животный белок используется в организме лучше, чем растительный, для обычного человека, который регулярно тренируется, но не является ни профессиональным спортсменом, ни тренером, колоссального значения это не имеет”, – отмечает Китчин.

В 2017 году в Американском журнале клинического питания была опубликована статья, в которой анализируются данные о рационе питания и строении тела 2986 белых мужчин и женщин в возрасте от 19 до 72 лет, исследуемых на протяжении трех лет. Участники были разделены на 6 групп в зависимости от того, получают ли они белок из животных источников (рыба, курица, красное мясо и т.д.) или растений (бобовые, орехи и семена, фрукты и овощи, а также каши и злаки). Результат исследования показал, что для роста мышечной массы и квадрицепса в целом неважно, был это белок животного или растительного происхождения.

Что еще содержится в источниках растительного и животного белков

Что ещё, кроме протеина, дают нам продукты, содержащие белок?. У растительных и животных источников белков есть свои плюсы и минусы

Продукты животного происхождения являются богатейшими природными источниками некоторых жизненно важных микроэлементов. Одним из них является витамин D – он содержится в яйцах, сыре и океанской рыбе, такой как лосось и тунец. Такие растительные продукты как злаки, апельсиновый сок и соевое молоко часто также обогащены витамином D. А если говорить о витамине В12, то, согласно данным Национальной Медицинской библиотеки США, его единственным натуральным источником являются животные белки (хотя B12 также содержится в обогащенных злаках и неактивных дрожжах).

По утверждению Гарднера, растительный белок обладает уникальными преимуществами, возможно, главное из которых — клетчатка, которую можно найти только в растениях. Бобы и цельные злаки наносят в этом плане двойной удар, ведь они содержат в себе убойную дозу клетчатки и белка. Растения также содержат различные биологически активные соединения, включая флавоноиды, каротиноиды и полифенолы. Их употребление рекомендуют в качестве профилактики рака и сердечно-сосудистых заболеваний. 

Растительная пища также содержит углеводы — где-то их всего несколько грамм, например, в миндале (6 г в порции из 28 г), где-то много, как в консервированном нуте (19 г в стандартной порции ½ стакана). Что касается еды животного происхождения — углеводы содержатся только в виде лактозы или молочных сахаров в молочных продуктах. 

Если говорить о жирах, то почти все животные белки содержат насыщенные жиры, хотя их количество варьируется от продукта к продукту. Так, молочные продукты могут быть обезжирены, морепродукты содержат низкое количество жиров, а сочные куски красного мяса содержат огромное количество насыщенных жиров.

Делаем выводы

Какой бы рацион вы не выбрали, сам по себе тип питания — будь вы мясоед, веган или совмещаете разные продукты — ни о чём не говорит. Можно питаться хорошо или плохо независимо от этого. “Питаться правильно можно по-разному: совмещать животные и растительные продукты или придерживаться разнообразного растительного питания — говорит Китчин — Есть множество источников белка”. Растительное и животное питание не взаимоисключают друг друга, а следование только одному типу рациона не гарантирует вам жизнь в здоровом теле.

В реальной жизни важна не только пищевая ценность продуктов. В определенных местностях или для конкретных людей найти животные продукты проще (например, покупать те же дешевые консервы), чем сою, тофу или киноа. Не стоит также забывать о кулинарных традициях, связанных с определенной культурой. Например, в каких-то странах не принято есть мясо или определенное животное, где-то, наоборот, принято наделять мясо какого-то животного необычной силой. 

Также необходимо учитывать предпочтения в еде или ограничения. Очевидно, что для тех, кто против негуманного отношения к животным в мясной индустрии или беспокоится об окружающей среде, единственный выбор — это вегетарианство или веганство. А если человек страдает аллергией на сою или целиакией, или же если ему не нравится вкус бобов или чечевицы, — таким людям проще получать необходимые организму вещества из животных продуктов. 

Перевод с английского: Виктория Запольская

Оригинал с источниками: https://www.self.com/story/plant-vs-animal-protein 

 

Растительные белки для вегетарианцев

09. 08.2017


Растительный белок (или растительный протеин) – это альфа-аминокислотное соединение не животного происхождения. Этот вид белка добывается из растений (соя, рис, горох, овес, подсолнечник) и других не животных источников (к примеру, зеленая водоросль спирулина – популярный высокобелковый элемент рациона вегетарианцев). 


Животный белок не имеет концептуальных преимуществ перед белком растительного происхождения, что доказано рядом исследований, например, работой доктора Дж. Гамильтона-Ривза «Сравнение молочного и соевого протеина в контексте синтеза мышечного белка у молодых и пожилых людей». В рамках исследования 36 здоровых мужчин различного возраста регулярно тренировались в одинаковых условиях, но были разбиты на группы по рациону – одни принимали соевый белок, другие – молочный. Результат не выявил концептуальной разницы в рамках выбранной статистической модели. 


 


Популярен миф о том, что некоторые виды растительных белков (к примеру, соевый белок) из-за высокого содержания изофлавонов могут негативно сказываться на мужской гормональной системе. Это заблуждение, которое наглядно развеяно в исследовании доктора С. Филлипса «Клиническое изучение влияния соевого белка и изофлавонов на репродуктивные гормоны мужчин: результаты мета-анализа». 


Конопляный протеин, изолят соевого белка, белок овса, рисовый белок – это натуральные растительные продукты, которые могут заменять традиционные животные протеины. Растительный протеин оптимален для диетического питания, но вопрос о том, какие растительные белки лучше для конкретной ситуации, решается в индивидуальном порядке, исходя из особенностей того или иного продукта.

Гороховый белок 


Гороховый протеин изготавливается из натурального сырья – чистого посевного гороха. В нашей продуктовой линии это изолят горохового белка с содержанием протеина не менее 85%. В состав белка входят все заменимые и незаменимые аминокислоты, по содержанию BCAA соответствует казеиновому и сывороточному протеину. 



Польза горохового протеина заключается в полноценном аминокислотном профиле (22 аминокислоты) и отсутствии антинутриентов, он содержит минимальное количество жиров и клетчатки, что обеспечивает уровень усвоения 98%. Этот растительный протеин популярен среди спортсменов, целью которых является увеличение сухой мышечной массы. Точный аминокислотный профиль предлагаемого продукта (гр на 100 гр) выглядит следующим образом: 

  • аспаргиновая кислота 9,89;

  • треонин 2,55;

  • серин 4,7;

  • глутаминовая кислота 13,27;

  • пролин 3,25;

  • глицин 1,45;

  • аланин 3,74;

  • валин 3,71;

  • цистин 1,18;

  • метионин 0,2;

  • изолейцин 1,32;

  • лейцин 6,24;

  • тирозин 2,14;

  • фенилаланин 4,79;

  • гистидин 2,80;

  • триптофан 0,92;

  • лизин 5,3;

  • аргинин 8,3.

Соевый белок 


Соевый изолят белка на 90% состоит из протеина. Изолированный соевый протеин способствует воспроизводству тироксина, гормона щитовидной железы, без которого невозможно функционирование организма человека.  



Соевый белок содержит минимум жиров и углеводов, в его состав входит небольшое количество клетчатки, которая способствует сбалансированной работе кишечника и стимулирует выведение шлаков. Аминокислотный состав изолята соевого белка выглядит так (гр на 100 гр):

аспаргиновая кислота 13;   

  • треонин 4,3;

  • серин >0,1;

  • пролин 5,7;

  • глицин 4,7;

  • аланин 4,9;

  • валин 5,3;

  • изолейцин 5,5;

  • лейцин 9,1;

  • тирозин 4,3;

  • фенилаланин >0,1;

  • лизин 7;

  • гистидин 3,3;

  • аргинин 8,5;

  • цистин 1,4;

  • метионин 1,4;

  • триптофан 1,3. 

 


Овсяной белок 


Углеводную часть белка овса представляет мальтодекстрин, быстроусвояемый растительный углевод с высоким гликемическим индексом (105), не относится к сахарам. Входящая в состав белка клетчатка представлена бета-глюканом, это растворимые волокна, стимулирующие пищеварение и выведение шлаков. 



Овес, содержание белка в котором довольно высоко, включает в себя все незаменимые кислоты. Концентрат овсяного белка с содержанием протеина 55% изготовлен из экологически чистого шведского овса, не содержащего ГМО. Помимо клетчатки и мальтодекстрина в углеводной части белок овса отличается сбалансированным соотношением протеинов, жиров и углеводов, а также синергичным витаминно-минеральным составом (витамины А, Е, К, группа В, кальций, калий, магний, железо и фосфор). Его аминокислотный профиль выглядит так (мг на 1 гр белка):

  • аспаргиновая кислота 62,155;

  • треонин 25,182;

  • серин 31, 796;

  • глютаминовая кислота 185,452;

  • пролин 43,400;

  • глицин 29,510;

  • аланин 32,934;

  • валин 45,840;

  • изолейцин 34,424;

  • лейцин 66,736;

  • тирозин 33,657;

  • фенилаланин 49,201;

  • лизин 28,801;

  • гистидин 19,152;

  • аргинин 60,710;

  • цистин 17,526;

  • метионин 15,997;

  • триптофан 10,809.


Подсолнечный белок 


Подсолнечный протеин получают способом нехимической мембранной ультрафильтрации белковых молекул очищенного подсолнечного шрота, соответствующего ГОСТ 11246. У нас представлен концентрат подсолнечного белка отечественного производства с содержанием собственно белка не менее 82%. Не содержит лактозы, он очищен от антинутриентов. 



Подсолнечный протеин (как принимать его – смотрите в описании соответствующего продукта) усваивается на 95%, так как в нем нет сырой клетчатки, а объем зол составляет не больше 6%. Обладает полноценным аминокислотным профилем (22 аминокислоты), включает в себя хлорогеновую кислоту (она тормозит высвобождение гликогена, в результате, организм активнее расходует подкожные жировые запасы). Аминокислотный состав подсолнечного белка (гр на 100 гр): 

  • треонин 2,95;

  • валин 4,58;

  • метионин 1,71;

  • изолейцин 3,76;

  • лейцин 5,55;

  • фениланин 4,67;

  • лизин 6,53;

  • триптофан 1,43;

  • аспаргин 8,61;

  • серин 3,63;

  • глютамин 24,72;

  • пролин 3,51;

  • глицин 4,73;

  • аланин 2,92;

  • тирозин 2,29;

  • аргинин 7,84.  

Рисовый белок 


Рисовый протеин отличается быстрым усвоением и не влияет на усвоение остальной пищи. Этот белок оптимален для безглютеновых диет. У нас можно купить концентрат рисового белка бельгийского производства с содержание протеина 80%. 



Особенности рисового белка – богатый аминокислотный состав (то есть он снабжает организм полным комплексом заменимых и незаменимых аминокислот), отсутствие клетчатки и минимум антинутриентов (не более 3,5 гр на 100 гр продукта), поэтому он усваивается быстро и практически на 100%. Оптимален для прироста мышечных объемов, не может вызывать аллергические реакции. Аминокислотный состав на 100 гр выглядит следующим образом (мг на 1 гр белка): 

  • аланин 54;

  • аргинин 83;

  • аспаргиновая кислота 91;

  • цистин 18;

  • глютаминовая кислота 179;

  • глицин 43;

  • гистидин 24;

  • изолейцин 43;

  • лейцин 85;

  • лизин 36;

  • метионин 37;

  • фенилаланин 55;

  • пролин 44;

  • серин 49;

  • треонин 37;

  • триптофан 9;

  • тирозин 54;

  • валин 61.  

Спирулина как источник белка


Зеленая водоросль спирулина, содержание белка в которой составляет 50-70%, имеет полноценный аминокислотный состав (то есть в ней есть все заменимые и незаменимые кислоты), а по объемам цистеина, метионина и лизина она превосходит любой белок растительного типа. 



В 100% состава водоросли примерно 7% липидов, большую часть объема которых составляет гамма-линоленовая кислота, иммуномодулятор и антиоксидант, стимулирующий работу ЖКТ и функции восстановления. Прием спирулины полезен для иммунитета, сердечнососудистой системы, глаз и памяти, так как в ее состав входят витамины А, С, D, Е, группа B, тиамин, рибофлавин, микроэлементы и минералы – кальций, калий, железо, цинк, магний, фосфор. 


Спирулина содержит липоевую и стеариновую кислоты, которые относятся к группе Омега-3. Она снижает холестерин, стабилизирует АД, способствует выведению токсинов, улучшает состояние кожи. В сочетании с обширным перечнем дополнительных функций белок спирулины является одним из лучших растительных протеинов. Спирулина популярна в сфере спорта, так как подавляет иммуносупрессию (снижение иммунитета), вызванную регулярными физическими нагрузками. Аминокислотный профиль (в % от общей массы белка): 

  • изолейцин 4,13;

  • лейцин 5,80;

  • лизин 4,00;

  • метионин 2,17;

  • фенилаланин 3,95;

  • треонин 4,17;

  • триптофан 1,13;

  • валин 6,00;

  • аланин 5,82;

  • аргинин 5,98;

  • аспарагиновая кислота 6,43;

  • цистин 0,67;

  • глютаминовая кислота 8,94;

  • глицин 3,46;

  • гистидин 1,08;

  • пролин 2,97;

  • серин 4,00;

  • тирозин 4,60.  


Все представленные растительные белки оптимальны для веганов, вегетарианцев и людей, которые не могут употреблять животный белок по физиологическим, этическим или религиозным причинам. Они могут употребляться спортсменами и обычными людьми. 


Схема приема вариативна, она зависит от вашей цели и особенностей вашего рациона. Предлагаемые виды растительного белка могут комбинироваться с другими белками (как растительными, так и животными) и спортивными добавками, исходя из принципов целесообразности.


Растительные протеины для вегетарианцев отлично заменяют белки животного типа, они питательны и безопасны. Тем не менее, перед тем, как добавить в свой рацион тот или иной белок, рекомендуется проконсультироваться со специалистом, так как возможны случаи индивидуальной непереносимости.

Животные белки


Животные белки в детском рационе


Важность белков как составляющей части детского питания переоценить невозможно. Подробно об их ведущей роли в меню ребенка мы уже говорили. Необходимо прояснить вопрос – почему родители обязательно должны включать в меню ребенка белки именно животного происхождения и какие из них – лучшие.


Продукты животного происхождения – это источник полноценных, легкоусвояемых белков, витаминов и минеральных веществ. Однако не все они подходят детям. Некоторые виды мяса и рыбы до поры до времени ребенку тяжело переварить, так как пищеварительные функции желудка, кишечника, печени и поджелудочной железы еще не достигли полной зрелости.


Яйца


Это один из значимых продуктов в детском меню, так как яйца содержат целый комплекс питательных веществ в легкой для усвоения форме (они усваиваются на 97-98%). Желток содержит комплекс жирорастворимых витаминов А, D, Е, фосфатиды, различные минеральные вещества и микроэлементы, а белок яйца имеет самую высокую пищевую ценность из всех белков животного происхождения. Можно сказать, что яйца – природный концентрат питательных веществ.


Как и любым другим концентратом, яйцами увлекаться нельзя. В детском рационе они должны быть ограничены: 1 яйцо через день для детей дошкольного и школьного возраста — вполне достаточно.


Мясо и рыба


Для детского питания подходят нежирные сорта мяса и рыбы.
Крольчатина — ценнейший диетический продукт, содержит мало соединительной ткани и сухожилий, легко переваривается. По сравнению с мясом других животных, в нем меньше холестерина, больше фосфолипидов и железа. 
Индейка — низкокалорийное, но очень питательно мясо, содержит минеральные вещества, витамины (В2, В6, В12, РР), аминокислоты. 
Курица — легкое и нежное, прекрасно усваивается организмом. 
Телятина — нежное светлое мясо, считается диетическим.
Говядина — содержит много железа, поэтому полезна при железодефицитной анемии, но слишком старую говядину детям лучше не давать: она жирнее и хуже усваивается.
Баранина — содержит мало холестерина, но в бараньем жире – больше насыщенных жиров (по сравнению с другими).  
Печень — содержит белки, а также является концентратом кроветворных микроэлементов – витаминов А, В2, В12, РР, холина, минеральных веществ. В печени много холестерина (в 3-4 раза больше, чем в мясе). Детям до двух лет лучше давать ее в виде паштета, старшим — тушить.
Рыба — различные сорта морских и речных рыб (судак, треска, хек, морской окунь). Белок рыб полноценный и легко усваивается, белки рыбы усваиваются на 93-98%, в то время как белки мяса – на 87-89%. Кроме того, рыба содержит необходимые организму омега-3 и омега-6 жирные кислоты. 
Икра рыб – продукт с высокой питательной ценностью. Все ее виды богаты белком, жиром и жирорастворимыми витаминами А и D, Е. Не стоит кормить ребенка икрой слишком часто: она может вызвать аллергию.


Специалисты рекомендуют давать детям продукты, содержащие животный белок, каждый день. Не забывайте, что источником белка также являются молочные продукты – творог, сыры. 

Растительные белки тоже важны, и должны составлять 40% от всех белков. Богаты белком бобовые, орехи, цельные злаки, об этих продуктах мы поговорим подробнее в статье, посвященной растительным белкам.


Мясо и рыба не для детей


Колбаса и колбасные изделия — по большому счету, это не детские продукты, но обычно детьми очень любимые. Необходимо ограничивать колбасы и сосиски в детском рационе, так как они не имеют почти никакой питательной ценности, зато часто содержат чрезмерное количество жиров и соли. Детям до трех лет вообще не рекомендуется давать сосиски и колбасу, а в более старшем возрасте нужно ограничивать их потребление до 1-2 раз в неделю, выбирая при этом изделия с пометкой «для детского питания»: они содержат меньше жира, нитратов и соли и проверяются на наличие токсических элементов, антибиотиков и пестицидов.


Сырую рыбу давать маленьким детям нельзя, так как она тяжела для переваривания и может содержать паразитов. Дети 12-15 лет могут есть сырую рыбу, но в небольших количествах, проверенную и под строгим контролем родителей.


Сырые яйца не полезны детям. Белок сырых яиц гораздо хуже усваивается организмом, чем белок вареных, а кроме того, может содержать опасные для здоровья микроорганизмы, которые погибают при термической обработке.


Как готовить животные продукты для детей?


• выбирайте филейную часть мяса или рыбы;

• предпочитайте обжарке отваривание или запекание;

• перед приготовлением обрезайте с мяса видимый жир и снимайте кожу с птицы;

• рекомендуется охлаждать супы на мясном или рыбном бульоне, а затем удалять затвердевший на поверхности жир; • ограничивайте в рационе детей копченые продукты;

• варите яйца для детского питания не меньше 10 минут после закипания.


Может ли ребенок обойтись без животного белка?


Итак, организм ребенок нуждается в ежедневном поступлении белков, которые обеспечат его строительным материалом и энергией. Дефицит белка резко снижает устойчивость ребенка к инфекциям, страдают процессы кроветворения, нарушаются функции многих ферментов, принимающих участие в белковом обмене, и выработка гормонов. Доля животных белков в рационе детей дошкольного возраста должна составлять не менее 65% от общей потребности в белках, а у детей 7-14 лет – 60%, потому что животные продукты – источник самых полноценных белков, содержащих незаменимые аминокислоты.








 Возраст 


 Количество животного белка в сутки (г) 


 3 — 10 лет


 35-38


 11 — 14 лет (мальчики)


 45


 11 – 14 лет (девочки)


 41


 14 — 18 лет (мальчики)


 52


 14 – 18 лет (девочки)


 45


Вот почему для ребенка может быть опасным увлечение родителей вегетарианством. Ему не навредят 1-2 вегетарианских дня в неделю, но полный отказ от мяса специалисты по питанию и педиатры не поддерживают.


 

Исследование белка S100 (S100 protein), правила подготовки к сдаче анализа, расшифровка результатов и показатели нормы.

ВАЖНО!


Информацию из данного раздела нельзя использовать для самодиагностики и самолечения. В случае боли или иного обострения заболевания диагностические исследования должен назначать только лечащий врач. Для постановки диагноза и правильного назначения лечения следует обращаться к Вашему лечащему врачу.


Напоминаем вам, что самостоятельная интерпретация результатов недопустима, приведенная ниже информация носит исключительно справочный характер.


Белок S100: показания к назначению, правила подготовки к сдаче анализа, расшифровка результатов и показатели нормы.

Показания для назначения исследования




Белок S100 представляет собой вещество (белок), которое присутствует во многих органах (в коже, печени, почках, сердце и др. ). Его основная особенность заключается в способности связывать кальций и за счет этого влиять на многие процессы, происходящие в организме. Этот белок необходим для нормальной работы клеток органов и тканей, но самое большое содержание S100 выявлено в клетках головного мозга.

Уровень белка S100 в крови позволяет оценить степень повреждения мозга при инсульте, черепно-мозговой травме и других состояниях, приводящих к неврологическим заболеваниям. Концентрация белка S100 повышается при онкологических заболеваниях. Огромное значение имеет исследование уровня белка S100 для оценки и контроля лечения рака кожи.

Подготовка к процедуре


  • Предпочтительно выдержать 4 часа после последнего приема пищи.
  • Рекомендуется сдавать кровь утром, в период с 8 до 11 часов, накануне избегать пищевых перегрузок. 
  • Исключить прием алкоголя накануне исследования.
  • Не курить минимально в течение 1 часа до исследования.
  • Исключить физические и эмоциональные перегрузки накануне исследования.
  • При исследовании концентрации белка S100 в динамике рекомендуется проводить повторные исследования в одной и той же лаборатории.

Срок исполнения




1 рабочий день, исключая день взятия биоматериала.

Что может повлиять на результаты




Обычно результат оказывается корректным, если соблюдены все правила подготовки к исследованию. Важно помнить, что физиологическое повышение уровня белка S100 фиксируется после интенсивных занятий спортом.

Белок S100




Для исследования берется кровь из вены.

Референсные значения




В норме концентрация белка S100 в крови менее 0,105 мкг/л. Интерпретация результата проводится с целью комплексной оценки состояния при различных заболеваниях головного мозга, прогноза и контроля лечения при онкологии, а также при воспалительных процессах, например, при ревматоидном артрите.

Существуют несколько разных видов белка S100. Для указания вида белка S100 к названию прибавляют буквенно-цифровое обозначение, например, S100А1. Разные виды белка S100 характерны для различных органов. Определение конкретного вида белка S100 имеет значение в кардиологии, онкологии, при травмах и патологиях головного мозга.

В кардиологии повышенные концентрации таких видов как S100A1, S100A2 и S100A4 позволяют судить об остром повреждении клеток сердца (инфаркте миокарда) и инфекционном эндокардите (поражении сердца, особенно его клапанов, различными бактериями). Уровень S100 используют в дополнение к «классическим» биомаркерам: креатинкиназе (СК), креатинкиназе-МВ (СК-МВ) и тропонину-I.

Исследование группы белков S100 является ценным у пациентов с воспалительными заболеваниями и аллергией. При остром воспалении, как правило, повышаются уровни S100A8, S100A9 и / или S100A12. Эти белки считаются неспецифическими маркерами активации фагоцитов (клеток, уничтожающих бактерии и вирусы), поэтому определение значений S100A8 / A9 и S100A12 с другими маркерами того или иного заболевания повышает диагностическую точность. В таблице представлена связь белка S100 с некоторыми заболеваниями.








Показатель (белок S100)

Болезни, при которых S100 играет роль дополнительного биомаркера воспаления и аллергии

S100В

Витилиго (нарушение пигментации кожи)

S100А4

Связь между воспалением и прогрессированием опухоли

Аллергия

Сезонный аллергический ринит (аллергический насморк)

S100А7

Псориаз (воспалительное заболевание кожи)

S100А8

Ревматоидный артрит (хроническое воспаление суставов)

Болезнь Крона (хроническое заболевание кишечника)

Воспаление желудочно-кишечного тракта Воспалительные заболевания легких

S100А12

Болезнь Кавасаки (повреждение мелких сосудов собственной иммунной системой)

Воспаление сосудов и атеросклероз

Представляемый Независимой лабораторией ИНВИТРО тест количественного определения S100 направлен на выявление таких видов белка как S100A1B и S100BB.

Компонентная диагностика аллергии на молоко

Количественное определение в крови специфических иммуноглобулинов класса E к казеину и цельному коровьему молоку, которое позволяет дифференцировать сенсибилизацию к термостабильной и термолабильной фракциям белков молока и решить вопрос о возможности употребления в пищу некоторых молочных и кисломолочных продуктов пациентами с аллергией на молоко.

Синонимы русские

Специфические иммуноглобулины класса Е к казеину и цельному коровьему молоку.

Синонимы английские

Component diagnostics of milk allergy, Cow’s Milk and Casein, IgE (ImmunoCAP).

Метод исследования

Иммунофлюоресценция на твердой фазе (ImmunoCAP).

Единицы измерения

kU/l (килоединица на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

  • Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Молоко – важный компонент детского питания. Молоко и молочные продукты являются ценным источником белка, калорий, витаминов и микроэлементов, особенно кальция. В то же время молоко — один из наиболее распространенных пищевых аллергенов. В развитых странах, по разным данным, частота сенсибилизации к нему составляет 0,5-7,5 %. Пищевая аллергия на молоко чаще наблюдается у детей первых лет жизни, преимущественно до 5-6-летнего возраста.

У людей, сенсибилизированных к коровьему молоку, аллергия может проявляться кожными симптомами в виде крапивницы, ангиоотеков и обострений атопического дерматита, поражением пищеварительного тракта (боль в животе, тошнота, рвота, диарея), ринитом, обострением бронхиальной астмы, анафилактическими реакциями. Аллергические реакции могут возникать и при употреблении продуктов, которые не считаются молочными, но содержат некоторые молочные белки или их следы, попавшие на производстве. Поэтому при аллергии очень важно внимательно читать состав продуктов перед употреблением в пищу. Гиперчувствительность к коровьему молоку не всегда исчезает в детстве и может сохраняться на многие годы во взрослом возрасте или на всю жизнь, что в некоторой степени зависит от вида белков, к которым возникла сенсибилизация.

В коровьем молоке содержится около 40 белков, которые могут выступать аллергенами. С учетом физико-химических свойств их разделяют на казеины (80 % белков молока) и сывороточные белки (20 %).

Казеин является термостабильным белком и сохраняет свои аллергенные свойства после термической обработки молока. Он в большом количестве содержится в сыре, твороге, а в пищевой промышленности применяется в качестве добавок в колбасные и кондитерские изделия, соусы, супы, рагу, напитки, мороженое, глазури. Данный белок нередко является скрытым аллергеном, а реакции на него обычно ассоциированы с более тяжелым течением аллергии и длительной персистенцией сенсибилизации к молоку и молочным продуктам в любом виде.

Сыворотка коровьего молока содержит преимущественно глобулярные белки, бета-лактоглобулин и альфа-лактальбумин и в меньшем количестве бычий сывороточный протеин, лактоферрин, иммуноглобулины. Сывороточные белки снижают или утрачивают аллергенность после термической обработки, например в процессе выпечки, при кипячении, а также в процессе брожения, ферментации. Поэтому пациенты, сенсибилизированные только к цельному молоку и нечувствительные к казеину, могут в большинстве случаев употреблять кисломолочные продукты (творог, кефир, ряженку, простоквашу, йогурт), топленое масло, а также содержащую молоко выпечку без развития аллергических реакций.

Белки коровьего молока на 80 % схожи по структуре с белками козьего и овечьего молока, что обуславливает их перекрестную аллергическую реактивность. Поэтому замена коровьего молока козьим возможна далеко не у всех пациентов с аллергией на коровье молоко, а только приблизительно у трети сенсибилизированных.

Однако полное исключение молочных продуктов без адекватной их замены другими видами молока или специальными смесями может отрицательно отразиться на росте и развитии детского организма. Подбор смесей для детей раннего возраста должен осуществляться под наблюдением врача с учетом индивидуального профиля сенсибилизации пациента. Среди возможных смесей рассматриваются частичные или полные гидролизаты молочного белка, смеси на козьем молоке, соевые или рисовые формулы, а в случаях тяжелой аллергии – аминокислотные смеси. Пациентам могут быть рекомендованы дополнительные лекарственные препараты и добавки с витаминами и минералами.

С возрастом многие дети становятся толерантны к аллергенам молока. Однако, если уровень специфических IgE-антител к молоку превышает 60 МЕ/мл (КЕ/л), то высока вероятность персистирующей аллергии – сохранение реакций до подросткового или взрослого возраста, а в некоторых случаях и на всю жизнь.

Основным лечебным мероприятием при аллергии на белки коровьего молока является полное исключение данного продукта из рациона, а при сенсибилизации только к сывороточным белкам – исключение цельного термически необработанного молока. В настоящее время ведется изучение возможности сублингвальной и пероральной иммунотерапии для лечения аллергии на белки коровьего молока.

Для чего используется исследование?

  • Диагностика аллергии на белки коровьего молока;
  • решение вопроса о возможности включения в питание термически обработанных молочных и кисломолочных продуктов;
  • подбор гидролизированных или альтернативных смесей для питания детей раннего возраста.

Когда назначается исследование?

  • При подозрении на сенсибилизацию к коровьему молоку;
  • при выявлении реакции на молоко по результатам кожных тестов;
  • при подборе смеси для детей раннего возраста;
  • при обследовании детей с атопическим дерматитом, крапивницей, ангиоотеками, бронхиальной астмой, аллергическим ринитом/конъюнктивитом, желудочно-кишечными расстройствами, анафилактическим шоком и другими проявлениями аллергических заболеваний.

Что означают результаты?

Референсные значения

Для каждого показателя, входящего в состав комплекса:




IgE к цельному кровьему молоку +

IgE к казеину +

Сенсибилизация к казеину c или без сенсибилизации к сывороточным белкам (возможны реакции на любые виды молочных продуктов, следы молочного белка)

IgE к цельному кровьему молоку +

IgE к казеину —

Сенсибилизация только к белкам сыворотки (возможно употребление кисломолочных продуктов, а также выпечки, содержащей молоко)

IgE к цельному кровьему молоку —

IgE к казеину —

Отсутствие IgE-сенсибилизации к коровьему молоку


Скачать пример результата

Важные замечания

  • Результаты анализа не должны применяться для составления диеты больного без рекомендаций врача. Отсутствие антител к белкам коровьего молока не исключает другие возможные реакции желудочно-кишечного тракта на употребление молока, например при лактазной недостаточности, не-IgE-связанных механизмах гиперчувствительности при эозинофильном эзофагите.
  • Выполнение данного исследования безопасно для пациента по сравнению с кожными тестами (in vivo), так как исключает контакт пациента с аллергеном. Прием антигистаминных препаратов и возрастные особенности не влияют на качество и точность исследования.

Также рекомендуется

[02-029] Клинический анализ крови с лейкоцитарной формулой и СОЭ

[08-017] Суммарные иммуноглобулины E (IgE) в сыворотке

[21-673] Аллергочип ImmunoCAP ISAC (112 аллергокомпонентов) 

[40-443] Экзема

[21-713] Аллергокомпонент f77 — Бета-лактоглобулин nBos d 5, IgE (ImmunoCAP)

[21-712] Аллергокомпонент e204 — Бычий сывороточный альбумин nBos d6, IgE (ImmunoCAP)

[21-636] Аллерген f79 — глютен (клейковина), IgE (ImmunoCAP)

[21-622] Аллерген f245 – яйцо, IgE (ImmunoCAP)

[42-018] Лактозная непереносимость (взрослые и дети старше 3 лет)

+ определение специфических иммуноглобулинов класса E к прочим аллергенам

Кто назначает исследование?

Аллерголог, гастроэнтеролог, педиатр, дерматолог, терапевт, врач общей практики.

Литература

  1. Matricardi P.M. et al. EAACI Molecular Allergology User’s Guide. Pediatr Allergy Immunol. 2016 May;27 Suppl 23:1-250. doi: 10.1111/pai.12563.
  2. Monaci L, Tregoat V, van Hengel AJ, Elke Anklam. Milk allergens, their characteristics and their detection in food: A review. Eur Food Research Tech 2006;223(2):149-79
  3. Martorell-Aragonés A., Echeverría-Zudaire L. et al. Food allergy committee of SEICAP (Spanish Society of Pediatric Allergy, Asthma and Clinical Immunology). Position document: IgE-mediated cow’s milk allergy. Allergol Immunopathol (Madr). 2015 Sep-Oct;43(5):507-26
  4. Wal JM. Cow’s milk proteins/allergens. Ann Allergy Asthma lmmunol 2002;89(Suppl 1):3-10.
  5. Fiocchi A, Dahdah L, Albarini M, Martelli A. Cow’s Milk Allergy in Children and Adults. Chem Immunol Allergy 2015;101:114-123.

Виды растительного белка и их польза

Мы привыкли, что основным источником белка в рационе веганов служат бобы, орехи и зерновые. Их используют и в промышленных целях, но в производство они попадают не в своем изначальном виде, а в очищенном, как изолят растительного белка. Давайте разберемся, какие изоляты белка наиболее распространены, как их получают и в чем их преимущества.

Изолят белка – это белковый продукт, очищенный от жира, углеводов и клетчатки, с содержанием белка 90-95%.  Наиболее распространенные растительные изоляты – пшеничный, соевый, гороховый. Как правило, это порошки от кремового до светло-коричневого оттенка с характерным для исходного сырья запахом и вкусом.

Изолят горохового белка (вы его наверняка встречали в составе наших сыров) получают при переработке желтого гороха. Это распространенный ингредиент продуктов для веганов и вегетарианцев, спортивного питания, для людей с непереносимостью молочных белков. Кроме того, он обладает гелеобразующей и эмульгирующей способностью, благодаря чему его используют в выпечке, в частности безглютеновой.

В отличие от соевого белка, гороховый не содержит генетически модифицированных ингредиентов. При этом по аминокислотному составу он максимально к нему близок. Изолят горохового белка усваивается на 98%, он очищен от веществ, вызывающих газообразование, характерное для бобовых, и гипоаллергенен. Единственный его минус – специфический вкус и запах в чистом виде.

Изолят соевого белка, который получают из бобов сои, очень близок по аминокислотному профилю к белкам животного происхождения, несмотря на немного пониженное содержание серосодеражащих аминокислот (цистеин, метионин). Уникальным компонентом соевых белков являются изофлавоны – это растительные антиоксиданты, которые защищают организм человека от сердечно-сосудистых заболеваний, злокачественных опухолей, климактерических состояний.

В пищевой промышленности изолят соевого белка используют в кондитерских изделиях, соевом молоке, тофу, диетическом и детском питании в качестве замены животного белка, эмульгатора, улучшителя консистенции, а также для имитации мясных продуктов.

Единственный серьезный минус соевого белка – это содержание ингибиторов протеиназ – веществ, снижающее усвояемость белка. Однако эта проблема легко устраняется дополнительной очисткой соевых бобов от оболочек. На сегодняшний день очень распространена генетически модифицированная соя импортного производства, которая в принципе лишена этого недостатка.

Наименее известен изолят пшеничного белка. Это результат переработки зерна пшеницы в муку. Другое название – пшеничная клейковина. Благодаря клейковине из муки выпекается хлеб, она дает пористость тесту и изделиям из него.

Изолят пшеничного белка хорошо связывает воду, образует прочные гели. Он беден аминокислотами, по сравнению с другими изолятами, но благодаря связывающим свойствам его активно применяют при производстве веганской колбасы, паштетов, сейтана. Изолят пшеничного белка, как и гороховый, имеет специфический привкус.

Верблюды, белки и питоны: самые агрессивные животные-захватчики

Некоторые обитающие на планете живые существа зачастую появляются в районах, которые не являются естественной средой их обитания. Преднамеренно или случайно, но чаще всего их туда приводит человек.

Эти инвазивные виды могут отрицательно влиять на местную экосистему и создавать проблемы животным, которые считают это место своим домом.

От млекопитающих до моллюсков — мы выбрали семь наиболее агрессивных захватчиков чужих территорий.

1. Верблюды, переполошившие австралийскую глубинку

Автор фото, Getty Images

Подпись к фото,

Верблюды, завезенные европейцами, поселились в австралийской пустыне

Выживание в Австралии — непростая задача для растений, животных и даже людей.

Еды и пищи не хватает, поэтому если кто-то или что-то начнет забирать себе слишком много, это вызовет природную катастрофу.

К сожалению, именно этим занимаются верблюды.

Эти одногорбые травоядные были завезены сюда европейцами в середине 1800-х годов для использования в качестве рабочего скота.

Однако к 1930-м годам поезда и грузовики освободили верблюдов от работы. Зверей отпустили на волю, где жилось очень хорошо.

В настоящее время около 400-600 тысяч верблюдов бороздят австралийские просторы.

В числе прочего они присвоили себе источники воды, которые помогают выживать местным птицам и животным, таким как динго и валлаби.

Учитывая, что верблюды пьют в 2 тысячи раз больше, чем самые крупные австралийские млекопитающие — рыжие кенгуру, — можно представить, как быстро они осушают водоемы.

В Австралии возводят новые, искусственные источники воды в надежде, что верблюды оставят естественные водоемы. Кроме того, действуют программы по отстрелу верблюдов для последующей продажи мяса.

Однако верблюдов настолько много, что никуда исчезать они, похоже, не собираются.

2. Серые белки-разносчики болезней в лесах Британии

Автор фото, Getty Images

Подпись к фото,

Серые белки почти полностью вытеснили обыкновенных (рыжих) белок на большей части Британии

Серые белки из Северной Америки в свое время считались модным украшением элегантных британских усадеб.

Однако в итоге они стали господствующим в Британии видом, после того как их выпустили на волю в 1876 году.

Их ассимиляция оказала разрушительное воздействие на местных рыжих белок.

Их серые родственники не только оказались больше и сильнее (а значит, с более высокими шансами на выживание зимой и размножение), они еще и переносили вирус чумки, к которому у рыжих белок не было иммунитета.

Это привело к тому, что рыжие белки практически вымерли на Британских островах — в дикой природе осталось лишь 150 тысяч особей.

К счастью, рыжие белки до сих пор держат оборону в Шотландии, где есть крупные проекты по сохранению этого вида.

3. Тропические длиннохвостые попугаи, захватившие Лондон

Автор фото, Getty Images

Подпись к фото,

Длиннохвостые попугаи из Западной Африки и Индии теперь считают своим домом Лондон

Прогуляйтесь по любому лондонскому парку, и вы непременно встретите громко кричащих зеленых птиц.

Это ожереловые попугаи, которых в городе часто называют «модными голубями».

Но как эти тропические птицы из Западной Африки и Индии поселились в Британии?

По одной из легенд, они происходят от попугаев, улетевших из киностудии во время съемок фильма «Африканская королева».

Некоторые считают, что птицы улетели из вольера в парке Сайон, который был поврежден обломком, выпавшим из самолета.

Есть и третье объяснение — такое же красочное, как и сами птицы: якобы это Джими Хендрикс выпустил попугаев на лондонской улице Карнаби в 1970-е годы.

Хотя тропические птицы хорошо смотрятся в сером городе, они могут оказывать отрицательное воздействие на местных пернатых.

Недавние исследования показали, что шумные стаи попугаев отпугивают маленьких птиц, мешают им есть и строить гнезда.

4. Тигровые питоны в парке Эверглейдс во Флориде

Автор фото, Getty Images

Подпись к фото,

Бирманские тигровые питоны выстесняют коренных жителей заповедника

Бирманские питоны расползаются по национальному парку Эверглейдс во Флориде.

Считалось, что змеи — просто кучка сбежавших рептилий, однако их количество стало расти в геометрической прогрессии.

Это неудивительно, учитывая, что одна женская особь откладывает до 100 яиц.

Эти огромные змеи, обладающие большим аппетитом, готовы потеснить аллигаторов в борьбе за звание главного хищника этой местности.

В результате в некоторых районах заповедника число оленей, енотов, кроликов, рысей и опоссумов заметно сокращается.

К сожалению, эти вредители умело маскируются, и даже эксперты не в силах обнаружить змею в траве.

Это значит, что никто толком не знает, сколько питонов прячется в лесах Флориды.

5. Рыба-лев в Карибском бассейне

Автор фото, Getty Images

Подпись к фото,

Рыба-лев появилась на коралловых рифах на побережье Кубы

Красная рыба-лев обычно обитает в водах Тихого океана.

Но, начиная с 1990-х годов, эта очень красивая и крайне ядовитая рыба, у которой почти нет врагов, начала размножаться в западных районах Атлантики.

К настоящему времени она распространилась по всему Карибскому бассейну и в Мексиканском заливе.

Никто толком не знает, как эта рыба добралась до этих вод; возможно, она случайно вырвалась на свободу, когда ураган Эндрю разрушил аквариум в штате Флорида, а может быть, кто-то держал эту рыбу дома.

Как бы то ни было, стаи этих хищных рыб уничтожают экосистему Карибских островов.

За несколько недель эта рыба в состоянии съесть до 80% запасов мелкой рифовой рыбы на небольшом острове.

На некоторых рифах у побережья Флориды и Южной Каролины сейчас можно встретить до 4 тысяч особей на 4 тысячи квадратных метров площади, а охота на эту рыбу стала популярным спортом.

Проводятся настоящие родео, когда за день нужно насадить на пику и выбросить на берег максимальное число этих рыб с целью защиты хрупкой местной морской экосистемы.

6. Американская норка вытесняет британскую водяную крысу

Автор фото, Getty Images

Подпись к фото,

Американская норка практически вытеснила британских водяных крыс

В конце 1920-х годов в Британии стали культивировать американскую норку с целью получения ценного меха.

Но некоторым из этих животных удавалось удрать из клеток на фермах, и они стали размножаться на воле.

Норка является агрессивным и ловким хищником, в Британии у нее не было врагов, и она чрезвычайно размножилась.

К сожалению, это происходит за счет местных водяных крыс, которые практически исчезли на территориях, где они когда-то процветали.

7. Полосатая мидия покоряет Великие озера

Автор фото, Getty Images

Подпись к фото,

Полосатые мидии, обитающие в водах Черного моря, сейчас часто встречаются на пляжах озера Мичиган

Полосатые мидии обитают в Черном и Каспийском морях, но уже в течение многих лет они наблюдаются в водах Великих озер на границе США и Канады.

Они мигрировали в Северную Америку в балластной воде торговых судов. Эти мидии относятся к числу одного из самых агрессивных пресноводных видов на планете.

Они живут огромными колониями, интенсивно фильтруют воду и не оставляют после себя планктон и водоросли, необходимые для питания местных рыб и устриц.

Теперь многие суда осматриваются перед выходом из порта, а полосатые мидии, обычно обитающие на днищах и гребных винтах судов, уничтожаются.

Виды белков и белки-подработки: очень небольшие изменения ковалентной структуры белка могут изменить его биохимическую функцию.

Основные моменты

Белки-подработки выполняют две или более физиологически значимых биохимических или биофизических функций.

Посттрансляционные модификации могут переключать подрабатывающий белок между двумя функциями.

Небольшие различия между видами белка могут привести к тому, что гомолог «подрабатывающего» белка будет выполнять только одну из функций.

Разница в одной аминокислоте может вызвать усиление «неоморфной функции подработки».

Abstract

За последние несколько десятилетий были идентифицированы сотни подрабатывающих белков, которые выполняют две или более различных и физиологически значимых биохимических или биофизических функций, которые не связаны с слиянием генов, множественными вариантами сплайсинга РНК или плейотропными эффектами. В этом специальном выпуске о видах белков в этой статье обсуждаются три темы, связанные с белками-подработками, которые иллюстрируют, как небольшие изменения или различия в ковалентных структурах белков могут приводить к различным функциям.Приведены примеры подрабатывающих белков, которые переключаются между функциями после прохождения посттрансляционных модификаций (ПТМ), белков, которые имеют высокий уровень идентичности аминокислотной последовательности с подрабатывающим белком, но разделяют только одну из его функций, и несколько «неоморфных подрабатывающих белков» в мутация одной аминокислоты приводит к добавлению новой функции.

Биологическое значение

В этом специальном выпуске, посвященном видам белков, в этой статье обсуждаются три темы, связанные с подрабатывающими белками: посттрансляционные модификации (ПТМ), которые могут вызывать переключение между функциями, гомологи, которые имеют только одну из множества функций, и белки. в котором мутация одной аминокислоты приводит к созданию новой функции. Приведенные примеры показывают, что даже в среднем белке, состоящем из сотен аминокислот, относительно небольшое различие в последовательности или PTM может привести к большому различию в функции, что может быть важным для прогнозирования функций белка, регуляции функций белка и эволюция новых функций.

Ключевые слова

Белки лунного света

Многофункциональные

Гомологические белки

Виды белков

Неоморфный белок лунного света

Структура и функция белка

Функция фермента

Рекомендуемые статьи

Рекомендуемые статьи

© 2015 Else (Полный текст) Б.V. Все права защищены.

Рекомендуемые статьи

Цитирующие статьи

На пути к анализу видов белка: обзор стратегий и методов

Abstract

Расшифровка взаимосвязи между функцией и точным химическим составом определенных видов белка в контексте протеома является одной из основных задач протеомики и молекулярной физиологии клетки. В специальном выпуске Amino Acids об анализе видов белков рассматриваются современные подходы и описываются новые методы с упором на изучение видов белков.На основании статей в этом специальном выпуске можно резюмировать, что первые важные и многообещающие шаги к всестороннему анализу видов белков были сделаны. Уже возможно получить полное (100%) покрытие последовательности белков с помощью масс-спектрометрии, если количество белков, доступных для их анализа, позволяет их протеолитическую деградацию более чем одной протеазой и последующий масс-спектрометрический анализ полученных пептидов. Использование аффинной хроматографии помогает анализировать белки с определенными посттрансляционными модификациями, что открывает целенаправленный взгляд на e.грамм. фосфопротеом. В будущем цель определения точного химического состава, включая не одну, а каждую посттрансляционную модификацию и полное покрытие последовательности на уровне видов белка, должна быть достижима с дальнейшим прогрессом в методах подготовки образцов, особенно в отношении методов разделения на уровне белка, масс-спектрометрии и алгоритмы обработки масс-спектрометрических данных. Для определения функции определенных видов белков желательно более тесное сотрудничество между клеточными биологами и экспертами в области протеомики.

Термин «разновидности белка» был введен Jungblut et al. (1996) для описания наименьшей единицы в протеоме (Jungblut et al. 2008; Schlüter et al. 2009) и для избежания двусмысленности в отношении термина изоформы, который уже используется для описания генетических вариаций, таких как аллельные формы в соответствии с правилами IUPAC (Объединенная комиссия по биохимической номенклатуре IUPAC-IUBMB 1992). Почему термин «виды белков» так важен для раскрытия молекулярных механизмов в науках о жизни? Этот специальный выпуск предназначен для того, чтобы дать некоторые ответы, а также поднять новые вопросы для улучшения доступа к молекулам, которые определяют множество различных процессов в жизни: виды белков.

В то время как геном определяет структуру и функции организма, молекулярный фенотип в определенный момент жизненного цикла организма лучше описывается протеомом и метаболомом. В рамках расшифровки геномов сотен микроорганизмов, растений и животных за последние 20 лет были сделаны снимки протеомов многих биологических ситуаций. Большинство этих исследований было сосредоточено на обнаружении белков, которые показывают изменения в количестве между двумя или более биологическими ситуациями, такими как болезнь и контроль.Важность посттрансляционных модификаций стала очевидной задолго до того, как протеомика стала новой дисциплиной биохимического анализа. Между тем, с помощью классических биохимических подходов многочисленные результаты демонстрируют важность посттрансляционных модификаций для определения функции белка. Прекрасный пример приведен в обзоре Deribe et al. (2010), который фокусируется на влиянии полиубиквитинирования на передачу сигналов в клетках. В течение многих лет биохимики подчеркивали важность посттрансляционных модификаций, и детектирование сайтов модификации, таких как фосфорилирование, было улучшено, что привело к обнаружению 10000 сайтов фосфорилирования в фосфопротеоме клеток Drosophila Schneider (Hilger et al. 2009 г.). Редакторы этого специального выпуска сформулировали концепцию видов белков в 2008 и 2009 годах (Jungblut et al. 2008; Schlüter et al. 2009) и выяснили, что комбинация посттрансляционных модификаций определенного белка определяет его функцию в организме. Если необходимо выяснить функциональные аспекты, необходимо исследовать протеом на уровне видов белка. Спустя 2 года редакция пригласила 15 авторов написать обзор или представить свои оригинальные исследования в рамках концепции видов белка.

Одна из основных предпосылок для достижения уровня видов белков, 100% охват последовательностей, была выбрана в качестве центральной темы Бьорном Мейером и др., Которые согласились с тем, что необходимо достичь уровня видов белков, но из-за сложность эта кажется довольно «сюрреалистической». Тем не менее, они рассматривают такие решения, как подходы «сверху вниз» или «посередине», которые разделяют на первом этапе виды белка, а на втором этапе анализируются более или менее очищенные виды белка. Этот обзор будет интересно прочитать через 10 лет, и изменится ли нынешний сюрреализм на реализм. В обзоре Wolfgang Hoehenwarter et al. сюрреализм, кажется, стал реальностью уже сегодня: виды белков функционально анализируются с помощью протеомики дробовика в сочетании с линейной математикой. Действительно ли возможно получить информацию о виде белка из пептида (охват белковой последовательности до 1%)? Особенно трудно анализировать мембранные белки. Яцек Вишневски сделал обзор современного состояния фосфо- и гликопротеомики плазматических мембран.Сегодня с помощью методов ЖХ-МС можно получить доступ ко многим тысячам мембранных белков и даже их посттрансляционным модификациям, но не на уровне видов белков. Доступ к модифицированным пептидам возможен, но не к видам белков с их особой комбинацией посттрансляционных модификаций.

Три обзора содержат информацию об определенных посттрансляционных модификациях: гликозаминогликаны хондроитина и дерматансульфата, АДФ-рибозилирование и металлопротеиназы. Первый и второй обзоры являются типичными примерами по теме различных классов строительных блоков, которые используются для классификации белков.Eugen Sisu et al. подробно остановимся на масс-спектрометрическом анализе хондроитинсульфата и дерматансульфата, которые изначально были связаны с белками. Методы, описанные в обзоре, особенно полезны для анализа состава гликозаминогликанов после удаления олигосахаридов из основных белков. Следовательно, отнесение олигосахаридной композиции к одному виду белка возможно только в том случае, если вид белка был очищен до анализа состава его гликозаминогликана.Высокопроизводительный анализ с применением описанных стратегий к белковым смесям даст данные о гликозаминогликановом статусе белковой смеси, который может быть характерным для развития заболеваний. Обзор Sabrina Laing et al. об аргинин-специфическом АДФ-рибозилировании дает целостный и впечатляющий обзор его физиологического воздействия, включая ферменты, ответственные за эту модификацию и ее обращение, а также последствия для функций белков. Кроме того, авторы обсуждают методы обнаружения аргинин-специфичного ADP-рибозилирования.Тема АДФ-рибозилирование белков отображает текущие расхождения между исследованиями биохимии белков, сфокусированными на функциях белков, и областью протеомики, целью которой является исследование комплемента генома и, таким образом, наделение генов функциями. Хотя важность АДФ-рибозилирования белков для живых организмов сегодня полностью установлена, как описано в обзоре Laing et al. Эта тема более или менее игнорируется сообществом исследователей протеомики, что становится очевидным с точки зрения PubMed.Поиск с использованием термина «АДФ-рибозилирование» в сочетании с «протеомикой» дал только 31 результат. Для сравнения, термин «фосфорилирование» в сочетании с «протеомикой» дал 1,611 совпадений. Это также ясно показывает, что протеомика все еще далека от цели дать исчерпывающий функциональный статус исследуемого протеома. Эта проблема также становится очевидной при чтении обзора Тео Кляйна и Райнера Бишоффа. Авторы раскрыли аспект мира протеаз — матриксные металлопротеиназы.Они ясно и подробно резюмируют физиологическое и патофизиологическое значение этих протеаз, тем самым подчеркивая важность видов белков. Многочисленные различные протеазы, которые присутствуют, например, у людей оказывают огромное влияние на регуляцию функций белков только за счет укорачивания их белков-мишеней. Опять же, многие современные протеомные подходы игнорируют вопрос о точной аминокислотной последовательности белков, тем самым не имея возможности предоставить информацию о функциональном статусе отдельных белков.

Jörg Seidler et al. обращаются в своем исследовании к проблеме низкой эффективности обнаружения фосфопептидов в ЖХ – МС. Хотя эта область уже была исследована многими другими коллегами, результаты их исследования показывают, что улучшение аналитических методов анализа фосфопептидов все еще возможно и необходимо. Таким образом, этот обзор должен побудить всех продолжать разработку метода.

Алессандро Куомо и др. сообщают об исследовании PTM на гистонах h4 и h5 из четырех клеточных линий рака груди человека в сравнении с нормальными эпителиальными клетками груди.Применяя метку стабильных изотопов с аминокислотами в культуре клеток (SILAC) для количественной оценки модификационных изменений в раковых клетках, авторы наблюдали «эпигенетическую подпись, специфичную для рака груди». Это исследование убедительно показывает, что сегодня можно применять «омический» подход не только на уровне триптических пептидов, но и на уровне определенных посттрансляционных модификаций, в данном случае ацетилирования и метилирования лизина по четырнадцати различным сайтам в h4 и h5. Конечно, этот подход очень сфокусирован и не включает все аспекты концепции видов белка, особенно в соответствии с общим точным химическим составом.Тем не менее, это правильный шаг вперед к анализу видов белков.

Рукопись Zsuzsanna Darula et al. описывает повторный опрос данных MSMS диссоциации с переносом электрона (ETD) сложной смеси O-связанных гликопептидов с помощью недавно разработанных инструментов анализа. Подход повторного допроса — обработка и интерпретация «старых» масс-спектрометрических данных с использованием новых алгоритмов — вызвал некоторые важные дискуссии между редакторами, поскольку один рецензент предложил отклонить эту рукопись, аргументируя это тем, что старые данные (обработанные с использованием «старых» программное обеспечение) уже были опубликованы в другом месте.В отличие от рецензента, наше мнение состоит в том, что повторный опрос «старых» масс-спектрометрических данных должен быть поддержан, так как это открывает возможность получить лучшие и более высокие результаты из исходного масс-спектрометрического эксперимента. Особенно в связи с темой видов белков рекомендуется повторный опрос масс-спектрометрических данных, потому что фактические базы данных последовательностей неполны относительно посттрансляционных модификаций, а доступное в настоящее время программное обеспечение еще не способно учесть все возможные посттрансляционные модификации, но в будущем программное обеспечение будет улучшаться в этом направлении, поскольку рукопись Zsuzsanna Darula et al. показывает. Поскольку протеомические исследования дороги, повторный опрос старых масс-спектрометрических данных дополнительно снижает затраты и позволяет устойчиво использовать эти данные. Более того, поскольку сложность протеомов чрезвычайно велика, необходимо собрать как можно больше информации в базах данных, доступных через www, по каждому отдельному эксперименту.

Стефани Хеннинг и др. описывают метод прямого анализа альфа- и бета-цепей гемоглобинов из разбавленных образцов крови путем одновременного внутрикапиллярного протеолитического расщепления и нано-ESI – MS и MS / MS.С помощью своего недавно разработанного метода авторы достигли высокого охвата последовательностей обеих цепей гемоглобина, и поэтому это замечательное исследование также является шагом вперед к всестороннему анализу видов белков.

Восемь оригинальных статей проанализировали протеомы клеток, крови и тканей. Во всех исследованиях с использованием 2-DE признавалась встречаемость белков. 100% покрытие последовательности не было достигнуто ни в одном из этих исследований. Только Франк Шмидт и др. описывают отличительные посттрансляционные модификации между двумя видами белков.Одно из двух пятен протеасомного белка альфа-7 было фосфорилировано, и один из его цистеинов был окислен до цистеинсульфоновой кислоты, тогда как другой вид белка не был модифицирован. Эти два белка по-разному регулируются при апоптозе. Четкая дифференциация на виды белков была также обнаружена для супероксиддисмутазы типа 1 Alexandra Scholze et al. Один из видов белка был подавлен в контроле по сравнению с пациентами, находящимися на гемодиализе и с хроническим заболеванием почек.Все другие виды белков были подавлены в образцах болезни, несмотря на повышенную регуляцию гена супероксиддисмутазы типа 1 на уровне транскриптомики, что снова показывает, что корреляции между транскриптомикой и протеомикой нельзя ожидать как таковой, и необходимость анализа протеом на уровне видов белков. Эвелин Зейндл-Эберхарт и др. начал с протеомного исследования папиллярных карцином щитовидной железы и обнаружил видообразование нескольких белков цитоскелета и дифференциальную регуляцию различных видов белков одного и того же белка во время развития карциномы. Карима Шваб и др. выяснили несколько белков, встречающихся с несколькими видами белков, в протеомном анализе 2-DE на влияние генистеина фитогормона на нормальный протеом сердца мыши. Посредством мультипротеиназного переваривания и идентификации FTICR-MS удалось найти некоторых кандидатов для посттрансляционных модификаций, но 100% покрытие последовательности не было достигнуто. Исследование Фрэнка Козельски и соавт. показывает высокую разрешающую способность ЖХ – МС. Связанные с микротрубочками белки и их партнеры по взаимодействию из мозга млекопитающих были разделены на 573 белка.Они смогли выявить множество посттрансляционных модификаций в проанализированных пептидах, предсказывая множество различных видов белков, недоступных с помощью этого подхода.

Даже через 6 лет исследование Okkels et al. (2004) остается одним из редких примеров, когда с помощью протеомики один белок (ESAT-6) был разделен на восемь видов белков и четыре из них были проанализированы со 100% охватом последовательностей, что позволило дифференцировать реальные виды белков и корреляцию с разные функции. Только неацетилированные белковые разновидности были способны взаимодействовать с CFP-10. Это взаимодействие важно для переноса ESAT-6 из бактериальной клетки. Можно предположить, что в секретоме, который был проанализирован, следует избегать повторного связывания ESAT-6 с CFP-10 и, следовательно, ESAT-6 ацетилируется для выполнения своей задачи без конкуренции с взаимодействием с CFP-10.

Статьи этого специального выпуска дают репрезентативный обзор современного состояния белковой науки с упором на тему видов белков и ясно показывают видообразование многих белков и в некоторых случаях различное поведение видов белков одного белка. касательно различных биологических ситуаций.Последствиями этих наблюдений должны быть: (1) Будьте осторожны с результатами протеомных исследований, касающихся корреляции идентифицированных белков из пептидов с их функцией. (2) Разработать новые стратегии и инструменты в ближайшие годы для исследования протеома на уровне видов белков, а также установить более высокую степень сотрудничества между клеточными биологами и специалистами по протеомике, хотя протеомика достигла высокой производительности для анализ белков и полный доступ к протеомам на уровне белка уже заявлены (Nilsson et al. 2010). Анализ на уровне белков, необходимый для достижения функционального уровня протеомики, все еще находится в зачаточном состоянии. (3) Добавить записи для каждого вида белков в базы данных последовательностей белков, позволяющие идентифицировать белки на уровне видов белков с помощью поисковых систем. До настоящего времени идентификация белков с помощью масс-спектрометрии основана на поиске в базах данных последовательностей белков, в которых есть записи для каждого белка. В этих записях аннотируются посттрансляционные модификации.После признания важности комбинации посттрансляционных модификаций для функции полипептида необходимо идентифицировать белки на уровне видов белков, а это означает, что нельзя избежать адаптации базы данных последовательностей белков к требованиям однозначного описания. видов белка. (4) Прийти к соглашению относительно однозначного описания видов белков, как это предлагается в Schlüter et al. (2009).

Редакция благодарит авторов за отличный вклад, рецензентов за их участие и Springer Wien New York за их поддержку в выпуске этого специального выпуска по видам белков. Надеюсь, этот специальный выпуск будет способствовать лучшему пониманию здоровья и болезней на молекулярном уровне и будет способствовать поиску более эффективных диагностических и терапевтически значимых биомаркеров в будущем.

Ссылки

  1. Deribe YL, Pawson T, Dikic I (2010) Посттрансляционные модификации в интеграции сигналов. Nat Struct Mol Biol 17 (6): 666–672

    PubMed
    Статья
    CAS

    Google ученый

  2. Hilger M, Bonaldi T, Gnad F, Mann M (2009) Общесистемный анализ нокдауна фосфатазы с помощью количественной протеомики и фосфопротеомики.Протеомика клеток Mol 8: 1908–1920

    PubMed
    Статья
    CAS

    Google ученый

  3. Jungblut P, ​​Thiede B, Zimny-Arndt U, Muller EC, Scheler C, Wittmann-Liebold B, Otto A (1996) Разрешающая способность двумерного электрофореза и идентификация белков из гелей.Электрофорез 17: 839–847

    PubMed
    Статья
    CAS

    Google ученый

  4. Jungblut PR, Holzhütter HG, Apweiler R, Schlüter H (2008) Видообразование протеома. Chem Cent J 18 (2): 16

    Артикул

    Google ученый

  5. Okkels LM, Müller EC, Schmid M, Rosenkrands I, Kaufmann SHE, Andersen P, Jungblut PR (2004) CFP10 различает неацетилированный и ацетилированный ESAT-6 Mycobacterium tuberculosis путем дифференциального взаимодействия. Протеомика 4: 2954–2960

    PubMed
    Статья
    CAS

    Google ученый

  6. Schlüter H, Apweiler R, Holzhütter HG, Jungblut PR (2009) В поисках своего пути в протеомике: номенклатура видов белков.Chem Cent J 9 (3): 11

    Артикул

    Google ученый

Скачать ссылки

Информация об авторе

Принадлежность

  1. Core Facility Protein Analysis, Институт биологии инфекций им. Макса Планка, Charitéplatz 1, 10117, Берлин, Германия

    Peter R. клинической химии — масс-спектрометрическая протеомика, Медицинский университет Гамбург-Эппендорф, Martinistr.52, 20246, Гамбург, Германия

    Hartmut Schlüter

Авторы, отвечающие за корреспонденцию

Для корреспонденции
Питер Р. Юнгблут или Хартмут Шлютер.

Об этой статье

Цитируйте эту статью

Jungblut, P.R., Schlüter, H. На пути к анализу видов белка: обзор стратегий и методов.
Аминокислоты 41, 219–222 (2011). https://doi.org/10.1007/s00726-010-0828-4

Скачать цитату

(PDF) В поисках пути в протеомике: номенклатура видов белка

Chemistry Central Journal 2009, 3:11 http: // журнал.Chemistrycentral.com/content/3/1/11

Страница 9 из 10

(номер страницы не для цитирования)

только с трипсином, но с несколькими другими протеазами параллельно, что обеспечивает более высокий охват последовательностей. За короткий срок

во многих случаях может оказаться невозможным достичь

100% охвата последовательностей и / или идентификации

каждой PTM отдельных видов белка. Тем не менее,

, даже в этих случаях, использование номенклатуры видов белка

будет полезным, указывая на текущий уровень знания точной химической структуры и давая подсказки относительно

направления дальнейших исследований. .

Таким образом, мы предлагаем инструмент для хранения информации о видах белков, который делает доступным четкое

химическое описание белковых молекул.

Конкурирующие интересы

Авторы заявляют, что у них нет конкурирующих интересов.

Вклад авторов

HS разработал номенклатуру, написал текст и приложил

рисунки 2-4. Части текста и рисунка 1 были

подготовлены PRJ, который внес свой вклад вместе с HGH

и РА — к понятию номенклатуры и критически

переработанный текст.

Благодарности

Анна Вальдак и Питер Жермен благодарим за редакционную поддержку.

Ссылки

1. Jungblut P, ​​Thiede B, Zimny-Arndt U, Muller EC, Scheler C, Witt-

Mann-Liebold B, Otto A: Разрешающая способность двумерного электрофореза

и идентификация белков из гели. Elec-

трофорез 1996, 17: 839-47.

2. Jungblut PR, Holzhütter HG, Apweiler R, Schlüter H: Спецификация

протеома.Chem Cent J 2008, 2:16.

3. Blanchard JM, Brissac C, Jeanteur P: Характеристика белков

, выделенных из цитоплазмы клеток HeLa, методом аффинной хроматографии

на полиаденилат-сефарозе. Proc Natl Acad Sci

USA 1974, 71: 1882-6.

4. O’Farrell PH: Двумерный электрофорез высокого разрешения —

sis белков. J. Biol Chem. 1975, 250: 4007-21.

5. Совместная комиссия по биохимической номенклатуре IUPAC-IUBMB:

Номенклатура множественных форм ферментов.В биохимическом

Номенклатура и связанные документы 2-е издание. Под редакцией: Liébecq

C. Колчестер: Portland Press; 1992.

6. UNIMOD — модификации белков для масс-спектрометрии: [http: //

www.unimod.org/modifications_list.php].

7. Creasy DM, Cottrell JS: Модификации белков для масс-спектрометрии

. Протеомика 2004, 4: 1534-6.

8. Нильсен М.Л., Савицкий М.М., Зубарев Р.А.: Степень модификаций в образцах протеома человека

и их влияние на динамический диапазон

анализа в протеомике дробовика.Mol Cell Proteomics 2006,

5: 2384-91.

9. Sun SC: Деубиквитилирование и регуляция иммунного ответа

. Нат Рев Иммунол 2008, 8: 501-11.

10. Клозе Дж., Кобальз У.: Двумерный электрофорез про-

теинов: обновленный протокол и значение для функционального анализа генома

. Электрофорез 1995, 16: 1034-59.

11. Jungblut P, ​​Thiede B: Идентификация белков из гелей 2-DE с помощью масс-спектрометрии

MALDI.Mass Spectrom Rev 1997, 16: 145-62.

12. McCormack AL, Schieltz DM, Goode B, Yang S, Barnes G, Drubin D,

Yates JR 3rd: Прямой анализ и идентификация белков в смесях

с помощью ЖХ / МС / МС и поиск в базе данных на низком уровне —

фемтомолей уровень. Anal Chem 1997, 69: 767-76.

13. Келлехер Н: Нисходящая протеомика. Anal Chem 2004,

76: 197A-203A.

14. Хан Х, Джин М., Брейкер К., Маклафферти Ф. В.: Распространение масс-спектрометрии сверху вниз

на белки с массой более 200

килодальтон.Наука 2006, 314 (5796): 109-12.

15. Roth M, Forbes A, Boyne M, Kim Y, Robin son D., Kell eher N: Точная

и параллельная характеристика кодирующих полиморфизмов, альтернативный сплайсинг

и модификации белков человека с помощью масс-спектрометрии

. Mol Cell Proteomics 2005, 4: 1002-8.

16. Schmidt F, Donahoe S, Hagens K, Mattow J, Schaible U, Kaufmann S,

Aebersold R, Jungblut PR: Дополнительный анализ протеома бактерии Myco-

туберкулеза с помощью двумерного электрофореза

trop. и технология аффинных тегов с изотопным кодированием.Мол

Cell Proteomics 2004, 3 (1): 24-42.

17. Wu S, Lourette NM, Tolic N, Zhao R, Robinson EW, Толмачев А. В.,

Smith RD, Pasa-Tolic L: интегрированная стратегия сверху вниз и снизу вверх

для широкой характеристики изоформ белков и

модификаций. J. Proteome Res 2009, 8 (3): 1347-57.

18. Scheler C, Muller E, Stahl J, Muller-Werdan U, Salnikow J, Jungblut P:

Идентификация и характеристика белка теплового шока 27

видов белков в двумерном электрофорезе миокарда человека

паттерны трофореза .Электрофорез 1997, 18: 2823-31.

19. Клозе Дж., Нок К., Херрманн М., Штулер К., Маркус К., Блюггель М., Краузе

Е, Шалквик Л.С., Растан С.Д., Браун С.Д., Буссоу К., Химмельбауэр Х.,

Лехрах Х .: Генетический анализ протеом мозга мыши. Nat

Genet 2002, 30 (4): 385-93.

20. Mattow J, Jungblut PR, Muller E, Kaufmann S: Идентификация

кислых низкомолекулярных белков Mycobacterium

туберкулезного штамма h47Rv с помощью матричной лазерной десорбции.

масс-спектрометрия с ионизацией и электрораспылением.

попробовать.Протеомика 2001, 1: 494-507.

21. Strahl B, Allis C: язык ковалентных модификаций гистонов —

вариантов. Nature 2000, 403: 41-5.

22. Брамбо Дж., Фанстиэль Д., Кун Дж. Дж.: Раскрытие потенциала гистона

: перспектива протеомики. Эпигенетика 2008, 3: 254-7.

23. Sims RJ 3rd, Reinberg D: Есть ли код, встроенный в белки

, который основан на посттрансляционных модификациях? Нат Рев Мол

Cell Biol 2008, 9: 815-20.

24. Майер М.П., ​​Букау Б. Шапероны Hsp70: клеточные функции и молекулярный механизм

. Cell Mol Life Sci 2005, 62 (6): 670-84.

25. Моришима N: Контроль клеточной судьбы с помощью Hsp70: больше, чем новая встреча eva-

. Дж. Биохим (Токио) 2005, 137 (4): 449-53.

26. Okkels L, Muller E, Schmid M, Rosenkrands I, Kaufmann S, Andersen

P, Jungblut PR: CFP10 различает неацетилированный

и ацетилированный ESAT-6 Mycobacterium tuberculosis по дифференциальному взаимодействию

. Протеомика 2004, 4: 2954-60.

27. Уоррен Э.Х., Виньерон, штат Нью-Джерси, Гэвин М.А., Кули П.Г., Стробант В., Далет

А, Тайкоди СС, Сюереб С.М., Мито Дж. К., Ридделл С.Р., Эйнде Б.Дж. пептиды

в обратном порядке. Science 2006, 313: 1444-7.

28. Кумар Р.С., Теккумкара Т.Дж., Сен GC: мРНК, кодирующие два ангиотензин-превращающих изофермента

, транскрибируются с

того же гена путем тканеспецифичного выбора альтернативных сайтов инициации транскрипции

.J Biol Chem, 1991, 266: 3854-62.

29. Рамчандран Р., Сен I: Процессинг расщепления ангиотензин-кон-

проверяющего фермента мембрано-ассоциированной металлопро-

тизиной. Биохимия 1995, 34: 12645-52.

30.Ramchandran R, Kasturi S, Douglas JG, Sen I: Metalloprotease-medi-

приводило к расщеплению секреции легочного АПФ сосудистыми

эндотелиальными и эпителиальными клетками почек. Am J Physiol 1996, 271 (2

Pt 2): H744-51.

31.Sadhukhan R, Santhamma KR, Reddy P, Peschon JJ, Black RA, Sen I:

Неизмененное расщепление и секреция ангиотензин-превращающего фермента

фермента, превращающего альфа-фактор некроза опухоли,

мышей с дефицитом. J. Biol Chem., 1999, 274: 10511-6.

32. Chattopadhyay S, Santhamma KR, Sengupta S, McCue B, Kinter M,

Sen GC, Sen I. Кальмодулин связывается с цитоплазматическим доменом

ангиотензин-превращающего фермента и регулирует его расщепление и расщепление фосфора-

. секреция.J Biol Chem 2005,

280 (40): 33847-55.

33. Сировер М.А.: Новые взгляды на старый белок: функциональное

разнообразия глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы у млекопитающих. Biochim Biophys Acta 1999, 1432: 159-184.

34. Хара М.Р., Снайдер SH: Оксид азота-ГАФД-Сиа: новая клетка

Каскад смерти. Cell Mol Neurobiol 2006, 26: 527-38.

35. Консорциум UniProt: универсальный протеиновый ресурс

(UniProt). Nucleic Acids Res 2009, 37: D169-D174.

белков | Определение, структура и классификация

Белок , очень сложное вещество, которое присутствует во всех живых организмах. Белки имеют большую питательную ценность и непосредственно участвуют в химических процессах, необходимых для жизни. Важность белков была признана химиками в начале 19 века, в том числе шведским химиком Йенсом Якобом Берцелиусом, который в 1838 году ввел в обращение термин белок , слово, происходящее от греческого слова prōteios , что означает «удерживать первое место».”Белки видоспецифичны; то есть белки одного вида отличаются от белков другого вида. Они также специфичны для органов; например, в пределах одного организма мышечные белки отличаются от белков мозга и печени.

Популярные вопросы

Что такое белок?

Белок — это встречающееся в природе чрезвычайно сложное вещество, состоящее из аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями. Белки присутствуют во всех живых организмах и включают многие важные биологические соединения, такие как ферменты, гормоны и антитела.

Где происходит синтез белка?

Где хранится белок?

Белки не хранятся для дальнейшего использования в животных. Когда животное потребляет избыток белков, они превращаются в жиры (глюкозу или триглицериды) и используются для снабжения энергией или создания энергетических запасов. Если животное не потребляет достаточное количество белка, организм начинает расщеплять богатые белком ткани, такие как мышцы, что приводит к истощению мышц и, в конечном итоге, к смерти, если дефицит является серьезным.

Что делают белки?

Белки необходимы для жизни и необходимы для широкого спектра клеточной деятельности.Белковые ферменты катализируют подавляющее большинство химических реакций, происходящих в клетке. Белки обеспечивают многие структурные элементы клетки и помогают связывать клетки вместе в ткани. Белки в форме антител защищают животных от болезней, и многие гормоны являются белками. Белки контролируют активность генов и регулируют экспрессию генов.

Молекула белка очень велика по сравнению с молекулами сахара или соли и состоит из множества аминокислот, соединенных вместе, чтобы образовать длинные цепи, подобно тому, как бусинки расположены на нити. Существует около 20 различных аминокислот, которые естественным образом встречаются в белках. Белки с аналогичной функцией имеют сходный аминокислотный состав и последовательность. Хотя пока невозможно объяснить все функции белка на основе его аминокислотной последовательности, установленные корреляции между структурой и функцией можно отнести к свойствам аминокислот, из которых состоят белки.

пептид

Молекулярная структура пептида (небольшого белка) состоит из последовательности аминокислот.

© raimund14 / Fotolia

Растения могут синтезировать все аминокислоты; животные не могут, хотя все они необходимы для жизни. Растения могут расти в среде, содержащей неорганические питательные вещества, обеспечивающие азот, калий и другие вещества, необходимые для роста. Они используют углекислый газ, содержащийся в воздухе, в процессе фотосинтеза для образования органических соединений, таких как углеводы. Однако животные должны получать органические питательные вещества из внешних источников. Поскольку содержание белка в большинстве растений низкое, животные, например, жвачные, требуют очень большие количества растительного материала (например,g., коровы), которые едят только растительный материал, чтобы удовлетворить свои потребности в аминокислотах. Нежвачные животные, в том числе люди, получают белки в основном от животных и их продуктов, например мяса, молока и яиц. Семена бобовых все чаще используются для приготовления недорогой, богатой белком пищи ( см. питание человека).

бобовые; аминокислота

Бобовые, такие как фасоль, чечевица и горох, богаты белком и содержат много незаменимых аминокислот.

© Elenathewise / Fotolia

Содержание белка в органах животных обычно намного выше, чем в плазме крови.Например, в мышцах содержится около 30 процентов белка, в печени — от 20 до 30 процентов, а в красных кровяных тельцах — 30 процентов. Более высокий процент белка содержится в волосах, костях и других органах и тканях с низким содержанием воды. Количество свободных аминокислот и пептидов у животных намного меньше количества белка; Белковые молекулы производятся в клетках путем поэтапного выравнивания аминокислот и попадают в жидкости организма только после завершения синтеза.

Оформите подписку Britannica Premium и получите доступ к эксклюзивному контенту.Подпишись сейчас

Высокое содержание белка в некоторых органах не означает, что важность белков связана с их количеством в организме или ткани; напротив, некоторые из наиболее важных белков, таких как ферменты и гормоны, присутствуют в очень малых количествах. Важность белков в основном связана с их функцией. Все идентифицированные ферменты являются белками. Ферменты, которые являются катализаторами всех метаболических реакций, позволяют организму накапливать химические вещества, необходимые для жизни — белки, нуклеиновые кислоты, углеводы и липиды, — превращать их в другие вещества и разлагать их.Жизнь без ферментов невозможна. Есть несколько белковых гормонов с важными регуляторными функциями. У всех позвоночных респираторный белок гемоглобин действует как переносчик кислорода в крови, транспортируя кислород от легких к органам и тканям тела. Большая группа структурных белков поддерживает и защищает структуру тела животного.

гемоглобин

Гемоглобин — это белок, состоящий из четырех полипептидных цепей (α 1 , α 2 , β 1 и β 2 ).Каждая цепь присоединена к группе гема, состоящей из порфирина (органическое кольцеобразное соединение), присоединенного к атому железа. Эти комплексы железо-порфирин обратимо координируют молекулы кислорода, что напрямую связано с ролью гемоглобина в переносе кислорода в крови.

Британская энциклопедия, Inc.

белков | Определение, структура и классификация

Белок , очень сложное вещество, которое присутствует во всех живых организмах. Белки имеют большую питательную ценность и непосредственно участвуют в химических процессах, необходимых для жизни. Важность белков была признана химиками в начале 19 века, в том числе шведским химиком Йенсом Якобом Берцелиусом, который в 1838 году ввел термин белок , слово, производное от греческого prōteios , что означает «удерживать первое место». Белки видоспецифичны; то есть белки одного вида отличаются от белков другого вида. Они также специфичны для органов; например, в пределах одного организма мышечные белки отличаются от белков мозга и печени.

Популярные вопросы

Что такое белок?

Белок — это встречающееся в природе чрезвычайно сложное вещество, состоящее из аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями.Белки присутствуют во всех живых организмах и включают многие важные биологические соединения, такие как ферменты, гормоны и антитела.

Где происходит синтез белка?

Где хранится белок?

Белки не хранятся для дальнейшего использования в животных. Когда животное потребляет избыток белков, они превращаются в жиры (глюкозу или триглицериды) и используются для снабжения энергией или создания энергетических запасов. Если животное не потребляет достаточное количество белка, организм начинает расщеплять богатые белком ткани, такие как мышцы, что приводит к истощению мышц и, в конечном итоге, к смерти, если дефицит является серьезным.

Что делают белки?

Белки необходимы для жизни и необходимы для широкого спектра клеточной деятельности. Белковые ферменты катализируют подавляющее большинство химических реакций, происходящих в клетке. Белки обеспечивают многие структурные элементы клетки и помогают связывать клетки вместе в ткани. Белки в форме антител защищают животных от болезней, и многие гормоны являются белками. Белки контролируют активность генов и регулируют экспрессию генов.

Молекула белка очень велика по сравнению с молекулами сахара или соли и состоит из множества аминокислот, соединенных вместе, чтобы образовать длинные цепи, подобно тому, как бусинки расположены на нити. Существует около 20 различных аминокислот, которые естественным образом встречаются в белках. Белки с аналогичной функцией имеют сходный аминокислотный состав и последовательность. Хотя пока невозможно объяснить все функции белка на основе его аминокислотной последовательности, установленные корреляции между структурой и функцией можно отнести к свойствам аминокислот, из которых состоят белки.

пептид

Молекулярная структура пептида (небольшого белка) состоит из последовательности аминокислот.

© raimund14 / Fotolia

Растения могут синтезировать все аминокислоты; животные не могут, хотя все они необходимы для жизни. Растения могут расти в среде, содержащей неорганические питательные вещества, обеспечивающие азот, калий и другие вещества, необходимые для роста. Они используют углекислый газ, содержащийся в воздухе, в процессе фотосинтеза для образования органических соединений, таких как углеводы.Однако животные должны получать органические питательные вещества из внешних источников. Поскольку содержание белка в большинстве растений низкое, очень большое количество растительного материала требуется животным, таким как жвачные животные (например, коровы), которые едят только растительный материал для удовлетворения своих потребностей в аминокислотах. Нежвачные животные, в том числе люди, получают белки в основном от животных и их продуктов, например мяса, молока и яиц. Семена бобовых все чаще используются для приготовления недорогой, богатой белком пищи ( см. питание человека).

бобовые; аминокислота

Бобовые, такие как фасоль, чечевица и горох, богаты белком и содержат много незаменимых аминокислот.

© Elenathewise / Fotolia

Содержание белка в органах животных обычно намного выше, чем в плазме крови. Например, в мышцах содержится около 30 процентов белка, в печени — от 20 до 30 процентов, а в красных кровяных тельцах — 30 процентов. Более высокий процент белка содержится в волосах, костях и других органах и тканях с низким содержанием воды.Количество свободных аминокислот и пептидов у животных намного меньше количества белка; Белковые молекулы производятся в клетках путем поэтапного выравнивания аминокислот и попадают в жидкости организма только после завершения синтеза.

Оформите подписку Britannica Premium и получите доступ к эксклюзивному контенту.
Подпишись сейчас

Высокое содержание белка в некоторых органах не означает, что важность белков связана с их количеством в организме или ткани; напротив, некоторые из наиболее важных белков, таких как ферменты и гормоны, присутствуют в очень малых количествах.Важность белков в основном связана с их функцией. Все идентифицированные ферменты являются белками. Ферменты, которые являются катализаторами всех метаболических реакций, позволяют организму накапливать химические вещества, необходимые для жизни — белки, нуклеиновые кислоты, углеводы и липиды, — превращать их в другие вещества и разлагать их. Жизнь без ферментов невозможна. Есть несколько белковых гормонов с важными регуляторными функциями. У всех позвоночных респираторный белок гемоглобин действует как переносчик кислорода в крови, транспортируя кислород от легких к органам и тканям тела.Большая группа структурных белков поддерживает и защищает структуру тела животного.

гемоглобин

Гемоглобин — это белок, состоящий из четырех полипептидных цепей (α 1 , α 2 , β 1 и β 2 ). Каждая цепь присоединена к группе гема, состоящей из порфирина (органическое кольцеобразное соединение), присоединенного к атому железа. Эти комплексы железо-порфирин обратимо координируют молекулы кислорода, что напрямую связано с ролью гемоглобина в переносе кислорода в крови.

Британская энциклопедия, Inc.

белков | Определение, структура и классификация

Белок , очень сложное вещество, которое присутствует во всех живых организмах. Белки имеют большую питательную ценность и непосредственно участвуют в химических процессах, необходимых для жизни. Важность белков была признана химиками в начале 19 века, в том числе шведским химиком Йенсом Якобом Берцелиусом, который в 1838 году ввел в обращение термин белок , слово, происходящее от греческого слова prōteios , что означает «удерживать первое место». ”Белки видоспецифичны; то есть белки одного вида отличаются от белков другого вида. Они также специфичны для органов; например, в пределах одного организма мышечные белки отличаются от белков мозга и печени.

Популярные вопросы

Что такое белок?

Белок — это встречающееся в природе чрезвычайно сложное вещество, состоящее из аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями. Белки присутствуют во всех живых организмах и включают многие важные биологические соединения, такие как ферменты, гормоны и антитела.

Где происходит синтез белка?

Где хранится белок?

Белки не хранятся для дальнейшего использования в животных. Когда животное потребляет избыток белков, они превращаются в жиры (глюкозу или триглицериды) и используются для снабжения энергией или создания энергетических запасов. Если животное не потребляет достаточное количество белка, организм начинает расщеплять богатые белком ткани, такие как мышцы, что приводит к истощению мышц и, в конечном итоге, к смерти, если дефицит является серьезным.

Что делают белки?

Белки необходимы для жизни и необходимы для широкого спектра клеточной деятельности.Белковые ферменты катализируют подавляющее большинство химических реакций, происходящих в клетке. Белки обеспечивают многие структурные элементы клетки и помогают связывать клетки вместе в ткани. Белки в форме антител защищают животных от болезней, и многие гормоны являются белками. Белки контролируют активность генов и регулируют экспрессию генов.

Молекула белка очень велика по сравнению с молекулами сахара или соли и состоит из множества аминокислот, соединенных вместе, чтобы образовать длинные цепи, подобно тому, как бусинки расположены на нити.Существует около 20 различных аминокислот, которые естественным образом встречаются в белках. Белки с аналогичной функцией имеют сходный аминокислотный состав и последовательность. Хотя пока невозможно объяснить все функции белка на основе его аминокислотной последовательности, установленные корреляции между структурой и функцией можно отнести к свойствам аминокислот, из которых состоят белки.

пептид

Молекулярная структура пептида (небольшого белка) состоит из последовательности аминокислот.

© raimund14 / Fotolia

Растения могут синтезировать все аминокислоты; животные не могут, хотя все они необходимы для жизни. Растения могут расти в среде, содержащей неорганические питательные вещества, обеспечивающие азот, калий и другие вещества, необходимые для роста. Они используют углекислый газ, содержащийся в воздухе, в процессе фотосинтеза для образования органических соединений, таких как углеводы. Однако животные должны получать органические питательные вещества из внешних источников. Поскольку содержание белка в большинстве растений низкое, животные, например, жвачные, требуют очень большие количества растительного материала (например,g., коровы), которые едят только растительный материал, чтобы удовлетворить свои потребности в аминокислотах. Нежвачные животные, в том числе люди, получают белки в основном от животных и их продуктов, например мяса, молока и яиц. Семена бобовых все чаще используются для приготовления недорогой, богатой белком пищи ( см. питание человека).

бобовые; аминокислота

Бобовые, такие как фасоль, чечевица и горох, богаты белком и содержат много незаменимых аминокислот.

© Elenathewise / Fotolia

Содержание белка в органах животных обычно намного выше, чем в плазме крови.Например, в мышцах содержится около 30 процентов белка, в печени — от 20 до 30 процентов, а в красных кровяных тельцах — 30 процентов. Более высокий процент белка содержится в волосах, костях и других органах и тканях с низким содержанием воды. Количество свободных аминокислот и пептидов у животных намного меньше количества белка; Белковые молекулы производятся в клетках путем поэтапного выравнивания аминокислот и попадают в жидкости организма только после завершения синтеза.

Оформите подписку Britannica Premium и получите доступ к эксклюзивному контенту.Подпишись сейчас

Высокое содержание белка в некоторых органах не означает, что важность белков связана с их количеством в организме или ткани; напротив, некоторые из наиболее важных белков, таких как ферменты и гормоны, присутствуют в очень малых количествах. Важность белков в основном связана с их функцией. Все идентифицированные ферменты являются белками. Ферменты, которые являются катализаторами всех метаболических реакций, позволяют организму накапливать химические вещества, необходимые для жизни — белки, нуклеиновые кислоты, углеводы и липиды, — превращать их в другие вещества и разлагать их.Жизнь без ферментов невозможна. Есть несколько белковых гормонов с важными регуляторными функциями. У всех позвоночных респираторный белок гемоглобин действует как переносчик кислорода в крови, транспортируя кислород от легких к органам и тканям тела. Большая группа структурных белков поддерживает и защищает структуру тела животного.

гемоглобин

Гемоглобин — это белок, состоящий из четырех полипептидных цепей (α 1 , α 2 , β 1 и β 2 ).Каждая цепь присоединена к группе гема, состоящей из порфирина (органическое кольцеобразное соединение), присоединенного к атому железа. Эти комплексы железо-порфирин обратимо координируют молекулы кислорода, что напрямую связано с ролью гемоглобина в переносе кислорода в крови.

Британская энциклопедия, Inc.

белков | Определение, структура и классификация

Белок , очень сложное вещество, которое присутствует во всех живых организмах. Белки имеют большую питательную ценность и непосредственно участвуют в химических процессах, необходимых для жизни.Важность белков была признана химиками в начале 19 века, в том числе шведским химиком Йенсом Якобом Берцелиусом, который в 1838 году ввел термин белок , слово, производное от греческого prōteios , что означает «удерживать первое место». Белки видоспецифичны; то есть белки одного вида отличаются от белков другого вида. Они также специфичны для органов; например, в пределах одного организма мышечные белки отличаются от белков мозга и печени.

Популярные вопросы

Что такое белок?

Белок — это встречающееся в природе чрезвычайно сложное вещество, состоящее из аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями. Белки присутствуют во всех живых организмах и включают многие важные биологические соединения, такие как ферменты, гормоны и антитела.

Где происходит синтез белка?

Где хранится белок?

Белки не хранятся для дальнейшего использования в животных. Когда животное потребляет избыток белков, они превращаются в жиры (глюкозу или триглицериды) и используются для снабжения энергией или создания энергетических запасов. Если животное не потребляет достаточное количество белка, организм начинает расщеплять богатые белком ткани, такие как мышцы, что приводит к истощению мышц и, в конечном итоге, к смерти, если дефицит является серьезным.

Что делают белки?

Белки необходимы для жизни и необходимы для широкого спектра клеточной деятельности. Белковые ферменты катализируют подавляющее большинство химических реакций, происходящих в клетке. Белки обеспечивают многие структурные элементы клетки и помогают связывать клетки вместе в ткани. Белки в форме антител защищают животных от болезней, и многие гормоны являются белками. Белки контролируют активность генов и регулируют экспрессию генов.

Молекула белка очень велика по сравнению с молекулами сахара или соли и состоит из множества аминокислот, соединенных вместе, чтобы образовать длинные цепи, подобно тому, как бусинки расположены на нити. Существует около 20 различных аминокислот, которые естественным образом встречаются в белках. Белки с аналогичной функцией имеют сходный аминокислотный состав и последовательность. Хотя пока невозможно объяснить все функции белка на основе его аминокислотной последовательности, установленные корреляции между структурой и функцией можно отнести к свойствам аминокислот, из которых состоят белки.

пептид

Молекулярная структура пептида (небольшого белка) состоит из последовательности аминокислот.

© raimund14 / Fotolia

Растения могут синтезировать все аминокислоты; животные не могут, хотя все они необходимы для жизни. Растения могут расти в среде, содержащей неорганические питательные вещества, обеспечивающие азот, калий и другие вещества, необходимые для роста. Они используют углекислый газ, содержащийся в воздухе, в процессе фотосинтеза для образования органических соединений, таких как углеводы.Однако животные должны получать органические питательные вещества из внешних источников. Поскольку содержание белка в большинстве растений низкое, очень большое количество растительного материала требуется животным, таким как жвачные животные (например, коровы), которые едят только растительный материал для удовлетворения своих потребностей в аминокислотах. Нежвачные животные, в том числе люди, получают белки в основном от животных и их продуктов, например мяса, молока и яиц. Семена бобовых все чаще используются для приготовления недорогой, богатой белком пищи ( см. питание человека).

бобовые; аминокислота

Бобовые, такие как фасоль, чечевица и горох, богаты белком и содержат много незаменимых аминокислот.

© Elenathewise / Fotolia

Содержание белка в органах животных обычно намного выше, чем в плазме крови. Например, в мышцах содержится около 30 процентов белка, в печени — от 20 до 30 процентов, а в красных кровяных тельцах — 30 процентов. Более высокий процент белка содержится в волосах, костях и других органах и тканях с низким содержанием воды.Количество свободных аминокислот и пептидов у животных намного меньше количества белка; Белковые молекулы производятся в клетках путем поэтапного выравнивания аминокислот и попадают в жидкости организма только после завершения синтеза.

Оформите подписку Britannica Premium и получите доступ к эксклюзивному контенту.
Подпишись сейчас

Высокое содержание белка в некоторых органах не означает, что важность белков связана с их количеством в организме или ткани; напротив, некоторые из наиболее важных белков, таких как ферменты и гормоны, присутствуют в очень малых количествах.Важность белков в основном связана с их функцией. Все идентифицированные ферменты являются белками. Ферменты, которые являются катализаторами всех метаболических реакций, позволяют организму накапливать химические вещества, необходимые для жизни — белки, нуклеиновые кислоты, углеводы и липиды, — превращать их в другие вещества и разлагать их. Жизнь без ферментов невозможна. Есть несколько белковых гормонов с важными регуляторными функциями. У всех позвоночных респираторный белок гемоглобин действует как переносчик кислорода в крови, транспортируя кислород от легких к органам и тканям тела.Большая группа структурных белков поддерживает и защищает структуру тела животного.

гемоглобин

Гемоглобин — это белок, состоящий из четырех полипептидных цепей (α 1 , α 2 , β 1 и β 2 ). Каждая цепь присоединена к группе гема, состоящей из порфирина (органическое кольцеобразное соединение), присоединенного к атому железа. Эти комплексы железо-порфирин обратимо координируют молекулы кислорода, что напрямую связано с ролью гемоглобина в переносе кислорода в крови.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *