В состав белка входят следующие элементы: Какие элементы входят в состав белков? Охарактеризуйте строение белковых молекул. — akvaufa5.ru

Презентация к уроку «Белки», 9-10 класс

Урок биологии «Функции белков», 10 класс

Учитель Ефимова Г.В.

Цель урока: используя знания о строении и свойствах белков расширить представления о функциях белков через творческую и исследовательскую деятельность (Слайд №2).

Задачи (Слайд №3)

Образовательная:

Расширить знания о белках как природных полимерах, о многообразии их функций во взаимосвязи со строением и свойствами.

Развивающие:

1.Развивать мышление учащихся и умение устанавливать причинно-следственные связи на примере изучения свойств и функций белка.

2. Развивать практические умения постановки цитологических опытов при установлении роли белков ферментов.

3. Развивать умение делать выводы на основе практических работ, развивать умение самостоятельно получать информацию из дополнительных информационных источников (информационная компетентность).

4.Развивать умение структурировать материал.

5. Формировать способность рефлексировать свою деятельность.

Воспитательная:

1.Воспитывать умение работать в группе

2. Воспитывать аккуратность учащихся при выполнении и оформлении практических работ и записей в тетради.

Тип урока: комбинированный с использованием исследовательской деятельности.

Технологии: тестовая, ИКТ, проблемного обучения.

Методы: частично-поисковый, словесный, наглядный, исследовательский.

Оборудование: презентация «Функции белков», компьютер с мультимедийным проектором, лабораторное оборудование к исследованию по теме «Ферментативная функция белка»: чашки петри, пероксид водорода, пипетка, кусочки вареного и сырого мяса, вареного и сырого картофеля, речной песок.

Методическое обеспечение:

Раздаточный материал – текст «Белки» (Приложение №2), инструктивная карточка к лабораторной работе «Ферментативная функция белков» (Приложение №3), задание на установление соответствия между белками и их функциями (Приложение №4).
Презентация Microsoft PowerPoint «Функции белков» (Приложение №1) – (POWER POINT).
Актуальность использования средств ИКТ
Возможность представления в мультимедийной форме уникальных информационных материалов.

Ход урока:

1.Организационное начало урока (приветствие, проверка готовности к работе, психологический настрой на урок) (Слайд № 4).

Притча.
“Жил мудрец, который знал все. Один человек захотел доказать, что мудрец знает не все. Зажав в ладонях бабочку, он спросил: “Скажи, мудрец, какая бабочка у меня в руках: мертвая или живая?” А сам думает: “Скажет живая – я ее умерщвлю, скажет мертвая – выпущу”. Мудрец, подумав, ответил: “Все в твоих руках”.
В наших руках сегодня создать такую атмосферу на уроке, при которой все будут чувствовать себя комфортно.

Эпиграфом нашего урока будут слова А. Эйнштейна «Радость видеть и понимать есть величайший дар природы» (Слайд №5).

2.Мотивация

Задание: сделайте анализ круговой диаграммы (Слайд №6) и ответьте на вопросы:

1). Каков химический состав клетки?

2). Каких веществ органической природы в клетке больше?

3). О чем свидетельствует сходство химического состава клеток?

«Жизнь — это способ существования белковых тел» (Ф. Энгельс) (Слайд №7).

Ни одно вещество химики не изучали так долго, как белок прежде, чем удалось разгадать их строение. От первых шагов на пути познания состава белка до расшифровки структуры прошло более двухсот лет.

Любой биологический объект, начиная от вирусов и заканчивая человеком, состоит в основном из белков (в пересчете на сухое вещество),

поэтому очень важно знать строение, свойства и функции этих соединений.

3.Личностная значимость изучаемого материала.

В сутки человек должен обязательно употреблять 100 г белка, иначе разовьется белковое голодание.

(Слайд №8) Недостаток белков в питании вызывает у детей замедление роста и развития, а у взрослых — глубокие изменения в печени, нарушение деятельности желез внутренней секреции, изменение гормонального фона, ухудшение усвоения питательных веществ, проблемы с сердечной мышцей, ухудшение памяти и работоспособности.
В 70 годах отмечались смертельные случаи у людей, длительное время соблюдающих низкокалорийные диеты с выраженным недостатком белка. Происходило это из-за серьезных нарушений в деятельности сердечной мышцы. Дефицит белка уменьшает устойчивость организма к инфекциям. Кроме того, белковая недостаточность часто сопровождается авитаминозом В12, А, Д, К и так далее, что также влияет на состояние здоровья.

Вопрос к учащимся: «Какой личностный смысл для каждого из Вас имеют эти факты?»

Целеполагание

Задание:
Установите соответствие между белками и их функциями

(Слайд №9).

Белки: Функции

А. Кератин 1. Строительная

Б. Гемоглобин 2. Запасающая

В. Актин 3. Защитная

Г. Антитела 4. Двигательная

Д. Миозин 5. Транспортная

Е. Фибриноген 6. Ферментативная

Ж. Коллаген 7. Регуляторная

З. Альбумин

И.Каталаза

К. Пепсин

Л.Инсулин

Почему Вы не можете выполнить данное задание? (ответ: не хватает знаний)

Постановка проблемного вопроса. В состав клетки входят белки, жиры, углеводы, нуклеиновые кислоты, вода, минеральные вещества, но ни одно из веществ не выполняет столь специфичных функций, как белки. Справедливо ли это?

Учащиеся ставят цели и задачи работы на данном уроке.

5.Актуализация знаний.

Задания:

1.Работа со слайдами № 10, 11,12,13,14,15 и беседа по вопросам:

1). Что такое полимеры?

2) Используя схему, ответьте доказательно, к каким полимерам относятся белки?

3) Строение мономера белка.

4). Характеристика структурной организации белка.

2. Работа с текстом «Белки» (Слайд №16).

Вставьте в текст пропущенные термины и слова.
1). В состав белка входят следующие элементы___,___,____,___,____. 2).Белки – _______________,___________________ полимеры,

мономерами которых являются ____________________. 3).В состав природных белков входят ______ аминокислот, ___ из них незаменимые, т.е. синтезируются в организме и их поступление в организм не обязательно вместе с пищей. 4).Мономеры белка состоят из ___________,_________________.________________. 5).В состав всех мономеров белка входят___________,________________, а отличаются_______________.

6). Денатурация – процесс изменения нативной структуры белка.

6. Изучение нового материала

Свойства и функции белка определяются его структурой, строением и многообразием, поэтому даже малые его дефекты структуры имеют серьезные последствия.

Наследственное заболевание серповидно-клеточная анемия связано с тем, что при синтезе гемоглобина, состоящего приблизительно из 600 аминокислотных остатков, два из них заменяются на другие. Это приводит к нарушению функции гемоглобина: эритроциты больных приобретают серповидную форму и утрачивают способность к нормальному переносу кислорода (Слайд №17).

Это пример связи структуры и функции макромолекул.

Вам заранее было дано задание «Проанализировать информационные ресурсы сети-Интернет и составить несколько слайдов», а также сегодня мы проведем исследование. Данная деятельность позволит нам выяснить функции белков (Слайд 19-27)

Результатом данной работы будет таблица, которую по ходу работы будем заполнять.

Функции белков (Слайд №18).

1. При попадании в организм чужеродных белков и микроорганизмов в лейкоцитах образуются защитные белки.

2. Защита от потери крови при ранении в результате свертывания

Антитела

Фибриноген

Транспортная

Присоединение и перенос химических элементов по организму

Гемоглобин

Сократитель-ная

Осуществление всех типов движения

Актин, миозин

Запасающая

Резерв для организма, плода

Яичный альбумин, казеин молока.

Токсическая

Змеиный яд, дифтерийный токсин

Энергетичес-кая

Не основной, но источник энергии в клетке

Расщепление 1 г белка – 17 кДж

Сигнальная

Узнавание молекул мембраной клетки

Гликопротеины

Ферментативная или ката-литическая

Каталитическое ускорение биохимических реакций в клетке

Белки-ферменты (каталаза, пепсин, трипсин)

Учащиеся представляют выполненную презентацию.

Давайте вспомним: «О чем в ядре клетки хранится наследственная информация» (представить логическую цепь: признак-вещество-реакция-белок-фермент). Павлов назвал ферменты «возбудителями жизни и первым актом жизненной деятельности».

Среди многочисленных функций белков особое место занимает ферментативная.

Наука о ферментах называется энзимологией, а ферменты – энзимами

Выражение И.П. Павлова «Не все белки – ферменты, но все ферменты белки» подчеркивают их химическую организацию.

Далее учитель объясняет строение и механизм действия фермента.

Чем же объясняется ускоряющее действие ферментов? (Слайд №28,29)

Каждый фермент имеет активный центр — определенная группа аминокислотных остатков. В активном центре происходит соединение фермента с субстратом (вещество, которое подлежит превращению) Форма активного центра и субстрата подходят друг другу как ключ к замку.

Процесс действия ферментов можно разделить на три стадии:

Фермент распознает субстрат и связывается с ним.
Образуется активный комплекс, состоящий из фермента и субстрата.
Отделение продукта в результате ферментативной реакции.

Свойства ферментов (анализ графиков) (Слайд 30-33)

Далее учащимся предлагается выполнить исследование.

Исследовательское задание

Лабораторная работа

«Ферментативное расщепление пероксида водорода в тканях организма»

Цель: сформировать знания о роли ферментов в клетках, закрепить умения проводить опыты и объяснять результаты работы.

Оборудование: свежий 3%-ный раствор пероксида водорода, штатив с пробирками, ткани растений (кусочки сырого и варёного картофеля) и животных (кусочки сырого и варёного мяса), пипетки, песок.

Ход работы:

1.Приготовьте четыре пробирки и поместите в первую пробирку — кусочек сырого картофеля, во вторую— кусочек варёного картофеля, в третью— кусочек сырого мяса, в четвёртую — кусочек варёного мяса. Капните в каждую из пробирок немного пероксида водорода. Пронаблюдайте, что будет происходить в каждой из пробирок.

2.Составьте таблицу, показывающую активность каждой ткани.

«Результаты исследования»

Ответьте на вопросы (устно):

В каких пробирках проявилась активность фермента? Объясните почему?
Как проявляется активность фермента в живых и мёртвых тканях? Объясните наблюдаемое явление.
Различается ли активность фермента в живых тканях растений и животных?
Как вы считаете, все ли живые организмы содержат фермент каталазу, обеспечивающую разложение пероксида водорода?

Ответ обоснуйте.

Сделайте вывод.

Группы учащихся отчитываются о выполнении задания.

7. Рефлексия. Учащиеся выполняют задание, делают вывод (Слайд № 34).

8.Домашнее задание (Слайд № 35): параграф, найти классификацию ферментов в Интернете.

Интернет-ресурсы:
www.biology.asvu.ru — все о биологии.
www.biodev.ru — все о биологии.

Белки элементарный состав — Справочник химика 21

Каков элементарный состав белков [c.219]

Элементарный состав. Помимо углерода, водорода и кислорода, белки всегда содержат азот. Большинство жз них содержит серу, а некоторые йод, фосфор (казеин молока) и даже железо (гемоглобин крови). Элементарный состав белков характеризуют следующими цифрами [c.378]

Рассказать о белках а) элементарный состав, б) молекулярный вес, в) строение, г) физические и химические свойства, д) биологическое значение и распространение в природе, е) синтез. [c.257]

Несмотря на большое разнообразие природных белков элементарный состав их колеблется в узких пределах. В составе белков найдены 50—55% С 6,6—7,3% Н 15—19% N 19—24% О 0—2,4% 5 0—4% Р. Последние два элемента содержатся не во всех белках. [c.446]

ЭЛЕМЕНТАРНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ [c.9]

Белки — составляющая часть всего живого. На долю белка приходится приблизительно 50% сухого веса клетки. Из природных источников выделяют белки-ферменты, белки-гормоны, белки-токсины, белки-антигены и другие. Осуществляя ферментативную функцию, белки обусловливают динамичность обмена веществ. Белки — органические соединения. Элементарный состав белка углерод —50 — 55,5% водород — 6,5—7,3% азот — 15—18% кислород — 21—24% сера — 0—2,4%. Характерный показатель — содержание азота, в среднем его принимают равным 16%. При определении содержания белка по азоту количество азота умножают на фактор пересчета 6,25(100 16= 6,25). [c.12]

Элементарный состав белков непостоянен. Все они содержат углерод (50—55%), водород (6,5—7,3%), кислород (21,5—23,5%) и азот (15—18%), в состав многих входит сера (0,3—2,5%), некоторые содержат фосфор, железо, иод, медь. [c.289]

Колебания в содержании белков зависят от сорта растений, условий возделывания, от удобрений, особенно азотных. При выращивании культур стремятся получить урожай с более высоким количеством белков. Элементарный состав их довольно постоянен, и все они содержат 51—55% углерода, 6,5—7% водорода, 15—18% азота, 21—24% кислорода и 0,3—1,5% серы. [c.32]

Большие исследования по использованию активного ила как сырья для получения АУ, применяемого в качестве сорбента для осветления сточных вод, проведены ВНИИ ВОДГЕО [42]. Эти исследования после изучения состава активного ила, основную массу которого составляют органические вещества, в том числе много белков и свыше 50% углерода, показали перспективность использования активного ила для получения АУ. В табл. 33 приведен технический и элементарный состав активного ила, полученного в результате биологической очистки стоков химического производства. [c.118]

Гуминовые кислоты образуются из продуктов разложения составных частей растений целлюлозы, лигнина, жиров, восков, смол и белков, средний элементарный состав которых приведен в табл. 1. [c.12]

Белки являются необходимой составной частью пищевого рациона человека 1г животных. Пищевая ценность белков в первую очередь определяется их аминокислотным составом. Несмотря на разнообразие в строении и функциях, элементарный состав белковых веществ колеблется незначительно (в % на сухой вес) 50—55С 6,5—7,ЗН 21,5—23,50 15—17,5N 0,3—2,58, Некоторые белки содержат в небольших количествах фосфор, селен, металлы (железо, цинк, медь). [c.262]

Исследуя наиболее хорошо изученные к тому времени белковые вещества (альбумины плазмы крови и яичного белка, фибрин, казеин и т. д.), Мульдер установил, что они содержат различные количества фосфора и серы, которые, как тогда полагали, входили в состав белков в виде фосфорнокислых или сернокислых солей натрия, калия или кальция. Мульдер считал, что кроме этих связанных форм фосфора и серы белки содержат некоторые количества свободной серы, а в отдельных случаях — свободного фосфора. При этом подразумевалось, что свободные сера и фосфор как-то связаны только с радикалами белковой молекулы. Количественно анализируя полученную при сжигании белков золу и определив в ней содержание серы и фосфора, ученый, сопоставив полученные им данные процентного содержания этих элементов, а также углерода, кислорода, водорода и азота и вычисленные им молекулярные веса отдельных белков, пришел к результатам, почти ничего не добавившим к уже известным тогда фактам [330, 334]. Выведенные им молекулярные веса отдельных белковых веществ и процентное содержание в них отдельных элементов представляли собой величины такого Же порядка, что и найденные его предшественниками. После этих предварительных опытов Мульдер попытался выделить из белковых веществ отдельные, составляющие их фрагменты, используя для этого уже известные ранее приемы — воздействие слабых растворов кислот при 50—60° С. Для гидролиза белка он впервые использовал щелочь. При этом было обнаружено, что при обработке раствором едкого калия при 50° С фибрина, сывороточного или яичного альбумина, предварительно очищенных смесью спирта, эфира и слабой соляной кислоты, происходило полное растворение белков. При нейтрализации полученного раствора слабой уксусной кислотой выпадал белый хлопьевидный осадок, который, как и предполагал Мульдер, был полностью лишен свободной серы и свободного фосфора. Определив элементарный состав и процентное содержание углерода, водорода, азота и кислорода и вычислив молекулярный вес этих осадков, ученый обнаружил, что независимо от того, какой белок [c.30]

Элементарный состав белков довольно постоянен, и почти все белки содержат 51—55% С, 7% Н, 15—18% N и 21—24% [c.206]

О, но содержание серы в них изменяется значительно. Для иллюстрации приведем элементарный состав некоторых растительный белков (в процентах) [c.206]

Элементарный состав большинства белков (в %) колеблется в следующих пределах [c.697]

Обычные пределы колебаний содержания других обязательных элементов белка составляют для углерода 51—55%, кислорода—21—23%, водорода —6—7%, серы —0,3—2,5%, хота имеются отдельные исключения (например, у некоторых гисто-нов — белков клеточного ядра). В целом же элементарный состав, взятый независимо от других характеристических особенностей, не позволяет надежно отличить белок от ряда других азотсодержащих соединений биологического происхождения. [c.8]

Поликонденсацией называется реакция образования полиме- ра из мономеров с отщеплением воды, спирта и других низкомолекулярных веществ, поэтому элементарный состав продукта поликонденсации отличается от исходных веществ. Например, белки образуются поликонденсацией аминокислот с отщеплением воды [c.303]

Элементарный состав различных белков колеблется сравнительно в небольших пределах. Содержание важнейших элементов в белках показано в табл. 21. [c.430]

Молекулярный вес. элементарный состав и возможная эмпирическая формула белков [c.312]

Элементарный состав белков. Все белки содержат углерод, водород, кислород и азот. Большинство белков содержит, кроме того, серу, а иногда еще и фосфор. В состав некоторых белков входят и другие элементы. Например, гемоглобин содержит железо, белок щитовидной железы содержит иод и т. д. [c.304]

Примером белка установленного строения является инсулин. Инсулин [847, 848] различного происхождения имеет одинаковые кристаллическую форму, элементарный состав, точку плавления, оптическое вращение и физиологическую активность. Удалось установить и суммарный аминокислотный состав, причем во многом этому способствовало применение бумажной хроматографии [849, 850]. Путем частичного гидролиза инсулина и определения последовательности аминокислот в осколках был установлен порядок расположения аминокислот. С помощью динитрофторбензола [851, 852] можно определить концевые аминокислоты со свободными аминогруппами, а именно, гликоколь и фенилаланин. Концевые карбоксильные группы принадлежат аланину. Состав и последовательность аминокислот в инсулине могут различаться в зависимости от его происхождения [853, 854]. [c.126]

Элементарный состав белков. Важнейшими химическими элементами всех белков являются углерод (50—55 %), кислород (21—23 %), водород (6,5— 7,3%), азот (15—18%), сера (0,3—2,5 %). В составе белков обнаружены также фосфор, железо, йод, медь, марганец и другие химические элементы. [c.227]

Элементарный состав белков не дает представления об их химической структуре. Структура белковых веществ изучается сложными приемами и методами, в частности, методом гидролиза. [c.16]

Элементарный состав белковых веществ следующий, % С — 55-56 N-15-18 Н — 6,5-7,5 5 — 0,3—2,5 0 — 20— 25. Таким образом в наибольшем количестве в состав белков входят углерод, азот и кислород. Как писал Д. Н. Прянишников, без азота нет белков, без белков не может быть протоплазмы, без протоплазмы нет жизни. Молекулярная масса белков довольно высокая—от 12 000 до 10 000 000. [c.34]

Мочевину, или карбамид СО( Н2)2, впервые выделил из мочи Руэлль (младший) в 1773 г. [128]. Элементарный состав мочевины был установлен Проутом в 1818 г. [129]. Позже физиологи и биохимики показали, что мочевина является главным конечным продуктом распада белков в организме человека и млекопитающих (80% азота белков удаляется из тела в виде мочевины). [c.237]

После очистки в ацетоне и воде содержание азота в DHP-S понижалось до 0,4% его элементарный состав, вычисленный в расчете на отсутствие белка (2,6%), был С9Нб,з02,з(0СНз)i,s2. [c.805]

В зерне различных видов пшеницы содержание глиадина достигает 20—40% общего количества белков, т. е. в среднем 4 8% веса семян, а в зерне ржи 25%. Количество авенина в зерне овса в среднем составляет 15% общего количества белков, зеина в кукурузе около 50%, гордеина в ячмене 35% и т. д. Проламины зерна — наиболее хорошо изученные белки злаков. В настоящее время установлен их молекулярный вес, изоэлектрические точки, элементарный состав, аминокислотный состав и т. д. [c.354]

Белки относятся к высокомолекулярным соединениям, так как в их состав входят сотни и тысячи атомов, связанных друг с другом главными валентностями. Например, чистый 3-лактоглобулин, молекулярный вес которого 42 ООО, имеет следующий элементарный состав I864Hзol2057вN4в6S2l.. 12 [c.12]

Белки относятся к высокомолекулярным соединениям, так как в их состав входят сотни и тысячи атомов, связанных друг с другом главными валентностями. Например, чистый Р-лактоглобулин, молекулярный вес которого 42 ООО, имеет следующий элементарный состав С1854Нз,)12057в 4в852г-Молекулы высокомолекулярных соединений вследствие необычайно больших размеров называют макромолекулами. Макромолекулы белка иногда соединяются между собой за счет непрочных межмолекулярных связей, [c.13]

Мюллер [69] открыл эту аминокислоту в 1922 г., пытаясь выяснить природу факторов роста гемолитического стрептококка. Метионин выделили из кислотного гидролизата казеина и определили его элементарный состав. В 1928 г. Барджер и Койн [70] провели синтез метионина при помощи реакции Штреккера и установили строение этого соединения. Впоследствии Виндас и Марвел [71] разделили метионин на оптические антиподы. Интересно, что Осборн [72] задолго до этого отметил наличие в белках двух типов серы — щелочно-лабильной и устойчивой по отнощению к щелочам сера первого типа входит в состав ци-стеина и цистина, сера второго типа, как теперь известно, принадлежит метионину. [c.19]

Белковые, или цротеиновые, вещества представляют собой очень сложные соединения, образующие протоплазму живой клетки, в состав которых входят все органогенные элементы — углерод, водород, кислород, азот, сера некоторые белки содержат фо офор, железо, йод и т. д- Элементарный состав раститель- [c.89]

Белки (протеины) представляют собой органические азотистые вещества, создаваемые живой материей и близко с нею связанные. Важное значение белковых составных часте11 протоплазмы очевидно из того, что названпе протеин возникло от греческого слова 7грот о , что значит самый важный . При гидролизе кислотами белки расщепляются на а-аминокислоты, являющиеся теми структурными единицами, из которых синтезируются белки в природе. Элементарный состав белков, в зависимости от их происхождения, непостоянен, но приблпя енно может быть выражен следующим образом. [c.417]

Современные представления о синтетических процессах внутри клетки допускают возможность как непосредственного синтеза сложных веществ из элементарных соединений, так и синтеза путем взаимного об. мена радикалами сложных соединений, называемого метатезом. Оба типа реакций могут протекать лишь при помощи ферментов, представляющих собой каталитически активные белки, в состав которых входят витамины. [c.240]

Состай клетки живого организма белк (простые—протеины II сложные —протеиды-), углеводы, жиры, вода (до 90 о). л иперальныЭлементарный состав летки (. О, Н, N. 5. Р, С . п.. lg, Ре, Са, К и др [c.36]

В табл. 22 приведены значения молекулярного веса, элементарный состав и эмпирические формулы некоторь(х белков. [c.311]

В некоторых специфическх белках содержатся в значительных количествах другие элементы, такие, как фосфор, иод и железо. Казеин, основной белок молока, содержит фосфор — элемент, имеющий первостепенное значение в питании детей, особенно младенческого возраста. Иод содержится в значительном количестве в белке щитовидной железы он находится также в губках и кораллах. Гемоглобин крови — белок, необходимый для процесса дыхания,— содержит железо. Элементарный состав большинства белков почти одинаков среднее содержание в них пяти элементов следующее [c.313]

Презентация по биологии на тему: «Функции белков» (10 класс). | Презентация к уроку по биологии (10 класс) на тему:

Слайд 1

« Жизнь –есть способ существования белковых тел…» или поговорим о функциях белков

Слайд 2

1). Что такое белки, как полимеры? 2) Ответьте доказательно, к каким полимерам относятся белки? 3). Строение мономера белка. Свойства белков. 4). Характеристика структурной организации белка.

Слайд 3

Вставьте в текст пропущенные термины и слова . Вставьте в текст пропущенные термины и слова. 1). В состав белка входят следующие элементы___,___,____,___,____. 2).Белки – _______________,___________ полимеры, мономерами которых являются __________________ 3).В состав природных белков входят ____________ аминокислот, __________ из них незаменимые, т.е. синтезируются в организме и их поступление в организм обязательно вместе с пищей.

Слайд 4

Вставьте в текст пропущенные термины и слова . 4).Мономеры белка состоят из ___________,_________________.___________. 5). В состав всех мономеров белка входят___________,________________, а отличаются_______________. 6). Денатурация – процесс изменения __________структуры белка. 7) Ренатурация ____________________ 8) Деструкция _____________________

Слайд 6

Задание: Установите соответствие между белками и их функциями Белки: Функции А. Кератин 1. Строительная Б. Гемоглобин 2. Запасающая В. Актин 3. Защитная Г. Антитела 4. Двигательная Д. Миозин 5. Транспортная Е. Фибриноген 6. Ферментативная Ж. Коллаген 7. Регуляторная З. Альбумин И. Каталаза К. Пепсин Л. Инсулин

Слайд 8

Биологические функции белка: 1.Структурная

Слайд 10

2. Двигательная

Слайд 11

3. Транспортная

Слайд 12

4. Защитная Фибриноген фибрин тромб Антитело

Слайд 13

5. Регуляторная Соматотропин

Слайд 15

6. Запасающая (Питательная) Овальбумин 7.Энергетическая 1 г белков 17,6 кДж Но зачем?

Слайд 17

8. Ферментная (каталитическая) функция. Ферменты – БАВ, в основном, белковой природы, ускоряющие ВСЕ реакции в клетке

Слайд 18

Свойства ферментов А. Высокая биологическая активность каталаза расщепляет 44000 молекул пероксида водорода в секунду каталаза

Слайд 19

В катализе принимает участие только активный центр фермента А.Ц. – участок строго определенной формы, соответствующий субстрату А.Ц. формируется в третичной структуре Активный центр – это участок третичной структуры белковой молекулы, состоящий из 2 – 5 аминокислотных звеньев.

Слайд 20

Б. Специфичность «Чтобы сделать эту мысль яснее, я использовал картину замка и ключа» Э. Г. Фишер.

Слайд 21

В. Ферменты функционируют в строго определенных условиях Изменение условий (рН, температура..) Денатурация Активный центр Фермент не функционирует («замок сломался»)

Слайд 23

Отсутствие 1 фермента Фен Тир Кетоны в крови, моче Умственная отсталость, леталь Фенилкетонурия

Слайд 24

Функции белков. Функция Сущность Пример Структурная Образование мембраны клеток и органоидов и др. структур Коллаген, кератин Регуляторная Регулирование обмена веществ в организме гормоны – Защитная 1. При попадании в организм чужеродных белков и микроорганизмов в лейкоцитах образуются защитные белки. 2. Защита от потери крови при ранении в результате свертывания Антитела Фибриноген Транспортная Присоединение и перенос химических элементов по организму Гемоглобин

Слайд 25

Функция Сущность Пример Сократительная Осуществление всех типов движения Актин, миозин Запасающая Резерв для организма, плода Яичный альбумин, казеин молока. Токсическая влияют как антигены Змеиный яд, дифтерийный токсин Энергетическая Не основной, но источник энергии в клетке Расщепление 1 г белка – 17,6 кДж Сигнальная Узнавание молекул мембраной клетки Гликопротеины Ферментативная или каталитическая Каталитическое ускорение биохимических реакций в клетке Белки-ферменты (каталаза, пепсин, трипсин)

Слайд 26

Ответьте на вопросы: Каковы функции белков в клетке? Как денатурация белковой молекулы влияет на ферментную функцию белков?

Питательные и структурные элементы, необходимые для нормального роста волос.

Питательные и структурные компоненты необходимые для роста волос.

Аминокислоты.

Из 20 аминокислот, существующих в природе, в кератине представлены 18, значительную часть которых составляют серосодержащие аминокислоты (цистеин и метионин). В состав белков человека входят 2 аминокислоты, содержащие серу, — метионин и цистеин. Эти аминокислоты метаболически тесно связаны между собой. Цистеин и метионин необходимы для синтеза кератина – основного белка волосяного стержня.

Метионин

Метионин — незаменимая аминокислота, то есть не синтезируется в организме человека. Поэтому метионин должен постоянно поступать в организм вместе с пищей. Метионин – «стартовая» аминокислота при синтезе всех без исключения белков на рибосомах – является основным фактором, обеспечивающим нормальный запуск процессов белкового синтеза. L – метионин основной донор биодоступной серы, поставляет SH-группы, необходимые для синтеза кератина – основного белка волосяного стержня, глутатиона, карнитина, фосфолипидов и других важнейших веществ. Метионин является источником серы при биосинтезе цистеина, который также участвует в синтезе кератина.

Основные натуральные источники
Больше всего встречается в говяжьем и курином мясе, в говяжей печени и треске, достаточно много содержится в твороге, куриных яйцах; крупах (по убыванию) рисовой, пшенной, овсяной, гречневой, перловой, пшеничной, манной; в горохе, макаронах и уже меньше в молоке/кефире и хлебе.

Входит в состав следующих препаратов:
АльфаУно, АльфаУно Плюс, Триковэл, Биорекс, Веда Пауэр, Иммуджен.

Цистеин

Входит в состав α-кератинов, основного белка ногтей, кожи и волос. Он способствует формированию коллагена, улучшает эластичность и текстуру кожи, ускоряет регенерацию кожи после операций, ожогов.. Цистеин входит в состав и других белков организма, в том числе некоторых пищеварительных ферментов.

Цистеин — заменимая аминокислота, которая может синтезироваться в организме из серина с участием метионина как источника серы, а также АТФ и витамина В6. Способствует обезвреживанию некоторых токсических веществ и защищает организм от повреждающего действия радиации. Один из самых мощных антиоксидантов, при этом его антиоксидантное действие усиливается при одновременном приеме витамина С и селена или в сочетании с витамином Е. Цистеин является предшественником глутатиона — вещества, оказывающего защитное действие на клетки.

Природные источники цистеина: Содержится в продуктах питания с высоким уровнем белка, в том числе: соя, мясо, птица, яйца, горох, овес, кукуруза, семечки, подсолнечника, мука пшеницы, грецкие орехи, бобы, фасоль, чечевица. Так же, некоторое количество цистеина содержится в красном перце, чесноке, луке, брюссельской капусте, брокколи.

Входит в состав следующих препаратов:
АльфаУно, АльфаУно Плюс, Триковэл, Биорекс, Веда Пауэр

L-Аргинин

L-Аргинин – субстрат для ферментов, называемых NO-синтазами, работа которых приводит к образованию оксида азота (NO). NO является мощным сосудорасширяющим фактором, регулирующим поступление крови в органы и ткани тела, в том числе к волосяным луковицам. Таким образом, l-аргинин улучшает микроциркуляцию, а следовательно, доставку питательных и структурных компонентов, необходимых для роста волос.

Аргинин необходим для синтеза гормонов (например, гормона роста) и процессов азотистого обмена. От мощности работы цикла (орнитин – цитруллин – аргинин) зависит способность организма создавать мочевину и очищаться от белковых шлаков.

Аргинин способен увеличивать мышечную и уменьшать жировую массу тела, в конечном результате делая фигуру более стройной.
Аргинин обладает выраженным психотропным эффектом. Вызывая увеличение количества соматотропного гормона (СТГ) до верхних нормальных границ, аргинин способствует улучшению настроения, делает человека более активным, инициативным и выносливым, улучшает половую функцию.

Природные источники аргинина: Орехи, мясо, рыба, соя, пшеница, рис, овес.

Входит в состав следующих препаратов:
Биорекс, Биорекс-Нони, Триковэл, НеоКрилоидин

Витамины.

Витамин C (Аскорбиновая кислота).

Витамин С — мощный антиоксидант. Он играет важную роль в регуляции окислительно-восстановительных процессов, участвует в синтезе коллагена и проколлагена, обмене фолиевой кислоты и железа, а также синтезе стероидных гормонов и катехоламинов. Аскорбиновая кислота также регулирует свертываемость крови, нормализует проницаемость капилляров, необходима для кроветворения, оказывает противовоспалительное и потивоаллергическое действие. Витамин С важен для роста и восстановления клеток, в том числе клеток волосяного фолликула и кровеносных сосудов.

В присутствии адекватного количества витамина С значительно увеличивается устойчивость витаминов В1, В2, A, E, пантотеновой и фолиевой кислот, необходимых для нормального функционирования волосяного фолликула и роста волос. Витамин С предохраняет холестерин липопротеидов низкой плотности от окисления и, соответственно, стенки сосудов от отложения окисленных форм холестерина.
Наш организм не может запасать витамин С, поэтому необходимо постоянно получать его дополнительно. Поскольку он водорастворим и подвержен действию температуры, приготовление пищи с термической обработкой его разрушает.

Основные природные источники: цитрусовые, овощи листовые зеленые, дыня, брокколи, брюссельская капуста, цветная и кочанная капуста, черная смородина, болгарский перец, земляника, помидоры, яблоки, абрикосы, персики, хурма, облепиха, шиповник, рябина, печеный картофель в «мундире». Травы, богатые витамином С: люцерна, коровяк, корень лопуха, песчанка, очанка, семя фенхеля, пажитник сенной, хмель, хвощ, ламинария, мята перечная, крапива, овес, кайенский перец, красный перец, петрушка, сосновые иглы, тысячелистник, подорожник, лист малины, красный клевер, плоды шиповника, шлемник, листья фиалки, щавель.

В продуктах животного происхождения — представлена незначительно (печень, надпочечники, почки).

Входит в состав следующих препаратов:
Биорекс, Триковэл

Основные антагонисты: ряд химических соединений, действию которых подвергается человек, такие, как загрязнители воздуха, промышленные токсины, тяжелые металлы, табачный дым, а также некоторые фармакологически активные соединения, в частности, антидепрессанты и диуретики могут привести к увеличению потребности в витамине С.

Тиами́н (витамин B1)

Для нормального роста волос необходимы витамины группы B, которые оказывают как самостоятельное действие на рост и состояние волос, а также являются своеобразным катализатором, ускоряющим действие других веществ. В1 — водорастворимый витамин. Тиамин играет важную роль в процессах метаболизма углеводов и жиров. Вещество необходимо для нормального протекания процессов роста и развития и помогает поддерживать надлежащую работу сердца, нервной и пищеварительной систем. Тиамин, являясь водорастворимым соединением, не запасается в организме и не обладает токсическими свойствами.

Как правило, развитие дефицита тиамина бывает связано с нарушениями в питании. Это может быть как следствием недостаточного поступления тиамина с пищей, так и происходить в результате избыточного употреблением продуктов, содержащих значительные количества антитиаминовых факторов. Так, свежие рыба и морепродукты содержат значительные количества тиаминазы, разрушающей витамин; чай и кофе ингибируют всасывание тиамина.

Основные природные источники. Основные количества тиамина человек получает с растительной пищей. Богаты тиамином такие растительные продукты, как пшеничный хлеб из муки грубого помола, соя, фасоль, горох, шпинат. Меньше содержание тиамина в картофеле, моркови, капусте. Из животных продуктов содержанием тиамина выделяются печень, почки, мозг, свинина, говядина. Также в дрожжах, Витамин B1 также синтезируется некоторыми видами бактерий, составляющих микрофлору толстого кишечника.

Входит в состав следующих препаратов:
Биорекс, Триковэл

Рибофлави́н (лактофлавин, витамин B2)

Один из наиболее важных водорастворимых витаминов, кофермент многих биохимических
процессов. Витамин B2 необходим для образования эритроцитов, антител, для регуляции роста и репродуктивных функций в организме. Он также необходим для здоровой кожи, ногтей, роста волос и для здоровья всего организма в целом.

Внешними проявлениями недостаточности рибофлавина у человека являются поражения слизистой оболочки губ, изъязвления в углах рта, отёк и покраснение языка, себорейный дерматит. Часто развиваются также изменения со стороны органов зрения.

Основные причины недостатка рибофлавина у человека — недостаточное потребление продуктов содержащих этот витамин; неправильное хранение и приготовление продуктов содержащих данный витамин, вследствие чего содержание витамина резко уменьшается; хронические заболевания желудочно-кишечного тракта, приём медикаментов, являющихся антагонистами рибофлавина.

Основные природные источники. Рибофлавин содержится в печени, почках, дрожжах, миндале, твороге.

Человеческий организм не накапливает рибофлавин, и любой избыток выводится вместе с мочой.

Входит в состав следующих препаратов:
Биорекс, Триковэл

Витамин РР (Витамин В3, ниацинамид, никотинамид, никотиновая кислота)

Снабжает энергией растущие структуры, усиливает циркуляцию крови, способствуя лучшему питанию волос, улучшает снабжение волосяных фолликулов кислородом, входит в состав коэнзимов, участвующих в процессах клеточного обновления, стимулирует рост волос, выполняет функции увлажняющего агента. Он участвует в первом этапе окислительно-восстановительных процессов — образовании АТФ — источника энергии. В результате волосы получают больше питательных веществ и быстрее растут. Он отвечает за образование пигментов в волосах. При его недостатке нарушается рост волос, и они начинают рано седеть.

Основные природные источники.
Источниками ниацина являются продукты животного происхождения: мясо, печень, почки и сердце домашних животных, рыба, яйца, сыр, а также растительного — картофель, зеленый горошек, томаты, перец красный сладкий, капуста, крупы (особенно гречневая), бобовые, арахис, цельное зерно и пивные дрожжи. Никотинамид может синтезироваться из триптофана, поступающего с пищей, а также бактериями кишечника.

Входит в состав следующих препаратов:
АльфаУно, АльфаУно Плюс

Пантотенат кальция (витамин В5):

Пантенол и пантотенат кальция регулируют обмен веществ в коже, оказывают противовоспалительное действие, способствуя устранению дефектов кожи и волос. Они улучшают кровообращение в коже, обеспечивают увлажняющий эффект. Усиливает доставку кислорода и укрепляет волосяную луковицу.

Входит в состав следующих препаратов:
Триковэл

Витамин В6 (пиридоксина хлоргидрат, пиридоксин):

Термин витамин В6 или пиридоксин используется для обозначения целой группы родственных веществ, взаимозаменяемых в процессе метаболизма, а именно: пиридоксол (спирт) , пиридоксаль (альдегид) и пиридоксамин (амин).

Улучшает работу сосудов. Предотвращает появление зуда, сухости головы и, как следствие, препятствует образованию перхоти. При недостатке витамина В6 волосы могут стать тусклыми, начать выпадать, также может возникнуть себорея.

Основные природные источники
В пищевых продуктах витамин В6 обычно связан с белками. Пиридоксол обнаруживается главным образом в растениях, а пиридоксаль и пиридоксамин главным образом обнаруживаются в животных тканях. Превосходными источниками пиридоксина являются цыплята, коровья печень, свинина и телятина. Хорошими источниками пиридоксина также являются ветчина и рыба (тунец, форель, палтус, сельдь, лосось) , орехи (арахис, грецкий орех) , хлеб, крупа и цельные зерна злаковых. В целом овощи и фрукты достаточно бедны витамином В6, хотя некоторые из продуктов этого класса содержат пиридоксин в весьма значительном количестве, в частности фасоль, цветная капуста, бананы и изюм.

Несмотря на то, что витамин В6 синтезируется кишечными бактериями,человек для удовлетворения потребностей своего организма нуждается во внешних источниках витамина В6, поступающего вместе с пищей.

Входит в состав следующих препаратов:
Триковэл

Фолиевая кислота

Обеспечивает деление клеток, в том числе клеток волосяной луковицы и рост тканей. Повышает биодоступность и утилизацию железа, присутствующего в организме, что также важно для роста волоса.

Основные природные источники:
Бобовые, салат, шпинат, капуста, зеленый лук, зеленый горошек, фасоль, соя, свекла, морковь, томаты, мука грубого помола и хлебобулочные изделия из этой муки, гречневая и овсяная крупы, пшено, дрожжи. Из продуктов животного происхождения богаты фолиевой кислотой печень, почки, творог, сыр, икра, яичный желток.

Входит в состав следующих препаратов:
Триковэл

Витамин Е

Под названием витамин Е известны восемь встречающихся в природе соединений. Альфа-токоферол — наиболее распространенный и биологически наиболее активный из всех встречающихся в природе форм витамина Е.

Витамин Е – основной ингибитор перекисного окисления липидов. Это жирорастворимый антиоксидант. Он содержится в липидной части клеточной мембраны и защищает её от процессов липопероксидации, запускаемых свободными радикалами.

Все компоненты с антиоксидантной активностью защищают волосы от повреждающего действия свободных радикалов, сохраняют их здоровье и силу
Действие витамина Е усиливается селеном (синергичность).

Основные природные источники. Растительные масла (арахисовое, соевое, пальмовое, кукурузное, сафлоровое, подсолнечное и т. д. ) и зародыши пшеницы являются наиболее ценными источниками витамина Е. К числу других источников витамина Е относятся орехи, семена, цельные зерна и зеленые листовые овощи. Некоторые основные продукты питания типа молока и яиц содержат небольшое количество a-токоферола.

Входит в состав следующих препаратов:
АльфаУно, АльфаУно Плюс, Триковэл, Иммуджен

Основные антагонисты
При одновременном приеме железо уменьшает поступление витамина Е в организм. Потребность в витамине Е связана с количеством полиненасыщенных жирных кислот, поступающих с пищей. Чем больше количество таких кислот, тем больше потребность в витамине Е.

Биотин (Витамин Н, витамин B7, кофермент R) — водорастворимый витамин группы В.

Биотин играет важную роль в углеводном обмене, взаимодействуя с гормоном поджелудочной железы инсулином. Биотин исключительно важен для поддержания стабильного уровня сахара в крови.
Он помогает усваивать белок и в обмене веществ является важным союзником других витаминов группы В, таких как фолиевая и пантотеновая кислоты и витамин В12. Кроме того, он участвует в метаболизме жирных кислот и в сжигании жира.

Биотин контролирует обмен жиров и преимущественно находится в клетках кожи и волос, поэтому, он влияет на содержание и состав жира в коже. Он делает кожу головы менее маслянистой, и может улучшать общую структуру и внешний вид волос. Там, где не хватает витамина, наступает себорея — нарушение функции сальных желез. Ее последствиями являются, в частности, выпадение волос и перхоть. Поскольку биотин содержит серу, он необходим для кожи, волос и ногтей. При дефиците биотина возникает и дефицит серы, кожа становится бледной, а волосы тусклыми. Более ломкими становятся и ногти. Биотин в сочетании с витаминами В-комплекса, незаменимыми жирными кислотами и такими минералами, как цинк используется при лечении себорейного дерматита.

Потребность в биотине возрастает при длительном лечении антибиотиками, которые подавляют кишечную микрофлору, продуцирующую биотин. Для превращения биотина в активную форму необходим магний, и если у вас дефицит магния, также может наступить недостаточность биотина.

Основные природные источники.
Биотин содержится в очень многих продуктах питания. В продуктах животного происхождения его больше: в свиной и говяжьей печени и почках, сердце быка, желтках яиц. Есть он также в говядине, телятине, курином мясе и ветчине, коровьем молоке и сыре, сельди, камбале, консервированных сардинах.

Из растительных продуктов им богаты помидоры, соевые бобы, неочищенный рис и рисовые отруби, пшеничная мука, арахис, шампиньоны, зелёный горошек, морковь и цветная капуста, яблоки и апельсины, бананы и дыня, картофель, свежий лук, цельные зёрна ржи.

В тканях животных биотин связан с белками, а во фруктах и овощах он содержится в свободном состоянии. Все эти продукты могут являться для нас источником биотина, но тот биотин, который необходим нашим клеткам, синтезируется именно кишечной флорой, при условии правильного питания и хорошего здоровья, либо поступает в организм в составе некоторых препаратов.

Входит в состав следующих препаратов:
Триковэл

Микроэлементы.

Селен

Селен входит в активные центры многих ферментов. От участия селен-содержащих ферментов зависят прежде всего антиоксидантная и обеззараживающая функции организма. Этим объясняется, почему человеческий и животный организм не может выжить без минимально необходимой дозы селена.

В продуктах селен находится в виде селеносодержащих аминокислот – селенометионина и селеноцистеина. Достаточное поступление метионина – одно из основных условий для усвоения селена.

Основные природные источники.

Селен содержится в морской и каменной солях, в почках (свиных, говяжьих и телячьих), в печени и сердце, в яйцах птицы, к тому же в желтке еще есть и витамин Е. Богаты селеном продукты морей — рыба, особенно сельдь. Бурые водоросли также заметно аккумулируют селен из морской воды. Селена нет в обработанных продуктах — консервах и концентратах, а во всех вареных, рафинированных продуктах его наполовину меньше, чем в свежих.
Из продуктов растительного происхождения богаты селеном пшеничные отруби, проросшие зерна пшеницы, зерна кукурузы, помидоры, пивные дрожжи, грибы и чеснок, а также черный хлеб и другие продукты из муки грубого, помола. Высокие концентрации селена характерны для шампиньонов и дождевиков.
Есть ряд лекарственных растений, богатых селеном. Это водоросли спирулины, береза повислая, эвкалипт лекарственный, солодка уральская, донник лекарственный, эфедра полевая и хвощ полевой.

Почему люди, употребляющие эти продукты в большом количестве, все равно испытывают дефицит селена? Обеспечить организм селеном, только полагаясь на определенную диету, невозможно. Содержание селена в растительной пище всегда зависит от почвы, на которой растение выросло. Растениям не нужен селен для нормального роста. Они беспрепятственно растут и на почвах, не содержащих селен и в этом случае, как следствие, и сами не содержат селен.

Немного лучше обстоит дело с продуктами животного происхождения. Так как селен также необходим животным для выживания, как и людям, корм для животных содержит всегда какое-то количество селена. В корма для животных также добавляется селен для улучшения качества мяса. Таким образом через потребление мяса осуществляется определенное снабжение селеном.

Подавляющая часть морских организмов обладает способностью накапливать селен, но не в биологически доступной форме. Он образует труднорастворимые комплексы с ртутью, которые не являются токсичными, однако, затрудняют усвоение селена.

Антагонисты селена. К факторам, снижающим биодоступность Se, относятся тяжёлые металлы (Cd, Hg), мышьяк, избыток и недостаток соединений серы, дефицит витаминов. Опасный «враг» селена — углеводы. А это значит, что пирожные, сладкие пироги, торты и печенье, все сладкие мучные продукты, все газированные напитки могут значительно затруднять использование организмом селена

Входит в состав следующих препаратов:
Иммуджен,

Медь

Медь используется в процессе синтеза белков, входит в активные центры многих ферментов, а также участвует в процессах роста и развития клеток и тканей. Она необходима для нормального процесса кроветворения и работы иммунной системы.

Медь участвует в синтезе коллагена, необходимого для образования белкового каркаса скелетных костей. Людям, имеющим хрупкие кости и склонным к переломам, часто бывает достаточно ввести в рацион питания добавки с медью – и переломы прекращаются, так как перестают вымываться минералы, укрепляется костная ткань, предотвращается развитие остеопороза.

Благодаря меди наши кровеносные сосуды принимают правильную форму, долго оставаясь прочными и эластичными. Медь способствует образованию эластина – соединительной ткани, образующей внутренний слой, выполняющий функцию каркаса сосудов.

Вместе с аскорбиновой кислотой медь поддерживает иммунную систему в активном состоянии, помогая ей защищать организм от инфекций; ферменты, отвечающие за защиту организма от свободных радикалов, тоже содержат в своём составе медь.

Особенно нужна медь для поддержания структуры фермента супероксиддисмутазы, обладающего мощным антиоксидантным действием. Этот фермент играет не последнюю роль в предупреждении преждевременного старения кожи и истончения волос – отвечает за целостность клеток, поэтому он часто входит в состав самых эффективных антивозрастных косметических средств.
Упругость и эластичность кожи поддерживается с помощью коллагена – в его составе тоже есть медь.

Медь стимулирует активность гормонов гипофиза и поддерживает в норме работу эндокринной системы. Так, белки и углеводы в присутствии меди усваиваются лучше, а активность инсулина повышается. Улучшая работу желез внутренней секреции, способствуя выработке необходимых ферментов и соков, медь нормализует процесс пищеварения и защищает пищеварительную систему от повреждений и воспалений. Без меди не может нормально формироваться мозг и нервная система – медь является основным компонентом миелиновых оболочек, без которых нервные волокна не могут проводить импульсы, а потом просто разрушаются.

Чтобы удовлетворять потребность в меди, человеку достаточно просто разнообразно питаться. Взрослому человеку достаточно 2 мг меди в день, а с пищей обычно попадает в 2-3 раза больше – если питание правильное. Усваивается, как правило, только третья часть всей попадающей в организм меди, так что ни дефицита, ни переизбытка наблюдаться не должно. Дефицит крайне редок, однако сегодня нехватка меди наблюдается чаще, чем в прежние времена. Дело в том, что раньше в почву не вносили в таких количествах азотистые удобрения, образующие аммиак, способный «забирать» медь из почвы. Вегетарианство и различные диеты тоже могут уменьшать количество меди в организме.

Недостаток меди приводит к задержке роста, развитию анемии, потере веса, накоплению холестерина, атрофии сердечной мышцы, остеопорозу, кожным заболеваниям, потере волос, утомляемости и частым инфекциям. Возникает также варикозное расширение вен, кожа рано покрывается морщинами, а волосы седеют.

Основные природные источники. Много меди в орехах, сыром яичном желтке, печени, бобовых, злаках, кисломолочных продуктах, овощах, фруктах и ягодах. Медь есть в свежем мясе животных, рыбе, морепродуктах, проросшей пшенице, сое, ржаном хлебе, спарже, картофеле и травах: укропе, лапчатке прямостоячей, марене красильной, сушенице, листьях чайного куста, лобелии вздутой. Питьевая вода тоже содержит медь – примерно 1 мг на литр.

Обычно той меди, которая попадает в организм человека с продуктами питания, бывает вполне достаточно, так что нехватка меди чаще всего обусловлена природными особенностями или нарушением обменных процессов.

Учёные считают, что людям с тёмными волосами требуется больше меди, чем светловолосым, так как медь необходима для поддержания окраски волос, т.к. без меди нарушается использование аминокислоты тирозина, которая является одним из основных факторов, отвечающих за цвет кожи и волос. Нехватка меди проявляется ранней сединой, поэтому темноволосым людям следует стараться включать в рацион больше продуктов, в которых её содержится много.

Входит в состав следующих препаратов:
АльфаУно, АльфаУно Плюс, Триковэл, Биорекс

Антогонисты меди. При нехватке меди следует отказаться от употребления чёрного чая, не принимать большие дозы препаратов железа и аскорбиновой кислоты.

Цинк

Цинк играет важную роль в реализации гормональных функций в организме. Оказывает антиандрогенное действие, стимулирует рост волос.

Основные природные источники.

Входит в состав следующих препаратов:
АльфаУно, АльфаУно Плюс, Триковэл, Биорекс

Источники энергии для роста волос.

Подкожная жировая клетчатка (гиподерма) представляет собой хранилище энергии и располагается под дермой.

Коэнзим Q10

Играет важную роль в процессе образования энергии, поддерживая деятельность митохондрий, что особенно важно для быстрорастущих структур, какими являются волосяные фолликулы.

Содержание АТФ в волосяной луковице.

Входит в состав следующих препаратов:
Иммуджен, Биорекс

Витамин РР (Витамин В3).

Входит в состав следующих препаратов:
АльфаУно, АльфаУно Плюс

Общий анализ мокроты

Мокрота – отделяемый из легких и дыхательных путей (трахеи и бронхов) патологический секрет. Общий анализ мокроты – лабораторное исследование, которое позволяет оценить характер, общие свойства и микроскопические особенности мокроты и дает представление о патологическом процессе в дыхательных органах.

Синонимы русские

Клинический анализ мокроты.

Синонимы английские

Sputum analysis.

Метод исследования

Микроскопия.

Единицы измерения

Мг/дл (миллиграмм на децилитр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Мокроту.

Как правильно подготовиться к исследованию?

Рекомендуется употребить большой объем жидкости (воды) за 8-12 часов до сбора мокроты.

Общая информация об исследовании

Мокрота – это патологический секрет легких и дыхательных путей (бронхов, трахеи, гортани), который отделяется при откашливании. У здоровых людей мокрота не выделяется. В норме железы крупных бронхов и трахеи постоянно образовывают секрет в количестве до 100 мл/сут., который проглатывается при выделении. Трахеобронхиальный секрет представляет собой слизь, в состав которой входят гликопротеины, иммуноглобулины, бактерицидные белки, клеточные элементы (макрофаги, лимфоциты, слущенные клетки эпителия бронхов) и некоторые другие вещества. Данный секрет обладает бактерицидным эффектом, способствует выведению вдыхаемых мелких частиц и очищению бронхов. При заболеваниях трахеи, бронхов и легких усиливается образование слизи, которая отхаркивается в виде мокроты. У курильщиков без признаков заболеваний органов дыхания также обильно выделяется мокрота.

Клинический анализ мокроты является лабораторным исследованием, которое позволяет оценить характер, общие свойства и микроскопические особенности мокроты. На основании данного анализа судят о воспалительном процессе в органах дыхания, а в некоторых случаях ставят диагноз.

При клиническом исследовании мокроты анализируются такие показатели, как количество мокроты, ее цвет, запах, характер, консистенция, наличие примесей, клеточный состав, количество волокон, определяется присутствие микроорганизмов (бактерий, грибов), а также паразитов.

Мокрота по составу неоднородна. Она может содержать слизь, гной, серозную жидкость, кровь, фибрин, причем одновременное присутствие всех этих элементов не обязательно. Гной образуют скопления лейкоцитов, возникающие в месте воспалительного процесса. Воспалительный экссудат выделяется в виде серозной жидкости. Кровь в мокроте появляется при изменениях стенок легочных капилляров или повреждениях сосудов. Состав и связанные с ним свойства мокроты зависят от характера патологического процесса в органах дыхания.

Микроскопический анализ дает возможность под многократным увеличением рассмотреть присутствие различных форменных элементов в мокроте. Если микроскопическое исследование не выявило наличия патогенных микроорганизмов, это не исключает присутствия инфекции. Поэтому при подозрении на бактериальную инфекцию одновременно рекомендуется выполнять бактериологическое исследование мокроты с определением чувствительности возбудителей к антибиотикам.

Материал для анализа собирается в стерильный одноразовый контейнер. Пациенту необходимо помнить, что для исследования нужна мокрота, выделенная при откашливании, а не слюна и слизь из носоглотки. Собирать мокроту нужно утром до приема пищи, после тщательного полоскания рта и горла, чистки зубов.

Результаты анализа должны оцениваться врачом в комплексе с учетом клиники заболевания, данных осмотра и результатов других лабораторных и инструментальных методов исследования.

Для чего используется исследование?

Для диагностики патологического процесса в легких и дыхательных путях;

для оценки характера патологического процесса в дыхательных органах;

для динамического наблюдения за состоянием дыхательных путей пациентов с хроническими заболеваниями органов дыхания;

для оценки эффективности проводимой терапии.

Когда назначается исследование?

Что означают результаты?

Референсные значения

Количество мокроты при разных патологических процессах может составлять от нескольких миллилитров до двух литров в сутки.

Незначительное количество мокроты отделяется при:

острых бронхитах,

пневмониях,

застойных явлениях в легких, в начале приступа бронхиальной астмы.

Большое количество мокроты может выделяться при:

отеке легких,

нагноительных процессах в легких (при абсцессе, бронхоэктатической болезни, гангрене легкого, при туберкулезном процессе, сопровождающемся распадом ткани).

По изменению количества мокроты иногда можно оценить динамику воспалительного процесса.

Цвет мокроты

Чаще мокрота бесцветная.

Зеленый оттенок может свидетельствовать о присоединении гнойного воспаления.

Различные оттенки красного указывают на примесь свежей крови, а ржавый – на следы распада эритроцитов.

Ярко-желтая мокрота наблюдается при скоплении большого количества эозинофилов (например, при бронхиальной астме).

Черноватая или сероватая мокрота содержит угольную пыль и наблюдается при пневмокониозах и у курильщиков.

Мокроту могут окрашивать и некоторые лекарственные средства (например, рифампицин).

Запах

Мокрота обычно не имеет запаха.

Гнилостный запах отмечается в результате присоединения гнилостной инфекции (например, при абсцессе, гангрене легкого, при гнилостном бронхите, бронхоэктатической болезни, раке легкого, осложнившемся некрозом).

Своеобразный «фруктовый» запах мокроты характерен для вскрывшейся эхинококковой кисты.

Характер мокроты

Слизистая мокрота наблюдается при катаральном воспалении в дыхательных путях, например, на фоне острого и хронического бронхита, трахеита.

Серозная мокрота определяется при отеке легких вследствие выхода плазмы в просвет альвеол.

Слизисто-гнойная мокрота наблюдается при бронхите, пневмонии, бронхоэктатической болезни, туберкулезе.

Гнойная мокрота возможна при гнойном бронхите, абсцессе, актиномикозе легких, гангрене.

Кровянистая мокрота выделяется при инфаркте легких, новообразованиях, травме легкого, актиномикозе и других факторах кровотечения в органах дыхания.

Консистенция мокроты зависит от количества слизи и форменных элементов и может быть жидкой, густой или вязкой.

Плоский эпителий в количестве более 25 клеток указывает на загрязнение материала слюной.

Клетки цилиндрического мерцательного эпителия – клетки слизистой оболочки гортани, трахеи и бронхов; их обнаруживают при бронхитах, трахеитах, бронхиальной астме, злокачественных новообразованиях.

Альвеолярные макрофаги в повышенном количестве в мокроте выявляются при хронических процессах и на стадии разрешения острых процессов в бронхолегочной системе.

Лейкоциты в большом количестве выявляются при выраженном воспалении, в составе слизисто-гнойной и гнойной мокроты.

Эозинофилы обнаруживаются при бронхиальной астме, эозинофильной пневмонии, глистных поражениях легких, инфаркте легкого.

Эритроциты. Обнаружение в мокроте единичных эритроцитов диагностического значения не имеет. При наличии свежей крови в мокроте выявляются неизмененные эритроциты.

Клетки с признаками атипии присутствуют при злокачественных новообразованиях.

Эластические волокна появляются при распаде ткани легкого, которое сопровождается разрушением эпителиального слоя и освобождением эластических волокон; их обнаруживают при туберкулезе, абсцессе, эхинококкозе, новообразованиях в легких.

Коралловидные волокна выявляют при хронических заболеваниях (например, при кавернозном туберкулезе).

Обызвествленные эластические волокна – эластические волокна, пропитанные солями кальция. Их обнаружение в мокроте характерно для туберкулеза.

Спирали Куршмана образуются при спастическом состоянии бронхов и наличии в них слизи; характерны для бронхиальной астмы, бронхитов, опухолей легких.

Кристаллы Шарко – Лейдена – продукты распада эозинофилов. Характерны для бронхиальной астмы, эозинофильных инфильтратов в легких, легочной двуустки.

Мицелий грибов появляется при грибковых поражениях бронхолегочной системы (например, при аспергиллезе легких).

Прочая флора. Обнаружение бактерий (кокков, бацилл), особенно в больших количествах, указывает на наличие бактериальной инфекции.

Скачать пример результата

Важные замечания

При трудно отделяемой мокроте перед сдачей анализа могут быть назначены отхаркивающие препараты, обильное теплое питье, ингаляции с физиологическим раствором.

Интерпретация результатов анализа должна осуществляться лечащим врачом с учетом клинических данных и других лабораторных и инструментальных обследований.

Также рекомендуется

Кто назначает исследование?

Пульмонолог, терапевт, педиатр, врач общей практики, ревматолог, фтизиатр, аллерголог, инфекционист, клинический миколог, онколог, паразитолог.

Литература

Лабораторные и инструментальные исследования в диагностике: Справочник / Пер. с англ. В. Ю. Халатова; под. ред. В. Н. Титова. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2004. – С. 960.

Назаренко Г. И., Кишкун А. Клиническая оценка результатов лабораторных исследований. – М.: Медицина, 2000. – С. 84-87.

Ройтберг Г. Е., Струтинский А. В. Внутренние болезни. Система органов дыхания. М.: Бином, 2005. – С. 464.

Kincaid-Smith P., Larkins R., Whelan G. Problems in clinical medicine. – Sydney: MacLennan and Petty, 1990, 105-108.

Урок биологии по теме «Функции белков». 10-й класс

Цель урока: используя знания о
строении и свойствах белков расширить
представления о функциях белков через
творческую и исследовательскую деятельность (Приложение 1. Слайд №2).

Задачи (Слайд №3)

Образовательные:

Расширить знания о белках как природных
полимерах, о многообразии их функций во
взаимосвязи со строением и свойствами.

Развивающие:

1. Развивать мышление учащихся и умение
устанавливать причинно-следственные связи на
примере изучения свойств и функций белка.

2. Развивать практические умения постановки
цитологических опытов при установлении роли
белков ферментов.

3. Развивать умение делать выводы на основе
практических работ, развивать умение
самостоятельно получать информацию из
дополнительных информационных источников
(информационная компетентность).

4. Развивать умение структурировать материал.

5. Формировать способность анализировать свою
деятельность.

Воспитательные:

1. Воспитывать умение работать в группе

2. Воспитывать аккуратность учащихся при
выполнении и оформлении практических работ и
записей в тетради.

Тип урока: комбинированный с
использованием исследовательской деятельности.

Технологии: тестовая, ИКТ, проблемного
обучения.

Методы: частично-поисковый, словесный,
наглядный, исследовательский.

Оборудование: презентация
«Функции белков», компьютер с мультимедийным
проектором, лабораторное оборудование к
исследованию по теме «Ферментативная функция
белка»: чашки петри, пероксид водорода, пипетка,
кусочки вареного и сырого мяса, вареного и сырого
картофеля, речной песок.

Методическое обеспечение:

Раздаточный материал – текст «Белки» (Приложение 2),
инструктивная карточка к лабораторной работе
«Ферментативная функция белков» (Приложение
3), задание на установление
соответствия между белками и их функциями (Приложение 4).
Презентация Microsoft PowerPoint «Функции белков» (Приложение 1) – (POWER
POINT).

Актуальность использования средств ИКТ

Возможность представления в мультимедийной
форме уникальных информационных материалов (Приложение 5).

ХОД УРОКА

1. Организационное начало урока (приветствие,
проверка готовности к работе,
психологический настрой на урок) (Слайд № 4).

Притча

“Жил мудрец, который знал все. Один человек
захотел доказать, что мудрец знает не все. Зажав в
ладонях бабочку, он спросил: “Скажи, мудрец,
какая бабочка у меня в руках: мертвая или живая?”
А сам думает: “Скажет живая – я ее умерщвлю,
скажет мертвая – выпущу”. Мудрец, подумав,
ответил: “Все в твоих руках”.

В наших руках сегодня создать такую атмосферу на
уроке, при которой все будут чувствовать себя
комфортно.

Эпиграфом нашего урока будут слова А. Эйнштейна
«Радость видеть и понимать есть величайший дар
природы» (Слайд №5).

2. Мотивация

Задание: сделайте анализ круговой
диаграммы (Слайд №6) и ответьте на вопросы:

1) Каков химический состав клетки?

2) Каких веществ органической природы в клетке
больше?

3) О чем свидетельствует сходство химического
состава клеток?

«Жизнь – это способ существования белковых
тел» (Ф. Энгельс) (Слайд №7).

Ни одно вещество химики не изучали так долго, как
белок прежде, чем удалось разгадать их
строение. От первых шагов на пути познания
состава белка до расшифровки структуры прошло
более двухсот лет.

Любой биологический объект, начиная от вирусов и
заканчивая человеком, состоит в основном из
белков (в пересчете на сухое вещество),

поэтому очень важно знать строение, свойства и
функции этих соединений.

3. Личностная значимость изучаемого
материала

В сутки человек должен обязательно употреблять
100 г белка, иначе разовьется белковое голодание.

(Слайд №8) Недостаток белков в питании
вызывает у детей замедление роста и развития, а у
взрослых – глубокие изменения в печени,
нарушение деятельности желез внутренней
секреции, изменение гормонального фона,
ухудшение усвоения питательных веществ,
проблемы с сердечной мышцей, ухудшение памяти и
работоспособности.

В 70-х годах отмечались смертельные случаи у
людей, длительное время соблюдающих
низкокалорийные диеты с выраженным недостатком
белка. Происходило это из-за серьезных нарушений
в деятельности сердечной мышцы. Дефицит белка
уменьшает устойчивость организма к
инфекциям. Кроме того, белковая
недостаточность часто сопровождается
авитаминозом В12, А, Д, К и так далее, что также
влияет на состояние здоровья.

Вопрос к учащимся: «Какой личностный
смысл для каждого из Вас имеют эти факты?»

4. Целеполагание

Задание: Установите соответствие
между белками и их функциями (Приложение
4, Слайд №9).

Белки:
Функции

А.
Кератин
1. Строительная

Б.
Гемоглобин
2. Запасающая

В.
Актин
3. Защитная

Г.
Антитела
            4.
Двигательная

Д.
Миозин
5. Транспортная

Е.
Фибриноген
6. Ферментативная

Ж.
Коллаген
            7.
Регуляторная

З. Альбумин

И. Каталаза

К. Пепсин

Л. Инсулин

1	2	3	4	5	6	7

Почему Вы не можете выполнить данное задание?
(ответ: не хватает знаний)

Постановка проблемного вопроса. В
состав клетки входят белки, жиры, углеводы,
нуклеиновые кислоты, вода, минеральные вещества,
но ни одно из веществ не выполняет столь
специфичных функций, как белки. Справедливо ли
это?

Учащиеся ставят цели и задачи работы на
данном уроке.

5. Актуализация знаний

Задания:

1. Работа со слайдами № 10-15 и беседа по
вопросам:

1) Что такое полимеры?

2) Используя схему, ответьте доказательно, к каким
полимерам относятся белки?

3) Строение мономера белка.

4) Характеристика структурной организации белка.

2. Работа с текстом «Белки» (Слайд №16).

Вставьте в текст пропущенные термины и слова.

1) В состав белка входят следующие
элементы___,___,____,___,____. 2) Белки –
_______________,___________________ полимеры,

мономерами которых являются ____________________. 3) В
состав природных белков входят ______ аминокислот,
___ из них незаменимые, т.е. синтезируются в
организме и их поступление в организм не
обязательно вместе с пищей. 4) Мономеры белка
состоят из ___________,_________________.________________. 5) В состав
всех мономеров белка входят___________,________________, а
отличаются_______________. 6) Денатурация – процесс
изменения нативной структуры белка.

6. Изучение нового материала

Свойства и функции белка определяются его
структурой, строением и многообразием, поэтому
даже малые его дефекты структуры имеют серьезные
последствия.

Наследственное заболевание
серповидно-клеточная анемия связано с тем, что
при синтезе гемоглобина, состоящего
приблизительно из 600 аминокислотных остатков,
два из них меняются на другие. Это приводит к
нарушению функции гемоглобина: эритроциты
больных приобретают серповидную форму и
утрачивают способность к нормальному переносу
кислорода (Слайд №17).

Это пример связи структуры и функции
макромолекул.

Работа со слайдом № 18

Результатом данной работы будет таблица,
которую по ходу работы будем заполнять.

Функции белков

Функция	Сущность	Пример
Структурная	Образование мембраны клеток и органоидов и др. структур	Коллаген, кератин
Регуляторная	Регулирование обмена веществ в организме	Некоторые гормоны – инсулин, глюкагон
Защитная	1. При попадании в организм чужеродных белков и микроорганизмов в лейкоцитах образуются защитные белки. 2. Защита от потери крови при ранении в результате свертывания	Антитела Фибриноген
Транспортная	Присоединение и перенос химических элементов по организму	Гемоглобин
Сократительная	Осуществление всех типов движения	Актин, миозин
Запасающая	Резерв для организма, плода	Яичный альбумин, казеин молока.
Токсическая		Змеиный яд, дифтерийный токсин
Энергетическая	Не основной, но источник энергии в клетке	Расщепление 1 г белка – 17 кДж
Сигнальная	Узнавание молекул мембраной клетки	Гликопротеины
Ферментативная или каталитическая	Каталитическое ускорение биохимических реакций в клетке	Белки-ферменты (каталаза, пепсин, трипсин)

Давайте вспомним: «О чем в ядре клетки хранится
наследственная информация» (представить
логическую цепь: признак – вещество – реакция –
белок – фермент). Павлов назвал ферменты
«возбудителями жизни и первым актом жизненной
деятельности».

Среди многочисленных функций белков особое
место занимает ферментативная.

Наука о ферментах называется энзимологией, а
ферменты – энзимами.

Выражение И.П. Павлова «Не все белки –
ферменты, но все ферменты белки» подчеркивают их
химическую организацию.

Далее учитель объясняет строение и механизм
действия фермента.

Чем же объясняется ускоряющее действие
ферментов?

(Слайд 19) Каждый фермент имеет активный центр –
определенная группа аминокислотных остатков. В
активном центре происходит соединение фермента
с субстратом (вещество, которое подлежит
превращению) Форма активного центра и субстрата
подходят друг другу как ключ к замку.

Процесс действия ферментов можно разделить на
три стадии:

Фермент распознает субстрат и связывается с
ним.

Образуется активный комплекс, состоящий из
фермента и субстрата.

Отделение продукта в результате ферментативной
реакции.

Свойства ферментов (анализ графиков) (Слайды
20-23)

Далее учащимся предлагается выполнить
исследование.

Исследовательское задание (Работа по
группам):

Лабораторная работа «Ферментативное
расщепление пероксида водорода в тканях
организма» (Приложение 3)

Цель: сформировать знания о роли
ферментов в клетках, закрепить умения проводить
опыты и объяснять результаты работы.

Оборудование: свежий 3%-ный раствор
пероксида водорода, штатив с пробирками, ткани
растений (кусочки сырого и варёного картофеля) и
животных (кусочки сырого и варёного мяса),
пипетки, песок.

Ход работы:

1. Приготовьте четыре пробирки и поместите в
первую пробирку — кусочек сырого картофеля, во
вторую — кусочек варёного картофеля, в третью —
кусочек сырого мяса, в четвёртую — кусочек
варёного мяса. Капните в каждую из пробирок
немного пероксида водорода. Пронаблюдайте, что
будет происходить в каждой из пробирок.

2. Составьте таблицу, показывающую активность
каждой ткани.

«Результаты исследования»

№ пробирки	Содержимое	Что делаю?	Что наблюдаю?
№ 1
№ 2
№ 3
№ 4

Ответьте на вопросы (устно):

— В каких пробирках проявилась активность
фермента? Объясните почему?

— Как проявляется активность фермента в живых и
мёртвых тканях? Объясните наблюдаемое явление.

— Различается ли активность фермента в живых
тканях растений и животных?

— Как вы считаете, все ли живые организмы
содержат фермент каталазу, обеспечивающую
разложение пероксида водорода?

— Ответ обоснуйте.

— Сделайте вывод.

Группы учащихся отчитываются о выполнении
задания.

7. Рефлексия. Учащиеся выполняют
задание, делают вывод (Слайд № 24).

8. Домашнее задание (Слайд № 25):

1. Задание для всех: глава 3.2.1., таблица «Функции
белков»,

2. Задание для проявляющих интерес к предмету:
найти классификацию ферментов в Интернете.

Интернет-ресурсы:

www.biology.asvu.ru — все о
биологии.
www.biodev.ru — все о биологии.

Домашние средства для восстановления роста волос — косметология «AMN-Persona»

1. Декопилл — на сегодняшний день наиболее эффективное средство для борьбы с патологическим выпадением волос от косметической компании Charismo USA. В его состав входят аминокислоты и витамины для лечения алопеции, инновационный комплекс на основе олеоноловой кислоты, элегенина и биотинил-трипептида, эффективно действующего против выпадения волос и стимулирующий их рост.

2. Витамины для роста волос.

♦ Skin, Nails & Hair от компании Solgar. Представляет собой сбалансированный комплекс витаминов и микроэлементов для волос, кожи и ногтей. В состав комплекса входят следующие элементы:

Витамин С. Этот элемент не производится организмом самостоятельно, так что получить его реально только вместе с продуктами. Он необходим для стимуляции деятельности эндокринной системы, укрепления сосудов, формирования коллагена, выведения свободных радикалов, насыщения крови, а также укрепления иммунной системы.

Цинк. Слоящиеся ломкие ногти, слишком бледная и сухая кожа — первые признаки дефицита этого элемента. Цинк необходим для обновления кожи, регулирования количества жира в порах для предупреждения возникновения прыщей и воспаления.

Медь. Этот элемент способствует предотвращению вымывания минералов из организма и его преждевременного старения.

Кремний. В комплексе этот элемент содержится в виде вытяжки из красных водорослей. Кремний необходим для насыщения организма йодом и железом, восполнения дефицита коллагена, сглаживания морщин и уменьшения отеков. Такой эффект достигается благодаря стимуляции лимфооттока в глубоких слоях кожи.

Метилсульфонилметан. Он нужен для восстановления упругости и эластичности кожи, активного синтеза коллагена и регулирования углеводного баланса в организме.

Пролин. Это аминокислота, которая необходима для повышения защитных свойств иммунитета, предупреждения развития сердечных пороков и улучшения функционирования эндокринной системы.

Лизин. Еще одна аминокислота, которая позволяет предотвратить чрезмерное выпадение волос, стимулировать репродуктивную функцию и повысить уровень сопротивляемости организма патогенной микрофлоре.

Соль магния. Применяется в роли загустителя.

Стеариновая кислота. Необходима для улучшения защитных характеристик кожи при воздействии пагубных факторов, например, холода, ультрафиолета, воды.

Глицерин. Помогает притягивать и удерживать необходимую для всего организма влагу.

Кремнезем. Вещество, которое благоприятно влияет на ногти, волосы, зубы, кожу и сердце.

Микрокристаллическая целлюлоза. Необходима для очищения кишечника от подавляющих его работу шлаков.

♦ MAXI-HAIR for MAN от компании Country Life. Представляет собой комплекс витаминов и микроэлементов для роста и укрепления волос у мужчин. В состав комплекса входят следующие элементы:

витамин A. Участвует в улучшении волосяной структуры, защищает от воздействия свободных радикалов, тем самым предохраняет фолликулы от разрушения. Волоски становятся эластичными, проходит сухость, вызывающая их повышенную ломкость;

витамин C. Усиливает кровообращение кожных покровов. Улучшение обмена позволяет доставить большое количество полезных веществ к корням. Улучшается их питание;

витамин E. Необходим для правильного роста волос. Обеспечивает их эластичную структуру, борется с сухостью и ломкостью. Питает корни, способствуя усилению роста. Элемент необходим для устранения сухости кожи, для борьбы с перхотью;

витамин B1. Устраняет ломкость, придает здоровый блеск и упругость локонам, защищает от облысения;

витамин B2. Если этого вещества в организме недостаточно, кожа головы быстрее выделяет подкожный жир. Волосы быстро загрязняются, из-за чего их приходится мыть все чаще и чаще. Это разрушает естественный защитный барьер и провоцирует повышенное выпадение волосков. При этом концы остаются пересушенными и постоянно обламываются;

витамин B3. Улучшает ток крови, в том числе в коже головы. Кровеносные сосуды становятся шире, благодаря чему в корни поступает больше питательных компонентов;

витамин B5. Компонент принимает участие в липидном обмене между клетками. Он помогает создавать новые и обновлять старые ткани. Поэтому нехватка элемента негативно сказывается на состоянии локонов. Если в организме его не достает, то волосы истончаются, ломаются, быстрее выпадают;

витамин B6. Недостаток вещества провоцирует появление перхоти. Кожа головы сухая, постоянно чешется. Элемент питает корни и кожные покровы, предотвращая дальнейшее разрушение фолликулов;

фолиевая кислота (B9). Этот ингредиент необходим для правильной деятельности всего организма (особенно женского). Он усиливает рост новых волосков и делает их крепче у корней. Повышается эластичность и упругость;

витамин B10. В сочетании с остальными действующими веществами поддерживает баланс кожи и препятствует выпадению;

витамин B12. Требуется для того, чтобы избавиться от чрезмерной сухости кожи головы. Благодаря этому уменьшается зуд, перхоть, не повреждаются корни;

биотин (B7). Это вещество обеспечивает защиту от облысения, ускоряет восстановление поврежденных фолликулов, вызывает рост новых волосков;

цинк – базовый элемент, облегчающий усвоение белка. Без этого локоны столкнутся с дефицитом строительного материала и начнут истончаться. Если цинка мало, начинается облысение;

селен – еще один сильнодействующий элемент, который является еще и натуральным антиоксидантом. Он замедляет процессы разрушения, обновляет клетки. Его эффект проявляется в остановке выпадения, в придании волосам блеска, силы, уменьшении перхоти. Если в организме много селена, то новые волоски растут быстрее;

медь. При дефиците материала локоны поседеют раньше времени, будут выглядеть тусклыми и начнется их выпадение;

холин. В первую очередь этот элемент воздействует на сердечную мышцу. Укрепляются сосуды, уменьшается воздействие свободных радикалов. Тело стареет медленнее и проще восстанавливается. Этот эффект проявляется и в воздействии на волосяные фолликулы. Происходит естественная стимуляция их роста;

L-метионин. Это аминокислота, воздействующая на активность мышц и восстанавливающая ткани. Благодаря ей увеличивается выносливость, кожа становится эластичной, проходит сухость. Укрепляются корни, что останавливает облысение.

♦ Alive от компании Natures Way. В состав витаминов входят следующие элементы:

смесь пищеварительных ферментов (100 мг на 3 таблетки) предназначена для улучшения работы пищеварительного тракта. Здесь присутствует протеаза (I и II), пептидаза, липаза и еще несколько ферментов;

омега 3-6-9 (100 мг на 3 таблетки) получают из семян растений – льняного и подсолнечного;

комплекс растительных флавоноидов (60 мг на 3 таблетки) на основе цитрусовых фруктов включает гесперидин и прочие полезные компоненты. Они необходимы для профилактики варикозного расширения вен;

смесь мицелиев органических грибов (100 мг на 3 таблетки) помогает поддерживать работу всего организма.

Также в составе присутствует женьшень, экстракт рутина, инозитол. Для производства таблеток используется пчелиный воск, тростниковый сахар, кокосовое масло и прочие натуральные продукты.

6.2: Определение белка — Medicine LibreTexts

Белок составляет примерно 20 процентов человеческого тела и присутствует в каждой отдельной клетке. Слово «белок» — это греческое слово, означающее «исключительно важный». Белки называют рабочими лошадками жизни, поскольку они обеспечивают структуру тела и выполняют широкий спектр функций. Благодаря богатым белком мышцам вы можете стоять, ходить, бегать, кататься на коньках, плавать и т. Д. Белок необходим для правильного функционирования иммунной системы, пищеварения, роста волос и ногтей, а также участвует во многих других функциях организма.Фактически, по оценкам, в человеческом теле существует более ста тысяч различных белков. В этой главе вы узнаете о компонентах белка, важной роли, которую белок выполняет в организме, о том, как организм использует белок, о рисках и последствиях, связанных с избытком или недостатком белка, и о том, где найти здоровые источники белка. ваша диета.

Что такое белок?

Проще говоря, белки — это макромолекулы, состоящие из аминокислот. Аминокислоты обычно называют строительными блоками белка. Белки имеют решающее значение для питания, обновления и продолжения жизни. Белки содержат элементы углерод, водород и кислород так же, как углеводы и липиды, но белки являются единственным макроэлементом, содержащим азот. В каждой аминокислоте элементы расположены в определенной конформации вокруг углеродного центра. Каждая аминокислота состоит из центрального атома углерода, соединенного с боковой цепью, водорода, азотсодержащей аминогруппы и группы карбоновой кислоты — отсюда и название «аминокислота».Аминокислоты отличаются друг от друга тем, какая конкретная боковая цепь связана с углеродным центром.

Рисунок \ (\ PageIndex {1} \): аминокислотная структура. Изображение Эллисон Калабрезе / CC BY 4.0.

Аминокислоты содержат четыре элемента. Расположение элементов вокруг углеродного центра одинаково для всех аминокислот. Отличается только боковая цепь (R).

Все в боковой цепи

Боковая цепь аминокислоты, иногда называемая группой «R», может быть такой же простой, как одна водородная связь с углеродным центром, или такой сложной, как шестиуглеродное кольцо, связанное с углеродным центром.Хотя каждая боковая цепь из двадцати аминокислот уникальна, между ними есть некоторые химические сходства. Таким образом, их можно разделить на четыре разные группы. Это неполярные, полярные, кислотные и основные.

Рисунок \ (\ PageIndex {2} \): различные группы аминокислот. Аминокислоты подразделяются на четыре группы. Это неполярные, полярные, кислотные и основные.

Незаменимые и заменимые аминокислоты

Аминокислоты дополнительно классифицируются на основе пищевых аспектов.Напомним, что существует двадцать различных аминокислот, и мы требуем, чтобы все они производили множество различных белков, встречающихся в организме. Одиннадцать из них называются заменимыми аминокислотами, потому что организм может их синтезировать. Однако девять из аминокислот называются незаменимыми аминокислотами, потому что мы не можем синтезировать их вообще или в достаточных количествах. Они должны быть получены из рациона. Иногда в младенчестве, росте и в болезненных состояниях организм не может синтезировать достаточное количество некоторых заменимых аминокислот, и с пищей требуется их большее количество.Эти типы аминокислот называются условно незаменимыми аминокислотами. Пищевая ценность белка зависит от того, какие аминокислоты он содержит и в каком количестве.

Таблица \ (\ PageIndex {1} \): Незаменимые и заменимые аминокислоты.

Essential	Несущественное
Гистидин	Аланин
Изолейцин	аргинин *
лейцин	Аспарагин
Лизин	Аспарагиновая кислота
метионин	Цистеин *
фенилаланин	Глутаминовая кислота
Треонин	Глютамин *
Триптофан	Глицин *
Валин	пролин *
	Серин
	тирозин *

* Условно незаменимая

Множество различных типов белков

Как уже говорилось, в организме человека насчитывается более ста тысяч различных белков.Производятся разные белки, потому что существует двадцать типов встречающихся в природе аминокислот, которые объединяются в уникальные последовательности с образованием полипептидов. Эти полипептидные цепи затем складываются в трехмерную форму, чтобы сформировать белок (см. Рисунок \ (\ PageIndex {3} \)). Кроме того, белки бывают разных размеров. Гормон инсулин, регулирующий уровень глюкозы в крови, состоит всего из пятидесяти одной аминокислоты; тогда как коллаген, белок, который действует как клей между клетками, состоит из более чем тысячи аминокислот.Титин — самый крупный из известных белков. Он отвечает за эластичность мышц и состоит из более чем двадцати пяти тысяч аминокислот! Обильные вариации белков обусловлены бесконечным количеством аминокислотных последовательностей, которые могут быть образованы. Чтобы сравнить, сколько разных белков можно создать из 20 аминокислот, подумайте о музыке. Вся музыка, существующая в мире, была получена из базового набора из семи нот C, D, E, F, G, A, B и их вариаций. В результате получается огромное количество музыки и песен, состоящих из определенных последовательностей этих основных музыкальных нот.Точно так же двадцать аминокислот могут быть связаны друг с другом в невероятное количество последовательностей, гораздо большее, чем возможно для семи музыкальных нот для создания песен. В результате могут быть созданы огромные вариации и потенциальные аминокислотные последовательности. Например, если аминокислотная последовательность белка составляет 104 аминокислоты, возможные комбинации аминокислотных последовательностей равны 20104, то есть 2 с 135 нулями!

Рисунок \ (\ PageIndex {3} \): Формирование полипептидов.Изображение Эллисон Калабрезе / CC BY 4.0.

Строительные белки с аминокислотами

Построение белка состоит из сложной серии химических реакций, которые можно свести к трем основным этапам: транскрипция, трансляция и сворачивание белка. Первым шагом в создании белка является транскрипция (копирование) генетической информации из двухцепочечной дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК) в одноцепочечную макромолекулу-мессенджер рибонуклеиновую кислоту (РНК). РНК химически похожа на ДНК, но имеет два отличия; во-первых, в его основе используется сахарная рибоза, а не дезоксирибоза; и, во-вторых, он содержит нуклеотидное основание урацил, а не тимидин.РНК, которая транскрибируется с данного фрагмента ДНК, содержит ту же информацию, что и эта ДНК, но теперь она находится в форме, которую может прочитать производитель клеточного белка, известный как рибосома. Затем РНК инструктирует клетки собрать все необходимые аминокислоты и добавить их в растущую белковую цепь в очень определенном порядке. Этот процесс называется переводом. Расшифровка генетической информации для синтеза белка — центральная основа современной биологии.

Рисунок \ (\ PageIndex {4} \): шаги по созданию белка.

Построение белка включает три этапа: транскрипцию, трансляцию и фолдинг. Во время трансляции каждая аминокислота соединяется со следующей аминокислотой специальной химической связью, называемой пептидной связью. Пептидная связь образуется между группой карбоновой кислоты одной аминокислоты и аминогруппой другой, высвобождая молекулу воды. Третий шаг в производстве белка заключается в его свертывании в правильную форму. Определенные аминокислотные последовательности содержат всю информацию, необходимую для самопроизвольного складывания в определенную форму.Изменение аминокислотной последовательности вызовет изменение формы белка. Каждый белок в организме человека отличается по аминокислотной последовательности и, следовательно, по форме. Вновь синтезированный белок структурирован для выполнения определенной функции в клетке. Белок, содержащий неправильно размещенную аминокислоту, может не функционировать должным образом, и это иногда может вызвать заболевание.

Белковая организация

Структура

Protein позволяет ему выполнять множество функций. Белки похожи на углеводы и липиды в том, что они представляют собой полимеры простых повторяющихся единиц; однако белки имеют гораздо более сложную структуру.В отличие от углеводов, которые имеют идентичные повторяющиеся единицы, белки состоят из аминокислот, которые отличаются друг от друга. Кроме того, белок состоит из четырех различных структурных уровней.

Первичный: Первый уровень — это одномерная последовательность аминокислот, которые удерживаются вместе пептидными связями. Углеводы и липиды также представляют собой одномерные последовательности своих соответствующих мономеров, которые могут быть разветвленными, спиралевидными, волокнистыми или глобулярными, но их конформация гораздо более случайна и не организована их последовательностью мономеров.

Вторичный: Второй уровень структуры белка зависит от химических взаимодействий между аминокислотами, которые заставляют белок складываться в определенную форму, такую как спираль (например, спиральная пружина) или лист.

Третичный: Третий уровень структуры белка трехмерен. Поскольку различные боковые цепи аминокислот химически взаимодействуют, они либо отталкиваются, либо притягиваются друг к другу, что приводит к складчатой структуре. Таким образом, определенная последовательность аминокислот в белке заставляет белок складываться в определенную организованную форму.

Четвертичный: Четвертый уровень структуры достигается, когда фрагменты белка, называемые пептидами, объединяются в один более крупный функциональный белок. Белок гемоглобин является примером белка, имеющего четвертичную структуру. Он состоит из четырех пептидов, которые связываются вместе, образуя функциональный переносчик кислорода.

Структура протеина также влияет на его питательные качества. Крупные волокнистые белковые структуры труднее переваривать, чем более мелкие белки, а некоторые, например кератин, не перевариваются.Поскольку переваривание некоторых волокнистых белков является неполным, не все аминокислоты абсорбируются и доступны для использования организмом, что снижает их пищевую ценность.

Рисунок по OpenStax / CC BY 4.0.

Авторы и авторство

7: Аминокислоты, белки и ферменты

Последнее обновление
Сохранить как PDF

Без заголовков

Белки можно определить как соединения с высокой молярной массой, состоящие в основном или полностью из цепочек аминокислот.Их массы колеблются от нескольких тысяч до нескольких миллионов дальтон (Да). Помимо атомов углерода, водорода и кислорода, все белки содержат атомы азота и серы, а многие также содержат атомы фосфора и следы других элементов. Белки выполняют множество функций в живых организмах и часто классифицируются по этим биологическим ролям. Мышечная ткань в основном состоит из белка, как и кожа и волосы. Белки присутствуют в крови, головном мозге и даже в зубной эмали. Каждый тип клеток в нашем организме производит свои собственные специализированные белки, а также белки, общие для всех или большинства клеток.Мы начинаем изучение белков с изучения свойств и реакций аминокислот, после чего следует обсуждение того, как аминокислоты ковалентно связываются с образованием пептидов и белков. Мы заканчиваем главу обсуждением ферментов — белков, которые действуют как катализаторы в организме.

7.1: Свойства аминокислот

Аминокислоты можно классифицировать на основе характеристик их отличительных боковых цепей как неполярные, полярные, но незаряженные, отрицательно заряженные или положительно заряженные.Аминокислоты, содержащиеся в белках, являются L-аминокислотами.
7.2: Реакции аминокислот

Аминокислоты могут действовать и как кислота, и как основание из-за присутствия амино- и карбоксильных функциональных групп. Значение pH, при котором данная аминокислота существует в растворе в виде цвиттериона, называется изоэлектрической точкой (pI).
7.3: Пептиды

Аминогруппа одной аминокислоты может реагировать с карбоксильной группой другой аминокислоты с образованием пептидной связи, которая связывает две аминокислоты вместе.Дополнительные аминокислоты могут быть добавлены за счет образования аддитивных пептидных (амидных) связей. Последовательность аминокислот в пептиде или белке записывается с N-концевой аминокислотой первой и C-концевой аминокислотой в конце (запись слева направо).
7.4: Белки

Белки можно разделить на две категории: волокнистые, которые, как правило, нерастворимы в воде, и глобулярные, которые более растворимы в воде. Белок может иметь до четырех уровней структуры.Первичная структура состоит из определенной аминокислотной последовательности. Пептидная цепь может образовывать α-спираль или β-складчатый лист, который известен как вторичная структура и включается в третичную структуру сложенного полипептида. Четвертичная структура описывает расположение субъединиц.
7.5: Ферменты

Фермент — это биологический катализатор, вещество, которое увеличивает скорость химической реакции, не подвергаясь изменению или потреблению в реакции.Систематический процесс используется для наименования и классификации ферментов.
7,6: 18,6 Действие фермента

Субстрат связывается со специфической областью фермента, известной как активный центр, где субстрат может быть преобразован в продукт. Субстрат связывается с ферментом в основном за счет водородных связей и других электростатических взаимодействий. Модель индуцированной подгонки говорит, что фермент может претерпевать конформационные изменения при связывании субстрата. Ферменты обладают различной субстратной специфичностью.
7.7: Ферментативная активность

Первоначально увеличение концентрации субстрата увеличивает скорость реакции, катализируемой ферментами. Когда молекулы фермента насыщаются субстратом, это увеличение скорости реакции выравнивается. Скорость реакции, катализируемой ферментами, увеличивается с увеличением концентрации фермента. При низких температурах повышение температуры увеличивает скорость реакции, катализируемой ферментами; при более высоких температурах белок денатурируется.Ферменты имеют оптимальные диапазоны pH.
7.8: Ингибирование фермента

Необратимый ингибитор инактивирует фермент, ковалентно связываясь с определенной группой в активном центре. Обратимый ингибитор инактивирует фермент посредством нековалентных обратимых взаимодействий. Конкурентный ингибитор конкурирует с субстратом за связывание в активном центре фермента. Неконкурентный ингибитор связывается в сайте, отличном от активного сайта.
7.9: Кофакторы ферментов и витамины

Витамины — это органические соединения, которые в очень небольших количествах необходимы для поддержания нормального обмена веществ. Витамины делятся на две большие категории: жирорастворимые витамины и водорастворимые витамины. Большинство водорастворимых витаминов необходимы для образования коферментов, которые представляют собой органические молекулы, необходимые некоторым ферментам для каталитической активности.
7.10: Аминокислоты, белки и ферменты (упражнения)

Проблемы и выбор решений для главы.
7.11: Аминокислоты, белки и ферменты (резюме)

Чтобы убедиться, что вы понимаете материал этой главы, вам следует просмотреть значения выделенных жирным шрифтом терминов в следующем резюме и спросить себя, как они соотносятся к темам в главе.

5 элементов белка | Livestrong.com

Белок состоит из аминокислот, состоящих из пяти элементов: углерода, водорода, кислорода, азота и серы.

Кредит изображения: Anntua / iStock / GettyImages

О белке много говорят, особенно когда речь идет о фитнесе и диете. Вы можете лучше понять, как белок улучшает ваше тело и помогает стать более здоровым человеком, узнав об основных белковых элементах.

Совет

Белок состоит из аминокислот, состоящих из пяти элементов: углерода, водорода, кислорода, азота и серы. Существует 20 различных типов белка и три разные группы аминокислот.

Что такое белок?

Белок — это строительный элемент жизни, отвечающий за различные функции организма, от восстановления мышц до роста кожи и ногтей. Существует около 10 000 различных белков, которые работают по всему телу, создавая ферменты, гемоглобин и множество других аспектов организма. На самом деле, по данным MedlinePlus, каждая клетка человеческого тела содержит белок.

Согласно статье, опубликованной в июне 2017 года в журнале American Journal of Clinical Nutrition , белок

также может укрепить ваши кости.Исследователи обнаружили, что более высокое потребление белка может защитить минеральную плотность костей в поясничном отделе позвоночника.

Вот почему белок является важным компонентом ежедневного рациона. Будь вы среднестатистическим человеком или спортсменом-интенсивом, соблюдающим высокобелковую диету, белок необходим как для восстановления старых клеток, так и для образования новых. Это особенно важно и для детей, и для беременных.

Люди получают белковые элементы из пищи, особенно из животных источников, таких как мясо, молочные продукты, рыба и яйца.Меньшее количество белка содержится в растительной пище, такой как фасоль и бобовые, а также зерновые и соя. В то время как большая часть белка с полным спектром аминокислот поступает из продуктов животного происхождения, вы можете получить достаточное количество белка из продуктов растительного происхождения, таких как соя, фасоль, бобовые и цельнозерновые, такие как киноа, если вы едите достаточно.

Подробнее: Сколько протеина вам нужно?

Аминокислоты как строительные блоки

Белки являются строительными блоками организма, а аминокислоты — строительными блоками протеинов.Аминокислоты — это органические соединения, которые присоединяются друг к другу в длинные цепи, чтобы сформировать структуру белка, и каждое из них имеет уникальную последовательность, определяющую их.

Аминокислоты расщепляют и переваривают пищу, восстанавливают ткани, такие как мышцы, и обеспечивают организм энергией. Согласно MedlinePlus, существует три группы аминокислот, а всего их более 20 типов.

Ваше тело не может производить незаменимые аминокислоты, поэтому вы должны получать их с пищей. Есть девять незаменимых аминокислот: гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.Некоторые продукты, такие как мясо и рыба, содержат так называемый «полноценный белок», который содержит все девять незаменимых аминокислот.

Эти аминокислоты вырабатываются организмом после употребления незаменимых аминокислот. Некоторые заменимые аминокислоты включают аспарагин, цистеин, глутамин и тирозин. Ваш организм вырабатывает заменимые аминокислоты во время расщепления белков.

Эти аминокислоты сохраняются для редкого использования, например, во время болезни или стресса. Они не нужны ежедневно.

Роли и функции белков

В исследовании, опубликованном в марте 2016 года в журнале Food & Function , отмечается, что когда вы потребляете диетический белок, он расщепляется в желудке с высвобождением аминокислот, дипептидов и трипептидов. Некоторые из них потребляются бактериями в тонком кишечнике; Остальные аминокислоты абсорбируются скелетными мышцами, а также другими тканями.

Эти белковые элементы служат в организме для самых разных целей.Один из типов функции белка — выработка антител, которые борются с инфекциями в организме. Антитела прикрепляются к чужеродным захватчикам, таким как вирусы и бактерии, чтобы бороться с ними.

Белки также питают ферменты, отвечающие за химические реакции в клетках и формирование новых молекул путем считывания генетической информации в ДНК. Между тем, белки-мессенджеры, такие как гормоны, посылают сигналы клеткам, тканям и органам, чтобы запустить процессы в организме.

Белки, подобные актину, используются для построения клеток и придания им структуры; они также несут ответственность за движение вашего тела.Эти белки включают эластин, кератин и коллаген, которые содержатся в вашей коже, волосах, костях, сухожилиях и ногтях. Белки также помогают балансировать жидкости и удерживать воду, укрепляют вашу иммунную систему и способствуют множеству других процессов.

Подробнее: Список 10 лучших продуктов с самым высоким содержанием белка

Сколько протеина нужно есть

Легко понять, почему белок так важен и почему его недостаток может привести к анемии, слабости, потере мышечной массы, усталости и нарушению иммунной системы.Сильный недостаток белка может привести к недоеданию.

Взрослые должны потреблять минимум 0,8 грамма белка на килограмм массы тела в день, согласно данным Harvard T.H. Школа общественного здравоохранения Чан. Тем, кто весит 140 фунтов, следует употреблять 50 граммов белка в день. Людям с большим весом следует употреблять до 70 или 80 граммов белка.

С помощью этого калькулятора потребления белка Министерства сельского хозяйства США вы можете оценить, сколько белка вам нужно каждый день в зависимости от вашего веса, возраста и уровня активности.Согласно калькулятору, 30-летний мужчина должен съедать около 69 граммов белка в день, в зависимости от уровня физической активности.

Между тем, 50-летней достаточно активной женщине необходимо около 44 граммов белка в день. Как только вы узнаете, сколько протеина вам нужно есть ежедневно, вы можете включить в свой день тренировочные коктейли.

Где взять белок

Если вы не придерживаетесь строгой вегетарианской или веганской диеты, лучшее место, чтобы начать добавлять больше белка в свой рацион, — это продукты животного происхождения.Однако, поскольку многие продукты животного происхождения, такие как красное мясо или молочные продукты, также могут содержать насыщенные жиры, натрий и другие менее полезные для здоровья элементы, важно знать обо всем, что содержится в белке.

Стейк из красного мяса, как и стейк, содержит самый высокий уровень белка, при этом стейк из вырезки весом 40 унций содержит около 33 граммов белка. Однако красное мясо также содержит самый высокий уровень насыщенных жиров — 4,6 грамма их в стейке весом 40 унций. Хотя красное мясо может дать вам большой запас белка и железа, рекомендуется есть его не более двух или трех раз в неделю.

Американский институт исследований рака отмечает, что красное и обработанное мясо следует употреблять в умеренных количествах и реже, чем другие виды мяса, например, птицу. Вы должны съедать менее 18 унций красного мяса, такого как говядина, свинина и баранина, в неделю. И избегайте обработанного мяса, например, всего, что есть в кулинарии, например салями, ветчины, бекона и хот-догов.

Если вы ищете здоровые и питательные продукты, богатые белком, выбирайте лосось и другие виды морепродуктов. Кусок лосося весом 40 унций содержит 30 граммов белка и гораздо меньше насыщенных жиров, чем красное мясо.Другие хорошие варианты включают курицу, которая содержит 28 граммов белка на 40 унций, и молочные продукты, такие как молоко.

Наконец, начните заполнять пищу все больше и больше растительным белком, и вы обнаружите, что получаете энергию от здорового белка, а также будете потреблять меньше жира и натрия. Бобовые, такие как чечевица, содержат до 18 граммов белка на чашку и очень низкое содержание насыщенных жиров и натрия. Орехи, хотя и содержат наименьшее количество белка, также могут быть хорошей закуской между приемами пищи.

Короче говоря, наполните свой рацион полезными белками, такими как рыба (в частности, лосось), птица, бобовые, бобы и цельнозерновые продукты с протеиновым наполнением, например киноа. Ешьте красное мясо, сыр и молочные продукты в умеренных количествах и старайтесь избегать мясных продуктов в целом. Вы обнаружите, что здоровые белки и их аминокислоты поддерживают вашу энергию и помогают питать ваше тело.

белков

Белки — одна из основных составляющих живого вещества. Они состоят из

длинные цепи аминокислот, которые связаны пептидными связями и

таким образом называемые полипептиды.Аминокислот около 20, и больше всего атомов.

среди них преобладают углерод, водород, кислород, азот и сера. Каждый

аминокислота содержит конец карбоновой кислоты и конец амино. При pH 6-7 (

pH тела 7,3) амино-конец протонирован, а карбоксильный конец остается

анион; это называется цвиттерионом. Некоторые аминокислоты не могут быть синтезированы

телом и должны быть получены с пищей; это аргинин, гистидин, изолейцин,

лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.Простейшая аминокислота, глицин, показана ниже.

Пептидная связь возникает, когда конец карбоновой кислоты одной аминокислоты связывается с

амино-конец другого. В результате получается огромная цепочка, молекулярная масса которой

колеблется от 5000 до 1000000. Карбонильная группа, азот и водород

вокруг пептидной связи, а также два атома углерода, к которым

и карбонильные группы связаны, лежат в плоскости. Отрицательный заряд электронов

делокализован вокруг всей пептидной связи, явление, называемое резонансом,

и как карбонильная, так и углерод-азотная связи обладают характером двойной связи.Поскольку связь углерод-азот частично является двойной связью, не может быть

свободное вращение вокруг него.

Порядок линейных связей между аминокислотами в белке называется

его первичная структура. Однако сама молекула изгибается и принимает определенное

строение, называемое его вторичной структурой. Такая общая конформация

альфа-спираль, предложенная в 1951 году Линусом Полингом и Р. Кори, как показано

здесь.
Эта цепочка образует
правая катушка, имеющая 3,7 аминокислот на полную

повернуть.Водородная связь существует между водородом, связанным с азотом, и

карбонильная группа аминокислоты на четыре звена вниз по цепи, обеспечивая

жесткость и устойчивость конструкции.
Несколько альфа-спиралей могут
наматываются друг на друга, образуя пряди, которые удерживаются вместе
дисульфидные мостики, такие как в

белки, называемые альфа-кератинами.

Увеличенное изображение этого белка.

Белки также могут существовать в виде складчатых листов или бета-кератинов. В них водород

связь существует между соседними цепями, поскольку они лежат бок о бок.Другая конформация

коллаген или волокнистый белок; это тройная спираль полипептидов,

каждая из которых представляет собой левую спираль.
Иллюстрация субъединицы белка с пятью дисульфидными связями:

показано выше.

Увеличенное изображение этого белка.

Когда несколько полипептидных единиц связаны друг с другом и с другим

более простые молекулы, такие как сахара, неорганические остатки или коферменты, белок

говорят, что он имеет четвертичную структуру. Функция белка зависит от

как порядка аминокислот, так и «топографии» его поверхности;

каждый фактор одинаково важен.Эта взаимозависимость основных единиц с

общая форма иллюстрирует тему архитектоники нашего семинара, которая

важность частей и целого как единой функции.
Выше проиллюстрирована структура белка инсулина свиньи.
Увеличенное изображение этого белка.

Эллисон Смит ’99.

Вернуться к архитектонике

25 мая 1996 г.

Белки

Белки — это молекулы-«рабочие лошадки» жизни, которые принимают участие практически во всех структурах и видах деятельности жизни.Это строительные материалы для живых клеток, которые появляются в структурах внутри клетки и внутри клеточной мембраны. Они переносят кислород, строят ткани, копируют ДНК для следующего поколения — они делают всю работу в любом организме. Хотя многие из белков являются структурными белками, многие из них являются регулирующими белками, называемыми ферментами.

Они содержат углерод, водород и кислород, как углеводы и липиды, но они также содержат азот и часто серу и фосфор.

Белковые молекулы часто очень большие и состоят из сотен и тысяч аминокислотных единиц.Несмотря на большие размеры, белок обычно имеет небольшую рабочую область, такую как карман, расположенный на трехмерной поверхности свернутой белковой цепи, который действует как сайт связывания. 20 аминокислот объединяются по-разному, чтобы образовать около 100 000 различных белков в организме человека. Некоторые из этих белков находятся в растворе в крови и других жидкостях организма, а некоторые находятся в твердой форме в виде каркаса тканей, костей и волос. Шипман и др. предполагает, что они составляют около 75% от сухой массы нашего тела.

Белки можно охарактеризовать как полиамиды с очень длинной цепью. Амиды содержат азот, и азот составляет около 16% атомного содержания белка. Эти белки создаются в организме путем конденсации аминокислот под действием ферментных катализаторов с использованием структуры или направления нуклеиновых кислот в клетках.

Аминокислотные единицы в молекуле белка удерживаются вместе пептидными связями и образуют цепи, называемые полипептидными цепями.Секвенирование 20 аминокислот формирует своего рода алфавит для выражения типа белка, что приводит к очень большому количеству типов белков.

В клетке ДНК направляет или обеспечивает основную схему для создания белков, используя транскрипцию информации в мРНК, а затем трансляцию для фактического создания белков.

Комментарий Миллера «Живые существа, в конце концов, созданы исполнением ряда генетических сообщений, закодированных в ДНК.Гены, функциональные единицы этой генетической программы, обычно кодируют белки, которые являются рабочими лошадками клетки. По мере того, как наше исследование геномов людей и других организмов расширяется, становится ясно, что эти белки могут делать практически все, что требуется для создания организма … »

Wiki: структура белка

Индекс

Биохимические концепции

Химические концепции

Ссылка
Шипман, Уилсон и Тодд
Ch 15

Ссылка
Miller
Ch 2

Глава 2: Структура белка — химия

21 Глава 2: Структура белка

2.1 Структура и свойства аминокислот

2.2 Образование пептидной связи и структура первичного белка

2.3 Вторичная структура белка

2.4 Супервторичная структура и белковые мотивы

2,5 Структура третичного и четвертичного белка

2.6 Сворачивание, денатурация и гидролиз белков

2.7 Ссылки

2.1 Структура и свойства аминокислот
Белки представляют собой одну из наиболее распространенных органических молекул в живых системах и обладают самым разнообразным набором функций среди всех макромолекул. Белки могут быть структурными, регуляторными, сократительными или защитными; они могут служить для транспортировки, хранения или перепонки; или они могут быть токсинами или ферментами. Каждая клетка живой системы может содержать тысячи различных белков, каждый из которых выполняет уникальную функцию. Их структуры, как и их функции, сильно различаются.Однако все они представляют собой полимеры альфа-аминокислот, расположенные в линейной последовательности и связанные друг с другом ковалентными связями.

Структура альфа-аминокислот

Основным строительным блоком белков являются альфа (α) аминокислоты . Как следует из их названия, они содержат функциональную группу карбоновой кислоты и функциональную группу амина. Обозначение альфа используется, чтобы указать, что эти две функциональные группы отделены друг от друга одной углеродной группой.Помимо амина и карбоновой кислоты, альфа-углерод также присоединен к водороду и одной дополнительной группе, которая может различаться по размеру и длине. На схеме ниже эта группа обозначена как R-группа. В живых организмах в качестве строительных блоков белка используются 20 аминокислот. Они отличаются друг от друга только положением R-группы. Основная структура аминокислоты показана ниже:

Рисунок 2.1 Общая структура альфа-аминокислоты

Всего 20 альфа-аминокислот, которые обычно включаются в белковые структуры (рисунок 2.Икс). Различные R-группы имеют разные характеристики в зависимости от природы атомов, включенных в функциональные группы. Есть R-группы, которые преимущественно содержат углерод и водород и очень неполярны или гидрофобны. Другие содержат полярные незаряженные функциональные группы, такие как спирты, амиды и тиолы. Некоторые аминокислоты являются основными (содержащие функциональные аминогруппы) или кислотными (содержащими функциональные группы карбоновых кислот). Эти аминокислоты способны образовывать полные заряды и могут взаимодействовать с ионами.Каждая аминокислота может быть сокращена с использованием трехбуквенного и однобуквенного кода.

Рис. 2.2 Структура 20 альфа-аминокислот, используемых в синтезе белка. R-группы обозначены обведенными / окрашенными участками каждой молекулы. Цвета указывают на определенные классы аминокислот: гидрофобные — зеленый и желтый, гидрофильные полярные незаряженные — оранжевый, гидрофильные кислые — синие, гидрофильные основные — розовые.

Щелкните здесь, чтобы загрузить версию таблицы аминокислот

Неполярные (гидрофобные) аминокислоты
Неполярные аминокислоты можно в значительной степени подразделить на два более конкретных класса: алифатические аминокислоты , аминокислоты и ароматические аминокислоты . алифатические аминокислоты (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин и пролин) обычно содержат разветвленные углеводородные цепи, от самого простого глицина до более сложных структур лейцина и валина. Пролин также классифицируется как алифатическая аминокислота, но обладает особыми свойствами, поскольку углеводородная цепь циклизовалась с концевым амином, создавая уникальную 5-членную кольцевую структуру. Как мы увидим в следующем разделе, посвященном первичной структуре, пролин может значительно изменить трехмерную структуру из-за структурной жесткости кольцевой структуры, когда он включен в полипептидную цепь и обычно обнаруживается в областях белка, где возникают складки или повороты.

Ароматические аминокислоты , (фенилаланин, тирозин и триптофан), , как следует из их названия, содержат ароматические функциональные группы в своей структуре, что делает их в значительной степени неполярными и гидрофобными из-за высокого содержания углерода / водорода. Однако следует отметить, что гидрофобность и гидрофильность представляют собой скользящую шкалу, и каждая из различных аминокислот может иметь разные физические и химические свойства в зависимости от их структуры. Например, гидроксильная группа, присутствующая в тирозине, увеличивает его реакционную способность и растворимость по сравнению с фенилаланином.

Метионин, одна из серосодержащих аминокислот обычно классифицируется как неполярные, гидрофобные аминокислоты, поскольку концевая метильная группа создает функциональную группу тиоэфира, которая обычно не может образовывать постоянный диполь внутри молекулы и сохраняет низкую растворимость.

Полярные (гидрофильные) аминокислоты
Полярные гидрофильные аминокислоты можно подразделить на три основных класса: полярные незаряженные, кислотные и основные функциональные группы.В пределах полярного незаряженного класса боковые цепи содержат гетероатомы (O, S или N), которые способны образовывать постоянные диполи в R-группе. К ним относятся гидроксил- и сульфоксил-содержащие аминокислоты, серин, треонин и цистеин и амидосодержащие аминокислоты , глутамин и аспаригин. Две аминокислоты, глутаминовая кислота (глутамат) и аспарагиновая кислота (аспартат) составляют кислые аминокислоты и содержат боковые цепи с функциональными группами карбоновых кислот, способными полностью ионизироваться в растворе.Основные аминокислоты , лизин, аргинин и гистидин содержат функциональные аминогруппы, которые можно протонировать для обеспечения полного заряда.

Многие из аминокислот с гидрофильными R-группами могут участвовать в активном сайте ферментов. Активный центр — это часть фермента, которая напрямую связывается с субстратом и осуществляет реакцию. Белковые ферменты содержат каталитических группы , состоящих из R-групп аминокислот, которые способствуют образованию и разрушению связей.Аминокислоты, которые играют значительную роль в специфичности связывания активного сайта, обычно не соседствуют друг с другом в первичной структуре, а образуют активный сайт в результате сворачивания при создании третичной структуры, как вы увидите позже в глава.

Белковые структуры, построенные из основных аминокислот, могут состоять из сотен аминокислот. Таким образом, для простоты 20 аминокислот, используемых для синтеза белка, имеют аббревиатуры как трехбуквенного, так и однобуквенного кода (Таблица 2.1). Эти сокращения обычно используются для обозначения белковых последовательностей в биоинформатических и исследовательских целях.

Таблица 2.1 Аббревиатуры α-аминокислот

Мысленный вопрос: Триптофан содержит функциональную группу амина, почему триптофан не является основным?
Ответ: Триптофан содержит индольную кольцевую структуру, которая включает функциональную группу амина. Однако из-за близости и электроноакцепторной природы ароматической кольцевой структуры неподеленная пара электронов на азоте недоступна для принятия протона.Вместо этого они участвуют в образовании связей p- в нескольких различных резонансных структурах, возможных для индольного кольца. На рис. 2.3A показаны четыре возможные резонансные структуры для индола. И наоборот, в структуре имидазольного кольца, обнаруженной в гистидине, есть два атома азота, один из которых участвует в образовании резонансных структур (азот № 1 на рисунке 2.3B) и не может принимать протон, а другой (азот № 3 ), которая имеет неподеленную пару электронов, которая может принять протон.

Рис. 2.3. Сравнение структурной доступности неподеленной пары электронов на азоте для принятия протона в кольцевой структуре индола и иммидизола . (A) Показаны четыре резонансные структуры индольной кольцевой структуры, демонстрирующие, что неподеленная пара электронов на азоте участвует в образовании pi -связей. (B) Кольцевая структура имидазола имеет один азот (1), который участвует в резонансных структурах (не показаны) и не может принимать протон, в то время как второй азот (3) имеет неподеленную пару электронов, доступных для принятия протона. как показано.

Работайте самостоятельно:
В приведенном выше примере опишите с помощью химической диаграммы, почему амидные атомы азота, содержащиеся в аспарагине и глутамине, не являются основными.

Альфа-аминокислоты — хиральные молекулы
Если вы изучите структуру альфа-углерода в каждой из аминокислот, вы заметите, что все аминокислоты, за исключением глицина, являются хиральными молекулами (Рисунок 2.4) Хиральная молекула , , , — это та молекула, которая не совмещается с ее зеркальным отображением. Подобно левой и правой руке с большим пальцем и пальцами в одном порядке, но они являются зеркальными, а не одинаковыми, к хиральным молекулам прикреплены одни и те же элементы в том же порядке, но они являются зеркальными, а не одинаковыми. Версии хиральных молекул с зеркальным отображением обладают физическими свойствами, которые почти идентичны друг другу, что делает их очень трудными для отличия друг от друга или разделения.Из-за этой природы им дано специальное название стереоизомера — энантиомеры , и фактически сами соединения получили такое же название! Эти молекулы действительно различаются тем, как они вращают простой поляризованный свет, и тем, как они реагируют и взаимодействуют с биологическими молекулами. Молекулы, вращающие свет в правостороннем направлении, называются правовращающими и обозначаются буквой D. Молекулы, которые вращают свет в левом направлении, называются левовращающими и обозначаются буквой L, чтобы отличить один энантиомер от другого.D- и L-формы аланина показаны на рисунке 2.4B.

Хотя большинство аминокислот могут существовать как в левосторонней, так и в правосторонней формах, жизнь на Земле состоит почти исключительно из левосторонних аминокислот. Протеогенные аминокислоты, включенные в белки рибосомами, всегда находятся в L-конформации. Некоторые бактерии могут включать D-аминокислоты в пептиды, не кодируемые рибосомами, но D-аминокислоты в природе используются редко. Интересно, что когда мы обсудим структуру сахаров в главе XX, мы обнаружим, что сахара, которые включены в углеводные структуры, почти исключительно находятся в D-конформации.Никто не знает, почему это так. Однако доктор. Джон Кронин и Сандра Пиццарелло показали, что из аминокислот, которые падают на Землю из космоса на метеоритах, больше находится в L-конформации, чем в D-конформации. Таким образом, тот факт, что мы состоим преимущественно из L-аминокислот, может быть вызван аминокислотами из космоса.

Почему аминокислоты в космосе благоприятствуют L-конформации? Никто точно не знает, но известно, что излучение также может существовать в левосторонней и правосторонней формах. Итак, существует теория под названием гипотеза Боннера , которая предполагает, что преобладающие формы излучения в космосе (т. Е.от вращающейся нейтронной звезды, например) может привести к селективному образованию гомохиральных молекул, таких как L-аминокислоты и D-сахара. Это все еще спекулятивно, но недавние открытия метеоритов делают эту гипотезу гораздо более правдоподобной.

Рисунок 2.4 Хиральность аминокислот. За исключением простейшей аминокислоты, глицина, все другие аминокислоты, которые включены в белковые структуры, имеют хиральную природу. (A) Демонстрирует хиральность структуры основной альфа-аминокислоты при использовании неспецифической R-группы.(B) Пара энантиомеров D- и L-аланина, верхняя диаграмма представляет модель шара и клюшки, а нижняя диаграмма представляет линейную структуру.

Изображение (A) из NASA

Обратите внимание, что обозначения D и L — это особые термины, используемые для того, как молекула вращает простой поляризованный свет. Это не означает абсолютную стереоконфигурацию молекулы. Абсолютная конфигурация относится к пространственному расположению атомов хирального молекулярного объекта (или группы) и его стереохимическому описанию. E.грамм. R или S , имея в виду Rectus или Sinister соответственно.

Абсолютные конфигурации хиральной молекулы (в чистом виде) чаще всего получают с помощью рентгеновской кристаллографии. Альтернативными методами являются оптическая вращательная дисперсия, колебательный круговой дихроизм, использование реагентов хирального сдвига в протонном ЯМР и визуализации кулоновского взрыва. После получения абсолютной конфигурации назначение R или S основано на правилах приоритета Кана – Ингольда – Прелога, , которые можно просмотреть, перейдя по ссылке и на рисунке 2.5. Все хиральные аминокислоты, кроме цистеина, также находятся в S-конформации. Цистеин содержит атом серы, из-за чего R-группа имеет более высокий приоритет, чем функциональная группа карбоновой кислоты, что приводит к R-конформации для абсолютной стереохимии. Однако цистеин действительно вращает простой поляризованный свет в левовращающем или левовращающем направлении. Таким образом, R- и S-обозначения не всегда соответствуют D- и L-конформации.

Рисунок 2.5 Абсолютная конфигурация определяется обозначениями Rectus (R) и Sinister (S). В системе Кан-Ингольда Прелога для наименования хиральных центров группы, присоединенные к хиральному центру, ранжируются в соответствии с их атомным номером, причем наивысший атомный номер получает наивысший приоритет (A на диаграмме выше), а наименьший атомный номер получает наименьший приоритет (D на диаграмме выше). Затем зритель с самым низким приоритетом не видит, чтобы правильно сориентировать молекулу для дальнейшей оценки.Затем отслеживается путь приоритетов №1, №2 и №3 (соответствующих A, B и C выше). Если путь идет по часовой стрелке, хиральному центру присваивается R-обозначение, тогда как если путь идет против часовой стрелки, ему присваивается S-обозначение.

Изображение из Википедия

Аминокислоты — цвиттерионы
В химии цвиттерион представляет собой молекулу с двумя или более функциональными группами, из которых по крайней мере одна имеет положительный, а другая отрицательный электрический заряд, а суммарный заряд всей молекулы равен нулю при определенном pH.Поскольку они содержат по крайней мере один положительный и один отрицательный заряд, цвиттерионы также иногда называют внутренними солями . Заряды на различных функциональных группах уравновешивают друг друга, и молекула в целом может быть электрически нейтральной при определенном pH. Значение pH, при котором это происходит, известно как изоэлектрическая точка –.

В отличие от простых амфотерных соединений, которые могут образовывать только или катионные или анионные частицы, цвиттерион одновременно имеет оба ионных состояния.Аминокислоты являются примерами цвиттерионов (рис. 2.6). Эти соединения содержат аммонийную и карбоксилатную группы, и их можно рассматривать как возникающие в результате своего рода внутримолекулярной кислотно-основной реакции: аминогруппа депротонирует карбоновую кислоту.

Рисунок 2.6 Аминокислоты — это цвиттерионы. Аминокислота содержит как кислотные (фрагмент карбоновой кислоты), так и основные (фрагмент амина) центры. Изомер справа — это цвиттерионная форма.

Поскольку аминокислоты являются цвиттерионами, и некоторые из них также содержат потенциал для ионизации в своих R-группах, их состояние заряда in vivo , и, таким образом, их реакционная способность может варьироваться в зависимости от pH, температуры и сольватационного статуса локальных микросреда, в которой они расположены.Таблица стандартных значений pK, _и для аминокислот показана в таблице 2.1 и может использоваться для прогнозирования состояния ионизации / заряда аминокислот и полученных ими пептидов / белков. Однако следует отметить, что статус сольватации в микроокружении аминокислоты может изменять относительные значения pK _a этих функциональных групп и обеспечивать уникальные реактивные свойства в активных центрах ферментов (таблица 2.1). Более подробное обсуждение эффектов десольватации будет дано в главе XX, посвященной механизмам ферментативных реакций.

Таблица 2.1

Версия для печати значений pKa

Как видно из таблицы 2.1, семь аминокислот содержат R-группы с ионизируемыми боковыми цепями и обычно находятся в активных центрах ферментов. Напомним, что pK _a определяется как pH, при котором ионизированная и неионизированная формы ионизируемой функциональной группы в молекуле существуют в равных концентрациях. Таким образом, когда функциональная группа сдвигается выше или ниже ее значения pK _—, произойдет сдвиг в концентрациях ионизированных и неионизированных форм, в пользу одного состояния по сравнению с другим.На рис. 2.7 показаны различные R-группы в их неионизированном и ионизированном состояниях и их предпочтительные состояния выше или ниже значения pK _a.

Рис. 2.7 Ионизируемые функциональные группы в обычных аминокислотах. Во всех аминокислотах как функциональная группа карбоновой кислоты (C-конец), так и функциональная группа амина (N-конец) способны к ионизации. Кроме того, семь аминокислот (аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аргинин, гистидин, лизин, тирозин и цистеин) также содержат ионизируемые функциональные группы в своих R-группах.Предпочтительные состояния функциональной группы показаны либо выше, либо ниже их соответствующих значений pK _a.

Обычно ионизируемая группа будет благоприятствовать протонированному состоянию в условиях pH ниже ее соответствующих значений pK _a и будет благоприятствовать депротонированному состоянию в условиях pH выше ее соответствующего значения pK _a. Таким образом, значения pK _a могут использоваться для помощи в прогнозировании общих зарядовых состояний аминокислот и их результирующих пептидов / белков в определенной среде.Например, если мы посмотрим на кривую титрования основной аминокислоты, гистидина (рис. 2.8). При достижении каждого pK _a состояние заряда аминокислоты изменяется в пользу депротонированного состояния. Таким образом, гистидин будет медленно прогрессировать от общего заряда +2 при очень низком pH (полностью протонированный) до общего заряда -1 при очень высоком pH (полностью депротонирован).

Рис. 2.8 Состояние ионизации гистидина в средах с различным pH. (A) Кривая титрования гистидина от низкого pH до высокого pH.Указывается каждая точка эквивалентности (pK _a). (B) Показывает благоприятное состояние ионизации гистидина после прохождения каждого значения pK .

Изображение адаптировано из Л. Ван Уоррен

Дополнительная практика:
Нарисуйте глутаминовую кислоту и спрогнозируйте общее состояние заряда аминокислоты при pH = 1, pH = 3, pH = 7 и pH = 12.

Образование цистеиновых и дисульфидных связей
Цистеин также является уникальной аминокислотой, поскольку эта боковая цепь способна подвергаться обратимой окислительно-восстановительной реакции ( редокс ) с другими остатками цистеина, создавая ковалентную дисульфидную связь в окисленном состоянии (Рисунок 2.9). Вспомните, что когда молекулы окисляются, они теряют электроны, а когда молекулы восстанавливаются, они приобретают электроны. Во время биологических окислительно-восстановительных реакций ионы водорода ( протонов ) часто удаляются с электронами из молекулы во время окисления и возвращаются во время восстановления. Таким образом, если реакция теряет или набирает протоны, это хороший признак того, что она также теряет или приобретает электроны и что происходит окислительно-восстановительная реакция.Таким образом, получение или потеря протонов может быть простым способом идентифицировать этот тип реакции.

Дисульфидные связи являются неотъемлемой частью образования трехмерной структуры белков и поэтому могут сильно влиять на функцию получаемого белка. В клеточных системах образование / разрыв дисульфидной связи является ферментно-опосредованной реакцией и может использоваться в качестве механизма для контроля активности белка. Дисульфидные связи будут обсуждаться более подробно в разделе 2.xx данной главы и в главе XX.

Рис. 2.9. Цистеин может окисляться с образованием дисульфидных связей. Во время образования дисульфидной связи два цистеина окисляются с образованием молекулы цистина. Это требует потери двух протонов и двух электронов.

наверх

2.2 Образование пептидных связей и структура первичного белка
В клеточных системах белки связаны между собой большим ферментным комплексом, который содержит смесь РНК и белков.Этот комплекс называется рибосомой . Таким образом, поскольку аминокислоты связаны друг с другом с образованием определенного белка, они размещаются в очень определенном порядке, который диктуется генетической информацией, содержащейся в молекуле информационной РНК (мРНК). Этот специфический порядок аминокислот известен как первичная последовательность белка . Механизм трансляции, используемый рибосомой для синтеза белков, будет подробно обсуждаться в главе XX.В этой главе основное внимание будет уделено химической реакции, происходящей во время синтеза, и физическим свойствам полученных пептидов / белков.

Первичная последовательность белка связана вместе с использованием синтеза дегидратации (потеря воды), которые объединяют карбоновую кислоту вышележащей аминокислоты с аминогруппой следующей аминокислоты с образованием амидной связи (рисунок 2.10) ). Аналогично, обратная реакция — это гидролиз и требует включения молекулы воды для разделения двух аминокислот и разрыва амидной связи.Примечательно, что рибосома служит ферментом, который опосредует реакции синтеза дегидратации, необходимые для построения белковых молекул, тогда как класс ферментов, называемых протеазами , необходим для гидролиза белка.

В белковых структурах амидная связь между аминокислотами известна как пептидная связь . Последующие аминокислоты будут добавлены на конце карбоновой кислоты растущего белка.Таким образом, белки всегда синтезируются направленным образом, начиная с амина и заканчивая хвостом карбоновой кислоты. Новые аминокислоты всегда добавляются к хвосту карбоновой кислоты, а не к амину первой аминокислоты в цепи. Направленность синтеза белка диктуется рибосомой и известна как синтез N- в C .

Рис. 2.10. Образование пептидной связи. Добавление двух аминокислот для образования пептида требует синтеза дегидратации.

Как отмечалось выше в разделе цвиттерионов, амидные связи имеют резонансную структуру, которая не позволяет атомной неподеленной паре электронов действовать как основание (рис. 2.11).

Рисунок 2.11 Резонансная структура амида. Во время амидного резонанса неподеленные пары электронов из азота участвуют в образовании pi -связи с карбонильным углеродом, образующим двойную связь. Таким образом, амидные атомы азота не являются основными. Кроме того, связь C-N в амидной структуре зафиксирована в пространстве и не может вращаться из-за характера связи p-.

Изображение из В.К. Чанг

Вместо этого они участвуют в образовании связи p- с карбонильным углеродом. Кроме того, связь C-N в амидной структуре зафиксирована в пространстве и не может вращаться из-за характера связи p-. Это создает фиксированные физические положения R-групп в растущем пептиде либо в конформациях , , цис, , или , , транс, , . Поскольку R-группы могут быть довольно объемными, они обычно чередуются по обе стороны от растущей белковой цепи в конформации транс .Конформация цис предпочтительна только с одной конкретной аминокислотой, пролином . Это связано с циклической структурой R-группы пролина и стерическими препятствиями, которые возникают, когда пролин принимает конформацию trans (рис. 2.12). Таким образом, остатки пролина могут иметь большое влияние на трехмерную структуру полученного пептида.

Рисунок 2.12. Конформация Cis и Trans R-групп аминокислот. Верхняя диаграмма отображает конформации цис и транс двух соседних аминокислот, обозначенных как X и Y, которые обозначают любую из 20 аминокислот, за исключением пролина. В конформации trans R-группа от аминокислоты X повернута в сторону и находится на другой стороне молекулы по сравнению с R-группой от аминокислоты Y. Эта конформация дает наименьшее количество стерических препятствий по сравнению с cis конформация, в которой R-группы расположены с одной стороны и в непосредственной близости друг от друга.На нижней диаграмме любая аминокислота X расположена перед остатком пролина. Из-за циклизации пролиновой R-группы с амидным азотом в основной цепи это смещает положение пролиновой R-группы, чтобы быть ближе к R-группе от аминокислоты X, когда она принимает конформацию trans . Таким образом, пролин отдает предпочтение конформации цис , которая имеет меньшие стерические препятствия.

Белки — очень большие молекулы, содержащие много аминокислотных остатков, связанных вместе в очень определенном порядке.Размер белков варьируется от 50 аминокислот до самого большого известного белка, содержащего 33 423 аминокислоты. Макромолекулы, содержащие менее 50 аминокислот, известны как пептиды (рис. 2.13).

Рис. 2.13 Пептиды и белки — это макромолекулы, состоящие из длинных цепочек аминокислот, соединенных вместе амидными связями. Порядок и природа аминокислот в первичной последовательности белка определяют структуру укладки белка на основе окружающей среды белка (то есть, если он находится внутри клетки, он, вероятно, окружен водой в очень полярной среде. , тогда как если белок встроен в плазматическую мембрану, он будет окружен очень неполярными углеводородными хвостами).

Благодаря большому количеству аминокислот, которые могут быть включены в каждое положение в белке, существуют миллиарды различных возможных комбинаций белков, которые можно использовать для создания новых белковых структур! Например, подумайте о трипептиде, полученном из этого пула аминокислот. В каждой позиции есть 20 различных опций, которые могут быть включены. Таким образом, общее возможное количество образующихся трипептидов будет 20 × 20 × 20 или 20 ³, что равно 8000 различных вариантов трипептидов! А теперь подумайте, сколько вариантов было бы для небольшого пептида, содержащего 40 аминокислот.Будет 20 ⁴⁰ вариантов или ошеломляющая 1,09 X 10 ⁵² возможных вариантов последовательности! Каждый из этих вариантов будет различаться по общей форме белка, поскольку природа боковых цепей аминокислот помогает определить взаимодействие белка с другими остатками в самом белке и с окружающей его средой.

Характер аминокислот по всему белку помогает белку складываться и формировать его трехмерную структуру. Именно эта трехмерная форма требуется для функциональной активности белка (т. Е. форма белка = функция белка ). Что касается белков, находящихся в водной среде клетки, гидрофобные аминокислоты часто находятся внутри структуры белка, тогда как водолюбивые гидрофильные аминокислоты будут на поверхности, где они могут связываться водородом и взаимодействовать с молекулами воды. Пролин уникален, потому что он имеет единственную R-группу, которая образует циклическую структуру с аминогруппой в основной цепи. Эта циклизация заставляет пролин принимать конформацию цис , а не конформацию транс в основной цепи.Этот сдвиг в структуре часто означает, что пролины представляют собой положения, в которых происходят изгибы или изменения направления внутри белка. Метионин уникален тем, что он служит исходной аминокислотой почти для всех многих тысяч белков, известных в природе. Цистеины содержат тиоловые функциональные группы и, таким образом, могут окисляться другими остатками цистеина с образованием ковалентных дисульфидных связей в структуре белка (рис. 2.14). Дисульфидные мостики добавляют дополнительную стабильность трехмерной структуре и часто требуются для правильного сворачивания и функционирования белка (Рисунок 2.14).

Рисунок 2.14 Дисульфидные связи. Дисульфидные связи образуются между двумя остатками цистеина в пептидной или белковой последовательности или между различными пептидными или белковыми цепями. В приведенном выше примере изображены две пептидные цепи, которые образуют гормон инсулин. Дисульфидные мостики между двумя цепями необходимы для правильного функционирования этого гормона по регулированию уровня глюкозы в крови.

Изображение предоставлено: CNX OpenStax через Wikimedia Commons

Форма и функции белка
Первичная структура каждого белка приводит к уникальному паттерну сворачивания, который характерен для этого конкретного белка.Таким образом, первичная последовательность — это линейный порядок аминокислот, поскольку они связаны вместе в белковой цепи (рис. 2.15). В следующем разделе мы обсудим сворачивание белка, которое приводит к образованию вторичных, третичных, а иногда и четвертичных белковых структур.

Рис. 2.15. Первичная структура белка представляет собой линейную последовательность аминокислот.

(кредит: модификация работы Национального исследовательского института генома человека)

наверх

2.3 Структура вторичного белка
В предыдущем разделе мы отметили жесткость, создаваемую связью CN в амидной связи, когда аминокислоты соединяются друг с другом, и узнали, что это приводит к тому, что R-группы аминокислот благоприятствуют конфромации транс (за исключением пролина, который поддерживает конформацию цис ). Эта жесткость каркаса белка ограничивает потенциал сворачивания и структуру получаемого белка. Однако связи, прикрепленные к α-углероду, могут свободно вращаться и вносить свой вклад в гибкость и уникальные паттерны сворачивания, наблюдаемые внутри белков.Чтобы оценить возможные модели вращения, которые могут возникнуть вокруг α-углерода, обычно измеряются торсионные углы Phi (Φ) и Psi (ψ). Угол кручения Phi (Φ) измеряет вращение вокруг связи α-углерод-азот, оценивая угол между двумя соседними карбонильными атомами углерода, когда вы смотрите прямо вниз по связи α-углерод-азот в плоскость бумаги (рис. 2.16). ). И наоборот, торсионный угол Psi (ψ) измеряет вращение вокруг связи α-углерод-карбонильный углерод, оценивая угол между двумя соседними атомами азота, когда вы смотрите прямо вниз на связь α-углерод-карбонил-углерод (Рисунок 2.16).

Рисунок 2.16 Торсионные углы Phi (Φ) и Psi (ψ). (A) Торсионный угол Phi (Φ) является мерой вращения вокруг связи между α-углеродом и амидным азотом. Он измеряется как угол между двумя карбонильными атомами углерода, примыкающими к связи, показанный на нижней панели. (B) Торсионный угол Psi (ψ) является мерой вращения вокруг связи между α-углеродом и карбонильным углеродом. Он измеряется как угол между двумя атомами азота, примыкающими к связи, показанный на нижней панели.

В то время как связи вокруг α-углерода могут вращаться свободно, предпочтительные торсионные углы ограничены меньшим набором возможностей, поскольку соседние атомы избегают конформаций, которые имеют связанные с ними высокие стерические препятствия. Г. Рамачандран создал компьютерные модели небольших пептидов для определения стабильных конформаций торсионных углов Phi (Φ) и Psi (ψ). С его результатами он создал так называемый график Рамачандрана, который графически отображает области перекрытия наиболее благоприятных углов кручения Phi (Φ) и Psi (ψ) (Рисунок 2.17)

Рисунок 2.17 График Рамачандрана. Благоприятный и очень благоприятный торсионные углы Phi (Φ) и Psi (ψ) обозначены желтым и красным цветом соответственно. Указаны углы связи для общих вторичных белковых структур.

Изображение изменено с: J. Cooper

Внутри каждого белка небольшие участки белка могут принимать специфические повторяющиеся паттерны сворачивания. Эти специфические мотивы или узоры называются вторичной структурой .Двумя наиболее распространенными вторичными структурными особенностями являются альфа-спираль и бета-гофрированный лист (рис. 2.18). Внутри этих структур внутримолекулярные взаимодействия, особенно водородные связи между амином основной цепи и карбонильными функциональными группами, имеют решающее значение для поддержания трехмерной формы.

Рис. 2.18. Вторичные структурные особенности в структуре белка. Правая альфа-спираль и бета-складчатый лист являются общими структурными мотивами, обнаруженными в большинстве белков.Они удерживаются вместе за счет водородной связи между амином и карбонильным кислородом в основной цепи аминокислоты.

Изображение изменено из: The School of Biomedical Sciences Wiki

Альфа Спираль
Для альфа-спиральных структур очень распространена правая спираль, тогда как левые спирали очень редки. Это связано с торсионными углами Phi (Φ) и Psi (ψ), необходимыми для получения левой альфа-спиральной структуры.Чтобы получить правильную ориентацию левой спирали, белку придется складываться и закручиваться под множеством неблагоприятных углов. Таким образом, они не очень распространены в природе.

Для правой альфа-спирали каждый виток спирали содержит 3,6 аминокислотных остатка (рис. 2.19). Группы R (вариантные группы) полипептида выступают из цепи α -спираль. Основная цепь полипептида образует повторяющуюся спиральную структуру, которая стабилизируется водородными связями между кислородом карбонила и водородом амина.Эти водородные связи возникают с регулярными интервалами, по одной водородной связи на каждую четвертую аминокислоту, и заставляют основную цепь полипептида образовывать спираль. Каждая аминокислота продвигает спираль вдоль своей оси на 1,5 Å. Каждый виток спирали состоит из 3,6 аминокислот; следовательно, шаг спирали составляет 5,4 Å. На спираль приходится в среднем десять аминокислотных остатков. Различные аминокислоты имеют разную склонность к образованию α -спирали. Аминокислоты, которые предпочитают принимать спиральные конформации в белках, включают метионин, аланин, лейцин, глутамат и лизин.Пролин и глицин почти не склонны к образованию спиралей.

Рис. 2.19. Структура правой альфа-спирали. (A) Модель шара и рукояти, вид сбоку. Всего для образования одного витка спирали α требуется 3,6 аминокислоты. Водородная связь между кислородом карбонила и азотом 4-й аминокислоты стабилизирует спиральную структуру. На показанной структуре черные атомы представляют собой альфа-углерод, серый — карбонильные углероды, красный — кислород, синий — азот, зеленый — R-группы и светло-фиолетовый — атомы водорода.(B) Расширенный вид сбоку, линейная структура и модель заполнения пространства (C) Расширенный вид сверху, линейная структура и модель заполнения пространства

Изображение A изменено с: Максим Изображение B и C взято: Генри Якубовски

Ключевые моменты об альфа-спирали:

Альфа-спираль более компактна, чем полностью вытянутая полипептидная цепь с углами phi / psi 180 ^o

В белках среднее количество аминокислот в спирали составляет 11, что дает 3 витка.

Левая альфа-спираль, хотя и разрешенная при осмотре графика Рамачандрана, наблюдается редко, поскольку аминокислоты, используемые для построения структуры белка, являются L-аминокислотами и смещены в сторону образования правой спирали. Когда все же образуются левые спирали, они часто имеют решающее значение для правильного сворачивания белка, стабильности белка или непосредственно участвуют в формировании активного центра.

Рисунок 2.20 Левосторонняя структура альфа-спирали. На этой диаграмме левая альфа-спираль, показанная желтым цветом, является частью витка шпильки в структуре белка и стабилизирована двумя дисульфидными мостиками, показанными желтым цветом.

Рисунок из: Annavarapu, S., Nanda, V. (2009) BMC Struct Biol 9, 61

Сердцевина спирали плотно набита. В спирали нет отверстий и пор.

Все R-группы простираются наружу и от оси спирали. R-группы могут быть гидрофильными или гидрофобными и могут располагаться в определенных положениях на спирали, образуя амфипатические области на белке, или полностью гидрофобные спирали могут также проходить через плазматическую мембрану, как показано на рис. 2.21

Рис. 2.21. Расположение R-групп в альфа-спиральных структурах. R-группы могут быть расположены внутри альфа-спирали для создания амфипатических областей внутри белка, где гидрофильные остатки расположены с одной стороны спирали, а гидрофобные — с другой, как показано на виде сбоку (A) или сверху вниз ( ДО Н.Э).R-группы также могут быть полностью гидрофобными в альфа-спиралях, охватывающих плазматическую мембрану, как показано на (D).

Рисунок изменен по: Khara, J.S., et al. (2017) Acta Biomat 57: 103-114 и Ryu, H., et al. (2019) Int J Mol Sci 20 (6) 1437

Некоторые аминокислоты чаще встречаются в альфа-спиралях, чем другие. Вот аминокислоты, которые обычно НЕ встречаются в альфа-спиральных структурах: Gly слишком мал и конформационно гибок, чтобы его можно было найти с высокой частотой в альфа-спиралях, тогда как Pro слишком жесткий и в cis -конформация. Pro часто нарушает спиральную структуру, вызывая изгибы белка. Некоторые аминокислоты с боковыми цепями, которые могут связывать Н-связь ( Ser, Asp, и Asn ) и не слишком длинные, по-видимому, действуют как конкуренты донора и акцептора Н-связи основной цепи и дестабилизируют альфа спирали. R-группы с ранним ветвлением, такие как Val и Ile, , дестабилизируют альфа-спираль из-за стерических взаимодействий объемных боковых цепей с основной цепью спирали.

Сводная информация о склонностях аминокислот к альфа-спиралям (а также к бета-структуре)

Альфа-кератины, основной компонент волос, кожи, меха, клювов и ногтей, почти полностью представляют собой альфа-спираль.

Jmol: Обновлено Изолированная спираль из антифриза белка Jmol14 (Java) | JSMol (HTML5)

Бета-гофрированный лист:
В β-складчатом листе «складки» образованы водородными связями между атомами в основной цепи полипептидной цепи.Группы R присоединены к атомам углерода и проходят выше и ниже складок складки в конформации trans . Складчатые сегменты выстраиваются параллельно или антипараллельно друг другу, а водородные связи образуются между частично положительным атомом азота в аминогруппе и частично отрицательным атомом кислорода в карбонильной группе остова пептида (рис. 2.21).

Рисунок 2.21 Структура листа с бета-гофрировкой. β-гофрированный лист может быть ориентирован в параллельной или антипараллельной ориентации, как показано на (A) выше, с β-гофрированным листом, представленным красными стрелками в виде ленты.Направление стрелки указывает ориентацию белка, при этом стрелка проходит в направлении от N к C. Водородная связь между карбонилом основной цепи и функциональными аминогруппами основной цепи стабилизировала как антипараллельные (B слева), так и параллельные (B справа) β-складчатые листовые структуры.

Изображение (A) с: Xenoblast Изображение (B) с: Fvasconcellos

Другие мотивы вторичной структуры:
Другие важные вторичные структуры включают витков, петель, шпильки и гибкие линкеры .Существует множество различных классификаций витков в структуре белка, включая α-витков, β-витков, γ-витков, δ-витков и π-витков . β-витки (наиболее распространенная форма) обычно содержат четыре аминокислотных остатка (рис. 2.22). Пролин и глицин обычно встречаются в поворотных мотивах, поскольку цис-конформация пролина способствует более резким конформационным изгибам, в то время как минимальная боковая цепь глицина позволяет более плотно упаковывать аминокислоты, чтобы способствовать структуре поворота.

Рисунок 2.22. Схема β-витков типа I и II.

Изображение из: Muskid

ω-петля — это универсальный термин для обозначения более длинной, протяженной или неправильной петли без фиксированной внутренней водородной связи. Шпилька , , , — это особый случай поворота, при котором направление основной цепи белка меняется на противоположное и фланкирующие элементы вторичной структуры взаимодействуют. Например, шпилька beta соединяет две антипараллельные β-нити с водородными связями.Иногда повороты обнаруживаются внутри гибких линкеров или петель, соединяющих белковые домены. Линкерные последовательности различаются по длине и обычно богаты полярными незаряженными аминокислотами. Гибкие линкеры позволяют соединительным доменам свободно скручиваться и поворачиваться для привлечения своих партнеров по связыванию через динамику белковых доменов.

наверх

2.4 Супервторичная структура и белковые мотивы
Между вторичной структурой и третичной структурой белков находятся более крупные трехмерные особенности, которые были идентифицированы во множестве различных белковых структур.Они известны как супервторичная структура , , , и как мотивы белка , , , , , . Супервторичная структура обычно состоит из двух вторичных структур, связанных между собой витком, и включает спираль-поворот-спираль, спираль-петля-спираль, α-α-углы, β-β-углы и β-шпилька-β (рис. 2.23).

Рисунок 2.23 Примеры сверхвторичных структур. (A) β-шпилька-β-структуры характеризуются резким поворотом шпильки, который не нарушает водородные связи двух β-складчатых листовых структур.(B) Предполагаемая структура спирали-поворот-спираль белка Taspase1, (C) угловая структура α-α, присутствующая в белке Myoglobin.

Изображение A предоставлено: Isabella Daidone Изображение B: Johannes van den Boom, et al. (2016) PLosONE 11 (3): e0151431

Изображение C изменено с: Belles14104

Белковые мотивы представляют собой более сложные структуры, созданные из вторичных и супервторичных структурных компонентов, которые являются повторяющимися модальностями, визуализируемыми во многих белковых структурах.

Бета-нити имеют тенденцию закручиваться в правильном направлении, чтобы минимизировать конформационную энергию. Это приводит к образованию интересных структурных мотивов, обнаруженных во многих типах белков. Две из этих структур включают скрученные листы или опоры, а также бета-стволы (рис. 2.24)

Рис. 2.24 Общие структурные мотивы бета-нити. (A) Скрученный лист для правой руки, вид сверху и сбоку, (B) Вид сбоку бета-ствола и (C) Вид сверху бета-ствола

Автор изображения: Генри Якубовски

Структурные мотивы могут выполнять определенные функции в белках, такие как обеспечение связывания субстратов или кофакторов.Например, складка Россмана отвечает за связывание с кофакторами нуклеотидов, такими как никотинамидадениндинуклеотид (NAD ⁺) (рис. 2.25). Складка Россмана состоит из шести параллельных бета-нитей, которые образуют протяженный бета-лист. Первые три нити соединены α-спиралями, в результате чего образуется структура бета-альфа-бета-альфа-бета. Этот образец дублируется один раз, чтобы получить перевернутый тандемный повтор, содержащий шесть нитей. В целом жилы расположены в порядке 321456 (1 = N-концевой, 6 = C-концевой).Пять многонитевых складок, подобных Россманну, расположены в порядке 32145. ^{Общая третичная структура складки напоминает трехслойный сэндвич, в котором начинка состоит из удлиненного бета-листа, а два ломтика хлеба образованы соединяющимися параллельными альфами. спирали.}

Рис. 2.25. Фолд Россмана. (A) Структура никотинамидадениндинуклеотида (NAD ⁺) (B) Диаграмма складки Россмана (спирали A-F красные и нити 1-6 желтые) из E.coli фермент малатдегидрогеназа. Показано, что кофактор NAD ⁺ связывается как молекула, заполняющая пространство. (C) Схематическая диаграмма шестицепочечной складки Россмана.

Изображение изменено с: Boghog

Одной из особенностей складки Россмана является ее специфичность связывания кофакторов. Наиболее консервативный сегмент складок Россмана — это первый бета-альфа-бета сегмент. Поскольку этот сегмент находится в контакте с ADP-частью динуклеотидов, таких как FAD, NAD и NADP, его также называют «ADP-связывающей бета-бета складкой».

Интересно, что подобные структурные мотивы не всегда имеют общего эволюционного предка и могут возникать в результате конвергентной эволюции. Так обстоит дело с TIM Barrel, консервативной белковой складкой, состоящей из восьми α-спиралей и восьми параллельных β-цепей, которые чередуются вдоль пептидного остова. Структура названа в честь триозофосфат-изомеразы, консервативного метаболического фермента. Бочки TIM — одна из самых распространенных белковых складок. Одна из самых интригующих особенностей представителей этого класса белков заключается в том, что хотя все они демонстрируют одну и ту же третичную складку, между ними очень мало сходства последовательностей.По крайней мере 15 различных семейств ферментов используют этот каркас для создания соответствующей геометрии активного сайта, всегда на С-конце восьми параллельных бета-цепей цилиндра.

Рисунок 2.26 Ствол TIM. Бочки TIM считаются α / β белковыми складками, потому что они включают в себя чередующийся паттерн α-спиралей и β-цепей в одном домене. В цилиндре TIM спирали и нити (обычно по 8 каждой) образуют соленоид, который изгибается вокруг себя и замыкается в форме пончика, топологически известной как тороид.Параллельные β-нити образуют внутреннюю стенку бублика (следовательно, β-цилиндр), тогда как α-спирали образуют внешнюю стенку бублика. Каждая β-нить соединяется со следующей соседней нитью в цилиндре через длинную правую петлю, которая включает одну из спиралей, так что раскрашивание ленты N-C на виде сверху (A) происходит в радужном порядке вокруг бочка. Ствол TIM также можно рассматривать как состоящий из 8 перекрывающихся правосторонних супервторичных структур β-α-β, как показано на виде сбоку (B).

Изображение изменено с: WillowW

Хотя ленточная диаграмма TIM Barrel показывает отверстие в центральном ядре белка, боковые цепи аминокислот на этом изображении не показаны (рис. 2.26). Ядро белка на самом деле плотно упаковано, в основном с объемными гидрофобными аминокислотными остатками, хотя необходимо несколько глицинов, чтобы дать пространство для маневрирования сильно ограниченному центру из 8 приблизительных повторов, чтобы соответствовать друг другу. В упаковочных взаимодействиях между цепями и спиралями также преобладает гидрофобность, и разветвленные алифатические остатки валина, лейцина и изолейцина составляют около 40% от общего количества остатков в β-цепях.

По мере того, как наши знания о бесчисленном множестве структурных мотивов, обнаруженных в сокровищнице природы белковых структур, продолжают расти, мы продолжаем понимать, как структура белка связана с функцией, и мы можем лучше охарактеризовать вновь приобретенные последовательности белка с помощью in silico технологии.

наверх

2,5 Структура третичного и четвертичного белка
Полная трехмерная форма всего белка (или сумма всех вторичных структурных мотивов) известна как третичная структура белка и является уникальной и определяющей особенностью этого белка (Рисунок 2.27). В первую очередь, взаимодействия между группами R создают сложную трехмерную третичную структуру белка. Природа групп R, обнаруженных в задействованных аминокислотах, может противодействовать образованию водородных связей, описанных для стандартных вторичных структур, таких как альфа-спираль. Например, группы R с одинаковыми зарядами отталкиваются друг от друга, а группы с разными зарядами притягиваются друг к другу (ионные связи). Незаряженные неполярные боковые цепи могут образовывать гидрофобные взаимодействия.Взаимодействие между боковыми цепями цистеина может привести к образованию дисульфидных связей.

Рисунок 2.27 Структура третичного белка. Третичная структура белков определяется множеством химических взаимодействий. К ним относятся гидрофобные взаимодействия, ионные связи, водородные связи и дисульфидные связи.

Изображение предоставлено: School of Biomedical Sciences Wiki

Все эти взаимодействия, сильные и слабые, определяют окончательную трехмерную форму белка.Когда белок теряет свою трехмерную форму, он обычно больше не функционирует.

В природе некоторые белки образованы из нескольких полипептидов, также известных как субъединицы, и взаимодействие этих субъединиц образует четвертичную структуру . Слабые взаимодействия между субъединицами помогают стабилизировать общую структуру. Например, инсулин (глобулярный белок) имеет комбинацию водородных и дисульфидных связей, из-за которых он в основном собирается в шар.Инсулин начинается как единый полипептид и теряет некоторые внутренние последовательности во время клеточного процессинга, которые образуют две цепи, удерживаемые вместе дисульфидными связями, как показано на рисунке 2.14. Затем три из этих структур группируются, образуя неактивный гексамер (рис. 2.28). Гексамерная форма инсулина — это способ для организма хранить инсулин в стабильной и неактивной конформации, чтобы он был доступен для высвобождения и реактивации в мономерной форме.

Рисунок 2.28 Инсулиновый гормон — хороший пример четвертичной структуры. Инсулин вырабатывается и хранится в организме в виде гексамера (единицы из шести молекул инсулина), а активной формой является мономер. Гексамер представляет собой неактивную форму с долговременной стабильностью, которая служит средством защиты высокореактивного инсулина, но при этом остается легкодоступным.

Рисунок: Исаак Йонемото

Прогнозирование паттерна сворачивания белка на основе его первичной последовательности является чрезвычайно сложной задачей из-за присущей аминокислотным остаткам гибкости, которые могут использоваться для формирования различных вторичных признаков.Как описано Fujiwara и др., Классификация SCOP (структурная классификация белков) и SCOPe (расширенная версия) являются основными базами данных, предоставляющими подробные и всесторонние описания всех известных структур белков. Классификация SCOP основана на иерархических уровнях: первые два уровня, семейство , и суперсемейство , описывают близкие и дальние эволюционные отношения, тогда как третий, кратный , описывает геометрические отношения и структурные мотивы внутри белка.В рамках схемы складчатой классификации большинство белков отнесено к одному из четырех структурных классов: (1) все α-спирали, (2) все β-листы, (3) α / β для белков с дисперсными структурами и (4) α + β для белков с участками, в которых преобладает тот или иной тип паттерна.

На основании их формы, функции и местоположения белки в широком смысле могут быть охарактеризованы как волокнистые, глобулярные, мембранные или неупорядоченные.

Волокнистые белки
Волокнистые белки характеризуются удлиненными белковыми структурами.Эти типы белков часто объединяются в филаменты или пучки, образуя структурные каркасы в биологических системах. У животных два наиболее распространенных семейства волокнистых белков — это α-кератин и коллаген.

α-кератин
α-кератин — ключевой структурный элемент, из которого состоят волосы, ногти, рога, когти, копыта и внешний слой кожи. Благодаря своей плотно намотанной структуре, он может функционировать как один из самых прочных биологических материалов и находить различное применение у млекопитающих, от хищных когтей до волос для тепла.α-кератин синтезируется путем биосинтеза белка с использованием транскрипции и трансляции, но когда клетка созревает и наполняется α-кератином, она умирает, создавая прочную несосудистую единицу ороговевшей ткани.

Первые последовательности α-кератинов были определены Ханукоглу и Фуксом. Эти последовательности показали, что существует два различных, но гомологичных семейства кератинов, которые были названы кератином типа I и кератином типа II. У человека 54 гена кератина, 28 из которых кодируют тип I, а 26 — тип II.^{Белки типа I являются кислыми, что означает, что они содержат больше кислых аминокислот, таких как аспарагиновая кислота, в то время как белки типа II являются основными, что означает, что они содержат больше основных аминокислот, таких как лизин. Эта дифференциация особенно важна для α-кератинов, потому что при синтезе его димера субъединицы, спиральной спирали , одна белковая спираль должна быть типа I, а другая — типа II (рис. 2.29). Даже в пределах типа I и II есть кислые и основные кератины, которые особенно дополняют друг друга в каждом организме.Например, в коже человека K5, α-кератин типа II, соединяется в основном с K14, α-кератином I типа, с образованием комплекса α-кератина клеточного слоя эпидермиса.}

Димеры Coiled-coil затем собираются в протофиламенты, очень стабильный левосторонний сверхспиральный мотив, который далее мультимеризуется, образуя филаменты, состоящие из множества копий мономеров кератина (рис. 2.29). Основная сила, которая удерживает структуры coiled-coil, связанные друг с другом, — это гидрофобные взаимодействия между аполярными остатками вдоль спиральных сегментов кератина.

Рисунок 2.29. Формирование промежуточной нити. Промежуточные филаменты состоят из супспирального комплекса α-кератина. Первоначально два мономера кератина (A) образуют структуру димера спиральной спирали (B) Два димера спиральной спирали соединяются, чтобы сформировать шахматный тетрамер (C), тетрамеры начинают соединяться вместе (D), в конечном итоге формируя лист из восьми тетрамеров (E ). Затем лист из восьми тетрамеров скручивают в левую спираль, образуя конечную промежуточную нить (E). Электронная микрофотография промежуточной нити показана в верхнем левом углу.

Автор изображения: Правительство США

Коллаген

Волокнистый белок Коллаген является наиболее распространенным белком у млекопитающих, составляя от 25% до 35% всего белка в организме. Он находится преимущественно во внеклеточном пространстве в различных соединительных тканях организма. Коллаген содержит уникальную четвертичную структуру из трех белковых цепей, соединенных вместе, образуя тройную спираль.В основном он находится в фиброзных тканях, таких как сухожилия, связки и кожа.

В зависимости от степени минерализации коллагеновые ткани могут быть жесткими (кость), податливыми (сухожилия) или иметь градиент от жесткого к податливому (хрящ). Его также много в роговице, кровеносных сосудах, кишечнике, межпозвонковых дисках и дентине зубов. В мышечной ткани он служит основным компонентом эндомизия. Коллаген составляет от одного до двух процентов мышечной ткани и составляет 6% веса сильных сухожильных мышц.Фибробласт — наиболее распространенная клетка, вырабатывающая коллаген. Желатин, который используется в пище и промышленности, представляет собой необратимо гидролизованный коллаген. Кроме того, в качестве пищевых добавок используются порошки частично или полностью гидролизованного коллагена. Коллаген имеет множество медицинских применений при лечении заболеваний костей и кожи.

Название коллаген происходит от греческого ( kólla ), что означает «клей», и суффикса -gen , что означает «производство». ^{Это относится к раннему использованию соединения в процессе кипячения кожи и сухожилий лошадей и других животных для получения клея.}

Более 90% коллагена в организме человека относится к типу I. Однако по состоянию на 2011 год было идентифицировано, описано и разделено на несколько групп в соответствии с формируемой ими структурой 28 типов коллагена. Пять наиболее распространенных типов:

Тип I: кожа, сухожилие, сосудистая сеть, органы, кость (основной компонент органической части кости)

Тип II: хрящ (основной коллагеновый компонент хряща)

Тип III: сетчатый (основной компонент ретикулярных волокон), обычно встречается вместе с типом I

Тип IV: образует базальную пластинку, секретируемый эпителием слой базальной мембраны

Тип V: поверхности клеток, волосы и плацента

Здесь мы сосредоточимся на уникальных свойствах коллагена типа I.Коллаген I типа имеет необычный аминокислотный состав и последовательность:

.

Глицин содержится почти в каждом третьем остатке.

Пролин составляет около 17% коллагена.

Коллаген содержит две необычные производные аминокислоты, не вставленные непосредственно во время трансляции. Эти аминокислоты находятся в определенных местах относительно глицина и посттрансляционно модифицируются различными ферментами, оба из которых требуют витамина С в качестве кофактора (рис. 2.30).

Гидроксипролин, производный от пролина

Гидроксилизин, полученный из лизина — в зависимости от типа коллагена различное количество гидроксилизинов гликозилировано (в основном с присоединенными дисахаридами).

Рисунок 2.30. Гидроксилирование пролина и лизина во время посттрансляционной модификации коллагена типа I. Ферменты пролилгидроксилаза и лизилгидроксилаза необходимы для гидроксилирования остатков пролина (A) и лизина (B) соответственно. (Примечание: хотя положение 3 показано выше, пролиловые остатки альтернативно могут быть гидроксилированы в положении 4). Ферменты гидроксилазы модифицируют аминокислотные остатки после того, как они были включены в белок в качестве посттрансляционной модификации, и требуют витамина С (аскорбата) в качестве кофактора.(C) Дальнейшая модификация остатков гидроксилизина путем гликозилирования может привести к включению дисахарида (галактоза-глюкоза) в гидрокси-кислород.

Большинство коллагена образуется аналогичным образом. Процесс синтеза коллагена типа I описан ниже и демонстрирует сложность сворачивания и обработки белка (рис. 2.31).

Внутри ячейки

Два типа альфа-цепей образуются во время трансляции на рибосомах вдоль шероховатого эндоплазматического ретикулума (RER): альфа-1 и альфа-2 цепи.Эти пептидные цепи (известные как препроколлаген) имеют регистрирующие пептиды на каждом конце и сигнальный пептид.

Полипептидные цепи высвобождаются в просвет RER.

Сигнальные пептиды расщепляются внутри RER, и теперь эти цепи известны как про-альфа-цепи.

Внутри просвета происходит гидроксилирование аминокислот лизина и пролина. Этот процесс зависит от кофактора аскорбиновой кислоты (витамина С).

Происходит гликозилирование определенных остатков гидроксилизина.

Тройная альфа-спиральная структура образована внутри эндоплазматического ретикулума из двух цепей альфа-1 и одной цепи альфа-2.

Проколлаген доставляется в аппарат Гольджи, где он упаковывается и секретируется путем экзоцитоза.

Вне камеры

Регистрационные пептиды расщепляются, а тропоколлаген образуется проколлагеновой пептидазой.

Множественные молекулы тропоколлагена образуют фибриллы коллагена посредством ковалентного сшивания (альдольная реакция) лизилоксидазой, которая связывает остатки гидроксилизина и лизина.Множественные коллагеновые фибриллы образуют коллагеновые волокна.

Коллаген может быть прикреплен к клеточным мембранам через несколько типов белков, включая фибронектин, ламинин, фибулин и интегрин.

Рисунок 2.31. Синтез коллагена типа I. Полипептидные цепи синтезируются в эндоплазматическом ретикулуме и высвобождаются в просвет, где они гидроксилируются и гликозилируются. Тройная спираль проколлагена формируется и транспортируется через аппарат Гольджи, где подвергается дальнейшей обработке.Проколлаген секретируется во внеклеточный матрикс, где расщепляется на тропоколлаген. Тропоколлаген собирается в коллагеновые фибриллы, где происходит сшивание и водородные связи с образованием конечного коллагенового волокна.

Изображение изменено: E.V. Вонг и Британская энциклопедия

Дефицит витамина С вызывает цингу, серьезное и болезненное заболевание, при котором дефектный коллаген препятствует образованию прочной соединительной ткани. Десны портятся и кровоточат, с потерей зубов; кожа меняет цвет, а раны не заживают.До 18 века это состояние было печально известно среди длительных военных, особенно военно-морских, экспедиций, во время которых участников лишали продуктов, содержащих витамин С.

Аутоиммунное заболевание, такое как красная волчанка или ревматоидный артрит, может поражать здоровые коллагеновые волокна. Кортизол стимулирует расщепление коллагена до аминокислот, предполагая, что стресс может усугубить эти болезненные состояния.

Многие бактерии и вирусы выделяют факторы вирулентности, такие как фермент коллагеназа, который разрушает коллаген или препятствует его производству.

наверх

Глобулярные белки
Глобулярные белки или сферопротеины представляют собой сферические («шарообразные») белки и являются одним из распространенных типов белков. Глобулярные белки в некоторой степени растворимы в воде (образуют коллоиды в воде), в отличие от волокнистых или мембранных белков. Существует несколько классов складок глобулярных белков, поскольку существует множество различных архитектур, которые могут складываться в примерно сферическую форму.

Термин глобин может более конкретно относиться к белкам, включая глобиновую складку. Глобиновая складка представляет собой обычную трехмерную складку в белках и определяет суперсемейство глобиноподобных белков (рис. 2.32). Эта складка обычно состоит из восьми альфа-спиралей, хотя некоторые белки имеют дополнительные удлинения спирали на концах. Глобиновая складка встречается в одноименных семействах глобиновых белков: гемоглобинах и миоглобинах, а также в фикоцианинах.Поскольку миоглобин был первым белком, структура которого была решена, глобиновая складка была, таким образом, первой обнаруженной белковой складкой. Поскольку глобиновая складка содержит только спирали, она классифицируется как полностью альфа-белковая складка.

Рисунок 2.32 Глобиновая складка. (A) Пример глобиновой складки, переносящего кислород белка миоглобина (PBD ID 1MBA) из моллюска Aplysia limacina. (B) Структура тетрамерного белка гемоглобина, содержащего в общей сложности четыре глобиновых складки.

Изображение A: Википедия Изображение B: Zephyris

Термин глобулярный белок довольно старый (датируется, вероятно, 19 веком) и теперь несколько архаичен, учитывая сотни тысяч белков и более элегантный и описательный словарь структурных мотивов. Сферическая структура индуцируется третичной структурой белка. Неполярные (гидрофобные) аминокислоты молекулы связаны внутри молекулы, тогда как полярные (гидрофильные) аминокислоты связаны снаружи, что позволяет диполь-дипольным взаимодействиям с растворителем, что объясняет растворимость молекулы.

В отличие от волокнистых белков, которые выполняют преобладающую структурную функцию, глобулярные белки могут действовать как:

Ферменты, катализируя органические реакции, происходящие в организме в мягких условиях и с высокой специфичностью. Эту роль выполняют разные эстеразы.

Посланники, передающие сообщения для регулирования биологических процессов. Эту функцию выполняют гормоны, например, инсулин и т. Д.

Транспортеры других молекул через мембраны

Запасы аминокислот.

Регуляторные роли также выполняются глобулярными белками, а не волокнистыми белками.

Структурные белки, например актин и тубулин, которые являются глобулярными и растворимыми как мономеры, но полимеризуются с образованием длинных жестких волокон

Многие из белков, которые будут подробно описаны в следующих главах, относятся к этому классу белков.

Мембранные белки
Мембранные белки — это белки, которые являются частью биологических мембран или взаимодействуют с ними.Они включают: 1) интегральные мембранные белки, которые являются частью мембраны или постоянно прикреплены к ней, и 2) периферические мембранные белки, которые временно прикрепляются к мембране через интегральные белки или липидный бислой. ^{Интегральные мембранные белки далее классифицируются как трансмембранные белки, которые проходят через мембрану, или интегральные монотопные белки, которые прикрепляются только к одной стороне мембраны.}

Мембранные белки, такие как растворимые глобулярные белки, волокнистые белки и неупорядоченные белки, являются обычными.^{Обладая символической важностью в медицине, мембранные белки являются мишенью для более 50% всех современных лекарственных препаратов. Подсчитано, что 20–30% всех генов в большинстве геномов кодируют мембранные белки. По сравнению с другими классами белков, определение структур мембранных белков остается проблемой в значительной степени из-за сложности создания экспериментальных условий, которые могут сохранить правильную конформацию белка в изоляции от его естественной среды (рис. 2.33).}

Мембранные белки выполняют множество функций, жизненно важных для выживания организмов:

Белки мембранных рецепторов передают сигналы между внутренней и внешней средой клетки.

Транспортные белки перемещают молекулы и ионы через мембрану. Их можно разделить на категории в соответствии с базой данных классификации транспортеров.

Мембранные ферменты могут обладать многими видами активности, такими как оксидоредуктаза, трансфераза или гидролаза.

Молекулы клеточной адгезии позволяют клеткам идентифицировать друг друга и взаимодействовать.Например, белки, участвующие в иммунном ответе.

Рис. 2.33. Схематическое изображение трансмембранных белков. 1. одиночная трансмембранная α-спираль (битопический мембранный белок) 2. политопный трансмембранный α-спиральный белок 3. политопный трансмембранный β-листовой белок. Мембрана представлена светло-коричневым цветом.

Интегральные мембранные белки постоянно прикреплены к мембране. Такие белки можно отделить от биологических мембран только с использованием детергентов, неполярных растворителей или иногда денатурирующих агентов.Их можно классифицировать в зависимости от их отношения к бислою:

Интегральные политопные белки — это трансмембранные белки, которые проходят через мембрану более одного раза. Эти белки могут иметь различную трансмембранную топологию. Эти белки имеют одну из двух структурных архитектур:

белки спирального пучка, которые присутствуют во всех типах биологических мембран;

бета-стволовых белков, которые обнаруживаются только в наружных мембранах грамотрицательных бактерий, а также в наружных мембранах митохондрий и хлоропластов.

Битопические белки — это трансмембранные белки, которые проходят через мембрану только один раз. Трансмембранные спирали из этих белков имеют значительно отличающиеся распределения аминокислот от трансмембранных спиралей политопных белков.

Интегральные монотопные белки — это интегральные мембранные белки, которые прикреплены только к одной стороне мембраны и не охватывают весь путь.

Рисунок 2.34 Схематическое изображение различных типов взаимодействия между монотопными мембранными белками и клеточной мембраной. 1. взаимодействие амфипатической α-спирали, параллельной плоскости мембраны (плоская спираль мембраны) 2. взаимодействие гидрофобной петлей 3. взаимодействие ковалентно связанного липида мембраны ( липидирование ) 4. электростатическое или ионное взаимодействие с мембранные липиды.

Автор изображения: : Foobar

Белки периферической мембраны временно присоединяются либо к липидному бислою, либо к интегральным белкам за счет комбинации гидрофобных, электростатических и других нековалентных взаимодействий.Периферические белки диссоциируют после обработки полярным реагентом, например раствором с повышенным pH или высокой концентрацией соли.

Интегральные и периферические белки могут быть посттрансляционно модифицированы с добавлением жирных кислот, диацилглицериновых или пренильных цепей или GPI (гликозилфосфатидилинозитол), которые могут быть закреплены в липидном бислое.

Неупорядоченные белки
Внутренне неупорядоченный белок ( IDP ) — это белок, не имеющий фиксированной или упорядоченной трехмерной структуры (Рисунок 2.35). IDP охватывают спектр состояний от полностью неструктурированного до частично структурированного и включают случайные клубки, (предварительно) расплавленные глобулы и большие многодоменные белки, соединенные гибкими линкерами. Они составляют один из основных типов белков (наряду с глобулярными, волокнистыми и мембранными белками).

Рис. 2.35. Конформационная гибкость в белке SUMO-1 (PDB: 1a5r). Центральная часть показывает относительно упорядоченную структуру. Напротив, N- и C-концевые области (левая и правая соответственно) демонстрируют «внутреннее нарушение», хотя короткая спиральная область сохраняется в N-концевом хвосте.Были преобразованы десять альтернативных моделей ЯМР. Элементы вторичной структуры: α-спирали (красные), β-тяжи (синие стрелки).

Автор изображения: Лукаш Козловский

Открытие IDP бросило вызов традиционной парадигме структуры белка, согласно которой функция белка зависит от фиксированной трехмерной структуры. Эта догма была поставлена под сомнение в течение последних двадцати лет в результате все большего количества данных из различных областей структурной биологии, предполагающих, что динамика белков может иметь большое значение для таких систем.Несмотря на отсутствие стабильной структуры, IDP представляют собой очень большой и функционально важный класс белков. В некоторых случаях IDP могут принимать фиксированную трехмерную структуру после связывания с другими макромолекулами. В целом, IDP во многом отличаются от структурированных белков и, как правило, обладают различными свойствами с точки зрения функции, структуры, последовательности, взаимодействий, эволюции и регуляции.

В 1930-1950-х годах первые структуры белка были решены с помощью кристаллографии белков.Эти ранние структуры предполагали, что фиксированная трехмерная структура может обычно требоваться для обеспечения биологических функций белков. Утверждая, что белки имеют только одну однозначно определенную конфигурацию, Мирски и Полинг не признали, что работа Фишера поддержала бы их тезис с его моделью «Замок и ключ» (1894). Эти публикации закрепили центральную догму молекулярной биологии в том, что последовательность определяет структуру, которая, в свою очередь, определяет функцию белков.В 1950 году Каруш написал о «конфигурационной адаптивности», что противоречит всем предположениям и исследованиям XIX века. Он был убежден, что белки имеют более одной конфигурации на одном уровне энергии и могут выбирать одну при связывании с другими субстратами. В 1960-х годах парадокс Левинталя предположил, что систематический конформационный поиск длинного полипептида вряд ли приведет к единственной свернутой структуре белка в биологически релевантных временных масштабах (то есть от секунд до минут). Любопытно, что для многих (небольших) белков или белковых доменов можно наблюдать относительно быструю и эффективную рефолдинг in vitro .Как указано в «Догме Анфинсена» 1973 года, фиксированная трехмерная структура этих белков уникально кодируется в их первичной структуре (аминокислотной последовательности), является кинетически доступной и стабильной в ряде (близких) физиологических условий и, следовательно, может рассматриваться как нативное состояние таких «упорядоченных» белков.

В последующие десятилетия, однако, многие крупные белковые области не могли быть отнесены к рентгеновским наборам данных, что указывает на то, что они занимают несколько позиций, которые усредняются на картах электронной плотности.Отсутствие фиксированных уникальных положений относительно кристаллической решетки предполагало, что эти области были «неупорядоченными». Спектроскопия ядерного магнитного резонанса белков также продемонстрировала наличие больших гибких линкеров и концов во многих решенных структурных ансамблях. Сейчас общепринято, что белки существуют как ансамбль подобных структур с некоторыми областями более ограниченными, чем другие. Внутренне неструктурированные белки (IUP) занимают крайний конец этого спектра гибкости, тогда как IDP также включают белки со значительной тенденцией к локальной структуре или гибкие многодоменные сборки.Эти высокодинамичные неупорядоченные области белков впоследствии были связаны с функционально важными явлениями, такими как аллостерическая регуляция и ферментативный катализ.

Многие неупорядоченные белки обладают аффинностью связывания со своими рецепторами, регулируемыми посттрансляционной модификацией, поэтому было высказано предположение, что гибкость неупорядоченных белков облегчает различные конформационные требования для связывания модифицирующих ферментов, а также их рецепторов. Внутреннее нарушение особенно обогащено белками, участвующими в передаче клеточных сигналов, транскрипции и ремоделировании хроматина.

Гибкие линкеры
Неупорядоченные области часто встречаются в виде гибких линкеров или петель, соединяющих домены. Линкерные последовательности сильно различаются по длине, но обычно богаты полярными незаряженными аминокислотами. Гибкие линкеры позволяют соединяющим доменам свободно скручиваться и вращаться, чтобы рекрутировать своих связывающих партнеров через динамику белковых доменов. Они также позволяют своим партнерам по связыванию вызывать более крупномасштабные конформационные изменения с помощью аллостерии на большие расстояния.

Линейные мотивы
Линейные мотивы — это короткие неупорядоченные сегменты белков, которые опосредуют функциональные взаимодействия с другими белками или другими биомолекулами (РНК, ДНК, сахарами и т. Д.).). Многие роли линейных мотивов связаны с клеточной регуляцией, например, с контролем формы клеток, субклеточной локализацией отдельных белков и регулируемым обменом белков. Часто посттрансляционные модификации, такие как фосфорилирование, настраивают сродство (не редко на несколько порядков величины) отдельных линейных мотивов к специфическим взаимодействиям. В отличие от глобулярных белков IDP не имеют пространственно расположенных активных карманов. Тем не менее, в 80% IDP (~ 3 дюжины), подвергнутых детальной структурной характеристике с помощью ЯМР, присутствуют линейные мотивы, называемые PreSMos (предварительно структурированные мотивы), которые являются временными вторичными структурными элементами, примированными для распознавания мишени.В нескольких случаях было продемонстрировано, что эти временные структуры становятся полными и стабильными вторичными структурами, например спиралями, после связывания мишени. Следовательно, PreSMos являются предполагаемыми активными сайтами IDP.

Фальцовка и переплет вместе
Многие неструктурированные белки претерпевают переходы в более упорядоченные состояния при связывании со своими мишенями. Спаренная укладка и связывание могут быть локальными, с участием только нескольких взаимодействующих остатков, или с участием всего белкового домена.Недавно было показано, что спаренная укладка и связывание позволяют захоронить большую площадь поверхности, что было бы возможно только для полностью структурированных белков, если бы они были намного больше. Более того, определенные неупорядоченные области могут служить «молекулярными переключателями» в регуляции определенных биологических функций, переключаясь на упорядоченную конформацию при молекулярном распознавании, например, при связывании малых молекул, связывании ДНК / РНК, ионных взаимодействиях.

Нарушение связанного состояния (нечеткие комплексы)
Внутренне неупорядоченные белки могут сохранять свою конформационную свободу, даже если они специфически связываются с другими белками.Структурный беспорядок в связанном состоянии может быть статическим или динамическим. В нечетких комплексах структурная множественность необходима для функционирования, и манипулирование связанной неупорядоченной областью изменяет активность. Конформационный ансамбль комплекса модулируется посредством посттрансляционных модификаций или белковых взаимодействий. Специфичность ДНК-связывающих белков часто зависит от длины нечетких областей, которая варьируется путем альтернативного сплайсинга. Внутренне неупорядоченные белки адаптируют множество различных структур in vivo в соответствии с условиями клетки, создавая структурный или конформационный ансамбль.

Следовательно, их структуры сильно функционально связаны. Однако только несколько белков полностью неупорядочены в своем естественном состоянии. Нарушение в основном обнаруживается в внутренне неупорядоченных областях (IDR) внутри хорошо структурированного белка. Термин «внутренне неупорядоченный белок» (IDP), следовательно, включает белки, которые содержат IDR, а также полностью неупорядоченные белки.

Наличие и вид белкового нарушения кодируется его аминокислотной последовательностью.В целом, IDP характеризуются низким содержанием объемных гидрофобных аминокислот и высокой долей полярных и заряженных аминокислот, обычно называемой низкой гидрофобностью. Это свойство приводит к хорошему взаимодействию с водой. Кроме того, высокие чистые заряды способствуют беспорядку из-за электростатического отталкивания, возникающего из-за одинаково заряженных остатков. ^{Таким образом, неупорядоченные последовательности не могут в достаточной степени скрыть гидрофобное ядро, чтобы сворачиваться в стабильные глобулярные белки. В некоторых случаях гидрофобные кластеры в неупорядоченных последовательностях дают ключи для идентификации областей, которые подвергаются сопряженной укладке и связыванию (см. Биологические роли).}

Многие неупорядоченные белки обнаруживают области без какой-либо регулярной вторичной структуры. Эти области можно назвать гибкими по сравнению со структурированными петлями. В то время как последние являются жесткими и содержат только один набор углов Рамачандрана, IDP включают несколько наборов углов. Термин гибкость также используется для хорошо структурированных белков, но описывает другое явление в контексте неупорядоченных белков. Гибкость структурированных белков связана с равновесным состоянием, в то время как у ВПЛ это не так.Многие неупорядоченные белки также обнаруживают последовательности низкой сложности, то есть последовательности с избыточным представлением нескольких остатков. В то время как последовательности низкой сложности являются сильным признаком нарушения, обратное не обязательно верно, то есть не все неупорядоченные белки имеют последовательности низкой сложности. Неупорядоченные белки имеют низкое содержание предсказанной вторичной структуры.

наверх

2.6 Сворачивание, денатурация и гидролиз белков
Сворачивание белка — это физический процесс, посредством которого белковая цепь приобретает свою естественную трехмерную структуру, конформацию, которая обычно является биологически функциональной, быстрым и воспроизводимым образом (Рисунок 2.36). Это физический процесс, с помощью которого полипептид сворачивается в свою характерную и функциональную трехмерную структуру из случайного клубка. Каждый белок существует в виде развернутого полипептида или случайной спирали при трансляции из последовательности мРНК в линейную цепочку аминокислот. У этого полипептида отсутствует какая-либо стабильная (долговечная) трехмерная структура (левая часть первого рисунка). По мере того как полипептидная цепь синтезируется рибосомой, линейная цепь начинает складываться в свою трехмерную структуру.Сворачивание начинает происходить даже при трансляции полипептидной цепи. Аминокислоты взаимодействуют друг с другом, образуя четко определенную трехмерную структуру, свернутый белок (правая часть рисунка), известный как нативное состояние. Полученная трехмерная структура определяется аминокислотной последовательностью или первичной структурой (догма Анфинсена).

Рисунок 2.36 Белок до и после сворачивания

Автор изображения: DrKjaergaard

Правильная трехмерная структура важна для функционирования, хотя некоторые части функциональных белков могут оставаться развернутыми или, как в случае IDP, оставаться гибкими, поэтому динамика белков важна.Неспособность свернуться в нативную структуру обычно приводит к образованию неактивных белков, но в некоторых случаях неправильно свернутые белки имеют модифицированную или токсичную функциональность. Считается, что несколько нейродегенеративных и других заболеваний являются результатом накопления неправильно свернутых белков, таких как амилоидные фибриллы, обнаруженные у пациентов с болезнью Альцгеймера.

Сворачивание — это спонтанный процесс, который в основном управляется гидрофобными взаимодействиями, образованием внутримолекулярных водородных связей, силами Ван-дер-Ваальса, и ему противостоит конформационная энтропия.Процесс сворачивания часто начинается совместно с трансляцией, так что N-конец белка начинает сворачиваться, в то время как C-концевой участок белка все еще синтезируется рибосомой; однако молекула белка может самопроизвольно складываться во время или после биосинтеза. Хотя эти макромолекулы можно рассматривать как «сворачивающиеся сами по себе», процесс также зависит от растворителя (вода или липидный бислой), концентрации солей, pH, температуры, возможного присутствия кофакторов и молекулярных шаперонов.Белки будут иметь ограничения на их способность к складыванию из-за ограниченных углов изгиба или возможных конформаций, как описано в графике Рамачандрана.

Рисунок 2.37 Гидрофобный коллапс. В компактной складке (справа) гидрофобные аминокислоты (показаны черными сферами) схлопываются к центру, чтобы защитить себя от водной среды.

Автор изображения: Tomixdf

Сворачивание белка должно быть термодинамически благоприятным внутри клетки, чтобы реакция была спонтанной.Поскольку известно, что сворачивание белка является спонтанной реакцией, оно должно принимать отрицательное значение свободной энергии Гиббса. Свободная энергия Гиббса при сворачивании белка напрямую связана с энтальпией и энтропией. Для возникновения отрицательного значения ΔG и для того, чтобы сворачивание белка стало термодинамически благоприятным, тогда либо энтальпия, либо энтропия, либо оба условия должны быть благоприятными.

Сведение к минимуму количества гидрофобных боковых цепей, подверженных воздействию воды, является важной движущей силой процесса складывания. Гидрофобный эффект (рис. 2.37) — это явление, при котором гидрофобные цепи белка схлопываются в ядро белка (вдали от гидрофильной среды). В водной среде молекулы воды имеют тенденцию к агрегированию вокруг гидрофобных областей или боковых цепей белка, создавая водные оболочки из упорядоченных молекул воды. Упорядочение молекул воды вокруг гидрофобной области увеличивает порядок в системе и, следовательно, способствует отрицательному изменению энтропии (уменьшению энтропии в системе).Молекулы воды фиксируются в этих водных клетках, что приводит к гидрофобному коллапсу или сворачиванию внутрь гидрофобных групп (рис. 2.38).

Рис. 2.38. Образование клатрата воды. Хлороформ является гидрофобным соединением, таким образом, когда он растворяется в воде с образованием гидрата, гидрофобная гидратация сопровождается отрицательным изменением энтропии из-за повышенного порядка в окружающей воде и положительного изменения теплоемкости, что часто приводит к положительному ΔG. Подобные водные клетки могут объединяться вокруг гидрофобных белковых остатков перед правильным сворачиванием.

Гидрофобный коллапс возвращает энтропию в систему за счет разрушения водяных клеток, что освобождает упорядоченные молекулы воды. Множество гидрофобных групп, взаимодействующих внутри ядра глобулярно свернутого белка, вносит значительный вклад в стабильность белка после сворачивания из-за сильно накопленных сил Ван-дер-Ваальса (особенно сил Лондонской дисперсии).Гидрофобный эффект существует как движущая сила в термодинамике только при наличии водной среды с амфифильной молекулой, содержащей большую гидрофобную область. Прочность водородных связей зависит от их окружения; таким образом, водородные связи, заключенные в гидрофобное ядро, вносят больший вклад, чем водородные связи, находящиеся в водной среде, для стабильности нативного состояния.

Шапероны
Молекулярные шапероны представляют собой класс белков, которые помогают в правильной укладке других белков in vivo (Рисунок 2.39). Шапероны существуют во всех клеточных компартментах и взаимодействуют с полипептидной цепью, чтобы позволить сформироваться нативной трехмерной конформации белка; однако сами шапероны не включены в окончательную структуру белка, которому они помогают. Шапероны могут способствовать сворачиванию, даже когда возникающий полипептид синтезируется рибосомой. Молекулярные шапероны действуют путем связывания для стабилизации нестабильной в других отношениях структуры белка в его пути фолдинга, но шапероны не содержат необходимой информации, чтобы знать правильную нативную структуру белка, которому они помогают; скорее, шапероны работают, предотвращая неправильные складчатые конформации.

Рисунок 2.39. Вид сверху комплекса бактериальных шаперонов GroES / GroEL, модель

Автор изображения: Википедия

Таким образом, шапероны на самом деле не увеличивают частоту отдельных шагов, участвующих в пути сворачивания к нативной структуре; вместо этого они работают, уменьшая возможные нежелательные агрегации полипептидной цепи, которые в противном случае могли бы замедлить поиск подходящего промежуточного соединения, и они обеспечивают более эффективный путь для полипептидной цепи, чтобы принять правильные конформации.Шапероны не следует путать с катализаторами сворачивания, которые на самом деле катализируют в противном случае медленные этапы пути сворачивания. Примерами катализаторов фолдинга являются протеин-дисульфидные изомеразы и пептидил-пролилизомеразы, которые могут участвовать в образовании дисульфидных связей или взаимном превращении между стереоизомерами цис и транс соответственно.

Показано, что шапероны

имеют решающее значение в процессе сворачивания белка in vivo , потому что они обеспечивают белок с помощью, необходимой для принятия его правильных выравниваний и конформаций, достаточно эффективно, чтобы стать «биологически релевантными».Это означает, что полипептидная цепь теоретически может складываться в свою нативную структуру без помощи шаперонов, как продемонстрировали эксперименты по укладке белков, проведенные in vitro ; ^{, однако, этот процесс оказывается слишком неэффективным или слишком медленным, чтобы существовать в биологических системах; следовательно, шапероны необходимы для сворачивания белка in vivo. Показано, что наряду со своей ролью в содействии формированию нативных структур, шапероны участвуют в различных ролях, таких как транспорт белков, деградация, и даже позволяют денатурированным белкам, подвергшимся воздействию определенных внешних денатурирующих факторов, возможность преобразоваться в их правильные нативные структуры.}

Денатурация белка
Полностью денатурированный белок не имеет ни третичной, ни вторичной структуры, однако последовательность первичного белка остается нетронутой, и белок существует в виде случайной спирали (рис. 2.39). При определенных условиях некоторые белки могут складываться заново; однако во многих случаях денатурация необратима. Клетки иногда защищают свои белки от денатурирующего воздействия тепла с помощью ферментов, известных как белков теплового шока (тип шаперона), , которые помогают другим белкам как в сворачивании, так и в том, чтобы оставаться свернутыми (Рисунок 2.40). Белки теплового шока экспрессируются в ответ на повышенные температуры или другие стрессы. Некоторые белки вообще никогда не сворачиваются в клетках, кроме как с помощью шаперонов, которые либо изолируют отдельные белки, чтобы их укладка не прерывалась взаимодействиями с другими белками, либо помогают разворачивать неправильно свернутые белки, позволяя им преобразоваться в правильную нативную структуру. Эта функция имеет решающее значение для предотвращения риска осаждения в нерастворимые аморфные агрегаты.

Рисунок 2.40 Денатурация белка. На рисунке (1) изображен правильно свернутый интактный белок. На этапе (2) к системе подводится тепло, превышающее порог поддержания внутримолекулярных белковых взаимодействий. На этапе (3) показан развернутый или денатурированный белок. Цветные области денатурированного белка соответствуют окрашенным участкам природного свернутого белка, показанного на (1).

Схема предоставлена: Scurran15

К внешним факторам, участвующим в денатурации белка или нарушении нативного состояния, относятся температура, внешние поля (электрические, магнитные), скученность молекул и даже ограничение пространства, которые могут иметь большое влияние на сворачивание белков.Высокие концентрации растворенных веществ, экстремальные значения pH, механические силы и присутствие химических денатурирующих веществ также могут способствовать денатурации белка. Эти отдельные факторы вместе классифицируются как стрессы. Показано, что шапероны существуют в возрастающих концентрациях во время клеточного стресса и помогают правильному сворачиванию возникающих белков, а также денатурированных или неправильно свернутых.

При некоторых условиях белки не будут сворачиваться в свои биохимически функциональные формы.Температуры выше или ниже диапазона, в котором обычно живут клетки, вызывают разворачивание или денатурирование термически нестабильных белков (вот почему кипячение делает яичный белок непрозрачным). Однако термостабильность белков далеко не постоянна; например, были обнаружены гипертермофильные бактерии, которые растут при температурах до 122 ° C, что, конечно, требует, чтобы их полный набор жизненно важных белков и белковых ансамблей был стабильным при этой температуре или выше.

Гидолиз
Гидролиз — это разрушение последовательности первичного белка путем добавления воды для преобразования отдельных мономерных звеньев аминокислот (Рисунок 2.41).

Рисунок 2.41 Гидролиз белков. В реакции гидролиза вода добавляется через амидную связь, включающую группу -ОН с карбонильным углеродом и реформируя карбоновую кислоту. Водород из воды преобразовывает амин.

Белки участвуют во многих клеточных функциях. Белки могут действовать как ферменты, которые увеличивают скорость химических реакций. Фактически, 99% ферментативных реакций внутри клетки опосредуются белками.Таким образом, они являются неотъемлемой частью процессов создания или разрушения клеточных компонентов. Белки также могут действовать как структурный каркас внутри клетки, помогая поддерживать клеточную форму. Белки также могут участвовать в клеточной передаче сигналов и коммуникации, а также в переносе молекул из одного места в другое. В экстремальных обстоятельствах, таких как голодание, белки также могут использоваться в качестве источника энергии внутри клетки.

наверх

2.7 Каталожный номер
OpenStax, Белки. OpenStax CNX. 30 сентября 2016 г. http://cnx.org/contents/bf17f4df-605c-4388-88c2-25b0f000b0ed@2.

Файл: Хиральность руками.jpg. (2017, 16 сентября). Wikimedia Commons, бесплатное хранилище мультимедиа . Получено 17:34, 10 июля 2019 г. с сайта https://commons.wikimedia.org/w/index.php?title=File:Chirality_with_hands.jpg&oldid=258750003.

авторов Википедии. (2019, 6 июля). Цвиттерион. В Википедия, Бесплатная энциклопедия .Получено 21:48, 10 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Zwitterion&oldid=9721

.

авторов Википедии. (2019, 8 июля). Абсолютная конфигурация. В Википедия, Бесплатная энциклопедия . Получено в 15:28, 14 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Absolute_configuration&oldid=2423

.

Структурная биохимия / фермент / активный сайт. (2019, 1 июля). Викиучебники, проект бесплатного учебника . Получено 16:55, 16 июля 2019 г., с сайта https: // en.wikibooks.org/w/index.php?title=Structural_Biochemistry/Enzyme/Active_Site&oldid=3555410.

Структурная биохимия / Белки. (2019, 24 марта). Викиучебники, проект бесплатного учебника . Получено в 19:16, 18 июля 2019 г., с сайта https://en.wikibooks.org/w/index.php?title=Structural_Biochemistry/Proteins&oldid=3529061.

Fujiwara, K., Toda, H., and Ikeguchi, M. (2012) Зависимость аминокислотных склонностей α-спирали и β-складки от общего типа белковой складки. BMC Структурная биология 12:18.Доступно по адресу: https://bmcstructbiol.biomedcentral.com/track/pdf/10.1186/1472-6807-12-18

авторов Википедии. (2019, 16 июля). Кератин. В Википедия, Бесплатная энциклопедия . Получено 17:50, 19 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Keratin&oldid=

8340

.

авторов Википедии. (2019, 13 июля). Альфа-кератин. В Википедия, Бесплатная энциклопедия . Получено в 18:17, 19 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php? title = Альфа-кератин & oldid =

7410

Инициатива открытого обучения. (2019) Покровные уровни организации. Университет Карнеги Меллон. В анатомии и физиологии. Доступно по адресу: https://oli.cmu.edu/jcourse/webui/syllabus/module.do?context=4348

0020ca6010f804da8baf7ba.

авторов Википедии. (2019, 16 июля). Коллаген. В Википедия, Бесплатная энциклопедия . Получено в 03:42, 20 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Collagen&oldid=
9954

.

авторов Википедии.(2019, 2 июля). Россманн фолд. В Википедия, Бесплатная энциклопедия . Получено в 16:01, 20 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Rossmann_fold&oldid=
8788

.

авторов Википедии. (2019, 30 мая). Ствол ТИМ. В Википедия, Бесплатная энциклопедия . Получено в 16:46, 20 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=TIM_barrel&oldid=899459569

.

авторов Википедии. (2019, 16 июля). Сворачивание белков. В Википедия, Бесплатная энциклопедия .Получено 18:30, 20 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Protein_folding&oldid=4145

.

авторов Википедии. (2019, 11 июня). Глобулярный белок. В Википедия, Бесплатная энциклопедия . Получено 18:49, 20 июля 2019 г., с https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Globular_protein&oldid=

0467

.

авторов Википедии. (2019, 11 июля). Внутренне неупорядоченные белки. В Википедия, Бесплатная энциклопедия . Получено 19:52, 20 июля 2019 г., с https: // en.wikipedia.org/w/index.php?title=Intrinsically_disordered_proteins&oldid=2287

2.3 Биологические молекулы — Концепции биологии — 1-е канадское издание

К концу этого раздела вы сможете:

Опишите, почему углерод имеет решающее значение для жизни

Объясните влияние незначительных изменений аминокислот на организмы

Опишите четыре основных типа биологических молекул

Понимать функции четырех основных типов молекул

Посмотрите видео о белках и белковых ферментах.

Большие молекулы, необходимые для жизни и состоящие из более мелких органических молекул, называются биологическими макромолекулами . Существует четыре основных класса биологических макромолекул (углеводы, липиды, белки и нуклеиновые кислоты), каждый из которых является важным компонентом клетки и выполняет широкий спектр функций. Вместе эти молекулы составляют большую часть массы клетки. Биологические макромолекулы являются органическими, что означает, что они содержат углерод. Кроме того, они могут содержать водород, кислород, азот, фосфор, серу и дополнительные второстепенные элементы.

Часто говорят, что жизнь «основана на углероде». Это означает, что атомы углерода, связанные с другими атомами углерода или другими элементами, образуют фундаментальные компоненты многих, если не большинства, молекул, уникальных для живых существ. Другие элементы играют важную роль в биологических молекулах, но углерод определенно квалифицируется как элемент «фундамент» для молекул в живых существах. Именно связывающие свойства атомов углерода определяют его важную роль.

Углерод содержит четыре электрона в своей внешней оболочке.Следовательно, он может образовывать четыре ковалентные связи с другими атомами или молекулами. Простейшая молекула органического углерода — метан (CH ₄), в котором четыре атома водорода связаны с атомом углерода.

Рис. 2.12. Углерод может образовывать четыре ковалентные связи, образуя органическую молекулу. Самая простая молекула углерода — это метан (Ch5), изображенный здесь.

Однако более сложные конструкции изготавливаются с использованием углерода. Любой из атомов водорода можно заменить другим атомом углерода, ковалентно связанным с первым атомом углерода.Таким образом могут быть образованы длинные и разветвленные цепи углеродных соединений (рис. 2.13 a ). Атомы углерода могут связываться с атомами других элементов, таких как азот, кислород и фосфор (рис. 2.13 b ). Молекулы также могут образовывать кольца, которые сами могут связываться с другими кольцами (рис. 2.13 c ). Это разнообразие молекулярных форм объясняет разнообразие функций биологических макромолекул и в значительной степени основано на способности углерода образовывать множественные связи с самим собой и другими атомами.

Рис. 2.13. Эти примеры показывают три молекулы (обнаруженные в живых организмах), которые содержат атомы углерода, различным образом связанные с другими атомами углерода и атомами других элементов. (а) Эта молекула стеариновой кислоты имеет длинную цепочку атомов углерода. (б) Глицин, компонент белков, содержит атомы углерода, азота, кислорода и водорода. (c) Глюкоза, сахар, имеет кольцо из атомов углерода и один атом кислорода.

Углеводы — это макромолекулы, с которыми большинство потребителей в некоторой степени знакомо.Чтобы похудеть, некоторые люди придерживаются «низкоуглеводной» диеты. Спортсмены, напротив, часто «нагружаются углеводами» перед важными соревнованиями, чтобы убедиться, что у них достаточно энергии для соревнований на высоком уровне. Фактически, углеводы являются неотъемлемой частью нашего рациона; злаки, фрукты и овощи — все это естественные источники углеводов. Углеводы обеспечивают организм энергией, особенно через глюкозу, простой сахар. Углеводы также выполняют другие важные функции у людей, животных и растений.

Углеводы можно представить формулой (CH ₂ O) _n, где n — количество атомов углерода в молекуле. Другими словами, соотношение углерода, водорода и кислорода в молекулах углеводов составляет 1: 2: 1. Углеводы подразделяются на три подтипа: моносахариды, дисахариды и полисахариды.

Моносахариды (моно- = «один»; sacchar- = «сладкий») представляют собой простые сахара, наиболее распространенным из которых является глюкоза.В моносахаридах количество атомов углерода обычно составляет от трех до шести. Большинство названий моносахаридов оканчиваются суффиксом -ose. В зависимости от количества атомов углерода в сахаре они могут быть известны как триозы (три атома углерода), пентозы (пять атомов углерода) и гексозы (шесть атомов углерода).

Моносахариды могут существовать в виде линейной цепи или кольцевых молекул; в водных растворах они обычно находятся в кольцевой форме.

Химическая формула глюкозы: C ₆ H ₁₂ O ₆.У большинства живых существ глюкоза является важным источником энергии. Во время клеточного дыхания из глюкозы выделяется энергия, которая используется для выработки аденозинтрифосфата (АТФ). Растения синтезируют глюкозу, используя углекислый газ и воду в процессе фотосинтеза, а глюкоза, в свою очередь, используется для удовлетворения потребностей растений в энергии. Избыток синтезированной глюкозы часто хранится в виде крахмала, который расщепляется другими организмами, питающимися растениями.

Галактоза (входит в состав лактозы или молочного сахара) и фруктоза (содержится во фруктах) — другие распространенные моносахариды.Хотя глюкоза, галактоза и фруктоза имеют одинаковую химическую формулу (C ₆ H ₁₂ O ₆), они различаются структурно и химически (и известны как изомеры) из-за разного расположения атомов в углеродной цепи. .

Рис. 2.14. Глюкоза, галактоза и фруктоза — изомерные моносахариды, что означает, что они имеют одинаковую химическую формулу, но немного разные структуры.

Дисахариды (ди- = «два») образуются, когда два моносахарида подвергаются реакции дегидратации (реакции, при которой происходит удаление молекулы воды).Во время этого процесса гидроксильная группа (–OH) одного моносахарида соединяется с атомом водорода другого моносахарида, высвобождая молекулу воды (H ₂ O) и образуя ковалентную связь между атомами в двух молекулах сахара.

Обычные дисахариды включают лактозу, мальтозу и сахарозу. Лактоза — это дисахарид, состоящий из мономеров глюкозы и галактозы. Он естественным образом содержится в молоке. Мальтоза, или солодовый сахар, представляет собой дисахарид, образующийся в результате реакции дегидратации между двумя молекулами глюкозы.Наиболее распространенным дисахаридом является сахароза или столовый сахар, который состоит из мономеров глюкозы и фруктозы.

Длинная цепь моносахаридов, связанных ковалентными связями, известна как полисахарид (поли- = «много»). Цепь может быть разветвленной или неразветвленной, и она может содержать разные типы моносахаридов. Полисахариды могут быть очень большими молекулами. Крахмал, гликоген, целлюлоза и хитин являются примерами полисахаридов.

Крахмал — это хранимая в растениях форма сахаров, состоящая из амилозы и амилопектина (оба полимера глюкозы).Растения способны синтезировать глюкозу, а избыток глюкозы откладывается в виде крахмала в различных частях растений, включая корни и семена. Крахмал, который потребляется животными, расщепляется на более мелкие молекулы, такие как глюкоза. Затем клетки могут поглощать глюкозу.

Гликоген — это форма хранения глюкозы у людей и других позвоночных, состоящая из мономеров глюкозы. Гликоген является животным эквивалентом крахмала и представляет собой сильно разветвленную молекулу, обычно хранящуюся в клетках печени и мышц.Когда уровень глюкозы снижается, гликоген расщепляется с высвобождением глюкозы.

Целлюлоза — один из самых распространенных природных биополимеров. Клеточные стенки растений в основном состоят из целлюлозы, которая обеспечивает структурную поддержку клетки. Дерево и бумага в основном целлюлозные по своей природе. Целлюлоза состоит из мономеров глюкозы, которые связаны связями между определенными атомами углерода в молекуле глюкозы.

Каждый второй мономер глюкозы в целлюлозе переворачивается и плотно упаковывается в виде удлиненных длинных цепей.Это придает целлюлозе жесткость и высокую прочность на разрыв, что так важно для растительных клеток. Целлюлоза, проходящая через нашу пищеварительную систему, называется пищевыми волокнами. Хотя связи глюкозы и глюкозы в целлюлозе не могут быть разрушены пищеварительными ферментами человека, травоядные животные, такие как коровы, буйволы и лошади, способны переваривать траву, богатую целлюлозой, и использовать ее в качестве источника пищи. У этих животных определенные виды бактерий обитают в рубце (часть пищеварительной системы травоядных) и секретируют фермент целлюлазу.В аппендиксе также содержатся бактерии, которые расщепляют целлюлозу, что придает ей важную роль в пищеварительной системе жвачных животных. Целлюлазы могут расщеплять целлюлозу на мономеры глюкозы, которые могут использоваться животным в качестве источника энергии.

Углеводы выполняют другие функции у разных животных. У членистоногих, таких как насекомые, пауки и крабы, есть внешний скелет, называемый экзоскелетом, который защищает их внутренние части тела. Этот экзоскелет состоит из биологической макромолекулы , хитина , азотистого углевода.Он состоит из повторяющихся единиц модифицированного сахара, содержащего азот.

Таким образом, из-за различий в молекулярной структуре углеводы могут выполнять самые разные функции хранения энергии (крахмал и гликоген), а также структурной поддержки и защиты (целлюлоза и хитин).

Рис. 2.15. Хотя их структура и функции различаются, все полисахаридные углеводы состоят из моносахаридов и имеют химическую формулу (Ch3O) n.

Зарегистрированный диетолог: ожирение является проблемой для здоровья во всем мире, и многие болезни, такие как диабет и болезни сердца, становятся все более распространенными из-за ожирения.Это одна из причин, почему к зарегистрированным диетологам все чаще обращаются за советом. Зарегистрированные диетологи помогают планировать пищевые продукты и программы питания для людей в различных условиях. Они часто работают с пациентами в медицинских учреждениях, разрабатывая планы питания для профилактики и лечения заболеваний. Например, диетологи могут научить пациента с диабетом, как контролировать уровень сахара в крови, употребляя в пищу правильные типы и количества углеводов. Диетологи также могут работать в домах престарелых, школах и частных клиниках.

Чтобы стать дипломированным диетологом, нужно получить как минимум степень бакалавра в области диетологии, питания, пищевых технологий или в смежных областях. Кроме того, дипломированные диетологи должны пройти программу стажировки под руководством и сдать национальный экзамен. Те, кто занимается диетологией, проходят курсы по питанию, химии, биохимии, биологии, микробиологии и физиологии человека. Диетологи должны стать экспертами в химии и функциях пищи (белков, углеводов и жиров).

Через призму коренных народов (Сюзанна Вилкерсон и Чарльз Мольнар)

Я работаю в колледже Камосун, расположенном в красивой Виктории, Британская Колумбия, с кампусами на традиционных территориях народов леквунгенов и васаней. Подземная луковица для хранения цветка камас, показанная ниже, была важным источником пищи для многих коренных народов острова Ванкувер и всей западной части Северной Америки. Луковицы камас по-прежнему употребляются в пищу как традиционный источник пищи, и приготовление луковиц камас относится к этому текстовому разделу об углеводах.

Рис. 2.16 Изображение синего цветка камас и насекомого-опылителя. Подземная лампочка камаса запекается в костре. Тепло действует как фермент панкреатическая амилаза и расщепляет длинные цепи неперевариваемого инулина на усвояемые моно- и дисахариды.

Чаще всего растения вырабатывают крахмал как запасенную форму углеводов. Некоторые растения, например камас, создают инулин. Инулин используется в качестве пищевых волокон, однако он не переваривается людьми. Если бы вы откусили сырую луковицу камаса, она была бы горькой и имела липкую консистенцию.Метод, используемый коренными народами для того, чтобы сделать камас одновременно удобоваримым и вкусным, заключается в медленном запекании луковиц в течение длительного периода в подземной чаше для костра, покрытой специфическими листьями и почвой. Тепло действует как фермент амилаза поджелудочной железы и расщепляет длинные цепи инулина на легкоусвояемые моно- и дисахариды.

Правильно запеченные луковицы камас по вкусу напоминают смесь печеной груши и вареного инжира. Важно отметить, что, хотя синие камы являются источником пищи, их не следует путать с белыми камасами смерти, которые особенно токсичны и смертельны.Цветки выглядят по-разному, но луковицы очень похожи.

Липиды включают разнообразную группу соединений, объединенных общим признаком. Липиды гидрофобны («водобоязненные») или нерастворимы в воде, потому что они неполярные молекулы. Это потому, что они являются углеводородами, которые включают только неполярные углерод-углеродные или углерод-водородные связи. Липиды выполняют в клетке множество различных функций. Клетки хранят энергию для длительного использования в виде липидов, называемых , жирами .Липиды также обеспечивают изоляцию растений и животных от окружающей среды. Например, они помогают водным птицам и млекопитающим оставаться сухими из-за их водоотталкивающих свойств. Липиды также являются строительными блоками многих гормонов и важной составляющей плазматической мембраны. Липиды включают жиры, масла, воски, фосфолипиды и стероиды.

Рис. 2.17. Гидрофобные липиды в мехе водных млекопитающих, таких как речная выдра, защищают их от непогоды.

Молекула жира, такая как триглицерид, состоит из двух основных компонентов — глицерина и жирных кислот.Глицерин — это органическое соединение с тремя атомами углерода, пятью атомами водорода и тремя гидроксильными (–OH) группами. Жирные кислоты имеют длинную цепь углеводородов, к которой присоединена кислая карбоксильная группа, отсюда и название «жирная кислота». Количество атомов углерода в жирной кислоте может составлять от 4 до 36; наиболее распространены те, которые содержат 12–18 атомов углерода. В молекуле жира жирная кислота присоединена к каждому из трех атомов кислорода в -ОН-группах молекулы глицерина ковалентной связью.

Фигура 2.18 Липиды включают жиры, такие как триглицериды, которые состоят из жирных кислот и глицерина, фосфолипидов и стероидов.

Во время образования этой ковалентной связи высвобождаются три молекулы воды. Три жирные кислоты в жире могут быть похожими или разными. Эти жиры также называют триглицеридами , потому что они содержат три жирные кислоты. Некоторые жирные кислоты имеют общие названия, указывающие на их происхождение. Например, пальмитиновая кислота, насыщенная жирная кислота, получают из пальмы.Арахидовая кислота получена из Arachis hypogaea , научного названия арахиса.

Жирные кислоты могут быть насыщенными и ненасыщенными. В цепи жирной кислоты, если есть только одинарные связи между соседними атомами углерода в углеводородной цепи, жирная кислота является насыщенной. Насыщенные жирные кислоты насыщены водородом; другими словами, количество атомов водорода, прикрепленных к углеродному скелету, максимально.

Когда углеводородная цепь содержит двойную связь, жирная кислота представляет собой ненасыщенную жирную кислоту .

Большинство ненасыщенных жиров являются жидкими при комнатной температуре и называются маслами . Если в молекуле есть одна двойная связь, тогда он известен как мононенасыщенный жир (например, оливковое масло), а если имеется более одной двойной связи, то он известен как полиненасыщенный жир (например, масло канолы).

Насыщенные жиры плотно упаковываются и остаются твердыми при комнатной температуре. Животные жиры со стеариновой кислотой и пальмитиновой кислотой, содержащиеся в мясе, и жир с масляной кислотой, содержащиеся в масле, являются примерами насыщенных жиров.Млекопитающие хранят жиры в специализированных клетках, называемых адипоцитами, где жировые шарики занимают большую часть клетки. У растений жир или масло хранятся в семенах и используются в качестве источника энергии во время эмбрионального развития.

Ненасыщенные жиры или масла обычно растительного происхождения и содержат ненасыщенные жирные кислоты. Двойная связь вызывает изгиб или «перегиб», который препятствует плотной упаковке жирных кислот, сохраняя их в жидком состоянии при комнатной температуре. Оливковое масло, кукурузное масло, масло канолы и жир печени трески являются примерами ненасыщенных жиров.Ненасыщенные жиры помогают повысить уровень холестерина в крови, тогда как насыщенные жиры способствуют образованию бляшек в артериях, что увеличивает риск сердечного приступа.

В пищевой промышленности масла искусственно гидрогенизируются для придания им полутвердого состояния, что приводит к меньшей порче и увеличению срока хранения. Проще говоря, газообразный водород пропускают через масла, чтобы отвердить их. Во время этого процесса гидрирования двойные связи цис -конформации в углеводородной цепи могут быть преобразованы в двойные связи в транс -конформации.Это образует , транс, -жир, , из -цис, -жир. Ориентация двойных связей влияет на химические свойства жира.

Рис. 2.19. В процессе гидрогенизации ориентация двойных связей изменяется, в результате чего из цис-жира образуется трансжир. Это изменяет химические свойства молекулы.

Маргарин, некоторые виды арахисового масла и шортенинг являются примерами искусственно гидрогенизированных транс -жиров. Недавние исследования показали, что увеличение количества транс -жиров в рационе человека может привести к увеличению уровня липопротеинов низкой плотности (ЛПНП) или «плохого» холестерина, что, в свою очередь, может привести к отложению бляшек в организме человека. артерии, что приводит к болезни сердца.Многие рестораны быстрого питания недавно отказались от использования жиров транс , а на этикетках пищевых продуктов в США теперь требуется указывать содержание жира транс .

Незаменимые жирные кислоты — это жирные кислоты, которые необходимы, но не синтезируются человеческим организмом. Следовательно, их необходимо дополнять с помощью диеты. Омега-3 жирные кислоты попадают в эту категорию и являются одной из двух известных незаменимых жирных кислот для человека (другая — омега-6 жирные кислоты).Они представляют собой тип полиненасыщенных жиров и называются омега-3 жирными кислотами, потому что третий углерод на конце жирной кислоты участвует в двойной связи.

Лосось, форель и тунец являются хорошими источниками жирных кислот омега-3. Жирные кислоты омега-3 важны для работы мозга, нормального роста и развития. Они также могут предотвратить сердечные заболевания и снизить риск рака.

Как и углеводы, жиры получили широкую огласку. Это правда, что чрезмерное употребление жареной и другой «жирной» пищи приводит к увеличению веса.Однако жиры выполняют важные функции. Жиры служат долгосрочным накопителем энергии. Они также обеспечивают изоляцию тела. Поэтому «здоровые» ненасыщенные жиры в умеренных количествах следует употреблять регулярно.

Фосфолипиды являются основным компонентом плазматической мембраны. Как и жиры, они состоят из цепей жирных кислот, прикрепленных к глицерину или подобной основной цепи. Однако вместо трех жирных кислот есть две жирные кислоты, а третий углерод глицериновой цепи связан с фосфатной группой.Фосфатная группа модифицируется добавлением спирта.

Фосфолипид имеет как гидрофобные, так и гидрофильные участки. Цепи жирных кислот гидрофобны и исключают себя из воды, тогда как фосфат гидрофильный и взаимодействует с водой.

Клетки окружены мембраной, которая имеет бислой фосфолипидов. Жирные кислоты фосфолипидов обращены внутрь, вдали от воды, тогда как фосфатная группа может быть обращена либо к внешней среде, либо к внутренней части клетки, которые оба являются водными.

Через призму коренных народов

Для первых народов Тихоокеанского Северо-Запада богатый жиром рыбный оолиган с содержанием жира 20% от веса тела был важной частью рациона нескольких коренных народов. Почему? Поскольку жир является наиболее калорийной пищей, и наличие компактного высококалорийного источника энергии, способного хранить, было бы важным для выживания. Характер жира также сделал его важным товаром. Как и лосось, оолиган возвращается в свое русло после долгих лет в море. Его прибытие ранней весной сделало его первым свежим продуктом в году.В цимшианских языках о прибытии оолигана … традиционно объявляли криком: «Хлаа аат’иксши халимоотхв!», Что означает: «Наш Спаситель только что прибыл!»

Рисунок 2.20 Изображение приготовленного оолигана. Эта жирная рыба с содержанием жира 20% от веса тела является важной частью диеты коренных народов.

Как вы уже узнали, все жиры гидрофобны (ненавидят воду). Чтобы отделить жир, рыбу отваривают, а плавающий жир снимают. Жирный состав улигана состоит из 30% насыщенных жиров (например, сливочного масла) и 55% мононенасыщенных жиров (например, растительных масел).Важно отметить, что это твердая смазка при комнатной температуре. Поскольку в нем мало полиненасыщенных жиров (которые быстро окисляются и портятся), его можно хранить для дальнейшего использования и использовать в качестве предмета торговли. Считается, что его состав делает его таким же полезным, как оливковое масло, или лучше, поскольку он содержит жирные кислоты омега-3, которые снижают риск диабета и инсульта. Он также богат тремя жирорастворимыми витаминами A, E и K.

Стероиды и воски

В отличие от фосфолипидов и жиров, обсуждавшихся ранее, стероиды и имеют кольцевую структуру.Хотя они не похожи на другие липиды, они сгруппированы с ними, потому что они также гидрофобны. Все стероиды имеют четыре связанных углеродных кольца, а некоторые из них, как и холестерин, имеют короткий хвост.

Холестерин — стероид. Холестерин в основном синтезируется в печени и является предшественником многих стероидных гормонов, таких как тестостерон и эстрадиол. Он также является предшественником витаминов Е и К. Холестерин является предшественником солей желчных кислот, которые помогают в расщеплении жиров и их последующем усвоении клетками.Хотя о холестерине часто говорят отрицательно, он необходим для правильного функционирования организма. Это ключевой компонент плазматических мембран клеток животных.

Воски состоят из углеводородной цепи со спиртовой (–OH) группой и жирной кислотой. Примеры восков животного происхождения включают пчелиный воск и ланолин. У растений также есть воск, например покрытие на листьях, которое помогает предотвратить их высыхание.

Концепция в действии

Чтобы получить дополнительную информацию о липидах, исследуйте «Биомолекулы: Липиды» с помощью этой интерактивной анимации.

Белки являются одной из наиболее распространенных органических молекул в живых системах и обладают самым разнообразным набором функций среди всех макромолекул. Белки могут быть структурными, регуляторными, сократительными или защитными; они могут служить для транспортировки, хранения или перепонки; или они могут быть токсинами или ферментами. Каждая клетка живой системы может содержать тысячи различных белков, каждый из которых выполняет уникальную функцию. Их структуры, как и их функции, сильно различаются. Однако все они представляют собой полимеры аминокислот, расположенных в линейной последовательности.

Функции белков очень разнообразны, потому что существует 20 различных химически различных аминокислот, которые образуют длинные цепи, и аминокислоты могут располагаться в любом порядке. Например, белки могут функционировать как ферменты или гормоны. Ферменты , которые вырабатываются живыми клетками, являются катализаторами биохимических реакций (например, пищеварения) и обычно являются белками. Каждый фермент специфичен для субстрата (реагента, который связывается с ферментом), на который он действует. Ферменты могут разрушать молекулярные связи, переупорядочивать связи или образовывать новые связи.Примером фермента является амилаза слюны, которая расщепляет амилозу, компонент крахмала.

Гормоны представляют собой химические сигнальные молекулы, обычно белки или стероиды, секретируемые эндокринной железой или группой эндокринных клеток, которые контролируют или регулируют определенные физиологические процессы, включая рост, развитие, метаболизм и размножение. Например, инсулин — это белковый гормон, который поддерживает уровень глюкозы в крови.

Белки имеют разную форму и молекулярную массу; некоторые белки имеют глобулярную форму, тогда как другие имеют волокнистую природу.Например, гемоглобин — это глобулярный белок, а коллаген, обнаруженный в нашей коже, — это волокнистый белок. Форма белка имеет решающее значение для его функции. Изменения температуры, pH и воздействие химикатов могут привести к необратимым изменениям формы белка, что приведет к потере функции или денатурации (более подробно это будет обсуждаться позже). Все белки состоят из 20 одних и тех же аминокислот по-разному.

Аминокислоты — это мономеры, из которых состоят белки.Каждая аминокислота имеет одинаковую фундаментальную структуру, которая состоит из центрального атома углерода, связанного с аминогруппой (–NH ₂), карбоксильной группы (–COOH) и атома водорода. Каждая аминокислота также имеет другой вариабельный атом или группу атомов, связанных с центральным атомом углерода, известную как группа R. Группа R — единственное различие в структуре между 20 аминокислотами; в остальном аминокислоты идентичны.

Рис. 2.21. Аминокислоты состоят из центрального углерода, связанного с аминогруппой (–Nh3), карбоксильной группой (–COOH) и атомом водорода.Четвертая связь центрального углерода варьируется среди различных аминокислот, как видно из этих примеров аланина, валина, лизина и аспарагиновой кислоты.

Химическая природа группы R определяет химическую природу аминокислоты в ее белке (то есть, является ли она кислотной, основной, полярной или неполярной).

Последовательность и количество аминокислот в конечном итоге определяют форму, размер и функцию белка. Каждая аминокислота присоединена к другой аминокислоте ковалентной связью, известной как пептидная связь, которая образуется в результате реакции дегидратации.Карбоксильная группа одной аминокислоты и аминогруппа второй аминокислоты объединяются, высвобождая молекулу воды. Полученная связь представляет собой пептидную связь.

Продукты, образованные такой связью, называются полипептидами . Хотя термины полипептид и белок иногда используются взаимозаменяемо, полипептид технически представляет собой полимер аминокислот, тогда как термин белок используется для полипептида или полипептидов, которые объединились вместе, имеют различную форму и имеют уникальную функцию.

Эволюция в действии

Эволюционное значение цитохрома c Цитохром c является важным компонентом молекулярного механизма, который собирает энергию из глюкозы. Поскольку роль этого белка в производстве клеточной энергии имеет решающее значение, за миллионы лет он очень мало изменился. Секвенирование белков показало, что существует значительное сходство последовательностей между молекулами цитохрома с разных видов; эволюционные отношения можно оценить путем измерения сходства или различий между белковыми последовательностями различных видов.

Например, ученые определили, что цитохром с человека содержит 104 аминокислоты. Для каждой молекулы цитохрома с, которая к настоящему времени была секвенирована у разных организмов, 37 из этих аминокислот находятся в одном и том же положении в каждом цитохроме с. Это указывает на то, что все эти организмы произошли от общего предка. При сравнении последовательностей белков человека и шимпанзе различий в последовательностях не обнаружено. При сравнении последовательностей человека и макаки-резуса было обнаружено единственное различие в одной аминокислоте.Напротив, сравнение человека с дрожжами показывает разницу в 44 аминокислотах, предполагая, что люди и шимпанзе имеют более недавнего общего предка, чем люди и макака-резус или люди и дрожжи.

Структура белка

Как обсуждалось ранее, форма белка имеет решающее значение для его функции. Чтобы понять, как белок приобретает свою окончательную форму или конформацию, нам необходимо понять четыре уровня структуры белка: первичный, вторичный, третичный и четвертичный .

Уникальная последовательность и количество аминокислот в полипептидной цепи — это ее первичная структура. Уникальная последовательность каждого белка в конечном итоге определяется геном, кодирующим этот белок. Любое изменение в последовательности гена может привести к добавлению другой аминокислоты к полипептидной цепи, вызывая изменение структуры и функции белка. При серповидно-клеточной анемии β-цепь гемоглобина имеет единственную аминокислотную замену, вызывающую изменение как структуры, так и функции белка.Примечательно, что молекула гемоглобина состоит из двух альфа-цепей и двух бета-цепей, каждая из которых состоит примерно из 150 аминокислот. Таким образом, молекула содержит около 600 аминокислот. Структурное различие между нормальной молекулой гемоглобина и молекулой серповидноклеточных клеток, которое резко снижает продолжительность жизни у пораженных людей, заключается в одной аминокислоте из 600.

Из-за этого изменения одной аминокислоты в цепи обычно двояковогнутые или дискообразные эритроциты принимают форму полумесяца или «серпа», что закупоривает артерии.Это может привести к множеству серьезных проблем со здоровьем, таких как одышка, головокружение, головные боли и боли в животе у людей, страдающих этим заболеванием.

Образцы сворачивания, возникающие в результате взаимодействий между частями аминокислот, не относящихся к R-группам, приводят к вторичной структуре белка. Наиболее распространены альфа (α) -спиральные и бета (β) -пластинчатые листовые структуры. Обе структуры удерживаются в форме водородными связями. В альфа-спирали связи образуются между каждой четвертой аминокислотой и вызывают поворот аминокислотной цепи.

В β-складчатом листе «складки» образованы водородными связями между атомами в основной цепи полипептидной цепи. Группы R прикреплены к атомам углерода и проходят выше и ниже складок складки. Гофрированные сегменты выровнены параллельно друг другу, а водородные связи образуются между одинаковыми парами атомов на каждой из выровненных аминокислот. Структуры α-спирали и β-складчатых листов обнаруживаются во многих глобулярных и волокнистых белках.

Уникальная трехмерная структура полипептида известна как его третичная структура.Эта структура вызвана химическим взаимодействием между различными аминокислотами и участками полипептида. Прежде всего, взаимодействия между группами R создают сложную трехмерную третичную структуру белка. Могут быть ионные связи, образованные между группами R на разных аминокислотах, или водородные связи, помимо тех, которые участвуют во вторичной структуре. Когда происходит сворачивание белка, гидрофобные группы R неполярных аминокислот лежат внутри белка, тогда как гидрофильные группы R лежат снаружи.Первые типы взаимодействий также известны как гидрофобные взаимодействия.

В природе некоторые белки образованы из нескольких полипептидов, также известных как субъединицы, и взаимодействие этих субъединиц образует четвертичную структуру. Слабые взаимодействия между субъединицами помогают стабилизировать общую структуру. Например, гемоглобин представляет собой комбинацию четырех полипептидных субъединиц.

Рис. 2.22 На этих иллюстрациях можно увидеть четыре уровня белковой структуры.

Каждый белок имеет свою уникальную последовательность и форму, удерживаемую химическими взаимодействиями.Если белок подвержен изменениям температуры, pH или воздействию химикатов, структура белка может измениться, потеряв свою форму в результате так называемой денатурации , как обсуждалось ранее. Денатурация часто обратима, поскольку первичная структура сохраняется, если денатурирующий агент удаляется, позволяя белку возобновить свою функцию. Иногда денатурация необратима, что приводит к потере функции. Один из примеров денатурации белка можно увидеть, когда яйцо жарят или варят.Белок альбумина в жидком яичном белке денатурируется при помещении на горячую сковороду, превращаясь из прозрачного вещества в непрозрачное белое вещество. Не все белки денатурируются при высоких температурах; например, бактерии, которые выживают в горячих источниках, имеют белки, которые адаптированы для работы при этих температурах.

Концепция в действии

Чтобы получить дополнительную информацию о белках, исследуйте «Биомолекулы: Белки» с помощью этой интерактивной анимации.

Нуклеиновые кислоты являются ключевыми макромолекулами в непрерывности жизни.Они несут генетический план клетки и несут инструкции для функционирования клетки.

Двумя основными типами нуклеиновых кислот являются дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) и рибонуклеиновая кислота (РНК) . ДНК — это генетический материал, содержащийся во всех живых организмах, от одноклеточных бактерий до многоклеточных млекопитающих.

Другой тип нуклеиновой кислоты, РНК, в основном участвует в синтезе белка. Молекулы ДНК никогда не покидают ядро, а вместо этого используют посредника РНК для связи с остальной частью клетки.Другие типы РНК также участвуют в синтезе белка и его регуляции.

ДНК и РНК состоят из мономеров, известных как нуклеотидов . Нуклеотиды объединяются друг с другом с образованием полинуклеотида, ДНК или РНК. Каждый нуклеотид состоит из трех компонентов: азотистого основания, пентозного (пятиуглеродного) сахара и фосфатной группы. Каждое азотистое основание в нуклеотиде присоединено к молекуле сахара, которая присоединена к фосфатной группе.

Рис. 2.23. Нуклеотид состоит из трех компонентов: азотистого основания, пентозного сахара и фосфатной группы.
ДНК

имеет двойную спиральную структуру. Он состоит из двух цепей или полимеров нуклеотидов. Нити образованы связями между фосфатными и сахарными группами соседних нуклеотидов. Нити связаны друг с другом в своих основаниях водородными связями, и нити наматываются друг на друга по своей длине, отсюда и описание «двойной спирали», что означает двойную спираль.

Рис. 2.24. Химическая структура ДНК с цветной меткой, обозначающей четыре основания, а также фосфатный и дезоксирибозный компоненты основной цепи.

Чередующиеся сахарные и фосфатные группы лежат на внешней стороне каждой цепи, образуя основу ДНК. Азотистые основания сложены внутри, как ступени лестницы, и эти основания соединяются в пару; пары связаны друг с другом водородными связями. Основания спариваются таким образом, чтобы расстояние между скелетами двух цепей было одинаковым по всей длине молекулы. Правило состоит в том, что нуклеотид A соединяется с нуклеотидом T, а G — с C, см. Раздел 9.1 для более подробной информации.

Живые существа основаны на углероде, потому что углерод играет такую важную роль в химии живых существ. Четыре позиции ковалентной связи атома углерода могут дать начало широкому разнообразию соединений с множеством функций, что объясняет важность углерода для живых существ. Углеводы — это группа макромолекул, которые являются жизненно важным источником энергии для клетки, обеспечивают структурную поддержку многих организмов и могут быть обнаружены на поверхности клетки в качестве рецепторов или для распознавания клеток.Углеводы классифицируются как моносахариды, дисахариды и полисахариды, в зависимости от количества мономеров в молекуле.

Липиды — это класс макромолекул, которые по своей природе неполярны и гидрофобны. Основные типы включают жиры и масла, воски, фосфолипиды и стероиды. Жиры и масла представляют собой запасенную форму энергии и могут включать триглицериды. Жиры и масла обычно состоят из жирных кислот и глицерина.

Белки — это класс макромолекул, которые могут выполнять широкий спектр функций для клетки.Они помогают метаболизму, обеспечивая структурную поддержку и действуя как ферменты, переносчики или гормоны. Строительными блоками белков являются аминокислоты. Белки организованы на четырех уровнях: первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Форма и функция белка неразрывно связаны; любое изменение формы, вызванное изменениями температуры, pH или химического воздействия, может привести к денатурации белка и потере функции.

Нуклеиновые кислоты — это молекулы, состоящие из повторяющихся единиц нуклеотидов, которые направляют клеточную деятельность, такую как деление клеток и синтез белка.Каждый нуклеотид состоит из пентозного сахара, азотистого основания и фосфатной группы. Есть два типа нуклеиновых кислот: ДНК и РНК.

аминокислота: мономер белка

углевод: биологическая макромолекула, в которой соотношение углерода, водорода и кислорода составляет 1: 2: 1; углеводы служат источниками энергии и структурной поддержкой в клетках

целлюлоза: полисахарид, который составляет клеточные стенки растений и обеспечивает структурную поддержку клетки

хитин: вид углеводов, образующих внешний скелет членистоногих, таких как насекомые и ракообразные, и клеточные стенки грибов

денатурация: потеря формы белка в результате изменений температуры, pH или воздействия химических веществ

дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК): двухцепочечный полимер нуклеотидов, несущий наследственную информацию клетки

дисахарид: два мономера сахара, которые связаны между собой пептидной связью

фермент : катализатор биохимической реакции, который обычно представляет собой сложный или конъюгированный белок

жир: липидная молекула, состоящая из трех жирных кислот и глицерина (триглицерида), которая обычно существует в твердой форме при комнатной температуре

гликоген: запасной углевод у животных

гормон: химическая сигнальная молекула, обычно белок или стероид, секретируемая эндокринной железой или группой эндокринных клеток; действия по контролю или регулированию определенных физиологических процессов

липидов: класс макромолекул, неполярных и нерастворимых в воде

макромолекула: большая молекула, часто образованная полимеризацией более мелких мономеров

моносахарид: отдельная единица или мономер углеводов

нуклеиновая кислота: биологическая макромолекула, несущая генетическую информацию клетки и инструкции для функционирования клетки

нуклеотид: мономер нуклеиновой кислоты; содержит пентозный сахар, фосфатную группу и азотистое основание

масло: ненасыщенный жир, являющийся жидкостью при комнатной температуре

фосфолипид: основной компонент мембран клеток; состоит из двух жирных кислот и фосфатной группы, присоединенной к основной цепи глицерина

полипептид: длинная цепь аминокислот, связанных пептидными связями

полисахарид: длинная цепь моносахаридов; могут быть разветвленными и неразветвленными

белок: биологическая макромолекула, состоящая из одной или нескольких цепочек аминокислот

рибонуклеиновая кислота (РНК): одноцепочечный полимер нуклеотидов, участвующий в синтезе белка

насыщенная жирная кислота: длинноцепочечный углеводород с одинарными ковалентными связями в углеродной цепи; количество атомов водорода, прикрепленных к углеродному скелету, максимально

крахмал: запасной углевод в растениях

стероид: тип липида, состоящего из четырех конденсированных углеводородных колец

транс-жиры: форма ненасыщенного жира с атомами водорода, соседствующими с двойной связью, напротив друг друга, а не на одной стороне двойной связи

триглицерид: молекула жира; состоит из трех жирных кислот, связанных с молекулой глицерина

ненасыщенная жирная кислота: длинноцепочечный углеводород, имеющий одну или несколько двойных связей в углеводородной цепи

Атрибуция в СМИ

.

Posted in Разное

Презентация к уроку «Белки», 9-10 класс

Белки элементарный состав — Справочник химика 21

Презентация по биологии на тему: «Функции белков» (10 класс). | Презентация к уроку по биологии (10 класс) на тему:

Питательные и структурные элементы, необходимые для нормального роста волос.

Общий анализ мокроты

Урок биологии по теме «Функции белков». 10-й класс

Домашние средства для восстановления роста волос — косметология «AMN-Persona»

6.2: Определение белка — Medicine LibreTexts

Что такое белок?

Все в боковой цепи

Незаменимые и заменимые аминокислоты

Множество различных типов белков

Строительные белки с аминокислотами

Белковая организация

Авторы и авторство

7: Аминокислоты, белки и ферменты

5 элементов белка | Livestrong.com

Совет

Что такое белок?

Аминокислоты как строительные блоки

Роли и функции белков

Сколько протеина нужно есть

Где взять белок

белков

Белки

Глава 2: Структура белка — химия

0467

2.3 Биологические молекулы — Концепции биологии — 1-е канадское издание

Через призму коренных народов (Сюзанна Вилкерсон и Чарльз Мольнар)

Через призму коренных народов

Стероиды и воски

Концепция в действии

Эволюция в действии

Структура белка

Концепция в действии

Атрибуция в СМИ

Добавить комментарий Отменить ответ